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文檔簡介

1、生物化學習題匯集-2目錄第一章蛋白質(zhì)第二章酶與輔酶第三章核酸第四章激素第五章維生素第六章糖代謝第七章脂類代謝第八章生物氧化與氧化磷酸化第九章氨基酸代謝第十章核苷酸代謝第十一章物質(zhì)代謝的聯(lián)系與調(diào)節(jié)第十二章DNA的生物合成第十三章RNA的生物合成第十四章蛋白質(zhì)的生物合成第十五章基因表達調(diào)控第十六章基因重組與基因工程第十七章糖蛋白、蛋白聚糖和細胞外基質(zhì)第十八章基因與生長因子第十九章基因診斷與基因治療參考文獻刖百生命科學的巨大變化源自于生物化學、 分子生物學和相關(guān)學科的發(fā)展。而 生物化學又是學習其他生物學科的基礎(chǔ),今天所有學習生物學的學生都意識 到良好的生物化學基礎(chǔ)對他們今后的學習與工作是多么重要。但

2、是面對一個 如此龐雜和深刻的生物化學知識體系,初學者常常感到茫然和困惑,系統(tǒng)的 習題訓練可以幫助和引導學生克服這種困難。因此有必要整理編排一套密切 聯(lián)系和反映最新生物化學教材內(nèi)容的習題,供學習參考用。由于我們學習時采用的是沈同、王鏡巖的生物化學第三版,本習題集 主要以該書為參考,同時部分參照鄭集、陳均輝編著的普通生物化學第 三版的編排結(jié)構(gòu),確定了本習題集章節(jié)內(nèi)容。在習題編排上兼顧了各種題型、 各個章節(jié)內(nèi)容和多種思維的訓練,盡可能多地涵蓋了王鏡巖的生物化學 第三版的主要內(nèi)容,對生物化學的學習能夠起到鞏固與強化的作用。第一章蛋白質(zhì)一、單選題1 有一混合蛋白質(zhì)溶液,各種蛋白質(zhì)的pI 分別為 4.6、

3、 5.0 、 5.3、 6.7、 7.3。電泳時欲使其中4種泳向正極,緩沖液的pH應該是(D)A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.02下列蛋白質(zhì)通過凝膠過濾層析柱時最先被洗脫的是(B)A.血清¥#蛋白(分子量68 500) B .馬肝過氧化物酶(分子量247 500)C.肌紅蛋白(分子量16 900) D .牛胰島素(分子量5 700)E.牛(3乳球蛋白(分子量35000)3.蛋白質(zhì)分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)A 肽鍵B 半胱氨酸的-SH 基C 苯丙氨酸的苯環(huán)D 色氨酸的吲哚環(huán)E 組氨酸的咪唑環(huán)4含芳香環(huán)的氨基酸是(B)A Lys B Tyr C

4、Val D Ile E Asp5下列各類氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A 酸性氨基酸B 含硫氨基酸C 支鏈氨基酸D 芳香族氨基酸E 堿性氨基6變性蛋白質(zhì)的特點是(B)A 黏度下降B 喪失原有的生物活性C 顏色反應減弱D 溶解度增加E 不易被胃蛋白酶水解7蛋白質(zhì)變性是由于(B)A 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)改變B 蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的改變C 輔基的脫落D 蛋白質(zhì)水解E.以上都不是8以下哪一種氨基酸不具備不對稱碳原子(A)A.甘氨酸B .絲氨酸C .半胱氨酸D .蘇氨酸E .丙氨酸9.下列有關(guān)蛋白質(zhì)(3折疊結(jié)構(gòu)的敘述正確的是(E)A. B折疊結(jié)構(gòu)為二級結(jié)構(gòu)B.肽單元折疊成鋸齒狀C. (3折疊結(jié)構(gòu)的肽鏈較伸展D.

5、若干肽鏈骨架平行或反平行排列,鏈間靠氫鍵維系E 以上都正確10可用于蛋白質(zhì)定量的測定方法有(B)A.鹽析法B.紫外吸U法C.層析法D.透析法E.以上都可以11鐮狀紅細胞貧血病患者未發(fā)生改變的是(E)A. Hb的一級結(jié)構(gòu)B. Hb的基因 C. Hb的空間結(jié)構(gòu)D.紅細胞形態(tài)E. Hb的輔基結(jié)構(gòu)12維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學鍵是(B)A 氫鍵 B 肽鍵 C 鹽鍵 D 疏水鍵E 范德華力13天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是(B)A 半胱氨酸B 瓜氨酸C 羥脯氨酸D 蛋氨酸E 絲氨酸14蛋白質(zhì)多肽鏈書寫方向是(D)A .從3端到5端 B .從5端到3端 C .從C端到N端D .從N端到C端 E .以上都不是1

