河北科技大學生化知識點

第二章蛋白質(zhì)1、氨基酸:是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α碳上。2、蛋白質(zhì)八大功能：催化功能；結(jié)構(gòu)功能；運輸功能；運動功能；調(diào)節(jié)功能；防御功能；信息功能；儲藏功能3、氨基酸一般物理性質(zhì)(溶解性、熔點、味感、旋光性、光吸收性質(zhì)）溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。當氨基酸溶液在某一定pH值時，使某特定氨基酸分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(isoelectricpoint，pI)。當?shù)鞍踪|(zhì)溶液在某一定pH值時，使某特定蛋白質(zhì)分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該蛋白質(zhì)的等電點（isoelectricpoint，pI）。一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的共價鍵稱為肽鍵，由此形成的化合物稱肽。維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力a.鹽鍵b.氫鍵c.疏水鍵d.范得華力e.二硫鍵，還有配位鍵，其中主要是氫鍵、范德華力和疏水鍵等次級鍵。維系蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)作用力：肽鍵、二硫鍵維系蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)作用力：氫鍵維系蛋白質(zhì)分子的三級結(jié)構(gòu)作用力：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵亞基：鹽鍵為主維系蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)作用力：疏水相互作用力、氫鍵、鹽鍵氫鍵、范德華力、疏水相互作用力、鹽鍵，均為次級鍵，氫鍵、范德華力雖然鍵能小，但數(shù)量大，疏水相互作用力對維持三級結(jié)構(gòu)特別重要，鹽鍵數(shù)量小，二硫鍵對穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象很重要，二硫鍵越多，蛋白質(zhì)分子構(gòu)象越穩(wěn)定。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)：指肽鏈主鏈不同區(qū)段通過自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主軸盤旋折疊而形成的局部空間結(jié)構(gòu)，是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象單元。主要有以下類型：(１)α－螺旋（α－h(huán)elix）(２)β－折疊（β-pleatedsheet）(３)β－轉(zhuǎn)角（β-turn）(４)無規(guī)則卷曲（nonregularcoil）蛋白質(zhì)超二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位（即單個α－螺旋或β－折疊或β－轉(zhuǎn)角）組合在一起，形成有規(guī)則的、在空間上能辯認的二級結(jié)構(gòu)組合體稱為蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域：在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽進一步卷曲折疊成幾個相對獨立、近似球形的三維實體，再由兩個或兩個以上這樣的三維實體締合成三級結(jié)構(gòu)，這種相對獨立的三維實體稱為結(jié)構(gòu)域。蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu):多肽鍵在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，通過側(cè)鏈基團的相互作用進一步卷曲折疊，借助次級鍵維系使α－螺旋、β－折疊片、β－轉(zhuǎn)角等二級結(jié)構(gòu)相互配置而形成特定的構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)的形成使肽鏈中所有的原子都達到空間上的重新排布。