(完整word版)華中農(nóng)業(yè)大學(xué)生物化學(xué)本科試題庫第4章酶

1、第 4 章 酶單元自測題（一 ） 名詞解釋或概念比較1活化能，2 轉(zhuǎn)換數(shù)，3酶的專一性，4反饋抑制，5多酶復(fù)合體，6絕對(duì)專一性，7核酶，8抗體酶，9 固定化酶，10乒乓反應(yīng)，11可逆抑制作用與不可逆抑制作用，12酶的活性中心，13鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)，14同工酶，15蛋白激酶與蛋白磷酸酶，16趨異進(jìn)化與趨同進(jìn)化，17脫輔酶（脫輔基酶蛋白） ， 18酶原，19絲氨酸蛋白酶，20競爭性抑制作用，21非競爭性抑制作用，22反競爭性抑制作用，23酶促反應(yīng)初速度，24前饋調(diào)節(jié)，25化學(xué)酶工程與生物酶工程，26過渡態(tài)底物類似物（一 ） 名詞解釋或概念比較1在一定的溫度下將1 摩爾底物全部轉(zhuǎn)化成活化態(tài)所需要的

2、自由能，單位是kJ/mol 。2在一定條件下每秒鐘每個(gè)酶分子催化底物的分子數(shù)，或每秒鐘每微摩爾酶分子催化底物的微摩爾數(shù)。3酶對(duì)底物有嚴(yán)格的選擇性，酶往往只能催化一種或一類反應(yīng)，作用于一種或一類化合物。4在酶催化的級(jí)聯(lián)反應(yīng)中，催化第一步反應(yīng)的酶往往被級(jí)聯(lián)反應(yīng)的終端產(chǎn)物抑制，或催化前一步反應(yīng)的酶被后面的產(chǎn)物抑 制，這種抑制叫反饋抑制。5幾種功能相關(guān)的酶依靠非共價(jià)鍵形成復(fù)合體，通常催化一個(gè)級(jí)聯(lián)反應(yīng)或一部分，可以提高催化效率。6酶只作用于一種底物，而不作用于其它任何底物，這種專一性稱為絕對(duì)專一性。7具有催化功能的RNA。8具有抗體的識(shí)別、結(jié)合專一性，又具有催化功能的蛋白質(zhì)，或稱有催化活性的抗體。抗體酶

3、的本質(zhì)是是免疫球蛋白，但是在易變區(qū)具有酶的性質(zhì)。9將水溶性的酶用物理或化學(xué)的方法處理，使之不溶于水，但不改變?cè)械拿富钚浴９潭ɑ柑岣吡藢?duì)酸堿和溫度的穩(wěn)定性，增加了酶的使用壽命。10 .是一種多底物酶促反應(yīng)。底物A先與酶結(jié)合，催化生成產(chǎn)物 P,當(dāng)產(chǎn)物P釋放以后，底物B再與酶結(jié)合，催化生成產(chǎn)物催化生成產(chǎn)物Q,最后釋放產(chǎn)物Q。11 可逆抑制作用：抑制劑與酶以非共價(jià)鍵結(jié)合而引起活力降低或喪失，可以用物理方法（例如透折法）除去抑制劑，恢復(fù)酶的活性。不可逆抑制作用：抑制劑與酶活性中心的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合，使酶的活性喪失，不能用透析、過濾等物理方法除去抑制劑而使酶恢復(fù)活性。12 酶的催化功能只局限在酶分子的