6、5 .血漿蛋白質(zhì)的pI大多為pH異6,它們在血液中的主要存在形式是(B)A.兼性離子B.帶負電荷 C.帶正電荷D.非極性分子E.疏水分子16 .蛋白質(zhì)分子中的0c螺旋和(3片層都屬于(B)A. 一級結(jié)構(gòu)B.二級結(jié)構(gòu)C.三級結(jié)構(gòu) D.域結(jié)本氏E.四級結(jié)構(gòu)17 . 口螺旋每上升一圈相當于氨基酸殘基的個數(shù)是(B)A4.5B3.6C3.0D2.7E2.518下列含有兩個羧基的氨基酸是(E)A.繳氨酸B.色氨酸C.賴氨酸D.甘氨酸E.谷氨酸19組成蛋白質(zhì)的基本單位是(A)A . L-%-氨基酸 B . D-%-氨基酸 C . L, B -氨基酸D . L, D-%氨基酸 E . D-B-氨基酸20維持蛋

7、白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是(D)A 疏水鍵B 鹽鍵 C 肽鍵 D 氫鍵 E 二硫鍵21 .蛋白質(zhì)分子的B轉(zhuǎn)角屬于蛋白質(zhì)的(B)A 一級結(jié)構(gòu)B 二級結(jié)構(gòu)C 結(jié)構(gòu)域D 三級結(jié)構(gòu)E 四級結(jié)構(gòu)22關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述錯誤 的是(A)A 具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學活性B 天然蛋白質(zhì)分子均有這種結(jié)構(gòu)C 三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要由次級鍵維系D 親水基團多聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面E 決定盤曲折疊的因素是氨基酸序列23 .有關(guān)血紅蛋白(Hb)和肌紅蛋白(Mb)的敘述不正確的是(D)A .都可以與氧結(jié)合B . Hb和Mb都含鐵C.都是含輔基的結(jié)合蛋白D .都具有四級結(jié)構(gòu)形式E 都屬于色蛋白類24具有四級結(jié)構(gòu)

8、的蛋白質(zhì)特征是(E)A 分子中必定含有輔基B 四級結(jié)構(gòu)在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,多肽鏈進一步折疊、盤曲形成C 依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性D 每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性E 由兩條或兩條以上的多肽鏈組成25關(guān)于蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)正確的是(E)A. 一定有多個不同的亞基B. 一定有多個相同的亞基C. 一定有種類相同,而數(shù)目不同的亞基數(shù)D. 一定有種類不同,而數(shù)目相同的亞基E.亞基的種類,數(shù)目都不一定相同26蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)及高級結(jié)構(gòu)決定于(C)A.亞基 B.分子中鹽鍵C.氨基酸組成和順序D.分子內(nèi)部疏水鍵E.分子中氫27蛋白質(zhì)形成的膠體顆粒,在下列哪種條件下不穩(wěn)定(E)A.溶液pH大于pI B .溶

9、液pH小于pIC.溶液PH等于pl D .在水溶液中E.溶液pH等于7.428蛋白質(zhì)的等電點是(E)A.蛋白質(zhì)溶液的pH等于7時溶液的pHB.蛋白質(zhì)溶液的PH等于7.4時溶液的pHC.蛋白質(zhì)分子呈負離子狀態(tài)時溶液的pHD.蛋白質(zhì)分子呈正離子狀態(tài)時溶液的pHE.蛋白質(zhì)的正電荷與負電荷相等時溶液的pH29蛋白質(zhì)溶液的主要穩(wěn)定因素是(C)A.蛋白質(zhì)溶液的黏度大B.蛋白質(zhì)在溶液中有“布朗運動”C.蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和同種電荷D.蛋白質(zhì)溶液有分子擴散現(xiàn)象E.蛋白質(zhì)分子帶有電荷30蛋白質(zhì)分子中存在的含巰基氨基酸是(C)A 亮氨酸B 胱氨酸C 蛋氨酸D 半胱氨酸E 蘇氨酸31維持血漿膠體滲透壓的主要蛋

10、白質(zhì)是(A)D . 丫球蛋白E .纖維蛋白D)D .清蛋白 E . (3球蛋白D 二硫鍵E 范德華力A .清蛋白B . % i球蛋白C . (3球蛋白原32血清在飽和硫酸銨狀態(tài)下析出的蛋白質(zhì)是(A 纖維蛋白原B 球蛋白C 擬球蛋白33.胰島素分子A鏈與B鏈交聯(lián)是靠(D)A .疏水鍵 B .鹽鍵C.氫鍵34蛋白質(zhì)中含量恒定的元素是(A)A N B CC O D H E Fe35. 下列哪項與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)?(A)A. 肽鍵斷裂B 氫鍵被破壞C.離子鍵被破壞D .疏水鍵被破壞36. 氨基酸在等電點時具有的特點是:( E)A.不帶正電荷B .不帶負電荷C A 和 BD 溶解度最大E.在電場中不泳動

