生物化學(xué)題庫及答案2

1糖一、名詞解釋1、直鏈淀粉：是由 D葡萄糖通過1，4糖苷鍵連接而成的，沒有分支的長(zhǎng)鏈多糖分子。2、支鏈淀粉：指組成淀粉的 D葡萄糖除由 1,4 糖苷鍵連接成糖鏈外還有1，6 糖苷鍵連接成分支。3、構(gòu)型：指一個(gè)化合物分子中原子的空間排列。這種排列的改變會(huì)關(guān)系到共價(jià)鍵的破壞，但與氫鍵無關(guān)。例氨基酸的 D 型與 L 型，單糖的 型和 型。4、蛋白聚糖：由蛋白質(zhì)和糖胺聚糖通過共價(jià)鍵相連的化合物，與糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一種 長(zhǎng)而不分支的多糖鏈，即糖胺聚糖，其一定部位上與若干肽鏈連接，糖含量可超過 95%，其總體性質(zhì)與多糖更相近。5、糖蛋白：糖與蛋白質(zhì)之間，以蛋白質(zhì)為主，其一定部位以共價(jià)鍵與若干糖分子鏈相連所構(gòu)成的分子稱糖蛋白，其總體性質(zhì)更接近蛋白質(zhì)。二、選擇*1、生物化學(xué)研究的內(nèi)容有 （ABCD）A 研究生物體的物質(zhì)組成B 研究生物體的代謝變化及其調(diào)節(jié) C 研究生物的信息及其傳遞D 研究生物體內(nèi)的結(jié)構(gòu)E 研究疾病診斷方法 2、直鏈淀粉的構(gòu)象是 （ ） A 螺旋狀 B 帶狀 C 環(huán)狀 D 折疊狀三、判斷1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有負(fù)旋光性。 （）2、所有糖分子中氫和氧原子數(shù)之比都是2:1。 （）#3、人體既能利用 D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。 （）4、D-型單糖光學(xué)活性不一定都是右旋。（）5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。 （）四、填空1、直鏈淀粉遇碘呈 色 ，支鏈淀粉遇碘呈 色，糖原與碘作用呈 棕紅 色。 （紫藍(lán) 紫紅）2、蛋白聚糖是指 。(蛋白質(zhì)和糖胺聚糖通過共價(jià)鍵連接而成的化合物)3、糖原、淀粉和纖維素都是由 組成的均一多糖。(葡萄糖)脂類、生物膜的組成與結(jié)構(gòu)一、名詞解釋1、脂肪與類脂：脂類包括脂肪與類脂兩大類。脂肪就是甘油三酯，是能量?jī)?chǔ)存的主要形式，類脂包括磷脂，糖脂。固醇類。是構(gòu)成生物膜的重要成分。2、生物膜：細(xì)胞的外周膜和內(nèi)膜系統(tǒng)統(tǒng)稱為生物膜。#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分，分布于膜的脂雙層表面，通過靜電力或范德華引力與膜結(jié)合，約占膜蛋白質(zhì)的 2030%。二、選擇1、磷脂作為生物膜主要成分，這類物質(zhì)的分子最重要的特點(diǎn)是：（A）A 兩性分子 B 能與蛋白質(zhì)共價(jià)結(jié)合C 能替代膽固醇 D 能與糖結(jié)合 2、生物膜含最多的脂類是（C）A.甘油三酯 B.糖脂 C.磷脂 3、下列那種物質(zhì)不是脂類物質(zhì) （ ）A 前列腺素 B 甾類化合物 C 膽固醇 D 鞘氨醇4、 “流體鑲嵌” 模型是何人提出的？ （ D ）A、Gorter 和 Grendel B、Danielli 和 Davson C、Robertson D、Singer 和Nicolson5、下列哪一種脂蛋白的密度最低（ A ）A、乳糜微粒 B、-脂蛋白 C、-前脂蛋白 D、-脂蛋白*6、生物膜中分子之間不起主要作用的力有（ D E ）A、靜電力 B、疏水力 C、范得華力 D、氫鍵 E、堿基堆積力三、判斷生物膜內(nèi)含的脂質(zhì)有磷脂、膽固醇、糖脂等，其中以糖脂為主要成分。 （）2、生物膜在一般條件下，都呈現(xiàn)脂雙層結(jié)構(gòu)，但在某些生理?xiàng)l件下，也可能出現(xiàn)非雙層結(jié)構(gòu)。 （）3、甘油三酯在室溫下為液體者是脂，是固體者為油。 （）4、生物膜質(zhì)的流動(dòng)性主要決定于磷脂。（）25、植物細(xì)胞膜脂的主要成分是甘油磷脂，動(dòng)物細(xì)胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。 （）6、生物膜的流動(dòng)性是指膜脂的流動(dòng)性。（）四、填空生物膜主要由 、 、 組成。 （蛋白質(zhì) 脂質(zhì) 多糖）2、磷脂分子結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是含一個(gè) 的頭部和兩個(gè) 尾部。 （極性 非極性）3、生物膜主要由 蛋白質(zhì) 、 脂質(zhì) 、 多糖 組成。4、根據(jù)磷脂分子所含的醇類，磷脂可分為 和 兩種。（甘油磷脂， 鞘氨醇磷脂）5、生物膜的流動(dòng)性，既包括 ， 也包括 的運(yùn)動(dòng)狀態(tài)。 （膜脂，膜蛋白）蛋白質(zhì)一、名詞解釋#1、免疫球蛋白：是一類具有抗體活性的動(dòng)物糖蛋白。主要存在于血漿中，也見于其它體液及組織分泌物中。一般可分為五種。2、超二級(jí)結(jié)構(gòu)：在蛋白質(zhì)尤其是球蛋白中，存在著若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位（螺旋、折疊片段、轉(zhuǎn)角等）組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體，充當(dāng)三級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級(jí)結(jié)構(gòu)3、纖維狀蛋白：纖維狀蛋白分子結(jié)構(gòu)比較有規(guī)律，分子極不對(duì)稱，呈極細(xì)的纖維狀，溶解性能差，在生物體內(nèi)具保護(hù)、支持、結(jié)締的功能，如毛發(fā)中的角蛋白，血纖維蛋白等。4、鹽析作用：向蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，可以破壞蛋白質(zhì)膠體周圍的水膜，同時(shí)又中和了蛋白質(zhì)分子的電荷，因此使蛋白質(zhì)產(chǎn)生沉淀，這種加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出的現(xiàn)象，稱鹽析作用。5、球狀蛋白：球狀蛋白的空間結(jié)構(gòu)遠(yuǎn)比纖維狀蛋白復(fù)雜，分子呈球形或橢圓形，溶解性能好，如血紅蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水相互作用：蛋白質(zhì)分子某些疏水基團(tuán)有自然避開水相的趨勢(shì)而自相黏附，使蛋白質(zhì)折疊趨於形成球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)時(shí)，總是傾向?qū)⒎菢O性基團(tuán)埋在分子內(nèi)部，這一現(xiàn)象稱為疏水相互作用。