第三章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能ppt課件

1、 第三章第三章 蛋白質(zhì)的構(gòu)造與功能蛋白質(zhì)的構(gòu)造與功能教學(xué)要求教學(xué)要求 掌握蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性。掌握蛋白質(zhì)的分子掌握蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性。掌握蛋白質(zhì)的分子組成特點和根本單位。掌握蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造及組成特點和根本單位。掌握蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造及其與功能的關(guān)系。熟習蛋白質(zhì)的重要理化性質(zhì)。其與功能的關(guān)系。熟習蛋白質(zhì)的重要理化性質(zhì)。了解蛋白質(zhì)的重要分別和純化方法。了解蛋白質(zhì)的重要分別和純化方法。 目錄目錄第一節(jié)第一節(jié) 蛋白質(zhì)生理功能、元素組成及分類蛋白質(zhì)生理功能、元素組成及分類第二節(jié)第二節(jié) 蛋白質(zhì)的根本構(gòu)造單位蛋白質(zhì)的根本構(gòu)造單位氨基酸氨基酸第三節(jié)第三節(jié) 肽肽第四節(jié)第四節(jié) 蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造

2、第五節(jié)第五節(jié) 蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造與功能的關(guān)系第六節(jié)第六節(jié) 蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)的重要性質(zhì) 蛋白質(zhì)protein是生活細胞內(nèi)含量最豐富、功能最復(fù)雜的生物大分子，并參與了幾乎一切的生命活動和生命過程。因此，研討蛋白質(zhì)的構(gòu)造與功能一直是生命科學(xué)最根本的命題。 生物體最主要的特征是生命活動，而蛋白質(zhì)是生命活動的表達者，具有以下主要功能：催化功能；構(gòu)造功能；調(diào)理功能；催化功能；構(gòu)造功能；調(diào)理功能；防御功能；運動功能；運輸功能；防御功能；運動功能；運輸功能；信息功能；貯藏功能信息功能；貯藏功能 第一節(jié)第一節(jié) 蛋白質(zhì)生理功能、元素組成及分類蛋白質(zhì)生理功能、元素組成及分類蛋白質(zhì)的主

3、要生理功能蛋白質(zhì)的主要生理功能主要功能：主要功能： 催化功能；酶催化功能；酶 構(gòu)造功能；動物的皮，毛等構(gòu)造功能；動物的皮，毛等 防御功能；抗體，補體，凝血酶防御功能；抗體，補體，凝血酶 運動功能；肌球蛋白，肌動蛋白運動功能；肌球蛋白，肌動蛋白 運輸功能；血紅蛋白運輸功能；血紅蛋白 信息功能；膜蛋白信息功能；膜蛋白 儲存功能；儲存功能； 卵清蛋白，卵清蛋白，蛋白質(zhì)主要元素組成：蛋白質(zhì)主要元素組成：C C、H H、O O、N N、S S 及及 P P、FeFe、CuCu、ZnZn、MoMo、I I、Se Se 等微量元素。等微量元素。碳碳 50% 50% 氫氫7% 7% 氧氧23% 23% 氮氮1

4、6% 16% 硫硫 0-3% 0-3% 微量的磷、鐵、銅、碘、微量的磷、鐵、銅、碘、鋅、鉬鋅、鉬 蛋白質(zhì)平均含蛋白質(zhì)平均含N N量為量為1616, ,這是凱氏定這是凱氏定氮法測蛋白質(zhì)含量的實際根據(jù)：氮法測蛋白質(zhì)含量的實際根據(jù)： 蛋白質(zhì)含量蛋白質(zhì)含蛋白質(zhì)含量蛋白質(zhì)含N N量量6.256.25 三聚氰胺構(gòu)造式如下，試闡明為什么添三聚氰胺構(gòu)造式如下，試闡明為什么添加三聚氰胺可以添加乳汁中蛋白含量的加三聚氰胺可以添加乳汁中蛋白含量的原理？原理？三聚氰胺中含氮66.67% 蛋白質(zhì)的分類蛋白質(zhì)的分類1 按組成：按組成：簡單蛋白：此類蛋白完全水解的產(chǎn)物為簡單蛋白：此類蛋白完全水解的產(chǎn)物為-氨氨基酸，不含其它

5、物質(zhì)；基酸，不含其它物質(zhì)；按其溶解度等理化性質(zhì)的差別又可分為以下按其溶解度等理化性質(zhì)的差別又可分為以下幾類。幾類。簡單蛋白質(zhì)：水解只產(chǎn)生簡單蛋白質(zhì)：水解只產(chǎn)生AA結(jié)合蛋白：由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)組分結(jié)結(jié)合蛋白：由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)組分結(jié)合而成，其非蛋白質(zhì)組分通常稱為輔基。合而成，其非蛋白質(zhì)組分通常稱為輔基。結(jié)合蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)+輔基輔基簡單蛋白質(zhì)分類簡單蛋白質(zhì)分類結(jié)合蛋白質(zhì)分類結(jié)合蛋白質(zhì)分類結(jié)合蛋白：由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)組分結(jié)合而成，其非蛋結(jié)合蛋白：由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)組分結(jié)合而成，其非蛋白質(zhì)組分通常稱為輔基。白質(zhì)組分通常稱為輔基。2按蛋白質(zhì)來源分類按蛋白質(zhì)來源分類 動物

6、性蛋白質(zhì)：肉類蛋白質(zhì)、乳類蛋動物性蛋白質(zhì)：肉類蛋白質(zhì)、乳類蛋白質(zhì)、蛋類蛋白質(zhì)白質(zhì)、蛋類蛋白質(zhì) 植物性蛋白質(zhì)：蔬菜蛋白、谷類蛋白、植物性蛋白質(zhì)：蔬菜蛋白、谷類蛋白、油料種子蛋白油料種子蛋白 單細胞蛋白質(zhì)單細胞蛋白質(zhì)3、按分子外形的對稱程度：、按分子外形的對稱程度： 球狀蛋白質(zhì)球狀蛋白質(zhì) 纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋白質(zhì)白質(zhì)4、按功能分：、按功能分： 酶、運輸?shù)鞍?、營養(yǎng)和儲存蛋白、激酶、運輸?shù)鞍?、營養(yǎng)和儲存蛋白、激素、受體蛋白、運動蛋白、構(gòu)造蛋白、防素、受體蛋白、運動蛋白、構(gòu)造蛋白、防御蛋白。御蛋白。 第二節(jié)第二節(jié) 蛋白質(zhì)的根本構(gòu)造單位蛋白質(zhì)的根本構(gòu)造單位氨基酸氨基酸一、一、 氨基酸的通式

7、氨基酸的通式二、蛋白質(zhì)氨基酸、稀有的蛋白質(zhì)氨基酸和二、蛋白質(zhì)氨基酸、稀有的蛋白質(zhì)氨基酸和 非蛋白質(zhì)氨基酸的概念非蛋白質(zhì)氨基酸的概念三、二十種常見的蛋白質(zhì)氨基酸分類、構(gòu)造三、二十種常見的蛋白質(zhì)氨基酸分類、構(gòu)造及三字符號及三字符號四、氨基酸的性質(zhì)四、氨基酸的性質(zhì)五、氨基酸的消費和運用五、氨基酸的消費和運用蛋白質(zhì)完全水解得到各種氨基酸的混合物，蛋白質(zhì)完全水解得到各種氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各種部分水解通常得到多肽片段。最后得到各種氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白質(zhì)的氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白質(zhì)的根本構(gòu)造單元。根本構(gòu)造單元。大多數(shù)的蛋白質(zhì)都是由大多數(shù)的蛋白質(zhì)都是由2

