中科院1999年攻讀碩士學(xué)位研究生入學(xué)試題

1、中科院1999年攻讀碩士學(xué)位研究生入學(xué)試題生物化學(xué)與分子生物學(xué)生物類考研專業(yè)課資料 2009-01-27 14:59:12 閱讀198 評(píng)論0 字號(hào)：大中小 一、是非題：20題，共20分。答“是”寫“+”，答案“非”寫“一”，寫在題后的 中。1、單克隆和多克隆抗體的差異在于制備方式的不同。2、氣體分子，如NO，是可以作為信號(hào)分子在生物體內(nèi)行使功能的。3、二硫鍵和蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)密切有關(guān)，因此沒有二硫鍵的蛋白質(zhì)就只有一級(jí)和二級(jí)結(jié)構(gòu)。4、所有信號(hào)肽的位置均在新生肽的N端。5、對于可逆性抑制劑的抑制作用，抑制50%時(shí)的抑制劑濃度等于其抑制解離常數(shù)Ki。6、在酶的催化反應(yīng)中，HIS殘基的咪唑基既可以起

2、堿催化作用，也可以起酸催化作用。7、蛋白激酶對蛋白質(zhì)磷酸化的部位除了Ser、Thr、和Tyr外，還有His、Cys、Asp等。8、維生素B1的化學(xué)名稱為硫胺素，它的磷酸酯為脫羧輔酶。9、線粒體內(nèi)膜與外膜的結(jié)構(gòu)完全不同，它們是完全分開互不接觸的兩種膜。10、細(xì)胞色素氧化酶與細(xì)胞色素b-c1復(fù)合物的三維空間結(jié)構(gòu)已得到闡明。11、氧化磷酸化也是可逆的。12、嗜鹽菌視紫紅蛋白與視網(wǎng)膜視紫紅蛋白不同，前者經(jīng)光照后導(dǎo)致跨膜質(zhì)子梯度，后者經(jīng)光照后導(dǎo)致跨膜鈉離子流動(dòng)。13、端粒酶telomerase是一種反轉(zhuǎn)錄酶。14、轉(zhuǎn)錄不需要引物，而反轉(zhuǎn)錄必須有引物。15、DNA復(fù)制時(shí)，前導(dǎo)鏈合成方向是53，后隨鏈則是3

3、5生成。16、人基因組的堿基對數(shù)目為2.9×109，是自然界最大的。17、細(xì)胞器DNA的復(fù)制并不限于S期，可在細(xì)胞周期的各期中進(jìn)行。18、基因轉(zhuǎn)錄的終止信號(hào)應(yīng)位于被轉(zhuǎn)錄的序列以外的下游區(qū)。19、真核生物細(xì)胞核內(nèi)不均一RNA(hnRNA)分子量雖然不均一，但其半衰期長，比胞質(zhì)成熟mRNA更為穩(wěn)定。20、DNA復(fù)制是在起始階段進(jìn)行控制的，一旦復(fù)制開始，它即進(jìn)行下去，直到整個(gè)復(fù)制子完成復(fù)制。二、選擇題：25題，每題一分，共25分。1、生長調(diào)節(jié)素omtomedin是 A胰島素 B生長激素 C胰島素樣生長激素和 D表皮生長因子2、生物體內(nèi)氨的轉(zhuǎn)運(yùn)主要通過 A尿素循環(huán) B谷氨酰胺 C尿酸3、識(shí)別

4、信號(hào)肽的是一種信號(hào)識(shí)別顆粒，它是 A糖蛋白 B信號(hào)肽 C脂蛋白 D核蛋白4、微管蛋白的異二聚體上的結(jié)合位點(diǎn)是 AGTP BATP CcAMP DADP 5、基因剔除knock out的方法主要是用來闡述 A基因的結(jié)構(gòu) B基因的調(diào)控 C基因的表達(dá) D基因的功能6、胰凝乳蛋白酶的活性中心中構(gòu)成一個(gè)電荷中繼網(wǎng)的三個(gè)氨基酸殘基是AHis，Arg，Glu BSer，Lys，Asp CSer，His，Asp DSer，Arg，Glu7、MWC模型和KNF模型的一個(gè)區(qū)別是AMWC模型可以解釋正協(xié)同性，而KNF模型不能 BMWC模型可以解釋負(fù)協(xié)同性，而KNF模型不能CMWC模型不能解釋正協(xié)同性，而KNF模型能