7、簡(jiǎn)單蛋白與結(jié)合蛋白簡(jiǎn)單蛋白：完全由氨基酸組成的蛋白質(zhì)稱為簡(jiǎn)單蛋白。結(jié)合蛋白：除了蛋白質(zhì)部分外，還有非蛋白成分，這種蛋白叫結(jié)合蛋白。8、別構(gòu)現(xiàn)象：當(dāng)有些蛋白質(zhì)表現(xiàn)其生理功能時(shí)，其構(gòu)象發(fā)生變化，從而改變了整個(gè)分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱別構(gòu)現(xiàn)象。9、分子?。褐改撤N蛋白質(zhì)分子一級(jí)結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序與正常的有所不同的遺傳病。10、多肽鏈：多個(gè)氨基酸以肽鍵相互連接形成多肽，多肽為鏈狀結(jié)構(gòu)，又叫多肽鏈。11、桑格（Sanger）反應(yīng)：即 2，4 二硝基氟苯與 氨基酸中氨基反應(yīng)生成 DNP-氨基酸，是黃色二硝基苯衍生物。用此反應(yīng)可以 N-端氨基酸的種類。是生化學(xué)家 Sanger創(chuàng)用，故稱桑格反應(yīng)。12、等電點(diǎn)：當(dāng)調(diào)節(jié)氨基酸溶液的 pH 值，使氨基酸分子上的NH 2和COOH 的解離度完全相等，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場(chǎng)中既不向正極移動(dòng)，也不向負(fù)極移動(dòng)，此時(shí)氨基酸所處溶液的 pH 值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。13、氨基酸殘基：組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，其中每一個(gè)NHCHCO 單位稱為氨基酸殘基。 R14、別構(gòu)現(xiàn)象：當(dāng)有些蛋白質(zhì)分子表現(xiàn)其生物功能時(shí)，其構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變了整個(gè)分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)現(xiàn)象。15、肽鍵平面：組成肽鍵（酰胺鍵）的六個(gè)原子（C,N,O,H,-C,-C）位于同一平面，呈剛性平面結(jié)構(gòu)，其中 C-N 鍵具有偏雙鍵性質(zhì)， C=O, N-H 為反式排布，這種平面稱肽鍵平面又稱酰胺平面。16、結(jié)構(gòu)域：在超二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈（40-400 個(gè)氨基酸范圍）再折疊成相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體，稱為結(jié)構(gòu)域。一般由 100-200 個(gè)氨基酸殘基組成，大蛋白質(zhì)分子由 2-3 個(gè)結(jié)構(gòu)域形成三級(jí)結(jié)構(gòu)，較小蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)即是單結(jié)構(gòu)域。 17、蛋白質(zhì)的變性作用：天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學(xué)的因素影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但并不導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的破壞，這種現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的變性作用18、氨基酸殘基：組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，因此每一個(gè)-NH-3CH-CO- 殘基稱為氨基酸殘基。#19、透析 ：利用膠體對(duì)半透膜的不可滲透性，可將蛋白質(zhì)溶液中低分子量的雜質(zhì)與蛋白質(zhì)分離開，因而得到較為純凈的蛋白質(zhì)，這種以半透膜提純蛋白質(zhì)的方法稱透析。二、選擇1、每個(gè)蛋白質(zhì)分子必定有 (C)A. -螺旋結(jié)構(gòu) B. -片層結(jié)構(gòu)C. 三級(jí)結(jié)構(gòu) D. 四級(jí)結(jié)構(gòu) E. 輔基2、關(guān)于肽鍵的下列描述,錯(cuò)誤的是 (E)A. 具有部分雙鍵性質(zhì)B. 可為蛋白酶所水解C. 是蛋白質(zhì)分子中主要的共價(jià)鍵D. 是一種酰胺鍵，穩(wěn)定性高E. 以上都不對(duì)*3、下列氨基酸中具有親水側(cè)鏈的是 （A C E）A 蘇氨酸 B 亮氨酸 C 絲氨酸D 丙氨酸 E 谷氨酸 酰胺平面中具有部分雙鍵性質(zhì)的單鍵是：（B）A C-C B C-N C N-H D N-C 5、與氨基酸相似的蛋白質(zhì)的性質(zhì)是 (D)A. 高分子性質(zhì) B. 膠體性質(zhì)C. 沉淀性質(zhì) D. 兩性性質(zhì)E. 變性性質(zhì)6、含有色氨酸的蛋白質(zhì)所特有的顯色反應(yīng)是：（D）A 雙縮脲反應(yīng) B 黃色反應(yīng) C 米倫氏反應(yīng)D 乙醛酸反應(yīng) E 坂口反應(yīng) F 福林試劑反應(yīng) 7、一種蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價(jià)值高低主要決定于 （C）A 是否好吃可口B 來源是否豐富C 所含必需氨基酸的種類是否完全和相對(duì)數(shù)量的多少D 市場(chǎng)價(jià)格的貴賤 *8、肽鍵平面的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是：（ABD）A 4 個(gè)原子處于一個(gè)平面B 肽鍵中的 C-N 鍵具有雙鍵的性質(zhì)C 肽鍵中的 C-N 鍵可以自由旋轉(zhuǎn)D 只有 -碳原子形成的單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)E 肽鍵平面是蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基本單位 *9、分離純化蛋白質(zhì)主要根據(jù)蛋白質(zhì)的哪些性質(zhì) （ACE）A 分子的形狀和大小 B 粘度不同C 溶解度不同 D 溶液的 pH 值E 電荷不同 *10、可用來鑒定蛋白質(zhì)肽鏈 N-末端氨基酸的試劑是：（DE）A 茚三酮 B 亞硝酸 C 甲醛D 2，4 二硝基氟苯 E 異硫氰酸苯酯 11、跨膜蛋白與膜脂在膜內(nèi)結(jié)合部分的氨基酸殘基 （C）A 大部分是酸性 B 大部分是堿性C 大部分疏水性 D 大部分是糖基化 *12、變性蛋白中未被破壞的化學(xué)鍵是：（DE）A 氫鍵 B 鹽鍵 C 疏水鍵 D 肽鍵 E 二硫鍵 F 范得華力 *13、下列關(guān)于蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)的敘述哪些是正確的 （ B D）A一條多肽鏈和一個(gè)輔基連成的緊密型結(jié)構(gòu)。