11、37. 在下列檢測蛋白質(zhì)的方法中,哪一種取決于完整的肽鏈?(D)A.凱氏定氮法B .雙縮尿反應 C .紫外吸收法 D .苗三酮法二、多選題1 關(guān)于蛋白質(zhì)的組成正確的有(ABCD)A .由C, H, O, N等多種元素組成B .含氮量約為16%C .可水解成肽或氨基酸D .由-氨基酸組成 E .含磷量約為10%2.蛋白質(zhì)在280nm波長處的最大光吸收是由下列哪些結(jié)構(gòu)引起的(BCA 半胱氨酸的巰基B 酪氨酸的酚基C 色氨酸的吲哚基D 組氨酸的異吡唑基E 精氨酸的胍基3關(guān)于蛋白質(zhì)中的肽鍵哪些敘述是正確的(ABC)A .比一般C N單鍵短B.具有部分雙鍵性質(zhì)C 與肽鍵相連的氫原子和氧原子呈反式結(jié)構(gòu)D

12、肽鍵可自由旋轉(zhuǎn)E.比一般C N單鍵長4谷胱甘肽(BCE)A 是一種低分子量蛋白質(zhì)B 在氨基酸吸收過程中起作用C 可進行氧化還原反應D 由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸組成E 其還原型有活性5.蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)(ACDA.多肽鏈主鏈骨架 C=O8氧原子與N- H基氫原子形成氫鍵B.脯氨酸和甘氨酸對口螺旋的形成無影響C.為右手螺旋D.每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈E.側(cè)鏈R基團出現(xiàn)在螺旋圈內(nèi)6關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述正確的有(ABCD)A 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)B 親水氨基酸側(cè)鏈伸向蛋白質(zhì)分子的表面C.蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)由次級鍵維持D.有的蛋白質(zhì)有多個不同結(jié)構(gòu)和功能的結(jié)構(gòu)域E.所有蛋白質(zhì)都有一、二、三

13、、四級結(jié)構(gòu)7關(guān)于蛋白質(zhì)變性的敘述哪些是正確的BD)A尿素引起蛋白質(zhì)變性是由于特定的肽鍵斷裂B.變性是由于二硫鍵和非共價鍵破壞引起的C.變性都是可逆的D 變性蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)發(fā)生改變E.變性蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)并無改變8下列哪些蛋白質(zhì)含有鐵ABCD)A.細胞色素氧化酶 B .肌紅蛋白 C .血紅蛋白 D .過氧化酶 E .卵 清蛋白9下列哪些方法基于蛋白質(zhì)的帶電性質(zhì)AC)A.電泳B .透析和超濾 C .離子交換層析 D .凝膠過濾E .超速離 心10 .蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)十分牢固,但如果在多肽鏈中出現(xiàn)下列哪些情況,將會妨礙口螺旋形成?( ABCA.連續(xù)的天冬氨酸B .連續(xù)的堿性氨基酸C .脯氨酸D.丙

14、氨酸E .蘇氨酸11 .已知卵清蛋白pI=4.6 , (3乳球蛋白pI=5.2 ,糜蛋白酶原pI=9.1 ,上述蛋白質(zhì)在電場中的移動情況為BC)A.緩沖液pH為7.0時,糜蛋白酶原向陽極移動,其他兩種向陰極移動B.緩沖液pH為5.0時,卵清蛋白向陽極移動,其他兩種向陰極移動C.緩沖液pH為9.1時,糜蛋白酶原在原地不動,其他兩種向陽極移動D.緩沖液pH為5.2時,(3乳球蛋白在原地不動,卵清蛋白向陰極移動,糜蛋白酶原移向陽極E.緩沖液pH為5.0時,卵清蛋白向陰極移動,其他兩種向陽極移動12.蛋白質(zhì)處于pH等于其pl的溶液時,蛋白質(zhì)分子解離狀態(tài)可為(AB)A.蛋白質(zhì)分子解離為正、負離子的趨勢相