5、 DMWC模型不能解釋負(fù)協(xié)同性，而KNF能8、琥珀酸脫氫酶所需要的輔酶基是 ACoA BFAD CNAD+ DNADP+9、對于一個(gè)遵守米氏方程的酶，當(dāng)活性到達(dá)最大反應(yīng)速度的99%時(shí)，底物濃度是其Km值的倍數(shù)為A10 B100 C90 D99 10、一個(gè)酶有多種底物，判斷其底物專一性強(qiáng)弱應(yīng)依據(jù)參數(shù) AKcat BKm CKcat/Km11、NO的生成主要來自 A組氨酸 B賴氨酸 C精氨酸 D谷氨酸胺12、哺乳動(dòng)物細(xì)胞質(zhì)膜的標(biāo)志酶是 A鈉鉀ATP酶 B細(xì)胞色素氧化酶 CH+-ATP D谷氨酸胺13、輔酶Q是一種化合物，它含 A硫胺素 B異咯嗪結(jié)構(gòu) C異戊二烯單位的醌類 D鐵、硫14、典型哺乳動(dòng)物

6、細(xì)胞內(nèi)外的Na+，K+離子濃度A細(xì)胞內(nèi)Na+，K+均比細(xì)胞外高 B細(xì)胞內(nèi)Na+，K+均比細(xì)胞外低C細(xì)胞內(nèi)K+比細(xì)胞外高，Na+比細(xì)胞外低 D細(xì)胞內(nèi)Na+比細(xì)胞外高，K+比細(xì)胞外低15、當(dāng)線粒體呼吸處于狀態(tài)4時(shí)，內(nèi)膜兩側(cè)的pH差可以到達(dá)A0.1PH單位 B1PH單位 C1.5PH單位 D>2PH單位 16、端粒酶telomerase是一種蛋白質(zhì)-RNA復(fù)合物，其中RNA起A催化作用 B延伸作用 C引物作用 D模板左右17、新生多肽鏈的信號(hào)肽與以下哪種物質(zhì)識(shí)別，從而引導(dǎo)肽鏈進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)A核糖體 B核糖體亞基 C信號(hào)肽酶 D信號(hào)肽識(shí)別顆粒SRP18、真核生物mRNA帽子結(jié)構(gòu)中，m7G與多核苷酸鏈

7、通過三個(gè)磷酸基連接，其方式是A2-5 B3-5 C3-3 D5-5 19、與核酸中嘌呤環(huán)和嘧啶環(huán)上的原子來源都有關(guān)的氨基酸是A丙氨酸 B天冬氨酸 C亮氨酸 D甲硫氨酸 20、大腸桿菌mRNA上起始密碼子上有的SD序列可與某種RNA的3端配對，然后啟動(dòng)多肽鏈生成，這種RNA是 AtRNA BSnRNA C16srRNA D23srRNA 21、染色質(zhì)DNA的堿基可被甲基化，DNA甲基化的作用是A關(guān)閉某些基因 B活化某些基因 C可關(guān)閉某些基因，同時(shí)可以活化另一些基因 D與基因表達(dá)的調(diào)節(jié)無關(guān)22、遍在蛋白u(yù)biquitin廣泛分布于各類細(xì)胞，它與蛋白質(zhì)結(jié)合后，造成A蛋白質(zhì)更加穩(wěn)定 B蛋白質(zhì)有效轉(zhuǎn)運(yùn)

