生物化學(xué) 酶習(xí)題

1、習(xí)題1:.單選題1關(guān)于酶的敘述哪一個(gè)是正確的？ A酶催化的高效率是因?yàn)榉肿又泻休o酶或輔基 B所有的酶都能使化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)向加速反應(yīng)的方向進(jìn)行 C酶的活性中心中都含有催化基團(tuán) D所有的酶都含有兩個(gè)以上的多肽鏈 E所有的酶都是調(diào)節(jié)酶2酶作為一種生物催化劑，具有下列哪種能量效應(yīng) A降低反應(yīng)活化能 B增加反應(yīng)活化能 C增加產(chǎn)物的能量水平 D降低反應(yīng)物的能量水平 E降低反應(yīng)的自由能變化3酶蛋白變性后其活性喪失，這是因?yàn)?A酶蛋白被完全降解為氨基酸 B酶蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)受破壞 C酶蛋白的空間結(jié)構(gòu)受到破壞 D酶蛋白不再溶于水 E失去了激活劑 4.下列哪一項(xiàng)不是酶促反應(yīng)的特點(diǎn)？ A酶有敏感性 B酶的催化效

2、率極高 C酶能加速熱力學(xué)上不可能進(jìn)行的反應(yīng) D酶活性可調(diào)節(jié) E酶具有高度的特異性5酶的輔酶是 A與酶蛋白結(jié)合緊密的金屬離子 B分子結(jié)構(gòu)中不含維生素的小分子有機(jī)化合物 C在催化反應(yīng)中不與酶的活性中心結(jié)合 D在反應(yīng)中作為底物傳遞質(zhì)子、電子或其他基團(tuán) E與酶蛋白共價(jià)結(jié)合成多酶體系6下列酶蛋白與輔助因子的論述不正確的是 A酶蛋白與輔助因子單獨(dú)存在時(shí)無(wú)催化活性 B一種酶只能與一種輔助因子結(jié)合形成酶 C一種輔助因子只能與一種酶結(jié)合成全酶 D酶蛋白決定酶促反應(yīng)的特異性 E輔助因子可以作用底物直接參加反應(yīng)7含有維生素B的輔酶是ANAD BFAD CTPP, DCoA EFMN8下列哪種輔酶中不含核苷酸？A.F

3、AD BFMN CFH4 D NAD ECoASH9有關(guān)金屬離子作為輔助因子的作用，論述錯(cuò)誤的是 A作為酶活性中心的催化基團(tuán)參加反應(yīng) B傳遞電子 C連接酶與底物的橋梁 D降低反應(yīng)中的靜電斥力 E與穩(wěn)定酶的分子構(gòu)象無(wú)關(guān)10結(jié)合酶在下列哪種情況下才有活性 A.酶蛋白單獨(dú)存在 B輔酶單獨(dú)存在 C亞基單獨(dú)存在 D全酶形式存在 E有激動(dòng)劑存在 11.下列哪種輔酶中不含有維生素A.CoASH B.FAD C.NAD D.CoQ E.FMN 12酶保持催化活性，必須A.酶分子完整無(wú)缺 B.有酶分子上所有化學(xué)基團(tuán)存 C.有金屬離子參加D有輔酶參加 E.有活性中心及其必需基團(tuán) 13.酶催化作用所必需的基團(tuán)是指

4、A.維持酶一級(jí)結(jié)構(gòu)所必需的基團(tuán) B.位于活性中心以?xún)?nèi)或以外的，維持酶活性所必需的基團(tuán) C.酶的亞基結(jié)合所必需的基團(tuán) D.維持分子構(gòu)象所必需的基團(tuán) E.構(gòu)成全酶分子所有必需的基團(tuán) 14.酶分子中使底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的基團(tuán)稱(chēng)為A.結(jié)合基團(tuán) B.催化基團(tuán) C堿性基團(tuán) D酸性基團(tuán) E疏水基團(tuán)15酶的特異性是指 A酶與輔酶特異的結(jié)合 B酶對(duì)其所催化的底物有特異的選擇性 C酶在細(xì)胞中的定位是特異性的 D酶催化反應(yīng)的機(jī)制各不相同 E在酶的分類(lèi)中各屬不同的類(lèi)別16酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是 A酶分子的空間構(gòu)象 B酶的電泳行為 C酶的活性中心 D酶的基因來(lái)源 E影響酶促反應(yīng)速度的因素17關(guān)于酶與底物的關(guān)系 A如果酶的濃

5、度不變，則底物濃度改變不影響反應(yīng)速度 B當(dāng)?shù)孜餄舛群芨呤姑副伙柡蜁r(shí)，改變酶的濃度將不再改變反應(yīng)速度 C初速度指酶被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度 D在反應(yīng)過(guò)程中，隨著產(chǎn)物生成的增加，反應(yīng)的平衡常數(shù)將左移 E當(dāng)?shù)孜餄舛仍龈邔⒚革柡蜁r(shí)，反應(yīng)速 度不再隨底物濃度的增加而改變18關(guān)于Km值的意義，不正確的是 AKm是酶的特性常數(shù) BKm值與酶的結(jié)構(gòu)有關(guān) CKm 值與酶所催化的底物有關(guān) DKm等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的酶的濃度E Km值等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度19.酶的Km值大小與:A酶性質(zhì)有關(guān) B酶濃度有關(guān) C酶作用時(shí)間有關(guān) D酶作用溫度有關(guān)E酶的最適pH有關(guān)20一種酶作用多種底物時(shí)，其天然底

