生物化學上復習可以

1、第1章 生物分子導論偏振光：只在某一平面上振動的光叫做平面偏振光，簡稱偏振光。旋光性：物質(zhì)能使偏振光的振動平面發(fā)生旋轉(zhuǎn)的性質(zhì)。旋光性物質(zhì)：具有旋光性的物質(zhì)叫做旋光性物質(zhì)。旋光度：當偏振光通過某一旋光性物質(zhì)時，其振動平面會向著某一方向旋轉(zhuǎn)一定的角度，這一角度叫做旋光度，通常用“”表示。 左旋體/右旋體：在盛液管中放入旋光性物質(zhì)后，偏振光將發(fā)生偏轉(zhuǎn)。使偏振光振動平面按逆時針方向旋轉(zhuǎn)的物質(zhì)稱左旋體，用“” 表示；使偏振光振動平面按順時針方向旋轉(zhuǎn)的物質(zhì)稱右旋體，用“” 表示。比旋光度：在一定條件下,某物質(zhì)的旋光性為一常數(shù),稱為比旋光度。手性碳原子：與四個不同的原子或基團相連的碳原子稱為手性碳原子，也稱

2、為不對稱碳原子，用C*表示。手性分子：化合物分子中的一個碳原子與四個不同的原子相連時，這個化合物在空間有兩種不同排列，相互不能重疊,像人的兩只手。手性分子：左、右手對映而不能重合，這種實物和鏡像不能重合的現(xiàn)象稱為“手性”。 具有手性的分子叫手性分子。對映體：互為實物和鏡像關系的異構(gòu)體叫做對映異構(gòu)體，簡稱對映體。立體異構(gòu)體：具有相同的結(jié)構(gòu)式，但原子在空間的排列方向不同而引起的異構(gòu)體。順反異構(gòu)體：由于分子中存在雙鍵或環(huán)，使原子或基團不能 繞鍵軸自由旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的立體異構(gòu)體。旋光異構(gòu)體（也叫光學異構(gòu)體）：由于手性碳原子的存在，繞手性碳原子的取代基團以特定的順序排列形成的立體異構(gòu)體。構(gòu)型：指立體異構(gòu)體分

3、子中, 各原子或基團在空間的相對分布或排列稱為分子的構(gòu)型。構(gòu)型的改變必須有共價鍵的斷裂。順式異構(gòu)體：兩個相同原子或基團在雙鍵同一側(cè)的為順式異構(gòu)體，也用 cis- 來表示。反式異構(gòu)體：兩個相同原子或基團分別在雙鍵兩側(cè)的為反式異構(gòu)體，也用 trans- 來表示。 D,L標記法：人為規(guī)定：以甘油醛為標準，分子中的不對稱碳原子（即第二個碳原子）上的羥基有兩種安排，羥基在右面的指定其構(gòu)型為型。若分子中離羰基碳最遠的那個手性碳原子的構(gòu)型與D-甘油醛相同，則為D型。第2章 蛋白質(zhì)的構(gòu)件-氨基酸酸水解：H2SO4或HCI能使蛋白質(zhì)完全水解；不引起消旋作用，但色氨酸完全被破壞，天冬酰胺、谷胺酰胺脫酰胺基；堿水解

4、：NaOH能使蛋白質(zhì)完全水解；色氨酸穩(wěn)定，但大多數(shù)氨基酸遭破壞并引起消旋現(xiàn)象；酶水解：部分水解；不產(chǎn)生消旋，不破壞氨基酸；主要用于蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)分析，如：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等。等電點：當溶液濃度為某一pH值時，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一pH值即為氨基酸的等電點，簡稱pI。茚三酮反應：茚三酮在弱酸中與-氨基酸共熱，引起氨基酸的氧化脫氨、脫羧反應，最后，茚三酮與反應產(chǎn)物氨和還原茚三酮反應，生成紫色物質(zhì)。蛋白質(zhì)的化學修飾：在溫和條件下，以可控制的方式使蛋白質(zhì)與某種試劑發(fā)生特異反應，引起蛋白質(zhì)中個別氨基酸側(cè)鏈或功能團發(fā)生共價化學改變。外消旋物：

5、D-型和L-型的等摩爾混合物。層析法的基本原理層析法是利用混合物中各組分物理化學性質(zhì)的差異（如吸附力、分子形狀及大小、分子親和力、分配系數(shù)等），使各組分在兩相（一相為固定的，稱為固定相；另一相流過固定相，稱為流動相）中的分布程度不同，從而使各組分以不同的速度移動而達到分離的目的。分配層析法原理：主要根據(jù)被分析的樣品（如aa混合物）在兩種互不相溶的溶劑中分配系數(shù)的不同而達到分離的目的柱層析：將固定相裝于柱內(nèi)，使樣品沿一個方向移動而達到分離。紙層析：用濾紙做液體的載體，點樣后，用流動相展開，以達到分離鑒定的目的。薄層層析：將適當粒度的吸附劑鋪成薄層，以紙層析類似的方法進行物質(zhì)的分離和鑒定。離子交換

6、層析：是以離子交換劑為固定相，以特定的含離子的溶液為流動相，利用離子交換劑對需要分離的各種離子結(jié)合力的差異，而將混合物中不同離子進行分離的層析技術。第3章 蛋白質(zhì)的通性、純化和表征等電點：對某一種蛋白質(zhì)來說，在某一pH，它所帶的正電荷和負電荷恰好相等，也即凈電荷為零，這一pH稱為蛋白質(zhì)的等電點。鹽溶：是指在適當濃度的中性鹽溶液中，蛋白質(zhì)溶解度會提高的現(xiàn)象，稱鹽溶。鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽（高鹽濃度）時，會破壞蛋白質(zhì)分子表面的水化層（即破壞了蛋白質(zhì)在水溶液的穩(wěn)定性因素）導致蛋白質(zhì)的溶解度降低發(fā)生沉淀析出，稱鹽析。電泳：在電場的作用下，帶電荷的蛋白質(zhì)或核酸分子將向與其電荷符號相反的電極方

7、向移動的現(xiàn)象稱為電泳。沉降系數(shù)（sedimentation coefficient) ：單位離心場沉降分子的沉降速度。s= v /2x SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳基本原理 ：以聚丙烯酰胺凝膠為支持物，根據(jù)被分離物質(zhì)在電場的作用下產(chǎn)生不同的移動速度而分離的方法。聚丙烯酰胺凝膠由單體丙烯酰胺和交聯(lián)劑甲叉雙丙烯酰胺在催化劑的作用下聚合而成。網(wǎng)狀的大小決定于丙烯酰胺和甲叉雙丙烯酰胺的濃度及兩者的比例。若在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)中加入SDS，SDS是一種陰離子表面活性劑，幾乎能破壞蛋白質(zhì)中所有的非共價鍵，從而使多亞基蛋白質(zhì)解聚，并使多肽鏈呈伸展狀態(tài)，消除了蛋白質(zhì)形狀對遷移率的影響；SDS帶有很多負電荷，與蛋