B蛋白質(zhì)分子中含有 螺旋、片層折疊結(jié)構(gòu)和 轉(zhuǎn)角。C其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連。D大部分非極性基團(tuán)位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。14、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反應(yīng)是：(E)A. 雙縮脲反應(yīng) B. 黃色反應(yīng) C. 米倫氏反應(yīng)D. 乙醛酸反應(yīng) E. 坂口反應(yīng) F. 福林試劑反應(yīng)15、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反應(yīng)是：(E)A. 雙縮脲反應(yīng) B. 黃色反應(yīng) C. 米倫氏反應(yīng)D. 乙醛酸反應(yīng) E. 坂口反應(yīng) F. 福林試劑反應(yīng)*16、含有酪氨酸的蛋白質(zhì)能引起的呈色反應(yīng)是： （ A, B, C, F.）A.雙縮脲反應(yīng) B.黃色反應(yīng) C.米倫氏反應(yīng)D.乙醛酸反應(yīng) E.坂口反應(yīng) F.福林試劑反應(yīng)*17.下列關(guān)于蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的敘述，哪些是正確的 （B,D）A.一條多肽鏈和一個(gè)輔基連成的緊密球形結(jié)構(gòu)B.蛋白質(zhì)分子中含有 螺旋，片層折4疊和 轉(zhuǎn)角C.其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連D.大部分非極性基團(tuán)位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部*18.在 pH6-7 的溶液中帶負(fù)電荷的氨基酸有：（A, C）A. Asp B. Arg C. GluD. Gln E. His F. Lys*19、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反應(yīng)是：（B C）A 茚三酮反應(yīng) B 亞硝酸反應(yīng) C 甲醛反應(yīng)D 2，4-二硝基氟苯反應(yīng) E 異硫氰酸苯酯反應(yīng)20、胰島素 A 鏈與 B 鏈的交聯(lián)靠：(C)A 氫鍵 B 鹽鍵 C 二硫鍵 D 酯鍵 E 范德華力 *21、在 pH6-7 范圍內(nèi)帶下電荷的氨基酸有：（B E F）A、Asp B、Arg C、Glu D、Gln E、His F、Lys22、含有精氨酸的蛋白質(zhì)的特有的顯色反應(yīng)是：（E）A 雙縮尿反應(yīng) B 黃色反應(yīng) C 米倫氏反應(yīng)D 乙醛酸反應(yīng) E 坂口反應(yīng) F 福林試劑反應(yīng)23、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是:（B）A 相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)功能一定相同B 一級(jí)結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)其功能類似性越大C 一級(jí)結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變,其生物活性就喪失D 不同生物來源的同種蛋白質(zhì).其一級(jí)結(jié)構(gòu)完全相同E 一級(jí)結(jié)構(gòu)中氨基酸殘基任何改變,都不會(huì)影響其功能24、在下列肽鏈主干原子排列中,符合肽鏈結(jié)構(gòu)的是：（E）A CNNCB NCCNC NCNCD CCCNE CCNCF CONH25、蛋白質(zhì)平均含氮量為：（D）A 10% B 12% C 14% D 16% E 18% F 20%*26、蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定因素是：（B D）A 蛋白質(zhì)顆粒在溶液中進(jìn)行布朗運(yùn)動(dòng)，促使其擴(kuò)散B 蛋白質(zhì)分子表面有水膜C 蛋白質(zhì)溶液粒度大D 蛋白質(zhì)分子帶有同性電荷27、蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于: (A )A. 氨基酸的排列次序 B. 次級(jí)鍵的維持力C. 溫度, pH, 離子強(qiáng)度 D. 肽鏈內(nèi)和肽鏈間的二硫鍵28、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要維系力是 ( D ) A、 鹽鍵 B、 疏水鍵 C、 氫鍵 D、 二硫鍵*29、非蛋白質(zhì)氨基酸是：（A、B ）A、Orn B、Cit C、Asp D、Arg E、Glu F、Lys30、具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)是（ E）、角蛋白、角蛋白、肌紅蛋白、細(xì)胞色素、血紅蛋白31、在酰胺平面中具有部分雙鍵性質(zhì)的單鍵是（B）、 、 、 *32、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反應(yīng)是（ B C ）A、茚三酮反應(yīng) B、亞硝酸反應(yīng) C、甲醛反應(yīng)D、2，4二硝基氟苯反應(yīng) E、異硫氰酸苯酯反應(yīng)#33、螺旋表示的通式是（ B ）A、3.0 10 B、3.6 13 C、2.2 7 D、4.6 16三、判斷1、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體, 前者是一個(gè)典型的變構(gòu)蛋白, 而后者卻不是。()2、蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)的破壞, 因此常涉及肽鍵的斷裂。()3、芳香氨基酸均為必需氨基酸。 （）#4、凝膠過濾法測(cè)定蛋白質(zhì)分子量是根據(jù)不同蛋白質(zhì)帶電荷多少進(jìn)行的。 （）#5、用透析法可解開蛋白質(zhì)中的二硫鍵。()#6、SDS-PAGE 測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法是根據(jù)蛋白質(zhì)分子所帶電荷不同。() 7、蛋白質(zhì)分子中的肽鍵是單鍵, 因此能夠自由旋轉(zhuǎn).( )58、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所引起的（ ）#9、一個(gè)蛋白質(zhì)樣品經(jīng)酸水解后，能用氨基酸自動(dòng)分析儀準(zhǔn)確測(cè)定它的所有氨基酸（ ）10、雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，所以二肽也有雙縮脲反應(yīng)。 （ ）#11、可用 8M 尿素拆開蛋白質(zhì)分子中的二硫鍵（ ）12、維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵（ ）13、多數(shù)蛋白質(zhì)的主要帶電基團(tuán)是它 N-末端的氨基和 C末端的羧基組成。 （ ）14、在水溶液中，蛋白質(zhì)溶解度最小時(shí)的pH 值通常就是它的等電點(diǎn)。()15、天然氨基酸都具有一個(gè)不對(duì)稱 碳原子。 （）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸強(qiáng)。()17、自然界的蛋白質(zhì)和多肽類物質(zhì)均由 L-型氨基酸組成。 （ ）18、蛋白質(zhì)在 pI（等電點(diǎn)）時(shí)，其溶解度最小。()19、蛋白質(zhì)多肽鏈的骨架是 CCNCCNCCN-。()20、一氨基一羧基氨基酸 pI 為中性，因?yàn)镃OOH 和 NH3+ 解離度相同。 （）21、構(gòu)型的改變必須有共價(jià)鍵的破壞。()#22、紙電泳分離氨基酸是基于它們的極性性質(zhì)。 （）四、填空1、蛋白質(zhì)溶液在 280nm 波長(zhǎng)處有吸收峰, 這是由于蛋白質(zhì)分子中存在著_, _和_殘基。（苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸）2、胰蛋白酶是一種_ _酶, 專一性地水解肽鏈中_和_殘基的羧基端形成的肽鍵。（ 水解酶 賴氨酸 精氨酸）3、一般說來, 球狀蛋白分子含有_ _氨基酸殘基在其分子內(nèi)部, 含_氨基酸殘基在其分子的表面. （ 非極性 極性 ）4、血漿脂蛋白包括 、 、 、 、 。 （乳糜微粒、極低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、極高密度脂蛋白）5、蛋白質(zhì)按分子形狀分為 和 ；按分子組成分為 和 。 （纖維狀蛋白 球狀蛋白 簡(jiǎn)單蛋白 結(jié)合蛋白）6、蛋白質(zhì)的變性作用最主要的特征是 ，變性作用是由于蛋白質(zhì)分子 發(fā)生改變所引起的。 （生物學(xué)性質(zhì)的改變 內(nèi)部高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)）7、-折疊結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是：（1）肽段伸展呈 ；（2）在片層中個(gè)肽段走向可以是 ；也可以是 ；（3）氫鍵是在 之間形成；（4）R 伸向鋸齒的 方。（鋸齒狀 平行 反平行 相鄰肽鏈主鏈上的-C=O 與NH 前）8、組成蛋白質(zhì)的 20 中氨基酸中，除 外，均為 -氨基酸；除 外，氨基酸分子中的 -碳原子，都有旋光異構(gòu)體；天然蛋白質(zhì)分子中，只存在 氨基酸。（Pro Gly L-）9、能形成二硫鍵的氨基酸是_。 （ 半胱氨酸）10、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有 、 、 和 等類型。（-螺旋 -折疊 轉(zhuǎn)角 自由回轉(zhuǎn)）11、根據(jù)組成蛋白質(zhì) 20 種氨基酸側(cè)鏈 R 基的化學(xué)結(jié)構(gòu)， ，可將蛋白質(zhì)分為四大類：_, _, _, _。（脂肪氨基酸， 芳香氨基酸， 雜環(huán)氨基酸， 雜環(huán)亞氨基酸）12、蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈形成的局部空間結(jié)構(gòu)稱為二級(jí)結(jié)構(gòu). 這些二級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)一步排列一些有規(guī)則的模塊稱之為_或叫作_.（超二級(jí)結(jié)構(gòu)， 折迭單元）13、一個(gè)氨基酸的 羧基與另一個(gè)氨基酸的 氨基脫水縮合而成的化合物_肽。氨基酸脫水后形成的鍵叫_鍵，又稱_鍵。（二肽 肽 酰胺鍵）14、穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)的因素是_和_.(水膜， 電荷)15、GSH 由_和_，_組成的。 （Glu， Cys， Gly， ）16、-螺旋是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式之一，其結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是：（1）螺旋盤繞手性為 6；（2）上升一圈為 nm；（3）一圈中含氨基酸殘基數(shù)為 ，每個(gè)殘基沿軸上升 nm；（4）螺旋圈與圈之間靠 而穩(wěn)定；（5）螺旋中 R 伸向 。（右手 0.54 3.6 0.15 氫鍵 外側(cè)）17、-螺旋是蛋白質(zhì) 級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式之一，該模型每隔 個(gè)氨基酸殘基，螺旋上升一圈。-螺旋穩(wěn)定的主要因素，是相鄰螺圈三種形成 。-折疊結(jié)構(gòu)有 以及 兩種形式，穩(wěn)定 -折疊的主要因素是 。（二 3.6 氫鍵 平行式 反平行式 氫鍵）18、蛋白質(zhì)具有各種各樣的生物功能，例如有 ， ， ， ， 。（催化 運(yùn)動(dòng) 結(jié)構(gòu)基礎(chǔ) 防御 營養(yǎng)）19、多肽鏈的正鏈?zhǔn)怯稍S多_ _平面組成.平面之間以 原子相互隔開,并以該原子為頂點(diǎn)作 運(yùn)動(dòng)。 （_酰胺 C 旋轉(zhuǎn)）#20、常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有(1). _法,常用的試劑為_. (2)._法,常用的試劑為_或_。（氧化 過氧甲酸 還原 巰基乙醇 巰基乙酸）21、1、蛋白質(zhì)變性作用最主要的特征是 ，變性作用是由于蛋白質(zhì)分子中的 被破壞，引起 。