食品生物化學(xué)重點(diǎn)

1、第一章 糖類物質(zhì)糖類定義：多羥醛或多羥酮及其縮聚物和某些衍生物的總稱。多糖（polysaccharides）：可水解為多個(20)單糖或其衍生物的糖單糖的構(gòu)型:一個有機(jī)分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列要求經(jīng)過共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。 單糖的構(gòu)象:構(gòu)象指一個分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅靠單鍵的旋轉(zhuǎn)或扭曲而改變分子中基團(tuán)在空間的排布位置，而產(chǎn)生不同的排列方式。變旋現(xiàn)象:一個有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改變的現(xiàn)象稱變旋?；瘜W(xué)性質(zhì)：單糖的氧化（即單糖的還原性）弱氧化劑：常用的為含Cu2+的堿性溶液 單糖的還原 成苷反應(yīng)：單糖的半縮醛羥基(稱苷羥基)，與其他含羥基的化合物形成環(huán)狀縮醛，在

2、糖化學(xué)中叫糖苷。 脫水作用 氨基化作用 ：單糖分子中的OH基(主要是C-2、C-3上的OH基)可被NH2基取代而產(chǎn)生氨基糖，也稱糖胺。 脫氧：單糖的羥基之一失去氧即成脫氧糖 糖脎的生成： 乳糖：乳糖酶缺乏，小腸乳糖升高引起滲透性腹瀉，腸道細(xì)菌使乳糖發(fā)酵產(chǎn)生大量氣體。1. 淀粉 直鏈淀粉的-1.4-糖苷鍵 支鏈淀粉-1.4-糖苷鍵 有a-1，6糖苷鍵的分支 第2章 脂類物質(zhì)脂類（lipid）是一類微溶于水而高溶于有機(jī)溶劑的重要有機(jī)化合物。其化學(xué)本質(zhì)是脂肪酸和醇所形成的酯類及其衍生物。脂類物質(zhì)具有三個特征（1）一般不溶于水而溶于脂溶劑。（2）是脂酸與醇所組成的酯。（3）一般能被生物體利用，作為構(gòu)建

3、、修補(bǔ)組織或供能。 按化學(xué)組成分類單純脂類： 單脂，為脂酸與醇（甘油醇和高級一元醇）所組成的酯類。分脂、油、蠟。 復(fù)合脂類： 復(fù)脂，為脂酸與醇（甘油醇和鞘氨醇）所組成的酯類，同時(shí)還含有非脂性物質(zhì)。分為磷脂與糖脂。衍生脂：脂類物質(zhì)的衍生物，如水解產(chǎn)物、氧化產(chǎn)物等。甘油酯簡單脂蠟，如蜂蠟脂溶性維生素類胡蘿卜素類固醇類脂蛋白糖脂類鞘脂類磷脂類衍生脂復(fù)合脂按照化學(xué)結(jié)構(gòu)分類 簡單脂：脂肪酸與醇脫水縮 合形成的化合物 復(fù)合脂：脂分子與磷脂、生物體分子等形成的物質(zhì) 衍生脂：脂的前體及其衍生物 2）系統(tǒng)命名法編碼命名：從羧基端開始計(jì)算雙鍵位置。編碼命名：從甲基端開始計(jì)算雙鍵位置油酸18：1（9）或18：1 9

4、 表示：含有18個碳原子，在9位與10位之間有一個不飽和雙鍵。高等動物和植物脂肪酸的共同特點(diǎn)：脂肪酸鏈長為14-20個碳原子的占多數(shù)，且都是偶數(shù)，最常見的是16個或18個碳原子的酸。飽和脂肪酸中最常見的是軟脂酸和硬脂酸。不飽和脂肪酸中最常見的是油酸。高等植物和低溫生活的動物中，不飽和脂肪酸的含量高于飽和脂肪酸。不飽和脂肪酸的熔點(diǎn)比同等鏈長的飽和脂肪酸的熔點(diǎn)低。高等動物和植物的單不飽和脂肪酸的雙鍵位置一般在9位與10位碳原子之間高等動物和高等植物的不飽和脂肪酸，幾乎都具有相同的幾何構(gòu)型，且都屬于順式。只有極少數(shù)不飽和脂肪酸屬于反式（trans）。細(xì)菌所含的脂肪酸種類比高等動物和高等植物的少得多。