4、一個(gè)特定區(qū)域，只有少數(shù)氨基酸殘基參與底物的結(jié)合及催化。這個(gè)與酶活力直接相關(guān)的區(qū)域稱為酶的活性中心。13 鄰近效應(yīng)是指酶與底物結(jié)合形成酶底復(fù)合物以后，底物與底物間以及酶的催化基團(tuán)與底物間結(jié)合于同一分子，使得底物的有效濃度升高，反應(yīng)速度升高。定向效應(yīng)是指底物的反應(yīng)基團(tuán)之間以及酶的催化基團(tuán)與底物的反應(yīng)基團(tuán)間的正確取位產(chǎn)生的效應(yīng)。14同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫特性方面都存在明顯差異的一組酶。15 .蛋白激酶是催化蛋白質(zhì)磷酸化的酶，它能催化把ATP或GTP上 位磷酸基轉(zhuǎn)移到底物蛋白質(zhì)氨基酸殘基上的反應(yīng)。蛋白磷酸酶是催化蛋白質(zhì)脫磷酸的酶。這2 種酶催化蛋白質(zhì)（脫輔酶

5、）的磷酸化和脫磷酸化反應(yīng)，調(diào)節(jié)酶的活性。16 趨異進(jìn)化：有些酶起源于共同的祖先，具有相似的氨基酸排列順序和三維結(jié)構(gòu)，以及相似的催化機(jī)制，通過基因突變，獲得對(duì)不同的底物專一性，這個(gè)過程稱為趨異進(jìn)化。例如胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和彈性蛋白酶。趨同進(jìn)化：有些酶起源于不共同的祖先，但在進(jìn)化過程中形成相同的催化三聯(lián)體（由Asp、 His 和 Ser 殘基組成），具有相似的催化功能，這種情況稱為異源的趨同進(jìn)化。17 全酶分子中，除去對(duì)酶的催化活性必需的輔助因子后，剩下的酶蛋白質(zhì)部分。18 酶原是有催化活性的酶的前體。通過蛋白酶的有限水解，可以將無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶。19 絲氨酸蛋白酶的活性中心含

6、有絲氨酸殘基，而且此絲氨酸殘基在催化過程中能起親核體的作用。20 .競爭性抑制劑（底物的結(jié)構(gòu)類似物）與正常的底物競爭酶的活性中心。這種抑制使得Km增大，Vmax減小。通過增加底物的濃度可以減小競爭性抑制的程度。21 .在非競爭性抑制作用中，抑制劑不僅能與游離酶結(jié)合，還可以與酶-底復(fù)合物結(jié)合。這種抑制作用使得Km不變，Vmax減小。22在反競爭性抑制作用中，抑制劑只能與酶底復(fù)合物結(jié)合，而不能與游離酶結(jié)合。這種抑制作用使得Km和Vmax都減小,但是Vmax/Km的比值不變。23酶促反應(yīng)最初階段的反應(yīng)速度，此時(shí)底物的濃度尚未明顯減小，通常指少于5%的起始底物被利用時(shí)的反應(yīng)速度。此時(shí)產(chǎn)物的生成量或底物

7、的減少量與時(shí)間成線性關(guān)系，即速度恒定。24 在一個(gè)酶促反應(yīng)的級(jí)聯(lián)中，底物通過改變催化后續(xù)反應(yīng)中酶的活性，來調(diào)節(jié)產(chǎn)物的生成量。底物使代謝過程速度加快時(shí)稱為正前饋調(diào)節(jié)，反之為負(fù)前饋調(diào)節(jié)。25天然酶不穩(wěn)定，分離純化困難，成本高。酶工程主要研究酶的生產(chǎn)、純化、固定化技術(shù)、酶分子結(jié)構(gòu)的修飾和改造?；瘜W(xué)酶工程通過對(duì)酶的化學(xué)修飾或固定化處理，改善酶的性質(zhì)，提高酶的催化效率。生物酶工程用基因重組技術(shù)生產(chǎn)酶及對(duì)酶進(jìn)行修飾或設(shè)計(jì)新的基因，從而生產(chǎn)性能穩(wěn)定，催化效率更高的酶。26 過渡態(tài)底物是指底物和酶結(jié)合成中間復(fù)合物后被活化的過渡態(tài)形式。過渡態(tài)底物類似物是指結(jié)構(gòu)與過渡態(tài)底物相似的化合物，過渡態(tài)底物類似物對(duì)酶的親和

