生物化學(xué)上重點(diǎn)題目及答案

1、生化（上）復(fù)習(xí)提綱一、糖類（多羥基醛、多羥基酮或其衍生物類物質(zhì)）1、同多糖：水解后只產(chǎn)生一種單糖或單糖衍生物，稱為同多糖2、構(gòu)型：一個(gè)有機(jī)分子中手型碳原子上的四個(gè)不同的原子或基團(tuán)在空間上特有的排列。3、構(gòu)象：一個(gè)有機(jī)物分子中，僅因單鍵旋轉(zhuǎn)而產(chǎn)生的不同的空間排列。構(gòu)象的改變不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成，也沒(méi)有光學(xué)活性的變化，4、差向異構(gòu)：僅一個(gè)手性碳原子的構(gòu)型不同的非對(duì)映異構(gòu)體稱為差向異構(gòu)體。（D-葡萄糖和D-甘露糖）5、對(duì)映體：兩個(gè)互為鏡象而不能重合的立體異構(gòu)體，稱為對(duì)映異構(gòu)體，簡(jiǎn)稱對(duì)映體。非對(duì)映體：不是對(duì)映體的旋光異構(gòu)體稱為非對(duì)映體6、糖昔鍵：糖昔分子中提供半縮醛或半縮酮羥基的糖部分稱為糖基

2、，與之縮合的部分稱為配體，這兩部分之間的連接鍵稱為糖昔鍵7、肽聚糖：又稱黏肽、氨基糖肽或胞壁質(zhì)。它是由N-乙酰葡糖胺與N-乙酰胞壁酸組成的多糖鏈為骨干與四肽連接所成的雜多糖。8、變旋：葡萄糖主要以環(huán)狀結(jié)構(gòu)存在，當(dāng)鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)化為環(huán)狀半縮醛時(shí)，不僅生成a-D-（+）-葡萄糖，也能生成3-D-（+）-葡萄糖。這樣的轉(zhuǎn)變過(guò)程中，比旋隨之變化，這種變化稱為變旋9、糖豚：許多還原性糖能與苯腫發(fā)生反應(yīng)生成含有兩個(gè)苯腺基的衍生物，稱為糖的苯腫或月殺，即糖豚。不同還原糖生成的月殺，晶型與熔點(diǎn)各不相同。10、糖脂：是指糖通過(guò)其半縮醛羥基以糖昔鍵與脂質(zhì)連接的化合物，可分為鞘糖脂、甘油糖脂以及由類固醇衍生的糖脂。11

3、 .異頭碳：一個(gè)環(huán)化單糖的氧化數(shù)最高的碳原子。異頭碳具有一個(gè)厥基的化學(xué)反應(yīng)性。12 .異頭物：是指在厥基碳原子上的構(gòu)型彼此不同的單糖同分異構(gòu)體形式。D-glucose的a-和3-型即是一對(duì)異頭物.它們是非對(duì)映異構(gòu)體.（a-D-葡萄糖和3-D-葡萄糖）13 .雜多糖：水解以后產(chǎn)生一種以上的單糖或單糖衍生物，稱為雜多糖14 .肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁質(zhì)酸交替連接而成15、糖昔鍵類型纖維素：3-1,4糖甘鍵乳糖：3-1,4糖昔鍵蔗糖：3-1,2糖昔鍵麥芽糖：a-1,4糖甘鍵異麥芽糖：a-1,6糖昔鍵直鏈淀粉：a-1,4糖昔鍵16 .多糖無(wú)甜味，也無(wú)還原性17 .直鏈淀粉遇碘液呈藍(lán)色，支鏈淀粉

4、遇碘液呈紫紅色二、脂質(zhì)1、脂質(zhì)：一類不溶于水或難溶于水、而易溶于非極性溶劑的生物有機(jī)分子。它是由脂肪酸和醇等所組成的酯及其衍生物2、皂化值：是皂化1g油脂所需的KOH的毫克數(shù)，與油脂的相對(duì)分子質(zhì)量成反比。3、碘值：也稱碘價(jià)，是100g三酰甘油鹵化時(shí)所吸收的碘的克數(shù)，可反映三酰甘油中不飽和鍵的多少。4、酸值：也稱酸價(jià)，是中和1g油脂中游離脂肪酸所需的KOH的毫克數(shù)，它表示酸敗程度的大小。5、乙酰值：也稱乙酰價(jià)，中和從1g乙?；a(chǎn)物中釋放的乙酸所需的KOH的毫克數(shù)。6、兩親化合物：同一分子含極性端和非極性端的化合物。7.脂肪酸：由一條長(zhǎng)的煌鏈和一個(gè)末端羥基組成的竣酸8.膜值分子的共同特征是它們具有

5、兩親性質(zhì)，試指出下列膜脂的親水部分和輸水部分：（1）磷脂酰膽堿；（2）磷脂酰乙醇胺；（3）鞘磷脂；（4）腦昔脂；（5）神經(jīng)節(jié)昔脂；（6）膽固醇。膜脂親水部分疏水部分磷脂酰膽堿磷酰膽堿2個(gè)脂肪酸的碳?xì)滏溋字Ｒ掖及妨柞Ｒ掖及?個(gè)脂肪酸的碳?xì)滏溓柿字柞Ｄ憠A1個(gè)脂肪酸和鞘氨醇的碳?xì)滏溎X甘脂D-半乳糖1個(gè)脂肪酸和鞘氨醇的碳?xì)滏溕窠?jīng)節(jié)甘脂幾個(gè)糖分子的糖鏈1個(gè)脂肪酸和鞘氨醇的碳?xì)滏溎懝檀即剂u基碳鏈骨架9.測(cè)得某甘油三酯的皂化價(jià)是200,碘價(jià)為60,求：（1）甘油三酯的平均相對(duì)分子質(zhì)量；（2）甘油三酯分子中平均有多少個(gè)雙鍵（KOH的相對(duì)分子質(zhì)量為56,碘的相對(duì)原子質(zhì)量為126.9）?=840z.x.200