8、白質(zhì)結(jié)合以后，使變性蛋白質(zhì)帶上大量的凈負電荷，遠遠超過了蛋白質(zhì)分子原有的電荷量，蛋白質(zhì)分子原有的電荷就變得無足輕重了，因而掩蓋了不同蛋白質(zhì)間原有的電荷差別，所以在同一電泳條件下，分子量成為決定蛋白質(zhì)移動速度的唯一因素。分子量越大，受到阻力越大，泳動越慢。SDS可將蛋白質(zhì)解離成亞基，所以測出的分子量是亞基的分子量 。穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體溶液的主要因素：(1) 蛋白質(zhì)表面的親水基團形成的水化層將蛋白質(zhì)顆粒彼此隔開，不會互相碰撞凝聚而沉淀；(2) 兩性電解質(zhì)非等電狀態(tài)時，帶同種電荷，互相排斥不致聚集沉淀透析法：將樣品裝在透析袋里，半透膜阻留pr分子，以達到除去蛋白質(zhì)溶液中小分子（鹽、低分子酸等）。超過濾法

9、：施以一定的壓力強迫小分子物質(zhì)通過半透膜，而按半透膜的篩孔大小截留相應的蛋白質(zhì)分子。等電聚焦原理：根據(jù)蛋白質(zhì)分子的等電點進行分離。利用這種技術分離蛋白質(zhì)混合物是在具有pH梯度的介質(zhì)中進行，在外加電場作用下，各種蛋白質(zhì)將移向并聚集（停留）在等于其等電點的pH梯度處，并形成一個很窄的區(qū)帶。層析原理：利用被分離物質(zhì)的電荷與層析載體電荷的相互作用達到分離純化。親和層析：利用蛋白質(zhì)分子對其配體分子特有的識別能力，建立起來的一種有效的純化方法。第4章 蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)單體蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)僅由一條多肽鏈組成。肽：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。雙縮脲反應

10、：是指蛋白質(zhì)和多肽分子與CuSO4堿性溶液反應生成紫紅色或藍紫色的復合物的反應。是肽和蛋白質(zhì)所特有的。游離氨基酸無此反應。肽鍵的結(jié)構(gòu)特點：(1) 肽鍵即-CNH-這種結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中的主要共價鍵，其中C-N鍵具有約40%的部分雙鍵性質(zhì)，故不能自由旋轉(zhuǎn)。(2) 組成肽鍵的4個原子和它相鄰的兩個-碳原子（C）都處于同一個平面內(nèi)，此平面稱為肽平面（或酰胺平面）。(3) 在肽平面內(nèi)，兩個C原子及其氨基酸的側(cè)鏈R互相遠離形成反式構(gòu)型，肽鏈中的肽鍵一般是反式構(gòu)型，反式構(gòu)型比順式穩(wěn)定。蛋白質(zhì)測序的策略(1) 確定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目(2) 多肽鏈的拆分(3) 斷開多肽鏈內(nèi)的二硫鍵(4) 分析每條多肽鏈

11、的氨基酸組成(5) 鑒定多肽鏈的N末端和C末端殘基(6) 裂解多肽鏈成較小片段(7) 測定各肽段的氨基酸序列(8) 重建完整多肽鏈的一級結(jié)構(gòu)（氨基酸序列）(9) 確定原多肽鏈中二硫鍵的位置肽的命名Ø 在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序。Ø 通常在多肽鏈的一端含有一個游離的a-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的a-羧基，稱為羧基端或C-端。Ø 氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。N-末端氨基酸測定：二硝基氟苯（DNFB）法Sanger法：2,4-二硝基氟苯（Sanger試劑）在堿性

12、條件下，能夠與肽鏈N-端的游離氨基作用，生成二硝基苯衍生物。在酸性條件下水解，得到黃色DNP-氨基酸。該產(chǎn)物能夠用乙醚抽提分離。不同的DNP-氨基酸可以用層析法進行鑒定。N-末端氨基酸測定：丹磺酰氯（DNS）法在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以與N-端氨基發(fā)生?；饔?，得到丹磺酰-氨基酸。此法的優(yōu)點是丹磺酰-氨基酸有強烈的熒光基團，檢測靈敏度比DNFB法高100倍。C-末端氨基酸測定：羧肽酶法羧肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的C-端逐個水解。根據(jù)不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數(shù)量，按反應時間和氨基酸殘基釋放量作動力學曲線，從而推斷蛋白質(zhì)的C-末端殘基。Edma

13、n反應（Edman化學降解法）：（苯異硫氰酸酯，PITC法）是測定蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的方法，主要是從蛋白質(zhì)或多肽氨基末端進行分析，能夠不斷重復循環(huán)，將肽鏈N-端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。第5章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽主鏈本身折疊形成的由氫鍵維系的局部構(gòu)象，包括螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲。螺旋（-helix）：螺旋是蛋白質(zhì)中最常見、最典型、含量最豐富的二級結(jié)構(gòu)元件，肽鏈主鏈骨架圍繞螺旋軸盤繞成螺旋狀稱為螺旋。-折疊（-pleated sheet）：兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈（或同一肽鏈的不同肽段）側(cè)向聚集在一起，相鄰肽鏈主鏈上的NH和C=O之間形成氫鍵，這樣的多肽構(gòu)象就

14、是-折疊片。-轉(zhuǎn)角（-turn）：非重復性結(jié)構(gòu)，球狀蛋白質(zhì)分子中出現(xiàn)的180°回折。無規(guī)則卷曲（random coil）：指尚沒有確定規(guī)律性的多肽鏈主鏈骨架構(gòu)象。經(jīng)常構(gòu)成酶活性部位和蛋白質(zhì)的特異功能部位，往往與生物活性有關。超二級結(jié)構(gòu)：由兩個以上的二級結(jié)構(gòu)元件（主要是-螺旋和-折疊）組合在一起，彼此相互作用，相互聚集形成的有規(guī)則的、在空間上能夠辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體，有3種基本組合形式：、和。三級結(jié)構(gòu)(Tertiary Structure) ：是指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的基礎上，進一步地盤繞、折疊，形成的特定的整個空間結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)是多肽鏈中所有原子和基團的構(gòu)象。結(jié)構(gòu)域：