8、020種氨基酸組成。這種氨基酸組成。這2020種氨基酸被稱為根本氨基酸。種氨基酸被稱為根本氨基酸。 氨基酸的通式氨基酸的通式 氨基酸的通式氨基酸的通式注注:L型的型的-NH2基寫在分子的左邊，基寫在分子的左邊，D型的寫在右邊。型的寫在右邊。D型型AA在自然界中存在于細菌細胞壁，短桿菌肽中。在自然界中存在于細菌細胞壁，短桿菌肽中。脯氨酸脯氨酸 Pro,P氨基酸是具有氨基氨基酸是具有氨基-NH2-NH2或亞氨基和羧基或亞氨基和羧基-COOH-COOH的有機分子。氨基酸種類的有機分子。氨基酸種類多，但構(gòu)成蛋白質(zhì)具有遺多，但構(gòu)成蛋白質(zhì)具有遺傳密碼的氨基酸只需傳密碼的氨基酸只需2020種，種，且都是且都

9、是L-L-型的型的-型氨基型氨基酸，酸， CC是不對稱是不對稱C C除除GlyGly，那么：那么：具有兩種立體異構(gòu)體具有兩種立體異構(gòu)體 D- D-型和型和L-L-型型 2. 2. 具有旋光性具有旋光性 左旋左旋- -或右旋或右旋+ + 氨基酸構(gòu)造共同點氨基酸構(gòu)造共同點 常見的氨基酸有20種自然界的氨基酸大于20種 氨基酸構(gòu)造上的共同點：一個氨基，一個羧基，一個H原子與-C相連脯氨酸為-亞氨基酸 。 除甘氨酸外，其他的AA -C都是不對稱C原子，具有L和D型。氨基酸的分類氨基酸的分類l l按其側(cè)鏈按其側(cè)鏈R構(gòu)造的不同，可分為脂肪族、芳構(gòu)造的不同，可分為脂肪族、芳香族和雜環(huán)氨基酸三大類香族和雜環(huán)氨

10、基酸三大類 l根據(jù)其側(cè)鏈根據(jù)其側(cè)鏈R有無極性再分為中性極性氨基有無極性再分為中性極性氨基酸和中性非極性氨基酸二個亞類酸和中性非極性氨基酸二個亞類.中性極性中性極性氨基酸氨基酸polar AA較親水較親水, hydrophilic親水性大的極性較大。中性非極性氨基酸親水性大的極性較大。中性非極性氨基酸non-polar AA較疏水較疏水hydrophobic 二十種常見蛋白質(zhì)氨基酸的分類、構(gòu)造及三字符號二十種常見蛋白質(zhì)氨基酸的分類、構(gòu)造及三字符號據(jù)營養(yǎng)據(jù)營養(yǎng)學(xué)分類學(xué)分類 必需必需非必需非必需據(jù)據(jù)R基團化基團化學(xué)構(gòu)造分類學(xué)構(gòu)造分類 脂肪族脂肪族A中性、含羥基或巰基、酸性、堿性中性、含羥基或巰基、酸

11、性、堿性芳香族芳香族A(Phe、Tyr、Trp)雜環(huán)雜環(huán)(His、Pro)人的必需氨基人的必需氨基酸酸LysLysTrpTrpPhePheValValMetMetLeuLeuIleIleThrThrArgArg、HisHis嬰兒期：嬰兒期：ArgArg和和HisHis供應(yīng)缺乏，供應(yīng)缺乏，屬半必需氨基酸屬半必需氨基酸 據(jù)據(jù)R基團基團極性分類極性分類極性極性R基團基團AA非極性非極性R基團基團AA種種不帶電荷種不帶電荷種帶電荷：正電荷種負電荷種帶電荷：正電荷種負電荷種非極性非極性R基團氨基酸基團氨基酸不帶電荷極性不帶電荷極性R基團氨基酸基團氨基酸帶電荷帶電荷R基團氨基酸基團氨基酸甘氨酸甘氨酸 Gl

12、y,G丙氨酸丙氨酸 Ala,A纈氨酸纈氨酸 Val,V亮氨酸亮氨酸 Lue,L異亮氨酸異亮氨酸 Ile,I中性脂肪族氨基酸中性脂肪族氨基酸R R基均為中性烷基，基均為中性烷基，R R基對分子酸堿性影響很小，它們基對分子酸堿性影響很小，它們幾乎有一樣的等電點。幾乎有一樣的等電點。6 .06 .00.030.03GlyGly是獨一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性是獨一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性 從從GlyGly至至IleIle，R R基團疏水性添加基團疏水性添加 含羥基或硫脂肪族氨基酸含羥基或硫脂肪族氨基酸絲氨酸絲氨酸 Ser,S蘇氨酸蘇氨酸 Thr,T半胱氨酸半胱氨酸 Cys,

13、C甲硫氨酸甲硫氨酸 Met,MSerSer的的-CH2 OH-CH2 OH基基pKa=15pKa=15在生理條件下不解離在生理條件下不解離, ,但在大多數(shù)酶但在大多數(shù)酶的活性中心都發(fā)現(xiàn)有的活性中心都發(fā)現(xiàn)有SerSer殘基存在。殘基存在。SerSer和和ThrThr的的-OH-OH往往與糖鏈相連，構(gòu)成糖蛋白。往往與糖鏈相連，構(gòu)成糖蛋白。 CysCys的的R R中含巰基中含巰基-SH-SH， 具有兩個重要性質(zhì)：具有兩個重要性質(zhì)：1 1在較高在較高pHpH值條件，巰基離解。值條件，巰基離解。2 2兩個兩個CysCys的巰基氧化生成二硫鍵，生成胱氨酸。的巰基氧化生成二硫鍵，生成胱氨酸。MetMet在生

14、物合成中是一種重要的甲基供體。在生物合成中是一種重要的甲基供體。以下氨基酸中側(cè)鏈含有羥基的是以下氨基酸中側(cè)鏈含有羥基的是 (2019) (2019)酸性氨基酸及酰胺酸性氨基酸及酰胺天冬氨酸天冬氨酸 Asp,D谷氨酸谷氨酸 Glu,E天冬酰胺天冬酰胺 Asn,N谷氨酰胺谷氨酰胺 Gln,Q它們是獨一在生理條件下帶它們是獨一在生理條件下帶有負電荷的的兩個有負電荷的的兩個 氨基酸氨基酸 R中含有酰胺基團中含有酰胺基團2種種酰胺基中氨基易發(fā)生氨基轉(zhuǎn)移反響 堿性氨基酸堿性氨基酸賴氨酸賴氨酸 Lys,K精氨酸精氨酸 Arg,R組氨酸組氨酸 His,H雜環(huán)雜環(huán)LysLys側(cè)鏈氨基的側(cè)鏈氨基的pKapKa為為

