生物化學復習資料

第一章蛋白質(zhì)的構造與功能1．蛋白質(zhì)的元素構成：C、H、O、N、S蛋白質(zhì)的平均含氮量為16%2．構成蛋白質(zhì)的基本單位：氨基酸20種基本氨基酸：纈氨酸（Val）、異亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、蘇氨酸（Thr）、賴氨酸（Lys）（借一兩本淡色書來）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、組氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）精氨酸（Arg）、絲氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精細鋪干冰咯）除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸3．蛋白質(zhì)中氨基酸的連接方式：肽鍵、肽谷胱甘肽有游離的SH基，才有保護作用4．蛋白質(zhì)的分子構造：一級構造：多肽鏈中氨基酸的排列次序。重要化學鍵：肽鍵二級構造：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間構造，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不波及氨基酸殘基側鏈的構象。重要化學鍵：氫鍵（1）二級構造形成的構造基礎：肽單元（肽平面、酰胺平面）定義：肽鍵與周圍原子相連處在一種平面上（2）二級構造的種類：a-螺旋、b-折疊、b-轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲a-螺旋特點：①沿一種中心軸螺旋上升，重要是右手螺旋②每螺旋一圈需要3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm③第一種肽平面上氮上的H和第四個肽平面上碳上的O形成氫鍵，穩(wěn)定a-螺旋構造④側面基團R都位于螺旋外側b-折疊片特點：①有兩條或兩條以上的多肽鍵并列相排，方向可以相似，也可以相反②從側面觀測，形成鋸齒狀③相并排的肽平面形成氫鍵，以穩(wěn)定b-折疊構造④側面基團R位于構造外側b-轉(zhuǎn)角特點：①第一種殘基的C=O與第四個殘基的N—H氫鍵結合，形成一種緊密的環(huán)，使b-轉(zhuǎn)角成為比較穩(wěn)定的構造②容許蛋白質(zhì)倒轉(zhuǎn)肽鏈方向三級構造：整條肽鏈中所有氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。重要化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和范德華力等（1）三級構造的構造特點：①纖維狀蛋白質(zhì)一般只含一種二級構造,而球蛋白一般具有多種二級構造②球狀蛋白質(zhì)具有明顯的折疊層次（一級構造→二級構造→超二級構造→構造域三級構造或亞基→四級構造）③球蛋白是緊密的球狀或橢球狀實體④疏水殘基埋藏于球體內(nèi)，親水殘基暴露于球體外⑤表面有一空穴(裂溝,凹槽或口袋)，這個空穴能結合配體,是蛋白質(zhì)的活性部位⑥由二級構造向三級構造轉(zhuǎn)變的重要動力是疏水作用（2）三級構造是蛋白質(zhì)具有生物學活性的最基本構造四級構造：蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和互相作用，稱為蛋白質(zhì)的四級構造。重要化學鍵：亞基之間的結合力重要是疏水作用，另一方面是二硫鍵、氫鍵和離子鍵（1）四級構造的構造特點：①由2個至多種三級構造的亞基締合形成四級構造的蛋白質(zhì)，有單體蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白②四級構造的蛋白質(zhì)按亞基的類型分為同多聚蛋白和雜多聚蛋白③亞基聚合的重要動力是疏水作用，其他動力有二硫鍵、氫鍵和離子鍵等（2）亞基：有些蛋白質(zhì)分子具有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈均有完整的三級構造，稱為蛋白質(zhì)的亞基不是所有蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級構造5．