8、C蛋白質(zhì)迅速降解 D蛋白質(zhì)固定在細(xì)胞膜上23、DNA損傷的光修復(fù)作用是一種高度專一的修復(fù)方式，它只作用于紫外線引起的A嘧啶二聚體 B嘌呤二聚體 C嘧啶-嘌呤二聚體24、噬菌體侵入寄主細(xì)胞后，決定它進(jìn)入裂解循環(huán)的基因產(chǎn)物是 AN BQ CCro DCI25、環(huán)狀的線粒體DNA進(jìn)行復(fù)制的方法采用 A多起點(diǎn)雙向 B滾環(huán) CD-環(huán) D單起點(diǎn)雙向三、填空題；12題，共25分，一空一分。1、糖蛋白中糖苷鏈主要有兩類，即_和_。2、氨基酸氨基中的一個(gè)H原子可以被烴基取代，稱為烴基化反應(yīng)，反應(yīng)生成_或簡稱_，此反應(yīng)可被用來鑒定多肽或蛋白質(zhì)的_末端氨基酸。3、酶與配基結(jié)合實(shí)驗(yàn)的Scatchard作圖表現(xiàn)為一種罩

9、形曲線，說明酶與配基結(jié)合具有_。4、TPCK是通過對_殘基的烷化而專一的對_酶進(jìn)行親和標(biāo)記。5、維生素D原和膽固醇的化學(xué)結(jié)構(gòu)中都具有_的結(jié)構(gòu)。6、磷酸化酶激酶是一種依賴_的蛋白激酶。7、線粒體氧化磷酸化呼吸控制的定量表達(dá)是_。8、與G蛋白偶聯(lián)的質(zhì)膜受體均有_的結(jié)構(gòu)。9、線粒體內(nèi)膜胞漿側(cè)的膜電位比基質(zhì)側(cè)_。10、在反密碼子與密碼子的相互作用中，反密碼子IGA可是別的密碼子有_、_、_。11、參與DNA損傷切除修復(fù)的酶主要有_、_、_、_。12、轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的結(jié)合DNA功能域的結(jié)構(gòu)有鋅指，_、_、_等。四、問答題：5題，共30分。1、一個(gè)蛋白質(zhì)的氨基酸序列顯示，其內(nèi)部不同序列位置存在兩個(gè)甲硫氨酸殘

10、基，試問：用什么試劑，可把此蛋白質(zhì)裂解成片段？如果裂解的片段分子量均在10000以上，且差距較大，可用何種方法別離？用什么簡單方法，可以測定這些片斷的分子量？如何證明它們都是從一個(gè)蛋白質(zhì)分子裂解下來的片段？如何證明它們在該蛋白質(zhì)內(nèi)的排列次序？2、簡述PH對酶反應(yīng)的影響及其原因。3、試述物質(zhì)跨膜的被動(dòng)運(yùn)送，促使擴(kuò)散和主動(dòng)運(yùn)送的基本特點(diǎn)。4、舉出兩種蛋白質(zhì)序列與其基因序列存在的不對應(yīng)關(guān)系及其可能原因。5、用生物技術(shù)能實(shí)現(xiàn)從雞蛋中別離人的干擾素么？為什么？中科院1999年攻讀碩士學(xué)位研究生入學(xué)試題答案一、判斷題1、- 制備方式不同，其根本的區(qū)別是反應(yīng)性質(zhì)不同?？疾禳c(diǎn)：單克隆抗體的概念。2、+ 考察點(diǎn)

11、：信號(hào)及信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)。相關(guān)內(nèi)容：信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的分類。3、- 考察點(diǎn)：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次。相關(guān)內(nèi)容：結(jié)構(gòu)域，單體蛋白有幾個(gè)獨(dú)立的肽段以SS連接的小分子蛋白。4、- 考察點(diǎn)：信號(hào)肽學(xué)說，相關(guān)內(nèi)容：蛋白質(zhì)修飾及轉(zhuǎn)運(yùn)。5、- 考察點(diǎn)：可逆抑制競爭性抑制、非競爭性抑制。相關(guān)內(nèi)容：抑制反應(yīng)的米氏方程、特點(diǎn)。6、+ 考察點(diǎn)：酶催化的高效性。教材內(nèi)容：His殘基的咪唑基，其解離常數(shù)為6，在中性條件下一般以酸性形式存在，另一半以堿性形式存在。即咪唑基即可作為質(zhì)子供體，又可作為質(zhì)子受體在催化中發(fā)揮作用。因此咪唑基是一個(gè)最有效最活潑的一個(gè)催化功能基團(tuán)；相關(guān)內(nèi)容：酶催化的特點(diǎn)。7、+ 考察點(diǎn)：磷酸化的部位。要有-OH基團(tuán)。相關(guān)