6、物的值應(yīng)該是A最大 B與其它底物相同 C居中間 D最小 E與Ks相同21.當(dāng)Km值近似于ES的解離常數(shù)見(jiàn)時(shí)，下列哪種說(shuō)法正確？ AKm值愈大，酶與底物的親和力愈小 BKm值愈大，酶與底物的親和力愈大 CKth值愈小，酶與底物的親和力愈小 D在任何情況下，Km與見(jiàn)的涵意總是相同的 E既使K，也不可以用K表示酶對(duì)底物的親和力大小22溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響是 A溫度升高反應(yīng)速度加快，與一般催化劑完全相同B 低溫可使大多數(shù)酶發(fā)生變性 C最適溫度是酶的特性常數(shù)，與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間無(wú)關(guān) D最適溫度不是酶的特性常數(shù)，延長(zhǎng)反應(yīng)時(shí)間，其最適溫度降低 E最適溫度對(duì)于所有的酶均相同23PH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，下列

7、哪項(xiàng)是對(duì)的：APH對(duì)酶促反應(yīng)速度影響不大B不同酶有其不同的最適PHC酶的最適PH都在中性即PH7左右D酶的活性隨PH的增高而增大EPH對(duì)酶促反應(yīng)速度影響主要在于影響該酶的等電點(diǎn)。24各種酶都具有最適pH，其特點(diǎn)是A最適出一般即為該酶的等電點(diǎn)B最適pH時(shí)該酶活性中心的可解離基團(tuán)都處于最適反應(yīng)狀zC最適PH時(shí)酶分子的活性通常較低D大多數(shù)酶活性的最適pH曲線(xiàn)為拋物線(xiàn)形E在生理?xiàng)l件下同一細(xì)胞酶的最適pH均相同25競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度影響是AKm增加，Vmax不變 BKm降低，Vmax不變 CKm不變，Vmax增加 DKm不變，Vmax降低 EKm降低，Vmax降低26有關(guān)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的論述，錯(cuò)誤

8、的是A結(jié)構(gòu)與底物相似 B與酶的活性中心相結(jié)合 C與酶的結(jié)合是可逆的D抑制程度只與抑制劑的濃度有關(guān)E與酶非共價(jià)結(jié)合27對(duì)可逆性抑制劑的描述，哪項(xiàng)是正確的A使酶變性失活的抑制劑B抑制劑與酶是共價(jià)鍵相結(jié)合C抑制劑與酶是非共價(jià)鍵結(jié)合D抑制劑與酶結(jié)合后用透析等物理方法木能解除抑制E可逆性抑制劑即指競(jìng)爭(zhēng)性抑制28丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用是A.反饋抑制 B非競(jìng)爭(zhēng)抑制 C競(jìng)爭(zhēng)性抑制 D非特異性抑制 E反競(jìng)爭(zhēng)性抑制？29反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑具有下列哪一種動(dòng)力學(xué)效應(yīng)A使Km值升高，Vmax不變 B使Km值降低Vmax不變C使Km值不變，Vmax升高 D使Km值不變Vmax降低E使Km值和Vmax均降低30有關(guān)非競(jìng)

9、爭(zhēng)性抑制作用的論述，正確的是 A不改變酶促反應(yīng)的最大程度 B改變表現(xiàn)Km值 C酶與底物、抑制劑可同時(shí)結(jié)合，但不影響其釋放出產(chǎn)物 D抑制劑與酶結(jié)合后，不影響酶與底物的結(jié)合 E抑制劑與酶的活性中心結(jié)合 31反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的描述是 A抑制劑即與酶相結(jié)合又與酶一底物復(fù)合物相結(jié)合 B抑制劑只與酶一底物復(fù)合物相結(jié)合 C抑制劑使酶促反應(yīng)的Km值降低，Vmax增高 D抑制劑使酶促反應(yīng)的Km值升高，Vmax降低 E抑制劑不使酶促反應(yīng)的Km值改變，降低Vmax32下圖是幾種抑制作用的雙倒數(shù)作圖，其中直線(xiàn)X代表無(wú)抑制劑時(shí)的作圖，那么非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的作圖是 AA BB C C DDE E33酶活性是指A酶所催化的

10、反應(yīng) B酶與底物的結(jié)合力 C酶自身的變化 D無(wú)活性的酶轉(zhuǎn)變成有活性的酶 E酶的催化能力34平常測(cè)定酶活性的反應(yīng)體系中，哪項(xiàng)敘述是不適當(dāng)?shù)?？A作用物的濃度愈高放好 B應(yīng)選擇該酶的最適PH C反應(yīng)溫度應(yīng)接近最適溫度D合適的溫育時(shí)間 E有的酶需要加入激活劑 35胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意義是：A抑制蛋白酶的分泌B促進(jìn)蛋白酶的分泌C保護(hù)自身組織D保證蛋白質(zhì)在一定時(shí)間內(nèi)發(fā)揮消化作用E 以上都不對(duì)36激活胰蛋白酶原的物質(zhì)是：AHCI B膽汁酸 C腸激酶 D端粒酶 E胃蛋白酶37關(guān)于酶原與酶原的激活 A體內(nèi)所有的酶在初合成時(shí)均以酶原的形式存在 B酶原的激活是酶的共價(jià)修飾過(guò)程 C酶原的激活過(guò)程也