蛋白質(zhì)構造與功能的關系(理解)變（別）構效應：別構部位與配體的結合可影響其他亞基，使這些亞基構象變化，增強或減弱對底物的結合6．蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)（1）蛋白質(zhì)的兩性電離等電點：當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處在某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點。等電點的應用：等電聚焦電泳，通過蛋白質(zhì)等電點的差異而分離蛋白質(zhì)的電泳措施。紫外吸取性質(zhì)——最大吸取峰280nm酪氨酸、色氨酸、笨丙氨酸（2）穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的原因：蛋白質(zhì)表面的電荷、水化膜（3）蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固蛋白質(zhì)變性：由于受到某些外力的作用,導致蛋白質(zhì)三維構造(構象)的破壞,原有活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)復性：變性蛋白質(zhì)在清除變性原因后恢復原有天然構象的現(xiàn)象。鹽析：是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質(zhì)沉淀。蛋白質(zhì)沉淀：在一定條件下，蛋白質(zhì)疏水側鏈暴露在外，肽鏈融會互相纏繞繼而匯集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質(zhì)其分子量不變有機溶劑沉淀（乙醇,丙酮等沉淀）。重金屬鹽沉淀（金屬離子）蛋白質(zhì)沉淀的最佳條件：等電點,加鹽,低溫第二章核酸的構造和功能1．核酸的化學構成（元素→堿基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）元素構成：C、H、O、N、P堿基：嘌呤堿基：腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G），嘧啶堿基：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)戊糖：核糖、脫氧核糖核苷：核苷：AR,GR,UR,CR，脫氧核苷：dAR,dGR,dTR,dCR核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脫氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP）二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸核苷酸具有紫外吸取——含共軛雙鍵2．DNA與RNA的構成的異同點戊糖：DNA：脫氧核糖；RNA：核糖堿基：A、G、C為DNA與RNA共有，T為DNA特有，U為RNA特有核苷：DNA：dAR,dGR,dTR,dCR；RNA：AR,GR,UR,CR核苷酸：DNA：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP；RNA：AMP,GMP,UMP,CMP3．核酸的一級構造（核酸中核苷酸的排列次序）核酸的連接方式：3′，5′-磷酸二酯鍵4．DNA的二級構造要點：（1）DNA分子由兩條互相平行但走向相反的脫氧多核苷酸鏈構成，兩鏈以脫氧核糖-磷酸為骨架，以右手螺旋方式繞同一公共軸回旋。螺旋直徑為2nm，形成大溝及小溝相間。（2）堿基垂直螺旋軸居雙螺旋內(nèi)側，與對側堿基形成氫鍵配對（3）相鄰堿基平面距離0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10對堿基（4）氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性DNA的二級構造特點的生物學意義？5．mRNA構造特點：（1）大多數(shù)真核mRNA的5′末端均在轉(zhuǎn)錄后加上一種7-甲基鳥苷，同步第一種核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子構造（2）大多數(shù)真核mRNA的3′末端有一種多聚腺苷酸構造，稱為多聚A尾功能：把DNA所攜帶的遺傳信息，按堿基互補配對原則，抄錄并傳送至核糖體，用以決定其合成蛋白質(zhì)的氨基酸排列次序。