生化-臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試輔導(dǎo)考點(diǎn)、講義、習(xí)題及答案

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第一單元蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

第一節(jié)氨基酸與多肽

蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過(guò)肽健相連形成的高分子含氮化合物。

一、蛋白質(zhì)的元素組成

主要有碳、氫、氧、氮和硫。

有些蛋白質(zhì)還含有少量磷和金屬元素鐵、銅、鋅、缽、鉆、銅等，個(gè)別蛋白質(zhì)還含有碘。

各種蛋白質(zhì)的含氮量接近，平均為16%。蛋白質(zhì)與氮的換算因數(shù)6.25。

100克樣品中蛋白質(zhì)的含量（克%）=每克樣品含氮克數(shù)x6.25xl（）0。

二、基本組成單位一氨基酸

構(gòu)成蛋白質(zhì)的天然氨基酸有20種。

1.氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)

（1）氨基酸即含氨基又含竣基，是兩性電解質(zhì)。

（2）不同氨基酸的R不同。

（3）除甘氨酸外，都是L-a-氨基酸。

2.氨基酸的分類(lèi)根據(jù)側(cè)鏈R的性質(zhì)可以分為：

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①非極性、疏水性氨基酸；

②極性、中性氨基酸；

③酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；

④堿性氨基酸：賴(lài)氨酸、精氨酸和組氨酸。

兩個(gè)半胱氨酸常脫氫構(gòu)成胱氨酸，胱氨酸中有二硫鍵結(jié)構(gòu)。

三、肽鍵與肽鏈（氨基酸的連接）

1.肽鍵：

一個(gè)氨基酸的a-竣基與另一個(gè)氨基酸的a-氨基脫水縮合而形成的酰胺鍵稱(chēng)為肽鍵。

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肽鍵是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)鍵。

兩分子氨基酸縮合形成二肽，三分子氨基酸縮合則形成三肽……，由十個(gè)以?xún)?nèi)氨基酸相連而成的肽稱(chēng)

為寡肽。

2.多肽鏈

許多的氨基酸相連形成的肽稱(chēng)多肽。

(1)肽鏈具有方向性

N末端：多肽鏈中有自由氨基的一端

C末端：多肽鏈中有自由竣基的一端

(2)a碳原子和肽鍵形成主鏈，R形成側(cè)鏈。

四、生物活性肽：

1.GSH：

是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。

第一個(gè)肽鍵是由谷氨酸的Y-竣基與半胱氨酸的氨基脫水縮合而成，分子中半胱氨酸的疏基是該化合物

的主要功能基團(tuán)。

GSH的筑基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中疏基免遭氧化，使蛋白

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質(zhì)或酶處在還原狀態(tài)。

在谷胱甘肽過(guò)氧化物酶的催化下，GSH可還原細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的H2O2,使其變成H2O,與此同時(shí)，GSH被

氧化成氧化型谷胱廿肽(GSSG),后者在谷胱甘肽還原酶的催化卜，再生成GSH。此外，GSH的毓基還

有嗜核特性，能與外源的嗜電子的毒物如致癌劑或藥物等結(jié)合，從而阻斷這些化合物與DNA、RNA或蛋白

質(zhì)的結(jié)合，以保護(hù)機(jī)體免遭毒物損害。

2.多肽類(lèi)激素體內(nèi)有許多激素屬于寡肽或多肽，如縮宮素、加壓素、促腎上腺皮質(zhì)激素、促甲狀腺素釋

放激素等。

第二節(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)

1.概念：蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中氨基酸的排列順序及其共價(jià)連接。

2.維系鍵：肽鍵有些蛋白質(zhì)中含少量二硫鍵。

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牛H島崇的一霞站構(gòu)

二、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基

酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。

2.形式：a螺旋、B折疊、0轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲。

3.維系鍵：氫鍵。

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a螺旋：

多肽鏈的主鏈圍繞中心軸螺旋上升，螺旋走向是順時(shí)針?lè)较?，右手螺旋?/p>

氨基酸側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。

每3.6個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距為0.54nm。

a螺旋的每個(gè)肽鍵的-NH和第4個(gè)肽鍵的-CO形成氫鍵。

主鏈中全部肽鍵都參與氫鍵的形成。

三、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)

1.概念：蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維

空間的排布位置。

2.維系鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。

三級(jí)結(jié)構(gòu)形成時(shí)，親水基團(tuán)在表面，疏水基團(tuán)在內(nèi)部；

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3.結(jié)構(gòu)域

分子大的蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)?？煞指畛?個(gè)或數(shù)個(gè)球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊較為緊密，各行其功能，稱(chēng)

為結(jié)構(gòu)域。

4.分子伴侶

是蛋白質(zhì)合成過(guò)程中形成空間結(jié)構(gòu)的控制因子，廣泛存在于從細(xì)菌到人的細(xì)胞中。分子伴侶可逆的與

未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開(kāi)，如此重復(fù)進(jìn)行可防止錯(cuò)誤的聚集發(fā)生，使肽鏈正確折疊。分子伴侶

也可與錯(cuò)誤聚集的肽段結(jié)合，使之解聚后，再誘導(dǎo)其正確折疊。分子伴侶在蛋白質(zhì)分子折疊過(guò)程中二硫鍵

的正確形成起了重要的作用。

四、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)（多條肽鏈構(gòu)成）

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

亞基：在四級(jí)結(jié)構(gòu)中，每一條具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的亞基。

2.維系鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵。

第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

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本節(jié)考點(diǎn)：

（1）蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

（2）蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一、一級(jí)結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系：

（-）與蛋白質(zhì)生物學(xué)功能密切相關(guān)

（二）一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)

（三）一級(jí)結(jié)構(gòu)改變可以導(dǎo)致分子病。

蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異導(dǎo)致的疾病稱(chēng)為“分子病

如鐮刀狀紅細(xì)胞性貧血。

二、空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

（-）空間結(jié)構(gòu)破壞生物學(xué)活性喪失

Mb是由153個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成的單鏈蛋白，含有一個(gè)血紅素輔基，能夠進(jìn)行可逆的氧合和脫氧。

（二）別構(gòu)效應(yīng)

小分子化合物與蛋白質(zhì)結(jié)合后引起蛋白質(zhì)構(gòu)象變化，引起該蛋白質(zhì)分子功能改變的現(xiàn)象。稱(chēng)為別構(gòu)效

