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文檔簡介
1、第二章 生物大分子 的結構及性質1第1頁,共58頁。 生物無機化學的主體部分由金屬元素的配位化合物所構成。在生命體系中,金屬中心常常被給電子的各種配體所“包圍”。2第2頁,共58頁。 生物體系中的配體可分為兩類:1、簡單的無機小分子或陰離子,如H2O、 S2-、O2-、OH-、PO43-、Cl-、HCO3-等;2、生物大分子,如蛋白質(或多肽)和 核酸。3第3頁,共58頁。 在生物體系中,除了蛋白質和核酸外,碳水化合物、脂等生物大分子也含有可與金屬發(fā)生作用的含氧基團,但是,到目前為止,有關它們與金屬離子相互作用的了解還很少。4第4頁,共58頁。第一節(jié) 蛋白質及其組成與結構第二節(jié) 核酸與其他生物
2、分子5第5頁,共58頁。第一節(jié) 蛋白質及其組成與結構 蛋白質是生命體系中最重要的一類生物大分子,是生命活動的主要承載者以及生命現(xiàn)象的主要物質基礎。據統(tǒng)計,到目前為止所發(fā)現(xiàn)的蛋白質中大約有三分之一為金屬蛋白。6第6頁,共58頁。 根據生物學功能分類,金屬蛋白主要涉及以下幾種類型:(1)具有催化功能的蛋白質酶。 生命體內的化學反應幾乎都是在生物催化劑的催化下完成的,而酶是生物催化劑中最重要的一類物質。金屬酶的結構、功能、催化機理及其模擬構成了生物無機化學的主體部分。7第7頁,共58頁。(2)具有運輸功能的蛋白質。 這一類蛋白質在生物體系中結合并攜帶著特殊的分子或離子從一個部位到另一個部位。運鐵蛋白
3、、載氧蛋白等即屬于該類蛋白。8第8頁,共58頁。(3)具有營養(yǎng)儲存功能的蛋白質。 它們將氨基酸、金屬離子等營養(yǎng)物質儲存并使之用于生物體的生長、發(fā)育等過程。鐵蛋白是這類蛋白質的代表。(4)具有結構功能的蛋白質。 它們作為機體的支架和結構成分參與細胞組織的形成。細胞膜、線粒體、頭發(fā)、指甲等都是由蛋白質或脂質組成。9第9頁,共58頁。(5)具有防御功能的蛋白質。 它們能夠起到抵御有害物質的侵襲、保護生物體的作用。免疫球蛋白、超氧化物歧化酶等屬于該類蛋白質。(6)具有調控功能的蛋白質。 它們起到調節(jié)或控制細胞生長、分化以及遺傳信息的表達等作用,如胰島素、鋅指蛋白等。10第10頁,共58頁。 如此多種不
4、同性質、不同功能的蛋白質都是由20種必需的氨基酸組成。這些氨基酸的側鏈是參與金屬離子作用的主要基團。11第11頁,共58頁。一、氨基酸 氨基酸是蛋白質的基本結構單元。已發(fā)現(xiàn)的自然界中存在的氨基酸有100多種,但參與組成蛋白質的氨基酸卻只有20種,稱為必需氨基酸。12第12頁,共58頁。圖2.1 必需氨基酸的結構和代碼13第13頁,共58頁。14第14頁,共58頁。15第15頁,共58頁。16第16頁,共58頁。17第17頁,共58頁。 氨基酸中參與和金屬離子配位的主要基團包括:半胱氨酸的巰基;18第18頁,共58頁。 氨基酸中參與和金屬離子配位的主要基團包括:組氨酸的咪唑基;19第19頁,共5
5、8頁。 氨基酸中參與和金屬離子配位的主要基團包括:谷氨酸和天冬氨酸的羧基;20第20頁,共58頁。 氨基酸中參與和金屬離子配位的主要基團包括:酪氨酸的苯酚基;21第21頁,共58頁。 氨基酸中參與和金屬離子配位的主要基團包括:蛋氨酸的甲硫基。22第22頁,共58頁。二、蛋白質的結構 蛋白質分子中氨基酸連接的基本方式是肽鍵。兩個氨基酸分子之間失去一個水分子而形成一個肽鍵。任何數目的氨基酸都能以這種方式連接成多肽鏈。23第23頁,共58頁。 多肽鏈的氨基一端通常被稱為N端或氨基端,羧基一端被稱為C端或羧基端。習慣上,將N端列在左邊,C端列在右邊。24第24頁,共58頁。 蛋白質分子中氨基酸殘基的排
6、列順序被稱為蛋白質的一級結構。25第25頁,共58頁。 如血紅蛋白的鏈由141個氨基酸殘基組成。26第26頁,共58頁。 蛋白質分子并不是一條走向隨機的松散肽鏈,而是折疊成具有特定構象的三維結構。 蛋白質的空間結構主要包括以下幾個層次:二級結構、三級結構和四級結構。這種特定的結構是各種蛋白質具有不同功能和活性的分子基礎。27第27頁,共58頁。 蛋白質的二級結構也可稱為構象單元,因為它們是蛋白質復雜的空間構象的基礎。常見的構象單元有螺旋(-helix)、折疊(-sheet)、轉角(-turn)等。 螺旋和折疊是有規(guī)律的構象。28第28頁,共58頁。29第29頁,共58頁。 折疊可分為平行式和反
7、平行式兩種類型,它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵所形成的。 30第30頁,共58頁。 一條多肽鏈中所有原子在三維空間的整體排布,稱為三級結構,是包括主、側鏈在內的空間排列。三級結構主要靠次級鍵(非共價鍵)維系固定。三級結構形成后,生物學活性必需基團靠近,形成活性中心或部位,即蛋白質分子中形成了某些發(fā)揮生物學功能的特定區(qū)域。31第31頁,共58頁。32第32頁,共58頁。33第33頁,共58頁。 兩個或兩個以上具有獨立的三級結構的多肽鏈(通常被稱為亞基或亞單位),彼此借次級鍵相連,形成一定的空間結構,稱為四級結構。34第34頁,共58頁。 例如,血紅蛋白分子就是兩個由141個氨基酸殘基組成的亞基(