6．tRNA構造特點：二級構造為三葉草形，三級構造為倒L型功能：活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)的翻譯。7．rRNA的構造特點：功能：參與構成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所。8.核酸的理化性質(zhì)(1)核酸的紫外吸取峰在260nm附近，可用于測定核酸。根據(jù)A260/A280的比值可判斷核酸純度。(2)核酸的變性：指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不波及共價鍵的斷裂(3)核酸的復性：變性DNA在合適條件下，兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋構造，稱為復性核酸變性和復性的關鍵：氫鍵斷開和恢復(4)分子雜交：不一樣來源的核酸變性后，混在一起進行復性，只要各核酸單鏈有一定數(shù)量的堿基彼此互補(不用所有堿基互補)，彼此之間就可形成局部雙鏈，即所謂的雜化雙鏈，這個過程稱為分子雜交。類型：Southern印跡法（核酸雜交技術），Nouthern印跡法（核酸雜交技術），Western印跡法(蛋白質(zhì)雜交技術)分子雜交——不一樣來源的兩條單鏈DNA或RNA，在一定條件下，堿基序列互補的單鏈可形成雙鏈分子。例：培養(yǎng)新物種、克隆羊、克隆牛探針——用同位素或生物素標識一段已知序列的核苷酸單鏈，追蹤與之配對雜交的核酸分子第三章酶1、酶的概念：酶是一類由活細胞產(chǎn)生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)2、酶的分子構成：從化學構成來看酶可分為單純蛋白質(zhì)和綴合蛋白質(zhì)兩類。綴合蛋白質(zhì)具有脫輔酶或輔因子。酶的特異性由酶的蛋白質(zhì)部分決定輔助因子的作用、種類？3、酶的活性中心：指必需基團在空間構造上彼此靠近，構成具有特定空間構造的區(qū)域，能與底物特異結合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。4、酶促反應的特點及誘導契合假說（1）酶促反應的特點：高效性，專一性，可調(diào)整性（2）誘導契合假說：酶與底物互相靠近時，其構造互相誘導，互相變形和互相適應,進而互相結合，這一過程稱為酶-底物結合的誘導契合假說5、酶促反應的動力學（影響酶促反應速度的原因）Vmas·[S]Vmas·[S]┈┈┈┈Km+[S]米氏方程式：v=米氏常數(shù)（意義）：a)Km是酶的特性性常數(shù)之一；b)Km可近似表達酶對底物的親和力；c)同一酶對于不一樣底物有不一樣的Km值。（2）酶濃度（3）溫度（4）酸堿度（pH）（5）克制劑的影響不可逆克制：有機磷農(nóng)藥可逆性克制：競爭性克制的作用、非競爭性克制、反競爭性克制作用①競爭性克制：克制劑與底物的構造相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶-底物復合物的形成，使酶的活性減少。特點：A．克制劑與底物構造類似，競爭酶的活性中心；B．克制程度取決于克制劑與酶的相對親和力及底物濃度C．動力學特點：Vmax不變，表觀Km增大。舉例：A．丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶B．磺胺類藥物的抑菌機制：與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶②非競爭性克制特點：A．克制劑與酶活性中心外的必需基團結合，底物與克制劑之間無競爭關系；B．克制程度取決于克制劑的濃度；C．動力學特點：Vmax減少，表觀Km不變。③反競爭性克制特點：A．.克制劑只與酶－底物復合物結合；B．克制程度取決與克制劑的濃度及底物的濃度；C．動力學特點：Vmax減少，表觀Km減少。（6）激活劑的影響6、變構酶：7、酶原與酶原的激活（1）酶原：有些酶在細胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。（2）酶原的激活：在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。