6、(1)Mr=1.99七2,c、mA*率a史2（2）雙鍵數(shù)=CM)、10.在血漿中，脂類是以血漿脂蛋白形式進(jìn)行運(yùn)輸?shù)?。血漿脂蛋白包括乳糜顆粒（極低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、中間密度脂蛋白（MDL）、高密度脂蛋白（HDL）三、氨基酸與蛋白質(zhì)1、兩性離子：指同一分子上帶有等量正負(fù)電荷時(shí)，分子所處的狀態(tài)。2、等電點(diǎn)：氨基酸所帶凈電荷為零時(shí)所處溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，以pl代表。3、肽平面：由于肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)，形成肽鍵的四個(gè)原子和與之相連的兩個(gè)“-碳原子共處在一個(gè)平面上，形成酰胺平面，也稱肽鍵平面和肽平面。4、蛋白質(zhì)變性：天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響，分子內(nèi)部原有的高

7、度規(guī)則性的空間排列發(fā)生變化，致使其原有性質(zhì)和功能發(fā)生部分或全部喪失，這種作用稱為蛋白質(zhì)變性。5、鹽析：在鹽濃度很稀的范圍內(nèi)，隨著鹽濃度的升高，球狀蛋白質(zhì)的溶解度也升高稱為鹽溶；隨著溶液中的鹽濃度升高，例如達(dá)到飽和或半飽和的狀態(tài)，蛋白質(zhì)的溶解度逐漸降低，蛋白質(zhì)分子彼此聚集而沉淀下來(lái)稱為鹽析(6) 性電解質(zhì)：在生理PH下，既能作為酸釋放出H,又可以作為堿接受H的物質(zhì)(7) a-氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，當(dāng)用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。8、側(cè)鏈非極性：Gly（甘）Ala（丙）Pro（脯）Val（）Leu（亮）ILE（

8、異亮）Met（甲硫）Phe（苯丙）Trp（色）側(cè)鏈極性不帶電：Ser（絲）Thr（蘇）Cys（半胱）Asn（天冬酰胺）GLn（谷氨酰胺）Tyr（酪）帶電：Lys（賴）His（組）Arg（精）一堿性，帶正電Asp（天冬）Glu（谷）一酸性，帶負(fù)電9、蛋白質(zhì)具有兩性電解性質(zhì)，大多數(shù)蛋白質(zhì)在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負(fù)電荷。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于某一pH溶液中而所帶正、負(fù)電荷數(shù)相等，此時(shí)蛋白質(zhì)成為兩性離子，該溶液的pH即稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)10、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，側(cè)鏈pK值接近中性的氨基酸是His（組氨酸），無(wú)游離/自由氨基的氨基酸是Pro（脯氨酸）。Gly（甘氨酸）沒(méi)有不對(duì)稱碳原子，Arg（

9、精氨酸）含氮量最高，His常處于酶的活性中心。在280mm波長(zhǎng)處吸光值（Trp色Tyr酪Phe聚丙）11、鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端的常用方法有DNFB（2,4-二硝基氟苯法）和Edman降解法（苯異硫氟酸酯法）12、根據(jù)蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量、電荷及構(gòu)象分離蛋白質(zhì)的方法是電泳法，離子交換層析法廣泛應(yīng)用于氨基酸混合物的分離、鑒定和定量測(cè)定的方法。13、在天然氨基酸中，含硫的氨基酸有Cys（半胱氨酸）和Met（甲硫氨酸）14、Asn中的氫鍵供體是a-氨基和酰胺N,其氫鍵受體則是a-竣基和酰胺?；?5、一個(gè)帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)可牢固地結(jié)合到陰離子交換劑上，因此需要一種比原來(lái)緩沖液pH更低和離子強(qiáng)度更高的緩沖

10、液，才能將此蛋白質(zhì)洗脫下來(lái)。16、所有的“-氨基酸都能與苗三酮發(fā)生顏色反應(yīng)（氧化脫氫與脫竣），除Pro（脯氨酸）呈亮黃色、Asn（天冬酰胺）之外，其他呈藍(lán)紫色。參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸中Trp（色氨酸）、Tyr（酪氨酸）和Phe（苯丙氨酸）在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)17、等電點(diǎn)僅表明其凈電荷為0,與緩沖作用無(wú)關(guān)。18、在所有20種“標(biāo)準(zhǔn)”氨基酸中，只有His（組氨酸）的咪陛基的PK值為6.0,是唯一在生理PH范圍內(nèi)具有重要緩沖能力的基團(tuán)。19、離子交換層析洗脫順序：酸性一中性一堿性并考慮疏水相互作用（側(cè)鏈非極性的疏水作用強(qiáng)）20、成人必需氨基酸共有八種：Lys賴氨酸、Trp

11、色氨酸、Phe苯丙氨酸、Met甲硫氨酸、Thr蘇氨酸、Ile異亮氨酸、Leu亮氨酸、Val繳氨酸。嬰兒多一種His組氨酸21、有一個(gè)長(zhǎng)鏈多肽，其側(cè)鏈上有竣基30個(gè)（pKa=4.3）,咪陛基10個(gè)（pKa=7.0）,£-氨基15個(gè)（pKa=10）,設(shè)C末端的“-竣基的pKa=3.5,N末端“氨基pKa=9.5,計(jì)算此多肽的等電點(diǎn)。解：要計(jì)算多肽的等電點(diǎn)就首先應(yīng)該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。此多肽可以帶30+1=31個(gè)負(fù)電荷，而此多肽中正電荷最多只能有15+10+1=26個(gè)，差了5個(gè)電荷。要想讓正負(fù)電荷相等，只能讓竣基少帶5個(gè)負(fù)電荷，即在這30個(gè)竣基中有25個(gè)竣基解離，5個(gè)竣基不解離。這樣