8、力遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于底物，它們都屬于競爭性抑制劑，其抑制效率比基態(tài)底物類似物高很多倍。（二 ） 填空題1酶促反應(yīng)中，親核基團(tuán)是電子對(duì)的（2對(duì)酶來說過渡態(tài)類似物大多屬于（3欲使某一酶促反應(yīng)的速度等于） ，親電基團(tuán)是電子對(duì)的（ ）抑制劑。Vmax的80%此時(shí)的底物濃度應(yīng)是此酶的&值的（）。）倍。4胰凝乳蛋白酶專一性地切斷（5如果一種酶有多個(gè)底物，其中6乙酰輔酶A 羧化酶的輔基是（7糖原磷酸化酶是一種（）和（Km值最（）的羧基端的肽鍵。）的底物，一般稱為該酶的（）。）調(diào)節(jié)酶，它的活性形式稱為（） ，非活性形式稱為（）。8于非酶催化劑相比，酶催化的主要特點(diǎn)是（9 多酶復(fù)合體系的總反應(yīng)速度取決于其中（）和

9、（）。） 的反應(yīng)， 一般情況下，具有自我調(diào)節(jié)能力的多酶體系的就是限速步驟。10 Hill 系數(shù)作為判斷酶促動(dòng)力學(xué)中協(xié)同效應(yīng)的一個(gè)指標(biāo)，Michaelis Menten 型酶， Hill 系數(shù)等于（） ; 正協(xié)同效應(yīng)的酶，Hill 系數(shù)（） ；負(fù)協(xié)同效應(yīng)的酶，Hill 系數(shù)（）11 蛋白質(zhì)的磷酸化是可逆的。蛋白質(zhì)磷酸化時(shí)需要（）酶，蛋白質(zhì)去磷酸化時(shí)需要（）酶。12 在紫外光或可見光照射時(shí)，酶蛋白會(huì)發(fā)射熒光。酶蛋白的熒光主要來自（）氨酸和（）氨酸。13 化學(xué)酶工程也稱為初級(jí)酶工程，是指天然酶、14在酶的分離純化過程中，通常用（15 當(dāng)無激活劑存在時(shí)，蛋白激酶A 由（16 許多核酸酶的活性能被螯合劑

10、（） ， （）和（）的研究和應(yīng)用。）和（）來判斷純化方法的優(yōu)劣。）個(gè)催化亞基（C） 和（）個(gè)調(diào)節(jié)亞基（R） 所組成。）抑制，這是因?yàn)椋ǎ?。17 激酶是一類催化（）反應(yīng)的酶。18 根據(jù)酶催反應(yīng)的類型，可以將酶分為（），（），（），（），（）和（）。19 轉(zhuǎn)氨酶的輔基是（） 參考答案1供體，受體2 競爭性抑制劑3 44 苯丙氨酸，亮氨酸5小，天然底物或最適底物6 生物素7可逆的共價(jià)，磷酸化酶a,磷酸化酶b8.催化效率高，專一性強(qiáng) 9.最慢的，第一步反應(yīng) 10.等于1,大于1,小于111.蛋白激酶，蛋白磷酸酯酶12 色氨酸， 酪氨酸13 化學(xué)修飾酶，固定化酶，人工模擬酶14 回收率的高低，比活力提

11、高的倍數(shù)15 2， 216 EDTA，去除了核酸酶所必須的鎂離子17底物磷酸化18氧化還原酶，轉(zhuǎn)移酶，水解酶，裂合酶，異構(gòu)酶，連接酶19磷酸吡哆醛 （三）選擇題1在米氏方程的雙倒數(shù)作圖中，酶對(duì)底物的米氏常數(shù)是雙倒數(shù)直線的（）A. 縱軸截距的倒數(shù)B. 斜率 C. 橫軸截距絕對(duì)值的倒數(shù)D. 橫軸截距的絕對(duì)值2下列物質(zhì)中哪種是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑？（）A. 酮戊二酸B. 延胡索酸C. 草酰乙酸D. 丙二酸3酶促反應(yīng)降低反應(yīng)的活化能的能量來源是（）A.酶與底物結(jié)合能B.底物形變能C.酶分子構(gòu)象變化釋放的能量D. 底物化學(xué)鍵斷裂釋放的化學(xué)能4. 以焦磷酸硫胺素為輔酶的酶是（）A.轉(zhuǎn)氫酶B.氨基酸脫

