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文檔簡介

是一類含氮的高分子化合物,是一類生物高分子。是生命的基礎,是構成細胞的主要物質。

蛋白質是功能分子,既充當生物體的構架材料,又為生命執(zhí)行各種特殊使命。

有機體內起催化作用的各種酶是蛋白質,調節(jié)代謝的激素大多數是蛋白質或其衍生物,免疫作用的抗體是蛋白質?!艉粑饔弥羞\輸O2和CO2的是血紅蛋白?!?/p>

肌肉的收縮,消化道的蠕動,起保護作用的皮膚、毛發(fā)等都是從蛋白質的特有造型性質中產生出來的。如:◆蛋白質

OrganicChemistry蛋白質的基本結構單元是氨基酸,不論哪一類蛋白質水解都生成-氨基酸的混合物。蛋白質-氨基酸(約20多種)H+、OH-或酶從化學上看,蛋白質是氨基酸的高聚物;氨基酸是構成蛋白質的基石。因此要討論蛋白質的結構和性質,首先要了解-氨基酸。氨基酸——分子中含有氨基和羧基的化合物。如:R-CH-CH2-COOHR-CH-COOHNH2NH2αβα§20—1氨基酸β-氨基酸-氨基酸

OrganicChemistry-氨基酸可分為

中性氨基酸堿性氨基酸酸性氮基酸甘氨酸氨基乙酸

Gly

丙氨酸-氨基丙酸

Ala

酪氨酸-氨基-3-對羥基苯基丙酸

Tyr俗名:系統(tǒng)命名:縮寫符號:中性氨基酸在分子中-NH2與-COOH數目相同。NH2NH2如:CH2-COOHCH3CHCOOHHO--CH2CHCOOHNH2一、氨基酸的結構、命名和分類

OrganicChemistry堿性氨基酸——在分子中-NH2的數目多于-COOH的數目。酸性氨基酸——在分子中-COOH數目多于-NH2數目。在-氨基酸的命名中,習慣上多數以俗名來命名,而組成蛋白質的-氨基酸僅二十多種,見表20—1。俗名:賴氨酸系統(tǒng)命名:2,6-二氨基己酸縮寫符號:LysH2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOHNH2HOOC-CH2CH2CH-COOHNH2俗名:谷氨酸系統(tǒng)命名:2-氨基戊二酸縮寫符號:Glu

OrganicChemistry蛋白質中的—氨基酸

OrganicChemistry續(xù)上表

OrganicChemistry除甘氨酸外,-氨基酸都是手性的,有旋光性,它們的構型取決于-碳原子。氨基酸的構型是與乳酸相比而確定的。例如:與L-乳酸相應的L-丙氨酸的構型是:L-丙氨酸L-氨基酸氨基酸的構型習慣于用D、L

標記法一般天然產的氨基酸都為L型的,如果用R/S法標記,那么天然氨基酸大多屬于S-構型。但也有R-構型的,如L-半胱氨酸為R-構型。L-乳酸COOHH2NHCH3COOHHHOCH3COOHH2NHR二、氨基酸的構型

OrganicChemistry1.氨基酸的酸堿性-氨基酸含有一個酸性的羧基(-COOH),也含有一個堿性的氨基(-NH2),故它遇到酸或堿都能生成鹽。-氨基酸分子內這兩個基團也可以生成鹽(稱內鹽)。三、氨基酸的性質R-CH-COOH+HClR-CH-COOHNH2NH3Cl+-R-CH-COOH+NaOHR-CH-COONa

+H2ONH2NH2+-NH2NH3R-CH-COOHR-CH-COO+-內鹽(亦稱為偶極離子)

OrganicChemistry2.氨基酸的等電點氨基酸在純水溶液中可形成如下的平衡:等電點由于氨基酸的堿性基團-NH3和酸性基團-COO-的相對強度不完全相同。即-NH3給質子能力大于-COO-接受質子的能力。所以在平衡體系中,負離子數目(II)多于正離子(III),使氨基酸帶有一定數量的凈負電荷(II),其溶液略顯酸性(pH值略小于7)。正離子(III)

兩性離子(I)