15、等,為兼性離子B.蛋白質(zhì)的凈電荷為零C.具有相等量的正離子和負離子D.蛋白質(zhì)分子處于不解離狀態(tài)E.蛋白質(zhì)分子解離帶同一種電荷13組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸AD)A.都是 -氨基酸B.都是B -氨基酸C.除甘氨酸外都是D系氨基酸D .除甘氨酸外都是L系氨基酸E. L系和D系氨基酸各半14屬于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的有ABCE)A. 口螺旋B. (3折疊C. (3轉(zhuǎn)角D.亞基 E.無規(guī)卷曲15含羥基的氨基酸有(ABD)A.蘇氨酸 B.絲氨酸 C.賴氨酸 D.酪氨酸 E.半胱氨酸三、填空題1. 組成蛋白質(zhì)的元素有、 、 、 。含量恒定的元素是 其平均含量為 。 【 C、 H、 O、 N; N; 16%】2. 酸

16、性氨基酸基酸有、 ;堿性氨基酸有 、 、。含巰基的氨基酸是 。 【谷氨酸、天冬氨酸;精氨酸、賴氨酸、組氨酸;半胱氨酸】3. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)形式有 > > > 。-螺旋、 B-折疊、B -轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲】4. 維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的非共價鍵有、 、 、 。 【疏水作用、鹽鍵、氫鍵、Van der Waals 力) 】5. 分離純化蛋白質(zhì)的方法有、 、 、 、 等?!就肝觥⒊瑸V、鹽析、有機溶劑沉淀、層析、電泳、超速離心等任填】6. 在蛋白質(zhì)分子中,一個氨基酸的碳原子上的 二與另一個氨基酸口碳原子上的脫去一分子水形成的鍵叫 ,它是蛋白質(zhì)分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵。7. 蛋白質(zhì)顆粒表面的和

17、是蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的兩個因素?!倦姾蓪铀ぁ?. 蛋白質(zhì)變性主要是因為破壞了維持和穩(wěn)定其空間構(gòu)象的各種鍵,使天然蛋白質(zhì)原有的與 性質(zhì)改變?!敬渭夋I 物理化學 生物學】9. 按照分子形狀分類,蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比小于10的稱為 ,蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比大于10的稱為 。 按照組成分分類,分子組成中僅含氨基酸的稱,分子組成中除了蛋白質(zhì)部分還分非蛋白質(zhì)部分的稱,其中非蛋白質(zhì)部分稱 ?!厩驙畹鞍踪|(zhì) 纖維狀蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)輔基】10. 蛋白質(zhì)具有兩性電離性質(zhì),大多數(shù)在酸性溶液中帶電荷,在堿性溶液中帶 電荷。當?shù)鞍踪|(zhì)處在某一 pH 值溶液中時,它所帶的正負電荷數(shù)相待,此時的蛋白質(zhì)成

18、為,該溶液的pH 值稱為蛋白質(zhì)的 ?!菊?負 兩性離子(兼性離子)等電點】四、名詞解釋題1. 蛋白質(zhì)的等電點(isoelectric point of protein) :【蛋白質(zhì)所帶正負電荷相等時的溶液pH值。2. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)(secondary structure of protein)【蛋白質(zhì)多肽鏈局部主鏈原子的空間排布】3. 變構(gòu)效應(allosteric effect)【效應劑與蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)構(gòu)象改變的同時蛋白質(zhì)功能發(fā)生改變的現(xiàn)象。 】4. 協(xié)同效應(cooperative effect)【一亞基結(jié)合配體后影響該寡聚體另一亞基與配體的結(jié)合能力。】5. 蛋白質(zhì)的變性作用(d

19、enaturation of protein)【在某些理化因素作用下,蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)破壞,理化性質(zhì)改變,生物活性喪失。】6. 亞基 (subunit)【寡聚蛋白中獨立具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈?!?. 結(jié)構(gòu)域 (domain)【分子量大的蛋白中含有1 到數(shù)個具有一定功能的結(jié)構(gòu)緊密區(qū)。】8. 模體 (motif)【某些蛋白質(zhì)分子中,2 到 3 個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上互相靠近形成的特殊空間構(gòu)象。有特征性氨基酸序列?!?0. 分子伴侶(molecular chaperone)【細胞內(nèi)的一類促進蛋白質(zhì)折疊形成天然空間構(gòu)象的蛋白質(zhì)?!?1. 輔基 (prosthetic group)【結(jié)合蛋白質(zhì)中與蛋

20、白質(zhì)結(jié)合緊密的非蛋白質(zhì)部分?!?五、問答題1. 試舉例說明什么是分子病?!居捎诨蛲蛔儯鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)、功能發(fā)生改變導致的疾病。】2. 蛋白質(zhì)含氮量平均為多少?為何能用蛋白質(zhì)的含氮量表示蛋白質(zhì)的相對含量?如何計算?【 16%。各種來源的蛋白質(zhì)含氮量基本恒定。每可樣品含氮克數(shù)X 6.25X 100=100克樣品蛋白質(zhì)含量(g%】3. 自然界中組成蛋白質(zhì)的氨基酸有多少種?如何進行分類?【 20 種。根據(jù)側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)分為4類:極性、中性氨基酸;酸性氨基酸堿性氨基酸 非極性、疏水性氨基酸。 】4. 何謂蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)?簡述蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)測定方法?!局傅鞍踪|(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。一級結(jié)構(gòu)測定方