12、內(nèi)容：磷酸化的概念。8、+ 考察點(diǎn)：維生素B1。教材內(nèi)容：維生素B1，又稱為硫胺素，廣泛分布在植物中，特別是種子外皮和胚芽與ATP作用轉(zhuǎn)變?yōu)榻沽姿崃虬匪豑PP，是催化丙酮酸和-酮戊二酸脫羧的輔酶。相關(guān)內(nèi)容：維生素B1的結(jié)構(gòu)。9、- 考察點(diǎn)：線粒體的膜結(jié)構(gòu)。教材內(nèi)容：細(xì)胞色素氧化酶與細(xì)胞色素的作用、結(jié)構(gòu)。10、- 考察點(diǎn)：生物化學(xué)研究進(jìn)展。相關(guān)內(nèi)容：細(xì)胞色素氧化酶與細(xì)胞色素的作用、結(jié)構(gòu)。11、- 12、+ 考察點(diǎn)：視紫紅蛋白。相關(guān)內(nèi)容：質(zhì)子勢能。13、+ 考察點(diǎn)：端粒酶的性質(zhì)。教材內(nèi)容：每條染色體末端進(jìn)化形成了DNA序列及能夠識(shí)別和結(jié)合端粒序列的蛋白質(zhì)，這一種核糖核蛋白由RNA和蛋白質(zhì)組成，稱為

13、端粒酶。具有逆轉(zhuǎn)錄酶的性質(zhì)，其中RNA是富含G序列的模板，因此可以彎過來作為引物復(fù)制5末端。14、+ 考察點(diǎn)：轉(zhuǎn)錄與反轉(zhuǎn)錄。教材內(nèi)容：反轉(zhuǎn)錄酶催化的DNA合成反應(yīng)要求有模板和引物，以四種脫氧核苷三磷酸作為底物，此外，還需要適當(dāng)?shù)年栯x子Mg2+、Mn2+和復(fù)原劑以保護(hù)酶蛋白中的巰基DNA鏈的延長方向?yàn)?3。RNA聚合酶需要以四種核苷三磷酸作為底物，并需要適當(dāng)?shù)腄NA作為模板，Mg2+能促進(jìn)聚合反應(yīng)，RNA鏈的延長方向?yàn)?3，反應(yīng)是可逆的，但焦磷酸的水解可推動(dòng)反應(yīng)趨向聚合。相關(guān)內(nèi)容：DNA的復(fù)制過程。15、- 考察點(diǎn)：前導(dǎo)鏈與滯后鏈。教材內(nèi)容：以復(fù)制叉向前移動(dòng)的方向?yàn)闃?biāo)準(zhǔn)，一條模板鏈?zhǔn)? 5走向，

14、在其上DNA能以53方向連續(xù)合成，稱前導(dǎo)鏈。另一條模板鏈?zhǔn)?3走向，在其上DNA合成也是以53方向，但與復(fù)制叉移動(dòng)的方向正好相反，所以，隨著復(fù)制叉移動(dòng)形成許多不連續(xù)的片段，最后連成一條完整的DNA鏈，稱滯后鏈。相關(guān)內(nèi)容：岡崎片段的概念及其大小變化。16、- 考查點(diǎn)：基因組的概念。教材內(nèi)容：哺乳動(dòng)物包括人類的C值均為109數(shù)量級(jí)人為2.9×109，人們很難置信兩棲類動(dòng)物的基因組的功能比哺乳動(dòng)物更復(fù)雜。相關(guān)內(nèi)容：C值概念與C值矛盾。17、+ 考察點(diǎn)：細(xì)胞器的增殖。18、- 考察點(diǎn)：轉(zhuǎn)錄的終止。教材內(nèi)容：在轉(zhuǎn)錄過程中，RNA聚合酶沿著模板鏈向前移動(dòng)，它只能感受正在轉(zhuǎn)錄的序列，而不能感受到未

