酶的特點(diǎn)及功能

酶的特點(diǎn)及功能酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化活性和高度專(zhuān)一性的特殊蛋白質(zhì)。酶被稱(chēng)為生物催化劑。生物體內(nèi)錯(cuò)綜復(fù)雜的代謝反應(yīng)必須具有酶才能按一定規(guī)律有條不紊地進(jìn)行。酶缺陷或酶活性被抑制都會(huì)引起疾病。例如，人體缺乏酪氨酸酶會(huì)引起白化病。許多中毒性疾病，如有機(jī)磷中毒、氰化物中毒、重金屬的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。1．酶促反應(yīng)的特點(diǎn)酶是生物催化劑，因而它既有與一般催化劑相同的性質(zhì)，也有與一般催化劑不同的特點(diǎn)。酶和一般催化劑的共同點(diǎn)是：①酶在催化反應(yīng)加快進(jìn)行時(shí)，在反應(yīng)前后酶本身沒(méi)有數(shù)量和性質(zhì)上的改變，因而很少量的酶就可催化大量的物質(zhì)發(fā)生反應(yīng)。②酶只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的反應(yīng)，而不能使本來(lái)不能進(jìn)行的反應(yīng)發(fā)生。③酶只能使反應(yīng)加快達(dá)到平衡，而不能改變達(dá)到平衡時(shí)反應(yīng)物和產(chǎn)物的濃度。因此，酶既能加快正反應(yīng)進(jìn)行，也能加快逆反應(yīng)進(jìn)行。酶促反應(yīng)究竟朝哪個(gè)方向進(jìn)行，取決于反應(yīng)物和產(chǎn)物的濃度。酶與一般的催化劑相比又有其特點(diǎn)，最突出的是它的高效性和專(zhuān)一性。2．酶的化學(xué)本質(zhì)通過(guò)對(duì)酶的性質(zhì)、組成和結(jié)構(gòu)等等方面的研究證實(shí)，酶是蛋白質(zhì)（也有RNA）。蛋白質(zhì)分為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)兩大類(lèi)。酶按照化學(xué)組成也可分為單純酶和結(jié)合酶兩大類(lèi)。脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都屬于簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)，這些酶只由氨基酸組成，此外不含其他成分。轉(zhuǎn)氨酶、碳酸酐酶、乳酸脫氫酶及其他氧化還原酶等均屬于結(jié)合蛋白質(zhì)。這些酶除了蛋白質(zhì)組分外，還含有對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白的小分子物質(zhì)，前者稱(chēng)酶蛋白，后者稱(chēng)輔因子。酶蛋白與輔因子單獨(dú)存在時(shí)，均無(wú)催化活力，只有二者結(jié)合成完整的分子時(shí)，才具有活力。此完整的酶分子稱(chēng)為全酶（全酶＝酶蛋白十輔因子）。有的酶的輔因子是金屬離子，有的是小分子有機(jī)化合物。通常將這些小分子有機(jī)化合物稱(chēng)為輔酶或輔基。輔酶或輔基并沒(méi)有本質(zhì)的差別，只不過(guò)是它們與蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度不同而已。通常把與酶蛋白結(jié)合比較松的，用透析法可除去的小分子有機(jī)物稱(chēng)為輔酶；反之為輔基。在酶的催化過(guò)程中，輔酶或輔基的作用是作為電子、原子或某些基團(tuán)的載體參與反應(yīng)并促進(jìn)整個(gè)催化過(guò)程。金屬在酶分子中或作為酶活性部位的組成成分，或幫助形成酶活性所必需的構(gòu)象。一種輔酶?？膳c多種不同的酶蛋白結(jié)合而組成具有不同專(zhuān)一性的全酶?？梢?jiàn)決定酶催化專(zhuān)一性的是酶的蛋白質(zhì)部分。3．酶的活性中心和必需基團(tuán)酶作為蛋白質(zhì)，其分子比大多數(shù)底物要大得多，因此在反應(yīng)過(guò)程中酶與底物的接觸只限于酶分子的少數(shù)基團(tuán)或較小的部位。因分子中雖然有許多基團(tuán)，但并不是所有的基團(tuán)都與酶的活性有關(guān)，其中有些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾（如氧化、還原、酰化、烷化等）使其改變，則酶的活性喪失，這些基團(tuán)就稱(chēng)為必需基團(tuán)。常見(jiàn)的必需基團(tuán)有Ser的羥基，His的咪唑基，Cys的巰基，Asp、Glu的側(cè)鏈羧基等?；钚灾行模ɑ蚍Q(chēng)活性部位）是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。對(duì)于單純酶來(lái)說(shuō)，它是由一些氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)組成的。對(duì)于結(jié)合酶來(lái)說(shuō)，輔酶或輔基上的某一部分結(jié)構(gòu)往往也是活性部位的組成部分。酶的活性中心的必需基團(tuán)可分為兩種：一種是與作用物結(jié)合的必需基團(tuán)，稱(chēng)為結(jié)合基團(tuán)，它決定酶的專(zhuān)一性；另一種是促進(jìn)作用物發(fā)生化學(xué)變化的基團(tuán)，稱(chēng)為催化基團(tuán)，它決定酶的催化能力。但也有些必需基團(tuán)同時(shí)具有這兩種作用。另外還有些必需基團(tuán)位于酶活性中心以外的部位，但仍是維持酶催化作用所必需的，這種稱(chēng)為酶活性中心以外的必需基團(tuán)。由此可見(jiàn)，酶除了活性中心以外，其他部分并不是可有可無(wú)的?；钚灾行谋匦杌鶊F(tuán)的作用，一方面使底物與酶依一定構(gòu)型而結(jié)合成為復(fù)合物，這樣有利于相互影響和作用；另一方面影響底物分子某些鍵的穩(wěn)定性，鍵被打斷或形成新的鍵，從而催化其轉(zhuǎn)變。某些酶，特別是一些與消化作用有關(guān)的酶，在最初合成和分泌時(shí)，沒(méi)有催化活性，這種沒(méi)有活性的酶的前體稱(chēng)為“酶原”。酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿?。酶原轉(zhuǎn)變成酶的過(guò)程稱(chēng)為酶原的激活。這個(gè)過(guò)程實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過(guò)程。4．酶的催化機(jī)理一個(gè)反應(yīng)體系中，任何反應(yīng)物分子都有進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的可能，但并非全部反應(yīng)物分子都進(jìn)行反應(yīng)。因?yàn)樵诜磻?yīng)體系中各個(gè)反應(yīng)物分子所含的能量高低不同，只有那些含能量達(dá)到或超過(guò)一定數(shù)值（此能量數(shù)值稱(chēng)為此反應(yīng)的能閾）的分子，才能發(fā)生反應(yīng)，這些分子稱(chēng)為活化分子，使一般分子變?yōu)榛罨肿铀璧哪芰浚捶肿蛹せ顟B(tài)與基態(tài)之間的能量差）稱(chēng)為活化能。在一個(gè)反應(yīng)體系中，活化分子越多，反應(yīng)就越快，設(shè)法增加活化分子的數(shù)目就能加快反應(yīng)的速度。降低活化能，能使本來(lái)不夠活化水平的分子也成為活化分子，從而增加了活化分子的數(shù)目?；罨苡档?，則活化分子的數(shù)目就愈多。酶的催化作用就是降低化學(xué)反應(yīng)的活化能，如下圖圖所示。由于在催化反應(yīng)中只需較少的能量就可使反應(yīng)物進(jìn)入“激活態(tài)”，所以同非催化反應(yīng)相比，活化分子的數(shù)量大大增加，從而加快了反應(yīng)速度。非催化過(guò)程與催化過(guò)程自由能的變化目前認(rèn)為酶降低活化能的原因在于酶參與了反應(yīng)，即它先與底物結(jié)合形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，然后使中間產(chǎn)物再分解，釋放出酶及生成反應(yīng)產(chǎn)物。此過(guò)程可用下式表示：這樣，把原來(lái)無(wú)酶參加的一步反應(yīng)S===P（能閾較高），變成能閾較低的兩步反應(yīng)（S＋E===ES和ES===E＋P）。反應(yīng)的總結(jié)果是相同的，但由于反應(yīng)的過(guò)程不同，活化能就大大降低了。這就是目前所公認(rèn)的中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)。關(guān)于酶與底物如何結(jié)合形成中間產(chǎn)物，又如何完成催化作用，目前有鎖鑰學(xué)說(shuō)和誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。5．影響酶作用的因素影響酶促反應(yīng)的因素有酶的濃度、底物濃度、pH值、溫度、抑制劑和激活劑等。酶促反應(yīng)速度指的是反應(yīng)初速度，此時(shí)反應(yīng)速度與酶的濃度成正比關(guān)系，避免反應(yīng)產(chǎn)物以及其他因素的影響。研究某一因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，在保持其他因素不變的情況下，單獨(dú)改變研究的因素。（1）酶的濃度；當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^(guò)酶的濃度，酶的濃度與反應(yīng)速度呈正比關(guān)系（見(jiàn)右圖所示）。（2）底物濃度：在酶濃度不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度影響的作圖呈現(xiàn)矩形雙曲線（見(jiàn)右圖所示）。當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r(shí)，反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而急驟加快，兩者呈正比關(guān)系。隨著底物濃度的升高，反應(yīng)速度的增加幅度不斷下降。如果繼續(xù)加大底物濃度，其反應(yīng)速度不再增加，說(shuō)明酶已被底物所飽和。所有酶都有飽和現(xiàn)象，只是達(dá)到飽和時(shí)所需的底物濃度各不相同。（3）溫度：在一定的溫度范圍內(nèi)一般化學(xué)反應(yīng)速度均隨溫度升高而加快，酶促反應(yīng)也服從這個(gè)規(guī)律。酶是蛋白質(zhì)，其本身因溫度升高而達(dá)到一定高度時(shí)會(huì)變性，破壞其活性中心的結(jié)構(gòu)，從而減低反應(yīng)速度或完全失去其催化活性。在某一溫度時(shí)，酶促反應(yīng)的速度最大，此時(shí)的溫度稱(chēng)為酶作用的最適溫度。（4）pH：酶分子中含有許多極性基團(tuán)，在不同的pH環(huán)境中，這些基團(tuán)的解離狀態(tài)不同，所帶電荷的種類(lèi)和數(shù)量也不盡相同，酶的活性中心往往只處于某一解離狀態(tài)時(shí)最有利于同底物結(jié)合。酶催化活性最大時(shí)的pH值稱(chēng)為酶作用的最適pH。溶液的pH值高于或低于最適pH時(shí)都會(huì)使酶的活性降低，遠(yuǎn)離最適pH值時(shí)甚至導(dǎo)致酶的變性失活。（5）激活劑和抑制劑：激活劑是指能增強(qiáng)酶活性的物質(zhì)，如Cl－是唾液淀粉酶的激活劑。與激活劑相反，凡能降低酶的活性，甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。抑制劑對(duì)酶活性的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制兩類(lèi)：①不可逆抑制作用，其抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心上的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。如有機(jī)磷化合物能與許多種酶活性中心絲氨酸殘基上的羥基結(jié)合，使酶失活。②可逆的抑制作用：包括競(jìng)爭(zhēng)性抑制與非競(jìng)爭(zhēng)性抑制兩種。在競(jìng)爭(zhēng)性抑制中