高考生物（山東專用）復(fù)習(xí)專題4酶與ATP教學(xué)課件

專題4酶與ATP

生物山東省專用考點(diǎn)1降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶一、酶的作用、本質(zhì)和特性1.酶的概念剖析與拓展化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)少數(shù)是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成場(chǎng)所核糖體主要是細(xì)胞核來源一般來說,活細(xì)胞都能產(chǎn)生酶生理功能具有催化作用知識(shí)拓展核酶是一類具有催化活性的RNA分子,可降解特定RNA序列。核酶可通過堿基互補(bǔ)

配對(duì)與底物特異性結(jié)合來催化某些RNA的切割和連接等。2.酶的作用機(jī)理:降低化學(xué)反應(yīng)的活化能

3.酶的特性(1)高效性

易混易錯(cuò)

(1)酶能縮短達(dá)到化學(xué)平衡點(diǎn)的時(shí)間,但不改變平衡點(diǎn),因而酶不會(huì)改變最

終生成物的量。(2)反應(yīng)前后酶的數(shù)量和性質(zhì)不變。(2)專一性

知識(shí)拓展關(guān)于酶專一性的兩個(gè)學(xué)說(1)“鎖鑰學(xué)說”:酶與底物的關(guān)系就像鎖和鑰匙,局限性是沒辦法解釋酶催化的可逆

反應(yīng)。(2)“誘導(dǎo)契合學(xué)說”:酶是高柔性的動(dòng)態(tài)構(gòu)象分子,當(dāng)酶與底物分子結(jié)合時(shí),酶受底物

分子誘導(dǎo),其構(gòu)象發(fā)生有利于底物與之結(jié)合的變化,酶與底物特異性結(jié)合,催化反應(yīng)的

進(jìn)行。(3)作用條件較溫和:需要適宜的溫度和pH

①在最適宜的溫度和pH條件下,酶的活性最高。②高溫、過酸、過堿等條件會(huì)使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞而永久失活;低溫條件下酶的

活性很低,但空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定,溫度適宜時(shí),酶可恢復(fù)活性。易混易錯(cuò)

酶活性實(shí)驗(yàn)探究中的注意點(diǎn)(1)反應(yīng)物和酶的選擇①研究酶的最適溫度時(shí),不宜選用H2O2酶催化H2O2的分解,因?yàn)镠2O2在加熱的條件下會(huì)

分解。②研究酶的最適pH時(shí),由于酸對(duì)淀粉有分解作用,因此不宜選用淀粉和淀粉酶作為實(shí)

驗(yàn)材料,常用H2O2和H2O2酶。(2)試劑的選擇①研究溫度對(duì)酶活性的影響時(shí),不能選用斐林試劑檢驗(yàn)產(chǎn)物的生成,因?yàn)橛渺沉衷噭?/p>

鑒定時(shí)需水浴加熱,而該實(shí)驗(yàn)需嚴(yán)格控制溫度。②若反應(yīng)物與生成物均能與試劑發(fā)生反應(yīng),則此類試劑不能選用,如麥芽糖及其水解

后形成的葡萄糖均能與斐林試劑反應(yīng),再如蛋白質(zhì)及其水解后形成的多肽均能與雙縮

脲試劑反應(yīng)。③若反應(yīng)物與生成物均不能與試劑反應(yīng),則此類試劑不能選用,如蔗糖及其水解后產(chǎn)

生的單糖均不能與碘液反應(yīng)。二、影響酶促反應(yīng)速率的主要因素1.溫度和pH

據(jù)圖可知，不同pH條件下，酶最適溫度不變；不同溫度條件下，酶最適pH也不變。

3.酶濃度

2.底物濃度4.影響酶促反應(yīng)速率的因素分類(1)通過影響酶活性(酶空間結(jié)構(gòu))來影響酶促反應(yīng)速率的因素有溫度、pH、抑制劑、

激活劑、重金屬等。(2)僅影響酶促反應(yīng)速率,但不影響酶活性的因素有底物濃度、酶濃度等?？键c(diǎn)2細(xì)胞的能量“貨幣”ATP一、ATP的結(jié)構(gòu)和功能1.名稱:腺苷三磷酸。2.結(jié)構(gòu)3.功能:生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)。4.生物體內(nèi)的高能磷酸化合物有多種,如ATP、GTP、CTP、UTP。知識(shí)拓展腺苷、AMP、ADP、ATP的關(guān)系A(chǔ)TP(1分子)

ADP

AMP(腺嘌呤核糖核苷酸,組成RNA的基本單位之一)

腺苷(一分子腺苷由一分子腺嘌呤和一分子核糖組成)。二、ATP的合成和利用1.ATP和ADP間的轉(zhuǎn)化

ATP的合成ATP的水解反應(yīng)式ADP+Pi+能量

ATPATP

ADP+Pi+能量反應(yīng)場(chǎng)所葉綠體、線粒體、細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)生物體的需能部位能量來源光能(光合作用)、有機(jī)物中的化學(xué)能(細(xì)胞呼吸)儲(chǔ)存在ATP中的能量能量去路儲(chǔ)存在ATP中用于各項(xiàng)生命活動(dòng)轉(zhuǎn)化特點(diǎn):ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化時(shí)刻不停地發(fā)生,且處于動(dòng)態(tài)平衡之中。2.ATP的利用:ATP是細(xì)胞內(nèi)的能量“貨幣”

