SCI論文寫作與投稿

SCI論文寫作與投稿什么是SCI國際上對(duì)科研雜志的一個(gè)比較量化的評(píng)價(jià)SCI（ScientificCitationIndex)是美國科學(xué)信息研究所（ISI)編輯出版的引文索引類刊物，創(chuàng)刊于1964年。分印刷版、光盤版和聯(lián)機(jī)板等載體。印刷版、光盤版從全球數(shù)萬種期刊中選出3300種科技期刊，涉及基礎(chǔ)科學(xué)的100余個(gè)領(lǐng)域。每年報(bào)道60余萬篇最新文獻(xiàn)，涉及引文900萬條。進(jìn)入SCI這一刊物的論文即為SCI論文。影響因子（ImpactFactor)在一定時(shí)期（通常是前兩年）內(nèi)，某一刊物發(fā)表的論文，被已經(jīng)進(jìn)入SCI刊物的論文所引用的總次數(shù)，除以該刊物這一時(shí)期內(nèi)的論文總數(shù)，即為該刊物的影響因子。衡量期刊特性的，除了影響因子外，還有及時(shí)指數(shù)（ImmidiacyIndex)和被引用半衰期（CitedHalfLife)。及時(shí)指數(shù)是指一種期刊當(dāng)年發(fā)表的文獻(xiàn)在當(dāng)年被引用的次數(shù)與當(dāng)年的文獻(xiàn)總數(shù)之比。此指標(biāo)表示期刊論文所述的研究課題在當(dāng)前的熱門程度。被引用的半衰期是指一種期刊各年發(fā)表的文獻(xiàn)，在當(dāng)年被引用次數(shù)逐年累計(jì)達(dá)到被引用總數(shù)的50%所用的年數(shù)。被引用半衰期反映期刊論文研究題目的延續(xù)時(shí)間，即期刊論文時(shí)效性的長短，或知識(shí)更新的快慢。醫(yī)學(xué)方面的SCI雜志怎么樣去構(gòu)思一篇SCI論文大量閱讀ＳＣＩ論文，追蹤研究熱點(diǎn)，學(xué)習(xí)他們的思路和方法，并結(jié)合自己的研究領(lǐng)域，開展適合自己的研究工作。在日常工作中多留心，多鉆研。注意一些特殊的病例。SCI論文如何寫作？綜述性論文的寫作綜述性論文的要求綜述某一領(lǐng)域中的最新進(jìn)展，應(yīng)該有述有評(píng)，而不只是前人工作的羅列；要有綜述者自己的觀點(diǎn)和對(duì)他人工作的評(píng)價(jià)，指出不足之處和解決問題的設(shè)想；應(yīng)該歸納出幾個(gè)熱點(diǎn)或前沿問題，展開敘述，不要像記流水帳似的，面面俱到；既要大量占有文獻(xiàn)，又要有所取舍，突出精華，要對(duì)文獻(xiàn)仔細(xì)消化之后再動(dòng)筆，切忌機(jī)械羅列?？蒲姓撐牡膶懽髡Z言多讀，多記，多背，不妨采用小學(xué)生學(xué)作文的方法，多背一些句子甚至段落?？梢赃m當(dāng)?shù)恼?。使用?yán)格的科學(xué)術(shù)語，不使用未經(jīng)定義的似是而非的說法，對(duì)于自己首次提出的概念要給出明確的定義；語言要準(zhǔn)確，少用文學(xué)語言，切忌將科學(xué)術(shù)語生硬地譯回到英語中去，使國外審稿人不知所云；現(xiàn)在世界上有多家為用戶提供論文英文修改潤色服務(wù)的公司。第一步：完成所有的圖和表第二步：題目和摘要題目：簡潔，鮮明，能吸引讀者摘要：研究背景，研究方法，結(jié)論。第三步：前言提出問題介紹論文的背景，本領(lǐng)域的前人研究歷史與現(xiàn)狀，尚有哪些問題有待解決，進(jìn)而提出本文研究的問題和目標(biāo)。讓讀者知道為什么要做這項(xiàng)研究要對(duì)本領(lǐng)域的文獻(xiàn)有很好的掌握。第四步：材料與方法第五步：結(jié)論第六步：討論對(duì)文章的總結(jié)研究還有哪些可以深入的地方有哪些尚未解決的問題第七步：致謝協(xié)助完成文章的人資助項(xiàng)目第八步：文獻(xiàn)最好使用軟件編寫文獻(xiàn)SCI論文的投稿過程第一步：選擇一個(gè)合適的雜志研究領(lǐng)域論文長度研究的新穎性研究工作的完整性第二步：投稿仔細(xì)閱讀雜志的投稿須知投稿信（Coverletter)網(wǎng)上投稿等待審稿意見修回和退稿投稿的幾種結(jié)果：直接接收小修大修退稿修回和退稿退稿常見原因：無新意，重復(fù)他人工作（國際刊物最歡迎的是具有原始創(chuàng)新性的工作）；有新的發(fā)現(xiàn)，但未能很好地提煉、升華并上升到理論的高度；單純的定性描述，缺乏定量的、理論的分析；文章組織得不好，文字功夫欠佳，國外審稿人難以看懂。退稿的應(yīng)對(duì)要根據(jù)不同情況據(jù)理力爭一封PNAS的退稿信TheauthorsinvestigatetheroleofmyristoylationofNKDproteinsinthewntsignalingpathway.NKDproteinshavepreviouslybeenshowntobindDishevelled(DVL),andinactivatethisprotein.HeretheauthorsreportthatmyristoylationisimportantfortheinteractionofNKDwithDVLandleadstoitsubiquitinationanddegradation.OverallthepresentmanuscriptextendsourknowledgeoftheroleofNKDproteins,andshowsthatNKDsactatthemembraneindifferentorganismsandcanleadtodestablizationofDVL-1,likelythroughubiquitination.WhilethesearecertainlyveryinterestingresultsforresearchersstudyingtheWNTpathway,giventhatithadbeenshownpreviouslythatNKDaffectsDVLproteins,andthatmembranelocalizationofNKDisimportant,thepresentresultsdonotpresentanovelbreakthroughatthelevelthatwouldwarrantpublicationinPNASatthistime.Forthisreason,themanuscriptisbettersuitedforpublicationinamorespecializedjournal.