21、法:水解純化蛋白質(zhì),測定各種氨基酸的百分含量;測定多肽鏈N端與C端的氨基酸;多肽鏈水解為肽段,分離純化各 肽段,用Edman降解法等測定各肽段氨基酸的排列順序;經(jīng)組合排列 對比得出完整肽鏈氨基酸的排列順序。】5. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要有哪些形式?各有何結(jié)構(gòu)特征?【蛋白質(zhì)分子中某段肽鏈局部主鏈原子的空間排布。主要形式和特征有: -螺旋:多肽鏈盤繞形成右手螺旋,每圈含 3.6氨 基酸殘基,螺距0.54nm,相鄰兩圈螺旋間形成氫鍵且與螺旋長軸平行。(3 - 折疊:多肽鏈相對伸展,肽單元折疊成鋸齒狀,兩條以上肽鏈順向或反向平行排列,通過氫鍵聯(lián)系成片層結(jié)構(gòu)。(3-轉(zhuǎn)角:發(fā)生在多肽鏈進行

22、 180度轉(zhuǎn)折處,由 4 個氨基酸構(gòu)成,氫鍵維系。無規(guī)卷曲;無確定規(guī)律的肽段。】7. 何謂蛋白質(zhì)的三級機構(gòu)?維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的化學鍵有哪些?【多肽鏈中所有原子的空間排部。通過疏水作用、鹽鍵、氫鍵、Van derWaals力維系。六本章要點總結(jié):1. 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子,為研究方便,將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個結(jié)構(gòu)水平,包括一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。一般將二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式,即由一個氨基酸的-氨基和另一個氨基酸的 -之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分

23、雙鍵的性質(zhì),所以整個肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端,而另一端含有一個游離竣基的一端稱為肽鏈的竣基端或C端。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級結(jié)構(gòu)類型有 -螺旋結(jié)構(gòu)和(3 -折疊結(jié)構(gòu),此外還有B -轉(zhuǎn)角和自 由回轉(zhuǎn)。右手口 -螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結(jié)構(gòu)每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基,螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫 鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。(3 -折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見的二級結(jié)構(gòu),在此結(jié) 構(gòu)中,多肽鏈以較伸展的曲折形式存在,肽鏈(或肽段)的排列可以有平行和反平行兩種方式。

24、氨基酸之間的軸心距為0.35nm, 相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是介于二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次,是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中明顯分開的緊密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域。超二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結(jié)構(gòu)聚集體。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是整個多肽鏈的三維構(gòu)象,它是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白,這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊,形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu),分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子,幾乎所有的極性R 基都分布在分子外表面,形成親水的分子外殼,而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部,

25、不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R 基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中,每一條具有三級結(jié)構(gòu)的皚鏈稱為亞基或亞單位,缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵,又稱次級鍵。此外,在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵,二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級結(jié)構(gòu),多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結(jié)構(gòu)(即

26、正確的空間結(jié)構(gòu))所需要的全部信息。2. 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì),由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學功能。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì),功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。2.1 一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應性和統(tǒng)一性,可從以下幾個方面說明:( 1)一級結(jié)構(gòu)的變異與分子病蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān),一級結(jié)構(gòu)的變化往往導致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥,其病因是血紅蛋白基因中的一個核甘酸的突變導致該蛋白分子中B -鏈第6位谷氨酸被繳氨酸取代。這個一級結(jié)構(gòu)上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚,導致紅細胞變成鐮刀狀,容易破裂引起

27、貧血,即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。( 2)一級結(jié)構(gòu)與生物進化研究發(fā)現(xiàn),同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素C 的一級結(jié)構(gòu),發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近,其氨基酸組成的差異越小,親緣關(guān)系越遠差異越大。( 3)蛋白質(zhì)的激活作用在生物體內(nèi),有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成,只有按一定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性,如酶原的激活。2.2 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性,其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。( 1) . 核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復核糖核酸酶是由124 個氨基酸

28、組成的一條多肽鏈,含有四對二硫鍵,空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L月尿中用(3 -航基乙醇處理,則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂,分子變成一條松散的肽鏈,此時酶活性完全喪失。但用透析法除去B -航基乙醇和月尿后,此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象,同時酶活性又恢復。( 2)血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì),具有氧合功能,可在血液中運輸氧。研究發(fā)現(xiàn),脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低,不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與 Q結(jié)合,就會引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變,并引起其它三個亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化,使它們易于和氧結(jié)合,說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出,只