12、竣酶C.谷氨酸脫氫酶 D.丙酮酸氧化脫氫酶5. CTP對(duì)ACT酶的別構(gòu)效應(yīng)被稱為（）A.同促激活 B.同促抑制C.異促激活D.異促抑制6. 5-磷酸核糖與ATP作用生成5-磷酸核糖焦磷酸，催化這個(gè)反應(yīng)的酶是（）A.磷酸核糖焦磷酸激酶B. ATP 激酶C.磷酸核糖激酶 D. 磷酸核糖酶7. DNA聚合酶在分類時(shí)屬于六類酶中的（）A.合成酶 B. 裂合酶 C. 氧化還原酶 D. 轉(zhuǎn)移酶8. 酶的反競爭性抑制劑具有下列哪種動(dòng)力學(xué)影響？（）A. Km不變，Vmax減小B. Km增加，Vmax減小C. Km增加，Vmax不變D. Km和Vmax都減小9 .下列陳述哪一條是對(duì)的？酶催化的化學(xué)反應(yīng)（）A.降

13、低G',因此反應(yīng)能夠自發(fā)進(jìn)行；B.增加過渡態(tài)的能量；C.并不改變 G ,但改變產(chǎn)物對(duì)反應(yīng)物的比值；D.增加正向和逆向的反應(yīng)速度。10 .下述哪一種酶能識(shí)別對(duì)稱性底物？（A.延胡索酸酶B.琥珀酸脫氫酶C.順烏頭酸酶D.異檸檬酸脫氫酶X時(shí)，B.反應(yīng)自發(fā)進(jìn)行，不需要酶的參加;C.酶的熱變性發(fā)生;11 .下圖表示酶活力是溫度的函數(shù)。在溫度 A.底物能量太高不能與酶形成穩(wěn)定的復(fù)合物。D.反應(yīng)產(chǎn)物變得不穩(wěn)定。12 .人體消化系統(tǒng)內(nèi)的酶，通常以非活性的酶原形式存在，但是也有例外，例如（）A.胃蛋白酶 B. 竣肽酶C. 核糖核酸酶13 .在酶的分類命名表中，RN課合酶屬于（）A.水解酶 B. 裂合酶

14、C. 合成酶 D. 轉(zhuǎn)移酶14 . Km值是酶的特征常數(shù)之一，它與酶促反應(yīng)的性質(zhì)和條件有關(guān)，但與下列因素中的哪一種無關(guān)？（）A.酶濃度 B. 反應(yīng)溫度 C.15 .蛋白激酶C是一種（A.雙功能酶B. 雙關(guān)酶 C.16 .某給定酶的同工酶（A.具有不同的亞基數(shù)目 B.C.具有不同的底物專一性D.底物種類D. pH和離子強(qiáng)度）多功能酶D. 同工酶）。對(duì)底物有不同的Km值呈現(xiàn)相同的電泳遷移率17 .酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指當(dāng)?shù)孜锎蟠筮^量時(shí)（A.每個(gè)酶分子每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)B.每個(gè)酶的亞基每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)C.每個(gè)酶的催化中心每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)18 .腺昔酸環(huán)化酶存在于（）A