8、藍色、紅色)和兩個由146個氨基酸殘基組成的亞基(黃色、綠色)按特定的接觸和排列組成的一個球狀蛋白質分子,每個亞基中各有一個含亞鐵離子的血紅素輔基。四個亞基間靠氫鍵和八個鹽橋維系著血紅蛋白分子嚴密的空間構象。35第35頁,共58頁。其中包含了螺旋、折疊等二級結構信息,以及亞基等三級結構及其組成的四級結構36第36頁,共58頁。三、蛋白質的金屬配合物 蛋白質與金屬離子的配位與氨基酸明顯不同。金屬離子和蛋白質組成配合物后,金屬可影響蛋白質的電子結構和反應能力,并對蛋白質的結構起穩(wěn)定作用。37第37頁,共58頁。大多數金屬離子與蛋白質的結合可分為兩類: 一類是金屬和蛋白質牢固地結合在一起,金屬離子是
9、蛋白質的組成部分,將金屬離子移去后,金屬蛋白的活性也就失去。在這一類金屬蛋白中,金屬與蛋白質之比為一恒定常數,金屬與蛋白質組成一個穩(wěn)定的配合物。38第38頁,共58頁。 另一類是金屬和蛋白質結合較弱,金屬容易被除去,且金屬和蛋白質之比不恒定。39第39頁,共58頁。四、酶 酶是一類由活細胞產生,具有催化活性和高度專一性的特殊蛋白質。由于酶的本質是蛋白質,因此酶主要由氨基酸構成。40第40頁,共58頁。酶一般分為六大類:1、氧化還原酶類,催化氧化還原反應;2、轉移酶類,催化功能基團轉移反應;3、水解酶類,催化水解反應;4、裂解酶類,催化從底物移去一個基團;5、異構酶,催化異構體互相轉變;6、合成
10、酶,催化雙分子合成一種新物質。41第41頁,共58頁。酶的催化特性:1、高效性;2、高度專一性;3、反應條件溫和;42第42頁,共58頁。第二節(jié) 核酸與其他生物分子一、核酸 核酸分為脫氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)兩種。 核酸 核苷酸 磷酸核苷戊糖堿基43第43頁,共58頁。 脫氧核糖核酸(DNA)是染色體的主要成分,真核生物的線粒體和葉綠體中也含有DNA,原核生物的質粒全由DNA構成。除了RNA病毒和噬菌體外,DNA是所有生物的遺傳物質基礎。生物體的遺傳信息都儲存在DNA分子中。44第44頁,共58頁。 1953年,沃特森和克里克提出了DNA的雙螺旋模型: DNA由兩條方向相反的多
11、核苷酸鏈所構成;脫氧核糖和磷酸二酯鍵所形成的骨架在外側,兩兩配對的堿基在雙螺旋內側;每對堿基處于同一平面,和中心軸垂直,而不同堿基對的平面互相平行。45第45頁,共58頁。46第46頁,共58頁。 核糖核酸(RNA)主要存在于細胞質中。動物、植物以及微生物的細胞內部都含有三種主要RNA,即信使核糖核酸(mRNA)、核糖體核糖核酸(rRNA)和轉運核糖核酸(tRNA)。47第47頁,共58頁。 RNA的空間結構與DNA不同,絕大部分RNA是單鏈的,但可以盤曲起來,有小量的堿基形成環(huán)圈,卷曲的RNA單鏈還可進一步折疊形成發(fā)夾狀或其他形狀的空間結構。48第48頁,共58頁。酵母苯丙氨酸t(yī)RNA的一級
12、結構和二級結構圖49第49頁,共58頁。核酸與金屬的配位部位: 某些核苷酸的生物功能與金屬離子有關,如ATP水解為ADP和磷酸就需要鎂離子。在核苷酸分子中的磷酸基、堿基和戊糖都可以作為配位基團,以堿基的配位能力最強。與核苷酸作用的金屬離子主要有Ca2+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Ni2+、Zn2+。50第50頁,共58頁。 鳥嘌呤、腺嘌呤的N7位置電負性最低,是金屬離子結合的主要位點。51第51頁,共58頁。 三磷酸腺苷(ATP)是生物體內廣泛存在的輔酶,是體內組織細胞所需能量的主要來源。蛋白質、脂肪、糖和核苷酸的合成都需要ATP的參與。二、其他生物分子1、三磷酸腺苷52第52頁,共58頁。53第53頁,共58頁。 三磷酸腺苷中磷脂基可以和一系列金屬離子,尤其是硬金屬離子結合。具估計,細胞內大約超過90的ATP與Mg2+結合,Mg2+ATP是許多酶的底物或輔因子。 ATP經腺苷酸環(huán)化酶催化形成環(huán)磷酸腺苷(cAMP),是細胞內的生物活性物質,對細胞的許多代謝過程都有著重要的調節(jié)作用。54第54頁,共58頁。2、葉綠素 葉綠素是存在于植物、藻類和藍藻中的光合色素,它是鎂的配合物。光合作用的第一步是光能被葉綠素吸收并將葉綠素離子化,產生的化學能被暫時儲存在三磷酸腺苷(ATP)中,并最終將二氧化碳和水轉化為碳水化合物和氧氣。55第55頁,共58頁。56第56頁
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