29、有當?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當空間構(gòu)象存在時才具有生物活性。3. 蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì),它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R 基團。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同,所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時,蛋白質(zhì)分子帶負電荷,pH小于pI時,蛋白 質(zhì)帶正電荷,pH等于pl時,蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零,此時溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團,使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜(水化層)以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時,蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其

30、所帶電荷,從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出,即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學因素作用時,引起生物活性的喪失,溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變,這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的次級鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體,但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的,有些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時,變性是可逆的,除去變性因素后,變性蛋白又可從新回復到原有的天然構(gòu)象,恢復或部分恢復其原有的生物活性,這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性。4. 測定蛋白質(zhì)分子量的方法4.1 凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子

31、量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍,在此范圍內(nèi),分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此,用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標準,進行凝膠層析,以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖,繪制出標準洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進行凝膠層析,根據(jù)其所用的洗脫體積,從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應的分子量。4.2 . SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS(十二烷基磺酸鈉)是一種去污劑,可使蛋 白質(zhì)變性并解離成亞基。當?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDSW, SDSW蛋白質(zhì)分子結(jié)合,使蛋白質(zhì)

32、分子帶上大量的強負電荷,并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀,從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小,蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對遷移率和分子質(zhì)量的對數(shù)成直線關(guān)系。以標準蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)和其相對遷移率作圖,得到標準曲線,根據(jù)所測樣品的相對遷移率,從標準曲線上便可查出其 分子質(zhì)量。4.3 沉降法(超速離心法)沉降系數(shù)(S)是指單位離心場強度溶質(zhì)的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時,由于比重關(guān)系,蛋白質(zhì)分子趨于下沉,沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比,應用光學方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為,可判斷出

33、蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù),將S 帶入公式,即可計算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。第二章酶一、單選題1. 下列對酶的敘述,哪一項是正確的(E).所有的酶均以有機化合物作.所有的酶對其作用物都有絕.活性易受pH溫度影響催化效率極高A.所有的蛋白質(zhì)都是酶B為作用物C.所有的酶均需特異的輔助因子D對特異性E.所有的酶均由活細胞產(chǎn)生2. 以下哪項 不是 酶的特點(A)A.酶只能在細胞內(nèi)催化反應BC.只能加速反應,不改變反應平衡點DE.有高度特異性3. 結(jié)合酶在下列那種情況下才有活性(D)A.酶蛋白單獨存在B .輔酶單獨存在C .亞基單獨存在D.全酶形式存在 E .有激活劑存在4下列哪種輔酶中不

34、 含核苷酸(C) NADP+ E CoA-SHD CoQE FMN參與構(gòu)成酶的活性中心D 傳遞電子、質(zhì)子A FAD B FMN C FH4 D5下列哪種輔酶中不 含維生素(D)A CoA-SH B FADC NAD+6酶的輔助因子的作用不包括 ( E)A.穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象BC.在酶與作用物的結(jié)合中起橋梁作用E.決定酶的特異性7酶的必需基團是指(B)A.維持酶一級結(jié)構(gòu)所必需的基團B.位于活性中心以內(nèi)或以外,與酶活性密切相關(guān)的基團C.酶的亞基聚合所必需的基團D.維持酶分子構(gòu)象的所有基團E.構(gòu)成全酶分子的所有基團8酶分子中使作用物轉(zhuǎn)為變?yōu)楫a(chǎn)物的基團稱為(B)A 結(jié)合基團B 催化基團C 堿性基團D 酸

35、性基團E 疏水基團9有關(guān)同工酶的正確敘述是(A)A.不同組織中同工酶譜不同B .同工酶對同種作用物親和力相同C.同工酶的基因相同D .組成同工酶的亞基一定相同E.同工酶是同一多肽鏈經(jīng)翻譯后加工產(chǎn)生的 10.含LDH豐富的組織是(AA.肝組織 B .心肌 C .紅細胞 D .腎組織 E .腦組織11關(guān)于酶原激活,正確的是(A.酶原與酶一級結(jié)構(gòu)相同C.所有酶都由酶原生成E.激活劑使酶原激活B.酶原與酶空間結(jié)構(gòu)不同D.酶原有活性中心12關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點的錯誤 敘述是(D)A.常有多個亞基組成B .有與作用物結(jié)合的部位C.有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位D.催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上E.催化部位與別構(gòu)