特點：（1）三級結(jié)構(gòu)是球狀或橢圓狀蛋白質(zhì)，（2）可形成親水表面和疏水內(nèi)核，表面也可有些“溝”“穴”四級結(jié)構(gòu)：指幾個各具獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈之間的相互集結(jié)，并以特定的方式接觸，排列形成更高層次的大分子空間構(gòu)象。在蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)中，每個各具獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為亞基蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級結(jié)構(gòu)不同，功能不同.一級結(jié)構(gòu)相同，功能相同一級結(jié)構(gòu)中非關(guān)鍵部位氨基酸殘基發(fā)生變化，不影響生物活性。一級結(jié)構(gòu)中關(guān)鍵部位氨基酸殘基發(fā)生變化，可導(dǎo)致功能變化。生理性小分子以非共價鍵與具四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)的非活性部位結(jié)合，改變亞基間的接觸與排列（疏松或緊密），引起蛋白質(zhì)構(gòu)象變化、功能改變、活性增高或降低。又稱別構(gòu)效應(yīng)。這類蛋白質(zhì)稱為別構(gòu)蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)各自所特有的高級結(jié)構(gòu)，是表現(xiàn)其物理性質(zhì)和化學特性以及生物學功能的基礎(chǔ)。當天然蛋白質(zhì)受到某些物理因素和化學因素的影響，使其分子內(nèi)部原有的高級構(gòu)象發(fā)生變化時，蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學功能都隨之改變或喪失，但并未導(dǎo)致其一級結(jié)構(gòu)的變化，這種現(xiàn)象稱為變性作用（denaturation）。蛋白質(zhì)的變性作用如果不過于劇烈，則是一種可逆過程，變性蛋白質(zhì)通常在除去變性因素后，可緩慢地重新自發(fā)折疊成原來的構(gòu)象，恢復(fù)原有的理化性質(zhì)和生物活性，這種現(xiàn)象成為復(fù)性（renaturation）。第四章酶1、酶是一類由活性細胞產(chǎn)生的具有催化作用和高度專一性的生物催化劑。生物體內(nèi)一切化學反應(yīng)，幾乎都是在酶催化下進行的。本質(zhì)：蛋白質(zhì)2、酶催化作用特性：條件溫和：常溫、常壓、pH=7；高效率、專一性、易變敏感性、酶活的調(diào)節(jié)與控制、一般無副反應(yīng)3、輔酶：與酶蛋白非共價結(jié)合,較松，可透析除去。如乳酸脫氫酶常以NAD+作輔酶輔基：與酶蛋白共價結(jié)合較緊，不能透析除去。如葡萄糖氧化酶是以FAD做輔基的。輔酶、輔基往往是由維生素參與形成的小分子有機物。酶的活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接相關(guān)的部位?；蛎阜肿又信c底物結(jié)合部位和催化部位所形成的微區(qū)。酶活性中心特征：①

酶活性中心只占有酶蛋白總體積的比較小的一部分②

是三維實體，不是點、線，面。③

酶的活性中心由結(jié)合基團和催化基團組成，稱為必需基團。但那些用于維持活性中心構(gòu)像的活性中心以外的部分也是必需的，稱為活性中心外必需基團。④

酶與底物結(jié)合的專一性依賴于酶活性中心原子的精密而正確的排布。⑤