15、10.5310.53，生理條件下，生理條件下，LysLys側(cè)鏈帶有一個側(cè)鏈帶有一個正電荷正電荷NH3+NH3+，側(cè)鏈的氨基反響活性側(cè)鏈的氨基反響活性增大。增大。ArgArg是堿性最強的氨基是堿性最強的氨基酸，側(cè)鏈上的胍基是知酸，側(cè)鏈上的胍基是知堿性最強的有機堿，堿性最強的有機堿，pKapKa值為值為12.4812.48，生理條，生理條件下完全質(zhì)子化。件下完全質(zhì)子化。HisHis是是pKapKa值最接近生理值最接近生理pHpH值的一種游離氨基值的一種游離氨基酸中為酸中為6.006.00，在多肽鏈，在多肽鏈中為中為7.35 7.35 ，是在生，是在生理理pHpH條件下獨一具有緩條件下獨一具有緩沖才

16、干的氨基酸。沖才干的氨基酸。HisHis在酶的酸堿催化機制在酶的酸堿催化機制中起重要作用中起重要作用雜環(huán)氨基酸雜環(huán)氨基酸組氨酸組氨酸 His,H脯氨酸脯氨酸 Pro,PPro的的-亞氨基是環(huán)的一部分，亞氨基是環(huán)的一部分，因此具有特殊的剛性構(gòu)造。因此具有特殊的剛性構(gòu)造。普通出如今兩段普通出如今兩段-螺旋之間的轉(zhuǎn)螺旋之間的轉(zhuǎn)角處，角處，Pro殘基所在的位置必然殘基所在的位置必然發(fā)生骨架方向的變化，發(fā)生骨架方向的變化，芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸 Phe,F酪氨酸酪氨酸 Tyr,Y色氨酸色氨酸 Trp,W在280nm處，Trp吸收最強，Tyr次之，Phe最弱。 蛋白質(zhì)氨基酸：蛋白質(zhì)氨基酸

17、： 蛋白質(zhì)中常見的蛋白質(zhì)中常見的20種氨基酸種氨基酸 在少數(shù)蛋白質(zhì)中分別出一些不常見的氨基酸，通常稱為稀在少數(shù)蛋白質(zhì)中分別出一些不常見的氨基酸，通常稱為稀有氨基酸。有氨基酸。 這些氨基酸都是由相應(yīng)的根本氨基酸衍生而來的，沒有遺這些氨基酸都是由相應(yīng)的根本氨基酸衍生而來的，沒有遺傳密碼。蛋白質(zhì)生物合成后，經(jīng)專注的酶催化構(gòu)成。傳密碼。蛋白質(zhì)生物合成后，經(jīng)專注的酶催化構(gòu)成。NHHOCOOH4-羥基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羥基賴氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基賴氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 主要存在于膠原蛋白

18、中主要存在于膠原蛋白中主要存在于組蛋白中主要存在于組蛋白中主要存在于甲狀腺球蛋白中主要存在于甲狀腺球蛋白中 稀有的蛋白質(zhì)氨基酸：稀有的蛋白質(zhì)氨基酸：生物體內(nèi)的氨基酸類別生物體內(nèi)的氨基酸類別非蛋白質(zhì)的氨基酸非蛋白質(zhì)的氨基酸不參與蛋白質(zhì)的組成，而是以游離的形狀存在于不參與蛋白質(zhì)的組成，而是以游離的形狀存在于生物體之中。生物體之中。在各種組織和細胞中找到在各種組織和細胞中找到180多種非蛋白質(zhì)的氨多種非蛋白質(zhì)的氨基酸?？偟膩碚f，關(guān)于非蛋白質(zhì)氨基酸的生物功基酸?？偟膩碚f，關(guān)于非蛋白質(zhì)氨基酸的生物功能，報道的不多。能，報道的不多。 氨基酸的性質(zhì)氨基酸的性質(zhì)1 1、氨基酸的物理性質(zhì)、氨基酸的物理性質(zhì)常見氨

19、基酸均為無色結(jié)晶常見氨基酸均為無色結(jié)晶,其外形因構(gòu)型而異其外形因構(gòu)型而異 溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。 (2) (2) 熔點：氨基酸的熔點極高，普通在熔點：氨基酸的熔點極高，普通在200200以以上。上。 (3) (3) 味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽

20、有鮮味，是味精的主要成分。鮮味，是味精的主要成分。2、氨基酸光學(xué)性質(zhì)、氨基酸光學(xué)性質(zhì)1、除甘氨酸外，一切天然、除甘氨酸外，一切天然-氨基酸都有不對稱手性碳氨基酸都有不對稱手性碳原子，因此一切天然氨基酸都具有旋光性。原子，因此一切天然氨基酸都具有旋光性。參與蛋白質(zhì)組成的參與蛋白質(zhì)組成的20種氨基酸中色氨酸種氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸、酪氨酸(Tyr)苯丙氨酸苯丙氨酸(Phe)的的R基團中含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)，在近紫外基團中含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)，在近紫外光區(qū)光區(qū)220-300nm顯示特征的吸收譜帶，最大光吸收顯示特征的吸收譜帶，最大光吸收max分別為分別為279、278、和、和259nm。由

21、于大多數(shù)蛋白質(zhì)都。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)都含有這些氨基酸殘基，因此用紫外分光光度法可測定蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，因此用紫外分光光度法可測定蛋白質(zhì)含量。含量。TrpTyrPhe的的 紫外紫外吸收吸收光譜光譜摩爾吸收系數(shù)摩爾吸收系數(shù)波長波長(279)(279)(278)(278)(259)(259) 氨基酸的性質(zhì)氨基酸的性質(zhì)1 1 兩性解離和等電點兩性解離和等電點 2 2 光學(xué)性質(zhì)光學(xué)性質(zhì) 3 3 重要化學(xué)反響重要化學(xué)反響a. a. 與茚三酮反響與茚三酮反響: :用于氨基酸定量定性測定用于氨基酸定量定性測定. .b.b.與與2,42,4一二硝基氟苯一二硝基氟苯(DNFB)(DNFB)的反響的反響san

22、gersanger反反響響: :用于蛋白質(zhì)用于蛋白質(zhì)N-N-端測定端測定. . c. c. 與苯異硫氰酯與苯異硫氰酯PITCPITC的反響的反響EdmanEdman反響反響， 用于蛋白用于蛋白N-N-端測定，蛋白質(zhì)順序測定儀設(shè)端測定，蛋白質(zhì)順序測定儀設(shè)計原理的根據(jù)。計原理的根據(jù)。氨基酸的兩性解離性質(zhì)氨基酸的兩性解離性質(zhì) 兩性離子：帶有數(shù)量相等的正負兩種電荷的離子 兩性離子：帶有數(shù)量相等的正負兩種電荷的離子pH = pI 凈電荷凈電荷=0 pH pI凈電荷凈電荷為負為負CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3+ + H+ OH- + H+ OH-(pK 1)(pK 2)當氨基酸

23、溶液在某一定當氨基酸溶液在某一定pH值時，使某特定氨基酸分子上所帶正負電荷相值時，使某特定氨基酸分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極挪動，此時溶液的等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極挪動，此時溶液的pH值即為該氨基酸的等電點值即為該氨基酸的等電點(isoelectric point，pI)。此時氨基酸的溶解度。此時氨基酸的溶解度最小。最小。氨基酸的兩性解離性質(zhì)及等電點氨基酸的兩性解離性質(zhì)及等電點3 3、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸等電點的運用氨基酸等電點的運用 等電點是氨基酸的特征常數(shù)，氨基酸不等電點是氨基酸的特征常數(shù)，氨基酸不同，其等電點