11、就是酶被完全水解的過(guò)程 D酶原激活過(guò)程的實(shí)質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程E酶原的激活沒(méi)有什么意義38某種酶以其反應(yīng)速度對(duì)底物濃度作圖，呈 S形曲線(xiàn)，此種酶多屬于：A.符合米氏動(dòng)力學(xué)的酶 B變構(gòu)酶 C.單體酶 D結(jié)合酶 E多酶復(fù)合體39有關(guān)變構(gòu)調(diào)節(jié)正確的是 A所有變構(gòu)酶都有一個(gè)調(diào)節(jié)亞基，一個(gè)催化亞基。 B變構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)呈S形而不是雙曲線(xiàn) C變構(gòu)激活和酶被離子、激活劑激活的機(jī)制相同D變構(gòu)抑制和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制相同 E變構(gòu)抑制和競(jìng)爭(zhēng)性抑制相同40變構(gòu)劑與酶結(jié)合的部位是 41乳酸脫氫酶同工酶是由H、M亞基組成的A二聚體B三聚體 C.四聚體D五聚體E六聚體42含LDH1豐富的組織是 A肝組織 B心肌

12、C紅細(xì)胞 D腎組織 E腦組織 43關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)的錯(cuò)誤敘述 A.有多個(gè)亞基組成 B.有與底物結(jié)合的部位 C.有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位 D.催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上 E.催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上 44在酶濃度不變的條件下，以反應(yīng)速度從對(duì)底物間作圖，其圖像為： A直線(xiàn) BS形曲線(xiàn) C矩形雙曲線(xiàn) D拋物線(xiàn) E鐘罩形曲線(xiàn)45下列關(guān)于核酶的敘述哪一個(gè)是正確的 A即核酸酶 B本質(zhì)是蛋白質(zhì) C本質(zhì)是核糖核酸 D最早發(fā)現(xiàn)的一種酶 E其輔酶是輔酶2.多選題（1）酶與一般催化劑相比有以下特點(diǎn)A高催化效率 B對(duì)底物有較高選擇性 C降低反應(yīng)活化能D不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn) E酶促反

13、應(yīng)無(wú)副反應(yīng)( 2)證明多數(shù)酶是蛋白質(zhì)的證據(jù)是A水解產(chǎn)物是氨基酸B可被蛋白酶水解C使蛋白質(zhì)變性的因素,也使酶變性D有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應(yīng) E反復(fù)重結(jié)晶,其比活性不變(3 )關(guān)于輔酶的敘述下列哪些是正確的A與酶蛋白的結(jié)合比較疏松B不能有超濾方法與蛋白質(zhì)分開(kāi)C很多B族維生素參與構(gòu)成輔酶D輔酶分子或輔酶分子的一部分常作用活性中心的組成成分E輔酶只決定酶的專(zhuān)一性,與化學(xué)基團(tuán)的傳遞無(wú)關(guān)(4) 酶蛋白與輔酶的關(guān)系A(chǔ)一種酶只有一種輔酶(輔基)B不同酶可有相同的輔酶(輔基)C酶蛋白與輔酶以共價(jià)鍵結(jié)合D只有全酶才有活性E酶蛋白決定特異性，輔酶參與反應(yīng)(5) 下列關(guān)于酶活性中心的敘述哪些是正確的？A對(duì)于整個(gè)酶分子

14、來(lái)說(shuō)，只是酶的一小部分B是由一條多肽鏈中若干相鄰的氨基酸殘基以線(xiàn)狀排列而成的C具有三維結(jié)構(gòu)D必須通過(guò)共價(jià)鍵與底物結(jié)合E 活性中心外的必需基團(tuán)也參與對(duì)底物的催化作用(6) 酶的輔助因子可以是 A金屬離子 B某些小分子有機(jī)化合物 C維生素 D各種有機(jī)和無(wú)機(jī)化合物 E非金屬離子(7) 酶分子上必需基團(tuán)的作用是 A與底物結(jié)合 B參與底物進(jìn)行化學(xué)反應(yīng) C維持酶分子空間構(gòu)象 D決定酶結(jié)構(gòu) E決定輔酶結(jié)構(gòu) ( 8)酶的專(zhuān)一性可分為A底物基因?qū)Ｒ恍訠相對(duì)專(zhuān)一性C立體異構(gòu)專(zhuān)一性D絕對(duì)專(zhuān)一性E同分異構(gòu)專(zhuān)一性(9)當(dāng)Km=Ks時(shí) A.Km的大小不能表示酶與底物親和力的大小 BKm的大小可以表示酶與底物親和力的大小C

15、Km越大表示酶與底物的親和力越大DKm越小表示酶與底物的親和力越大E在任何情況下，Km與Ks的含涵義是相同的 (10 )非竟?fàn)幮砸种苿┳饔门c竟?fàn)幮砸种苿┳饔玫牟煌c(diǎn),在于前者的:A.Km值增加B抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似C.Km值不變D抑制劑與酶活性中心外的基團(tuán)結(jié)合E提高底物濃度Vmax仍然降低(11)pH對(duì)酶促反應(yīng)速度影響主要是由于A 改變必需基團(tuán)的游離狀態(tài) B改變酶蛋白的空間狀態(tài)C影響酶一底物復(fù)合物的游離狀態(tài) D改變介質(zhì)分子的解離狀態(tài) E改變輔酶的解離狀態(tài)(12)可逆性抑制劑A是使酶變性失活的抑制劑B是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法不能除去的抑制劑C是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法能除去的抑制劑D是

