生物化學(xué)自學(xué)輔導(dǎo)資料及習(xí)題與答案

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參考資料

1、張楚富主編，生物化學(xué)原理，高等教育出版社，2023.9

2、徐長法主編，生物化學(xué)（第三版）上、下冊，高等教育出版社，20233、陶尉蓀等（1995）.蛋白質(zhì)的分子基礎(chǔ)(其次版)，科學(xué)出版社4、郭藹光主編，基礎(chǔ)生物化學(xué)，世界圖書出版社，1997

5、羅紀(jì)盛、張麗萍、楊建雄等修訂，生物化學(xué)簡明教程（第三版），高等教育出版社，19996、徐曉利、馬澗泉主編，醫(yī)學(xué)生物化學(xué)，人民衛(wèi)生出版社，19987、周愛儒、查錫良，生物化學(xué)（第五版），人民衛(wèi)生出版社，20238、張洪淵主編，《生物化學(xué)教程》第三版四川大學(xué)出版社

9、TrudyMcKee、JamesR.McKeee，《生物化學(xué)導(dǎo)論》科學(xué)出版社影印版

生物化學(xué)習(xí)題集

蛋白質(zhì)化學(xué)

一、選擇題

1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂()

A、三級結(jié)構(gòu)B、締合現(xiàn)象C、四級結(jié)構(gòu)D、變構(gòu)現(xiàn)象2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，十分重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個α-碳原子處于()

A、不斷繞動狀態(tài)B、可以相對自由旋轉(zhuǎn)

C、同一平面D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)3、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34,pK2=9.60，它的等電點（pI）是()

A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽鏈中的肽鍵是：()

A、順式結(jié)構(gòu)B、順式和反式共存C、反式結(jié)構(gòu)5、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：()

A、靜電作用力B、氫鍵C、疏水鍵D、范德華作用力6、蛋白質(zhì)變性是由于（）

A、一級結(jié)構(gòu)改變B、空間構(gòu)象破壞C、輔基脫落D、蛋白質(zhì)水解7、必需氨基酸是對（）而言的。

A、植物B、動物C、動物和植物D、人和動物8、在以下所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（）A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、絲氨酸9、自然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（）

A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型

10、谷氨酸的pK’1(-COOH)為2.19，pK’2(-NH3)為9.67，pK’3r(-COOH)為4.25，其pI是

+

（）

A、4.25B、3.22C、6.96D、5.93

11、在生理pH狀況下，以下氨基酸中哪個帶凈負(fù)電荷？（）A、ProB、LysC、HisD、Glu12、自然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（）

A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、絲氨酸D、蛋氨酸13、破壞α－螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（）

A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸14、當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點時，可使蛋白質(zhì)分子的（）

A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變C、表面凈電荷增加D、溶解度最小15、蛋白質(zhì)分子中-S-S-斷裂的方法是（）

A、加尿素B、透析法C、加過甲酸D、加重金屬鹽

二、是非題（在題后括號內(nèi)打√或×）

1、一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，由于-COOH和-NH+3的解離度相等。（）2、構(gòu)型的改變必需有舊的共價健的破壞和新的共價鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（）3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（）

4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。（）

5、用羧肽酶A水解一個肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu，其次是Gly，據(jù)此可斷定，此肽的C端序列是Gly-Leu。（）

6、蛋白質(zhì)分子中個別氨基酸的取代未必會引起蛋白質(zhì)活性的改變。（）7、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（）

8、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅蛋白的代謝發(fā)生障礙。（）9、在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵。（）10、從熱力學(xué)上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時的構(gòu)象。（）11、自然氨基酸都有一個不對稱α-碳原子。（）12、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。（）13、蛋白質(zhì)在等電點時凈電荷為零，溶解度最小。（）三、問答題和計算題：

1、為什么說蛋白質(zhì)是生命活動最重要的物質(zhì)基礎(chǔ)？

2、試比較較Gly、Pro與其它常見氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對多肽鏈二級結(jié)構(gòu)的形成有何影響？

3、為什么說蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？

4、試舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級結(jié)構(gòu)、高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）。5、什么是蛋白質(zhì)的變性？變性的機(jī)制是什么？舉例說明蛋白質(zhì)變性在實踐中的應(yīng)用。6、聚賴氨酸（polyLys）在pH7時呈無規(guī)則線團(tuán)，在pH10時則呈α-螺旋；聚谷氨酸（polyGlu）在pH7時呈無規(guī)則線團(tuán)，在pH4時則呈α-螺旋，為什么？

7、多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于α-螺旋的形成，為什么？8、已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是?-螺旋，而另一些節(jié)段是?-折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240000，其分子長5.06?10,求分子中?-螺旋和?-折疊的百分率.(蛋白質(zhì)中一個氨基酸的平均分子量為120,每個氨基酸殘基在?-螺旋中的長度0.15nm，在?-折疊中的長度為0.36nm)。

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四、名詞解釋

等電點（pI）肽鍵和肽鏈肽平面及二面角一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)超二級結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)變性與復(fù)性分子病鹽析法

酶

一、選擇題

1、酶反應(yīng)速度對底物濃度作圖，當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)一定程度時，得到的是零級反應(yīng)，對此最恰當(dāng)?shù)慕忉屖牵?)