36、部位既可處于同一亞基,也可處于不同亞基上13關(guān)于變構(gòu)劑的錯誤 敘述是(B)A.可與酶分子上別構(gòu)部位結(jié)合B .可使酶蛋白與輔基結(jié)合C.可使酶與作用物親和力降低D .可使酶分子的空間構(gòu)象改變E.有激活或抑制作用14國際酶學委員會將酶分為六大類的主要根據(jù)是(D)A.酶的來源B .酶的結(jié)構(gòu)C .酶的理化性質(zhì)D.酶促反應性質(zhì)E .酶催化的作用物結(jié)構(gòu)15關(guān)于酶促反應特點的錯誤 描述是(B)A.酶能加速化學反應B .酶在生物體內(nèi)催化的反應都是不可逆的C.酶在反應前后無質(zhì)和量的變化D .酶對所催化的反應有選擇性E.能縮短化學反應到達反應平衡的時間16關(guān)于誘導契合學正確的是(E)A.發(fā)生在酶原激活時B.發(fā)生在變

37、構(gòu)調(diào)節(jié)時C.誘導契合時僅發(fā)生酶構(gòu)象改變D .誘導契合時僅發(fā)生底物構(gòu)象改變E .誘導契合有利于形成酶與底物復合物17.其他因素不變,改變作用物的濃度時(A)A.在低底物濃度下反應速度與底物濃度成正比B.反應速度隨底物濃度增加而下降C.反應速度隨底物濃度增加持續(xù)增加D.反應速度先慢后快E.反應速度不變18 .在酶濃度不變的條件下,以反應速度 v-對作用物S作圖,其圖象為(C) A.直線 B . S形曲線 C .矩形雙曲線D.拋物線E.鐘罩形曲線19 .作用物濃度達到飽和后,再增加作用物濃度(C)A.反應速度隨作用物增加而加快B .隨著作用物濃度的增加酶逐漸失活C.反應速度不再增加E.形成酶-作用物

38、復合體增加20. Michaelis-Menten 方程式是A. u= Km +SBVmax+SC. u = VmaxSKm+SD.如增加抑制劑反應速度反而加快(Q.u = Vmax+SK m+SD. u= Km + SVmaxSE. u = KmSVmax+S21 . KmM: (D)A.作用物濃度飽和時的反應速度B.是最大反應速度時的作用物濃度C.作用物濃度達50%和時的反應速度D.反應速度達最大反應速度50%寸的作用物濃度E.降低反應速度一半時的作用物濃度22 .酶的Km®大小與(A)A.酶性質(zhì)有關(guān)B .酶濃度有關(guān)C .酶作用溫度有關(guān)D.酶作用時間有關(guān) E .酶的最適pH有關(guān)2

39、3 .己糖激酶以葡萄糖為作用物時,Km=1/2S,其反應速度u是V的(A)A. 67%B . 50% C . 33% D . 15% E . 9%24.酶促反應速度u達到最大反應速度V的80%寸,作用物濃度S為(D)A. 1 Km B . 2 Km C . 3 Km D . 4 Km E . 5 Km25 .為了防止酶失活,酶制劑存放最好(A)A.在低溫 B .在室溫 C ,最適溫度 D .加入抑制劑 E .不 避光26 含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后,水解淀粉的能力顯著降解,其原因是 ( B)A.酶變性失活 B .失去激活劑 C .酶一級結(jié)構(gòu)破壞D.失去輔酶E .失去酶蛋白27能使唾液淀粉酶活性

40、增強的離子是(A)A.氯離子B.鋅離子 C .碳酸氫根離子D.銅離子 E .鎰離子28.各種酶都具有最適pH,其特點是(B)A.最適pH 一般即為該酶的等電點B.最適pH時酶的活性中心的可解離基團都處于最適反應狀態(tài)C.最適pH時酶分子的活性通常較低D.大多數(shù)酶活性的最適pH曲線為拋物線形E.在生理條件下同一個體酶的最適 pH均相同29屬于不可逆性抑制作用的抑制劑是(B)A.丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用B.有機磷化合物對膽堿酯酶的抑制作用C.磺胺藥類對細菌二氫葉酸還原酶的抑制作用D. ATP對糖酵解的抑制作用E.反應產(chǎn)物對酶的反饋抑制30對可逆性抑制劑的描述,哪項是正確的(C)A.使酶變性失活