5、 細(xì)菌的不飽和脂肪酸只有一個雙鍵必需脂肪酸：維持哺乳動物正常生長所必需、而體內(nèi)又不能合成，必須由食物供給的脂肪酸，叫必需脂肪酸。非必需脂肪酸：生物體能自身合成，如生物體能自身合成飽和脂肪酸和單不飽和脂肪酸。酸敗的概念 :天然油脂暴露在空氣中會自發(fā)進(jìn)行氧化作用，發(fā)生酸臭和口味變苦的現(xiàn)象，稱為酸敗。水解性酸?。河捎诠狻峄蛭⑸锏淖饔?，使油脂水解生成脂酸，低級脂酸有臭味，稱水解性酸敗。氧化性酸敗：由于空氣中的氧使不飽和脂酸氧化，產(chǎn)生醛和酮等，稱氧化性酸敗。酸值（價(jià)）（acid number or value）：中和1g油脂中的自由脂酸所需KOH的mg數(shù)。血漿脂蛋白：乳麋微粒（CM）極低密度脂蛋白V

6、LDL低密度脂蛋白LDL 高密度脂蛋白HDL極高密度脂蛋白VHDL膜的化學(xué)組成：（一）膜脂 磷脂、膽固醇、糖脂等。分布不對稱 （二）膜蛋白 （三）膜糖類三、膜的結(jié)構(gòu) 生物膜分子結(jié)構(gòu)模型 脂雙層、“三夾板”、單位膜、“流體鑲嵌”四、生物膜的功能 物質(zhì)運(yùn)輸、能量轉(zhuǎn)換、細(xì)胞識別、信息傳遞第3章 蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)（protein）是由氨基酸為單位組成的一類重要的生物大分子，是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)。蛋白質(zhì)含量=樣品中含氮量×6.25氨基酸的分類 酸性氨基酸 堿性氨基酸 不帶電荷的極性氨基酸 非極性或疏水性氨基酸兩性解離及等電點(diǎn) 氨基酸分子中同時(shí)帶有可解離的弱堿性基團(tuán)（-NH2 - NH3+）和弱酸性基團(tuán)

7、（-COOH - COO - ）。當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH值時(shí)，使某特定氨基酸分子上所帶正負(fù)電荷相等，凈電荷為零，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時(shí)溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(diǎn)肽鍵為共價(jià)鍵，介于單鍵和雙鍵之間，具有雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)多肽的性質(zhì)：含有兩個以上肽鍵的多肽，具有和雙縮脲相似的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，也可發(fā)生雙縮脲反應(yīng)，生成紫紅色絡(luò)合物?？捎糜诙繙y定多肽。 黃色反應(yīng)由硝酸和氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反應(yīng)，生成二硝基苯衍生物而顯黃色蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結(jié)構(gòu)。維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵為肽鍵蛋白質(zhì)的二

8、級結(jié)構(gòu)(secondary structure)是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結(jié)構(gòu)，但不包括與其他肽段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容。維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是氫鍵蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要包括a-螺旋，b-折疊，b-轉(zhuǎn)角及無規(guī)卷曲等幾種類型。a-螺旋的結(jié)構(gòu)特征a-螺旋是多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規(guī)律的螺旋構(gòu)象，其結(jié)構(gòu)特征為： 天然蛋白質(zhì)主要存在的螺旋為右手螺旋； 螺旋每上升一周需要3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54nm；每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100。沿軸上升0.15nm。 螺旋以氫鍵維系，氫鍵的取向幾乎與螺旋中心軸平行。b-折疊是由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構(gòu)

9、象，借相鄰主鏈之間的氫鍵維系超二級結(jié)構(gòu) 在蛋白質(zhì)分子中，若干具有二級結(jié)構(gòu)的基本結(jié)構(gòu)單位（螺旋、折疊等）相互聚集，形成有規(guī)律的二級結(jié)構(gòu)的聚集體，且具有特殊功能的結(jié)構(gòu)區(qū)域結(jié)構(gòu)域：在較大的球狀蛋白質(zhì)分子中，多肽鏈通過彎曲折疊，彼此聚集在一起，從而形成幾個緊密的球狀構(gòu)象，彼此分開，以松散的肽鏈相連蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)(tertiary structure)是指蛋白質(zhì)分子在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，肽鏈在空間進(jìn)一步盤繞、折疊，形成包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是多肽鏈上距離較遠(yuǎn)的氨基酸之間的相互作用，包括肽鏈所有原子的空間排列維系三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是非共價(jià)鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽

10、鍵、范氏引力等，但也有共價(jià)鍵，如二硫鍵等。 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)（quaternary structure）是由兩條或多條具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈按一定的空間排列方式，通過非共價(jià)鍵締合在一起形成的蛋白質(zhì)大分子，通常稱為寡聚蛋白。亞基（subunit）就是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的、每條具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。維系蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價(jià)鍵。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的改變有可能影響它的功能，有些改變甚至引起其功能的完全喪失。 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的改變能否影響其生物功能，關(guān)鍵要看這種改變能否引起構(gòu)象的改變。蛋白質(zhì)的變性 在某些物理或化學(xué)因素的作用下，蛋白質(zhì)嚴(yán)格的空間

11、結(jié)構(gòu)被破壞（不包括肽鍵的斷裂），導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性的喪失，同時(shí)引起蛋白質(zhì)某些物理性質(zhì)和化學(xué)性質(zhì)的改變蛋白質(zhì)的熱變性 在較高溫度下，引起蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的次級鍵斷裂，改變蛋白質(zhì)構(gòu)象，原來在分子內(nèi)部一些非極性疏水側(cè)鏈暴露到分子表面，從而降低蛋白質(zhì)分子的溶解度，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子間相互結(jié)合而凝聚，繼而形成不可逆的凝膠而凝固沉淀。蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng) 含亞基的蛋白質(zhì)由于一個亞基的構(gòu)象改變而引起其他亞基空間結(jié)構(gòu)的改變，導(dǎo)致蛋白質(zhì)性質(zhì)和功能發(fā)生改變的效應(yīng)稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。第4章 核酸DNA的一級結(jié)構(gòu) DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3´-5´磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結(jié)構(gòu)

12、，簡稱為堿基序列。一級結(jié)構(gòu)的走向的規(guī)定為5´3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列順序，因此攜帶有不同的遺傳信息。DNA的二級結(jié)構(gòu) DNA的雙螺旋模型DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(diǎn) ·1。 兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個假設(shè)的中心軸右旋相互盤繞而形成。 2。 磷酸和脫氧核糖單位作為不變的骨架組成位于外側(cè)，作為可變成分的堿基位于內(nèi)側(cè)，鏈間堿基按AT，GC配對，螺旋表面形成大溝及小溝彼此相間排列。小溝較淺；大溝較深，是蛋白質(zhì)識別DNA堿基序列的基礎(chǔ)。 3.螺旋直徑2nm，相鄰堿基平面垂直距離0.34nm,螺旋結(jié)構(gòu)每隔10個堿基對（bp）重復(fù)一次，間隔為3.4nmDNA螺

13、旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性 氫鍵作用 堿基堆積力 反離子作用DNA的三級結(jié)構(gòu) 雙螺旋進(jìn)一步扭曲,形成一種比雙螺旋更高層次的空間構(gòu)象。包括：線狀DNA形成的紐結(jié)、超螺旋和多重螺旋、環(huán)狀DNA形成的結(jié)、超螺旋和連環(huán)等tRNA 的結(jié)構(gòu) 二級結(jié)構(gòu)特征：單鏈 三葉草葉形 四臂四環(huán) 三級結(jié)構(gòu)特征： 在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步折疊扭曲形成倒L型核酸的性質(zhì) 兩性解離 / 一般呈酸性（在中性溶液中帶負(fù)電荷）。核酸的紫外吸收特性變性：復(fù)性：變性核酸的互補(bǔ)鏈在適當(dāng)?shù)臈l件下，重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程稱為復(fù)性，DNA復(fù)性后，一系列性質(zhì)將得到恢復(fù)，但是生物活性一般只能得到部分的恢復(fù)，具有減色效應(yīng)變性：在物理、化學(xué)因素影響下， DNA