15、在二級結(jié)構(gòu)和超二級結(jié)構(gòu)的基礎上，多肽鏈進一步卷曲折疊，組裝成的相對獨立的球狀實體。是介于二級和三級結(jié)構(gòu)之間的另一種結(jié)構(gòu)層次。 螺旋的結(jié)構(gòu)特征：(1) 蛋白質(zhì)多肽鏈象螺旋狀盤曲，每圈螺旋含3.6個氨基酸殘基，每上升一圈沿螺旋軸方向上升0.54nm （螺距），即每個氨基酸殘基向上升高0.15nm，每個氨基酸殘基繞螺旋軸旋轉(zhuǎn)100° ；(2) 螺旋中氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向外側(cè)；螺旋的直徑約為0.5nm；(3) 螺旋的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向幾乎與螺旋軸平行；從N-末端出發(fā)，氫鍵是由每個肽鍵上的C=O氧與它前面第3個肽鍵上的N-H氫間形成的；肽鏈上所有的肽

16、鍵都參與氫鍵的形成，因此螺旋相當穩(wěn)定。R側(cè)鏈對螺旋的影響：(1) 多肽鏈上連續(xù)出現(xiàn)帶同種電荷的氨基酸殘基，不能形成穩(wěn)定的螺旋，如多聚Lys、多聚Glu。(2) R基龐大的（如Ile、Phe、Trp）集中排列的肽段，由于存在空間位阻不能形成螺旋。(3) Pro（吡咯環(huán)，不具有酰胺氫，不能形成鏈內(nèi)氫鍵）中止螺旋。在多肽鏈中只要出現(xiàn)pro，-螺旋就被中斷，產(chǎn)生一個彎曲或結(jié)節(jié)。 (4) Gly的R基太小，難以形成-螺旋所需的兩面角，所以和Pro一樣也是-螺旋的最大破壞者?？傊琑基較小，且不帶電荷的氨基酸利于螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自發(fā)卷曲成螺旋。-折疊特點：(1) 氫鍵與肽鏈的長軸

17、接近垂直；(2) 多肽主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象；(3) 側(cè)鏈R基交替分布在片層平面的兩側(cè)。轉(zhuǎn)角的特征：(1) 由多肽鏈上4個連續(xù)的氨基酸殘基組成；(2) 第一個a.a殘基的C=O與第四個a.a殘基的N-H生成氫鍵，穩(wěn)定結(jié)構(gòu)；(3) 主鏈骨架以180°旋轉(zhuǎn)折疊；(4) pro和Gly常出現(xiàn)在轉(zhuǎn)角。結(jié)構(gòu)域的結(jié)構(gòu)特點：(1) 結(jié)構(gòu)域是球狀蛋白的獨立折疊單位；常見的結(jié)構(gòu)域一般有100200氨基酸殘基。(2) 結(jié)構(gòu)域之間常常有一段柔性的肽段相連，形成所謂的鉸鏈區(qū)，使結(jié)構(gòu)域之間可以發(fā)生相對移動。(3) 較小的蛋白質(zhì)分子或亞基往往是單結(jié)構(gòu)域的，結(jié)構(gòu)域即三級結(jié)構(gòu)，如：紅氧還蛋白、核糖核酸酶、肌紅蛋白等；

18、而較大的球狀蛋白三級結(jié)構(gòu)往往由多個結(jié)構(gòu)域締合而成，如免疫球蛋白等。(4) 結(jié)構(gòu)域可以承擔一定的生物學功能，幾個結(jié)構(gòu)域協(xié)同作用，可體現(xiàn)出蛋白質(zhì)的總體功能。例如，脫氫酶類的多肽主鏈有兩個結(jié)構(gòu)域，一個為結(jié)合NAD+結(jié)構(gòu)域，一個是起催化作用的結(jié)構(gòu)域，兩者組合成脫氫酶的脫氫功能區(qū)。(5) 結(jié)構(gòu)域間的裂縫，常是活性部位，也是反應物的出入口，一般情況下，酶的活性部位常位于結(jié)構(gòu)域之間。三級結(jié)構(gòu)的特點：(1) 許多在一級結(jié)構(gòu)上相差很遠的aa殘基在三級結(jié)構(gòu)上相距很近。(2) 大的球形蛋白(200aa以上)，常常含有幾個結(jié)構(gòu)域，結(jié)構(gòu)域是一種密實的結(jié)構(gòu)體，典型情況下常常含有特定的功能(如結(jié)合離子和小分子)。驅(qū)使球狀蛋

19、白質(zhì)折疊形成三維結(jié)構(gòu)的主要動力(1) 肽鏈必須折疊以便埋藏疏水側(cè)鏈，使之與溶劑水的接觸降低至最小程度。(2) 使多肽鏈的極性基團和周圍水分子間形成氫鍵，從而處于有利的能量狀態(tài)。球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)特征(1) 含有豐富的二級結(jié)構(gòu)元件(2) 具有明顯的折疊層次(3) 分子呈現(xiàn)球狀或橢球狀(4) 疏水側(cè)鏈埋藏在分子內(nèi)部，親水側(cè)鏈暴露在分子表面：球狀蛋白質(zhì)是水溶性的(5) 分子表面常常有空穴，這種空穴常常是結(jié)合配體（底物、效應物等）并行使生物功能的活性部位。四級締合在結(jié)構(gòu)和功能上的優(yōu)越性(1) 四級結(jié)構(gòu)在空間排布的幾何形狀，一般為球狀，降低比表面積，增加蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。(2) 提高基因編碼的效率和經(jīng)濟性

20、。 (3) 使酶的催化基團匯集，提高催化效率。(4) 具有別構(gòu)效應，實現(xiàn)對酶活性的調(diào)節(jié)。蛋白質(zhì)折疊（protein folding）意義Ø 結(jié)構(gòu)上：使伸展的肽鏈形成特定的三維結(jié)構(gòu)。Ø 功能上：使無活性的分子成為具有特定生物學功能的蛋白質(zhì)。分子伴侶功能是幫助其它含多肽結(jié)構(gòu)的物質(zhì)在體內(nèi)進行正確的非共價的組裝。分子伴侶的作用是防止新生肽鏈的錯誤折疊和聚集，而自身并不成為其最后結(jié)構(gòu)的一部分。第6章 蛋白質(zhì)的功能與進化波耳效應：增加CO2的濃度或降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協(xié)同效應，降低血紅蛋白對O2的親和力，促進O2的釋放，反之，高濃度的O2也能促使血紅蛋白釋放H+和CO2