應(yīng)。

小分子化合物稱(chēng)為別構(gòu)劑或效應(yīng)劑。

Hb是由（1202組成的四聚體，每個(gè)亞基的三級(jí)結(jié)構(gòu)與Mb相似，中間有一個(gè)疏水“口袋”，亞鐵血紅素位

于“口袋”中間，血紅素的Fe?+能夠與氧進(jìn)行可逆結(jié)合。Hb與。2結(jié)合后稱(chēng)為氧合Hb。氧合Hb占總Hb的百

分?jǐn)?shù)（稱(chēng)百分飽和度）隨濃度變化而改變。。2和Hb的結(jié)合具有協(xié)同效應(yīng)。

一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個(gè)亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象,

稱(chēng)為協(xié)同效應(yīng)。

。2與Hb的一個(gè)亞基結(jié)合以后可以促進(jìn)Hb的其他亞基與。2的結(jié)合。

肌紅蛋白與血紅蛋白的結(jié)構(gòu)

本節(jié)考點(diǎn)：蛋白質(zhì)變性

一、蛋白質(zhì)的兩性電離

1.兩性電離：

蛋白質(zhì)由氨基酸構(gòu)成，也是兩性電解質(zhì)。

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蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和竣基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團(tuán)，如谷氨酸、天冬氨酸殘基中

的Y和B-竣基，賴(lài)氨酸殘基中的￡-氨基、精氨酸殘基的服基和組氨酸殘基的瞇理基，在一定的溶液pH條件

下都可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。

2.等電點(diǎn):

使蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零時(shí)溶液的pH稱(chēng)為蛋白質(zhì)的等

電點(diǎn)。

蛋白質(zhì)溶液的pH大于等電點(diǎn)時(shí)，該蛋白質(zhì)顆粒帶負(fù)電荷，反之則帶正電荷。

少數(shù)蛋白質(zhì)含堿性氨基酸較多，其等電點(diǎn)偏于堿性，被稱(chēng)為堿性蛋白質(zhì)，如魚(yú)精蛋白、組蛋白等。

也有少量蛋白質(zhì)含酸性氨基酸較多，其等電點(diǎn)偏于酸性，被稱(chēng)為酸性蛋白質(zhì)，如胃蛋白酶和絲蛋白等。

二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)

蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬(wàn)至100萬(wàn)之巨，其分子的直徑可達(dá)1-lOOnm,為膠粒范圍

之內(nèi)。

1.蛋白質(zhì)是親水膠體

親水膠體的穩(wěn)定因素：水化膜、同種電荷。

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蛋白質(zhì)顆粒表面大多為親水基團(tuán)，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻斷蛋白質(zhì)顆粒

的相互聚集，防止溶液.中蛋臼質(zhì)的沉淀析出。除水化膜是維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的重:要因素外，蛋臼質(zhì)膠粒

表面可帶有電荷，也可起膠粒穩(wěn)定的作用。若去除蛋白質(zhì)膠體顆粒表面電荷和水化膜兩個(gè)穩(wěn)定因素，蛋白

質(zhì)極易從溶液中析出。

2.蛋白質(zhì)不能透過(guò)半透膜

三、蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)以氫鍵維系局部主鏈構(gòu)象穩(wěn)定，三、四級(jí)結(jié)構(gòu)主要依賴(lài)于氨基酸殘基側(cè)鏈之間的相

互作用，從而保持蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象。

1.變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和

生物活性的喪失的現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的變性。

蛋白質(zhì)變性后溶解度下降、容易消化生物活性喪失。

2.沉淀：蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)沉淀。

蛋白質(zhì)變性后，疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈融匯相互纏繞繼而聚集容易沉淀。

3.凝固：

蛋白質(zhì)經(jīng)強(qiáng)酸、強(qiáng)堿作用發(fā)生變性后，仍能溶解于強(qiáng)酸或強(qiáng)堿溶液中，若將pH調(diào)至等電點(diǎn)，則變性蛋

白質(zhì)立即結(jié)成絮狀的不溶解物，此絮狀物仍可溶解于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中。

如再加熱則絮狀物可變成比較堅(jiān)固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中，這種現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的

凝固作用。

4.復(fù)性：若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，有些蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功

能，稱(chēng)為復(fù)性。

四、蛋白質(zhì)的紫外吸收

由于蛋白質(zhì)分子中含有共輒雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長(zhǎng)處有特征性吸收峰。

在此波長(zhǎng)范圍內(nèi)，蛋臼質(zhì)的OD28O與其濃度呈正比關(guān)系，因此可作蛋白質(zhì)定量測(cè)定。

五、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)

1.前三酮反應(yīng)：

蛋白質(zhì)與荀三酮反應(yīng)可生成蘭紫色化合物。

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2.雙縮胭反應(yīng)：

蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，可呈現(xiàn)紫色或紅色，稱(chēng)為雙縮胭反應(yīng)。

練習(xí)題

1.關(guān)于蛋白質(zhì)變性敘述正確的是

A.氨基酸排列順序的改變

B.肽鍵斷裂

C.不容易被蛋白酶水解

D.空間構(gòu)象的破壞

E.溶解度升高

『正確答案』D

2.關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)敘述正確的有

A.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與高級(jí)結(jié)構(gòu)無(wú)關(guān)

B.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)山兩個(gè)以上的亞基構(gòu)成

C.維系蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的鍵是肽鍵。

D.許多蛋白質(zhì)存在變構(gòu)效應(yīng)

E.蛋白質(zhì)都有四級(jí)結(jié)構(gòu)

『正確答案』D

3.對(duì)氨基酸敘述錯(cuò)誤的是

A.即含有氨基乂含有竣基

B.都是L-a-氨基酸

C.谷氨酸是酸性氨基酸

D.是蛋白質(zhì)的基本組成單位

E.不同的氨基酸R不同

『正確答案』B

（以下為4-7共用備選答案）

A構(gòu)象改變

B.亞基聚合

C.肽鍵斷裂

D.二硫鍵形成

E.蛋白質(zhì)沉淀

4.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)形成時(shí)可出現(xiàn)

『正確答案』D

5.蛋白質(zhì)變性時(shí)出現(xiàn)

『正確答案』A

6.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)破壞時(shí)出現(xiàn)

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『正確答案』C

7.蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)形成時(shí)出現(xiàn)

『正確答案』B

第二單元核酸的結(jié)構(gòu)和功能

第一節(jié)核酸的基本組成單位——核甘酸

核酸是以核甘酸為基本組成單位的生物信息大分子，攜帶和傳遞遺傳信息。天然存在的核酸分為脫氧

核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩大類(lèi)。

DNA：90%以上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外，如線(xiàn)粒體、葉綠體、質(zhì)粒等。DNA攜帶遺傳信息，

決定細(xì)胞和個(gè)體的基因型。

RNA：分布于胞核、胞液。參與細(xì)胞內(nèi)DNA遺傳信息的表達(dá)。某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載

體。

一、核甘酸的分子組成

（-）元素組成

C、H、O、N、P（9%-10%）。

（二）分子組成

核酸可被酶水解為核甘酸，核甘酸完全水解釋放出1：1：1的含氮堿基、戊糖和磷酸。即核酸的基本

組成單位是核甘酸。而核甘酸是由堿基、戊糖和磷酸連接而成。

1.堿基口票吟堿（腺喋吟A,鳥(niǎo)噂吟G）,喀咤堿（胸腺喀咤T,胞喀咤C,尿喀咤U）。

原方吟｛adenio4：.*)

◎&U>2&O侖?

