碰撞理論分析酶促反應(yīng) 第一學(xué)期高中生物學(xué)必修一

碰撞理論分析酶促反應(yīng)化學(xué)反應(yīng)速率理論包括碰撞理論和過渡態(tài)理論等。過渡態(tài)理論更復(fù)雜，在此不做介紹。一、碰撞理論1、有效碰撞和彈性碰撞1889年Arrhenius提出了著名的碰撞理論，他把能發(fā)生反應(yīng)的碰撞稱為有效碰撞(effectivecollision),而大部分不發(fā)生反應(yīng)的碰撞稱為彈性碰撞(elasticcollision)。要發(fā)生有效碰撞,反應(yīng)物的分子或離子必須具備兩個(gè)條件：具有足夠的能量,如動(dòng)能，這樣才能克服外層電子之間的斥力而充分接近并發(fā)生化學(xué)反應(yīng)；（2）要有合適的方向,要正好碰撞在能起反應(yīng)的部位,如果碰撞的部位不合適，即使反應(yīng)物分子具有足夠的能量，也不會(huì)起反應(yīng)。2、活化分子與活化能在一定溫度下,分子具有一定的平均動(dòng)能,但并非每個(gè)分子的動(dòng)能都一樣8,由于碰撞等原因分子間不斷進(jìn)行能量的重新分配,每個(gè)分子的能量并不固定。但從統(tǒng)計(jì)的觀點(diǎn)看,具有一定能量的分子數(shù)目是不隨時(shí)間改變的。以分子的動(dòng)能E為橫坐標(biāo)，以具有一定動(dòng)能間隔(?E)的分子分?jǐn)?shù)(?N/N)與能量間隔之比為縱坐標(biāo)作圖，如圖所示：圖所示為一定溫度下氣體分子能量分布曲線。E平是分子的平均能量,E′為活化分子所具有的能量，活化能E=Ea?-E′,N為分子總數(shù),?N為具有動(dòng)能為E和E+?E區(qū)間的分子數(shù),若在橫坐標(biāo)上取一定的能量間隔?E,則縱坐標(biāo)?N/(N?E)乘以?E得?N/N,即為動(dòng)能在E和E+?E區(qū)間的分子數(shù)在整個(gè)分子總數(shù)中所占的比值。曲線下包括的總面積表示各種能量分子分?jǐn)?shù)的總和等于1。相應(yīng)地,E′右邊陰影部分的面積與整個(gè)曲線下總面積之比，即是活化分子在分子總數(shù)中所占的比值,即活化分子分?jǐn)?shù)。如果f表示一定溫度下活化分子分?jǐn)?shù)，而能量分布又符合Maxwell-Boltzmann分布，則在碰撞理論中，f又稱為能量因子。f=e-Ea/RT

（1）

于是反應(yīng)速率v可表示為：v=fz

（2）(2)式z中為單位體積內(nèi)的碰撞頻率。如果再考慮到碰撞時(shí)的方位，則在式(2)中還應(yīng)增加個(gè)因子p,p稱為方位因子。

v=pfz

（3）一定溫度下，活化能越小,活化分子數(shù)越大,單位體積內(nèi)有效碰撞的次數(shù)越多,反應(yīng)速率越快,反之活化能越大,活化分子數(shù)越小,單位體積內(nèi)有效碰撞的次數(shù)越少,反應(yīng)速率越慢。因?yàn)椴煌幕瘜W(xué)反應(yīng)具有不同的活化能,因此不同的化學(xué)反應(yīng)有不同的反應(yīng)速率。二、酶催化作用的本質(zhì)大多數(shù)酶是球蛋白，表面有一個(gè)或多個(gè)袋狀或縫狀凹陷，這一部位稱為活性部位(activesite)。底物與酶的活性部位結(jié)合，形成酶底物復(fù)合物(enzymesubstratecomplex)。只有底物分子與活性部位精確地楔合,催化反應(yīng)才可能在復(fù)合體內(nèi)發(fā)生。這時(shí)酶中某些氨基酸的側(cè)鏈基團(tuán)與底物分子的某些鍵很接近，這些側(cè)鏈基團(tuán)與底物發(fā)生化學(xué)作用，通常擠壓或扭曲某個(gè)化學(xué)鍵.結(jié)果降低了用以斷鍵的活化能。這時(shí)底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物并從酶分子上脫離。

在酶催化的過程中，酶與底物需要結(jié)合，酶與底物的結(jié)合速率決定了生化反應(yīng)的速率。將酶也視為反應(yīng)底物，酶與底物的結(jié)合就可用分子碰撞理論來解釋。三、用碰撞理論解釋酶的相關(guān)問題

碰撞理論（v=pfz）中決定反應(yīng)速率的因素包括：方位因子、能量因子、碰撞頻率。

1、對(duì)酶的專一性的解釋

酶的專一性可以用碰撞理論中的方位因子解釋，不過多贅述。2、對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響因素的解釋酶促反應(yīng)的影響因素包括底物濃度、酶的濃度、溫度、PH、抑制劑等。酶和底物濃度越大，酶與底物的碰撞機(jī)會(huì)越多，生化反應(yīng)速率越高。酶的抑制劑包括競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑（如下圖），其中競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑主要可以用碰撞頻率解釋，非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可以用方位因子解釋。溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響如圖。低溫條件下，酶與底物的分子動(dòng)能低，酶與底物的結(jié)合概率（fz）低，酶促反應(yīng)速率低，適當(dāng)升高溫度，酶與底物的分子動(dòng)能升高，酶與底物的結(jié)合概率（