在特定條件下在特定條件下┈┈┈┈┈→酶原激活的機理：酶原一種或幾種特定的肽鍵斷裂，水解掉一種或幾種短肽→分子構象發(fā)生變化→形成或暴露出酶的活性中心酶原激活的生理意義：防止細胞產(chǎn)生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進行。有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。8、同工酶：指催化相似的化學反應，而酶蛋白的分子構造理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不一樣的一組酶。舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～LDH5)生理及臨床意義：在代謝調(diào)整上起著重要的作用；用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特性；同工酶譜的變化有助于對疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標志，用于遺傳分析研究。9、酶的分類（理解）：第四章糖酵解1、糖酵解：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的階段，是體內(nèi)糖代謝最重要途徑。場所：在細胞質(zhì)中進行過程：耗能反應：葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸產(chǎn)能反應：1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸三個限速酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶糖酵解的生理意義（1）糖酵解途徑是動物、植物、微生物體內(nèi)糖分解代謝的共同途徑，是糖有氧分解的準備階段（前奏）。（2）通過糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，為生命活動提供部分能量，尤其對厭氧生物是獲得能量的重要方式。（例如，人體劇烈運動時保證骨骼肌所需能量的供應。此外，人體的少數(shù)組織如皮膚、視網(wǎng)膜、小腸粘膜，睪丸等，無論有氧與否，均有很強的糖酵解，成熟的紅細胞則完全靠糖酵解供能。）（3）糖酵解途徑的許多中間產(chǎn)物可作為合成其他物質(zhì)的原料（提供碳骨架）。如磷酸二羥丙酮可轉(zhuǎn)變?yōu)楦视汀?、糖的有氧氧化：指在機體氧供充足時，葡萄糖徹底氧化成H2O和CO2，并釋放出能量的過程。是機體重要供能方式。（糖的有氧氧化分為兩個階段，檸檬酸循環(huán)和氧化磷酸化。）糖的氧化三階段：（1）葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解，胞液中進行）（2）丙酮酸氧化脫羧生成乙酰CoA（線粒體中進行）（3）乙酰CoA進入TCA循環(huán)（線粒體中進行）葡萄糖葡萄糖↓丙酮酸脂肪酸氨基酸↓↓β-氧化↓乙酰-CoA↓↓↓↓肝TCA膽固醇脂肪酸酮體檸檬酸循環(huán)：乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三個羧基的檸檬酸，反復的進行脫氫脫羧，又生成草酰乙酸，再反復循環(huán)反應的過程。三羧酸循環(huán)(Tricarboxylicacidcycle,TCAcycle)也稱為檸檬酸循環(huán)。（這一途徑之因此稱為檸檬酸循環(huán)是由于在循環(huán)的一系列反應中，關鍵的化合物是檸檬酸，又由于它有三個羧基，因此又稱為三羧酸循環(huán)，簡稱TCA循環(huán)。）部位：胞液及線粒體（1）三羧酸循環(huán)的化學總結算檸檬酸化學反應式：三羧酸循環(huán)運轉(zhuǎn)一次產(chǎn)生10分子ATP（包括氫進入呼吸鏈氧化）。