15、轉(zhuǎn)錄的序列，即終止信號(hào)應(yīng)位于已經(jīng)轉(zhuǎn)錄的序列中。所有原核生物的終止子在終止之前有一個(gè)回文結(jié)構(gòu)，其產(chǎn)生的RNA可形成莖環(huán)構(gòu)成發(fā)卡結(jié)構(gòu)，該結(jié)構(gòu)可使聚合酶減慢移動(dòng)或暫時(shí)停止RNA的合成。相關(guān)內(nèi)容：轉(zhuǎn)錄全過程與轉(zhuǎn)錄因子。19、- 考察點(diǎn)：hnRNA的概念，特性。教材內(nèi)容：真核生物mRNA的原初轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物是分子量極大的前體，在核內(nèi)加工過程中形成分子大小不等的中間物稱hnRNA。hnRNA的堿基組成與總的DNA的組成類似，因此，又稱為類似DNA的RNAD-RNA，它們在核內(nèi)迅速合成又迅速降解，其半衰期短，比胞質(zhì)成熟mRNA更不穩(wěn)定。不同細(xì)胞類型的hnRNA半衰期不同，一般在幾分鐘至1小時(shí)左右，而胞質(zhì)成熟mRN

16、A的半衰期一般在1-10小時(shí)，神經(jīng)細(xì)胞的mRNA的半衰期最長，可達(dá)數(shù)年。相關(guān)內(nèi)容：真核mRNA前體hnRNA的加工。20、+ 考察點(diǎn)：DNA復(fù)制的調(diào)控。教材內(nèi)容：基因組能獨(dú)立進(jìn)行復(fù)制的單位稱復(fù)制子replicon，每個(gè)復(fù)制子都含控制復(fù)制起始的起點(diǎn)origin，可能還會(huì)有終止復(fù)制的終點(diǎn)termionus。復(fù)制是在起始階段進(jìn)行調(diào)控的，一旦開始，它即繼續(xù)下去，直至整個(gè)復(fù)制子完成復(fù)制。相關(guān)內(nèi)容：轉(zhuǎn)錄、翻譯的調(diào)控。二、選擇題1、C ；2、B 考察點(diǎn)：氨的轉(zhuǎn)運(yùn)、尿素循環(huán)。教材內(nèi)容：谷氨酰胺是中性的無毒物質(zhì)，容易透過細(xì)胞膜。是氨的主要轉(zhuǎn)運(yùn)形式。3、D考察點(diǎn)：信號(hào)肽引導(dǎo)的蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)。教材內(nèi)容：信號(hào)識(shí)別顆粒SR

17、P是一種核糖核酸蛋白復(fù)合體，它能識(shí)別正在合成并將通過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的蛋白質(zhì)的自由核糖體，它與這類核糖體的信號(hào)肽結(jié)合后，肽鏈合成暫時(shí)終止，SRP對于正在合成的其它蛋白質(zhì)無影響。4、A 考察點(diǎn)：微管蛋白的成分、結(jié)構(gòu)。教材內(nèi)容：-微管蛋白和-微管蛋白形成的微管蛋白異二聚體，是微管裝配的基本單位，微管蛋白異二聚體含有GTP的兩個(gè)結(jié)合位點(diǎn)，二價(jià)陽離子亦能結(jié)合于微管蛋白二聚體上。5、D 考察點(diǎn)：基因剔除的概念。相關(guān)內(nèi)容：基因的研究方法分類。6、C 考察點(diǎn)：胰凝乳蛋白酶的結(jié)構(gòu)。教材內(nèi)容：胰凝乳蛋白酶chymoriypsin是研究的最早最徹底的一個(gè)酶，它的活性中心由Ser105His57Asp102組成，分子量為2