24、不同。同，其等電點不同。 當氨基酸處于等電點是，由于靜電引力當氨基酸處于等電點是，由于靜電引力的作用，其溶解度最小，容易發(fā)生沉淀。的作用，其溶解度最小，容易發(fā)生沉淀。利用此特點可從氨基酸混合物溶液中分利用此特點可從氨基酸混合物溶液中分別某種氨基酸。別某種氨基酸。 在等電點以上的在等電點以上的pH,AA帶負電荷帶負電荷,在電場在電場只向正極挪動只向正極挪動,反之向負極挪動反之向負極挪動.溶液的溶液的pH離等電點愈遠離等電點愈遠,AA攜帶的凈電荷愈大攜帶的凈電荷愈大.氨基酸等電點的計算氨基酸等電點的計算 可見，氨基酸的可見，氨基酸的pI值等于該氨基酸的兩性離子形狀兩側(cè)值等于該氨基酸的兩性離子形狀兩

25、側(cè)的基團的基團pK值之和的二分之一。值之和的二分之一。pI=2pK 1+pK 2一氨基一羧基一氨基一羧基AA的等電點計算：的等電點計算：pI=2pK 2+pK R堿性堿性AA的等電點的等電點計算：計算：pI=2pK 1+pK R酸性酸性AA的等電點的等電點計算：計算：練習 甘氨酸的解離常數(shù)是甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34, pK2=9.60 pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等電，它的等電點點pIpI是是 。 A A、7.26 B7.26 B、5.97 5.97 C C 、7.14 D7.14 D、10.7710.77 谷氨酸的谷氨酸的pK1(-COOH)pK1(-COOH)為為

26、2.192.19，pK2(-NH3)pK2(-NH3)為為9.679.67，pK3R(-pK3R(-COOH)COOH)為為4.254.25，其，其pIpI是是 。 A A、4.25 B4.25 B、3.22 C3.22 C、6.96 6.96 D D、5.935.93氨基酸與茚三酮反響氨基酸與茚三酮反響( (可定性定量測定可定性定量測定AA)AA)+3H20水合茚三酮水合茚三酮(無色無色)NH3CO2 RCHO+復(fù)原性茚三酮復(fù)原性茚三酮紫色化合物紫色化合物(弱酸弱酸)加熱加熱水合茚三酮水合茚三酮+ 2NH3 +復(fù)原性茚三酮復(fù)原性茚三酮氨基酸與氨基酸與2,42,4一二硝基氟苯一二硝基氟苯(DN

27、FB)(DNFB)的反響的反響sangersanger反響反響DNFBdinitrofiuorobenzeneDNP-AA(黃色黃色)+ HF弱鹼中弱鹼中氨基酸氨基酸用于測定用于測定N末端末端AA氨基酸與苯異硫氰酯氨基酸與苯異硫氰酯PITCPITC的反響的反響EdmanEdman反響反響PITCphenylisothiocyanate+苯乙內(nèi)酰硫脲衍生物苯乙內(nèi)酰硫脲衍生物(PTH-AA) phenylisothiohydantion-AA弱鹼中弱鹼中(400 C)(硝基甲烷硝基甲烷 400 C)H+ 3個反響共同的特點: 與-氨基反響 生成物溶于有機溶劑第三節(jié)第三節(jié) 肽肽一一 、肽、肽(pep

28、tide)(peptide)和肽鍵和肽鍵(peptide bond)(peptide bond)的概念的概念二、天然存在的活性肽二、天然存在的活性肽 生理活性肽的功能類別：激素、抗菌素、輔助因子生理活性肽的功能類別：激素、抗菌素、輔助因子 實例：谷胱甘肽實例：谷胱甘肽(glutathione,GSH)(glutathione,GSH)促甲狀腺素釋放因子促甲狀腺素釋放因子TRHTRH肽和肽鍵的構(gòu)成肽和肽鍵的構(gòu)成肽鍵肽鍵肽平面肽平面一個氨基酸的一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物稱為肽。氨基脫水縮合而成的化合物稱為肽。 氨基酸之間脫水后構(gòu)成的酰胺鍵稱肽鍵

29、酰胺鍵。氨基酸之間脫水后構(gòu)成的酰胺鍵稱肽鍵酰胺鍵。肽鍵肽鍵(peptide bend)的概念的概念 肽鍵肽鍵peptide bond是蛋白質(zhì)分子中的是蛋白質(zhì)分子中的主要共價鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。它雖是單主要共價鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。它雖是單鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自在鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自在旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此構(gòu)成肽鍵平旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此構(gòu)成肽鍵平面。包括銜接肽鍵兩端的面。包括銜接肽鍵兩端的CO、和和2個個C共共6個原子的空間位置處在一個個原子的空間位置處在一個相對接近的平面上，而相鄰相對接近的平面上，而相鄰2個氨基酸的個氨基酸的側(cè)鏈側(cè)鏈R又構(gòu)成反式構(gòu)型，從而構(gòu)成肽鍵與又構(gòu)成

30、反式構(gòu)型，從而構(gòu)成肽鍵與肽鏈復(fù)雜的空間構(gòu)造肽鏈復(fù)雜的空間構(gòu)造 肽單位肽鍵的構(gòu)造特點：肽鍵的構(gòu)造特點：1 1酰胺氮上的孤對電子與相鄰羰基之間構(gòu)成共振雜化體。酰胺氮上的孤對電子與相鄰羰基之間構(gòu)成共振雜化體。2 2肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自在旋轉(zhuǎn)。肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自在旋轉(zhuǎn)。3 3肽鍵具有平面性，組成肽鍵的肽鍵具有平面性，組成肽鍵的4 4個原子和個原子和2 2個個CC幾乎處在同一平面內(nèi)幾乎處在同一平面內(nèi)酰氨平面。酰氨平面。4 4其中其中C=OC=O與與N-HN-H以及兩以及兩個個CaCa通常均呈反式構(gòu)型通常均呈反式構(gòu)型. .5-碳原子的二面角碳原子的二面角 和和 二面角二面角 兩相鄰酰胺平

31、面兩相鄰酰胺平面之間，能以共同的之間，能以共同的C為定點而旋轉(zhuǎn)，為定點而旋轉(zhuǎn)，繞繞C-N鍵旋轉(zhuǎn)的角鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱度稱角，繞角，繞C-C鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱角。角。和和稱作二面稱作二面角，亦稱構(gòu)象角。角，亦稱構(gòu)象角。多肽鏈可以看成由C串聯(lián)起來的無數(shù)個酰胺平面組成完全伸展的多肽主鏈構(gòu)象完全伸展的多肽主鏈構(gòu)象-碳原子碳原子酰胺平面酰胺平面=1800，=1800=00，=00的多肽主鏈構(gòu)象的多肽主鏈構(gòu)象酰胺平面酰胺平面=00，=00 (實踐上不存在實踐上不存在)側(cè)鏈側(cè)鏈非鍵合原子非鍵合原子接觸半徑接觸半徑 肽肽peptide是氨基酸經(jīng)過肽鍵相連的化合物，蛋白是氨基酸經(jīng)過肽鍵相連的化合物，蛋白質(zhì)

