高一生物上冊(cè)第五章知識(shí)點(diǎn)：酶

1、.2019學(xué)年高一生物上冊(cè)第五章知識(shí)點(diǎn)：酶生物學(xué)源自博物學(xué)，經(jīng)歷了實(shí)驗(yàn)生物學(xué)、分子生物學(xué)而進(jìn)入了系統(tǒng)生物學(xué)時(shí)期。查字典物理網(wǎng)為大家推薦了高一生物上冊(cè)第五章知識(shí)點(diǎn)，請(qǐng)大家仔細(xì)閱讀，希望你喜歡。一、酶的概念：酶enzyme是由活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶按照其分子構(gòu)造可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系多酶復(fù)合體和多功能酶三大類(lèi)。二、酶的分子組成：酶分子可根據(jù)其化學(xué)組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶全酶兩類(lèi)。結(jié)合酶那么是由酶蛋白和輔助因子兩部分構(gòu)成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關(guān)，輔助因子那么與酶的催化活性有關(guān)。與酶蛋白疏松結(jié)合并與酶的

2、催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱(chēng)為輔酶。與酶蛋白結(jié)實(shí)結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱(chēng)為輔基。三、輔酶與輔基的來(lái)源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是： 運(yùn)載氫原子或電子，參與氧化復(fù)原反響。 運(yùn)載反響基團(tuán)，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團(tuán)轉(zhuǎn)移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素vitamin是指一類(lèi)維持細(xì)胞正常功能所必需的，但在許多生物體內(nèi)不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機(jī)化合物。四、金屬離子的作用：1. 穩(wěn)定構(gòu)象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構(gòu)象;2. 構(gòu)成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構(gòu)成酶的活性中心;3. 連接作用：作為橋梁

3、，將底物分子與酶蛋白螯合起來(lái)。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空間構(gòu)象的部位，該部位化學(xué)基團(tuán)集中，直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反響過(guò)程，這一部位就稱(chēng)為酶的活性中心。參與構(gòu)成酶的活性中心的化學(xué)基團(tuán)，有些是與底物相結(jié)合的，稱(chēng)為結(jié)合基團(tuán)，有些是催化底物反響轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱(chēng)為催化基團(tuán)，這兩類(lèi)基團(tuán)統(tǒng)稱(chēng)為活性中心內(nèi)必需基團(tuán)。在酶的活性中心以外，也存在一些化學(xué)基團(tuán)，主要與維系酶的空間構(gòu)象有關(guān)，稱(chēng)為酶活性中心外必需基團(tuán)。六、酶促反響的特點(diǎn)：1.具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高1061020倍。酶能與底物形成ES中間復(fù)合物，從而改變化學(xué)反響的進(jìn)程，使反響所需活化能閾大大降低，活化分子的數(shù)目大大增

4、加，從而加速反響進(jìn)展。2.具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類(lèi)化合物，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱(chēng)為酶作用的特異性。3.酶的催化活性是可以調(diào)節(jié)的：如代謝物可調(diào)節(jié)酶的催化活性，對(duì)酶分子的共價(jià)修飾可改變酶的催化活性，也可通過(guò)改變酶蛋白的合成來(lái)改變其催化活性。七、酶促反響的機(jī)制：1.中間復(fù)合物學(xué)說(shuō)與誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)：酶催化時(shí)，酶活性中心首先與底物結(jié)合生成一種酶-底物復(fù)合物ES，此復(fù)合物再分解釋放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復(fù)合物學(xué)說(shuō)。當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)，底物分子可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象以生改變，使之成為能與底物分子親密結(jié)合的構(gòu)象，這就是誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。2.與酶的高效率催化有關(guān)的因

5、素：趨近效應(yīng)與定向作用;張力作用;酸堿催化作用;共價(jià)催化作用;酶活性中心的低介電區(qū)外表效應(yīng)。八、酶促反響動(dòng)力學(xué)：酶反響動(dòng)力學(xué)主要研究酶催化的反響速度以及影響反響速度的各種因素。在討論各種因素對(duì)酶促反響速度的影響時(shí)，通常測(cè)定其初始速度來(lái)代表酶促反響速度，即底物轉(zhuǎn)化量>k+2時(shí)，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，那么酶與底物的親和力越大;反之，那么越小。Km可用于判斷反響級(jí)數(shù)：當(dāng)S100Km時(shí)，=Vmax，反響為零級(jí)反響，即反響速度與底物濃度無(wú)關(guān);當(dāng)0.01KmKm是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因此可以通過(guò)測(cè)定不同酶特