葡萄糖有氧氧化時ATP的生成與消耗反應輔酶ATP第一階段葡萄糖?6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖?1,6-二磷酸果糖-12×3-磷酸甘油醛?2×1,3-二磷酸甘油醛NAD+2×2.5/2×1.52×1,3-二磷酸甘油酸?2×3-磷酸甘油酸2×12×磷酸烯醇式丙酮酸?2×丙酮酸2×1第二階段2×丙酮酸?2×乙酰CoANAD+2×2.5第三階段2×異檸檬酸?2×a-酮戊二酸NAD+2×2.52×a-酮戊二酸?2×琥珀酰CoANAD+2×2.52×琥珀酰CoA?2×琥珀酸2×12×琥珀酸?2×延胡索酸FAD2×1.52×蘋果酸?2×草酰乙酸NAD+2×2.5凈生成32（或30）一分子葡萄糖共產(chǎn)生25/檸檬酸循環(huán)+（2+2+2.5）/糖酵解=32個ATP分子（2）檸檬酸循環(huán)過程：（圖解）（口訣：草酰乙酰成檸檬檸檬又成酮戊酸琥酰琥酸延胡索蘋果落在草叢中）分為8個環(huán)節(jié)：（一）乙酰-COA與草酰乙酸縮合形成檸檬酸（二）檸檬酸異構化成異檸檬酸（順烏頭酸酶）（三）異檸檬酸氧化脫羧生成α-酮戊二酸（四）α-酮戊二酸氧化脫羧成為琥珀酰CoA(五）琥珀酰CoA轉(zhuǎn)化成琥珀酸，并產(chǎn)生GTP（六）琥珀酸脫氫生成延胡索酸（反丁烯二酸）（七）延胡索酸被水化生成L-蘋果酸（八）蘋果酸脫氫生成草酰乙酸(3)三羧酸循環(huán)的生理意義（1）是三大營養(yǎng)素（糖、脂肪及蛋白質(zhì)）徹底氧化的最終代謝通路。（2）是三大營養(yǎng)素代謝聯(lián)絡的樞紐。（3）為其他合成代謝提供小分子前體。（4）每次循環(huán)的四次脫氫反應為氧化磷酸化生成ATP提供NADH+H+及FADH2。(4)TCA循環(huán)的雙重作用TCA循環(huán)不僅是產(chǎn)生ATP的途徑，其產(chǎn)生的中間物也是生物合成的前體，具有分解代謝和合成代謝雙重性（兩用性代謝途徑)。戊糖磷酸途徑：磷酸戊糖途徑是指由葡萄糖生成NADPH+H+及磷酸戊糖，后者再深入轉(zhuǎn)變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反應過程。反應過程可分為二個階段第一階段：氧化反應（生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2）第二階段：非氧化反應（包括一系列基團轉(zhuǎn)移。）關鍵酶：6-磷酸葡萄糖脫氫酶。此酶活性重要受NADPH/NADP+比值的影響，比值升高則被克制，減少則被激活。此外NADPH對該酶有強烈克制作用。反應第一階段：生理意義：1）、是細胞產(chǎn)生還原力（NADPH）的重要途徑【：1)作為供氫體，參與體內(nèi)多種生物合成反應；2)NADPH+H+是谷胱甘肽還原酶的輔酶。缺乏6-磷酸葡萄糖脫氫酶的人，紅細胞易于破壞而發(fā)生溶血性貧血。3)NADPH+H+參與肝臟生物轉(zhuǎn)化反應?！?）戊糖磷酸途徑是細胞內(nèi)不一樣構造糖分子的重要來源，并為多種單糖（丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖）的互相轉(zhuǎn)變提供條件。2、糖異生：非糖物質(zhì)（丙酮酸、草酰乙酸、乳酸、丙酸、甘油、氨基酸等）轉(zhuǎn)變成葡萄糖的過程稱為糖異生。原料：乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等3、糖原分解的基本過程：（1）糖原磷酸解為葡萄糖-1-磷酸（2）脫支酶的作用（3）葡萄糖-1-磷酸轉(zhuǎn)變成葡萄糖-6-磷酸關鍵酶：糖原磷酸化酶糖原合成的基本過程：（1）葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸（2）葡萄糖-6-磷酸轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟?1-磷酸（3）尿苷二磷酸葡萄糖的生成（4）糖鏈延長（5）分支酶催化糖原不停形成新分支鏈關鍵酶：糖原合酶4、血糖的來源與去路血糖的激素調(diào)整：胰島素——體內(nèi)唯一減少血糖水平的激素胰島素的作用機制:①增進葡萄糖轉(zhuǎn)運進入肝外細胞；②加速糖原合成，克制糖原分解③加緊糖的有氧氧化；④克制肝內(nèi)糖異生；⑤減少脂肪動員。第五章脂類代謝1、必需脂肪酸：指人體不能合成，必需由食物提供的脂肪酸脂肪動員——儲存在脂肪細胞中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐漸水解成游離脂肪酸(FFA)和甘油，并釋放入血以供其他組織氧化運用的過程。2、脂肪酸的分解代謝脂肪酸的激活(細胞漿)脂肪酸轉(zhuǎn)運入線粒體(肉毒堿)脂肪酸的B-氧化(線粒體)β-氧化的4個環(huán)節(jié)：（1）脂酰-CoA→反式-△2-烯酰-CoA脫氫部位：脂酰-CoA的羧基鄰位（β-位）；受氫體：FAD；酶：脂酰-CoA脫氫酶（2）-△2-烯酰-CoA→3-羥脂酰-CoA酶：烯酰-CoA水合酶（3）L-3-羥脂酰-CoA→3-酮脂酰-CoA脫氫部位：L-3-羥脂酰-CoA；受氫體：NAD+；酶：L-3-羥脂酰-CoA脫氫酶（4）3-酮脂酰-CoA→乙酰-CoA+脂酰-CoA酶：β-酮硫解酶要點：1）.