負離子(II)NH2R-CH-COOHH2OH2O+NH3R-CH-COO-NH3OH+R-CH-COOH+-

NH2R-CH-COO

+H3O-+

OrganicChemistry如果在氨基酸水溶液的平衡體系中外加酸,則可抑制負離子(II)的生成,而使正離子(III)數量增加,平衡向左移動。當加入適量的酸時,可以使(II)和(III)的數量相等,氨基酸的凈電荷等于零。將此溶液置于電場中,氨基酸向陽極移動的速度和向陰極移動的速度相等。該溶液的pH值則稱為氨基酸的等電點。(簡寫PI)氨基酸等電點包含兩層意思:①說明在等電點時,氨基酸本身處于電中性狀態(tài)(即溶液中正、負離子濃度相等)。②說明氨基酸是電中性時的pH值。

OrganicChemistry氨基酸等電點的兩點說明:①不同的氨基酸有不同的等電點。所以可以通過測定氨基酸的等電點來鑒別氨基酸。等電點是每一種氨基酸的特定常數。在等電點時,以兩性離子形式存在的氨基酸濃度最大(在水溶液中),氨基酸的溶解度最小。

中性氨基酸的等電點pH=5.0~6.3之間。◆堿性氨基酸的等電點pH=7.6~10.8之間?!?/p>

酸性氨基酸的等電點pH=2.8~3.2之間。◆

OrganicChemistry這些都是由偶極離子結構所導致的特性。氨基酸的紅外光譜上,沒有典型的COOH伸展吸收峰(1725~1700cm-1),而只有COO-

負離子的伸展吸收峰(1650~1545cm-1)。氨基酸的某些物理性質和光譜性質表明,氨基酸主要是以內鹽的形式存在的。分子中沒有游離的-NH2

或-COOH。氨基酸一般在200℃以下不溶化,具有較高的熔點(實際上是分解點)。氨基酸可溶于水,而不溶于苯、醚等非極性有機溶劑。3.物理和光譜性質

OrganicChemistry4.氨基酸的反應羧基具有酸的一般性質,可以成酰鹵、酯等反應。氨基也有氨的性質,如可以進行酰化、烷基化等。此法常用來保護氨基。也可用芐氧甲酰氯作酰化劑。酰基化反應:R—C—Cl+HNHCHCOOHOR’R—C—NHCHCOOH+HClOR’R-HClCH2-O-C-NHCHCOOHOCH2O-C-Cl+NH2-CH-COOHOR氨基酸能起氨基和羧基的化學反應(1)氨基的反應

OrganicChemistry烷基化反應:如果要引入芳基,則可與2,4—二硝基氟苯進行烴基化與亞硝酸反應:

R-X+HNH-CH-COOHR-NH-CH-COOH+HXR’R’N-烴基氨基酸NO2--FNO2NO2--NO2+H2N-CH-COOHR-HFNH-CH-COOHRRNH2+HNO2ROH+N2+H2OR-CH-COOH+HNO2R-CH-COOH+N2+H2ONH2OH

OrganicChemistry(2)羧基的反應

氨基酸分子中羧基的反應主要利用它能成酯、成酐、酰胺的性質。這里值得特別提出的是將氨基酸轉化為疊氮化合物的方法。氨基酸酯與肼作用生成酰肼;酰肼與亞硝酸作用則生成疊氮化合物。

OrganicChemistry(3)與茚三酮反應茚三酮在水溶液中:注:N-取代的α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等均不與茚三酮發(fā)生顯色反應。=O+OOHOHOOOHOH茚三酮水合茚三酮O—N=CNH2+R-CH-COOHOOOHOH2OO水合茚三酮+CO2+RCHO藍紫色OH

OrganicChemistry凡是有游離氨基的氨基酸都可以和茚三酮發(fā)生呈紫色的反應。茚 茚三酮水合茚三酮

OrganicChemistry反應歷程:-CO2重排OO-CH-N=CHR氨基茚三酮H2O-RCHOOOCH-NH2-2H2OOOOHOH+H2N-CH-COOHROO=N-CH-COOHROOOHOHOOCHO—N=CO—N=COOOOH藍紫色