12、就可以進(jìn)行計(jì)算等電點(diǎn)：pH=pKa+lg（25/5）=4.3+0.7=5.0該多肽的等電點(diǎn)為pH5.0。22、簡(jiǎn)要說(shuō)明為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有如下性質(zhì)：（1）在低pH時(shí)沉淀（2）當(dāng)離子強(qiáng)度從零增高至高值時(shí)，先是溶解度增加，然后溶解度降低，最后沉淀（3）在給定離子強(qiáng)度的溶液中，等電pH值時(shí)溶解度呈現(xiàn)最?。?）加熱時(shí)沉淀（5）當(dāng)介質(zhì)的介電常數(shù)因加入與水混溶的非極性溶劑而下降時(shí)，溶解度降低（6）如果介電常數(shù)大幅度下降以至介質(zhì)以非極性溶劑為主，則產(chǎn)生變性解：（1）在低pH時(shí)，氨基被質(zhì)子化，使蛋白質(zhì)帶有大量的凈正電荷。這樣造成的分子內(nèi)的電荷排斥引起了很多蛋白質(zhì)的變性，并由于疏水內(nèi)部暴露于水環(huán)境

13、而變得不溶（2）增加鹽濃度，開(kāi)始時(shí)能穩(wěn)定帶電基團(tuán)，但是當(dāng)鹽濃度進(jìn)一步增加時(shí)，鹽離子便與蛋白質(zhì)競(jìng)爭(zhēng)水分子，因此，降低了蛋白質(zhì)的溶劑化，這樣又促進(jìn)蛋白質(zhì)分子間的極性相互作用和疏水相互作用，從而導(dǎo)致沉淀。(3)蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)分子間的靜電排斥力最小(4)由于加熱使蛋白質(zhì)變性，因此，暴露出疏水內(nèi)部，溶解度降低(5)非極性溶劑能降低表面極性基的溶劑化作用，因此，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子間的氫鍵形成以代替蛋白質(zhì)和水之間形成的氫鍵(6)低介電常數(shù)能穩(wěn)定暴露于溶劑中的非極性基團(tuán)，因此，促進(jìn)蛋白質(zhì)的伸展23、現(xiàn)有五肽，在280nm處有吸收峰，中性溶液中朝陰極方向泳動(dòng)；用DNFB測(cè)得與之反應(yīng)的氨基酸為Pro;Carboxy

14、peptidase進(jìn)行處理，得知第一個(gè)游離出來(lái)的氨基酸為L(zhǎng)eu;用胰凝乳蛋白酶處理得到兩個(gè)片段，分別為二肽和三肽，其中三肽在280nm處有吸收峰；用CNBr處理也得到兩個(gè)片段，分別為二肽和三肽；用胰蛋白酶處理后游離了一個(gè)氨基酸；組成分析結(jié)果表明，五肽中不含Arg,試確定該短肽的氨基酸序列。Pro-Met-Trp-Lys-Leu(8) 得N端為Pro(9) 得C端為L(zhǎng)eu(10) 用胰蛋白酶處理后游離了一個(gè)氨基酸，說(shuō)明第四位為L(zhǎng)ys(11) 用CNBr處理得二肽和三肽，說(shuō)明有Met存在，且應(yīng)當(dāng)在第2位或第3位。(12) 胰凝乳蛋白酶處理，得二肽和三肽，并且三肽在280nm處有光吸收，說(shuō)明有Trp

15、存在，Trp在第3位。24、在生理pH范圍內(nèi)，哪些氨基酸的離子特性對(duì)pH變化最敏感？組氨酸和半胱氨酸最為敏感，因?yàn)槠銻側(cè)鏈的pK值分另1J為6.04和8.37。25、已知胃蛋白酶的pI<1.0,而溶菌酶的pI=11.0，試分析其蛋白組分中分別以哪類氨基酸殘基為主才能表現(xiàn)出相應(yīng)的等電點(diǎn)值？胃蛋白酶中含量多的氨基酸殘基是Asp和Glu,因?yàn)槠銻側(cè)鏈為酸性；反之，溶菌酶中則以具有堿性R側(cè)鏈的氨基酸殘基為主，包括Lys、Arg和Tyr。26、某氨基酸溶于pH7.0的水中，所得氨基酸溶液的pH為8.0,那么此氨基酸的pI是大于8.0、等于8.0還是小于8.0?氨基酸在固體狀態(tài)時(shí)以兩性離子形式存在。

16、某氨基酸溶于pH7.0的水中，pH從7.0上升到8.0,說(shuō)明此氨基酸溶解于水的過(guò)程中接受了質(zhì)子，溶液中有如下平衡存在：AA士+H2O?AA+OH-為了使該氨基酸達(dá)到等電點(diǎn)，需加一些堿使平衡向左移動(dòng)，所以該氨基酸的pI大于8。三、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能1、別構(gòu)作用：蛋白質(zhì)在表達(dá)功能的過(guò)程中，其構(gòu)象發(fā)生變化的現(xiàn)象稱為別構(gòu)作用。2、同源蛋白質(zhì)：在不同生物中序列和功能相似的蛋白質(zhì)稱為同源蛋白質(zhì)，如血紅蛋白。3、分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使細(xì)胞內(nèi)RNA及蛋白質(zhì)出現(xiàn)異常、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)與功能隨之發(fā)生變異的疾病，如鐮刀狀細(xì)胞貧血癥，是合成血紅蛋白的基因異常所致的貧血疾病。4、波爾效應(yīng)：由組織中

