生物化學(xué) 酶習(xí)題

1、習(xí)題1:.單選題1關(guān)于酶的敘述哪一個是正確的？ A酶催化的高效率是因為分子中含有輔酶或輔基 B所有的酶都能使化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)向加速反應(yīng)的方向進行 C酶的活性中心中都含有催化基團 D所有的酶都含有兩個以上的多肽鏈 E所有的酶都是調(diào)節(jié)酶2酶作為一種生物催化劑，具有下列哪種能量效應(yīng) A降低反應(yīng)活化能 B增加反應(yīng)活化能 C增加產(chǎn)物的能量水平 D降低反應(yīng)物的能量水平 E降低反應(yīng)的自由能變化3酶蛋白變性后其活性喪失，這是因為 A酶蛋白被完全降解為氨基酸 B酶蛋白的一級結(jié)構(gòu)受破壞 C酶蛋白的空間結(jié)構(gòu)受到破壞 D酶蛋白不再溶于水 E失去了激活劑 4.下列哪一項不是酶促反應(yīng)的特點？ A酶有敏感性 B酶的催化效

2、率極高 C酶能加速熱力學(xué)上不可能進行的反應(yīng) D酶活性可調(diào)節(jié) E酶具有高度的特異性5酶的輔酶是 A與酶蛋白結(jié)合緊密的金屬離子 B分子結(jié)構(gòu)中不含維生素的小分子有機化合物 C在催化反應(yīng)中不與酶的活性中心結(jié)合 D在反應(yīng)中作為底物傳遞質(zhì)子、電子或其他基團 E與酶蛋白共價結(jié)合成多酶體系6下列酶蛋白與輔助因子的論述不正確的是 A酶蛋白與輔助因子單獨存在時無催化活性 B一種酶只能與一種輔助因子結(jié)合形成酶 C一種輔助因子只能與一種酶結(jié)合成全酶 D酶蛋白決定酶促反應(yīng)的特異性 E輔助因子可以作用底物直接參加反應(yīng)7含有維生素B的輔酶是ANAD BFAD CTPP, DCoA EFMN8下列哪種輔酶中不含核苷酸？A.F

3、AD BFMN CFH4 D NAD ECoASH9有關(guān)金屬離子作為輔助因子的作用，論述錯誤的是 A作為酶活性中心的催化基團參加反應(yīng) B傳遞電子 C連接酶與底物的橋梁 D降低反應(yīng)中的靜電斥力 E與穩(wěn)定酶的分子構(gòu)象無關(guān)10結(jié)合酶在下列哪種情況下才有活性 A.酶蛋白單獨存在 B輔酶單獨存在 C亞基單獨存在 D全酶形式存在 E有激動劑存在 11.下列哪種輔酶中不含有維生素A.CoASH B.FAD C.NAD D.CoQ E.FMN 12酶保持催化活性，必須A.酶分子完整無缺 B.有酶分子上所有化學(xué)基團存 C.有金屬離子參加D有輔酶參加 E.有活性中心及其必需基團 13.酶催化作用所必需的基團是指

4、A.維持酶一級結(jié)構(gòu)所必需的基團 B.位于活性中心以內(nèi)或以外的，維持酶活性所必需的基團 C.酶的亞基結(jié)合所必需的基團 D.維持分子構(gòu)象所必需的基團 E.構(gòu)成全酶分子所有必需的基團 14.酶分子中使底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的基團稱為A.結(jié)合基團 B.催化基團 C堿性基團 D酸性基團 E疏水基團15酶的特異性是指 A酶與輔酶特異的結(jié)合 B酶對其所催化的底物有特異的選擇性 C酶在細胞中的定位是特異性的 D酶催化反應(yīng)的機制各不相同 E在酶的分類中各屬不同的類別16酶促反應(yīng)動力學(xué)研究的是 A酶分子的空間構(gòu)象 B酶的電泳行為 C酶的活性中心 D酶的基因來源 E影響酶促反應(yīng)速度的因素17關(guān)于酶與底物的關(guān)系 A如果酶的濃

5、度不變，則底物濃度改變不影響反應(yīng)速度 B當(dāng)?shù)孜餄舛群芨呤姑副伙柡蜁r，改變酶的濃度將不再改變反應(yīng)速度 C初速度指酶被底物飽和時的反應(yīng)速度 D在反應(yīng)過程中，隨著產(chǎn)物生成的增加，反應(yīng)的平衡常數(shù)將左移 E當(dāng)?shù)孜餄舛仍龈邔⒚革柡蜁r，反應(yīng)速 度不再隨底物濃度的增加而改變18關(guān)于Km值的意義，不正確的是 AKm是酶的特性常數(shù) BKm值與酶的結(jié)構(gòu)有關(guān) CKm 值與酶所催化的底物有關(guān) DKm等于反應(yīng)速度為最大速度一半時的酶的濃度E Km值等于反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度19.酶的Km值大小與:A酶性質(zhì)有關(guān) B酶濃度有關(guān) C酶作用時間有關(guān) D酶作用溫度有關(guān)E酶的最適pH有關(guān)20一種酶作用多種底物時，其天然底