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2.戊糖核糖，脫氧核糖。

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二、核酸（DNA和RNA）

（-）核甘酸的結(jié)構(gòu)

核甘（脫氧核甘）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核甘酸（脫氧核甘酸）。

1.核糖核甘酸AMP,GMP,UMP,CMPo

2.脫氧核甘酸dAMP,dGMP,dTMP,dCMP。

又根據(jù)磷酸基團(tuán)數(shù)目不同，有核甘一磷酸，NMP；核甘二磷酸，NDP；核甘三磷酸，NTP。

（二）多聚核甘酸

核酸是有許多核甘酸分子連接而成的。每個(gè)核酸分子的大小或所含的核昔酸數(shù)目是不一樣的，盡管核

酸分子之間存在差異，但核酸分子中各個(gè)核甘酸之間的連接方式完全一樣，都是通過(guò)前一個(gè)核甘酸的3,羥

基與后一個(gè)核黃酸的5,磷酸縮合生成3，，5、磷酸二酯鍵而彼此相連。這樣，核酸就具有了方向性，通常以

5~3,方向?yàn)檎颉?/p>

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5rp/pCpJpGpCpI-OHy

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第二節(jié)DNA的結(jié)構(gòu)與功能

一、DNA堿基組成規(guī)律

DNA是由四種脫氧核糖核甘酸按一定順序以磷酸二酯鍵相連形成的多聚脫氧核甘酸鏈。DNA中包含四

種堿基，即A、G、C、T。

二、DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)定義

核酸中核甘酸的排列順序。由于核甘酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱(chēng)為堿基序列。核酸分子中

的核糖（脫氧核糖）和磷酸基團(tuán)共同構(gòu)成其骨架結(jié)構(gòu)。而遺傳信息記錄在堿基排列順序里面。

三、DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)

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(-)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn)

1.DNA分子是兩條反向平行(一條是5，T3，、另一條是3，-5,走向)的互補(bǔ)雙鏈結(jié)構(gòu)脫氧核糖和磷酸

在外，堿基在內(nèi)，垂直于螺旋軸。兩鏈的堿基以氫鍵結(jié)合。互補(bǔ)配對(duì)方式：G=C,A=T?

2.DNA雙鏈?zhǔn)怯沂致菪Y(jié)構(gòu)螺旋每周含10對(duì)堿基，螺距3.4nm,相鄰堿基平面距離0.34nm,直徑2nm?

3.螺旋的表面有大溝及小溝，是蛋白質(zhì)-DNA相互作用的基礎(chǔ)。

4.疏水相互作用和氫鍵維系DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定橫向靠氫鍵，縱向靠堿基間的疏水堆積力維持。

5.堿基可以在多核苜酸鏈中以任何排列順序存在。

(二)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的多樣性

DNA、在不同環(huán)境、特別是不同濕度串，可以形成不同的立體構(gòu)象。上述結(jié)構(gòu)模型為B-DNA,還有

A-DNA和左手螺旋Z-DNA結(jié)構(gòu)。

四、DNA高級(jí)結(jié)構(gòu)

()DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)

DNA雙螺旋鏈的基礎(chǔ)上再盤(pán)繞即形成超螺旋結(jié)構(gòu)。

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1.正超螺旋盤(pán)繞方向與DNA雙螺旋方同相同。

2.負(fù)超螺旋盤(pán)繞方向與DNA雙螺旋方向相反。

(二)核小體

真核生物染色體由DNA和蛋白質(zhì)構(gòu)成，其基本單位是核小體。在一個(gè)典型的核小體中，大約有200個(gè)

堿基對(duì)，其中146個(gè)堿基對(duì)與由組蛋白H2A、H2B、H3、H4各兩分子組成核小體的核心緊密纏繞；組蛋

白H1則與處于核小體之間的連接DNA相連。

K小你的新總a樸'小點(diǎn)用

五、DNA的功能

DNA是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板。它是生命遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)，也是

個(gè)體生命活動(dòng)的信息基礎(chǔ)。

第三節(jié)DNA變性及應(yīng)用

本節(jié)考點(diǎn)：

(1)DNA變性和復(fù)性的概念

(2)核酸雜交

一、DNA變性和復(fù)性的概念

(一)DNA變性

在某些理化因素作用下，DNA雙鏈解開(kāi)成兩條單鏈的過(guò)程叫DNA的變性。DNA的變性是DNA二級(jí)

結(jié)構(gòu)破壞、雙螺旋解體的過(guò)程。DNA的變性中以DNA的熱變性最常見(jiàn)。

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天然變性。臟

1.增色效應(yīng)DNA變性時(shí)其溶液0D260增高的現(xiàn)象。

2.Tm熱變性的DNA是在一個(gè)相當(dāng)窄的溫度范圍內(nèi)完成，.在這一范圍內(nèi)。紫外光吸收值達(dá)到最大值的

50%時(shí)的溫度稱(chēng)為DNA的解鏈溫度，又稱(chēng)融解溫度（meltingtemperature,Tm）。其大小與G+C含量

成正比。

（二）DNA復(fù)性的定義

在適當(dāng)條件卜,，變性DNA的兩條互補(bǔ)鏈可恢復(fù)天然的雙螺旋構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱(chēng)為復(fù)性。

二、核酸雜交

在DNA變性后的復(fù)性過(guò)程中，如果將不同種類(lèi)的DNA單鏈分子或RNA分子放在同一溶液中，只要

兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿基配對(duì)關(guān)系，，在適宜的條件（溫度及離子強(qiáng)度）下，就可以在不

同的分子間形成雜化雙鏈。

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不0201-02

第四節(jié)RNA結(jié)構(gòu)與功能

一、mRNA、遺傳密碼

（―）真核生物中mRNA的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)