17、產(chǎn)生的CO2擴(kuò)散到細(xì)胞從而影響O2和Hb的親和力稱為波爾效應(yīng)5、寡聚蛋白：由兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基組成的蛋白叫寡聚蛋白，如血紅蛋白就是由四個(gè)亞基組成的寡聚蛋白，組成寡聚蛋白的亞基可以相同，也可以不同。6、3折疊：兩條相當(dāng)伸展的肽鏈或同一條肽鏈的兩個(gè)伸展的片段之間形成氫鍵的二級(jí)結(jié)構(gòu)7、3轉(zhuǎn)角：在蛋白質(zhì)的多肽鏈中經(jīng)常出現(xiàn)180o的回折，在肽鏈回折處的結(jié)構(gòu)稱為3轉(zhuǎn)角，一般由四個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基組成，由第一個(gè)氨基酸殘基的C=O與第四個(gè)氨基酸殘基的N-H之間形成氫鍵，使3轉(zhuǎn)角成為比較穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)。8、無(wú)規(guī)卷曲：也稱卷曲，指在蛋白質(zhì)中，沒(méi)有一定規(guī)則，結(jié)構(gòu)比較松散的一些肽段的結(jié)構(gòu)。9、亞基：也稱亞單位，是指蛋白

18、質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)中以非共價(jià)鍵連接的肽鏈。它可以由一條肽鏈組成，也可以由幾條肽鏈通過(guò)二硫鍵連接在一起組成。10、結(jié)構(gòu)域：也稱功能域，在較大的蛋白質(zhì)分子或亞基中，分子較大的多肽常折疊成兩個(gè)或多個(gè)球狀簇，這種球狀簇叫結(jié)構(gòu)域11、模體：是蛋白質(zhì)分子中具有特定空間構(gòu)象和特定功能的結(jié)構(gòu)成分，一個(gè)模體總有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊的功能。12、蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉(zhuǎn)，形成棒狀螺旋結(jié)構(gòu)，每個(gè)螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm。a-螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵，每個(gè)氨基酸的N-H與前面第四個(gè)氨基酸的C=O形成氫鍵。天然蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)大

19、都為右手螺旋13、蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)與亞基概念的區(qū)別？三級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中所有原子和基團(tuán)的構(gòu)象（即空間排布）。它是整個(gè)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)、超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的基礎(chǔ)上盤(pán)旋、折疊，形成的特定的包括所有主鏈和側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)。所有具有高度生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)幾乎都是球狀蛋白。三級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)發(fā)揮生物活性所必需的。由兩條或兩條以上肽鏈通過(guò)非共價(jià)鍵構(gòu)成的蛋白質(zhì)稱為寡聚蛋白。其中每一條多肽鏈稱為亞基，每個(gè)亞基都有自己的一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)。亞基單獨(dú)存在時(shí)無(wú)生物活性，只有相互聚合成特定構(gòu)象時(shí)才具有完整的生物活性。14、有一球蛋白，在pH7.0的水溶液中能折疊成一定的空間結(jié)構(gòu)。通常情況下，非極性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核

20、，極性氨基酸的側(cè)鏈位于分子外部形成親水面。請(qǐng)問(wèn)：雖然Ser、Thr、Asn和Gln是極性氨基酸，為什么它們多數(shù)是位于球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部？在球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部和外部都可以發(fā)現(xiàn)Cys,為什么？答：（1）因?yàn)镾er、Thr、Asn和Gln在pH7.0時(shí)有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。(13) Cys的側(cè)鏈還有極性基團(tuán)疏基（-SH）。在球狀蛋白質(zhì)內(nèi)部可以發(fā)現(xiàn)Cys,因?yàn)閮蓚€(gè)Cys時(shí)常形成二硫鍵，這樣就中和了Cys的極性；在球狀蛋白質(zhì)分子外部的Cys可以參與形成二硫鍵，也可以不參與二硫鍵的形成。15、（1）基于對(duì)蛋白質(zhì)基元和結(jié)構(gòu)域研究所

21、獲得的結(jié)果，有人說(shuō)蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)比一級(jí)結(jié)構(gòu)更加保守，可以對(duì)以序列分析追蹤蛋白質(zhì)進(jìn)化上關(guān)系的系統(tǒng)提供一種有效的補(bǔ)充。你同意這種觀點(diǎn)嗎？請(qǐng)說(shuō)說(shuō)你的理由。（2）你認(rèn)為離子鍵是推動(dòng)蛋白質(zhì)折疊的重要作用力嗎？請(qǐng)說(shuō)出你的理由。答：（1）這種觀點(diǎn)也有一定道理。蛋白質(zhì)發(fā)揮功能是靠三級(jí)結(jié)構(gòu)，三級(jí)結(jié)構(gòu)也是由一級(jí)結(jié)構(gòu)決定的。但是在生物分子的進(jìn)化歷程中，由于基因發(fā)生錯(cuò)義突變的時(shí)候，蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)會(huì)發(fā)生改變，但是如果氨基酸突變并不影響到蛋白質(zhì)的折疊時(shí)，蛋白質(zhì)的功能仍舊可以得到很好的傳遞。例如，血紅蛋白在許多生物中一級(jí)結(jié)構(gòu)差異性較大，但是其三級(jí)結(jié)構(gòu)都比較類似，三級(jí)結(jié)構(gòu)保守性高于一級(jí)結(jié)構(gòu)的保守性。（2）離子鍵是推動(dòng)蛋白

22、質(zhì)折疊的重要的作用力之一，蛋白質(zhì)折疊的主要作用力是疏水作用，離子鍵形成之前，正負(fù)離子基團(tuán)之間的靜電作用也是促進(jìn)蛋白正確折疊的重要作用力。離子鍵還是穩(wěn)定蛋白質(zhì)正確折疊構(gòu)象的重要作用力。16、a螺旋的穩(wěn)定性不僅取決于肽鏈內(nèi)部的氫鍵，而且還與氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)有關(guān)。室溫下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成a螺旋？哪些能形成其他有規(guī)則的結(jié)構(gòu)？哪些能形成無(wú)規(guī)則的結(jié)構(gòu)？并說(shuō)明其理由。(1)多聚亮氨酸pH=7.0(2)多聚異亮氨酸pH=7.0(3)多聚精氨酸pH=7.0(4)多聚精氨酸pH=13.0(5)多聚谷氨酸pH=1.5(6)多聚蘇氨酸pH=7.0(7)多聚羥脯氨酸pH=7.017、蛋白質(zhì)主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)