14、堿基對間的氫鍵斷裂，雙螺旋解開，這是一個是躍 變過程，伴有A260增加（增色效應(yīng)）,DNA的功能喪失。復(fù)性：在一定條件下，變性DNA 單鏈間堿基重新配對恢復(fù)雙螺旋結(jié)構(gòu)，伴有A260減小（減 色效應(yīng)）,DNA的功能恢復(fù)。雜交： DNA單鏈與在某些區(qū)域有互補(bǔ)序列的異源DNA單鏈或RNA鏈形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程。這樣形成的新分子稱為雜交DNA分子第5章 酶酶的定義：酶是生物體活細(xì)胞產(chǎn)生的具有特殊催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)及核酸。酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng) 在酶的催化下發(fā)生化學(xué)變化的物質(zhì)，稱為底物酶的特點(diǎn) · 極高的催化效率 高度的專一性 易失活 活性可調(diào)控 酶需輔

15、助因子全酶 = 酶蛋白 + 輔因子（輔酶、輔基）（有活性）（無活性）（無活性）酶專一性類型1.絕對專一性 有的酶對底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常嚴(yán)格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質(zhì)。2.相對專一性 有的酶對底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求比上述絕對專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。酶的分類酶催化作用機(jī)理：酶與底物結(jié)合時(shí)，由于酶的變形（誘導(dǎo)契合）或底物變形使二者相互適合，并依靠離子鍵、氫鍵、范德華力的作用和水的影響，結(jié)合成中間產(chǎn)物，在酶分子的非極性區(qū)域內(nèi)，由于酶與底物的鄰近、定向，使二者可以通過親核親電催化、一般酸堿催化或金屬離子催化方式進(jìn)行多元催化，從而大大降低反應(yīng)所需的活化能，使酶促反應(yīng)

16、迅速進(jìn)行米氏方程米氏常數(shù)Km的意義a.不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù),只與酶的性質(zhì)有關(guān)，而與其濃度無關(guān)。b.Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。c.當(dāng)v=Vmax/2時(shí)，Km=S（ Km的單位為濃度單位）d.一般情況下，1/Km可以近似地表示酶對底物的親和力大小， 1/Km愈大，表明親和力愈大。 （同一種酶有幾種底物就有幾個Km值，其中Km值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物）激活劑對酶反應(yīng)速度的影響 凡能提高酶活性或使非活性的酶原變?yōu)榛钚悦傅奈镔|(zhì)，都稱為激活劑1）無機(jī)離子：金屬離子(K+ Na+

17、Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+)、陰離子(Cl- Br-)、氫離子（2）簡單有機(jī)分子：某些還原劑、乙二胺四乙酸（EDTA）（3）具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)主要是激活酶原 抑制作用與抑制劑凡使酶的活性降低或喪失，但并不引起酶蛋白變性的作用稱為抑制作用。主要是由于酶的必需基團(tuán)化學(xué)性質(zhì)的改變而引起的。能夠引起抑制作用的化合物則稱為抑制劑不可逆抑制作用（修飾抑制） 定義：抑制劑與酶的活性中心的功能基團(tuán)共價(jià)結(jié)合而抑制酶的活性,不能用透析或超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶活性。專一性不可逆抑制作用：這類抑制劑只作用于與酶活性部位有關(guān)的氨基酸殘基或一類酶。非專一性不可逆抑制作用：這類抑制劑作用于酶分

18、子上一類或幾類不同的基團(tuán)或作用于幾類不同的酶。 b1竟?fàn)幮砸种疲耗承┮种苿┑幕瘜W(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。竟?fàn)幮砸种仆ǔ？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。加入競爭性抑制劑后，Km 變大，酶促最大反應(yīng)速度Vmax不變。b2 非竟?fàn)幮砸种疲好缚赏瑫r(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，即底物和抑制劑沒有競爭作用。酶與抑制劑結(jié)合后，還可與底物結(jié)合；酶與底物結(jié)合后，也可再結(jié)合抑制劑，但是三元的中間產(chǎn)物不能進(jìn)一步分解為產(chǎn)物，所以酶活性降低非競爭性抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合。這類抑制作用不會因提高底物