18、5000。7、D 考察點(diǎn)：別構(gòu)酶調(diào)節(jié)酶活性的機(jī)理。教材內(nèi)容：序變模型KNF模型主張酶分子中的亞基結(jié)合小分子物質(zhì)底物或調(diào)節(jié)物后，亞基的構(gòu)象逐個(gè)變化。因此，亞基有各種可能的構(gòu)象狀態(tài)。當(dāng)?shù)孜锘蛘{(diào)節(jié)物濃度上升，升到可與其中一個(gè)亞基牢固的結(jié)合時(shí)，這時(shí)，剩下的亞基就會(huì)改變構(gòu)象，形成一個(gè)有活性的四聚體，給出S型動(dòng)力學(xué)曲線。在序變模型中，既有正調(diào)節(jié)物分子的作用，又有負(fù)調(diào)節(jié)物分子的作用，第二種分子與酶的結(jié)合可能比第一種分子與酶的結(jié)合更緊密些。這取決于第一種分子結(jié)合所引起的形變。齊變模型MWC模型主張別構(gòu)酶有所得亞基或者全部是堅(jiān)固緊密的，不利于結(jié)合底物的“T”狀態(tài)，或者全部是松散的，利于結(jié)合底物的“R”狀態(tài)。這

19、兩種狀態(tài)間的轉(zhuǎn)變對于每個(gè)亞基都是同步的，齊步發(fā)生的，“T”狀態(tài)中的亞基的排列是對稱的，變成“R”狀態(tài)后，蛋白亞基的排列仍是對稱的。正調(diào)節(jié)物如底物與負(fù)調(diào)節(jié)物的濃度比例決定別構(gòu)酶究竟處于何種狀態(tài)。當(dāng)無小分子調(diào)節(jié)物存在時(shí)，平衡趨向于“T”狀態(tài)；當(dāng)有少量底物時(shí)，平衡即向“R”狀態(tài)，當(dāng)構(gòu)象轉(zhuǎn)變?yōu)椤癛”狀態(tài)后，又進(jìn)一步增加了對底物的親和性，給出了S型動(dòng)力學(xué)曲線。目前認(rèn)為，齊變模型不適用于負(fù)協(xié)調(diào)效應(yīng)。8、B 考察點(diǎn)：TCA循環(huán)。教材內(nèi)容：琥珀酸脫氫酶是TCA循環(huán)中唯一結(jié)合在線粒體內(nèi)膜上并直接與呼吸鏈聯(lián)系的酶。此酶為含鐵的黃素蛋白酶，除含F(xiàn)AD輔基外，還含有酸不穩(wěn)定的硫原子和非血紅素鐵，也稱鐵硫蛋白。9、D

20、考察點(diǎn)：米氏方程的應(yīng)用。教材內(nèi)容：V=VmaxS/(Km+S)推出：V/Vmax=S/(Km+S)，可以推知：S=99Km，相關(guān)內(nèi)容：米氏方程的推導(dǎo)過程。10、B 考察點(diǎn)：Km 的應(yīng)用。教材內(nèi)容：同一酶有幾種底物就有幾個(gè)Km 值。Km 值大笑表示酶和底物的親和力強(qiáng)弱，Km值笑表示酶和底物的親和力強(qiáng)，其中Km值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。11、C 考察點(diǎn)：氨基的轉(zhuǎn)化。教材內(nèi)容：NO的前體是精氨酸arginine，Arg，在NO合成酶NO systhase作用下，Arg水解成瓜氨酸，釋放NO，瓜氨酸在通過精氨酸代琥珀酸重新合成Arg。12、A 考察點(diǎn)：物質(zhì)的過膜轉(zhuǎn)運(yùn)。相關(guān)內(nèi)容：物質(zhì)