OrganicChemistry氨基酸不僅是組成蛋白質的結構單元,而且它們本身也是人體生長的重要營養(yǎng)物質,具有特殊的生理作用。游離的氨基酸在自然界很少見,它們主要以聚合體形式(多肽或蛋白質)存在于動、植物中。1.蛋白質水解2.微生物發(fā)酵法——以糖質原料(如淀粉、果糖、蔗糖)或以石油及其制品(如石蠟、煤油、乙醇、醋酸)為主要碳源,在氮、磷、鉀等物質存在下,經過微生物發(fā)酵而生成氨基酸。人毛發(fā)胱氨酸、半胱氨酸水解小麥蛋白(面筋)谷氨酸(其鈉鹽為味精)水解三、氨基酸的來源與合成

OrganicChemistry微生物發(fā)酵法的原料價廉,在大多數情況下,由于細菌的特異作用,能直接得到L—型氨基酸,無需再進行外消旋的拆分。3.酶法在酶的作用下,可將一定原料轉化成L-氨基酸。特點:酶的催化選擇很強,生產過程簡單,產率高,副產品少,周期短,成本低?!玫降陌被岫嗍峭庀w,要進行拆分才能得到光學活性物質。反—丁烯二酸HHOOCC=CHCOOH天門冬氨酸酶NH4L—天門冬氨酸COOHH2NHCH2COOH+4.化學合成法

OrganicChemistry(1)由醛酮作原料:(2)由α-鹵代酸氨解:(3)蓋瑞爾法:NH3R-CH-CNNH2H2OR-CH-COOHNH2NH3R-CH-COOH+HBrNH2~60%H2OH+-C-OH-C-OHOO+H3N-CH-COOH

R+89%+C2H5OHCCOONK+Cl-CH-COOC2H5RR-CHO+HCNOHR-CH-CNBr2PR-CH2-COOHBrR-CH-COOHCCOON-CH-COOC2H5R97%

OrganicChemistry(4)由丙二酸酯合成:CH2(COOC2H5)2BrCH(COOC2H5)2Br2①

C2H5ONa②

RXCCOON-C(COOC2H5)2ROH-H20H+R-CH-COOHNH2CCOON-CH(COOC2H5)2

CONKCO中間物

OrganicChemistry

R-X除為一般的伯鹵外,還可以為ClCH2COOC2H5、ClCH2CH2SCH3等多種鹵代物。中間物也可以與α、β-不飽和酯(酮)進行麥克爾加成,合成各種結構的氨基酸。+C2H5ONaCCOON-CH(COOC2H5)2CCOON-C

(COOC2H5)2_C6H5CH2CHCOOH(64%)NH2H3O+HOOCCH2CHCOOH(33%)NH2H3O+CH3SCH2CH2CHCOOH(50%)NH2H3O+HOOCCH2CH2CHCOOH(75%)NH2H3O+CH2=CHCOOC2H5ClCH2CH2SCH3ClCH2COOC2H5ClCH2C6H5

OrganicChemistry一個氨基酸的羧基與另一分子氨基酸的氨基通過失水反應,形成一個酰氨鍵,新生成的化合物稱為肽,肽分子中的酰氨鍵叫肽鍵。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽,多個分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。肽定義

OrganicChemistry§20—2多肽由二個氨基酸組成——稱二肽由三個氨基酸組成——稱三肽由多個氨基酸組成——稱多肽蛋白質多肽-氨基酸水解水解肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。肽——指一分子-氨基酸的-NH2和另一分子-氨基酸的-COOH之間縮水所生成的酰胺化合物。肽鍵-H2OH2N-CH-C-NH-CH-C-OHRR‘OO二肽H2N-CH-C-OH+HNH-CH-C-OHRR’OO氨基酸I氨基酸II-C-NH-肽鍵O

OrganicChemistry

多肽與蛋白質無嚴格的界限,一般把分子量大(約一萬以上)的多肽稱蛋白質。分子量小的叫多肽。

從廣義來說,多肽也是蛋白質。實際上,有些蛋白質本身就是多肽。一、多肽的命名和表達方式H2NCH2COOH+H2N-CHCOOHCH3甘氨酰丙氨酸H2NCH2-C-NH-CHCOOHCH3O