1.大多數(shù)真核mRNA的5，-端均在轉(zhuǎn)錄后加上一個(gè)7-甲基鳥(niǎo)背，同時(shí)第一個(gè)核甘酸的C2也是甲基化，

形成帽子結(jié)構(gòu)：m7GpppNmo

2.大多數(shù)真核mRNA的3，-端有一個(gè)多聚腺甘酸（polyA）結(jié)構(gòu)，稱(chēng)為多聚A尾。

3.hnRNA是mRNA的未成熟的前體。兩者的主要差別有兩點(diǎn)：一是hnRNA核甘酸鏈中的一些片段將

不出現(xiàn)于相應(yīng)的mRNA中，這些片段稱(chēng)為內(nèi)含子，而保留于mRNA中的片段稱(chēng)為外顯子。也就是說(shuō)，hnRNA

在轉(zhuǎn)變?yōu)閙RNA的過(guò)程中經(jīng)過(guò)剪接，去掉了一些片段，余下的片段被重新連接在一起。

（二）mRNA的功能

把DNA所攜帶的遺傳信息，按堿基互補(bǔ)配對(duì)原則，抄錄并傳送至核糖體，用以決定其合成蛋白質(zhì)的氨

基酸排列順序。

（三）遺傳密碼

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在mRNA分子開(kāi)放讀碼框架內(nèi)，每3個(gè)相互鄰近的核昔酸按其特定的排列順序，組成三聯(lián)體，決定肽

鏈上某一個(gè)氨基酸或蛋白質(zhì)合成的起始、終止信號(hào)，稱(chēng)為遺傳密碼。

二、tRNA

（一）tRNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)

1.含10%—20%稀有堿基,如雙氫尿喀咤（DHU）等。

2.3，-端為CCA-OHo

3.5、末端大多數(shù)為Go

（二）tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)

是三葉草形有氨基酸臂、DHU環(huán)、反密碼環(huán)、額外環(huán)和TwC環(huán)。

（三）tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)

是倒L形。

（四）tRNA的功能

活化、搬運(yùn)氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)的翻譯。

三、rRNA

rRNA參與組成核糖體，是蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)所。

【習(xí)題】

1.核酸中核甘酸之間的連接方式是

A.35磷酸二酯鍵

B.25磷酸二酯鍵

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C.糖背鍵

D.肽鍵

『正確答案』A

2.只存在于RNA中的堿基是

A.腺噪吟B.鳥(niǎo)喋吟C.胞喀嚏D.尿喘咤

『正確答案』D

3.對(duì)DNA雙螺旋的敘述錯(cuò)誤的是

A.兩條鏈通過(guò)堿基之間的氫鍵連接

B.兩鏈反向平行

C.堿基位于螺旋的外側(cè)

D.腺喋吟和胸腺喀咤配對(duì)鳥(niǎo)喋吟和胞啜咤配

『正確答案』C

4.某DNA雙鏈，一條鏈的堿基序列是5'-AACGTTACGTCC3淇互補(bǔ)連為

A.5'-TTGCAATGCAGG-3'

B5GGACGTAACGTT-3'

CS-AACGTTACGTTC-3'

D.5'AACGUUACGUCC-3'

『正確答案』B

5.下列是兒種DNA分子的堿基組成比例，哪種DNA的Tm最高？

A.A+T=15%

B.G+C=25%

C.A+T=80%

D.C+G=40%

『正確答案』A

6.RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物

A.核糖相同部分堿基不同B.堿基相同核糖不同

C.堿基部分不同核糖不同D.堿基不同核糖相同

『正確答案』C

第三單元酶

酶是生物催化劑，是一種具有生物活性的蛋白質(zhì)，少數(shù)RNA分子也具有催化功能，稱(chēng)為核酶。酶不改變反

應(yīng)的平衡，只是通過(guò)降低活化能加快反應(yīng)的速度。

第一節(jié)酶的催化作用

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本節(jié)考點(diǎn)：

(1)酶的分子結(jié)構(gòu)與催化作用

(2)酶促反應(yīng)的特點(diǎn)

(3)酶-底物復(fù)合物

一、酶的分子結(jié)構(gòu)與催化作用

絕大多數(shù)酶的本質(zhì)是蛋白，根據(jù)酶的組成成分，分為單純酶和結(jié)合酶兩類(lèi)。

1.單純酶：此類(lèi)酶的結(jié)構(gòu)組成除蛋白外；無(wú)其他成分，酶的活性決定于蛋白部分。

2.結(jié)合酶：分子組成中除蛋白成分外，還有一些對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)，把分子組成中的蛋白部

分稱(chēng)酶蛋白，非蛋白小分子物質(zhì)稱(chēng)輔助因子。

酶蛋白叮輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱(chēng)全酶。通常全酶才能起催化作用：輔助因子+酶蛋白=全酶

3.在催化反應(yīng)中：酶蛋白與輔助因子所起的作用不同，酶反應(yīng)的專(zhuān)一性及高效性取決于酶蛋白，而輔助

因子則起電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的傳遞作用。

4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定區(qū)域，稱(chēng)為酶的活性中心。

酶的活性中心有兩個(gè)功能部位：

(1)結(jié)合部位：一定的底物靠此部位結(jié)合到酶分子上。

(2)催化部位：底物的鍵在此處被打斷或形成新的鍵，從而發(fā)生一定的化學(xué)變化。

5.必需基團(tuán)

(1)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)：活性中心內(nèi)的一些化學(xué)基團(tuán)，是酶發(fā)揮催化作用與底物直接作用的有效

基團(tuán)。

(2)活性中心外的必需基團(tuán)：在活性中心外的區(qū)域，還有些不與底物直接作用的必需基團(tuán)，這些基

團(tuán)與維持整個(gè)酶分子的空間構(gòu)象有關(guān)，可使活性中心的各個(gè)有關(guān)基團(tuán)保持于最適的空間位置，間接對(duì)酶的

催化活性發(fā)揮其必不可少的作用。

二、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)

高度特異、高效、不穩(wěn)定和可調(diào)節(jié)。

(-)高度特異性(專(zhuān)一性)指酶對(duì)所作用的底物有嚴(yán)格的選擇性。一種酶只能對(duì)一種底物或某一類(lèi)

物質(zhì)起催化作用，而其他化學(xué)催化劑一般對(duì)底物要求不嚴(yán)格。

根據(jù)酶對(duì)底物的選擇程度不同，將醐作用的專(zhuān)?性分為兩種類(lèi)型。

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1.結(jié)構(gòu)專(zhuān)一性：根據(jù)前對(duì)底物組成部分選擇程度的不同乂可分為：