6、別是一組同工酶的Km值，來(lái)判斷是否為不同的酶。Km可用來(lái)判斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時(shí)，Km值最小者，為該酶的最適底物。Km可用來(lái)確定酶活性測(cè)定時(shí)所需的底物濃度：當(dāng)S=10Km時(shí)，=91%Vmax，為最適宜的測(cè)定酶活性所需的底物濃度。Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計(jì)算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度時(shí)，可計(jì)算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。Km和Vmax的測(cè)定：主要采用Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes作圖法。2.酶濃度對(duì)反響速度的影響：當(dāng)反響系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時(shí)，酶促反響速度與酶濃度成正比，即=kE。3.溫度對(duì)反響速度的影響：一般來(lái)說(shuō)

7、，酶促反響速度隨溫度的增高而加快，但當(dāng)溫度增加到達(dá)某一點(diǎn)后，由于酶蛋白的熱變性作用，反響速度迅速下降。酶促反響速度隨溫度升高而到達(dá)一最大值時(shí)的溫度就稱(chēng)為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實(shí)驗(yàn)條件有關(guān)，因此它不是酶的特征性常數(shù)。低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目減少，反響速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復(fù)。4.pH對(duì)反響速度的影響：觀察pH對(duì)酶促反響速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過(guò)高或過(guò)低均可導(dǎo)致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時(shí)溶液的pH值就稱(chēng)為酶的最適pH。人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在6.58.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數(shù)。5.抑制劑對(duì)反響速度的影響：但凡能降低酶促反響速度，但不引起酶分子變

8、性失活的物質(zhì)統(tǒng)稱(chēng)為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類(lèi)。不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡(jiǎn)單方法使酶活性恢復(fù)的抑制作用就是不可逆抑制作用。假如以E作圖，就可得到一組斜率一樣的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右挪動(dòng)。酶的不可逆抑制作用包括專(zhuān)一性抑制如有機(jī)磷農(nóng)藥對(duì)膽堿酯酶的抑制和非專(zhuān)一性抑制如路易斯氣對(duì)巰基酶的抑制兩種?？赡嬉种谱饔茫阂种苿┮苑枪矁r(jià)鍵與酶分子可逆性結(jié)合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡(jiǎn)單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復(fù)的抑制作用就是可逆抑制作用。假如以E作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜

9、率降低的直線?？赡嬉种谱饔冒ǜ?jìng)爭(zhēng)性、反競(jìng)爭(zhēng)性和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制幾種類(lèi)型。 競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶的同一活性中心結(jié)合，從而干擾了酶與底物的結(jié)合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱(chēng)為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。其特點(diǎn)為：a.競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑往往是酶的底物類(lèi)似物或反響產(chǎn)物;b.抑制劑與酶的結(jié)合部位與底物與酶的結(jié)合部位一樣;c.抑制劑濃度越大，那么抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶底物為琥珀酸的競(jìng)爭(zhēng)性抑制和磺胺類(lèi)藥物對(duì)氨基苯磺酰胺對(duì)二氫葉酸合成酶底物為對(duì)氨基苯甲酸的競(jìng)爭(zhēng)性抑制。 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)

10、合物結(jié)合并阻止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱(chēng)酶的反競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a.抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合;b.必須有底物存在，抑制劑才能對(duì)酶產(chǎn)生抑制作用;c.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km減小，Vm降低。 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑既可以與游離酶結(jié)合，也可以與ES復(fù)合物結(jié)合，使酶的催化活性降低，稱(chēng)為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a.底物和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合;b.抑制劑對(duì)酶與底物的結(jié)合無(wú)影響，故底物濃度的改變對(duì)抑制程度無(wú)影響;c.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。6.激活劑對(duì)反響速度的影響：可以促使酶促反響速度加快的物質(zhì)稱(chēng)為酶的激活劑。酶的激活劑大多數(shù)是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等

11、，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調(diào)節(jié)：可以通過(guò)改變其催化活性而使整個(gè)代謝反響的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱(chēng)為限速酶或關(guān)鍵酶。酶活性的調(diào)節(jié)可以通過(guò)改變其構(gòu)造而使其催化活性以生改變，也可以通過(guò)改變其含量來(lái)改變其催化活性，還可以通過(guò)以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來(lái)調(diào)節(jié)代謝活動(dòng)。1.酶構(gòu)造的調(diào)節(jié)：通過(guò)對(duì)現(xiàn)有酶分子構(gòu)造的影響來(lái)改變酶的催化活性。這是一種快速調(diào)節(jié)方式。變構(gòu)調(diào)節(jié)共價(jià)修飾調(diào)節(jié)酶原的激活2.酶含量的調(diào)節(jié)3.同工酶的調(diào)節(jié)：在同一種屬中，催化活性一樣而酶蛋白的分子構(gòu)造，理化性質(zhì)及免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶稱(chēng)為同工酶。同工酶在體內(nèi)的生理意義主要在于適應(yīng)不同組織或不同細(xì)胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶LDHs為四聚體，在體內(nèi)共有五種分子形式，即LDH1H4，LDH2H3M1，LDH3H2M2，LDH4H1M3和LD