21、的跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)的分類及特點(diǎn)。13、C 考察點(diǎn)：輔酶Q的結(jié)構(gòu)。相關(guān)內(nèi)容：輔酶Q是電子傳遞鏈中唯一的非蛋白組分，含有異戊二烯單位的醌單位。相關(guān)內(nèi)容：輔酶Q的功能，電子傳遞鏈的組分。14、C 考察點(diǎn)：Na+，K+ATP酶。教材內(nèi)容：Na+，K+ATP酶為分子Kdde四聚體22，其亞基約為95KD，是跨膜蛋白，在胞質(zhì)側(cè)有ATP酶活性位點(diǎn)，胞外側(cè)只有K+和專一抑制劑烏本苷的結(jié)合位點(diǎn)，亞基約為45KD的糖蛋白，Na+，K+ATP酶將Na+泵出，將K+泵入細(xì)胞內(nèi)，每水解1ATP向膜外泵出3Na+，向胞內(nèi)泵入2K+。相關(guān)內(nèi)容：細(xì)胞的跨膜電位。15、D 考察點(diǎn)：線粒體與氧化磷酸化。相關(guān)內(nèi)容：懸浮的線粒體既無可氧化的

22、底物又無ADP時(shí)為狀態(tài)I，氧氣利用極低。加入ADP后變?yōu)闋顟B(tài)，有短暫的呼吸刺激。加ADP后又加底物為狀態(tài)，ADP被耗盡，變?yōu)闋顟B(tài)。氧氣耗盡，線粒體無呼吸可言，為狀態(tài)。16、D 考察點(diǎn)：端粒酶的結(jié)構(gòu)、功能。17、D 考察點(diǎn)：信號(hào)肽假說。18、D 考察點(diǎn)：真核生物mRNA帽子的結(jié)構(gòu)。教材內(nèi)容：真核生物mRNA 5末端有一個(gè)特殊的帽子結(jié)構(gòu)，其組成為：5m7G5PPP5N1mP。相關(guān)內(nèi)容：真核生物mRNA帽子結(jié)構(gòu)的功能。19、B 考察點(diǎn)：嘌呤環(huán)和嘧啶環(huán)的碳架結(jié)構(gòu)。20、C 考察點(diǎn)：翻譯起始。教材內(nèi)容：對起始密碼子附近的核苷酸序列進(jìn)行分析后，發(fā)現(xiàn)在距離起始密碼子上游5端約10bp處有一段富含嘌呤的序列S

23、-D序列，它與16SrRNA的3端核苷酸序列形成堿基互補(bǔ)，正是由于S-D序列與16SrRNA的3端核苷酸序列的這種相互作用，使得核糖體能區(qū)別起始信號(hào)AUG與編碼肽鏈中的Met密碼子AUG，正確的定位于mRNA上起始信號(hào)的位置。21、C 考察點(diǎn)：DNA甲基化對基因表達(dá)的影響。教材內(nèi)容：DNA甲基化的作用有：影響DNA與蛋白質(zhì)的相互作用與識(shí)別；改變DNA的構(gòu)象，如形成ZDNA等。22、C 考察點(diǎn)：遍在蛋白的功能。教材內(nèi)容：真核細(xì)胞的胞質(zhì)基質(zhì)中，有意復(fù)雜機(jī)制識(shí)別蛋白N端的不穩(wěn)定氨基酸信號(hào)，并準(zhǔn)確的將它降解。泛素是其中之一，它是76氨基酸的小分子蛋白，有多種功能。23、A 考察點(diǎn)：光修復(fù)作用。教材內(nèi)容