(1)絕對(duì)專(zhuān)一性：指的對(duì)底物的要求非常嚴(yán)格，只作用于一種底物，而不作用于其他任何物質(zhì)。

(2)相對(duì)專(zhuān)一性：這些酶對(duì)底物的要求比上述絕對(duì)專(zhuān)一性要低一些，可作用一類(lèi)結(jié)構(gòu)相近的底物。包

括基團(tuán)專(zhuān)一性和鍵專(zhuān)一性。

2.立體異構(gòu)專(zhuān)一性：當(dāng)?shù)孜锞哂辛Ⅲw異構(gòu)時(shí)，酶只能對(duì)底物的立體異構(gòu)體中的一種起作用，而對(duì)另一種

則無(wú)作用。

(1)旋光異構(gòu)專(zhuān)一性：如D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脫氨，而對(duì)L-氨基酸無(wú)作用。

(2)幾何異構(gòu)專(zhuān)一性：如琥珀酸脫氫酶只能催化琥珀酸脫氫生成延胡索酸，而不能生成馬來(lái)酸，稱(chēng)為

幾何異構(gòu)專(zhuān)一性。

(二)高度催化效率

酶具有極高的催化效率。要比一般催化劑高IO,?10輅倍，這就是為什么生物體內(nèi)酶含量少而又可催化

大量的底物。

(三)高度不穩(wěn)定性

絕大多數(shù)酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，凡是能使蛋白質(zhì)變性的因素，如高溫、高壓、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等都會(huì)使酶喪

失活性。

(四)酶活力的調(diào)節(jié)控制

酶活力是受調(diào)節(jié)控制的，它的調(diào)節(jié)方式很多，包括抑制調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、酶原激活及

激素的調(diào)節(jié)控制等。

三、酶-底物復(fù)合物

“誘導(dǎo)契合”學(xué)說(shuō)：當(dāng)酶分子與底物分子接近時(shí)，醉蛋白受底物分子誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生有利底物結(jié)合的變

化，能與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合進(jìn)行反應(yīng)。近年來(lái)x射線(xiàn)晶體結(jié)構(gòu)分析的實(shí)驗(yàn)結(jié)果也支持這一假說(shuō)，證

明了醐與底物結(jié)合時(shí)，確有顯著的構(gòu)象變化。

E+S<>ES------>E+P

第二節(jié)輔酶與酶輔助因子

本節(jié)考點(diǎn)：

(1)維生素與輔酶的關(guān)系

(2)輔酶作用

(3)金屬離子作用

全酶中有蛋白質(zhì)部分和輔助因子。輔助因子又分為輔基與輔酶。輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或

超濾的方法除去。

一、維生素與輔酶的關(guān)系

水溶性維生素可以形成輔酶。

1.維生素S又名硫胺素，體內(nèi)活性形式為焦磷酸硫胺素(TPP)。TPP是a-酮酸氧化脫竣酶的輔酶，

也是轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶。

2.維生素B2又名核黃素，體內(nèi)活性形式為黃素單核甘酸(FMN)和黃素腺喋吟二核甘酸(FAD)?FMN

及FAD是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，主要起氫傳遞體的作用。

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手寫(xiě)板圖示0301-01

匚y-----二

y-------PADf

3.維生素PP：包括尼克酸和尼克酰胺，體內(nèi)活性形式是：尼克酰胺腺?lài)g吟二核甘酸（NAD'）和尼克酰

胺腺?lài)g吟二核甘酸磷酸（NADP+）。NAD卡及NADP+是體內(nèi)多種脫氫酶（如蘋(píng)果酸脫氫酶、乳酸脫氫酶）

的輔酶，起傳遞氫的作用I。

4.維生素B6：包括毗哆醇，毗哆醛及毗哆胺。體內(nèi)活性形式為磷酸叱哆醛和磷酸毗哆胺。磷酸毗哆醛

是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶及脫竣酶的輔酶，也是3-氨基卜酮戊酸合酶（ALA合酶）的輔酶。

5.泛酸：又名遍多酸，體內(nèi)活性形式為輔酶A（CoA）、?；d體蛋白（ACP）,CoA及ACP是?；?/p>

轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與?；霓D(zhuǎn)移作用。

6.生物素：是多種竣化酶（如丙酮酸竣化酶）的輔酶，參與C02的竣化過(guò)程。

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7.葉酸：又稱(chēng)蝶酰谷氨酸，體內(nèi)活性形式為四氫葉酸（FH4）oFH4是一碳單位轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與一

碳單位的轉(zhuǎn)移。

8.維生素B.又稱(chēng)鉆胺素，體內(nèi)活性形式為甲基鉆胺素、5，-脫氧腺背鉆胺素。生化作用：參與體內(nèi)甲

基轉(zhuǎn)移作用。

9.維生素C：又稱(chēng)L-抗壞血酸。參與氧化還原反應(yīng)，參與體內(nèi)羥化反應(yīng)，促進(jìn)膠原蛋白的合成，促進(jìn)

鐵的吸收。

二、輔酶作用

在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其他基團(tuán)。

三、金屬離子作用

1.穩(wěn)定酶的構(gòu)象。

2.參與催化反應(yīng)，傳遞電子。

3.在酶與底物間起橋梁作用。

4.中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。

第三節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)

本節(jié)考點(diǎn)：

（1）Km和Vmax的概念

（2）最適pH值和最適溫度

一、底物濃度的影響

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（-）米氏方程Km和Vmax的概念

底物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系可以用米氏方程描述：

v=Vmax-[S]/Km+[Sl

V:反應(yīng)速度；[S]:底物濃度；Vmax：反應(yīng)的最大速度；Km：米氏常數(shù)

1.米氏常數(shù)：Km就是酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。

2.米氏常數(shù)的意義

（1）米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)之一，每一種酶都有它的Km值，Km值只與?酶的結(jié)構(gòu)和所催化的底物有

關(guān)，與酶濃度無(wú)關(guān).