21、。別構(gòu)蛋白質(zhì)：由多個亞基構(gòu)成的蛋白質(zhì)，因一個亞基構(gòu)象變化引起其它亞基構(gòu)象變化并進而改變蛋白活性的現(xiàn)象，稱為別構(gòu)效應（或變構(gòu)效應），具有這種效應的蛋白質(zhì)叫別構(gòu)蛋白。同促效應：正常配體本身作為調(diào)節(jié)物，對別構(gòu)蛋白的調(diào)節(jié)作用，稱為同促效應。所有的別構(gòu)蛋白都有此效應。包括正協(xié)同效應和負協(xié)同效應。正協(xié)同效應：提高了別構(gòu)蛋白的活性。配體的結(jié)合促進后續(xù)配體的結(jié)合，S型配體結(jié)合曲線。負協(xié)同效應：一種配體的結(jié)合抑制后續(xù)配體的結(jié)合，降低了別構(gòu)蛋白的活性。異促效應：其它配體分子作為調(diào)節(jié)物對別構(gòu)蛋白的調(diào)節(jié)作用稱為異促效應。分子病：由基因突變引起的某個功能蛋白的某一個或幾個氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代，從而導致整個分子的三

22、維結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，功能部分或全部喪失，引起疾病。同源蛋白質(zhì)：在不同的生物體內(nèi)行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)。同源蛋白質(zhì)的特點：(1) 序列同源性；(2) 不變殘基，不變殘基高度保守，是必需的；可變殘基，可變殘基中，個別氨基酸的變化不影響蛋白質(zhì)的功能；(3) 多肽鏈長度相同或相近。運用所學生化知識，簡述蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關系。一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和功能的基礎。一級結(jié)構(gòu)相似其功能也相似,例如不同哺乳動物的胰島素一級結(jié)構(gòu)相似,僅有個別氨基酸差異,故他們都具有胰島素的生物學功能；一級結(jié)構(gòu)不同,其功能也不同；一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,則蛋白質(zhì)功能也發(fā)生改變,例如血紅蛋白由2條鏈和2條鏈組成,正常人鏈的第6位谷氨酸換成了

23、纈氨酸,就導致分子病-鐮刀狀紅細胞貧血的發(fā)生,患者紅細胞帶氧能力下降,易溶血?？臻g結(jié)構(gòu)與功能的關系也很密切,空間結(jié)構(gòu)改變,其理化性質(zhì)與生物學活性也改變。如核糖核酸酶變性或復性時,隨之空間結(jié)構(gòu)破壞或恢復,生理功能也喪失或恢復。變構(gòu)效應也說明空間結(jié)構(gòu)改變,功能改變。BPG（二磷酸甘油酸）調(diào)節(jié)機理BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。在肺部，P（O2）超過100torr，血紅蛋白幾乎全被O2飽和, 因此，BPG是否存在與氧合關系不大。而在組織中，P（O2）低，BPG降低血紅蛋白的氧親和力，加大血紅蛋白的卸氧量。氧的S形曲線結(jié)合、Bohr效應以及BPG效應物的調(diào)節(jié)使血紅蛋白的輸氧能力達到最高效率，同時

24、使體內(nèi)氧壓、pH維持在一個穩(wěn)定水平。第7章 糖類和糖生物學單糖：不能被水解成更小分子的糖。寡糖：2-20個單糖分子脫水縮合而成。差向異構(gòu)體：構(gòu)造相同的含多個手性碳原子的不同旋光分子中, 若只有一個手性碳原子的構(gòu)型相反，而其它手性碳原子的構(gòu)型完全相同，則把這些異構(gòu)體稱為差向異構(gòu)體。異頭物：單糖由開鏈結(jié)構(gòu)變成環(huán)狀結(jié)構(gòu)后，羰基碳原子成為新的手性中心，導致C-1差向異構(gòu)化，產(chǎn)生兩個非對映體，這種羰基碳上形成的差向異構(gòu)體稱異頭物。變旋現(xiàn)象：在溶液中，糖的鏈狀結(jié)構(gòu)和環(huán)狀結(jié)構(gòu)之間是可以相互轉(zhuǎn)變的，從而會發(fā)生旋光度的改變，最后達到一個動態(tài)平衡，此稱為變旋現(xiàn)象。 成脎反應：還原糖與苯肼反應生成含苯腙基（=NNH

25、C6H5）的衍生物，即糖脎。a-異頭物：異頭碳上的羥基與最末的手性碳原子的羥基在鏈同側(cè)。b-異頭物：異頭碳上的羥基與最末的手性碳原子的羥基在鏈異側(cè)。解釋變旋現(xiàn)象葡萄糖的環(huán)狀半縮醛結(jié)構(gòu)可以解釋變旋現(xiàn)象由于形成環(huán)狀半縮醛，原來沒有手性的羰基變成了手性中心，結(jié)果生成兩種不同的環(huán)狀半縮醛:、兩種異構(gòu)體。當把葡萄糖溶于水中，它可通過開鏈結(jié)構(gòu)進行半縮醛形式的相互轉(zhuǎn)化，最終達到平衡?；旌衔镏?異構(gòu)體占36% ，-異構(gòu)體 占64%，開鏈結(jié)構(gòu)占0.01%; 比旋光度為+52.5º。糖苷：環(huán)狀單糖的半縮醛（或半縮酮）羥基與另一化合物發(fā)生縮合形成的縮醛（或縮酮）稱為糖苷或苷。糖苷與糖的區(qū)別：糖苷不顯示醛的

26、性質(zhì)，不與苯肼發(fā)生反應，不能還原Fehling試劑，無變旋現(xiàn)象。糖苷對堿溶液穩(wěn)定，但易被酸水解成原來的糖和配基。肽聚糖：由一種基本結(jié)構(gòu)單位胞壁肽重復排列構(gòu)成。胞壁肽由一個二糖單位（N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸通過-1，4糖苷鍵連接）和一個四肽側(cè)鏈組成。糖綴合物：由糖類與蛋白質(zhì)或脂類等其它生物分子以共價鍵連接而成的糖復合物，如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂等。糖蛋白（glycoprotein）：是由糖鏈與蛋白質(zhì)多肽鏈共價結(jié)合而成的球狀高分子復合物。糖肽鍵：寡糖鏈與多肽鏈(蛋白質(zhì))中的氨基酸以多種形式共價連接，構(gòu)成糖蛋白的糖肽連接健，簡稱糖肽鍵。糖肽鍵主要有兩種類型：N-糖肽鍵和O-糖肽鍵。N-糖肽鍵