A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合B、酶與未形變底物形成復(fù)合物

C、酶的活性部位為底物所飽和D、過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應(yīng)的結(jié)合2、米氏常數(shù)Km是一個用來度量()

A、酶和底物親和力大小的常數(shù)B、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù)C、酶被底物飽和程度的常數(shù)D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)3、酶催化的反應(yīng)與無催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：()

A.提高反應(yīng)所需活化能B、降低反應(yīng)所需活化能C、促使正向反應(yīng)速度提高，但逆向反應(yīng)速度不變或減小4、輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為()A、緊B、松C、專一5、以下關(guān)于輔基的表達(dá)哪項是正確的？()

A、是一種結(jié)合蛋白質(zhì)B、只決定酶的專一性，不參與化學(xué)基團(tuán)的傳遞C、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松D、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開6、酶促反應(yīng)中決定酶專一性的部分是()

A、酶蛋白B、底物C、輔酶或輔基D、催化基團(tuán)7、重金屬Hg、Ag是一類()

A、競爭性抑制劑B、不可逆抑制劑C、非競爭性抑制劑D、反競爭性抑制劑8、全酶是指什么？()

A、酶的輔助因子以外的部分B、酶的無活性前體C、一種酶一抑制劑復(fù)合物D、

一種需要輔助因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。9、根據(jù)米氏方程，有關(guān)[s]與Km之間關(guān)系的說法不正確的是()A、當(dāng)[s]>Km時，反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)。

D、當(dāng)[s]=2/3Km時，V=25％Vmax

10、已知某酶的Km值為0.05mol.L，?要使此酶所催化的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的80％時底物的濃度應(yīng)為多少？（）

A、0.2mol.LB、0.4mol.LC、0.1mol.LD、0.05mol.L11、某酶今有4種底物(S)，其Km值如下，該酶的最適底物為（）A、S1：Km＝5×10MB、S2：Km＝1×10M

C、S3：Km＝10×10MD、S4：Km＝0.1×10M

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12、酶促反應(yīng)速度為其最大反應(yīng)速度的80％時，Km等于()

A、[S]B、1/2[S]C、1/4[S]D、0.4[S]13、以下關(guān)于酶特性的表達(dá)哪個是錯誤的？()

A、催化效率高B、專一性強(qiáng)

C、作用條件溫柔D、都有輔因子參與催化反應(yīng)

14、酶具有高度催化能力的原因是()

A、酶能降低反應(yīng)的活化能B、酶能催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)

C、酶能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點D、酶能提高反應(yīng)物分子的活化能15、酶的非競爭性抑制劑對酶促反應(yīng)的影響是：（）A、Vmax不變，Km增大B、Vmax不變，Km減小C、Vmax增大，Km不變D、Vmax減小，Km不變16、目前公認(rèn)的酶與底物結(jié)合的學(xué)說是（）

A、活性中心說B、誘導(dǎo)契合學(xué)說C、鎖匙學(xué)說D、中間產(chǎn)物學(xué)說17、變構(gòu)酶是一種（）

A、單體酶B、寡聚酶C、多酶復(fù)合體D、米氏酶18、具有生物催化劑特征的核酶(ribozyme)其化學(xué)本質(zhì)是（）A、蛋白質(zhì)B、RNAC、DNAD、糖蛋白19、以下關(guān)于酶活性中心的表達(dá)正確的的。（）

A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有輔酶C、酶的活性中心都含有金屬離子D、所有抑制劑都作用于酶活性中心。20、乳酸脫氫酶(LDH)是一個由兩種不同的亞基組成的四聚體。?假定這些亞基隨機(jī)結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（）

A、兩種B、三種C、四種D、五種21、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用，按抑制類型應(yīng)屬于（）

A、反饋抑制B、非競爭性抑制C、競爭性抑制D、底物抑制22、水溶性維生素常是輔酶或輔基的組成部分，如：()A、輔酶A含尼克酰胺B、FAD含有吡哆醛C、NAD含有尼克酰胺D、脫羧輔酶含生物素23、NAD+在酶促反應(yīng)中轉(zhuǎn)移()

A、氨基B、氫原子C、氧原子D、羧基24、NAD或NADP中含有哪一種維生素？（）

A、尼克酸B、尼克酰胺C、吡哆醛D、吡哆胺25、輔酶磷酸吡哆醛的主要功能是()

A、傳遞氫B、傳遞二碳基團(tuán)C、傳遞一碳基因D、傳遞氨基26、生物素是以下哪一個酶的輔酶？（）

A、丙酮酸脫氫酶B、丙酮酸激酶C、丙酮酸脫氫酶系D、丙酮酸羧化酶27、以下哪一種維生素能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗？（）A、維生素B6B、核黃素C、葉酸D、泛酸28、酶原是酶的前體（）

A、有活性B、無活性C、提高活性D、降低活性

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二、是非題（在題后括號內(nèi)打√或×）

1、米氏常數(shù)（Km）是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無關(guān)的一個常數(shù)。（）2、同工酶就是一種酶同時具有幾種功能。（）

3、輔酶與酶蛋白的結(jié)合不緊湊，可以用透析的方法除去。（）4、一個酶作用于多種底物時，其最適底物的Km值應(yīng)當(dāng)是最小。（）5、一般來說酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)，相應(yīng)地蛋白質(zhì)都是酶。（）6、酶反應(yīng)的專一性和高效性取決于酶蛋白本身。（）7、酶活性中心是酶分子的一小部分。（）8、酶的最適溫度是酶的一個特征性常數(shù)。（）9、競爭性抑制劑在結(jié)構(gòu)上與酶的底物相類似。（）10、L-氨基酸氧化酶可以催化D-氨基酸氧化。（）

11、維生素E的別名叫生育酚，維生素K的別名叫凝血維生素。（）

12、泛酸在生物體內(nèi)用以構(gòu)成輔酶A，后者在物質(zhì)代謝中參與?；霓D(zhuǎn)移作用。（）13、本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶是生物體內(nèi)唯一的催化劑。（）

三、問答題：

1、影響酶促反應(yīng)的因素有哪些？用曲線表示并說明它們各有什么影響？

2、有淀粉酶制劑1克，用水溶解成1000ml，從中取出