32、不完全水解的產(chǎn)物也是肽。肽按其組成的氨基酸數(shù)質(zhì)不完全水解的產(chǎn)物也是肽。肽按其組成的氨基酸數(shù)目為目為2個、個、3個和個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，普通含肽等，普通含10個以下氨基酸組成的稱寡肽個以下氨基酸組成的稱寡肽oligopeptide，由，由10個以上氨基酸組成的稱多肽個以上氨基酸組成的稱多肽polypeptide，它們都簡稱為肽。，它們都簡稱為肽。 多肽多肽polypeptide 和蛋白質(zhì)分子中的氨基酸均稱為和蛋白質(zhì)分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基氨基酸殘基amino acid residue。多肽和蛋白質(zhì)的。多肽和蛋白質(zhì)的區(qū)別，一方面是多肽中

33、氨基酸殘基數(shù)較蛋白質(zhì)少，普區(qū)別，一方面是多肽中氨基酸殘基數(shù)較蛋白質(zhì)少，普通少于通少于50個，而蛋白質(zhì)大多由個，而蛋白質(zhì)大多由100個以上氨基酸殘基組個以上氨基酸殘基組成成 中間的中間的AA不存在不存在-羧基和羧基和-氨基氨基,稱稱AA殘基。殘基。 活性肽活性肽- -具特殊生理功能，常游離存在。具特殊生理功能，常游離存在。天然存在的活性肽天然存在的活性肽谷胱甘肽谷胱甘肽 谷胱甘肽在體內(nèi)參與氧化復(fù)原過程，作為某些氧化復(fù)原酶的輔因子，或維護巰基酶，或防止過氧化物積累。一谷胱甘肽一谷胱甘肽GSH第一個肽鍵與普通不同，由谷氨酸第一個肽鍵與普通不同，由谷氨酸-羧基與半胱氨酸的氨基組羧基與半胱氨酸的氨基組成

34、，分子中半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。成，分子中半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。 復(fù)原性谷胱甘肽分子中的肽鍵有何特點？復(fù)原性與氧化復(fù)原性谷胱甘肽分子中的肽鍵有何特點？復(fù)原性與氧化性谷胱甘肽的構(gòu)造有何不同？性谷胱甘肽的構(gòu)造有何不同？(2019年考研題年考研題8分分) 2GSH2GSHH2O2GS-SGH2O2GS-SG2H2O2H2O 谷胱甘肽谷胱甘肽( (氧化型氧化型)Glutathione(Oxidized) )Glutathione(Oxidized) 分子構(gòu)造分子構(gòu)造式式 二催產(chǎn)素和升壓素二催產(chǎn)素和升壓素 均為9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催產(chǎn)素使子宮和乳腺平滑肌收縮

35、，具有催產(chǎn)和促使乳腺排乳作用。升壓素促進血管平滑肌收縮，升高血壓，減少排尿。三促腎上腺皮質(zhì)激素三促腎上腺皮質(zhì)激素ACTH 39肽，活性部位為第410位的7肽片段： Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。四腦肽四腦肽腦啡肽具有劇烈的鎮(zhèn)痛作用強于嗎啡，不上癮。腦啡肽具有劇烈的鎮(zhèn)痛作用強于嗎啡，不上癮。Met-腦啡肽腦啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-MetLeu-腦啡肽腦啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-內(nèi)啡肽內(nèi)啡肽31肽具有較強的嗎啡樣活性與鎮(zhèn)痛作用。肽具有較強的嗎啡樣活性與鎮(zhèn)痛作用。五胰高血糖素五胰高血糖素由胰島由胰島-細胞分泌細胞分泌-細胞分泌胰島素，細胞分

36、泌胰島素，29肽。胰高血糖素肽。胰高血糖素調(diào)理調(diào)理 維持血糖濃度。維持血糖濃度。一、一、 蛋白質(zhì)的構(gòu)造層次的劃分蛋白質(zhì)的構(gòu)造層次的劃分二、二、 蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造三、三、 多肽主鏈折疊的空間限制和多肽主鏈折疊的空間限制和 維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力四、四、 蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造五、五、 蛋白質(zhì)的超二級構(gòu)造和構(gòu)造域蛋白質(zhì)的超二級構(gòu)造和構(gòu)造域六、六、 蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造七、七、 蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造第四節(jié)第四節(jié) 蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造蛋蛋白白質(zhì)質(zhì)構(gòu)構(gòu)造造的的主主要要層層次次一級構(gòu)造一級構(gòu)造四級構(gòu)造四級構(gòu)造二級構(gòu)造二級構(gòu)

37、造三級構(gòu)造三級構(gòu)造primary structureprimary structuresecondary structuresecondary structureTertiary structureTertiary structurequariernary structurequariernary structure超二級構(gòu)造超二級構(gòu)造構(gòu)造域構(gòu)造域 supersecondary structure supersecondary structureStructure domanStructure doman一、一、 蛋白質(zhì)的構(gòu)造層次的劃分蛋白質(zhì)的構(gòu)造層次的劃分 蛋白質(zhì)是氨基酸以肽鍵相互銜接的線性

38、序列。在蛋白質(zhì)中，多肽鏈折疊構(gòu)成特殊的外形構(gòu)象conformation。在構(gòu)造中，這種構(gòu)象是原子的三維陳列，由氨基酸序列決議。蛋白質(zhì)有四種構(gòu)造層次：一級構(gòu)造primary，二級構(gòu)造secondary，三級構(gòu)造tertiary和四級構(gòu)造quaternary不總是有。二、蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造二、蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造多肽鏈中氨基酸的陳列順序，包括二硫鍵的位置多肽鏈中氨基酸的陳列順序，包括二硫鍵的位置稱為蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造稱為蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造(primary structure)(primary structure)。一級構(gòu)。一級構(gòu)造中包含的共價鍵造中包含的共價鍵covalent bondscovalent b

39、onds主要指肽鍵主要指肽鍵peptide bondpeptide bond和二硫鍵和二硫鍵disulfide bonddisulfide bond這是蛋白質(zhì)最根本的構(gòu)造，它內(nèi)寓著決議蛋白質(zhì)高級這是蛋白質(zhì)最根本的構(gòu)造，它內(nèi)寓著決議蛋白質(zhì)高級構(gòu)造和生物功能的信息。構(gòu)造和生物功能的信息。牛胰島素的一級構(gòu)造牛胰島素的一級構(gòu)造一級構(gòu)造測定一級構(gòu)造測定1.獲取一定量純的蛋白質(zhì)樣品，測其分子量，然后將樣品完全水解，確定該蛋白質(zhì)的氨基酸種類、數(shù)目及每種氨基酸的含量。2. 進展末端測定，確定該蛋白質(zhì)的肽鏈數(shù)目，N-端和C-端是什么氨基酸。N-末端測定法：常采用2，4二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。