丙氨酰甘氨酸H2NCH-C-NH-CH2COOHCH3Oab…………………………a…………………………………………………………………………b

OrganicChemistry書寫時規(guī)定:

肽的命名,是從N-端開始,由左至右依次將每個氨基酸單位寫成“某氨酰”,最后一個氨基酸單位的羧基是完整的,寫為“某氨酸”例如:

可以看出:(二肽)2個氨基酸——組成肽——有2種異構體(二種連接方式)(三肽)3個氨基酸——組成肽——有6種異構體(四肽)4個氨基酸——組成肽——有27種異構體(六肽)6個氨基酸——組成肽——有720種異構體谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(簡稱:谷—半胱—甘)谷氨酸半胱氨酸甘氨酸含有游離H2N-一端叫N端——寫在左邊;含有游離-COOH一端叫C端——寫在右邊。OOH2N—CH—C—NH———CH——C—NH—CH2—COOHCH2-CH2-COOHCH2SH…………………………………………………………………………………………

OrganicChemistry二、多肽結構的測定測定多肽分子中氨基酸順序的一般步驟:①徹底水解成α-氨基酸。②測定各種氨基酸在多肽組成中的相對數目。③測定C-端、N-端是什么氨基酸。④測定氨基酸的排列順序。1、端基分析法如:H2N—A—B—C—D—E—COOHX—NH—A—B—C—D—E—COOH

X——通過一定的化學方法確定肽鏈的N-端或C-端氨基酸的種類。端基分析X—NH—A—COOH+NH2—B—C—D—E—COOH水解

OrganicChemistry(1)N—端分析法

a)2,4-二硝基氟苯法(也叫桑格法)

桑格法的缺點是在水解時,整個肽鏈都被破壞,所以在肽鏈上只能進行一次N-端分析。NO2--FNO2HFOO+H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-肽鏈-COOHR

R,NO2-NO2-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-肽鏈-COOHOORR,HClRNO2-NO2-NH-CH-COOH+H2NCHCOOH+其它各種氨基酸R

OrganicChemistryb)異硫氰酸苯酯法(也叫愛德曼降解法)苯基硫脲衍生物C6H5NH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH—肽鏈—COOHROR/O

SRR/C6H5-N=C=S+HNH-CH-C-NH-CH-C-NH—肽鏈—COOHOO異硫氰酸苯酯CCNCHRNHOSC6H5-咪唑衍生物+H2N-CH-C-NH—肽鏈—COOHOR/肽鏈其余部分PH=8~9

HCl(無水)

有機溶劑

愛德曼降解法優(yōu)點是:肽鏈的其它部分不受影響,因此它可以反復地進行測定第二,第三,個氨基酸。

OrganicChemistry(2)C—端分析法羧肽酶法:羧肽酶是催化C-端氨基酸水解的特效酶。在羧肽酶作用下,只有靠近游離羧基的那個肽鍵發(fā)生水解,而其它肽鍵不變。2、部分水解法部分水解——將多肽用蛋白水解酶進行部分水解為許多小肽,分離后逐個進行端基測定。C-NH-CH-C-NH-CH-COOHROR,O……H2O羧肽酶余肽CNH-CH-C-OH+NH2-CH-COOH……ROR,C-端氨基酸~~~~新的C-端O

OrganicChemistry

蛋白水解酶對肽鍵的水解有催化作用,但每一種蛋白水解酶只能水解一定類型的肽鍵,對肽鍵水解有高度的專一性。賴氨酸精氨酸(水解羧基上的肽鍵)苯丙氨酸酪氨酸(水解羧基上的肽鍵)苯丙氨酸色氨酸酪氨酸(水解羧基上的肽鍵)苯丙氨酸酪氨酸色氨酸(水解羧基上的肽鍵)

糜蛋白酶

胰蛋白酶

胰凝乳蛋白酶

胃蛋白酶蛋白水解酶

OrganicChemistry

經測定由8種α-氨基酸組成(丙、亮、賴、苯丙、脯、絲、酪、纈氨酸)6mol/LHCl

110℃水解48h例:某多肽糜蛋白酶部分水解八肽三肽酪氨酸四肽二肽二肽二肽二肽二肽纈-亮丙-脯脯-苯丙賴-絲絲-纈進一步水解,37℃,6天,12mol/LHCl進一步水解,37℃,6天,12mol/LHCl測定方法:N-端:丙氨酸