15、.線粒體B.內(nèi)質(zhì)網(wǎng)系膜 C. 細(xì)胞核 D.質(zhì)膜19 .在酶的雙倒數(shù)作圖中，只改變斜率不改變橫軸截距的抑制劑屬于A.反競爭性抑制劑B.非競爭性抑制劑 C.競爭性抑制劑20 .酶促反應(yīng)中酶的作用是（）A.改變Kcat B.提高反應(yīng)的活化能C.降低反應(yīng)的活化能D.提高正向反應(yīng)速度Mg 2+21 .催化2ADPATP+AM茂應(yīng)的酶是A.腺普酸激酶 B.鳥背酸激酶 C.胞音酸激酶D.尿普酸激酶22 .在實(shí)驗(yàn)室中，如果用酶催化合成法合成多肽，通常用的酶類是（）A.氨基轉(zhuǎn)移酶B.蛋白激酶C.蛋白水解酶D.氨基酸t(yī)RNA連接酶23.端粒酶屬于（)A.肽酰轉(zhuǎn)移酶B. DNA聚合酶C.限制性內(nèi)切酶D. RNA聚合

16、酶（四）是非題1 .調(diào)節(jié)酶的Km值隨酶的濃度而變化。2 .能催化蛋白質(zhì)磷酸化的酶酶稱為磷酸化酶。3 .蛋白質(zhì)的磷酸化和去磷酸化是可逆的，該可逆反應(yīng)是有同一種酶催化完成的。4 .酶反應(yīng)的最適pH只取決于酶蛋白的結(jié)構(gòu)。5 .寡聚酶是由兩條或多條多肽鏈通過共價(jià)鍵結(jié)合而成的復(fù)合體。6 .月尿酶的專一性很強(qiáng)，它只能作用于尿素。7 .酶的催化作用是指通過改變反應(yīng)物的平衡點(diǎn)以加快某一方向的反應(yīng)速度。8 .通常情況下，固定化酶不如溶液酶穩(wěn)定。9 .某些別構(gòu)酶在低溫下不穩(wěn)定，這是由于低溫不利于蛋白質(zhì)亞基之間的相互作用。適當(dāng)升高溫度時(shí)酶的穩(wěn)定性明顯增強(qiáng)， 由此可以推斷這些別構(gòu)酶的亞基之間的主要作用力是疏水作用力。

17、10 .在進(jìn)行酶促動(dòng)力學(xué)測定中，當(dāng)?shù)孜餄舛炔粩嗉哟髸r(shí)，所有的酶都會(huì)出現(xiàn)被底物飽和的現(xiàn)象。11 . 1g粗酶制劑經(jīng)過純化以后得到 10mg電泳純的酶，那么它的比活力比原來提高了100倍。12 .催化三酰甘油水解成甘油和脂肪酸的酶稱脂肪酶。13 .同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面不同的一組酶。14 .別構(gòu)酶一般都是寡聚酶，往往催化多酶體系的第一步反應(yīng)。15 .別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線符合米氏方程。16 .有的抑制劑雖然不與底物競爭酶結(jié)合部位，但仍然表現(xiàn)為競爭性抑制。17 .具有正協(xié)同效應(yīng)的酶，其 Hill系數(shù)總是小于1。18 .輔基于輔酶的區(qū)別在于它們于酶蛋白結(jié)

18、合的牢固程度不同，并沒有嚴(yán)格界限。19 .抗體酶是一種具有催化功能的免疫球蛋白，在其可變區(qū)具有酶的特性。20 .核酶與蛋白質(zhì)酶的差異不僅在于化學(xué)本質(zhì)不同，同時(shí)兩者的催化化學(xué)也明顯不同。核酶的轉(zhuǎn)換數(shù)在0.1 -5之間，比大多數(shù)蛋白質(zhì)酶低幾個(gè)數(shù)量級(jí)。21 .固體狀態(tài)的酶比在溶液中的酶對(duì)溫度的耐受力要高。22 .酶活性部位的氨基酸殘基在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，甚至在不同的肽鏈上，通過肽鏈的折疊、盤繞而在空間結(jié)構(gòu)上相 互靠近。23 .米氏常數(shù)是酶與底物形成復(fù)合物的結(jié)合常數(shù)。24 .不能用序變模型理論來解釋負(fù)協(xié)同效應(yīng)。（五）簡答與計(jì)算1 .簡述固定化酶技術(shù)的特點(diǎn)。2 . 一個(gè)二肽酶對(duì)二肽 Ala Gly