（2）判斷酶與底物親和力的大小。Km值小，表示用很低的底物濃度即可達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半，說(shuō)

明酶與底物親和力大?？捎?/Km近似地表示親和力，1/Km愈大，酶與底物的親和力愈大，酶促反應(yīng)愈

易進(jìn)行。

（3）判斷哪些底物是酶的天然底物或最適底物（即Km值最小的底物）。

（4）判斷正逆兩向反應(yīng)的催化效率。如一個(gè)反應(yīng)的正逆方向由同一個(gè)酶催化，則Km值較小的那向反

應(yīng)催化效率較高。

（5）求出要達(dá)到規(guī)定反應(yīng)速度的底物濃度，或根據(jù)已知底物濃度求出反應(yīng)速度。

例如：已知Km值，求使反應(yīng)達(dá)到95%Vmax時(shí)的底物濃度為多少？

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解：95%Vmax=Vmax-[s]/Km+[s]

移項(xiàng)解出國(guó)=19Km

二、最適pH值和最適溫度

（-）溫度對(duì)酶促反應(yīng)有雙重的影響

1.酶促反應(yīng)與?般化學(xué)反應(yīng)一樣，升高溫度能加速化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)行。

2.絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，升高溫度能加速酶的變性而使酶失活。

（二）最適溫度：在某一溫度范圍時(shí)酶促反應(yīng)速度最大，此溫度稱(chēng)為酶作用的最適溫度。人體內(nèi)酶最

適溫度多在37°C左右。

（三）最適pH：溶液的pH對(duì)酶活性影響很大。在一定的pH范圍內(nèi)能表現(xiàn)催化活性。

在一定pH時(shí)酶的催化活性最大，此pH稱(chēng)酶作用的最適pH。偏離酶最適pH值愈遠(yuǎn)，酶的活性愈小，

過(guò)酸或過(guò)堿則可使酶完全失去活性。

各種酶的最適pH不同，人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在7.35—7.45之間，pH活性曲線(xiàn)近似于鐘形。但

并非所有的酶都是如此，胃蛋白酶最適pH為1.5—2.5,其活性曲線(xiàn)只有鐘型的一半；膽堿酯酶在pH大于

7.0時(shí)有最大活性。

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第四節(jié)抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的抑制作用

本節(jié)考點(diǎn)：

（1）不可逆抑制

（2）可逆性抑制

一、不可逆抑制

這類(lèi)抑制劑通常比較牢固的共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方

法除去抑制劑來(lái)恢復(fù)酶活性

按照不可逆抑制作用的選擇性不同，又可分為專(zhuān)一性的不可逆抑制與非專(zhuān)一性的不可逆抑制兩類(lèi)。

1.非專(zhuān)一性不可逆抑制：抑制劑可與酶分子中的一類(lèi)或幾類(lèi)基團(tuán)反應(yīng)，抑制酶的活性或使酶失活。一些

重金屬離子（鉛、銅、汞）、有機(jī)碎化物及對(duì)氯汞苯甲酸等，能與酶分子的疏基進(jìn)行不可逆結(jié)合，許多以

疏基為必需基團(tuán)的酶，因此會(huì)被抑制，可用二疏丙醇（BAL）解毒：除去抑制作用。

2.專(zhuān)一性不可逆抑制劑:抑制劑僅僅和酶活性部位的有關(guān)基團(tuán)反應(yīng)從而抑制酶的活性。有機(jī)磷殺蟲(chóng)劑（敵

百蟲(chóng)、敵敵畏等）能特異性地與酶活性中心上的羥基結(jié)合，使酶的活性受到抑制，而且有機(jī)磷殺蟲(chóng)劑的結(jié)

構(gòu)與底物愈接近，

二、可逆性抑制

抑制劑與酶非共價(jià)結(jié)合，可以用透析、超濾等簡(jiǎn)單物理方法除去抑制劑來(lái)恢復(fù)酶的活性，因此是可逆

的。根據(jù)抑制劑在酶分子上結(jié)合位置的不同，又可分為三類(lèi)：

1.競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑1與底物S的化學(xué)結(jié)構(gòu)相似，在酶促反應(yīng)中，抑制劑與底物相互競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中

心，當(dāng)抑制劑與酶形成EI復(fù)合物后，酶才不能再與底物結(jié)合，從而抑制了酶的活性，這種抑制稱(chēng)為競(jìng)爭(zhēng)性

抑制。Km增高，Vm不變。

2.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)并不相似。也不與底物搶占酶的活性中心，而是通過(guò)與活性中心

以外的必需基團(tuán)結(jié)合抑制酶的活性，這種抑制稱(chēng)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制與底物并無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系。Km不

變，Vm降低。

3.反競(jìng)爭(zhēng)催抑制：酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，即ES+I—ESI,ESI—x—P。比較起

來(lái)，這種抑制劑作用最不重要。

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第五節(jié)酶活性的調(diào)節(jié)

本節(jié)考點(diǎn)：

(1)別構(gòu)調(diào)節(jié)

(2)共價(jià)修飾

(3)酶原激活

(4)同工酶概念

一、別構(gòu)調(diào)節(jié)

一些代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆的結(jié)合，使酶發(fā)生變構(gòu)并改變其催化活性。

此結(jié)合部位稱(chēng)為別構(gòu)部位或調(diào)節(jié)部位。對(duì)酶催化活性的這種調(diào)節(jié)稱(chēng)為別構(gòu)調(diào)節(jié)。受別構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱(chēng)為別構(gòu)

酶。導(dǎo)致別構(gòu)效應(yīng)的代謝物稱(chēng)為別構(gòu)效應(yīng)劑。

二、共價(jià)修飾

酶蛋白肽鏈上一些基團(tuán)可以與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可遂的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶活性。這一過(guò)程稱(chēng)為酶

的共價(jià)調(diào)節(jié)或化學(xué)修飾。在共價(jià)調(diào)節(jié)過(guò)程中，酶發(fā)生無(wú)(低)活性與有(高)活性的互變。

三、酶原激活

1.酶原：有些酶(大多數(shù)為水解酶)在細(xì)胞內(nèi)初合成或初分泌時(shí)是無(wú)活性的，這些酶的前身稱(chēng)為酶原。

2.酶原的激活：在某些物質(zhì)作用下，無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^(guò)程。

3.酶原激活的本質(zhì)：酶原激活的實(shí)質(zhì)是活性中心的形成和暴露的過(guò)程。首先是酶蛋白的一部分肽段被水

解，去掉其對(duì)必需基團(tuán)的掩蓋和空間阻隔作用，然后三維構(gòu)象發(fā)生改變，必需基團(tuán)相對(duì)集中，形成活性中

心。

4.酶原激活的生理意義：酶原的存在形式對(duì)機(jī)體來(lái)說(shuō)是?種保護(hù)作用。例如胰腺分泌的胰蛋白醒原和胰

凝乳蛋白酶原。需在腸道內(nèi)經(jīng)激活才能催化蛋白質(zhì)水解，這樣也保護(hù)了胰腺不受酶的破壞。

四、同工酶概念

指能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。

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第六節(jié)核酶

本節(jié)考點(diǎn)：核酶

核酶主要指一類(lèi)具有催化功能的RNA。大多數(shù)核酶通過(guò)催化轉(zhuǎn)磷酸酯和磷酸二酯犍水解反應(yīng)參與RNA

自身剪切、加工過(guò)程。與蛋白質(zhì)酶相比，核酶的催化效率較低，是一種較為原始的催化酶。核酶的發(fā)現(xiàn)對(duì)