C-端:亮氨酸①完全水解②端基分析:測得③分子比:1:1④用糜蛋白酶進行部分水解

OrganicChemistry三肽排列有二種:丙—脯—苯丙苯丙—脯—丙因端基分析N-端為丙氨酸,故三肽順序應為:丙—脯—苯丙四肽排列也有二種:賴—絲—纈—亮亮—纈—絲—賴因端基分析,C-端為亮氨酸,故四肽順序應為:賴—絲—纈—亮故八肽的排列順序為:丙—脯—苯丙—酪—賴—絲—纈—亮第一種:丙—脯脯—苯丙第二種:苯丙—脯脯—丙第一種:賴—絲絲—纈纈—亮第二種:亮—纈

纈—絲絲—賴

OrganicChemistry三、多肽的合成

要使各種氨基酸按一定的順序連接起來形成多肽是一向十分復雜的化學工程,需要解決許多難題,最主要的是要解決四大問題。1.保護-NH2或-COOH2.活化反應基團(活化-NH2或-COOH)3.生物活性

OrganicChemistry§20—3蛋白質一、蛋白質的分類

蛋白質的種類繁多,可以從不同的角度,根據它們不同的特征進行分類。1、按形狀分類纖維蛋白質球蛋白分子呈細長形,排列成纖維狀,一般不溶于水。分子折疊,卷曲成球形,一般能溶于水,該蛋白質主要起著維護和調節(jié)的生命過程中的有關功能作用,2、按化學組成分類單純蛋白結合蛋白僅由氨基酸單位組成。由單純蛋白質與非蛋白質部分(稱輔基)結合而成。

OrganicChemistry根據輔基的不同結合蛋白質又可分為脂蛋白單純蛋白質與脂結合糖蛋白單純蛋白質與糖類結合磷蛋白單純蛋白質與磷酸結合金屬蛋白單純蛋白質與金屬離子結合

血紅蛋白單純蛋白質與血紅素結合

核蛋白單純蛋白質與核酸結合

色蛋白單純蛋白質與有色化合物結合如血紅蛋白是由球蛋白(單純)血紅素(輔基)唾液中的粘蛋白,所含的輔基為糖核蛋白所含的輔基為核酸

OrganicChemistry3、按功能分類二、蛋白質的結構蛋白質的物理、化學性質和生物功能都依賴于它們的結構。蛋白質的結構相當復雜,通常分為一級結構二級結構三級結構四級結構(高級結構)統(tǒng)稱空間結構激素起調節(jié)作用抗體起免疫作用(防御細菌入侵)酶起催化作用收縮蛋白主管機體的運動核蛋白傳遞遺傳信息作用血紅蛋白起輸送作用(在血中把氧輸送到各部位)(初級結構)

OrganicChemistry1、蛋白質的一級結構牛胰島素的一級結構一級結構是指蛋白質分子鏈中各種氨基酸結合的順序。

OrganicChemistry胰核糖核酸酶的一級結構

OrganicChemistry2、蛋白質的二級結構蛋白質中有二種類型的二級結構α-螺旋型β-折疊型(由肽鏈之間的氫鍵所造成)(由兩條肽鏈或一條肽鏈內兩段肽鏈之間形成氫鍵)H-NC=OH-NC=O……δ-δ+氫鍵二級結構是由于肽鍵之間的氫鍵造成。在一個肽鍵的C=O與另一個肽鍵的-NH2之間存在氫鍵。

OrganicChemistry中心洞太小(1~1.1nm),溶劑分子無法進入。螺旋線間隔約0.54nm。每圈有3.6個氨基酸單位。{

OrganicChemistryβ-折疊型反平行N端C端

OrganicChemistry3、蛋白質的三級結構維持三級結構的力來自氨基酸側鏈之間的相互作用。主要包括二硫鍵氫鍵正負離子間的靜電引力(離子鍵)疏水基團間的親和力(疏水鍵)三級結構實際上蛋白質分子很少以簡單的α-螺旋或β-折