6、物的值應(yīng)該是A最大 B與其它底物相同 C居中間 D最小 E與Ks相同21.當(dāng)Km值近似于ES的解離常數(shù)見時，下列哪種說法正確？ AKm值愈大，酶與底物的親和力愈小 BKm值愈大，酶與底物的親和力愈大 CKth值愈小，酶與底物的親和力愈小 D在任何情況下，Km與見的涵意總是相同的 E既使K，也不可以用K表示酶對底物的親和力大小22溫度對酶促反應(yīng)速度的影響是 A溫度升高反應(yīng)速度加快，與一般催化劑完全相同B 低溫可使大多數(shù)酶發(fā)生變性 C最適溫度是酶的特性常數(shù)，與反應(yīng)進行的時間無關(guān) D最適溫度不是酶的特性常數(shù)，延長反應(yīng)時間，其最適溫度降低 E最適溫度對于所有的酶均相同23PH對酶促反應(yīng)速度的影響，下列

7、哪項是對的：APH對酶促反應(yīng)速度影響不大B不同酶有其不同的最適PHC酶的最適PH都在中性即PH7左右D酶的活性隨PH的增高而增大EPH對酶促反應(yīng)速度影響主要在于影響該酶的等電點。24各種酶都具有最適pH，其特點是A最適出一般即為該酶的等電點B最適pH時該酶活性中心的可解離基團都處于最適反應(yīng)狀zC最適PH時酶分子的活性通常較低D大多數(shù)酶活性的最適pH曲線為拋物線形E在生理條件下同一細胞酶的最適pH均相同25競爭性抑制劑對酶促反應(yīng)速度影響是AKm增加，Vmax不變 BKm降低，Vmax不變 CKm不變，Vmax增加 DKm不變，Vmax降低 EKm降低，Vmax降低26有關(guān)競爭性抑制劑的論述，錯誤

8、的是A結(jié)構(gòu)與底物相似 B與酶的活性中心相結(jié)合 C與酶的結(jié)合是可逆的D抑制程度只與抑制劑的濃度有關(guān)E與酶非共價結(jié)合27對可逆性抑制劑的描述，哪項是正確的A使酶變性失活的抑制劑B抑制劑與酶是共價鍵相結(jié)合C抑制劑與酶是非共價鍵結(jié)合D抑制劑與酶結(jié)合后用透析等物理方法木能解除抑制E可逆性抑制劑即指競爭性抑制28丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用是A.反饋抑制 B非競爭抑制 C競爭性抑制 D非特異性抑制 E反競爭性抑制？29反競爭性抑制劑具有下列哪一種動力學(xué)效應(yīng)A使Km值升高，Vmax不變 B使Km值降低Vmax不變C使Km值不變，Vmax升高 D使Km值不變Vmax降低E使Km值和Vmax均降低30有關(guān)非競

9、爭性抑制作用的論述，正確的是 A不改變酶促反應(yīng)的最大程度 B改變表現(xiàn)Km值 C酶與底物、抑制劑可同時結(jié)合，但不影響其釋放出產(chǎn)物 D抑制劑與酶結(jié)合后，不影響酶與底物的結(jié)合 E抑制劑與酶的活性中心結(jié)合 31反競爭性抑制作用的描述是 A抑制劑即與酶相結(jié)合又與酶一底物復(fù)合物相結(jié)合 B抑制劑只與酶一底物復(fù)合物相結(jié)合 C抑制劑使酶促反應(yīng)的Km值降低，Vmax增高 D抑制劑使酶促反應(yīng)的Km值升高，Vmax降低 E抑制劑不使酶促反應(yīng)的Km值改變，降低Vmax32下圖是幾種抑制作用的雙倒數(shù)作圖，其中直線X代表無抑制劑時的作圖，那么非競爭性抑制作用的作圖是 AA BB C C DDE E33酶活性是指A酶所催化的

10、反應(yīng) B酶與底物的結(jié)合力 C酶自身的變化 D無活性的酶轉(zhuǎn)變成有活性的酶 E酶的催化能力34平常測定酶活性的反應(yīng)體系中，哪項敘述是不適當(dāng)?shù)?？A作用物的濃度愈高放好 B應(yīng)選擇該酶的最適PH C反應(yīng)溫度應(yīng)接近最適溫度D合適的溫育時間 E有的酶需要加入激活劑 35胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意義是：A抑制蛋白酶的分泌B促進蛋白酶的分泌C保護自身組織D保證蛋白質(zhì)在一定時間內(nèi)發(fā)揮消化作用E 以上都不對36激活胰蛋白酶原的物質(zhì)是：AHCI B膽汁酸 C腸激酶 D端粒酶 E胃蛋白酶37關(guān)于酶原與酶原的激活 A體內(nèi)所有的酶在初合成時均以酶原的形式存在 B酶原的激活是酶的共價修飾過程 C酶原的激活過程也