27、：糖鏈的N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）的糖環(huán)C1原子與多肽鏈上天冬酰胺的酰胺基N原子共價連接。O-糖肽鍵：糖鏈的N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）的糖環(huán)C1原子與多肽鏈上絲氨酸（Ser）或蘇氨酸（Thr）的-OH基O原子共價連接。蛋白聚糖：一類特殊的糖蛋白，由糖胺聚糖通過共價鍵與一個核心蛋白共價相連接而成。第8章（一） 脂質(zhì)三酰甘油：甘油和脂肪酸形成的三酯。類固醇：也稱甾類化合物，基本單位是環(huán)戊烷多氫菲；包括：固醇和固醇衍生物。皂化反應：指脂類在堿催化下水解，產(chǎn)生醇和脂肪酸鹽的過程。皂化價：完全皂化1克油脂所需KOH的毫克數(shù)。 血漿脂蛋白：由脂類和蛋白質(zhì)以非共價鍵（疏水作用、范德華力和靜電引力

28、）結(jié)合而成的復合物。血漿脂蛋白的分類電泳法分類：依據(jù)各類脂蛋白顆粒中蛋白質(zhì)含量不同而有不同的表面電荷，在電場下產(chǎn)生不同的遷移率。電泳法將血漿脂蛋白分為四類：乳糜微粒、b -脂蛋白、前 b -脂蛋白、a -脂蛋白密度梯度超速離心法分類：依據(jù)各脂蛋白顆粒中脂類含量不同而有不同的密度，超離心時有不同的沉降率（梯度介質(zhì)：蔗糖密度梯度系統(tǒng)）。血漿脂蛋白依密度分為：(1) 乳糜微粒；(2) 極低密度脂蛋白（VLDL）；(3) 中間密度脂蛋白（IDL），介于VLDL與 LDL中間；(4) 低密度脂蛋白（LDL）；(5) 高密度脂蛋白(HDL)。 血漿脂蛋白的結(jié)構(gòu)：球狀顆粒I. 核心（疏水脂，包括三酰甘油和膽

29、固醇酯）II. 外殼層 A. 極性脂（磷脂和游離膽固醇）B. 載脂蛋白載脂蛋白的功能：(1) 作為疏水脂質(zhì)的增溶劑，構(gòu)成并且穩(wěn)定脂蛋白的結(jié)構(gòu) ；(2) 作為脂蛋白受體的配體，決定脂蛋白和細胞膜上的脂蛋白受體的結(jié)合及其代謝過程。血漿脂蛋白的功能：運載脂類(1) 乳糜微粒，從小腸運輸甘油三酯和膽固醇及其它脂類到血漿和其它組織；(2) 極低密度脂蛋白（VLDL），在肝臟中生成，將甘油三酯和膽固醇運輸?shù)桨薪M織中；(3) 中間密度脂蛋白（IDL），介于VLDL與 LDL中間；(4) 低密度脂蛋白（LDL），膽固醇的主要載體；(5) 高密度脂蛋白(HDL)，在肝臟和小腸中生成，清除殘余的脂類。 碘值：（不

30、飽和程度）100克油脂鹵化吸收碘的克數(shù)。酸值：（酸敗程度）中和1克油脂中的游離脂肪酸所消耗的KOH毫克數(shù)。簡單脂質(zhì)（simple lipid)：脂肪酸與醇類形成的酯。復合脂質(zhì)（compound lipid）：除含有脂肪酸和醇外，還含有其它非脂成分。衍生脂質(zhì)（derived lipid）：由單純脂質(zhì)和復合脂質(zhì)衍生而來的。結(jié)構(gòu)脂質(zhì)：主要由磷脂、膽固醇和糖脂構(gòu)成生物膜的脂雙層結(jié)構(gòu)?；钚灾|(zhì)：活性脂質(zhì)屬小量的細胞成分，但其有專一的重要的生物活性。包括數(shù)百種類固醇和萜。蠟：長鏈脂肪酸和長鏈一元醇和固醇形成的酯。脂肪酸多為飽和脂肪酸。蠟有很弱的極性頭部和非極性尾部，所以蠟完全不溶于水。鞘磷脂：也叫鞘氨醇磷

31、脂，存在高等動物的腦髓鞘和紅細胞膜，植物種子。主要由鞘氨醇，脂肪酸，磷酸膽堿組成。糖脂：指糖通過其半縮醛羥基以糖苷鍵與脂類連接的化合物。鞘糖脂（神經(jīng)酰胺糖脂）：單糖或寡糖通過O-糖苷鍵與神經(jīng)酰胺相連。膽固醇功能： 1.膽固醇是生物膜的重要成分，保證膜在低溫時的流動性及正常功能。 2.膽固醇是血中脂蛋白復合體成分，與動脈粥樣硬化有關。 3.膽固醇是合成膽汁酸、類固醇激素、維生素D等生理活性物類的前體。 4.腎上腺皮類激素、雌激素、雄激素是從膽固醇衍生而來的。第8章（二） 生物膜的組成與結(jié)構(gòu)生物膜（biomembranes）：是包括細胞膜在內(nèi)的細胞中全部膜結(jié)構(gòu)的統(tǒng)稱。膜蛋白：生物膜中含有多種不同的

32、蛋白質(zhì)，通常稱為膜蛋白，根據(jù)它們在膜上的定位情況可以分為膜周邊蛋白質(zhì)和膜內(nèi)在蛋白質(zhì)。膜周邊蛋白質(zhì)：分布于雙層脂膜的外表層，主要通過靜電引力或范德華力與膜結(jié)合。膜周邊蛋白質(zhì)與膜的結(jié)合比較疏松，容易從膜上分離出來。膜內(nèi)在蛋白質(zhì)：蛋白的部分或全部嵌在雙層脂膜的疏水層中。這類蛋白的特征是不溶于水，主要靠疏水鍵與膜脂相結(jié)合，而且不容易從膜中分離出來。9章引論酶：是一類具有高效率、高度專一性、活性可調(diào)節(jié)的生物催化劑。單純酶類(simple enzyme)：僅由蛋白質(zhì)組成，不含其它物質(zhì)，如脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶等。綴合酶類（conjugated enzyme)：全酶=脫輔酶+輔因子，二者存在時酶才有催

33、化作用；如超氧化物歧化酶（Cu2、Zn2）、乳酸脫氫酶（NAD+）單體酶：一般是由一條肽鏈組成，大多是催化水解反應的酶。寡聚酶：由兩個或兩個以上亞基組成的酶，亞基可以相同或不同，一般是偶數(shù)，亞基間以非共價鍵結(jié)合。 酶復合體：由幾個酶靠非共價鍵結(jié)合而成，其中每一個酶催化一個反應，所有反應依次進行，構(gòu)成一個代謝途徑或代謝途徑的一部分。鎖鑰模型(lock-key hypothesis)：底物分子或其一部分像鑰匙一樣，專一地插入酶活性中心，通過多個結(jié)合位點的結(jié)合，形成酶底物復合物；酶活性中心的催化基團正好對準底物的有關敏感鍵，進行催化反應。誘導契合模型(induced-fit hypothesis)