疊型結構存在,而是在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊,構成具有特定構象的緊湊結構。

OrganicChemistry

OrganicChemistry

肌紅蛋白的三級結構

OrganicChemistry4、蛋白質四級結構其中每條肽鏈稱為一個亞基。維護四級結構的主要是靜電引力。蛋白質分子中作為一個整體所含有的不止一肽鏈。由多條肽鏈(三級結構)聚合而形成特定構象的分子叫做蛋白質的四級結構。四級結構

OrganicChemistryα1、α2、

β1、

β2分別代表血紅蛋白四條肽鏈

OrganicChemistry三、蛋白質的性質1、兩性與等電點蛋白質和氨基酸一樣,也是兩性物質(在肽鏈中有C-端的COOH;N-端的NH2)有它們的等電點。

不同蛋白質,其等電點不相同。在等電點時,蛋白質的溶解度最小,因此可以通過調節(jié)溶液的pH值,使蛋白質從溶液中析出,達到分離或提純的目的。陽離子NH3+PCOOH陰離子PCOO-NH2PNH2COOH兩性離子NH3+PCOO-等電點OH-OH-H+H+

OrganicChemistry2、蛋白質的變性

當蛋白質受到物理或化學因素影響時,可使蛋白質二、三級結構的結合力遭受破壞,肽鏈松散,導致蛋白質在理化和生物性質上的改變,這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性。如:原來結構一級結構變性后蛋白質在變性初期,分子構象未遭到深度破壞(只破壞了三級結構,而二級結構未變)那么還有可能恢復原來的結構和性質。可逆變性如果變性過度,就會成為不可逆性,這時二級結構也遭受破壞,無法恢復。不可逆變性

OrganicChemistry引起蛋白質變性的主要因素蛋白質變性后表現(xiàn)為:☆溶解度降低、凝固☆喪失生理活性3、蛋白質的沉淀

蛋白質是高分子化合物,在水溶液中形成的顆粒直徑在1~100nm內,具有膠體性質,所以蛋白質溶液不能通過半透膜。在水溶液中是以膠體形式存在的。(如酸、堿、丙酮、酒精、單寧酸、重金屬鹽等)加熱加壓紫外線激烈搖蕩或攪拌化學試劑

OrganicChemistry蛋白質分子含有肽鍵,-NH2、-COOH、-OH等,可與水分子形成氫鍵而形成一種水化膜,故蛋白質在水溶液中不沉淀。-OHH-OH…-

H-OH……

C-NHOH-OH

C-N·HO…

NH2H-OH…

如果破壞蛋白質在水中溶液中的水化膜,蛋白質就會在水溶液中沉淀。破壞水化膜的因素有:(1)鹽析

加入大量的電解質如:NaCl、(NH4)2SO4、Na2SO4等,蛋白質將會以沉淀析出,這種作用稱為鹽析。鹽析反應一般是可逆的,即這種沉淀是不變性的。

OrganicChemistry(2)脫水劑酒精、丙酮等對水的親和力很大,可以奪取水化膜中的H2O,故蛋白質的水化膜被破壞,使蛋白質沉淀出來。(3)重金屬鹽

蛋白質可以和Hg2+、Cu2+、Pb2+、Ag+等重金屬離子結合成不溶性蛋白質。重金屬有殺菌的作用,即是由于它能沉淀蛋白質。Ag++NH3COO-PPNH3COOAg+4、顯色反應(1)縮二脲反應蛋白質與硫酸銅堿性溶液反應,呈現(xiàn)紫色,稱為縮二脲反應。蛋白質紫色絡合物CuSO4NaOH

OrganicChemistry(2)蛋白黃反應蛋白質黃色(芳環(huán)上的硝化反應)濃HNO3(3)米勒(Millon)反應蛋白質紅色或磚紅色HgNO3利用該反應就可以檢驗蛋白質中有無酪氨酸存在。(4)水合茚三酮反應