40、C-末端測定法：常采用肼解法、羧肽酶法。3. 肽鏈的拆分 經(jīng)末端的分析，假設(shè)該蛋白質(zhì)含有兩條以上的肽鏈，而且肽鏈之間是經(jīng)過非共價鍵銜接，運用蛋白量變性劑將其變性后分開；假設(shè)蛋白質(zhì)肽鏈之間經(jīng)過共價鍵相連，那么可采取過甲酸氧化法或巰基乙醇復(fù)原法將其分開。4. 各肽鏈中氨基酸陳列順序的測定 運用兩種以上的方法將肽鏈部分水解成肽段，測各肽段的氨基酸順序，然后運用片段重疊法推測出完好肽鏈的氨基酸順序。5. 確定二硫鍵和酰胺的位置 一級構(gòu)造測定一級構(gòu)造測定根本戰(zhàn)略：片段重疊法氨基酸順序直測法根本戰(zhàn)略：片段重疊法氨基酸順序直測法 要點：要點：a.a.測定蛋白質(zhì)的分子量及其氨基酸組分測定蛋白質(zhì)的分子量及其氨基

41、酸組分 b. b. 測定肽鍵的測定肽鍵的N N末端和末端和C C末端末端 c. c. 運用兩種或兩種以上的肽鍵內(nèi)切酶分別在多肽鍵的運用兩種或兩種以上的肽鍵內(nèi)切酶分別在多肽鍵的專注位點上斷裂肽鍵；也可用溴化氰法專注性地斷裂甲硫氨酸專注位點上斷裂肽鍵；也可用溴化氰法專注性地斷裂甲硫氨酸位點，從而得到一系列大小不等的肽段。位點，從而得到一系列大小不等的肽段。 d. d. 分別提純所產(chǎn)生的肽段，并分別測定它們的氨基酸分別提純所產(chǎn)生的肽段，并分別測定它們的氨基酸順序順序 e. e. 將這些肽段的順序進展跨切口重疊，進展比較分析將這些肽段的順序進展跨切口重疊，進展比較分析，推斷出蛋白質(zhì)分子的全部氨基酸序列

42、。，推斷出蛋白質(zhì)分子的全部氨基酸序列。蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)AA順序測順序測 定根本戰(zhàn)略定根本戰(zhàn)略將肽段順序進展疊聯(lián)以確定完好的順序?qū)㈦亩雾樞蜻M展疊聯(lián)以確定完好的順序 將肽段分別并測出順序?qū)㈦亩畏謩e并測出順序?qū)Ｗ⑿粤呀鈱Ｗ⑿粤呀饽┒税被釡y定末端氨基酸測定二硫鍵拆開二硫鍵拆開純蛋白質(zhì)純蛋白質(zhì)將大化小，逐段分析，制成將大化小，逐段分析，制成兩套肽片段，找出重疊位點兩套肽片段，找出重疊位點，排出肽的前后位置，最后，排出肽的前后位置，最后確定蛋白質(zhì)的完好序列。確定蛋白質(zhì)的完好序列。 胰蛋白酶專注水解Lys和Arg 胰凝乳蛋白酶專注水解Phe,Trp,Tyr 溴化氰專注水解Met 如:Val-Phe-Asp-L

43、ys-Gly-Phe-Val-Glu-Arg 胰蛋白酶:Val-Phe-Asp-Lys和Gly-Phe-Val-Glu-Arg 胰凝乳蛋白酶: Asp-Lys-Gly-Phe 、Val-Phe 和Val-Glu-Arg 蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的重要性，是由于其序蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的重要性，是由于其序列中不同氨基酸側(cè)鏈列中不同氨基酸側(cè)鏈R的大小、性質(zhì)不同，的大小、性質(zhì)不同，決議著肽鏈折疊盤曲構(gòu)成不同的空間構(gòu)決議著肽鏈折疊盤曲構(gòu)成不同的空間構(gòu)造和功能。造和功能。蛋白質(zhì)的高級構(gòu)造 蛋白質(zhì)的高級構(gòu)造蛋白質(zhì)的高級構(gòu)造:指組成蛋白質(zhì)的一切指組成蛋白質(zhì)的一切原子和基團在三維空間中的構(gòu)型和構(gòu)象原子和基團在三維空間中的構(gòu)型

44、和構(gòu)象.一一 構(gòu)型與構(gòu)象構(gòu)型與構(gòu)象構(gòu)型構(gòu)型(configuration)：指一個不對稱的化合：指一個不對稱的化合物中不對稱中心上的幾個原子或基團的空物中不對稱中心上的幾個原子或基團的空間排布方式。在立體異構(gòu)體中取代原子或間排布方式。在立體異構(gòu)體中取代原子或基團在空間的取向基團在空間的取向.如單糖的如單糖的、構(gòu)型，構(gòu)型，氨基酸的氨基酸的D、L構(gòu)型。當從一種構(gòu)型轉(zhuǎn)構(gòu)型。當從一種構(gòu)型轉(zhuǎn)換成另一種構(gòu)型的時候，會牽涉及共價鍵換成另一種構(gòu)型的時候，會牽涉及共價鍵的構(gòu)成或破壞。的構(gòu)成或破壞。構(gòu)象構(gòu)象(conformation)：指一個分子構(gòu)造中的：指一個分子構(gòu)造中的一切原子繞共價單鍵旋轉(zhuǎn)時產(chǎn)生的不同空一切原

45、子繞共價單鍵旋轉(zhuǎn)時產(chǎn)生的不同空間陳列方式。一種構(gòu)象變成另一種構(gòu)象不間陳列方式。一種構(gòu)象變成另一種構(gòu)象不涉及共價鍵的構(gòu)成或破壞。涉及共價鍵的構(gòu)成或破壞。維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力a.鹽鍵鹽鍵 b.氫鍵氫鍵 c.疏水鍵疏水鍵 d.范得華力范得華力 e.二硫鍵二硫鍵維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的緣由：蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的緣由：1酰胺平面；酰胺平面；2R的影響。的影響。維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力 1.范得華力范得華力 ：靜電引力：靜電引力 2.氫鍵：氫鍵：X-HYN-HO 3.鹽鍵

46、鹽鍵 ：正負離子之間的靜電引力羧基，氨：正負離子之間的靜電引力羧基，氨基之間基之間 4.二硫鍵：兩個二硫鍵：兩個S原子之間的共價鍵原子之間的共價鍵 5.疏水鍵疏水鍵 ：兩個及以上疏水基團非極性基團：兩個及以上疏水基團非極性基團的作用。的作用。 主要參與維持蛋白質(zhì)的三、四級構(gòu)造。主要參與維持蛋白質(zhì)的三、四級構(gòu)造。 維持蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的主要是氫鍵，維持蛋白維持蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的主要是氫鍵，維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造的主要是疏水鍵，維持蛋白質(zhì)四級質(zhì)三級構(gòu)造的主要是疏水鍵，維持蛋白質(zhì)四級構(gòu)造的有疏水鍵、鹽鍵構(gòu)造的有疏水鍵、鹽鍵 。蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵共價鍵共價鍵次級鍵次級鍵化

47、學(xué)鍵化學(xué)鍵 肽鍵一級構(gòu)造一級構(gòu)造氫鍵氫鍵二硫鍵二硫鍵二、三、四級構(gòu)造二、三、四級構(gòu)造疏水鍵疏水鍵鹽鍵鹽鍵范德華力范德華力三、四級構(gòu)造三、四級構(gòu)造四、蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造四、蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造( () ) 螺旋螺旋helixhelix( () ) 折疊折疊-pleated sheet-pleated sheet( () ) 轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角-turn-turn( () ) 無規(guī)那么卷曲無規(guī)那么卷曲nonregular coilnonregular coil蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造secondary structuresecondary structure是指蛋是指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的部分空間構(gòu)造，