34、：酶分子與底物分子接近時，酶蛋白質(zhì)受底物分子誘導，構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，進行反應。酶活力（enzyme activity）：酶催化某一反應的能力，其大小可用在一定條件下，酶催化某一反應的反應速度表示（一般測初速度）。固定化酶：指將水溶性的酶用物理或化學方法處理，使之成為不溶于水的，但仍具有酶活性的酶。反應后的酶可以回收重復使用。酶催化反應的特點(1) 催化效率高：酶催化反應速度比非酶催化反應速度至少高出幾個數(shù)量級。(2) 高度專一性：酶對反應的底物和產(chǎn)物都有極高的專一性。 (3) 易失活，反應條件大多要求溫和：常溫、常壓，中性pH。(4) 酶活性可調(diào)節(jié)：根

35、據(jù)據(jù)生物體的需要，許多酶的活性可受多種調(diào)節(jié)機制的調(diào)節(jié)，包括：別構(gòu)調(diào)節(jié)、酶的共價修飾、酶的合成與降解等。國際系統(tǒng)分類法及編號（EC編號）(1) 按反應性質(zhì)分六大類，用1、2、3、4、5、6表示；(2) 根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點，將每一大類分為若干個亞類，編號用1、2、3等；(3) 每個亞類又可分為若干個亞一亞類，用編號1、2、3表示。轉(zhuǎn)移酶：轉(zhuǎn)移酶催化基團轉(zhuǎn)移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉(zhuǎn)移到另一個底物的分子上。裂合酶：裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。異構(gòu)酶：異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即分子內(nèi)部基團的重排。連接酶：連接酶，催化與ATP分解

36、相偶聯(lián)、并由兩種物質(zhì)合成一種物質(zhì)的反應。絕對專一性：酶對底物的要求非常嚴格，只能對某一種底物的某一種反應起催化作用。相對專一性：對底物專一性降低，可作用一類結(jié)構(gòu)相似的底物。酶促反應速度：單位時間、單位體積中底物的減少量或產(chǎn)物的增加量；固定化酶的優(yōu)點：(1) 極易將固定化酶與底物、產(chǎn)物分開;(2) 可以在較長時間內(nèi)進行反復分批反應和裝柱連續(xù)反應;(3) 在大多數(shù)情況下,能夠提高酶的穩(wěn)定性;(4) 酶反應過程能夠加以嚴格控制;(5) 產(chǎn)物溶液中沒有酶的殘留,簡化了提純工藝;(6) 可以增加產(chǎn)物的收率,提高產(chǎn)物的質(zhì)量;(7) 酶的使用效率提高,成本降低。酶的化學修飾（Chemical modific

37、ation）：是指用化學手段將某些原子或化學基團結(jié)合到酶分子上，或?qū)⒚阜肿又心郴鶊F改變，從而達到改變酶的催化性質(zhì)及一些生理生化性質(zhì)的目的。抗體酶/催化性抗體：是抗體的高度選擇性和酶的高效催化能力巧妙結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一類具有催化活力的免疫球蛋白，在其可變區(qū)賦予了酶的屬性。第10章 酶動力學Kcat：指當酶被底物充分飽和時，每秒鐘每個酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)（稱為轉(zhuǎn)換數(shù)或催化常數(shù)），表示酶的最大催化活力的量度。最適pH：使酶促反應速度達到最大時的pH稱為該酶的最適pH。激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱為激活劑。包括無機離子或簡單有機化合物。失活(inactivation)：凡是酶活力的降低或

38、喪失都稱為酶的失活。抑制(inhibition)：使酶活力下降或喪失但并不引起酶蛋白變性，它主要改變酶活性中心的化學性質(zhì)。抑制劑（inhibitor）：引起酶的抑制作用的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。競爭性抑制（Competitive inhibition）：酶活性部位是不能同時結(jié)合底物與抑制劑的。抑制劑具有與底物相似的化學結(jié)構(gòu)，競爭酶的活性中心，并與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結(jié)合；可以通過增加底物濃度(即提高底物的競爭能力）而解除此種抑制。非競爭性抑制（noncompetitive inhibition）：底物和抑制劑可以同時與酶結(jié)合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產(chǎn)物，因此，

39、酶的活性降低；抑制劑與酶活性中心以外的基團結(jié)合，其結(jié)構(gòu)與底物無共同之處；不能用增加底物濃度的辦法來消除非競爭性抑制作用。pH影響酶活力的原因(1) 過酸或過堿會影響酶蛋白構(gòu)象，使酶活性喪失。(2) 影響酶和底物分子解離狀態(tài)，尤其是酶活性中心的解離狀態(tài)，最終影響ES形成。(3) 影響酶分子中一些基團解離，這些基團的離子化狀態(tài)影響酶的專一性及活性中心構(gòu)象。 無機離子的激活作用特點：(1) 激活劑的選擇性，即不同的離子激活不同的酶。(2) 不同離子之間有拮抗作用和可替代作用，如Na+與K+、Mg2與Ca2之間常常拮抗，但Mg2與Zn2 +?？商娲?。(3) 激活劑的濃度要適中，過高往往有抑制作用。酶動

40、力學：研究酶促反應的速度以及影響酶促反應速度的各種因素，包括底物濃度、酶濃度、pH、溫度、激活劑與抑制劑等。有機磷化合物：能與乙酰膽堿酯酶的活性部位的SerOH形成磷酯鍵，強烈地抑制酶的活力，使乙酰膽堿不能夠被分解而過分積累，導致神經(jīng)系統(tǒng)過于興奮，引起神經(jīng)系統(tǒng)功能失調(diào)而中毒致死。解毒劑：PAM（解磷定）可以把磷酰化膽堿酯酶上的磷酸根除去，使酶復活?；前奉愃幬锛捌淇咕鷻C理（以對氨基苯磺酰胺為例說明）(1) 磺胺藥物的基本結(jié)構(gòu)是對氨基苯磺酰胺，它與葉酸的組成成分對氨基苯甲酸類似。(2) 磺胺藥物可與對氨基苯甲酸競爭細菌體的二氫葉酸合成酶，使不能合成細菌生長繁殖所必需的葉酸。第11章 酶作用機制和酶