11、就是酶被完全水解的過程 D酶原激活過程的實質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過程E酶原的激活沒有什么意義38某種酶以其反應(yīng)速度對底物濃度作圖，呈 S形曲線，此種酶多屬于：A.符合米氏動力學(xué)的酶 B變構(gòu)酶 C.單體酶 D結(jié)合酶 E多酶復(fù)合體39有關(guān)變構(gòu)調(diào)節(jié)正確的是 A所有變構(gòu)酶都有一個調(diào)節(jié)亞基，一個催化亞基。 B變構(gòu)酶的動力學(xué)曲線呈S形而不是雙曲線 C變構(gòu)激活和酶被離子、激活劑激活的機制相同D變構(gòu)抑制和非競爭性抑制相同 E變構(gòu)抑制和競爭性抑制相同40變構(gòu)劑與酶結(jié)合的部位是 41乳酸脫氫酶同工酶是由H、M亞基組成的A二聚體B三聚體 C.四聚體D五聚體E六聚體42含LDH1豐富的組織是 A肝組織 B心肌

12、C紅細胞 D腎組織 E腦組織 43關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點的錯誤敘述 A.有多個亞基組成 B.有與底物結(jié)合的部位 C.有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位 D.催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上 E.催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上 44在酶濃度不變的條件下，以反應(yīng)速度從對底物間作圖，其圖像為： A直線 BS形曲線 C矩形雙曲線 D拋物線 E鐘罩形曲線45下列關(guān)于核酶的敘述哪一個是正確的 A即核酸酶 B本質(zhì)是蛋白質(zhì) C本質(zhì)是核糖核酸 D最早發(fā)現(xiàn)的一種酶 E其輔酶是輔酶2.多選題（1）酶與一般催化劑相比有以下特點A高催化效率 B對底物有較高選擇性 C降低反應(yīng)活化能D不改變反應(yīng)的平衡點 E酶促反

13、應(yīng)無副反應(yīng)( 2)證明多數(shù)酶是蛋白質(zhì)的證據(jù)是A水解產(chǎn)物是氨基酸B可被蛋白酶水解C使蛋白質(zhì)變性的因素,也使酶變性D有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應(yīng) E反復(fù)重結(jié)晶,其比活性不變(3 )關(guān)于輔酶的敘述下列哪些是正確的A與酶蛋白的結(jié)合比較疏松B不能有超濾方法與蛋白質(zhì)分開C很多B族維生素參與構(gòu)成輔酶D輔酶分子或輔酶分子的一部分常作用活性中心的組成成分E輔酶只決定酶的專一性,與化學(xué)基團的傳遞無關(guān)(4) 酶蛋白與輔酶的關(guān)系A(chǔ)一種酶只有一種輔酶(輔基)B不同酶可有相同的輔酶(輔基)C酶蛋白與輔酶以共價鍵結(jié)合D只有全酶才有活性E酶蛋白決定特異性，輔酶參與反應(yīng)(5) 下列關(guān)于酶活性中心的敘述哪些是正確的？A對于整個酶分子

14、來說，只是酶的一小部分B是由一條多肽鏈中若干相鄰的氨基酸殘基以線狀排列而成的C具有三維結(jié)構(gòu)D必須通過共價鍵與底物結(jié)合E 活性中心外的必需基團也參與對底物的催化作用(6) 酶的輔助因子可以是 A金屬離子 B某些小分子有機化合物 C維生素 D各種有機和無機化合物 E非金屬離子(7) 酶分子上必需基團的作用是 A與底物結(jié)合 B參與底物進行化學(xué)反應(yīng) C維持酶分子空間構(gòu)象 D決定酶結(jié)構(gòu) E決定輔酶結(jié)構(gòu) ( 8)酶的專一性可分為A底物基因?qū)Ｒ恍訠相對專一性C立體異構(gòu)專一性D絕對專一性E同分異構(gòu)專一性(9)當(dāng)Km=Ks時 A.Km的大小不能表示酶與底物親和力的大小 BKm的大小可以表示酶與底物親和力的大小C

15、Km越大表示酶與底物的親和力越大DKm越小表示酶與底物的親和力越大E在任何情況下，Km與Ks的含涵義是相同的 (10 )非竟?fàn)幮砸种苿┳饔门c竟?fàn)幮砸种苿┳饔玫牟煌c,在于前者的:A.Km值增加B抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似C.Km值不變D抑制劑與酶活性中心外的基團結(jié)合E提高底物濃度Vmax仍然降低(11)pH對酶促反應(yīng)速度影響主要是由于A 改變必需基團的游離狀態(tài) B改變酶蛋白的空間狀態(tài)C影響酶一底物復(fù)合物的游離狀態(tài) D改變介質(zhì)分子的解離狀態(tài) E改變輔酶的解離狀態(tài)(12)可逆性抑制劑A是使酶變性失活的抑制劑B是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法不能除去的抑制劑C是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法能除去的抑制劑D是