底物是由較弱的力連接在酶上的，有利于產(chǎn)物的形成。⑥活性中心是一個凹穴，大多是非極性的，形成疏水“口6、必須基團：酶表現(xiàn)催化活性不可缺少的基團。親核性基團：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。酸堿性基團：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巰基等。7、米氏常數(shù)Km的意義:由米氏方程可知，當反應(yīng)速度等于最大反應(yīng)速度一半時,即V=1/2Vmax,Km=[S].因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。Km是酶促反應(yīng)動力學中一個最重要的參數(shù)，有多種實際用途。Vmax的意義：當[S]＞＞Km時，即酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度。不受[S]影響，Vmax=k3[Et]，故Vmax=同[Et]成正比。酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)概念：指酶和一個配體（底物，調(diào)節(jié)物）結(jié)合后可以影響酶和另一個配體（底物）的結(jié)合能力。別構(gòu)酶：包括催化部位和調(diào)節(jié)（別構(gòu)）部位酶活性的調(diào)節(jié)：1、酶原的激活2、變構(gòu)酶和變構(gòu)調(diào)節(jié)3、酶的共價修飾調(diào)節(jié)核酸1、DNA雙螺旋模型要點：①兩條鏈反向平行，右手螺旋②堿基在內(nèi)堿基平面垂直于螺旋軸③戊糖在外，雙螺旋每轉(zhuǎn)一周為10堿基對（bp）④螺旋表面有兩個螺旋形的凹槽，大溝（majorgroove）小溝（minorgroove）是DNA與蛋白質(zhì)結(jié)合的部位。⑤兩條核苷酸鏈靠堿基之間形成的氫鍵連接。A與T形成兩個氫鍵，G與C形成三個氫鍵（A＝T，G≡C）2、雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定因素（2）堿基堆積力（basestackingforce，由芳香族堿基π電子間的相互作用引起的，能形成疏水核心，是穩(wěn)定DNA最重要的因素；（1）氫鍵（太弱）；（3）離子鍵（減少雙鏈間的靜電斥力）。非穩(wěn)定性的因素：靜電斥力--帶負電荷的磷酸基團。生理條件下，雙螺旋表面存在著能中和磷酸基團的堿性蛋白質(zhì)和帶正電荷的Na+3、RNA結(jié)構(gòu)特點堿基組成A、G、C、U（A＝U/G≡C）稀有堿基較多，穩(wěn)定性較差，易水解多為單鏈結(jié)構(gòu)，少數(shù)局部形成螺旋（A-螺旋）分子較小分類mRNA（信使核酸）tRNA（轉(zhuǎn)運核酸）rRNA（核糖體核酸）少數(shù)RNA病毒RNA的類別信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白質(zhì)合成中起模板作用；核糖體RNA（ribosoalRNA，rRNA）：與蛋白質(zhì)結(jié)合構(gòu)成核糖體（ribosome）,核糖體是蛋白質(zhì)合成的場所；轉(zhuǎn)移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白質(zhì)合成時起著攜帶活化氨基酸的作用。tRNA二級結(jié)構(gòu)都呈三葉草形，三級結(jié)構(gòu)是一個倒寫的L字母RNA的生物功能信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白質(zhì)合成中起模板作用；核糖體RNA（ribosoalRNA，rRNA）：與蛋白質(zhì)結(jié)合構(gòu)成核糖體（ribosome）,核糖體是蛋白質(zhì)合成的場所轉(zhuǎn)移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白質(zhì)合成時起著攜帶活化氨基酸的作用。核酸變性定義：穩(wěn)定核酸雙螺旋次級鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞，變成單鏈結(jié)構(gòu)的過程。核酸的的一級結(jié)構(gòu)(堿基順序)保持不變。變性表征:生物活性部分喪失、粘度下降、浮力密度升高、紫外吸收增加（增色效應(yīng)）變性因素:pH（>11.3或<5.0）;變性劑（脲、甲酰胺、甲醛等）;低離子強度;加熱8、核酸復(fù)性：變性核酸的互補鏈在適當?shù)臈l件下，重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程稱為復(fù)性。