于“所有酶都是蛋白質(zhì)”的傳統(tǒng)觀念提出了挑戰(zhàn)。

核酶的具體作用主要有：

1.核甘酸轉(zhuǎn)移作用。

2.水解反應(yīng)，即磷酸二酯酶作用。

3.磷酸轉(zhuǎn)移反應(yīng)，類(lèi)似磷酸轉(zhuǎn)移酶作用。

4.脫磷酸作用，即酸性磷酸酶作用。

5.RNA內(nèi)切反應(yīng)，即RNA限制性?xún)?nèi)切酶作用。

【習(xí)題】

1.下列輔酶中含有維生素B2的是

A.NAD+B.FADC.FH4D.CoAE.FH3

『正確答案』B

2.酶的特異性是指

A.酶與輔酶特異的結(jié)合B.酶對(duì)所催化的底物有特異的選擇

C.酶在細(xì)胞內(nèi)的定位是特異的D.酶催化的反應(yīng)機(jī)制各不相同

E.酶催化的反應(yīng)機(jī)制相同

『正確答案』B

3.關(guān)于酶原和酶原激活

A.體內(nèi)所有酶初分泌時(shí)均以酶原形式存在

B.醒原的激活過(guò)程是酶被完全水解的過(guò)程

C酶原激活的實(shí)質(zhì)是酶活性中心形成或暴露的過(guò)程

D.酶原的激活是酶的共價(jià)修飾過(guò)程

E.酶原的激活是酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)的過(guò)程

『正確答案』C

4.影響酶促反應(yīng)速度的因素不包括

A.底物濃度B.反應(yīng)環(huán)境的pHC.酶原的濃度D.反應(yīng)溫度

『正確答案』C

5.關(guān)于Km的意義不正確的是

A.Km是酶的特征性常數(shù)B.Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度

C.Km增高酶與底物親和力降低D.Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的酶濃度

『正確答案』D

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6.有關(guān)競(jìng)爭(zhēng)性抑制錯(cuò)誤的是

A.結(jié)構(gòu)與底物相似B.與酶的活性中心結(jié)合

C.與酶的結(jié)合是可逆的D.抑制程度只與抑制劑濃度有關(guān)

『正確答案』D

7.（B1型題）

A.pHB.底物濃度C.酶濃度D.最適溫度E.抑制劑

（1）當(dāng)?shù)孜餄舛茸銐虼髸r(shí)，酶促反應(yīng)速度與之成正比

『正確答案』C

（2）影響酶和底物的解離狀態(tài)

『正確答案』A

（3）不是酶的特征性常數(shù)，但是在該條件下酶促反應(yīng)速度最快

『正確答案』D

第四單元糖代謝

第一節(jié)糖的分解代謝

糖醉解

糖有氧氧化△

G53c——>2C——>C02

6CX2X6聆酸戊糖途徑

一、糖酵解的基本途徑、關(guān)鍵酶和生理意義

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:板圖示0401-02

/糖酵解

（-）糖酵解的基本途徑和關(guān)鍵酶

在缺氧條件下，在胞液中葡萄糖或糖原分解生成乳酸并釋放能量的過(guò)程稱(chēng)糖酵解。糖酵解的代謝反應(yīng)

可分為兩個(gè)階段：第一個(gè)階段是由葡萄糖分解成丙酮酸的過(guò)程，稱(chēng)之為酵解途徑；第二階段為丙酮酸轉(zhuǎn)變

成乳酸的過(guò)程。

糖酵解反應(yīng)過(guò)程有三種關(guān)鍵酶：①己糖激酶：②磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶。糖無(wú)氧酵解凈生成2

分子ATPo

（二）生理意義

1.在缺氧的情況下供給機(jī)體能量。

2.在某些病理情況下，循環(huán)、呼吸功能障礙、大失血.、休克等造成機(jī)體缺氧，此時(shí)就以酵解方式供應(yīng)能

量，但酵解時(shí)產(chǎn)生乳酸也會(huì)引起酸中毒。

二、糖的有氧氧化基本途徑和生理意義

（一）糖的有氧氧化基本過(guò)程.

有氧條件下，葡萄糖或糖原氧化成C（h和H2O的過(guò)程稱(chēng)為糖的有氧氧化。分為三個(gè)階段:

1.葡萄糖或糖原的葡萄糖單位轉(zhuǎn)變?yōu)楸帷?/p>

2.丙酮酸氧化生成乙酰CoA。在線(xiàn)粒體內(nèi)膜進(jìn)行，由丙酮酸脫氫酶復(fù)合體催化。

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3.乙酰CoA進(jìn)入三竣酸循環(huán)完全氧化生成CO2和H2O。四步脫氫生成3個(gè)NADH+H*、1個(gè)FADE、

一步底物水平磷酸化生成GTP。

三種關(guān)鍵酶：①檸檬酸合酶；②異檸檬酸脫氫酶；③a-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體。

(二)生理意義

1分子葡萄糖在有氧氧化時(shí)共產(chǎn)生2+6(4)+6+24=38(36)分子ATP,是糖酵解產(chǎn)生能量的18—19

倍?？梢?jiàn)糖有氧氧化是機(jī)體各組織所需能量的主要來(lái)源。

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三、三竣酸循環(huán)的生理意義

(-)三竣酸循環(huán)的概念

指在線(xiàn)粒體內(nèi)乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三個(gè)竣基的檸檬酸，反復(fù)的進(jìn)行脫氫脫竣，乂生成草酰

乙酸，再重復(fù)循環(huán)反應(yīng)的過(guò)程。

(-)三竣酸循環(huán)的生理意義

1.三大營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)氧化分解的共同途徑。

2.是三大營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐。

3.為其他物質(zhì)代謝提供小分子前體。

4.為呼吸鏈提供H++e。

四、磷酸戊糖途徑

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手寫(xiě)板圖示0401-07

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(-)磷酸戊糖途徑的關(guān)鍵酶和生成物

磷酸戊糖途徑是指胞液內(nèi)由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再進(jìn)一步轉(zhuǎn)變3-磷酸甘油醛和6-

磷酸果糖的反應(yīng)過(guò)程.