（生物學(xué)性質(zhì)的改變，次級(jí)鍵，天然構(gòu)象的解體）22、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是由共價(jià)鍵形成的，如 和 ；而維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的穩(wěn)定性的是次級(jí)鍵，如 、 、 和 等。（肽鍵，二硫鍵；氫鍵，鹽鍵，疏水鍵，范德華力）#23、最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是_。 （吳憲）24、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有 、 、 和 等類型。(螺旋，折疊，轉(zhuǎn)角,自由回轉(zhuǎn))25、破壞蛋白質(zhì)的 和中和了蛋白質(zhì)的 ，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象，蛋白質(zhì)可因加入 、 、 和 等類試劑而產(chǎn)生沉淀。（水膜，電荷，高濃度鹽類，有機(jī)溶劑，重金屬鹽，某些酸）26、在下列空格中填入合適的氨基酸名稱： (1)_是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。(2)_和_是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。 (3)_是含硫的極性氨基酸。 (4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羥基的極性較小的氨基酸是_。(1) Tyr (2) Trp、Phe (3) Cys (4) Ser五、計(jì)算1、某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為 螺旋構(gòu)象,在另一些區(qū)段為 構(gòu)象，該蛋白質(zhì)的分子量為 240000,多肽鏈外形的長(zhǎng)度為5.06x10-5厘米,試計(jì)算： 螺旋體占分子的百分比?(假設(shè) 構(gòu)象中重復(fù)單位為 0.7nm,即 0.35nm 長(zhǎng)/殘基。氨基酸殘基平均分子量以 120 為計(jì))解：設(shè)：螺旋體占分子的 X該蛋白質(zhì)應(yīng)含有的氨基酸殘基數(shù)為：240,000/120=2,000 個(gè)根據(jù)多肽鏈的結(jié)構(gòu)，建立以下方程式：0.15nm * 2000* X 0.35nm * 2,000 *（100-X）5.06*10 5 cm則：3X+700- 7X= 5.06x10 -5x1074X=194X=48.5答：該蛋白質(zhì)分子中 螺旋體占分子的48.52、測(cè)得一個(gè)蛋白質(zhì)中色氨酸的殘基占總量的 0.29%，計(jì)算蛋白質(zhì)的最低分子量。 （色氨酸殘基的分子量為 186） （2 分）解：M=186*100/0.29=641383、肌紅蛋白含鐵量為 0.335%，其最小分子量是多少？血紅蛋白含鐵量也是 0.335%。試求其分子量。解：肌紅蛋白的分子量為：100：0.335=M：56 M=100*56/0.335=16716.4血紅蛋白的分子量為：100：0.335=M：（4*56） M=66865.74、一個(gè)大腸桿菌的細(xì)胞中含 106個(gè)蛋白質(zhì)分子，假設(shè)每個(gè)蛋白質(zhì)分子平均分子量約為740000，并且所有的分子都處于 -螺旋構(gòu)象，計(jì)算每個(gè)大腸桿菌細(xì)胞中的蛋白質(zhì)多肽鏈的總長(zhǎng)度。 （假設(shè)氨基酸殘基的平均分子量為 118）解：（10 6*40000/118）*0.15*10 -7=5.08（cm）5、測(cè)得一個(gè)蛋白質(zhì)的樣品的含氮量為 10 克，計(jì)算其蛋白質(zhì)含量。解：1 克氮=6.25 克蛋白質(zhì) 10*6.25=62.5 克6、試計(jì)算油 100 個(gè)氨基酸殘基組成的肽鏈的 .螺旋的軸長(zhǎng)長(zhǎng)度。 （2.5 分）解：0.15nmx100=15nm7、下列氨基酸的混合物在 pH3.9 時(shí)進(jìn)行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動(dòng)？哪些氨基酸朝負(fù)極移動(dòng)？（3 分）Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02） Phe（pI=5.48）Arg（pI=10.76 ） Asp（pI=2.77） His（pI=7.59）解：朝負(fù)極移動(dòng)者：Ala， Leu， Phe， Arg， His。朝正極移動(dòng)者：Asp8、計(jì)算 100 個(gè)氨基酸殘基組成的肽鏈的 螺旋的軸長(zhǎng)度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸 0.58%(按重量算),色氨酸分子量為 204。 (1)計(jì)算最低分子量；(2)用凝膠過濾測(cè)得牛血清白蛋白分子量大約為 7 萬,問該分子中含有幾個(gè) Trp 殘基。解答：（1）設(shè)：當(dāng)該牛血清白蛋白只含一個(gè) Trp 時(shí)的最低分子量為 M則:204/M=0.58%M=0.58%/204=35172(約35000 為計(jì))（2）該分子中應(yīng)含 Trp 殘基個(gè)數(shù)為：70000/35000=2答：(1)該牛血清白蛋白最低分子量約是 35000。(2)當(dāng)分子量為 70000 時(shí)，該分子含有二個(gè) Trp 殘基。六、問答1、一個(gè) A 肽：經(jīng)酸解分析得知由 Lys, His, Asp, Glu2, Ala, 以及 Val, Tyr 和兩個(gè)NH3分子組成。當(dāng) A 肽與 FDNB 試劑反應(yīng)后,得 DNP-Asp; 當(dāng)用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們?cè)谠囼?yàn)中將 A 肽用胰蛋白酶降解時(shí), 得到二肽, 其中一種( Lys, Asp, Glu, Ala, Tyr)在 pH6.4 時(shí), 凈電荷為零, 另一種(His,Glu,以及 Val)可給出 DNP-His, 在 pH6.4 時(shí),帶正電荷. 此外, A 肽用糜蛋白酶降解時(shí),也得到二種肽, 其中一種(Asp, Ala, Tyr)在 pH6.4 時(shí)呈中性, 另一種(Lys, His, Glu2,以及 Val)在 pH6.4 時(shí),帶正電荷，問 A 肽的氨基酸順序如何?（10 分）答：由題意可知 A 肽為八肽，由Lys、His、Asp、Glu2、Ala、Val、Tyr 組成。