16、與酶分子以共價鍵結(jié)合的抑制劑E是特異的與酶活性中心結(jié)合的抑制劑 (13)林一貝氏方程式是指：A米一曼氏方程的另一名稱 B米一曼氏方程的雙倒數(shù)方程 C一種與米一曼氏方程無關(guān)的方程D由曲線變?yōu)橹本€方程的一種 E米一曼氏方程的雙對數(shù)方程(14 )變構(gòu)酶的特點A常由2個或2個以上亞基組成B具有催化部位(亞基)和調(diào)節(jié)部位(亞基)C受到變構(gòu)劑影響后發(fā)生構(gòu)象改變,使酶活性提高D催化部位負責(zé)與底物結(jié)合與催化E調(diào)節(jié)部位負責(zé)調(diào)節(jié)酶的反應(yīng)速度 (15 )對酶蛋白合成具有誘導(dǎo)作用的物質(zhì)有 A.激素 B.藥物 C.底物 D.產(chǎn)物 E.蛋白 (16)以下關(guān)于LDH1與 LDH5的敘述,哪此是正確的?A兩者在心肌和肝臟分布

17、量不同B能催化相同的反應(yīng),但生理意義不同C對同一底物Km值不同D對同一底物Km值相同E可有電泳法將它們分離開(17)一種酶的活性有賴于酶蛋白的疏基，能有效地保護這種酶，防止氧的物質(zhì)是 A維生素C B維生素E C還原型谷甘肽 D.同型半氨酸E.胱氨酸(18)以無活性的酶原形式分泌的酶有。A：核糖核酸酶 B凝血酶 C.胰淀粉酶 D胃蛋白酶 E. 纖溶酶（19）酶原之所以沒有活性是因為：A 酶蛋白的肽鏈合成不完全B 因為其蛋白分子與其它物質(zhì)結(jié)合在一起C 未形成或暴露酶的活性中心D 酶原是未被激活的酶的前身物E 酶原是普通蛋白質(zhì)(20)變構(gòu)酶的動力學(xué)特點是AV對S作圖呈S型 BV對S作圖呈拋物線型CV

18、對S作圖呈矩形雙曲線型D初速度對S關(guān)系不符合米氏方程E初速度對S關(guān)系符合米氏方程 (21)常見的酶活性中心的必需基團有； A半胱氨酸和胱氨酸的巰基 B組氨酸的咪唑基 C谷氨酸，天冬氨酸的側(cè)鏈羧基 D蘇氨酸的羥基 E絲氨酸的羥基(22)NAD”和FAD在結(jié)構(gòu)上的共性是：A含有維生素B B是一種二核苷酸 C.AMP DADP E是一類脫氫酶的輔酶 3.名詞解釋（1） 酶（2） 全酶（3） 酶的輔助因子（4） 輔酶和輔基（5） 酶活力（6） 激活劑（7） 抑制劑（8） 不可逆抑制作用和可逆抑制作用（9） 非爭性抑制作用（10） 酶的專一性（11） 變構(gòu)效應(yīng)（12） 變構(gòu)酶（13） 共價調(diào)節(jié)酶（14）

19、 酶原激活（15） 同工酶4.問答題（1）酶與一般催化劑相比有何異同？（2）舉例說明酶的三種特殊性異性。（3）金屬離子作為輔助因子的作用有哪些？（4）酶的必需基團有哪幾種？各有什么作用？（5）酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何？（6）說明溫度對酶促反應(yīng)速度的影響及實用價值。（7）說明pH對酶促反應(yīng)速度的影響（8）比較三種可逆性抑制作用的特點。（9）測定酶活性時應(yīng)注意些什么？（10）什么叫同工酶？有何臨床意義？（11）維生素與輔酶的關(guān)系。參考答案一、單選題評析：1. 酶之所以能高效催化則通過降低反應(yīng)的活化能實現(xiàn)的。酶同一般催化劑一樣能縮短反應(yīng)達平衡的時間，但不改變反應(yīng)的平衡點，即不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)