16、與酶分子以共價(jià)鍵結(jié)合的抑制劑E是特異的與酶活性中心結(jié)合的抑制劑 (13)林一貝氏方程式是指：A米一曼氏方程的另一名稱(chēng) B米一曼氏方程的雙倒數(shù)方程 C一種與米一曼氏方程無(wú)關(guān)的方程D由曲線(xiàn)變?yōu)橹本€(xiàn)方程的一種 E米一曼氏方程的雙對(duì)數(shù)方程(14 )變構(gòu)酶的特點(diǎn)A常由2個(gè)或2個(gè)以上亞基組成B具有催化部位(亞基)和調(diào)節(jié)部位(亞基)C受到變構(gòu)劑影響后發(fā)生構(gòu)象改變,使酶活性提高D催化部位負(fù)責(zé)與底物結(jié)合與催化E調(diào)節(jié)部位負(fù)責(zé)調(diào)節(jié)酶的反應(yīng)速度 (15 )對(duì)酶蛋白合成具有誘導(dǎo)作用的物質(zhì)有 A.激素 B.藥物 C.底物 D.產(chǎn)物 E.蛋白 (16)以下關(guān)于LDH1與 LDH5的敘述,哪此是正確的?A兩者在心肌和肝臟分布

17、量不同B能催化相同的反應(yīng),但生理意義不同C對(duì)同一底物Km值不同D對(duì)同一底物Km值相同E可有電泳法將它們分離開(kāi)(17)一種酶的活性有賴(lài)于酶蛋白的疏基，能有效地保護(hù)這種酶，防止氧的物質(zhì)是 A維生素C B維生素E C還原型谷甘肽 D.同型半氨酸E.胱氨酸(18)以無(wú)活性的酶原形式分泌的酶有。A：核糖核酸酶 B凝血酶 C.胰淀粉酶 D胃蛋白酶 E. 纖溶酶（19）酶原之所以沒(méi)有活性是因?yàn)椋篈 酶蛋白的肽鏈合成不完全B 因?yàn)槠涞鞍追肿优c其它物質(zhì)結(jié)合在一起C 未形成或暴露酶的活性中心D 酶原是未被激活的酶的前身物E 酶原是普通蛋白質(zhì)(20)變構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是AV對(duì)S作圖呈S型 BV對(duì)S作圖呈拋物線(xiàn)型CV

18、對(duì)S作圖呈矩形雙曲線(xiàn)型D初速度對(duì)S關(guān)系不符合米氏方程E初速度對(duì)S關(guān)系符合米氏方程 (21)常見(jiàn)的酶活性中心的必需基團(tuán)有； A半胱氨酸和胱氨酸的巰基 B組氨酸的咪唑基 C谷氨酸，天冬氨酸的側(cè)鏈羧基 D蘇氨酸的羥基 E絲氨酸的羥基(22)NAD”和FAD在結(jié)構(gòu)上的共性是：A含有維生素B B是一種二核苷酸 C.AMP DADP E是一類(lèi)脫氫酶的輔酶 3.名詞解釋?zhuān)?） 酶（2） 全酶（3） 酶的輔助因子（4） 輔酶和輔基（5） 酶活力（6） 激活劑（7） 抑制劑（8） 不可逆抑制作用和可逆抑制作用（9） 非爭(zhēng)性抑制作用（10） 酶的專(zhuān)一性（11） 變構(gòu)效應(yīng)（12） 變構(gòu)酶（13） 共價(jià)調(diào)節(jié)酶（14）

19、 酶原激活（15） 同工酶4.問(wèn)答題（1）酶與一般催化劑相比有何異同？（2）舉例說(shuō)明酶的三種特殊性異性。（3）金屬離子作為輔助因子的作用有哪些？（4）酶的必需基團(tuán)有哪幾種？各有什么作用？（5）酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何？（6）說(shuō)明溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響及實(shí)用價(jià)值。（7）說(shuō)明pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響（8）比較三種可逆性抑制作用的特點(diǎn)。（9）測(cè)定酶活性時(shí)應(yīng)注意些什么？（10）什么叫同工酶？有何臨床意義？（11）維生素與輔酶的關(guān)系。參考答案一、單選題評(píng)析：1. 酶之所以能高效催化則通過(guò)降低反應(yīng)的活化能實(shí)現(xiàn)的。酶同一般催化劑一樣能縮短反應(yīng)達(dá)平衡的時(shí)間，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)，即不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)