且其中包括二個(gè)酰胺；由 FDNB 及羧肽酶反應(yīng)可知 N 端為Asp，C 端為 Val；由胰蛋白酶解、pH6.4 時(shí)電荷情況、生成 DNP-His 知所得二個(gè)肽段應(yīng)為： AspGlu、Ala、Tyr、Lys （Glu、Asp 其中有一個(gè)酰胺）HisGlnVal再由糜蛋白酶解、pH6.4 時(shí)電荷情況知所得肽段應(yīng)為：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal所以整個(gè)八肽的氨基酸順序應(yīng)為：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal2、將含有 Asp(pI=2.98), Gly(pI=5.97), Thr(pI=6.53), Leu(pI=5.98)和Lys(pI=9.74)的 pH3.0 的檸檬酸緩沖液,加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的 Dowex-50陽離子交換樹脂中,隨后用該緩沖液洗脫此柱,并分部的收集洗出液,這五種氨基酸將按什么次序洗脫下來?（8 分）答：氨基酸在離子交換層析中被洗脫下的次序取決于氨基酸在該條件下所帶電荷的種類、大小以及分子本身的極性等。因此以上五種氨基酸在 pH3.0 緩沖液洗脫，洗脫下來的次序是：AspThrGluLeuLys先后3、有一個(gè)七肽, 經(jīng)分析它的氨基酸組成是: Lys, Gly, Arg, Phe, Ala, Tyr, 和 Ser. 此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時(shí), 與 FDNB 反應(yīng)不產(chǎn)生 -DNP-氨基酸. 經(jīng)糜蛋白酶作用后, 此肽斷裂成兩個(gè)肽段, 其氨基酸組成分別為Ala, Tyr, Ser, 和 Gly, Phe, Lys, Arg. 這兩個(gè)肽段分別與 FDNB 反應(yīng), 可分別產(chǎn)生8DNP-Ser 和 DNP-Lys. 此肽與胰蛋白酶反應(yīng), 同樣能生成兩個(gè)肽段, 它們的氨基酸組成分別是 Arg, Gly, 和 Phe, Tyr, Lys, Ser, Ala. 試問此七肽的一級(jí)結(jié)構(gòu)是怎樣的? 答 因?yàn)榇穗奈唇?jīng)糜蛋白酶處理時(shí)與 FDNB 反應(yīng)不產(chǎn)生 -DNP-氨基酸可推斷為：環(huán)七肽從經(jīng)糜蛋白酶水解成的兩個(gè)片段及它們與 FDNB 的反應(yīng)產(chǎn)物可知該兩片段可能為：SerAlaTyr （1） LysGly、Arg、Phe （2 0） 此肽與胰蛋白酶反應(yīng)生成的兩個(gè)片段應(yīng)是：GlyArg （3）Phe、Tyr、Ser、Ala、Lys （4 0）（2 0）肽段結(jié)合（3）肽段綜合分析應(yīng)為：LysGlyArgPhe（2）（4 0）與（1）肽段綜合分析應(yīng)為:PheSerAlaTyrLys（4）綜合（2）與（4）肽段， 此肽應(yīng)為：GlyArgPheSerAla Lys _Tyr4、下列氨基酸的混合物在 pH3.9 時(shí)進(jìn)行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動(dòng)？哪些氨基酸朝負(fù)極移動(dòng)？ Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02） Phe（pI=5.48）Arg（pI=10.76 ） Asp（pI=2.77） His（pI=7.59）解：向負(fù)極移動(dòng)者：Ala， Leu， Arg， Phe， His.向正極移動(dòng)者：Asp5、某多肽的氨基酸順序如下: Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys. 如用胰蛋白酶處理,此多肽將產(chǎn)生幾個(gè)小肽?（假設(shè)無二硫鍵存在）答：產(chǎn)生四個(gè)小肽1. GluValLys2. AsnCysPheArg3. TrpAspLeuGlySerLeuGluAlaThrCysArg4. HisMetAspGluCysTyrProGlyGluGluLys6、比較下列各題兩個(gè)多肽之間溶解度的大?。?） Gly20 和Glu20， 在 pH7.0時(shí)（2） LysAla3 和PheMet3，在pH7.0 時(shí)（3） AlaSerGly5 和AsnSerHis5，在 pH9.0 時(shí)（4） AlaAspGly5 和AsnSerHis5，在 pH3.0 時(shí)答：多肽在水中的溶解度主要取決它們側(cè)鏈R 基團(tuán)大概相對(duì)極性，特別是離子化基團(tuán)的數(shù)目，離子化基團(tuán)愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在下列各題中：（1）pH7.0 時(shí)， Gly20 的溶解度大于Gly20（2）pH7.0 時(shí)， LysAla3 的溶解度大于PheMet3（3）pH9.0 時(shí)， AsnSerHis5 溶解度大于AlaSerGly5（4）pH3.0 時(shí)， AsnSerHis5 溶解度大于A laAspGly57、一種酶分子量為 360,000, 在酸性環(huán)境中可解離為二個(gè)不同成分, 其中一個(gè)成分分子量為 120,000, 另一個(gè)為 60,000. 大的占總蛋白的三分之二, 具有催化活性; 小的無活性. 用 -巰基乙醇處理時(shí), 大的顆粒即失去催化活性, 并且它的沉降系數(shù)減小, 但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個(gè)峰. 關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)可做出什么結(jié)論? 答：從題中已知酸水解結(jié)果可初步推測(cè):該酶有具有催化活性的大亞基，分子量為120000,并含有二個(gè)（360000x2/3240000，240000/120000=2）,還有分子量為 6000 無催化活性的小亞基，個(gè)數(shù)也為二個(gè),因（360000-120000x2）/6000=2再從 巰基處理結(jié)果又知在兩個(gè)大亞基內(nèi)有二硫鍵。酶一、名詞解釋#1、 Kcat：酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即每秒鐘每個(gè)酶分子，轉(zhuǎn)換底物的微摩爾數(shù)。#2、限制酶：在細(xì)菌的細(xì)胞內(nèi)有一類識(shí)別并水解外源 DNA 的酶，稱為限制性內(nèi)切酶。3、活性中心和必需基團(tuán)活性中心：是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。