23、單元有a螺旋、3轉(zhuǎn)角、3折疊、無(wú)規(guī)卷曲。a螺旋和3折疊的區(qū)別是氫鍵的排列形式不同，破壞a螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸是脯氨酸，維持主要靠氫鍵18、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式，可以是aa、33、3a3；維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的非共價(jià)鍵有氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水作用。19、蛋白質(zhì)變性導(dǎo)致空間構(gòu)象破壞和生物活性喪失，復(fù)性試驗(yàn)證明蛋白質(zhì)空間構(gòu)象是由其一級(jí)結(jié)構(gòu)決定的(美國(guó)Anfinsen用牛胰RNse的變性也可證明)20、蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間還經(jīng)常存在兩種結(jié)構(gòu)組合稱謂超二級(jí)和結(jié)構(gòu)域，它們都可以充當(dāng)三級(jí)結(jié)構(gòu)的組合配件。21、蛋白質(zhì)的種類、三維結(jié)構(gòu)和生物活性都取決于氨基酸組成和氨基酸排列順序。22、氫鍵主要維

24、持蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)主要靠疏水作用，二硫鍵是穩(wěn)定三級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力。每個(gè)蛋白質(zhì)分子必定具有的結(jié)構(gòu)是三級(jí)結(jié)構(gòu)。23、亞基是具有四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的獨(dú)立結(jié)構(gòu)單位，但不是獨(dú)立的功能單位。亞基之間通過(guò)聚合相互作用組成蛋白質(zhì)分子。亞基是肽鏈，肽鏈不一定是亞基24、尿素是一種蛋白質(zhì)變性劑，其主要作用是使蛋白質(zhì)發(fā)生可逆變性，其作用機(jī)制是提供默基上的氧去形成氫鍵，從而破壞了蛋白質(zhì)中原有的氫鍵，使蛋白質(zhì)變性。25、原膠原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)是一種三股螺旋，這是一種右手超螺旋結(jié)構(gòu)，其中每一股又是一種特殊的左手螺旋結(jié)構(gòu)。膠原蛋白中最多的氨基酸殘基是甘氨酸。26、在球狀蛋白質(zhì)與纖維狀蛋白質(zhì)中，蛋白質(zhì)表面具有

25、較多疏水性氨基酸殘基的是纖維狀蛋白質(zhì)，含有多種二維結(jié)構(gòu)元件的是球狀蛋白質(zhì)。27、蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級(jí)鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。蛋白質(zhì)變性一般不涉及共價(jià)鍵的斷裂，沒(méi)有化學(xué)鍵的產(chǎn)生，相對(duì)分子質(zhì)量不會(huì)發(fā)生改變。兩種情況例外，一是發(fā)生二硫鍵斷裂的蛋白質(zhì)變性，二是蛋白質(zhì)為多亞基，變性后亞基解離。28、常用的使蛋白質(zhì)沉淀的方法有和酸或堿；中性鹽；有機(jī)溶劑；重金屬鹽；生物堿試劑29、血紅蛋白(Hb)與氧結(jié)合的過(guò)程呈現(xiàn)協(xié)同效應(yīng)，是通過(guò)Hb的別構(gòu)現(xiàn)象實(shí)現(xiàn)的，別構(gòu)效應(yīng)總是與蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。每分子血紅蛋白可結(jié)合4分子氧。

26、當(dāng)兩條3鏈中的Glu序列發(fā)生變化，紅細(xì)胞會(huì)變成鐮狀細(xì)胞。30、生活在海洋中的哺乳動(dòng)物能長(zhǎng)時(shí)間潛水，是由于它們的肌肉中含有大量肌紅蛋白的以儲(chǔ)存氧氣。肌紅蛋白是第一個(gè)被解析出晶體結(jié)構(gòu)的蛋白，對(duì)氧的親和性比血紅蛋白高。31、肌紅蛋白分子中的輔基含有鐵離子(金屬)，在正常狀態(tài)下，該離子的化合價(jià)為二價(jià)。32、影響Hb與氧結(jié)合的因素是pH、CO2、O2和12,3二磷酸甘油酸】，人體內(nèi)的2,3-二磷酸甘油酸、CO2濃度升高，導(dǎo)致Hb與氧的親和力降低。33、蛋白質(zhì)折疊的推動(dòng)力主要來(lái)自于非共價(jià)作用中的疏水相互作用。完成折疊的蛋白質(zhì)其分子內(nèi)氫鍵的數(shù)目?jī)A向于達(dá)到最大，蛋白質(zhì)折疊是一個(gè)嫡增的過(guò)程。34、在體內(nèi)具有氧化

27、還原作用的最小肽稱為谷胱甘肽，谷胱甘肽有兩個(gè)a竣基參與合成肽鍵。35、蠶絲蛋白的延展性主要是因?yàn)樾Q絲蛋白是纖維狀蛋白，主要結(jié)構(gòu)是3-折疊。36、蛋白質(zhì)亞基之間存在界面。界面的大部分是由疏水氨基酸組成。亞基之間主要的化學(xué)作用力是鹽鍵和氫鍵。37、肌紅蛋白功能是儲(chǔ)氧，血紅蛋白功能是運(yùn)輸氧，兩者的共同點(diǎn)是與氧可逆結(jié)合。38、肌球蛋白是一種很長(zhǎng)的棒狀分子，由六條多肽鏈(兩條重鏈和兩對(duì)不同輕鏈)組成，具有ATP酶的活力39、H+和CO2能促進(jìn)血紅蛋白氧的解離，pH對(duì)氧血紅蛋白的平衡影響稱為波爾效應(yīng)。增加CO2的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協(xié)同效應(yīng)，降低脫氧血紅蛋白對(duì)O2的親和力，促進(jìn)O2的釋