20、。有的酶是由一條多肽鏈構(gòu)成，稱(chēng)為單體酶，有的酶有二條以上多肽鏈組成，稱(chēng)寡聚酶。在代謝途徑中，決定整個(gè)代謝途徑速度的酶才稱(chēng)為調(diào)節(jié)酶。2. 酶可顯著降低反應(yīng)的活化能，從而加速化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)行。3. 酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，具有蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)。所以酶變性后，空間結(jié)構(gòu)破壞，一級(jí)結(jié)構(gòu)不變，導(dǎo)致生物學(xué)活性喪失。4. 酶促反應(yīng)的特點(diǎn)有高度的催化效率；高度的特異性，酶活性可調(diào)節(jié)性，高度的不穩(wěn)定性。5. 與酶蛋白結(jié)合疏松的輔助因子稱(chēng)為輔酶。輔酶參與酶活性中心組成。輔酶在反應(yīng)中起傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)的作用。6. 由酶蛋白和輔助因子構(gòu)成的復(fù)合物稱(chēng)為全酶。只有全酶才有催化活性。酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，輔助因子在反應(yīng)

21、中起傳遞某些基團(tuán)的作用。酶種類(lèi)多，但輔助因子種類(lèi)少。一種輔助因子可同多種酶結(jié)合成具有特異性的酶。7. B族維生素以輔酶的形式而發(fā)揮作用。NAD+含有煙酰胺，F(xiàn)AD或FMN中含有核黃素（B1），TPP中含有硫胺素，輔酶A中含有泛酸。8. 前4種輔酶中含有核苷酸。FH4是由喋呤啶與對(duì)氨基苯甲酸及谷氨酸組成，不含有谷氨酸。9. 金屬離子作為輔助因子的作用是作為酶活性中心的催化基團(tuán)參加反應(yīng)；連接酶與底物的橋梁；穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象所必需；中各陰離子，減少靜電斥力。10. 僅由氨基酸殘基組成的酶稱(chēng)為單純酶。分子中除含有蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白部分的酶稱(chēng)為結(jié)合酶。結(jié)合酶的蛋白部分稱(chēng)為酶蛋白，非蛋白部分稱(chēng)為輔助因

22、子。酶蛋白與輔助因子形成的復(fù)合物稱(chēng)為全酶。酶蛋白與輔助因子單獨(dú)存在都無(wú)催化活性，只有全酶才有。11. CoQ又稱(chēng)泛醌，是醌類(lèi)化合物，不含有維生素。它是呼吸鏈的組成成分，起傳遞氫或電子的作用。12. 酶分子中有許多化學(xué)基團(tuán)，其中只有一小部分基團(tuán)與酶的催化作用直接相關(guān)，稱(chēng)為必需基團(tuán)。這引起必需基團(tuán)又在空間位置上組成特定的空間結(jié)構(gòu)，構(gòu)成活性中心，這是酶發(fā)揮其催化作用的關(guān)鍵部位。在結(jié)合酶類(lèi)中，輔基或輔酶也參與活性中心的組成。13. 酶的必需基團(tuán)是指哪些與酶活性密切相關(guān)的基團(tuán)。這些必需基團(tuán)有的位于活性中心內(nèi)，有的位于活性中收外。位于活性中心外的必需基團(tuán)對(duì)維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。14. 酶活性

23、中心的必需基團(tuán)有二種：一是結(jié)合基團(tuán)，其作用是與底物結(jié)合，另一是催化基團(tuán)，其作用是使底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。15. 與一般催化劑不同，酶對(duì)其所催化的底物具有較嚴(yán)格的選擇必，即一種酶僅作用一種或一類(lèi)化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，酶的這種特性稱(chēng)為酶的特異性。16. 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)就是研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素。17. 當(dāng)酶濃度恒定時(shí)，底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響不成線(xiàn)性關(guān)系，而呈雙曲線(xiàn)。在極低底物濃度下，酶促反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而線(xiàn)性增加。當(dāng)?shù)孜餄舛瘸^(guò)一定限度后繼續(xù)增加底物濃度，反應(yīng)速度即不再按線(xiàn)性增加。底物濃度增高使酶飽和時(shí)，反應(yīng)速度不再隨底物濃度的增加而改變，即達(dá)到

24、了最大值。18. Km值是酶促反應(yīng)速度達(dá)最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。19. Km是酶的特征性常數(shù)，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。20. 如果一種酶能作用于多種底物時(shí)，一般認(rèn)為Km最小的底物是該酶的天然底物。21. 當(dāng)KmKs時(shí)，Km值可用來(lái)表示酶對(duì)底物的親和力。Km愈小，酶對(duì)底物的親和力愈大，Km愈大，酶對(duì)底物的親和力愈小。當(dāng)K2K3時(shí)，KmKs，但K3值并非在所有酶促反應(yīng)中都遠(yuǎn)小于K2，所以此時(shí)Ks值與Km值涵義不同，不能互相代替使用。22. 并非所有酶的最適溫度都相同，大多數(shù)酶的最適溫度多在35-40之間，少數(shù)酶例外。環(huán)境溫度低于最適溫度時(shí)，溫度加快反應(yīng)速度

25、這一效應(yīng)起主導(dǎo)作用。溫度高于最適溫度時(shí)，反應(yīng)速度則因酶變性面降低。最適溫度不是酶的特征常數(shù)，它與反應(yīng)時(shí)間有關(guān)。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。23. 酶反應(yīng)體系中的pH值顯著影響酶的催化效率。酶在最適pH值時(shí)催化能力最強(qiáng)，偏離最適pH，酶的活性降低。雖然不同酶的最適pH各不相同，但大多數(shù)酶的最適pH在中性，少數(shù)例外。24. 酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶、底物和輔酶的解離情況。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況最適宜它們的相互結(jié)合并發(fā)生催化作用，使酶反應(yīng)速度達(dá)最大值，這個(gè)pH值稱(chēng)為酶的最適pH。大多數(shù)酶活性的最適pH曲線(xiàn)為鐘罩形。25. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制的動(dòng)力學(xué)效應(yīng)是使