24、：可見光激活了細(xì)胞內(nèi)的光裂合酶，使之與嘧啶二聚體結(jié)合，并將其分開，恢復(fù)為兩個(gè)單獨(dú)的嘧啶堿基。相關(guān)內(nèi)容：DNA損傷的修復(fù)。24、C 理由：噬菌體50個(gè)基因，其中決定噬菌體溶原與裂解的調(diào)節(jié)基因有6個(gè)：N、Q、Cro、c、c、c，其中Cro蛋白的功能是抑制溶原性阻遏蛋白c的生成，從而使噬菌體進(jìn)入裂解循環(huán)。25、C 考察點(diǎn)：細(xì)胞器復(fù)制。相關(guān)內(nèi)容：D環(huán)復(fù)制的特點(diǎn)。三、填空題1、與Ser、Thr、Hyl的-OH連接的O-糖苷鏈、與Asn、Lys、Arg遠(yuǎn)端氨基連接的N-糖苷鏈。2、二硝基苯基氨基酸、DNB氨基酸、氨基。3、正協(xié)同性。4、組氨酸、胰凝乳蛋白酶。5、環(huán)戊烷多氫菲。6、鈣離子。7、呼吸控制率。8

25、、7次跨膜。9、高。10、UCA UCC UCU。11、特異的核酸內(nèi)切酶 核酸外切酶 DNA聚合酶 DNA連接酶。12、螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋 螺旋-環(huán)-螺旋 亮氨酸拉鏈四、問答題1、考察點(diǎn)：蛋白質(zhì)的性質(zhì)、蛋白質(zhì)分析。題中的肽段降解得三段肽段。溴化氰cyanogen bromide它只斷裂Met殘基的羧端肽鍵。也可以選用糜蛋白酶或嗜熱菌蛋白酶，但其專一性不如溴化氰?？梢杂贸两邓俣确ā⒛z過濾法、SDS-PAGE等將它們分開。用沉降速度法、凝膠過濾法加一個(gè)分子量標(biāo)準(zhǔn)，就可以測定片段的分子量。將酶切蛋白肽段與蛋白一起做凝膠電泳，計(jì)算肽段的分子量之和。與蛋白的分子量相等，就可以說明這些肽段就來自于該蛋白質(zhì)

26、。分別測定片段、蛋白質(zhì)的末端殘基，經(jīng)過比較，就可以依次確定肽段的排列順序。2、考察點(diǎn)：PH對酶活力的影響。大部分酶的活力受其環(huán)境PH的影響。在一定PH下，酶反應(yīng)有最大速度，高于或低于這個(gè)PH，反應(yīng)速度下降。通常稱此PH為酶反應(yīng)的最適PHoptimum PH。它因底物種類、濃度、緩沖液的成分不同而不同具體的講，PH酶活力的影響主要在以下幾個(gè)方面：過酸、過堿會(huì)影響酶蛋白的構(gòu)象，甚至使酶失活PH改變不劇烈時(shí)，酶雖然不變性但活力受影響。原因是PH影響底物分子、影響酶分子的解離狀態(tài)及它們的結(jié)合狀態(tài)PH影響分子中另一些基團(tuán)的解離，它們的離子化狀態(tài)與酶的專一性及酶分子的活性中心有關(guān)。3、考察點(diǎn)：物質(zhì)的跨膜運(yùn)輸。三種物質(zhì)的跨膜運(yùn)輸?shù)奶攸c(diǎn)有：被動(dòng)運(yùn)輸 物質(zhì)從高濃度的一側(cè)到底濃度的一側(cè)。物質(zhì)的運(yùn)輸速度既依賴于膜兩側(cè)的運(yùn)輸物質(zhì)的濃度差，由于被運(yùn)輸物質(zhì)的分子量大小、電荷、在脂雙層中的溶解度等有關(guān)。促進(jìn)擴(kuò)散順濃度梯度擴(kuò)散，有專一蛋白的結(jié)合。有飽和效應(yīng)，對濃度差、在脂雙層中的溶解度等的依賴均不如被動(dòng)運(yùn)輸那么強(qiáng)烈。主動(dòng)運(yùn)輸 逆濃度梯度，由膜蛋白參與的耗能過程。特點(diǎn)有：有運(yùn)輸物質(zhì)的專一性；運(yùn)輸?shù)乃俣扔凶畲笾担贿\(yùn)輸過程有嚴(yán)格的方向性；被選擇性的抑制劑如烏本苷專一抑制；整個(gè)運(yùn)輸過程需要提高大量的能量。