28、放，氧和曲線向右移動(dòng)(溫度升高、CO2分壓的增加)40、胰島素合成與分泌：首先合成前胰島素原，前胰島素原含信號(hào)肽，在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上信號(hào)肽被信號(hào)肽酶切除成為胰島素原；隨即在高爾基體上切除A、B鏈之間的一段氨基酸殘基(C肽)，形成胰島素。不同種屬的胰島素有24個(gè)氨基酸殘基位置始終不變，A、B鏈上6個(gè)cys位置不變，說(shuō)明不同種屬的胰島素A、B鏈之間有共同的連接方式，三對(duì)二硫鍵對(duì)維持高級(jí)結(jié)構(gòu)起著重要作用41、試述蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能的關(guān)系。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定高級(jí)結(jié)構(gòu)和功能。通過(guò)比較同源蛋白的氨基酸序列的差異可以研究不同物種間的親緣關(guān)系和進(jìn)化。親緣關(guān)系越遠(yuǎn)，同源蛋白的氨基酸順序差異就越大。基

29、因突變引起某個(gè)功能蛋白的某一個(gè)或幾個(gè)氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代從而導(dǎo)致整個(gè)分子的三維結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，功能部分或全部喪失。一級(jí)結(jié)構(gòu)的部分切除與部分蛋白質(zhì)的激活具有密切關(guān)系。42、比較肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲線，并加以簡(jiǎn)單說(shuō)明。肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲線差別是：前者是雙曲線，后者是S曲線。原因是肌紅蛋白是單個(gè)亞基的氧結(jié)合蛋白，不存在協(xié)同效應(yīng)；而血紅蛋白是含有4個(gè)亞基的氧結(jié)合蛋白，彼此存在這正協(xié)同效應(yīng)。43、血紅蛋白氧合曲線為何呈S形？答:協(xié)同效應(yīng)、波爾效應(yīng)和別構(gòu)效應(yīng)三者使血紅蛋白的輸氧能力達(dá)到最高效率；血紅蛋白氧合曲線呈S型。(1)協(xié)同效應(yīng)增加了血紅蛋白在肌肉中的卸氧量。當(dāng)一個(gè)亞基與氧結(jié)合后，會(huì)

30、引起四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對(duì)氧結(jié)合后，會(huì)引起四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對(duì)氧的親和力增加，結(jié)合加快；反之，一個(gè)亞基與氧分離后，其他亞基也易于解離。(2) pH對(duì)氧-血紅蛋白的平衡影響稱為波爾效應(yīng)。增加二氧化碳的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協(xié)同效應(yīng)，降低血紅蛋白對(duì)氧的親和力，促進(jìn)氧的釋放，氧合曲線向右移動(dòng)；反之，高濃度的氧也能促使血紅蛋白釋放H+和二氧化碳。(3) BPG的別構(gòu)效應(yīng)。BPG是血紅蛋白的負(fù)效應(yīng)物。BPG與2個(gè)3亞基形成6個(gè)鹽鍵穩(wěn)定了血紅蛋白的脫氧態(tài)構(gòu)象，降低脫氧血紅蛋白的氧親和力。BPG進(jìn)一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。44、在體外，用下列方法處理對(duì)血紅蛋白與氧的親和力

31、有什么影響？(1) O2分壓從79.99X102Pa(60torr)下降到26.66X102Pa(20torr)(2) “2但解聚成單個(gè)亞基答：(1)O2分壓下降，血紅蛋白與氧的親和力下降。(3) “2做解聚成單個(gè)亞基，血紅蛋白與氧的親和力增加45、Hb亞基分開(kāi)后不具有協(xié)同性的原因是什么？答:血紅蛋白是由兩條“鏈和兩條3鏈構(gòu)成的四聚體，分子外形近似球體，4個(gè)亞基分別在四面體的四個(gè)角上，每個(gè)亞基都和肌紅蛋白類似。血紅蛋白是變構(gòu)蛋白，其氧合曲線是S形曲線，只要氧分壓有一個(gè)較小的變化即可引起氧飽和度的較大改變。血紅蛋白與氧結(jié)合是，a鏈和3鏈都發(fā)生了轉(zhuǎn)動(dòng)，引起4個(gè)亞基間的接觸點(diǎn)上的變化。兩個(gè)a亞基相互

32、接近，兩個(gè)3亞基則離開(kāi)。當(dāng)一個(gè)亞基與氧結(jié)合后，會(huì)引起四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對(duì)氧的親和力增加，結(jié)合加快。反之，一個(gè)亞基與氧分離后，其他亞基也易于解離。這有利于運(yùn)輸氧，肺中的氧分壓只需比組織中稍微高一些，血紅蛋白就可以完成運(yùn)氧工作。血紅蛋白的亞基分開(kāi)以后就失去了亞基間的協(xié)同作用。46、結(jié)合蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化，簡(jiǎn)述鐮狀細(xì)胞貧血癥的機(jī)理。答:血紅蛋白是由兩條a鏈和兩條3鏈構(gòu)成的四聚體，分子外形接近于球形，4個(gè)亞基分別在四面體的四個(gè)角上。鐮刀型細(xì)胞貧血癥是由于血紅蛋白發(fā)生了遺傳突變引起的。3鏈第6位的氨基酸殘基由正常的Glu變成了疏水的Val。生理?xiàng)l件下Glu帶負(fù)電荷，屬于親水氨基酸，而Val不帶電荷