41、活性調(diào)節(jié)別構(gòu)酶：一般都是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基構(gòu)成，這種酶除了有活性中心外，還有一個別構(gòu)中心，當調(diào)節(jié)物結(jié)合到別構(gòu)中心上時，會引起酶分子構(gòu)象發(fā)生變化而導致酶活性的變化。別構(gòu)調(diào)節(jié)：調(diào)節(jié)物（效應物）與別構(gòu)酶分子中的別構(gòu)中心（調(diào)節(jié)中心）非共價結(jié)合后，酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，從而調(diào)節(jié)酶的活性，即別構(gòu)調(diào)節(jié)。同促效應：底物氨甲酰磷酸和天冬氨酸對ATCase呈S形正協(xié)同速率曲線，這種底物分子本身對別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)作用稱為同促效應；異促效應：非底物分子作為調(diào)節(jié)物對別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)作用稱為異促效應CTP終產(chǎn)物反饋抑制：通過降低酶與底物的親和力來抑制ATCase 。ATP激活：增加酶與底物的親和力，是ATCase的激活劑。

42、酶的共價修飾（covalent modification）：指在專一性酶的催化下，某些小分子基團共價地結(jié)合到被修飾的酶分子上，使被修飾酶的活性發(fā)生改變，從而調(diào)節(jié)酶活性。激酶：將ATP上的Pi轉(zhuǎn)移到底物上的轉(zhuǎn)移酶類（蛋白激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶等）。級聯(lián)系統(tǒng)（cascade system）：在連鎖代謝反應中一個酶被激活后，連續(xù)地發(fā)生其它酶被激活，導致原始調(diào)節(jié)信號的逐級放大。這樣的連鎖代謝反應系統(tǒng)稱為級聯(lián)系統(tǒng)。同工酶：能催化相同的化學反應，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)和免疫性能等方面存在明顯差異的一組酶。酶活性中心的特點： (1) 活性部位在酶分子的總體中占很小一部分，通常只占整個

43、酶分子體積的12。(2) 酶的活性部位是一個三維實體。(3) 酶和底物在結(jié)合過程中構(gòu)象（之一或同時）發(fā)生變化，促進結(jié)合。(4) 底物通過次級鍵與酶結(jié)合。(5) 酶的活性部位位于酶分子的裂縫內(nèi)（疏水區(qū)域）。咪唑基是最常見、最有效的催化基團：(1) 組氨酸的咪唑基的解離常數(shù)為6，在生理pH條件下，既可以作質(zhì)子的供體，又可作質(zhì)子的受體。(2) 咪唑基供給或接受質(zhì)子的速度幾乎相等而且最快。金屬離子作為輔助因子的作用機理如下：(1) 作為酶活性中心的催化基團參與催化反應、傳遞電子；(2) 作為連接酶與底物的橋梁，便于酶對底物起作用；(3) 穩(wěn)定酶的構(gòu)象所必需；(4) 中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。別

44、構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點和性質(zhì)(1) 已知的別構(gòu)酶都是寡聚酶，通過次級鍵結(jié)合；(2) 具有活性中心和別構(gòu)中心（調(diào)節(jié)中心），活性中心和別構(gòu)中心處在不同的亞基上或同一亞基的不同部位上。(3) 多數(shù)別構(gòu)酶不止一個活性中心，活性中心間有同位效應，底物就是調(diào)節(jié)物：有的別構(gòu)酶不止一個別構(gòu)中心，可以接受不同的代謝物的調(diào)節(jié)。(4) 不遵循米氏方程，動力學曲線是S型（正協(xié)同效應）或表觀雙曲線（負協(xié)同效應）。鄰近效應：酶與底物形成中間復合物后使底物之間、酶的催化基團與底物之間相互靠近，提高了反應基團的有效濃度，從而增加反應速率的一種效應。定向效應：由于酶的構(gòu)象作用，底物的反應基團之間、酶與底物的反應基團之間正確取向的效應。

45、共價修飾的類型： 磷酸化/去磷酸化（主要存在于高等動、植物細胞中） 腺苷酰化/去腺苷?；唬ㄖ饕嬖诩毦校?乙?；?去乙?；?甲基化/去甲基化；第12章 維生素與輔酶維生素：參與生物生長發(fā)育和代謝所必需的一類小分子有機化合物，由于體內(nèi)不能合成或合成量不足，所以必須由食物供給。水溶性維生素：能在水中溶解的一組維生素。包括B族維生素及維生素C和硫辛酸等。大多數(shù)作為輔酶發(fā)揮作用。脂溶性維生素：溶于有機溶劑的一類維生素。包括維A、維D、維E及維K，單獨具有生理功能。13核酸通論如何證明DNA是遺傳物質(zhì)？肺炎雙球菌的轉(zhuǎn)化實驗肺炎雙球菌有兩種：一種稱為光滑型(S)，菌體有莢膜、菌落光滑、有毒；一種稱為

46、粗糙型(R) ，菌體無莢膜、菌落粗糙、無毒。(1) 將R型細菌注射入小鼠；小鼠不死亡。(2) 將S型細菌注射入小鼠；小鼠死亡，小鼠體內(nèi)有S型活細菌。(3) 加熱殺死的S型細菌注射入小鼠；小鼠不死亡。(4) R型活細菌和加熱殺死的S型細菌混合注射小鼠；小鼠死亡，小鼠體內(nèi)有S型活細菌，經(jīng)培養(yǎng)得到S型活細菌。因此在加熱殺死的S型細菌中，含有某種促成R型細菌轉(zhuǎn)化為S型細菌的“轉(zhuǎn)化因子”。然后取S型細菌，分離出其中的DNA、蛋白質(zhì)、多糖以及將DNA與DNA酶混合，將以上四組分分別與R型細菌培養(yǎng)基混合培養(yǎng)；結(jié)果除有DNA一組的培養(yǎng)液中既能分離出R型細菌又能分離出S型細菌，其余各組均只有R型細菌。進一步的實

47、驗表明“轉(zhuǎn)化因子”是DNA。因此可得出結(jié)論，DNA是遺傳物質(zhì)。噬菌體侵染細菌的實驗(1) 標記細菌：將細菌培養(yǎng)在含35S的培養(yǎng)基，培養(yǎng)出含35S的細菌；將細菌培養(yǎng)在含32P的培養(yǎng)基，培養(yǎng)出含32P的細菌。(2) 標記噬菌體：將噬菌體培養(yǎng)在含35S的細菌中，培養(yǎng)出含35S的噬菌體；將噬菌體培養(yǎng)在含32P的細菌中，培養(yǎng)出含32P的噬菌體。(3) 噬菌體侵染細菌：將被35S標記的噬菌體培養(yǎng)在細菌中，培養(yǎng)出的子代噬菌體中無35S。將被32P標記的噬菌體培養(yǎng)在細菌中，培養(yǎng)出的子代噬菌體中有32P。實驗表明：噬菌體侵染細菌時，DNA進入細菌細胞中，而蛋白質(zhì)留在外面。因此子代噬菌體的各種性狀是通過親代DNA