9、DNA熱變性時，其紫外吸收的增加量達最大量一半時的溫度稱DNA的熔解溫度（或解鏈溫度，變性溫度），用Tm表示。影響Tm的因素：1、G-C對的含量G-C對的含量大，Tm值高?？赏ㄟ^經(jīng)驗公式計算：（G+C)%=(Tm-69.3)X2.442、溶液的離子強度3、溶液pH4、變性劑甲酰胺、尿素、甲醛等可破壞氫鍵。當DNA從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260nm處的吸收便增加，這叫增色效應(yīng)。第六章脂質(zhì)代謝1、乙酰CoA的去路進入TCA循環(huán)最終氧化生成二氧化碳和水以及大量的ATP。生成酮體參與代謝（動物體內(nèi)）：脂肪酸β氧化產(chǎn)生的乙酰CoA，在肌肉細胞中可進入TCA循環(huán)進行徹底氧化分解；但在肝臟及腎臟細胞中還有另外一條去路，即形成乙酰乙酸、D-β-羥丁酸和丙酮，這三者統(tǒng)稱為酮體。酮體意義：⑴酮體是某些器官的主要燃料分子心肌和腎皮質(zhì)優(yōu)先利用乙酰乙酸作為正常燃料，而不是葡萄糖。正常腦的主要燃料是葡萄糖，但在饑餓和患糖尿病時，可有效地利用乙酰乙酸。⑵酮體是水溶性的乙?；鶈挝坏目赊D(zhuǎn)運形式。酮體產(chǎn)生于肝臟，利用于肝外組織。⑶酮體有調(diào)節(jié)作用血液中乙酰乙酸水平高表示乙酰單位太多，會使脂肪組織中的脂解速度降低。脂肪酸的生物合成主要場所：脂肪組織、肝臟和乳腺等起始原料：乙酰CoA，NADPH等合成部位：細胞質(zhì)內(nèi)需要的酶系及輔助因子：載體蛋白；乙酰CoA羧化酶及作為輔酶的生物素；脂肪酸合酶復(fù)合體膽固醇的去路膽固醇合成膽汁酸-----促進脂肪的消化和脂溶性維生素的吸收膽固醇衍生為甾類激素性激素----促進機體生長發(fā)育重要作用糖皮質(zhì)激素----促進糖異生和糖原合成鹽皮質(zhì)激素----具有保鈉排鉀作用膽固醇衍生為維生素D------對控制鈣、磷代謝有重要作用胞內(nèi)膽固醇外流是維持膽固醇代謝動態(tài)平衡的重要途徑5、膽固醇生理意義第七章生物氧化生物氧化概念生物氧化特點生物氧化是在生物細胞內(nèi)進行的酶促氧化過程，反應(yīng)條件溫和（水溶液，中性pH和常溫）氧化進行過程中，必然伴隨生物還原反應(yīng)的發(fā)生。水是許多生物氧化反應(yīng)的氧供體。通過加水脫氫作用直接參予了氧化反應(yīng)。在生物氧化中，碳的氧化和氫的氧化是非同步進行的。氧化過程中脫下來的氫質(zhì)子和電子，通常由各種載體，如NADH等傳遞到氧并生成水。生物氧化是一個分步進行的過程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反應(yīng)的產(chǎn)物都可以分離出來。這種逐步進行的反應(yīng)模式有利于在溫和的條件下釋放能量，提高能量利用率。生物氧化釋放的能量，通過與ATP合成相偶聯(lián)，轉(zhuǎn)換成生物體能夠直接利用的生物能ATP。3、呼吸鏈又叫電子傳遞體系或電子傳遞鏈，它是代謝物上的氫原子被脫氫酶激活脫落后，經(jīng)過一系列的傳遞體，最后傳遞給被激活的氧原子，而生成水的全部體系。組成：煙酰胺脫氫酶類（NADH）、黃素脫氫酶類（FADN2）、鐵硫蛋白類、細胞色素類、輔酶Q類等。4電子傳遞體系磷酸化：當電子從NADH或FADH2經(jīng)過電子傳遞體系(呼吸鏈)傳遞給氧形成水時，釋放自由能驅(qū)使ATP的生成。這種生物氧化與磷酸化的相偶聯(lián)的作用，稱為電子傳遞體磷酸化，通常也稱為氧化磷酸化。5、P/O比值是指每消耗一摩爾氧所消耗無機磷酸的摩爾數(shù)。實驗指明NADH呼吸鏈的P/O值是2.5，即每消耗一摩爾氧原子就可形成2.5摩爾ATP，F(xiàn)ADH2呼吸鏈的P/O值是1.5，即消耗一摩爾氧原子可形成1.5摩爾ATP。NADH穿梭系統(tǒng)蛋白質(zhì)降解和氨基酸代謝1、蛋白質(zhì)的營養(yǎng)功能⑴提供氮源⑵維持酸堿平衡，水的正常分布，遺傳信息傳遞等⑶氧化供能氨基酸脫氨基作用(3種）氨去路：合成尿素，合成谷氨酰胺，合成其他含氮物α-酮酸去路：還原氨基化-合成新的氨基酸轉(zhuǎn)變?yōu)樘呛椭狙趸蒀O2和水4、尿素循環(huán)5、生酮氨基酸：Leu，Lys生糖生酮氨基酸：Ile，Phe，Trp，Tyr。生糖氨基酸：其余氨基酸。6、氨基酸合成類型α-酮戊二酸衍生類