19、濃度而減弱加入非競爭性抑制劑后，Km 不變，而Vmax減小b3 反競爭性抑制:酶只有與底物結(jié)合后（形成ES）才與抑制劑結(jié)合，形成的三元中間產(chǎn)物（ESI)不能進(jìn)一步分解為產(chǎn)物，所以酶活性降低。這類抑制作用很很少見。反競爭性抑制作用常見于多底物反應(yīng)中，而在單底物反應(yīng)中比較少見。加入反競爭性抑制劑，使Km和Vmax均減小3怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應(yīng)，如雙縮脲反應(yīng)、茚三酮反應(yīng)、米倫反應(yīng)、乙醛酸反應(yīng)。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有

20、蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點(diǎn)?？傊?，酶是由氨基酸組成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。維生素第6章 生物氧化生物氧化：有機(jī)物在細(xì)胞內(nèi)氧化分解，最終生成CO2和水并釋放能量的過程。又稱細(xì)胞氧化或細(xì)胞呼吸。了解生物氧化的特點(diǎn)1、 CO2的生成2、 水的生成在脫氫酶、傳遞體、氧化酶組成的體系催化下生成組成：結(jié)合酶酶蛋白輔基：含F(xiàn)e 、 Cu氧化酶類：特點(diǎn)：催化底物脫氫后，以O(shè)2為直接受氫體， 生成H2O。 2. 脫氫酶：1、需氧脫氫酶特點(diǎn)：催化底物脫氫后，以O(shè)2為直接受氫體，組成：結(jié)合

21、酶酶蛋白輔基：FMN 、FAD 生成H2O2。2、不需氧脫氫酶 這類氧化反應(yīng)不以氧作為直接受氫體，而是以該酶的輔酶或者輔基作為受氫體，經(jīng)過一系列遞氫體和遞電子體，最后將氫傳遞給氧而生成水。呼吸鏈的概念： 在生物氧化過程中，代謝物上脫下的氫經(jīng)過一系列的按一定順序排列的氫傳遞體和電子傳遞體的傳遞，最后傳遞給分子氧并生成水，這種氫和電子的傳遞體系稱為電子傳遞鏈。又稱呼吸鏈。兩條重要的呼吸鏈 NADH氧化呼吸鏈NADH 復(fù)合體Q 復(fù)合體Cyt c 復(fù)合體O2 琥珀酸氧化呼吸鏈 （FADH2）琥珀酸 復(fù)合體 Q 復(fù)合體Cyt c 復(fù)合體O2生物體內(nèi)ATP的生成方式1. 底物水平磷酸化： 直接將底物分子中

22、的高能鍵轉(zhuǎn)變?yōu)锳TP分子中的末端高能磷酸鍵的過程稱為底物水平磷酸化2. 氧化磷酸化：在線粒體中，底物分子脫下的氫原子經(jīng)遞氫體系傳遞給氧，在此過程中釋放能量使ADP磷酸化生成ATP，這種能量的生成方式就稱為氧化磷酸化磷酸肌酸（creatine phosphate, CP）是骨骼肌和腦組織中能量的貯存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸鍵不能被直接利用，必須先將其高能磷酸鍵轉(zhuǎn)移給ATP，才能供生理活動之需。反應(yīng)過程由磷酸肌酸激酶（CPK）催化完成。第7章 糖類代謝ATP的形成主要通過兩條途徑： 一條是由葡萄糖徹底氧化為CO2和水，從中釋放出大量的自由能形成大量的ATP。 另外一條是在沒有氧分子參加的條件下，即無氧條件下，由葡萄糖降解為丙酮酸，并在此過程中產(chǎn)生2分子ATP。糖酵解作用：在無氧條件下，葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨ATP生成的一系列化學(xué)反應(yīng)稱為糖酵解。 糖酵解是一切有機(jī)體中普遍存在的葡萄糖降解途徑，也是葡萄糖分解代謝所經(jīng)歷的共同途徑。也稱為EMP途徑。 糖酵解是在細(xì)胞質(zhì)中進(jìn)行。糖酵解過程第一階段： 磷酸已糖的生成(活化)第二階段： 磷酸丙糖的生成(裂解)第三階段： 3-磷酸甘油醛轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸 第四階段： 由2-磷酸甘油酸生成丙酮酸糖有氧氧化的反應(yīng)過程第一階段：丙酮酸的生成（胞漿）第二階段：丙酮酸氧化脫羧生成乙酰 CoA（