33、，屬于疏水氨基酸。這種改變導(dǎo)致血紅蛋白構(gòu)象發(fā)生改變，紅細(xì)胞缺氧時(shí)，紅細(xì)胞會(huì)變成鐮刀狀，失去輸氧的功能，許多紅細(xì)胞還會(huì)因此而破裂造成嚴(yán)重貧血，甚至引起患者死亡。四、酶1、酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的，具有催化活性的蛋白質(zhì)。2 .酶催化反應(yīng)具有高效性；專一性；作用條件溫和和受調(diào)控等特點(diǎn)。3 .影響酶促反應(yīng)速度的因素有E;S;pH;T（溫度）；I（抑制劑）和A（激活劑）4 .與酶催化的高效率有關(guān)的因素有鄰近效應(yīng)，定向效應(yīng)，誘導(dǎo)應(yīng)變，共價(jià)催化和活性中心酸堿催化5 .變構(gòu)酶的特點(diǎn)是：由多個(gè)亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；它不符合一般的米式方程，當(dāng)以VS作圖時(shí)，它表現(xiàn)出S型曲線，而非雙曲線。它是寡聚酶，有多個(gè)相同

34、或不同亞基構(gòu)成。6 .全酶由酶蛋白和輔助因子組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率，輔助因子起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。7 .輔助因子包括輔酶；輔基和金屬離子等。其中輔基與酶蛋白結(jié)合緊密，需要化學(xué)方法處理除去，輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析法除去。8 .根據(jù)國(guó)際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構(gòu)酶類和合成酶類9 .米氏方程是產(chǎn)物濃度【P】趨于0的特殊形式10 .酶的活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個(gè)功能部位，其中結(jié)合部位直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定

35、催化反應(yīng)的性質(zhì)。11 .pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離狀態(tài)；溫度對(duì)酶活力影響有以下兩方面：一方面溫度升高，可使反應(yīng)速度加快，另一方面溫度太高，會(huì)使酶蛋白變性而失活。12 .酶促動(dòng)力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為-1/Km；縱軸上的截距為1/Vmax13 .米氏常數(shù)（Km值）：用Km值表示，是酶的一個(gè)重要參數(shù)。Km值是酶反應(yīng)速度（V）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時(shí)底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。14 .底物專一

36、性：酶的專一性是指酶對(duì)底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對(duì)專一性、相對(duì)專一性、立體專一性。15 .輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除去。16 .單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,00035,000o17 .激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，大部分是離子或簡(jiǎn)單的有機(jī)化合物。18 .抑制劑：能使酶的必需基團(tuán)或酶活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。19 .

37、變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過(guò)程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)節(jié)。20同工酶：是指有機(jī)體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。21 .酶原：酶的無(wú)活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?2 .酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：活力單位數(shù)比活力=蛋白質(zhì)量(mg)23 .酶的各種可逆抑制作用(與E結(jié)合非共價(jià))競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：和自由酶結(jié)合，Km變大，Vmax不變，Kcat不變(丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶、二甲基氨基乙醇和異戊醇抑制乙酰膽堿酯酶、磺胺藥抑制對(duì)氨基苯甲酸5'-氟尿喀咤抑制

38、胸腺喀咤合成酶)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：既能和ES結(jié)合也能和E結(jié)合，Km不變，Vmax減小，Kcat變小反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：和ES結(jié)合，Km變小，Vmax按比例減小，Kcat變小24、米氏方程Km值的物理意義是當(dāng)酶反應(yīng)速率達(dá)到Vmax一半時(shí)的底物濃度，衡量酶與底物親和力大小，Kcat：當(dāng)酶被底物飽和時(shí)，每摩爾的酶在單位時(shí)間內(nèi)催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的摩爾數(shù)，衡量酶的催化效率。25、雙底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)包含順次反應(yīng)和乒乓反應(yīng)，多底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)酶順序同前。許多絲氨酸蛋白酶以無(wú)活性的酶原形式合成，在適當(dāng)?shù)臈l件下通過(guò)選擇性水解轉(zhuǎn)變成為有活性的酶。X射線晶體衍射分析表面蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)能揭示出酶活性部位的信息。絲氨酸

39、蛋白酶的活性部位含有一個(gè)由氫鍵結(jié)合網(wǎng)形成的Ser-His-Asp催化三聯(lián)體。26、酶活性的調(diào)節(jié)包括酶原的激活、同工酶調(diào)節(jié)、別構(gòu)調(diào)節(jié)和共價(jià)修飾等27.稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測(cè)得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液測(cè)酶活力，結(jié)果每小時(shí)可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500四酪氨酸，假定1個(gè)酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1闖酪氨酸的酶量，請(qǐng)計(jì)算：(1)酶溶液的蛋白濃度及比活。蛋白濃度=0.2X6.25mg/2mL=0.625mg/mL;比活力=(1500/60X1ml/0.1mL)+0.625mg/mL=400U/mg;(2)每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力?？偟鞍?0.625mg/mL

40、X1000mL=625mg;總活力=625mgX400U/mg=2.5X105U。28 .對(duì)活細(xì)胞的實(shí)驗(yàn)測(cè)定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請(qǐng)解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？答：據(jù)VS的米氏曲線，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟮陀贙m值時(shí)，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經(jīng)濟(jì)；當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟾哂贙m值時(shí)，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應(yīng)速度變化不大，不利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)；當(dāng)?shù)孜餄舛仍贙m值附近時(shí)，反應(yīng)速度對(duì)底物濃度的變化較為敏感，有利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)。29 .有時(shí)別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑激活，請(qǐng)解釋？答：底物與別構(gòu)酶的結(jié)合，可以促進(jìn)隨后

41、的底物分子與酶的結(jié)合，同樣競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶的底物結(jié)合位點(diǎn)結(jié)合，也可以促進(jìn)底物分子與酶的其它亞基的進(jìn)一步結(jié)合，因此低濃度的抑制劑可以激活某些別構(gòu)酶。30 .在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請(qǐng)解釋？答：酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪睫基pK值為6.07.0,在生理?xiàng)l件下，一半解離，一半不解離，因此既可以作為質(zhì)子供體（不解離部分），又可以作為質(zhì)子受體（解離部分），既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應(yīng)，因此常參與構(gòu)成酶的活性中心。31、測(cè)定酶活力時(shí)為什么要測(cè)定反應(yīng)的初速度？并且常以測(cè)定產(chǎn)物的增加量為宜？答：在一般的酶促反應(yīng)體系中，底物往往是過(guò)量的，測(cè)定初速度時(shí)，底物減少量占總量的極少部分，不