20、。有的酶是由一條多肽鏈構(gòu)成，稱為單體酶，有的酶有二條以上多肽鏈組成，稱寡聚酶。在代謝途徑中，決定整個代謝途徑速度的酶才稱為調(diào)節(jié)酶。2. 酶可顯著降低反應(yīng)的活化能，從而加速化學(xué)反應(yīng)的進行。3. 酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，具有蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)。所以酶變性后，空間結(jié)構(gòu)破壞，一級結(jié)構(gòu)不變，導(dǎo)致生物學(xué)活性喪失。4. 酶促反應(yīng)的特點有高度的催化效率；高度的特異性，酶活性可調(diào)節(jié)性，高度的不穩(wěn)定性。5. 與酶蛋白結(jié)合疏松的輔助因子稱為輔酶。輔酶參與酶活性中心組成。輔酶在反應(yīng)中起傳遞電子、質(zhì)子或一些基團的作用。6. 由酶蛋白和輔助因子構(gòu)成的復(fù)合物稱為全酶。只有全酶才有催化活性。酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，輔助因子在反應(yīng)

21、中起傳遞某些基團的作用。酶種類多，但輔助因子種類少。一種輔助因子可同多種酶結(jié)合成具有特異性的酶。7. B族維生素以輔酶的形式而發(fā)揮作用。NAD+含有煙酰胺，F(xiàn)AD或FMN中含有核黃素（B1），TPP中含有硫胺素，輔酶A中含有泛酸。8. 前4種輔酶中含有核苷酸。FH4是由喋呤啶與對氨基苯甲酸及谷氨酸組成，不含有谷氨酸。9. 金屬離子作為輔助因子的作用是作為酶活性中心的催化基團參加反應(yīng)；連接酶與底物的橋梁；穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象所必需；中各陰離子，減少靜電斥力。10. 僅由氨基酸殘基組成的酶稱為單純酶。分子中除含有蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白部分的酶稱為結(jié)合酶。結(jié)合酶的蛋白部分稱為酶蛋白，非蛋白部分稱為輔助因

22、子。酶蛋白與輔助因子形成的復(fù)合物稱為全酶。酶蛋白與輔助因子單獨存在都無催化活性，只有全酶才有。11. CoQ又稱泛醌，是醌類化合物，不含有維生素。它是呼吸鏈的組成成分，起傳遞氫或電子的作用。12. 酶分子中有許多化學(xué)基團，其中只有一小部分基團與酶的催化作用直接相關(guān)，稱為必需基團。這引起必需基團又在空間位置上組成特定的空間結(jié)構(gòu)，構(gòu)成活性中心，這是酶發(fā)揮其催化作用的關(guān)鍵部位。在結(jié)合酶類中，輔基或輔酶也參與活性中心的組成。13. 酶的必需基團是指哪些與酶活性密切相關(guān)的基團。這些必需基團有的位于活性中心內(nèi)，有的位于活性中收外。位于活性中心外的必需基團對維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。14. 酶活性

23、中心的必需基團有二種：一是結(jié)合基團，其作用是與底物結(jié)合，另一是催化基團，其作用是使底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。15. 與一般催化劑不同，酶對其所催化的底物具有較嚴(yán)格的選擇必，即一種酶僅作用一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，酶的這種特性稱為酶的特異性。16. 酶促反應(yīng)動力學(xué)就是研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素。17. 當(dāng)酶濃度恒定時，底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響不成線性關(guān)系，而呈雙曲線。在極低底物濃度下，酶促反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而線性增加。當(dāng)?shù)孜餄舛瘸^一定限度后繼續(xù)增加底物濃度，反應(yīng)速度即不再按線性增加。底物濃度增高使酶飽和時，反應(yīng)速度不再隨底物濃度的增加而改變，即達到

24、了最大值。18. Km值是酶促反應(yīng)速度達最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。19. Km是酶的特征性常數(shù)，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)。20. 如果一種酶能作用于多種底物時，一般認為Km最小的底物是該酶的天然底物。21. 當(dāng)KmKs時，Km值可用來表示酶對底物的親和力。Km愈小，酶對底物的親和力愈大，Km愈大，酶對底物的親和力愈小。當(dāng)K2K3時，KmKs，但K3值并非在所有酶促反應(yīng)中都遠小于K2，所以此時Ks值與Km值涵義不同，不能互相代替使用。22. 并非所有酶的最適溫度都相同，大多數(shù)酶的最適溫度多在35-40之間，少數(shù)酶例外。環(huán)境溫度低于最適溫度時，溫度加快反應(yīng)速度

25、這一效應(yīng)起主導(dǎo)作用。溫度高于最適溫度時，反應(yīng)速度則因酶變性面降低。最適溫度不是酶的特征常數(shù)，它與反應(yīng)時間有關(guān)。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。23. 酶反應(yīng)體系中的pH值顯著影響酶的催化效率。酶在最適pH值時催化能力最強，偏離最適pH，酶的活性降低。雖然不同酶的最適pH各不相同，但大多數(shù)酶的最適pH在中性，少數(shù)例外。24. 酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶、底物和輔酶的解離情況。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況最適宜它們的相互結(jié)合并發(fā)生催化作用，使酶反應(yīng)速度達最大值，這個pH值稱為酶的最適pH。大多數(shù)酶活性的最適pH曲線為鐘罩形。25. 競爭性抑制的動力學(xué)效應(yīng)是使