41、的抑制劑B.抑制劑與酶是共價鍵相結(jié)合C.抑制劑與酶是非共價鍵結(jié)合D.抑制劑與酶結(jié)合后用透析等物理方法不能解除抑制E.可逆性抑制劑即指競爭性抑制31丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用是屬于(C)A.反饋抑制B .非競爭抑制C .競爭性抑制D.非特異性抑制E .反競爭性抑制32反競爭性抑制劑具有下列哪一種動力學效應(E)A.使Kmf直升高,V不變 B .使Kmf直降低,V不變C.使Kmf直不變,V升高 D .使Kmf直不變,V降低E.使Kmf直和V均降低33.存在下列那種物質(zhì)的情況下,酶促反應速度不變、Kmf直減少(D)A.無抑制劑存在B.有競爭性抑制劑存在C.有反競爭性抑制劑存在D .有非競爭性抑制

42、劑存在E.有不可逆抑制劑存在34純化酶制劑時,酶純度的主要指標是(D)A.蛋白質(zhì)濃度 B .酶量C .酶的總活性D.酶的比活性 E .酶的理化性質(zhì)35有關(guān)酶的以下描述哪項是正確的(E)A.同工酶是一組功能與結(jié)構(gòu)相同的酶B.誘導酶是指細胞中固有而含量又多的酶C.在酶的活性中心中只有側(cè)鏈帶電荷的氨基酸直接參與酶的催化反應D.酶催化反應處速度取決于酶的濃度E.競爭性抑制劑只能改變 Km值,而不改變Vmax36組織損傷后,血漿特異酶的活性變化主要依賴于(D)A.損傷前酶在該組織中的濃度 B .損傷前酶在血液中的濃度C.損傷前酶在組織中的合成速率D .損傷時損害的面積與程度E.損傷后采集血標本的時間37

43、下列關(guān)于ribzyme 的敘述哪一個是正確的(C)A.即核酸酶B .本質(zhì)是蛋白質(zhì)C .本質(zhì)是核糖核酸D.最早發(fā)現(xiàn)的一種酶E .其輔酶是輔酶A 二、多選題1 關(guān)于酶的敘述哪些是正確的(ABCD)A.酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)B .所有的酶都是催化劑C.酶可以降低反應活化能D .酶能加速反應速度,不改變平衡點2 酶與一般催化劑相比有以下特點(ACD)A.反應條件溫和,可在常溫,常壓下進行B.加速化學反應速度,可改變反應平衡點C.專一性強,一種酶只作用一種或一類物質(zhì),產(chǎn)生一定的產(chǎn)物ABCD)有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應可使蛋白質(zhì)變性的因素,也使酶變ABCD)B 不同的酶可有相同的輔酶(輔基)D.酶的催化效率極

44、高3 . 證明多數(shù)酶是蛋白質(zhì)的證據(jù)是(A.水解產(chǎn)物是氨基酸BC.可被蛋白酶水解D性4 . 蛋白與輔酶(輔基)的關(guān)系有(A. 一種酶只有一種輔酶(輔基)C 只有全酶才有活性D 酶蛋白決定特異性,輔酶參與反應5 . 對全酶的正確描述指(BD)A.所有的酶都有全酶和蛋白質(zhì)兩種形式B.由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)部分構(gòu)成C 酶蛋白 -輔酶 -激動劑 -作用物聚合物D 由酶蛋白和輔酶(輔基)組成的酶6 . 酶的輔助因子可以是(ABC)A.金屬離子 B .某些小分子有機化合物C.維生素或其衍生物D .各種有機和無機化合物7 .可提供酶必需基團的氨基酸有(ABCA.絲氨酸 B .半胱氨酸 C .組氨酸 D .甘氨酸8

45、 . 一種酶的活性有賴于酶蛋白的琉基,能有效地保護這種酶,防止氧化的 物質(zhì)是(ABCA.維生素C B .維生素E C .還原型谷胱甘肽 D .過氧化氫9 .成酶活性中心的功能基團,常見的有(ABCA. -COOH B . -SH 及-OH C .咪噪基 D .甲基10 .酶分子上必需基團的作用是(ABCA.與作用物結(jié)合B .參與作用物進行化學反應C.維持酶分子空間構(gòu)象 D .決定酶結(jié)構(gòu)11 .變構(gòu)酶的動力學特點是(ADA. u對S作圖呈S型B. u對S作圖呈拋物線型C . u對S作圖呈距形雙曲線D .表明有協(xié)同效應12 . pH對酶促反應速度影響主要是由于(ABCDA.影響酶必需基團的游離狀態(tài)B .影響酶活性中心的空間構(gòu)象C .影響輔酶的游離狀態(tài)D .影響底物分子的解離狀態(tài)13 .不可逆性抑制劑(ACDA.是使酶變性失活的抑制劑B.是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法不能除去的抑制劑C.是特異的與酶活性中心結(jié)合的抑制劑D.是與酶分子以共價鍵結(jié)合的抑制劑14 .非競爭性抑制作用中,抑制

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