26、Km增高，Vmax不變。26. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與底物結(jié)構(gòu)類(lèi)似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶活性中心結(jié)合，形成抑制劑復(fù)合物，從而阻礙底物與酶活性中心的結(jié)合，由于抑制劑與酶結(jié)合是可逆的，其抑制程度與底物和抑制劑的相對(duì)比例有關(guān)。27. 凡使酶變性失活的因素不屬于抑制劑范疇?？赡嫘砸种苿┩ǔＲ苑枪矁r(jià)鍵盤(pán)與酶可逆性結(jié)合，使酶活性降低或消失，此類(lèi)抑制劑可用透析等方法除去，使酶恢復(fù)活性。28. 丙二酸結(jié)構(gòu)與琥珀酸相似，是琥珀酸脫氫酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，其動(dòng)力學(xué)效應(yīng)是使Km增高，Vmax不變。29. 反竟?fàn)幮砸种频膭?dòng)力學(xué)效應(yīng)是Km降低，Vmax降低。30. 非竟?fàn)幮砸种苿┡c酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，不影響底物與酶的結(jié)合，酶與

27、底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合，但形成的酶-底物-抑制劑復(fù)合物不能釋放產(chǎn)物。因抑制劑不影響酶與底物的結(jié)合，即Km不變，即使增加底物濃度也不能解除抑制劑對(duì)酶的抑制，故Vmax降低。31. 反竟?fàn)幮砸种苿┲慌c酶-底物復(fù)合物結(jié)合，當(dāng)ES與I結(jié)合后，酶活性被抑制，等于有效酶減少，Vmax必然降低。由于ES除轉(zhuǎn)變產(chǎn)物外，又多一條生成“廢品“ESI的去路，使E與S親和力增加，其Km變小了32酶的非竟?fàn)幮砸种颇苁贡碛^Km不變和斜率增加，Vmax降低，故直線(xiàn)是該酶的非競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲線(xiàn)。33酶活性是指催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度的大小。34測(cè)定酶活性時(shí)，通常要加入足夠的底物，一般相當(dāng)于是10K

28、m以上，但過(guò)高也并非所宜，有時(shí)過(guò)高濃度的底物反而會(huì)對(duì)酶有抑制作用。35消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌，不僅保護(hù)消化器官本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位和環(huán)境發(fā)揮其催化作用。36胰蛋白酶原受腸激酶的激活，生成的胰蛋白酶又可自身激活。37并非所有的酶在初合成時(shí)以酶原形式存在。酶原的激活是酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程。酶原部分肽鍵斷裂，空間構(gòu)象發(fā)生改變，有利于酶活性中心的形成。酶原的激活對(duì)保證酶在特定部位與環(huán)境發(fā)揮催化作用有很重要的意義。38變構(gòu)酶常有2個(gè)以上的亞基。當(dāng)一個(gè)亞基與變構(gòu)效應(yīng)物結(jié)合而發(fā)生構(gòu)象變化后，可以改變第二個(gè)亞基與變構(gòu)效應(yīng)物的親和力，引起各個(gè)亞基連續(xù)地加速構(gòu)象變化的過(guò)程，

29、表現(xiàn)為活性達(dá)最高或最低。39變構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)呈S型，而符合米氏方程的酶的動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)呈距形雙曲線(xiàn)。40變構(gòu)劑與變構(gòu)酶活性中心外的調(diào)節(jié)部位結(jié)合，使酶發(fā)生構(gòu)象變化，并改變其催化活性。41乳酸脫氫酶同工酶是由H、M亞基組成的四聚體。42LDH的5種同工酶是LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5（M4）。H亞基為心肌型，故LDH1主要分布在心肌組織中。43變構(gòu)酶的特點(diǎn)是由多亞基組成；活性中心有與底物結(jié)合的催化部位，活性中心外還有變構(gòu)效應(yīng)劑結(jié)合的調(diào)節(jié)部位；催化部位和調(diào)節(jié)部位可位于同一亞基上或不同的亞基上。44核酶是指具有催化作用的RNA稱(chēng)為核酶，即核酶的

30、本質(zhì)是核糖核酸而不是蛋白質(zhì)。核酸酶是指所有可水解核酸的酶，可分為DNA酶和RNA酶。二、多選題答案：1ABE 2ABCDE 3ACD 4ABDE 5AC 6ABC 7ABC 8BCD 9BD 10CDE 11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD 20AD 21BCE 評(píng)析：1 酶的特點(diǎn)有高度催化效率；高度特異性；酶可調(diào)節(jié)性；高度不穩(wěn)定性。2 可被蛋白酶水解，其產(chǎn)物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，凡可使蛋白變性的因素均可使其失活，具有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應(yīng)?？煞磸?fù)重結(jié)晶，比活性不變。3 與酶蛋白結(jié)合疏松，用透析或