26、Km增高，Vmax不變。26. 競爭性抑制劑與底物結(jié)構(gòu)類似，能與底物競爭與酶活性中心結(jié)合，形成抑制劑復(fù)合物，從而阻礙底物與酶活性中心的結(jié)合，由于抑制劑與酶結(jié)合是可逆的，其抑制程度與底物和抑制劑的相對比例有關(guān)。27. 凡使酶變性失活的因素不屬于抑制劑范疇?？赡嫘砸种苿┩ǔＲ苑枪矁r鍵盤與酶可逆性結(jié)合，使酶活性降低或消失，此類抑制劑可用透析等方法除去，使酶恢復(fù)活性。28. 丙二酸結(jié)構(gòu)與琥珀酸相似，是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑，其動力學(xué)效應(yīng)是使Km增高，Vmax不變。29. 反竟?fàn)幮砸种频膭恿W(xué)效應(yīng)是Km降低，Vmax降低。30. 非竟?fàn)幮砸种苿┡c酶活性中心外的必需基團結(jié)合，不影響底物與酶的結(jié)合，酶與

27、底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合，但形成的酶-底物-抑制劑復(fù)合物不能釋放產(chǎn)物。因抑制劑不影響酶與底物的結(jié)合，即Km不變，即使增加底物濃度也不能解除抑制劑對酶的抑制，故Vmax降低。31. 反竟?fàn)幮砸种苿┲慌c酶-底物復(fù)合物結(jié)合，當(dāng)ES與I結(jié)合后，酶活性被抑制，等于有效酶減少，Vmax必然降低。由于ES除轉(zhuǎn)變產(chǎn)物外，又多一條生成“廢品“ESI的去路，使E與S親和力增加，其Km變小了32酶的非竟?fàn)幮砸种颇苁贡碛^Km不變和斜率增加，Vmax降低，故直線是該酶的非競爭性抑制曲線。33酶活性是指催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度的大小。34測定酶活性時，通常要加入足夠的底物，一般相當(dāng)于是10K

28、m以上，但過高也并非所宜，有時過高濃度的底物反而會對酶有抑制作用。35消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌，不僅保護消化器官本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位和環(huán)境發(fā)揮其催化作用。36胰蛋白酶原受腸激酶的激活，生成的胰蛋白酶又可自身激活。37并非所有的酶在初合成時以酶原形式存在。酶原的激活是酶的活性中心形成或暴露的過程。酶原部分肽鍵斷裂，空間構(gòu)象發(fā)生改變，有利于酶活性中心的形成。酶原的激活對保證酶在特定部位與環(huán)境發(fā)揮催化作用有很重要的意義。38變構(gòu)酶常有2個以上的亞基。當(dāng)一個亞基與變構(gòu)效應(yīng)物結(jié)合而發(fā)生構(gòu)象變化后，可以改變第二個亞基與變構(gòu)效應(yīng)物的親和力，引起各個亞基連續(xù)地加速構(gòu)象變化的過程，

29、表現(xiàn)為活性達最高或最低。39變構(gòu)酶的動力學(xué)曲線呈S型，而符合米氏方程的酶的動力學(xué)曲線呈距形雙曲線。40變構(gòu)劑與變構(gòu)酶活性中心外的調(diào)節(jié)部位結(jié)合，使酶發(fā)生構(gòu)象變化，并改變其催化活性。41乳酸脫氫酶同工酶是由H、M亞基組成的四聚體。42LDH的5種同工酶是LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5（M4）。H亞基為心肌型，故LDH1主要分布在心肌組織中。43變構(gòu)酶的特點是由多亞基組成；活性中心有與底物結(jié)合的催化部位，活性中心外還有變構(gòu)效應(yīng)劑結(jié)合的調(diào)節(jié)部位；催化部位和調(diào)節(jié)部位可位于同一亞基上或不同的亞基上。44核酶是指具有催化作用的RNA稱為核酶，即核酶的

30、本質(zhì)是核糖核酸而不是蛋白質(zhì)。核酸酶是指所有可水解核酸的酶，可分為DNA酶和RNA酶。二、多選題答案：1ABE 2ABCDE 3ACD 4ABDE 5AC 6ABC 7ABC 8BCD 9BD 10CDE 11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD 20AD 21BCE 評析：1 酶的特點有高度催化效率；高度特異性；酶可調(diào)節(jié)性；高度不穩(wěn)定性。2 可被蛋白酶水解，其產(chǎn)物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，凡可使蛋白變性的因素均可使其失活，具有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應(yīng)?？煞磸?fù)重結(jié)晶，比活性不變。3 與酶蛋白結(jié)合疏松，用透析或