必需基團(tuán)：酶分子中有很多基團(tuán)，但并不是9所有基團(tuán)都與酶的活性有關(guān)。其中有些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其改變，則酶的活性喪失，這些基團(tuán)稱必需基團(tuán)。4、酶原：某些酶，特別與消化有關(guān)的酶，在最初合成和分泌時(shí)，沒有催化活性，這種沒有催化活性的酶的前體稱為酶原。5、同工酶：是指能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)、組成卻有所不同的一組酶。 #6、巰基酶：某些含有巰基的酶，在體內(nèi)需要有自由的巰基存在時(shí)，才能發(fā)揮催化活性，若自由巰基發(fā)生改變，則酶的活性受到抑制或失去活性，這類酶叫巰基酶。7、酶原激活：酶原在一定的條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用，可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。酶原轉(zhuǎn)變成酶的過程成為酶原激活。這個(gè)過程實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。8、酶工程：指酶制劑在工業(yè)上的大規(guī)模生產(chǎn)及應(yīng)用。9、固定化酶：通過吸附、偶聯(lián)、交聯(lián)和包埋或化學(xué)方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#10、中間產(chǎn)物學(xué)說：酶在催化反應(yīng)，酶首先與底物結(jié)合成一個(gè)不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，然后中間產(chǎn)物再分解成產(chǎn)物和原來的酶，此學(xué)說稱中間產(chǎn)物學(xué)說。11、金屬酶：酶分子中含有金屬元素的酶類12、別構(gòu)效應(yīng)劑：能夠與酶分子中的別構(gòu)中心結(jié)合，誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活動(dòng)中心對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶的催化反應(yīng)速度及代謝過程的物質(zhì)。13、誘導(dǎo)酶：某些物質(zhì)能促進(jìn)細(xì)胞內(nèi)含量極微的酶迅速增加，這種是誘導(dǎo)生成的，稱為誘導(dǎo)酶。14、比活性： 指單位重量樣品中的酶活力，即 U 數(shù)/mg 蛋白質(zhì)或 Kat 數(shù)/kg 蛋白質(zhì)。15、協(xié)同效應(yīng)：在別構(gòu)酶參與的酶促反應(yīng)中，底物與酶結(jié)合后，引起了調(diào)節(jié)酶分子構(gòu)象發(fā)生了變化，從而使酶分子上其它與底物結(jié)合部位與后繼的底物的親和力發(fā)生變化，或結(jié)合更容易，稱為正協(xié)同效應(yīng)，相反稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)。#16、KNF 模型：稱為別構(gòu)酶的序變模型，該學(xué)說認(rèn)為酶分子中的亞基結(jié)合小分子物質(zhì)（底物或調(diào)節(jié)物）后，亞基構(gòu)象各個(gè)依次變化，從而實(shí)現(xiàn)催化功能。17、別構(gòu)酶：由于酶分子構(gòu)相的變化而影響酶的催化活性，從而對(duì)代謝反應(yīng)起調(diào)節(jié)作用的酶。18、全酶與蛋白酶： 一些結(jié)合蛋白質(zhì)酶類，除蛋白組分，還含有一對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)，前者稱為酶蛋白，后者稱為輔因子，只有兩者結(jié)合成完整體系才具有活力，此完整酶分子稱為全酶。19、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)：一類調(diào)節(jié)酶可由于其它酶對(duì)其結(jié)構(gòu)進(jìn)行共價(jià)修飾，而使其在活性形式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變，稱為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。20、多酶體系：在完整的細(xì)胞內(nèi)的某一代謝過程中，由幾個(gè)酶形成的反應(yīng)鏈體系，稱為多酶體系。21、輔基：結(jié)合酶中與酶蛋白結(jié)合較緊的，用透析法不易除去的小分子物質(zhì)稱為輔基。22、誘導(dǎo)契合學(xué)說：該學(xué)說認(rèn)為酶分子活性中心的結(jié)構(gòu)原來并非和底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，但酶的活性中心不是僵硬的結(jié)構(gòu)，它具有一定的柔性，當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化，使活性中心上有關(guān)的各個(gè)基團(tuán)達(dá)到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結(jié)合成中間絡(luò)合物，并引起底物 發(fā)生反應(yīng)。23、核糖酶：具有催化功能的 RNA 分子稱為核糖酶。24、酶原：沒有活性的酶的前體稱為“酶原”。25、酶的反饋抑制：酶作用的產(chǎn)物對(duì)酶本身的活性產(chǎn)生抑制作用，稱為酶的反饋抑制。#26、MWC 模型：稱為別構(gòu)酶的齊變模型或?qū)ΨQ模型，該模型認(rèn)為別構(gòu)酶的所有亞基，或者全部呈堅(jiān)固緊密、不利于結(jié)合底物的“T”狀態(tài)，或全是松散的、有利于結(jié)合底物的“R”狀態(tài)，這兩種狀態(tài)的轉(zhuǎn)變對(duì)于每個(gè)亞基是同時(shí)、齊步發(fā)生的。二、選擇1、核酶的化學(xué)本質(zhì)是 （ A ）、核糖核酸 、粘多糖、蛋白質(zhì) 、核糖核酸和蛋白質(zhì)的復(fù)合物2、乳酸脫氫酶經(jīng)過透析后，其活性大大降低或消失，這是因?yàn)椋海–）A 亞基解聚 B 酶蛋白變性 C 失去輔酶D 缺乏底物與酶結(jié)合所需要的能量 E 以上都不對(duì) 3、下列對(duì)酶的敘述，哪一項(xiàng)是正確的？