42、易準(zhǔn)確檢測(cè)，而產(chǎn)物則是從無(wú)到有，只要測(cè)定方法靈敏，即可準(zhǔn)確測(cè)定。因此一般以測(cè)定產(chǎn)物的增量來(lái)表示酶促反應(yīng)速度較為合適；另一原因是避免產(chǎn)物抑制。五、核酸1 .單核甘酸：核甘與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核甘酸。2 .磷酸二酯鍵：?jiǎn)魏烁仕嶂?，核甘的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3 .堿基互補(bǔ)規(guī)律：在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過(guò)程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，使得堿基之間的互補(bǔ)配對(duì)只能在GC（或CG）和AT（或TA）之間進(jìn)行，這種堿基配對(duì)的規(guī)律就稱為堿基配對(duì)規(guī)律（互補(bǔ)規(guī)律）。4 .反密碼子：在tRNA鏈上有三個(gè)特定的堿基，組成一個(gè)密碼子，由這些反密碼子按堿基配對(duì)原則識(shí)別mRNA鏈上的密碼子。反密碼子與

43、密碼子的方向相反。5 .順?lè)醋樱汗δ芑虻膯挝唬粚?duì)應(yīng)于基因的一段染色體序列，它是決定一條多肽鏈的密碼。6 .核酸的變性、復(fù)性：當(dāng)呈雙螺旋結(jié)構(gòu)的DNA溶液緩慢加熱時(shí)，其中的氫鍵便斷開(kāi)，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開(kāi)的兩條DNA鏈可以完全重新結(jié)合成和原來(lái)一樣的雙股螺旋。這個(gè)DNA螺旋的重組過(guò)程稱為“復(fù)性”。7 .退火：當(dāng)將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA溶液緩慢冷卻時(shí)，它們可以發(fā)生不同程度的重新結(jié)合而形成雙鏈螺旋結(jié)構(gòu)，這現(xiàn)象稱為“退火”。8 .增（高）色效應(yīng)：當(dāng)DNA從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o(wú)規(guī)則卷曲狀態(tài)時(shí)，它在260nm處的吸收便增加，這叫“增色效應(yīng)”。減色效應(yīng)

44、：DNA在260nm處的光密度比在DNA分子中的各個(gè)堿基在260nm處吸收的光密度的總和小得多（約少35%40%）,這現(xiàn)象稱為“減色效應(yīng)”。9 .DNA的熔解溫度（Tm值）：引起DNA發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過(guò)幾度，這個(gè)溫度變化范圍的中點(diǎn)稱為熔解溫度（Tm）。10 .分子雜交：不同的DNA片段之間，DNA片段與RNA片段之間，如果彼此間的核甘酸排列順序互補(bǔ)也可以復(fù)性，形成新的雙螺旋結(jié)構(gòu)。這種按照互補(bǔ)堿基配對(duì)而使不完全互補(bǔ)的兩條多核甘酸相互結(jié)合的過(guò)程稱為分子雜交。11 .環(huán)化核甘酸：?jiǎn)魏烁仕嶂械牧姿峄謩e與戊糖的3'-OH及5'-OH形成酯鍵，這種磷酸內(nèi)酯的結(jié)構(gòu)稱為環(huán)化核甘

45、酸。12 .核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是核甘酸，它由含氮堿、戊糖（D型）、磷酸三部分組成，其中堿基又包括喋吟堿和喀咤堿兩種。ATP是一種多磷酸核甘酸，它由一分子腺喋吟、一分子核糖和三個(gè)磷酸殘基組成。ATP之所以在細(xì)胞能量代謝中發(fā)揮重要作用，是因?yàn)槠渲袔в袃蓚€(gè)高能磷酸鍵鍵。13 .組成DNA和RNA的核甘酸之間連接戊糖殘基的均為磷酸二酯鍵。tRNA（占比15%）的分子結(jié)構(gòu)特征是有反密碼環(huán)和3'端有CAA序列。決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關(guān)鍵部位是反密碼子區(qū)。tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)呈倒“L"形，其3'端有一共同堿基序列CAA,其功能是攜帶活化了的氨基酸。tRNA中經(jīng)常出現(xiàn)胸腺喀咤。

46、14 .限制性內(nèi)切酶特異識(shí)別和切割DNA分子中的回文結(jié)構(gòu)，形成的末端有粘性末端和平齊末端。15 .染色體中DNA與組蛋白結(jié)合成復(fù)合體，并形成串珠樣的核小體結(jié)構(gòu)。16 .維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的作用力主要有三種：一是互補(bǔ)堿基對(duì)之間的氫鍵，二是堿基堆積力（主要作用），三是磷酸殘基上的負(fù)電荷與介質(zhì)中的陽(yáng)離子之間形成的離子鍵。17 .脫氧核糖核酸在糖環(huán)C2'位置不帶羥基。18 .兩類核酸在細(xì)胞中的分布不同，DNA主要位于細(xì)胞核中，RNA主要位于細(xì)胞質(zhì)中。19 .核酸分子中的糖昔鍵均為3型糖昔鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為糖昔鍵。核昔與核昔之間通過(guò)磷酸二酯鍵連接成多聚體。20 .mRNA（5%）分子指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成，tRNA分子用作蛋白質(zhì)合成中活化氨基酸的載體。21 .DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持單鏈狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成雙鏈。DNA變性后，紫外吸收增加，沉降速度和粘度下降、浮力密度升高，生物活性將喪失。22 .真核細(xì)胞的mRNA帽子由m7G組成，連接方式5'f5'其尾部由