19、和二肽Leu Gly的Km分別為2.8 X 10-4和3.5 X 10 2,哪一個(gè)二肽是該酶的最適底物？該酶 的兩個(gè)非競爭性抑制劑的抑制常數(shù)K值分另I為5.7 X 10-2和2.6 X 10 4O哪一個(gè)是最強(qiáng)的抑制劑？3 .按照酶作用方式的不同，核酸酶可分為哪兩大類？舉例說明它們的作用方式和專一性。4 .什么是核酶（ribozyme ）和抗體酶（abzyme） ?它們與酶（enzyme）有什么不同？5 .假設(shè)一個(gè)酶促反應(yīng)系統(tǒng)中加入修飾劑Q,得到如下圖所示的結(jié)果。問Q起什么作用？它與 E結(jié)合還是與ES結(jié)合，還是與E和ES都能結(jié)合？為什么？6 .某酶在0.9Vmax和0.1Vmax時(shí)的底物濃度之比

20、是S 0.9 S 0.1 =10。A.計(jì)算Hill系數(shù)門值，B.問此酶屬于哪種動(dòng)力學(xué)類型?7 .在E.coli中，無機(jī)焦磷酸酶由6個(gè)相同的亞基組成。該酶的Vmax為2800單位/mg, 1個(gè)活力單位是在標(biāo)準(zhǔn)條件下，37C,15分鐘內(nèi)水解10 mol焦磷酸所需的酶量。（1）當(dāng)?shù)孜餄舛缺菿m大很多時(shí)，每毫克酶每秒鐘水解多少摩爾底物。（2） 1mg酶活性部位有多少摩爾（每個(gè)亞基有一個(gè)活性部位）。（3）酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是多少。8 .從肝細(xì)胞中提取某蛋白酶的粗提液300mL含有150mg蛋白質(zhì)，總活力是 360單位。經(jīng)過幾步純化后得到4mL酶制品，含有0.08mg蛋白質(zhì)，總活力是288單位。問整個(gè)純化過程的回

21、收率是多少，純化倍數(shù)是多少？9 .某一酶促反應(yīng)遵循米氏方程，它的Km=10 7mol Lo當(dāng)?shù)孜餄舛萐=0.1mol L時(shí)，反應(yīng)速度為0.1 mol min。問S分別為10 2mol L, 10 3mol L和10 7mol L時(shí)的反應(yīng)初速度是多少？（三）名詞解釋或概念比較1. C 2 , D 3 . A 4.D 5 . D 6 . A 7.D 8 . D 9.D 10 . C 11 . C 12 . C 13 . D 14 . A 15 , B16. B 17 . C 18 . D 19 . B 20 . C 21 . A 22 . C 23 , B（四）是非題1 .錯(cuò)2 .錯(cuò) 3 .錯(cuò)4 .錯(cuò) 5 .錯(cuò)6 .對(duì) 7 .錯(cuò)8 .錯(cuò) 9 .對(duì)10 .對(duì)11 .錯(cuò)12 .對(duì)13 .對(duì)14.對(duì)15 .錯(cuò)16 .錯(cuò)17 .錯(cuò)18 .對(duì)19 .對(duì) 20 .對(duì) 21 .對(duì) 22 .對(duì) 23 .錯(cuò)24 .對(duì)（五）簡答與計(jì)算1 .固定化酶是將水溶性的酶用物理或化學(xué)方法處理，使之成為不溶于水，但仍然具有酶活性的狀態(tài)。酶的固定方法有物理 方法和化學(xué)方法，物理法有吸附法和包埋法，化學(xué)法有共