蛋白質與稀的水合茚三酮一起加熱呈藍色。該反應主要用于紙上層析。如果蛋白質中的氨基酸含有芳香環(huán)(如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等)遇到濃HNO3后產生白色沉淀,加鹽時沉淀為黃色。蛋白黃反應如果蛋白質中的氨基酸含有酚基(如酪氨酸),遇到HgNO3形成有色化合物。米勒反應

OrganicChemistry§20—4酶

新陳代謝過程包含著復雜而有規(guī)律的物質與能量的變化。如:綠色植物

H2O+CO2

太陽光能合成糖類物質又如:動物以糖、蛋白質、脂肪作為修補組織和供給能量的原料,以它們?yōu)槭澄?。完成生長、生殖、肌肉運動等生命活動。

以及生物新陳代謝中的各種化學反應。如果在體外大都需要激烈的物理、化學作用和較長的時間才能完成。但生物體內借助酶的催化下,卻能在常溫、常壓下順利地進行。

酶是對特定的生物化學反應有催化作用的蛋白質。

(也就是生物體內的催化劑)。

OrganicChemistry一、酶的組成酶:酶是一類在生物體內有催化活性的蛋白質。輔酶:與酶蛋白松弛地結合的輔助因子稱為輔酶。輔基:與酶蛋白緊密地結合的輔助因子稱為輔基。全酶:酶蛋白與輔助因子結合后形成的復合物稱為全酶。酶的分類1、按結構分為單純酶結合酶由單純一組蛋白質組成。由蛋白質部分加非蛋白質部分組成。稱輔酶或輔基

OrganicChemistry2、按催化反應類型分能促進底物的氧化還原反應的酶,如細胞色素氧化酶。①氧化還原酶催化底物分子中的某一基團轉移到另一底物上去,如轉氨酶。②轉化酶促進一種化合物分裂為兩種化合物或由兩種化合物合成為一種化合物的反應,如碳酸酐酶。⑥裂化酶③水解酶催化水解反應,如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。④合成酶促進兩分子連接起來,如谷氨酰胺合成酶等。⑤異構酶促進異構化反應,如磷酸葡萄糖異構酶。

OrganicChemistry二、酶作為生物催化劑有以下幾個特點:

酶的催化專一性和酶的結構特點特別是活性中心的空間結構有密切關系。

酶和底物分子之間有一種特殊的三度空間的配合,這種配合類似于鎖和鑰匙的關系。酶就象一把鑰匙,只能打開一把鎖(特定結構的反應底物)。鎖被打開相當于生物化學反應的完成。3、立體化學專一性高可辨別對映體。比一般無機或有機催化劑約高108~1010倍。1、催化效力高每一種酶只對具有特定空間結構的某種底物起作用。2、化學選擇性高費歇爾酶作用的鎖—鑰匙假說(1894年):

OrganicChemistry+酶

OrganicChemistry在酶的催化反應中,先是酶與底物作用生成復合物,接著復合物進行反應而生成產物,并重新放出酶。酶一般都是在常溫常壓下,pH值近于7的條件下起催化作用。4、反應條件溫和

OrganicChemistry§20—5核酸

生物所特有的生長和繁殖機能以及遺傳與變異的特征,都是核蛋白起著重要作用。核酸是生物用來制造蛋白質的模型。

沒有核酸就沒有蛋白質,因此,核酸是最根本的生命的物質基礎。

核酸可以是游離狀態(tài),也可以與蛋白質結合,組成結合蛋白質(稱核蛋白)。瑞士生理學家米歇爾(F.Miescher)于1869年從細胞核中首次分離到一種具有酸性的新物質。核酸

OrganicChemistryD-2-脫氧核糖的核苷+磷酸D-核糖+堿基結構組成核糖核苷酸核糖核酸D-核糖的核苷+磷酸核酸 脫氧核糖核酸脫氧核糖核甘酸D-2-脫氧核糖+堿基聚合聚合

OrganicChemistry一、核酸的組成部分核蛋白蛋白質水解核酸水解戊糖有機堿(雜環(huán)堿)D-核糖D-2-去氧核糖嘌呤衍生物嘧啶衍生物水解核苷酸磷酸水解核苷

OrganicChemistry核酸的分類主要有兩種:核酸①核糖核酸(RNA)