48、來遺傳的，即DNA是遺傳物質(zhì)。核酸可分為哪些種類？它們是如何分布的？核酸分為脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩大類。Ø DNA絕大多數(shù)是線型或環(huán)狀雙鏈大分子，也有少部分病毒的DNA是線型或環(huán)狀單鏈分子。Ø 細胞RNA通常都是線型單鏈分子，但病毒RNA有雙鏈、單鏈、環(huán)狀、線型多種形式。根據(jù)RNA的功能，可以分為：(1) 轉(zhuǎn)移RNA（transfer RNA , tRNA) (2) 核糖體RNA（ribosomal RNA , rRNA)(3) 信使RNA（messenger RNA , mRNA)(4) 特殊功能的RNAa. 核內(nèi)小RNA （ Small nucle

49、ar RNA, snRNA ） b. 核仁小RNA （Small nucleoar RNA，snoRNA ）c. 胞質(zhì)小RNA （ Small cytoplasmic RNA，scRNA ）d. 反義RNA（Antisense RNA）e. 核酶（Ribozyme）14核酸的結(jié)構(gòu)DNA一級結(jié)構(gòu)：脫氧核苷酸分子間連接方式及排列順序。DNA二級結(jié)構(gòu)：DNA的兩條多聚核苷酸鏈間通過氫鍵形成的雙螺 旋結(jié)構(gòu)。DNA三級結(jié)構(gòu)：DNA雙鏈進一步折疊卷曲形成的構(gòu)象。超螺旋是DNA三級結(jié)構(gòu)的主要形式。夏格夫法則（Chargaffs rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧

50、啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的堿基組成具有物種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。Watson-Crick 雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(1) 兩條反向平行的多核苷酸鏈繞同一中心軸相互纏繞，形成右手雙股螺旋，一條53，另一條35 。(2) 嘌呤與嘧啶堿位于雙螺旋的內(nèi)側(cè)；磷酸與脫氧核糖在外側(cè)，彼此通過3，5磷酸二酯鍵相連接，構(gòu)成DNA分子的骨架。(3) 堿基平面與縱軸垂直，糖環(huán)平面與縱軸平行。(4) 雙螺旋的平均直徑為2nm ，兩個相鄰的堿基對之間的高度距離為0.34nm，沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周有10個核苷酸，螺距為3.4nm 。(5) 兩條DNA鏈相互結(jié)合以及形成雙

51、螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵。堿基的相互結(jié)合具有嚴格的配對規(guī)律，堿基互補，A=T，G=C。(6) 堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制，但一條多核苷酸的序列被確定后，即可確定另一條互補鏈的序列。表明遺傳信息由堿基的序列所攜帶。擬核（nucleoid）：細菌的染色體相對聚集在一起，形成一個較為致密的區(qū)域，稱為擬核。15核酸的物理化學性質(zhì)和研究方法變性：指核酸雙螺旋結(jié)構(gòu)被破壞，雙鏈解開，但共價鍵并未斷裂的現(xiàn)象。熔解溫度（Tm）：DNA熱變性引起理化性質(zhì)改變一半時的溫度。增色效應：由于DNA變性引起的光吸收增加稱增色效應,也就是變性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增強的效應。 復性：變性DNA在

52、適當條件下，兩條鏈重新締合成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程。減色效應：變性DNA復性形成雙螺旋結(jié)構(gòu)后，其260nm紫外吸收會降低, 這種現(xiàn)象叫減色效應。 Sanger法：雙脫氧末端終止法，用做測定DNA一級結(jié)構(gòu)。Sanger雙脫氧鏈終止法原理在模板指導下，DNA聚合酶不斷將dNTP加到引物的3-OH末端，使引物延長合成出新的互補的DNA鏈，如果加入雙脫氧核苷三磷酸 (ddNTP),由于雙脫氧核糖的3位置上缺少一個羥基，故不能同后續(xù)的dNTP形成磷酸二酯鍵，即形成一種全部具有相同5-引物端和以ddNMP殘基為3端結(jié)尾的長短不一的片段的混合物。由于雙脫氧核苷酸在每個DNA分子中摻入的位置不同，采用聚丙烯酰胺凝膠

53、電泳區(qū)分長度差一個核苷酸的單鏈DNA，從而讀取DNA核苷酸序列。測序過程：(1) 模板與引物雜交(2) 引物的延長和合成阻斷Ø 四個試管分別加入 DNA聚合酶 dNTPØ 分別加入 ddATP ddGTP ddCTP ddTTPØ 四個試管中所有產(chǎn)物是一系列長度只差一個核苷酸的聚合鏈(3) 電泳(4) 放射自顯影得到直讀圖象分子雜交：不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有堿基配對的區(qū)域，在復性時可形成局部雙螺旋區(qū)，稱核酸分子雜交。Southern印跡法：將電泳分離后的DNA片段從凝膠轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上，再進行雜交?；蛐酒?Gene chip)：又

54、稱DNA芯片（DNA Chip）或生物芯片(Biological chip),是指將大量探針分子固定于支持物上，根據(jù)堿基互補配對原理，與標記的樣品分子進行雜交，通過檢測每個探針分子的雜交信號強度進而獲取樣品分子的數(shù)量和序列信息。24蛋白質(zhì)習題集一、選擇題1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂( )A、三級結(jié)構(gòu) B、締合現(xiàn)象 C、四級結(jié)構(gòu) D、變構(gòu)現(xiàn)象2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個-碳原子處于( )A、不斷繞動狀態(tài) B、可以相對自由旋轉(zhuǎn) C、同一平面 D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)3、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=

55、2.34, pK2=9.60 ，它的等電點（pI）是( )A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.774、肽鏈中的肽鍵是：( )A、順式結(jié)構(gòu) B、順式和反式共存 C、反式結(jié)構(gòu)5、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：( )A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力6、蛋白質(zhì)變性是由于（ ）A、一級結(jié)構(gòu)改變 B、空間構(gòu)象破壞 C、輔基脫落 D、蛋白質(zhì)水解7、必需氨基酸是對（ ）而言的。A、植物 B、動物 C、動物和植物 D、人和動物8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（ ）A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、絲氨酸9、天然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（ ）A、全部是L型 B、全部是D型 C、部分是L型，部分是D型 D、除甘氨酸外都是L型10、谷氨酸的pKa1(-COOH)為2.19，pKa2(-NH3+)為9.67，pKa3(-COOH)為4.25，其pI是（ ）A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93二、是非題（在題后括號內(nèi)打或×）1、一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因為-COOH和-NH3+)的解離度相等。（ ） 2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價健