脫氫－水化－再脫氫－硫解（依次循環(huán)）2）.每循環(huán)一次，生成一分子乙酰CoA和少二個C原子的脂酰CoA，最終產(chǎn)物為乙酰CoA3）.脫氫發(fā)生在β-C原子上，第1次脫氫生成FADH2，第2次脫氫生成NADH＋H+4）.生成大量能量:（以18C硬脂酸為例）8次β-氧化:8FADH28×1.5ATP＝12ATP8NADH8×2.5ATP＝20ATP9乙酰CoA9×10ATP=90ATP共122ATP－2ATP＝120ATP3、酮體：FA在肝臟經(jīng)b-氧化生成的乙酰CoA在酶的催化下轉(zhuǎn)變成的三種中間代謝物的總稱，包括：乙酰乙酸、b-羥丁酸、丙酮限速酶：HMG-CoA合成酶膽固醇合成部位：細胞溶膠和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)關鍵酶：HMG-CoA還原酶血漿脂蛋白的分類：超離心法：根據(jù)脂蛋白密度不一樣分類乳糜微粒（CM）極低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）第六章生物氧化1、呼吸鏈：在線粒體內(nèi)膜上，由一系列遞氫體和遞電子體按一定次序排列而成的氧化還原連鎖反應鏈。2、呼吸鏈的排列次序（1）.NADH氧化呼吸鏈NADHFMNQ10CytbCytc1Cytcaa3(Fe-S)(Fe-S)（2）.琥珀酸氧化呼吸鏈（FADH2呼吸鏈）FADH2Q10CytbCytc1Cytcaa3(Fe-S)(Fe-S)3、P/O值——物質(zhì)氧化時，每消耗1摩爾氧原子所消耗的無機磷的摩爾數(shù)，即生成ATP的摩爾數(shù)。4、氧化磷酸化偶聯(lián)部位：ATP生成部位（只考1-2分）氧化磷酸化的偶聯(lián)部位：第1個部位是由復合體Ⅰ將NADH上的電子傳遞給CoQ的過程，第2個部位是由復合體Ⅲ執(zhí)行的，將電子由CoQ傳遞給細胞色素c的過程，第3個部位是復合體Ⅳ執(zhí)行的，將電子從細胞色素c傳遞給氧的過程5、（兩個穿梭，掌握成果）胞液中NADH的轉(zhuǎn)運——穿梭作用1.α－磷酸甘油穿梭（1.5ATP）2.蘋果酸－天冬氨酸穿梭（2.5ATP）第七章氨基酸代謝1、氮平衡——氮的攝入量與排出量的關系，反應體內(nèi)蛋白質(zhì)的代謝概況。（1.氮的總平衡——攝入氮＝排出氮（2.氮的正平衡——攝入氮>排出氮（3.氮的負平衡——攝入氮<排出氮2、必需氨基酸——自身不能合成，必須由食物供應。8種：ValMetIlePheLeuTrpThrLys（攜帶一本亮色書來）3、氨基酸的脫氨作用：氨基酸脫去氨基生成對應α-酮酸的過程。方式（種類）：（1）轉(zhuǎn)氨基作用（氨基轉(zhuǎn)移酶,轉(zhuǎn)氨酶）（2）氧化脫氨基（氨基酸氧化酶，谷氨酸脫氫酶）（3）聯(lián)合脫氨基（＝轉(zhuǎn)氨基＋氧化脫氨基）：①轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用；②轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán)（該方式是最重要的）4、體內(nèi)氨的去路①肝內(nèi)合成尿素（重要去路）②合成非必需氨基酸及其他含氮化合物（AA、嘌呤、嘧啶等）③合成谷氨酰胺④腎小管泌氨5、氨在血液里以丙氨酸和谷氨酰胺的形式運送6、尿素的生成四個階段：1.氨基甲酰磷酸的合成2.瓜氨酸的合成3.精氨酸的合成4.精氨酸水解生成尿素場所：肝臟（線粒體、胞液）原料：氨（游離氨、Asp即氨基酸產(chǎn)生的氨)過程：1.關鍵酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPSⅠ)2.消耗4個高能磷酸鍵調(diào)整：1.食物蛋白質(zhì)的影響2.CPS-Ⅰ的調(diào)整(N-乙酰谷氨酸激活作用生理意義：體內(nèi)氨的重要去路,解氨毒的重要途徑。7、氨過量引起肝性腦病的機制：腦中氨升高，消耗α-酮戊二酸（轉(zhuǎn)變?yōu)楣劝彼幔?，使三羧酸循環(huán)減弱，ATP合成減少，引起大腦功能障礙，嚴重時昏迷。8、氨基酸的脫羧基作用（理解特