存在于細胞漿質中。②脫氧核糖核酸(DNA)

存在于細胞核中。核糖核酸

H3PO4+水解(RNA)OHOCH2OHOHOHβ-D-核糖OONHNH+脲嘧啶或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鳥嘌呤

OrganicChemistry或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鳥嘌呤+ONHNHOH3C胸腺嘧啶OHOCH2OHHOH+β-D-2-脫氧核糖脫氧核糖核酸

H3PO4水解(DNA)H

OrganicChemistryβ-D-去氧核糖

β-D-核糖含有2-去氧核糖的核酸叫去氧核糖核酸(DNA)。含有核糖的核酸稱為核糖核酸(RNA)。2、堿基部分:核酸中所含的雜環(huán)堿常稱為堿基,它們是嘌呤和嘧啶的衍生物。1、糖組分在核酸分子中含有兩種糖組分:………………OHOCH2OHHOHH…………………………DβOHOCH2OHOHOH………………β…………………………D都是以β-呋喃糖形式存在

OrganicChemistry其結構式如下:胸腺嘧啶(T)鳥嘌呤(G)腺嘌呤(A)胞嘧啶(C)脲嘧啶(U)嘌呤嘧啶核酸中含堿基的母體結構(其中它們有三種堿基相同,共有五種堿基。)RNA分子中有四種堿基。(U、A、C、G)DNA分子中也有四種堿基(T、A、C、G)。

OrganicChemistry3、核苷兩種核糖與五種堿基形成的糖苷分別稱為核苷和去氧核苷。核苷戊糖有機堿(堿基)如為去氧核糖,則在詞首加上“去氧”(如2,-去氧腺苷)。核苷命名時,如果糖組分是核糖,詞尾用“苷”字前面加上堿基名稱(如尿苷)。

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OrganicChemistry4、核苷酸核苷的磷酸酯叫做核苷酸,是組成核酸的結構單元。核苷酸是核苷3/位或5/位的羥基和磷酸所生成的酯。核苷酸磷酸核苷(或3/-腺苷酸)腺苷-3/-磷酸(或5/-腺苷酸)腺苷-5/-磷酸1/2/3/4/5/1/2/3/4/5/

OrganicChemistry二、核酸的結構核酸和蛋白質一樣,也有一個單體排列的順序問題。

一般核酸可以有幾千個以至幾萬個核苷酸組成,最小的核酸也含有70~90個核苷酸。因此核酸中核苷酸的排列順序是多種多樣的,故核酸也有一級結構、二級結構和三級結構。1、一級結構指核酸中各核苷酸單位的排列順序。

OrganicChemistry蛋白質有四級結構肽鏈中各種氨基酸相互聯(lián)接的順序是蛋白質的初級結構,也叫一級結構。多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段,通過氫鍵,形成有規(guī)則的構象,這稱為二級結構。

α-螺旋 β-折疊在二級結構的基礎上,多肽鏈間通過氨基酸殘基側鏈的相互作用而進行盤旋和折疊,因而產生的特定的三維空間結構,這稱為三級結構,也稱為蛋白質的亞基。各個亞基在低聚蛋白中的空間排布及相互作用,稱為蛋白質的四級結構。蛋白質的生理活性是由二級、三級、四級結構來決定的。

OrganicChemistryRNA一級結構:

OrganicChemistryDNA一級結構:

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DNA分子是兩個多核苷酸鏈圍繞同一個軸盤形成右旋的雙股螺旋模型。2、二級結構由鏈中堿基之間以氫鍵連結維持。

每條鏈的突出部分是通過磷酸二酯橋連接的去氧核糖。堿基在螺旋內部,其平面與中心軸垂直,很像梯子的階梯。

兩條鏈之間的空間恰好能容納下一個嘌呤堿和一個嘧啶堿,因此兩條鏈上的堿基是以一種特殊的方式進行配對:腺嘌呤與胸腺嘧啶配對(A-T)。鳥嘌呤與胞嘧啶配對(G-C)。

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因為A和T或G和C在形成氫鍵的時候,兩兩配合得比較默契,它們之間能夠最有效地形成氫鍵,穩(wěn)定DNA結構。堿基配對為什么非得A

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