31、超濾方法易與酶蛋白分離的輔助因子稱為輔酶。B族維生素參與輔酶的組成。對于結(jié)合酶，輔酶（基）參與活性中心的組成，在化學(xué)反應(yīng)，起傳遞化學(xué)基團的作用。4 酶蛋白與輔酶的關(guān)系是：一種酶蛋白只能與一種輔酶結(jié)合生成一種全酶，催化一種反應(yīng)，而一種輔酶可與多種酶蛋白結(jié)合生成不同全酶，催化不同反應(yīng)。因而酶蛋白決定反應(yīng)專一性，輔酶則具體參加反應(yīng)。兩者單獨存在時均無活性，只有結(jié)合成全酶，才有活性。5 酶活性中心是酶分子上必需基團靠近但又構(gòu)成一定間構(gòu)型的區(qū)域，它只是酶分子的一小部分，具有三維結(jié)構(gòu)。一般由位于一條多肽鏈的一些部位或幾條多肽鏈上的空間構(gòu)型上鄰近的幾個氨基酸殘基組成的。一般與底物以非共價鍵結(jié)合。6 酶的輔助

32、因子可以是金屬離子或小分子有機化合物。小分子有機化合物中常含有B族維生素。7 酶活性中心內(nèi)的必需基團的作用是與底物結(jié)合，催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F用于維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象。8 酶的專一性（特異性）分為三種類型：絕對特異性；相對特異性；立體異構(gòu)特異性；9 當(dāng)KmKs時，Km可代表酶對底物的親和力。Km愈小，酶對底物的親和力愈大，Km愈大，酶對底物的親和力愈小。10非竟?fàn)幮砸种苿┦桥c酶活性中心外的部位相結(jié)合，這種結(jié)合不影響酶與底物的結(jié)合，抑制劑與底物無競爭關(guān)系，但生成的酶-底物-抑制劑中間復(fù)合物，不能生成產(chǎn)物和酶。非竟?fàn)幮砸种谱饔玫奶卣魇潜碛^Km不變，Vmax下降。11酶反應(yīng)

33、介質(zhì)的PH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結(jié)合。12林-貝氏方程式是米曼氏方程的雙倒數(shù)方程，通過轉(zhuǎn)換將米曼氏方程的距形曲線轉(zhuǎn)變?yōu)橹本€。13變構(gòu)酶常由2個以上亞基組成。除有與底物結(jié)合的催化部位外，還有與變構(gòu)劑結(jié)合的調(diào)節(jié)部位。催化部位與底物結(jié)合催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。調(diào)節(jié)部位的作用可調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度。變構(gòu)酶受變構(gòu)劑影響發(fā)生變構(gòu)后可使酶的活性提高或降低。14 某些底物、激素、藥物等可加速酶合成，這些化合物稱為誘導(dǎo)劑。15 LDH有5種同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它們催化相同的反應(yīng)，但可有不同的功能。例L

34、DH1其作用主要使乳酸脫氫生成丙酮酸，便于心臟利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸還原為乳酸，有利于骨骼肌進行酵解。同工酶是由酶蛋白結(jié)構(gòu)不同，所帶電荷不同，可用電泳法將其分開。16 維生素C、維生素E、還原型谷胱甘肽是體內(nèi)重要的還原劑，可防止疏基酶被氧化。17 以酶原形式分泌的酶有消化道內(nèi)的蛋白酶和血漿中參于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、彈性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。18 變構(gòu)酶與符合米氏方程的酶不同，其V對S作圖不呈距形雙曲線，而呈現(xiàn)S形曲線。19 組氨酸殘基的咪唑基、絲氨酸殘基的羥基、半胱氨酸殘基的巰基以及谷氨酸殘基的

35、羧基是構(gòu)成酶活性中心的常見基團。20 NAD+含維生素PP，F(xiàn)AD含維生素B2。NAD+和FAD都是脫氫酶的輔酶，二者結(jié)構(gòu)中都含有AMP，都是二核苷酸。三、名詞解釋1 酶:是由活細胞產(chǎn)生的，對底物具有極高催化效能和高度專一性的蛋白質(zhì)，又稱其為生物催化劑 2全酶：是酶的一種，由酶蛋白和輔助因子構(gòu)成的復(fù)合物稱為全酶。 3. 酶的輔助因子：構(gòu)成全酶的一個組分，主要包括金屬離子及小分子有機化合物，主要作用是在酶促反應(yīng)中運輸轉(zhuǎn)移電子，原子或某些功能基團的作用。 4輔酶和輔基：大多數(shù)情況下，可通過透析或其他物理方法從全酶中除去，與酶蛋白結(jié)合松弛的輔助因子叫輔酶。以共價鍵和酶蛋白牢固結(jié)合，不易用透析等方法除