31、超濾方法易與酶蛋白分離的輔助因子稱(chēng)為輔酶。B族維生素參與輔酶的組成。對(duì)于結(jié)合酶，輔酶（基）參與活性中心的組成，在化學(xué)反應(yīng)，起傳遞化學(xué)基團(tuán)的作用。4 酶蛋白與輔酶的關(guān)系是：一種酶蛋白只能與一種輔酶結(jié)合生成一種全酶，催化一種反應(yīng)，而一種輔酶可與多種酶蛋白結(jié)合生成不同全酶，催化不同反應(yīng)。因而酶蛋白決定反應(yīng)專(zhuān)一性，輔酶則具體參加反應(yīng)。兩者單獨(dú)存在時(shí)均無(wú)活性，只有結(jié)合成全酶，才有活性。5 酶活性中心是酶分子上必需基團(tuán)靠近但又構(gòu)成一定間構(gòu)型的區(qū)域，它只是酶分子的一小部分，具有三維結(jié)構(gòu)。一般由位于一條多肽鏈的一些部位或幾條多肽鏈上的空間構(gòu)型上鄰近的幾個(gè)氨基酸殘基組成的。一般與底物以非共價(jià)鍵結(jié)合。6 酶的輔助

32、因子可以是金屬離子或小分子有機(jī)化合物。小分子有機(jī)化合物中常含有B族維生素。7 酶活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)的作用是與底物結(jié)合，催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)用于維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象。8 酶的專(zhuān)一性（特異性）分為三種類(lèi)型：絕對(duì)特異性；相對(duì)特異性；立體異構(gòu)特異性；9 當(dāng)KmKs時(shí)，Km可代表酶對(duì)底物的親和力。Km愈小，酶對(duì)底物的親和力愈大，Km愈大，酶對(duì)底物的親和力愈小。10非竟?fàn)幮砸种苿┦桥c酶活性中心外的部位相結(jié)合，這種結(jié)合不影響酶與底物的結(jié)合，抑制劑與底物無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系，但生成的酶-底物-抑制劑中間復(fù)合物，不能生成產(chǎn)物和酶。非竟?fàn)幮砸种谱饔玫奶卣魇潜碛^Km不變，Vmax下降。11酶反應(yīng)

33、介質(zhì)的PH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團(tuán)的解離程度，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結(jié)合。12林-貝氏方程式是米曼氏方程的雙倒數(shù)方程，通過(guò)轉(zhuǎn)換將米曼氏方程的距形曲線(xiàn)轉(zhuǎn)變?yōu)橹本€(xiàn)。13變構(gòu)酶常由2個(gè)以上亞基組成。除有與底物結(jié)合的催化部位外，還有與變構(gòu)劑結(jié)合的調(diào)節(jié)部位。催化部位與底物結(jié)合催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。調(diào)節(jié)部位的作用可調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度。變構(gòu)酶受變構(gòu)劑影響發(fā)生變構(gòu)后可使酶的活性提高或降低。14 某些底物、激素、藥物等可加速酶合成，這些化合物稱(chēng)為誘導(dǎo)劑。15 LDH有5種同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它們催化相同的反應(yīng)，但可有不同的功能。例L

34、DH1其作用主要使乳酸脫氫生成丙酮酸，便于心臟利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸還原為乳酸，有利于骨骼肌進(jìn)行酵解。同工酶是由酶蛋白結(jié)構(gòu)不同，所帶電荷不同，可用電泳法將其分開(kāi)。16 維生素C、維生素E、還原型谷胱甘肽是體內(nèi)重要的還原劑，可防止疏基酶被氧化。17 以酶原形式分泌的酶有消化道內(nèi)的蛋白酶和血漿中參于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、彈性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。18 變構(gòu)酶與符合米氏方程的酶不同，其V對(duì)S作圖不呈距形雙曲線(xiàn)，而呈現(xiàn)S形曲線(xiàn)。19 組氨酸殘基的咪唑基、絲氨酸殘基的羥基、半胱氨酸殘基的巰基以及谷氨酸殘基的

35、羧基是構(gòu)成酶活性中心的常見(jiàn)基團(tuán)。20 NAD+含維生素PP，F(xiàn)AD含維生素B2。NAD+和FAD都是脫氫酶的輔酶，二者結(jié)構(gòu)中都含有AMP，都是二核苷酸。三、名詞解釋1 酶:是由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)底物具有極高催化效能和高度專(zhuān)一性的蛋白質(zhì)，又稱(chēng)其為生物催化劑 2全酶：是酶的一種，由酶蛋白和輔助因子構(gòu)成的復(fù)合物稱(chēng)為全酶。 3. 酶的輔助因子：構(gòu)成全酶的一個(gè)組分，主要包括金屬離子及小分子有機(jī)化合物，主要作用是在酶促反應(yīng)中運(yùn)輸轉(zhuǎn)移電子，原子或某些功能基團(tuán)的作用。 4輔酶和輔基：大多數(shù)情況下，可通過(guò)透析或其他物理方法從全酶中除去，與酶蛋白結(jié)合松弛的輔助因子叫輔酶。以共價(jià)鍵和酶蛋白牢固結(jié)合，不易用透析等方法除