（E）A 所有的蛋白質(zhì)都是酶B 所有的酶均以有機(jī)化合物作為底物C 所有的酶均需特異的輔助因子10D 所有的酶對(duì)其底物都具絕對(duì)特異性E 上述都不對(duì) #4、測(cè)酶活性時(shí)，反應(yīng)速度對(duì)底物應(yīng)呈：（A）A 一級(jí)反應(yīng) B 混合級(jí)反應(yīng)C 零級(jí)反應(yīng) D 二級(jí)反應(yīng) 5、在效應(yīng)物作用下，蛋白質(zhì)產(chǎn)生的變構(gòu)（或別構(gòu)）效應(yīng)是蛋白質(zhì)的（C）A 一級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化 B 構(gòu)型發(fā)生變化C 構(gòu)象發(fā)生變化 D 氨基酸順序發(fā)生變化 6、溫度對(duì)酶活性的影響是：（D）A.低溫可使酶失活B.催化的反應(yīng)速度隨溫度的升高而升高C.最適溫度是酶的特征性常數(shù)D.最適溫度隨反應(yīng)的時(shí)間而有所變化E.以上都不對(duì)*7、在嘧啶核苷酸的合成途徑中，CTP 可以使天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶產(chǎn)生別構(gòu)效應(yīng)的事實(shí)屬于下列哪種情況： （ B, E）A. 別構(gòu)抑制 B. 別構(gòu)激活 C.酶的誘導(dǎo)生成作用D. 非共價(jià)作用 E. 前體活化作用*8、非競(jìng)爭(zhēng)抑制作用是：(B,C,D)A. 抑制劑與酶活性中心外的部位結(jié)合B. 酶與抑制劑結(jié)合后，還可與底物結(jié)合C. 酶與底物結(jié)合后，還可與抑制劑結(jié)合D. 酶底物抑制劑復(fù)合物不能進(jìn)一步釋放產(chǎn)物E. 以上都不對(duì)9、關(guān)于研究酶反應(yīng)速度應(yīng)以初速度為準(zhǔn)的原因中，哪項(xiàng)不對(duì)？（ E ）A.反應(yīng)速度隨時(shí)間的延長(zhǎng)而下降，B.產(chǎn)物濃度的增加對(duì)反應(yīng)速度呈負(fù)反饋?zhàn)饔?，C.底物濃度與反應(yīng)速度成正比，D.溫度和 pH 有可能引起部分酶失活，E.測(cè)定初速度比較簡(jiǎn)單方便10、酶促反應(yīng)達(dá)最大速度后，增加底物濃度不能加快反應(yīng)速度的原因是：（A）A.全部酶與底物結(jié)合成 E-S 復(fù)合體B.過量底物對(duì)酶有負(fù)反饋抑制 C. 過量底物與激活劑結(jié)合影響底物與酶的結(jié)合D.改變了化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)E.以上都不是11、 底物濃度飽和后，再增加底物濃度，則（ D ）A.反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而增加B.隨著底物濃度的增加酶逐漸失活C.酶的結(jié)合部位被更多的底物占據(jù)D.再增加酶的濃度反應(yīng)速度不再增加E .形成酶底物復(fù)合體增加12、有機(jī)磷農(nóng)藥 （ E ）A.對(duì)酶有可逆性抑制作用B.可與酶活性中心上組氨酸的咪唑基結(jié)合，使酶失活C.可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結(jié)合使，酶失活D.能抑制膽堿乙?；?E.能抑制膽堿酯酶13、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的存在，使酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)改變?yōu)椋?C)A V 不變，km 變小 B V 不變，km 變大C V 變小，km 變大 D V 變小，km 不變E V 變小，km 變小 F V 變大，km 變大14、含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后，水解淀粉的能力顯著下降，其原因是：（B）A、酶變性失活 B、失去 ClC、失去 Ca2+ D、失去輔酶*15、受共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的酶有 （A B）A 糖原磷酸化酶 B 谷氨酰胺合成酶C 半乳糖苷酶 D 精氨酸酶E 色氨酸合成酶 F 乙酰輔酶 A 羧化酶16、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的存在,使酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)改變?yōu)椋海˙）A V 不變,Km 變小 B V 不變,Km 變大C V 變小,Km 變大 D V 變小,Km 不變E V 和 Km 都變小 F V 和 Km 都變大17、有機(jī)磷農(nóng)藥的殺菌機(jī)理是：（D）A 是酶的可逆性抑制作用B 可與酶的活性中心上組氨酸的？基結(jié)合使酶失活C 可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結(jié)合使酶失活D 能抑制膽堿脂酶E 能抑制膽堿乙?；?8、pH 對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，下列哪能項(xiàng)是正確的：(B)A pH 對(duì)酶促反應(yīng)速度影響不大B 不同的酶有其不同的最適 pHC 酶的最適 pH 都在中性即 pH=7 左右D 酶的活性隨 pH 的提高而增大E pH 對(duì)酶促反應(yīng)速度影響最大的主要在于影響酶的等電點(diǎn)19、在對(duì)酶的抑制中，Vmax 不變，Km 增加的是 （ A ）、競(jìng)爭(zhēng)性抑制 、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制 、不可逆抑制20、根據(jù)國際系統(tǒng)命名法原則，以下哪一個(gè)11屬轉(zhuǎn)移酶類 （ A ）、.7.1.126 B、.7.1.126、.7.1.126 、.7.1.12621、1、下列有關(guān)酶蛋白的敘述，哪個(gè)是不正確的？（C）、屬于結(jié)合酶的組成部分、為高分子化合物、與酶的特異性無關(guān) 、不耐熱 、不能透過半透膜22、關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)的錯(cuò)誤敘述是：（D）、有多個(gè)亞基組成、有與底物結(jié)合的部位、有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位、催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上、催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基也可處于不同亞基上*23、酶蛋白和輔酶之間有下列關(guān)系（B D E ） A、兩者以共價(jià)鍵相結(jié)合,二者不可缺一 B、只有全酶才有催化活性C、在酶促反應(yīng)中