這篇文章命運(yùn)如何呢？看看JBC的意見TheWnt/b-cateninsignalingiswellcontrolledbyanumberofnegativeregulatorssuchasNKDfamily,includingDrosophilanakedcuticleanditstwovertebrateorthologs,NKD1andNKD2.PreviouslyithasbeenshownthatNKDsregulatecanonicalWntsignalingthroughbindingDvl.ThismanuscriptbyHvidesamechanismbywhichNKD2antagonizesWntsignaling:myristoylatedNKD2interactswithubiquitylatedisoformofDvl-1attheplasmamembraneandthisinteractionleadstotheirmutualubiquitin-mediatedproteasomaldegradation.Theresultsareinterestingandsolid.Therearesome

minorconcernsforthemanuscript.1)DoesNKD2alsointeractwithDvl-2and/orDvl-3andaffecttheirstability?2)DoesNKD2alsoaffectWnt/b-cateninsignalinginthedownstreamofb-cateninaccumulationsinceDvlhasalsobeenshowntofunctioninnuclear.JBC第二審稿人意見Naked1(NKD1)andNKD2havebeenshowntonegativelyregulateWntsignaling.However,theunderlyingmechanismisunclear.Inthisstudy,bycomparingwild-typeNKD2andtheG2Amutant,whichhasbeenshowntobemyristoylation-defective,theauthorsfoundthatmyristoylationisrequiredforNKD2toinhibitWntsignaling.NKD2andDvl1enhancepolyubiquitinationandturnoverofeachother.NKD2specificallyinteractswiththeslowlymigratedformofDvl1,perhapsattheplasmamembrane.ThesedatatogethersuggestthatmyristoylatedNKD2mayrecruitDvl1totheplasmamembraneandpromotesdegradationofbothproteins.Thesefindingsareintriguing,butmoredataareneededt