48、也就是該段肽鏈白質(zhì)分子中某一段肽鏈的部分空間構(gòu)造，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置。不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的主鏈骨架原子的相對空間位置。不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。是蛋白質(zhì)構(gòu)造的構(gòu)象單元主要有以下類型：構(gòu)象。是蛋白質(zhì)構(gòu)造的構(gòu)象單元主要有以下類型：特征：特征：1 1、 每隔每隔3.63.6個個AAAA殘基螺旋殘基螺旋上升一圈，螺距上升一圈，螺距0.54nm;0.54nm;每個殘基每個殘基沿軸旋轉(zhuǎn)沿軸旋轉(zhuǎn)100100。2 2 、每個氨基酸、每個氨基酸殘基的殘基的C=0 C=0 與后與后面第面第4 4個氨基酸殘個氨基酸殘基的基的N-HN-H構(gòu)成氫構(gòu)成氫鍵，肽鏈上一切鍵，肽鏈上一切的肽鍵都參與氫

49、的肽鍵都參與氫鍵的構(gòu)成。鍵的構(gòu)成。 3 3、螺旋體中一、螺旋體中一切氨基酸殘基切氨基酸殘基R R側(cè)側(cè)鏈都伸向外側(cè)，鏈都伸向外側(cè)，鏈中的全部鏈中的全部C=0 C=0 和和N-HN-H幾乎都平幾乎都平行于螺旋軸行于螺旋軸; ;螺旋螺旋helix構(gòu)成要素：與組成和構(gòu)成要素：與組成和陳列順序直接相關(guān)。陳列順序直接相關(guān)。多態(tài)性：多數(shù)為右手較多態(tài)性：多數(shù)為右手較穩(wěn)定，亦有少數(shù)左手螺穩(wěn)定，亦有少數(shù)左手螺旋存在不穩(wěn)定；旋存在不穩(wěn)定；ProPro的影響的影響 1 、知某蛋白質(zhì)的多肽鏈是-螺旋。該蛋白質(zhì)的分子量為240 000，求蛋白質(zhì)的分子長度。(蛋白質(zhì)中一個氨基酸的平均分子量為120) 2、知某蛋白質(zhì)的多肽鏈

50、的一些節(jié)段是-螺旋，而另一些節(jié)段是-折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240 000，其分子長5.0610-5,求分子中-螺旋和-折疊的百分率.(蛋白質(zhì)中一個氨基酸的平均分子量為120,每個氨基酸殘基在-螺旋中的長度0.15nm ，在-折疊中的長度為0.36nm)。影響影響螺旋穩(wěn)定的要素：螺旋穩(wěn)定的要素： 酸性或堿性氨基酸集中的區(qū)域，由于同電荷相斥，不利于螺旋構(gòu)成；較大的R基團(如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸)集中的區(qū)域，也妨礙螺旋構(gòu)成；脯氨酸因其碳原子位于五元環(huán)上，不易改動，加之它是亞氨基酸，不易構(gòu)成氫鍵，故不易構(gòu)成上述螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩(wěn)定。折疊折疊-pleate

51、d sheet-pleated sheet特征：兩條或多特征：兩條或多條伸展的多肽鏈條伸展的多肽鏈或一條多肽鏈或一條多肽鏈的假設(shè)干肽段的假設(shè)干肽段側(cè)向集聚，經(jīng)過側(cè)向集聚，經(jīng)過相鄰肽鏈主鏈上相鄰肽鏈主鏈上的的N-HN-H與與C=OC=O之間之間有規(guī)那么的氫鍵有規(guī)那么的氫鍵，構(gòu)成鋸齒狀片，構(gòu)成鋸齒狀片層構(gòu)造，即層構(gòu)造，即折疊片。折疊片。類別：平行類別：平行 反平行反平行 較穩(wěn)定較穩(wěn)定NNCNNCCC平行平行反平行反平行( (一切肽鏈的一切肽鏈的N-N-端都在同一邊端都在同一邊) )( (相鄰兩條肽鏈的方向相反相鄰兩條肽鏈的方向相反) ) 轉(zhuǎn)角-turn特征：第一特征：第一個氨基酸殘個氨基酸殘基上的

52、基上的C=OC=O隔隔兩個氨基酸兩個氨基酸殘基與第四殘基與第四個氨基酸殘個氨基酸殘基上的基上的N-HN-H之之間構(gòu)成氫鍵間構(gòu)成氫鍵 ，肽鍵回折，肽鍵回折1800 1800 。 n不很穩(wěn)定的環(huán)狀構(gòu)造。不很穩(wěn)定的環(huán)狀構(gòu)造。n這類構(gòu)造主要存在于球狀蛋白分子外表。這類構(gòu)造主要存在于球狀蛋白分子外表。無無規(guī)規(guī)那那么么卷卷曲曲表表示示圖圖無規(guī)那么卷無規(guī)那么卷曲曲細胞色素細胞色素C的三級構(gòu)造的三級構(gòu)造-螺旋、螺旋、-片層之間用無規(guī)卷曲銜接起來片層之間用無規(guī)卷曲銜接起來,使其具有柔性使其具有柔性,有利于環(huán)繞和折疊有利于環(huán)繞和折疊. 蛋白質(zhì)二級構(gòu)造、乃至更高層次空間構(gòu)蛋白質(zhì)二級構(gòu)造、乃至更高層次空間構(gòu)造的構(gòu)成，

53、決議于其一級構(gòu)造。造的構(gòu)成，決議于其一級構(gòu)造。 由于一級構(gòu)造中氨基酸殘基側(cè)鏈由于一級構(gòu)造中氨基酸殘基側(cè)鏈R大小與大小與性質(zhì)的不同，使肽鍵可構(gòu)成不同的性質(zhì)的不同，使肽鍵可構(gòu)成不同的-螺螺旋、旋、-片層等二級構(gòu)造片層等二級構(gòu)造五、五、 蛋白質(zhì)的超二級構(gòu)造和構(gòu)造域蛋白質(zhì)的超二級構(gòu)造和構(gòu)造域蛋白質(zhì)中相鄰的二級構(gòu)造單位即單個蛋白質(zhì)中相鄰的二級構(gòu)造單位即單個螺螺旋或旋或折疊或折疊或轉(zhuǎn)角組合在一同，構(gòu)成有規(guī)轉(zhuǎn)角組合在一同，構(gòu)成有規(guī)那么的、在空間上能辯認的二級構(gòu)造組合體稱為蛋那么的、在空間上能辯認的二級構(gòu)造組合體稱為蛋白質(zhì)的超二級構(gòu)造白質(zhì)的超二級構(gòu)造; ;是蛋白質(zhì)二級構(gòu)造至三級構(gòu)造是蛋白質(zhì)二級構(gòu)造至三級構(gòu)造層