36、去的輔助因子叫輔基。二者的區(qū)別只在于與酶蛋白的結(jié)合的牢固程度不同，無(wú)嚴(yán)格絕對(duì)的界限。5酶活力：也稱(chēng)酶活性，指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力，可用在一定條件下，它所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的速度表示。單位：濃度/單位時(shí)間。6激活劑：凡能提高酶活性的物質(zhì)均稱(chēng)為激活劑，其中大部分為離子或簡(jiǎn)單的有機(jī)化合物。另外還有對(duì)酶原起激活作用的蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)。7.抑制劑：能使酶分子上的某些必需基團(tuán)（主要指酶活性中心上的一些基團(tuán)）發(fā)生變化，從而引起酶活力下降，甚至喪失，致使酶反應(yīng)速度降低的物質(zhì)。8不可逆抑制作用與可逆抑制作用：前者是某些抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去的

37、抑制作用。后者則指抑制劑以非共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢復(fù)活性。9非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，形成EI或ESI復(fù)合物，從而不能進(jìn)一步形成E和P，因此使酶反應(yīng)速度降低的可逆抑制作用，不能通過(guò)增加 底物濃度的方法解除。10酶的專(zhuān)一性：即特異性，是指酶催化特定的底物發(fā)生一定的化學(xué)反應(yīng)生成特定產(chǎn)物的特性。 11別構(gòu)效應(yīng)：調(diào)節(jié)物（或效應(yīng)物）與別構(gòu)酶酶分子的別構(gòu)中心結(jié)合后，誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活性中心對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶的反應(yīng)速度及代謝過(guò)程，此效應(yīng)稱(chēng)為酶的別構(gòu)效應(yīng)。12別構(gòu)酶：一種般具多個(gè)亞基，在結(jié)構(gòu)上

38、除具有酶的活性中心外，還具有可結(jié)合調(diào)節(jié)物的別構(gòu)中心的酶，活性中心負(fù)責(zé)酶對(duì)底物的結(jié)合與催化，別構(gòu)中心負(fù)責(zé)調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度。13共價(jià)調(diào)節(jié)酶：由于其他的酶對(duì)某一酶的結(jié)構(gòu)進(jìn)行共價(jià)修飾而使其在活性形式與非活性（或高活性與低活性）形式之間相互轉(zhuǎn)變，這種調(diào)節(jié)酶即為共價(jià)調(diào)節(jié)酶。14酶原激活：某些酶先以無(wú)活性的酶原形式合成及分泌，然后在到達(dá)作用部位時(shí)由另外的物質(zhì)作用，使其失去部分肽段從而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的過(guò)程。如胃蛋白酶原是無(wú)活性的，它在胃液中經(jīng)胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用變成有活性的胃蛋白酶分子。15同工酶：指催化同一種化學(xué)反應(yīng)，而其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成及理化性質(zhì)有所不同的一組酶

39、。四、問(wèn)答題1 相同點(diǎn)：l）反應(yīng)前后無(wú)質(zhì)和量的改變；則只催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)；3）不改變反應(yīng) 的平衡點(diǎn)；4）作用的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能 不同點(diǎn)：l）酶的催化效率高；2）對(duì)底物有高度特異性；3）酶在體內(nèi)處于不斷的更新 中；4）酶的催化作用受多種因素的調(diào)節(jié)；5）酶是蛋白質(zhì)，對(duì)熱不穩(wěn)定，對(duì)反應(yīng)的條件要求嚴(yán)格21）絕對(duì)特異性：有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。這種特異性稱(chēng)為絕對(duì)特異性。例如，腕酶只水解尿素。 2）相對(duì)特異性：有一些酶的特異性相對(duì)較差，這種酶作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的選擇性稱(chēng)為相對(duì)特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡(jiǎn)單的酯，蛋白

40、酶水解各種蛋白質(zhì)的肽鍵等。 3）一種酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種，酶對(duì)立體異構(gòu)物的這種選擇性稱(chēng)為立體異構(gòu)特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于L一乳酸，而不催化D一乳酸。31）作為酶活性中心的催化基團(tuán)參加反應(yīng)。 2）作為連接酶與底物的橋梁，便于酶對(duì)底物起作用。 3）為穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象所必需。4）中和陰離子，降低反應(yīng)的靜電斥力。 4酶的必需基團(tuán)有活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)和活性中心外的必需基團(tuán)。活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)有催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)。催化基團(tuán)使底物分子不穩(wěn)定，形成過(guò)渡態(tài)，并最終將其轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。結(jié)合基團(tuán)與底物分子相結(jié)合，將其固定于酶的活性中心?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)為維持酶活性中心的空間構(gòu)象所必需。5l）酶蛋

41、白與輔助因子一同組成全酶，單獨(dú)哪一種均無(wú)催化活性。2）一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學(xué)反應(yīng)。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶，催化不同的化學(xué)反應(yīng)。 4）酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，而輔助因子具體參加化學(xué)反應(yīng)，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。6酶是生物催化劑，溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應(yīng) 速度，但同時(shí)也增加酶變性的機(jī)會(huì)，又使酶促反應(yīng)速度降低。溫度升高到60以上時(shí)，大多數(shù)酶開(kāi)始變性；80時(shí)，多數(shù)酶的變性已不可逆。綜合這兩種因素，酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度為酶促反應(yīng)的最適溫度。在環(huán)境溫度低于最適溫度時(shí)，溫度加快反應(yīng)速度這一效應(yīng)起主導(dǎo)作用，溫度每升高10，反應(yīng)