36、去的輔助因子叫輔基。二者的區(qū)別只在于與酶蛋白的結(jié)合的牢固程度不同，無嚴(yán)格絕對的界限。5酶活力：也稱酶活性，指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力，可用在一定條件下，它所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的速度表示。單位：濃度/單位時間。6激活劑：凡能提高酶活性的物質(zhì)均稱為激活劑，其中大部分為離子或簡單的有機化合物。另外還有對酶原起激活作用的蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)。7.抑制劑：能使酶分子上的某些必需基團（主要指酶活性中心上的一些基團）發(fā)生變化，從而引起酶活力下降，甚至喪失，致使酶反應(yīng)速度降低的物質(zhì)。8不可逆抑制作用與可逆抑制作用：前者是某些抑制劑通常以共價鍵與酶蛋白中的基團結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去的

37、抑制作用。后者則指抑制劑以非共價鍵與酶蛋白中的基團結(jié)合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢復(fù)活性。9非競爭性抑制作用：非競爭性抑制劑與酶活性中心以外的基團結(jié)合，形成EI或ESI復(fù)合物，從而不能進一步形成E和P，因此使酶反應(yīng)速度降低的可逆抑制作用，不能通過增加 底物濃度的方法解除。10酶的專一性：即特異性，是指酶催化特定的底物發(fā)生一定的化學(xué)反應(yīng)生成特定產(chǎn)物的特性。 11別構(gòu)效應(yīng)：調(diào)節(jié)物（或效應(yīng)物）與別構(gòu)酶酶分子的別構(gòu)中心結(jié)合后，誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活性中心對底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶的反應(yīng)速度及代謝過程，此效應(yīng)稱為酶的別構(gòu)效應(yīng)。12別構(gòu)酶：一種般具多個亞基，在結(jié)構(gòu)上

38、除具有酶的活性中心外，還具有可結(jié)合調(diào)節(jié)物的別構(gòu)中心的酶，活性中心負責(zé)酶對底物的結(jié)合與催化，別構(gòu)中心負責(zé)調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度。13共價調(diào)節(jié)酶：由于其他的酶對某一酶的結(jié)構(gòu)進行共價修飾而使其在活性形式與非活性（或高活性與低活性）形式之間相互轉(zhuǎn)變，這種調(diào)節(jié)酶即為共價調(diào)節(jié)酶。14酶原激活：某些酶先以無活性的酶原形式合成及分泌，然后在到達作用部位時由另外的物質(zhì)作用，使其失去部分肽段從而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的過程。如胃蛋白酶原是無活性的，它在胃液中經(jīng)胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用變成有活性的胃蛋白酶分子。15同工酶：指催化同一種化學(xué)反應(yīng)，而其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成及理化性質(zhì)有所不同的一組酶

39、。四、問答題1 相同點：l）反應(yīng)前后無質(zhì)和量的改變；則只催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)；3）不改變反應(yīng) 的平衡點；4）作用的機理都是降低反應(yīng)的活化能 不同點：l）酶的催化效率高；2）對底物有高度特異性；3）酶在體內(nèi)處于不斷的更新 中；4）酶的催化作用受多種因素的調(diào)節(jié)；5）酶是蛋白質(zhì)，對熱不穩(wěn)定，對反應(yīng)的條件要求嚴(yán)格21）絕對特異性：有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。這種特異性稱為絕對特異性。例如，腕酶只水解尿素。 2）相對特異性：有一些酶的特異性相對較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的選擇性稱為相對特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡單的酯，蛋白

40、酶水解各種蛋白質(zhì)的肽鍵等。 3）一種酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種，酶對立體異構(gòu)物的這種選擇性稱為立體異構(gòu)特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于L一乳酸，而不催化D一乳酸。31）作為酶活性中心的催化基團參加反應(yīng)。 2）作為連接酶與底物的橋梁，便于酶對底物起作用。 3）為穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象所必需。4）中和陰離子，降低反應(yīng)的靜電斥力。 4酶的必需基團有活性中心內(nèi)的必需基團和活性中心外的必需基團?；钚灾行膬?nèi)的必需基團有催化基團和結(jié)合基團。催化基團使底物分子不穩(wěn)定，形成過渡態(tài)，并最終將其轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。結(jié)合基團與底物分子相結(jié)合，將其固定于酶的活性中心?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F為維持酶活性中心的空間構(gòu)象所必需。5l）酶蛋

41、白與輔助因子一同組成全酶，單獨哪一種均無催化活性。2）一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學(xué)反應(yīng)。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶，催化不同的化學(xué)反應(yīng)。 4）酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，而輔助因子具體參加化學(xué)反應(yīng)，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。6酶是生物催化劑，溫度對酶促反應(yīng)速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應(yīng) 速度，但同時也增加酶變性的機會，又使酶促反應(yīng)速度降低。溫度升高到60以上時，大多數(shù)酶開始變性；80時，多數(shù)酶的變性已不可逆。綜合這兩種因素，酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度為酶促反應(yīng)的最適溫度。在環(huán)境溫度低于最適溫度時，溫度加快反應(yīng)速度這一效應(yīng)起主導(dǎo)作用，溫度每升高10，反應(yīng)