54、次的一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。根本組合方式：根本組合方式：；( () )超二級構(gòu)造超二級構(gòu)造 supersecondary structure supersecondary structure 超二級構(gòu)造類型超二級構(gòu)造類型1 2 3 4 5 5 2 3 4 1 -鏈鏈 -迂回迂回回形拓撲構(gòu)造回形拓撲構(gòu)造回形拓撲構(gòu)造回形拓撲構(gòu)造 -迂回迂回(2) (2) 構(gòu)造域構(gòu)造域structure domainstructure domain球狀蛋白質(zhì)的折疊單位。在超二級構(gòu)造的根底上，多肽鏈球狀蛋白質(zhì)的折疊單位。在超二級構(gòu)造的根底上，多肽鏈組裝成幾個相對獨立、近似球形的三維實體，再由兩個

55、或兩個組裝成幾個相對獨立、近似球形的三維實體，再由兩個或兩個以上這樣的三維實體締合成三級構(gòu)造，這種相對獨立的三維實以上這樣的三維實體締合成三級構(gòu)造，這種相對獨立的三維實體稱為構(gòu)造域。體稱為構(gòu)造域。 構(gòu)成意義：構(gòu)成意義： 動力學(xué)上更為合理動力學(xué)上更為合理 蛋白質(zhì)酶活性部位往往位于構(gòu)造域之間，使其蛋白質(zhì)酶活性部位往往位于構(gòu)造域之間，使其更具柔性更具柔性卵溶菌酶的三級構(gòu)造中的構(gòu)造域卵溶菌酶的三級構(gòu)造中的構(gòu)造域 -螺旋螺旋 -轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角 -折疊折疊構(gòu)造域構(gòu)造域+構(gòu)造域構(gòu)造域乳酸脫氫酶構(gòu)造域乳酸脫氫酶構(gòu)造域1 /構(gòu)造域構(gòu)造域丙酮酸激酶構(gòu)造域丙酮酸激酶構(gòu)造域43-P-甘油醛脫氫酶構(gòu)造域甘油醛脫氫酶構(gòu)造域2木

56、瓜蛋白酶構(gòu)造域木瓜蛋白酶構(gòu)造域1木瓜蛋白酶構(gòu)造域木瓜蛋白酶構(gòu)造域2無規(guī)那么卷曲無規(guī)那么卷曲+ -螺旋構(gòu)造螺旋構(gòu)造域域無規(guī)那么卷曲無規(guī)那么卷曲+-回折構(gòu)造回折構(gòu)造域域六、六、 蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造 多肽鏈在二級構(gòu)造的根底上，經(jīng)過側(cè)鏈基團的相互作用進一步卷曲折疊，借助次級鍵維系使螺旋、折疊片、轉(zhuǎn)角等二級構(gòu)造相互配置而構(gòu)成特定的構(gòu)象。三級構(gòu)造的構(gòu)成使肽鏈中一切的原子都到達空間上的重新排布。維系力: 氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水相互作用。當三級構(gòu)造構(gòu)成就可以行使蛋白質(zhì)的功能了. 實例：肌紅蛋白 核糖核酸酶肌肌紅紅蛋蛋白白三三級級構(gòu)構(gòu)造造疏水的氨基酸在分子內(nèi)部，親水的氨基酸在

57、分子的外表。疏水的氨基酸在分子內(nèi)部，親水的氨基酸在分子的外表。 肌紅蛋白是一條由肌紅蛋白是一條由153個氨基酸殘基和一個氨基酸殘基和一個血紅素輔基組成的肽鏈，分子中由八個血紅素輔基組成的肽鏈，分子中由八個肽段分別構(gòu)成個肽段分別構(gòu)成AH八段八段螺旋，再螺旋，再進一步經(jīng)過進一步經(jīng)過AB、CD等一些等一些轉(zhuǎn)角與隨轉(zhuǎn)角與隨意卷曲銜接，進一步地折疊構(gòu)成接近球意卷曲銜接，進一步地折疊構(gòu)成接近球狀的分子三級構(gòu)造狀的分子三級構(gòu)造 。 臨床上也經(jīng)過測定病人血中的肌紅蛋白臨床上也經(jīng)過測定病人血中的肌紅蛋白來鑒別診斷心絞痛還是心肌梗死來鑒別診斷心絞痛還是心肌梗死.核糖核酸酶三級構(gòu)造表示圖核糖核酸酶三級構(gòu)造表示圖 N

58、 His12CHis119Lys41由由3個個螺旋、螺旋、5個個折疊片和一些折疊片和一些轉(zhuǎn)角等轉(zhuǎn)角等七、蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造七、蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造四級構(gòu)造是指由一樣或不同的稱作亞基四級構(gòu)造是指由一樣或不同的稱作亞基subunitsubunit的亞單位按照一定排布方式聚合而成的亞單位按照一定排布方式聚合而成的蛋白質(zhì)構(gòu)造。亞根本身都具有球狀三級構(gòu)造，的蛋白質(zhì)構(gòu)造。亞根本身都具有球狀三級構(gòu)造，普通只包含一條多肽鏈，也有的由二條或二條以普通只包含一條多肽鏈，也有的由二條或二條以上由二硫鍵銜接的肽鏈組成。上由二硫鍵銜接的肽鏈組成。維持穩(wěn)定的作用力維持穩(wěn)定的作用力: :疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范得華力疏水鍵、離子

59、鍵、氫鍵、范得華力 實例：血紅蛋白實例：血紅蛋白 煙草花葉病毒的外殼蛋白四級構(gòu)煙草花葉病毒的外殼蛋白四級構(gòu)造造血紅蛋白四級構(gòu)造血紅蛋白四級構(gòu)造 血紅蛋白就是由兩條一樣、各由血紅蛋白就是由兩條一樣、各由141個氨個氨基酸殘基組成的基酸殘基組成的-亞基和兩條一樣、各亞基和兩條一樣、各由由146個氨基酸殘基組成的個氨基酸殘基組成的-亞基按特定亞基按特定方式接觸、排布組成的一個球狀、接近方式接觸、排布組成的一個球狀、接近四面體的分子構(gòu)造。四面體的分子構(gòu)造。 煙草花葉病毒外殼蛋白四級構(gòu)造的自我組裝煙草花葉病毒外殼蛋白四級構(gòu)造的自我組裝第五節(jié)第五節(jié) 蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造與功能的關(guān)系

60、一、一、 蛋白質(zhì)一級構(gòu)造與功能蛋白質(zhì)一級構(gòu)造與功能二、二、 蛋白質(zhì)高級構(gòu)象與功能蛋白質(zhì)高級構(gòu)象與功能 蛋白質(zhì)復(fù)雜的組成和構(gòu)造是其多種多樣生物學(xué)功能的蛋白質(zhì)復(fù)雜的組成和構(gòu)造是其多種多樣生物學(xué)功能的根底；而蛋白質(zhì)獨特的性質(zhì)和功能那么是其構(gòu)造的反映。根底；而蛋白質(zhì)獨特的性質(zhì)和功能那么是其構(gòu)造的反映。蛋白質(zhì)一級構(gòu)造包含了其分子的一切信息，并決議其高級蛋白質(zhì)一級構(gòu)造包含了其分子的一切信息，并決議其高級構(gòu)造，高級構(gòu)造和其功能親密相關(guān)。構(gòu)造，高級構(gòu)造和其功能親密相關(guān)。 一級構(gòu)造決議高級構(gòu)造，一級構(gòu)造決議高級構(gòu)造，也決議蛋白質(zhì)的功能也決議蛋白質(zhì)的功能1 1、蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的種屬差別與同源性、蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的種