1.關(guān)鍵酶

催化第-步脫氫反應(yīng)的6-磷酸葡萄糖脫氫酶是此代謝途徑的關(guān)鍵醐。

2.生成物

1.兩次脫氫脫卜的氫均由NADP.接受生成NADPH+H：

2.反應(yīng)生成的磷酸核糖是一個(gè)非常重要的中間產(chǎn)物。

(二)磷酸戊糖途徑的生理意義

1.生成磷酸核糖提供核酸合成原料。

2.生成NADPH提供代謝合成所需還原當(dāng)量、維持紅細(xì)胞功能、提供生物轉(zhuǎn)化所需還原當(dāng)量、維持谷胱

甘肽及毓基酶的還原狀態(tài)。

第二節(jié)糖原的合成與分解

糖原是動(dòng)物儲(chǔ)存糖的形式，肝和肌肉是儲(chǔ)存糖原的主要器官。肝儲(chǔ)存糖原和肌肉儲(chǔ)存糖原的生理意義

完全不同。肝糖原是用以維持血糖濃度，以供應(yīng)全身利用，而肌糖原是供給肌肉本身產(chǎn)生ATP,維持收縮

功能。

一、肝糖原的合成

山葡萄糖合成糖原的過(guò)程稱(chēng)為糖原合成。它是消耗能量的過(guò)程,每增加一個(gè)葡萄糖單位消耗2分子ATP。

葡萄糖參與糖原合成時(shí)被活化成UDPGo

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二、肝糖原的分解

糖原在糖原磷酸化酶作用下非還原末端分解卜一個(gè)葡萄糖殘基，生成1-磷酸葡萄糖，再轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸

葡萄糖，后者由肝臟中的葡萄糖-6-磷酸酶水解成游離的葡萄糖釋放入血。

第三節(jié)糖異生

非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟堑倪^(guò)程稱(chēng)為糖異生。由不同酶催化的單向反應(yīng)使兩種底物相互轉(zhuǎn)變的過(guò)程，稱(chēng)

為底物循環(huán)。

.圖示0402-03

乳酸甘油Aa一糖異生

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一、糖異生的基本途徑

糖異生途徑大部分反應(yīng)是酵解途徑的逆反應(yīng)，由相同的酶催化。

:圖示0402-04

乳酸甘油Aa一糖異生

L°已糖激酶母一。

A葡萄糖-6-?前

Pi（肝）跑°

「磷酸果糖激酶-1_,*=，°皿

2?6-?-Fy^田音一工洸3西▼L6—-磷酸果糖

/果糖—磷酸酶）-

Pi期°

丙酮酸激酶

3.磷酸烯醇式丙酮酸--------->丙酮酸丙酮酸陵化之路

磷酸燎防式丙恩肥督

82?同酸竣基酣酸化性C02

酷乙酸

但是，在酵解途徑中有3步反應(yīng)是不可逆的，糖異生途徑需采用不同的酶繞過(guò)酵解的3個(gè)不可逆反應(yīng)。

這些酶是：

1.丙酮酸竣化酶。

2.磷酸烯醇式丙酮酸較激酶。

3.果糖二磷酸酶。

4.葡萄糖-6-磷酸酶。

二、糖異生的生理意義

1.維持血糖濃度恒定和補(bǔ)充肝糖原。

2.糖異生能消除乳酸對(duì)機(jī)體的不利影響。

三、乳酸循環(huán)

肌肉特別是在缺氧收縮時(shí)產(chǎn)生大量的乳酸，乳酸經(jīng)血液運(yùn)輸?shù)礁?，在肝中進(jìn)行經(jīng)糖異生，再生成葡萄

糖釋入血液，可再回到肌肉，就構(gòu)成乳酸循環(huán)，亦稱(chēng)為Cori循環(huán)。

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1.乳酸循環(huán)是一個(gè)耗能的過(guò)程2分子乳酸異生為1分子葡萄糖需6分子ATP。

2.生理意義①乳酸再利用，避免了乳酸的損失；②防止乳酸的堆積引起酸中毒。

第四節(jié)血糖及其調(diào)節(jié)

一、血糖濃度

1.正常血糖水平70—110mg/dI(4.5—5.5mmmol/L)。(注：人衛(wèi)講義為3.89?6.11mmmol/L)

2.調(diào)節(jié)血糖的激素升高血糖的激素有：胰高血糖素、糖皮質(zhì)激素、腎上腺素、腎上腺皮質(zhì)醇等；胰島

素是唯?降低血糖的激素。

二、胰島素的調(diào)節(jié)

手寫(xiě)板圖示0402-07

1.促進(jìn)葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)進(jìn)入肝外細(xì)胞。

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2.加速糖原合成，抑制糖原分解。

3.加快糖的有氧氧化。

4.抑制肝內(nèi)糖異生。

5.減少脂肪動(dòng)員。

三、胰高血糖素的調(diào)節(jié)

1.促進(jìn)肝糖原分解，抑制糖原合成。

2.抑制酵解途徑，促進(jìn)糖異生。

3.促進(jìn)脂肪動(dòng)員。

四、糖皮質(zhì)激素的調(diào)節(jié)

1,促進(jìn)肌肉蛋白質(zhì)分解，分解產(chǎn)生的氨基酸轉(zhuǎn)移到肝進(jìn)行糖異生。

2.抑制肝外組織攝取和利用葡萄糖，抑制點(diǎn)為丙酮酸的氧化脫竣。

【習(xí)題】

1.關(guān)于糖酵解的錯(cuò)誤的描述是（）

A.是成熟紅細(xì)胞的供能方式

B.產(chǎn)物是乳酸和ATP

C.在胞液中進(jìn)行

D.需要氧參與反應(yīng)

E.糖酵解的代謝途徑分為二個(gè)階段

『正確答案』D

2.下列哪種情況可使體內(nèi)血糖濃度降低（）

A.胰島素分泌

B.胰高血糖素分泌

C.糖異生加強(qiáng)

D.糖原分解增強(qiáng)

E.腎上腺素分泌

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『正確答案』A

共用題干

A.葡萄糖

B.1-磷酸葡萄糖

C.6-磷酸葡萄糖

D.1,6二磷酸葡萄糖

E.UDPG

3.糖原分解所得到得初產(chǎn)物（）

『正確答案』B

4.血液中最主要的供能物質(zhì)（）

『正確答案』A

5.糖原合成時(shí)的葡萄糖活性形式（）

『正確答案』E

6.糖酵解過(guò)程葡萄糖首先轉(zhuǎn)變成（