酶深挖教材(1)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有

作用的有機(jī)物,其中絕大多數(shù)酶是

,酶

通過降低

起作用(必修1P78、P81)。(2)與無機(jī)催化劑相比,酶具有

性;一種酶只能催化

;酶的作用條件較溫和,在最適宜的

條件下有最高的活性(必修1P81—P82、P84)(2023廣東,1,2分)(2023浙江6月選考,7,2分)(2022浙江6月選考,10,2分)(2022重慶,7,2分)。(3)有些酶需要特殊物質(zhì)作用才能具有活性,如耐高溫的DNA聚合酶需要

存

在的情況下才能被激活(選擇性必修3P77),有的酶需要被ATP

后才能激活,激

活后,酶的

發(fā)生變化(必修1P88)(2022全國(guó)乙,4,6分)(2020山東,5,2分)。催化蛋白質(zhì)活化能高效一種或一類化學(xué)反應(yīng)溫度和pHMg2+磷酸化空間結(jié)構(gòu)真題演練

(2022浙江6月選考,10,2分)下列關(guān)于研究淀粉酶的催化作用及特性實(shí)驗(yàn)的

敘述,正確的是

(

)A.低溫主要通過改變淀粉酶的氨基酸組成,導(dǎo)致酶變性失活B.稀釋100萬倍的淀粉酶仍有催化能力,是因?yàn)槊傅淖饔镁吒咝訡.淀粉酶在一定pH范圍內(nèi)起作用,酶活性隨pH升高而不斷升高D.若在淀粉和淀粉酶混合液中加入蛋白酶,會(huì)加快淀粉的水解速率B考法1酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制1.兩種抑制劑的作用機(jī)理

2.一般隨底物濃度增加,競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的抑制作用可消除,而非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的抑制作

用不可消除。例

(2023廣東惠州三校聯(lián)考,13)如圖1為酶的作用機(jī)理及兩種抑制劑影響酶活性的機(jī)

理示意圖。多酚氧化酶PPO催化酚形成棕褐色的醌是儲(chǔ)存和運(yùn)輸過程中引起果蔬褐

變的主要原因。為探究不同溫度條件下兩種PPO活性的大小,某同學(xué)設(shè)計(jì)了實(shí)驗(yàn)并對(duì)

各組酚的剩余量進(jìn)行檢測(cè),結(jié)果如圖2所示,各組加入的PPO的量相同。下列說法錯(cuò)誤

的是(

)

圖1

圖2A.由圖1模型推測(cè),可通過增加底物濃度來降低競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶活性的抑制B.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑降低酶活性與高溫對(duì)酶活性的抑制均與酶的空間結(jié)構(gòu)改變有關(guān)C.該實(shí)驗(yàn)的自變量是溫度和酶的種類,PPO用量是無關(guān)變量D.圖2中與酶B相比,相同溫度條件下酶A的活性更高

解析

據(jù)圖1可知,競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合位點(diǎn),增加反應(yīng)體系中底物的濃度可減少競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和酶結(jié)合的機(jī)會(huì),從而減弱競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶活性的抑制,A

正確。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶活性位點(diǎn)以外的其他位點(diǎn)結(jié)合,從而改變酶的結(jié)構(gòu),使酶

無法和底物結(jié)合;高溫也會(huì)破壞酶的空間結(jié)構(gòu)而使酶的活性受到抑制,B正確。該實(shí)驗(yàn)

的自變量有溫度和酶的種類,PPO用量是無關(guān)變量,應(yīng)保持相同且適宜,C正確。據(jù)圖2

可知,相同的溫度條件下,酶A組酚(底物)剩余量均比酶B組多,因此相同溫度條件下酶

A活性更低,D錯(cuò)誤。

答案

D考法2對(duì)照實(shí)驗(yàn)的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)1.實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)的變量、原則及結(jié)論實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)的基本程序明確實(shí)驗(yàn)?zāi)康?確定實(shí)驗(yàn)類型(驗(yàn)證性實(shí)驗(yàn)或探究性實(shí)驗(yàn))→提出實(shí)驗(yàn)思路→設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)步驟→預(yù)期實(shí)驗(yàn)結(jié)果,得出實(shí)驗(yàn)結(jié)論對(duì)照實(shí)驗(yàn)基本變量

對(duì)照實(shí)驗(yàn)基本原則單一變量原則除自變量以外,實(shí)驗(yàn)組與對(duì)照組的無關(guān)變量應(yīng)保持相同且適宜對(duì)照原則(1)空白對(duì)照:不進(jìn)行任何實(shí)驗(yàn)處理,通常加入等量蒸餾水、生理鹽水替代實(shí)驗(yàn)因素;(2)自身對(duì)照:對(duì)照組與實(shí)驗(yàn)組在同一研究對(duì)象上進(jìn)行,如質(zhì)壁分離實(shí)驗(yàn)中的自身前后對(duì)照;(3)相互對(duì)照:如驗(yàn)證酶的高效性時(shí),加酶與加無

機(jī)催化劑兩個(gè)實(shí)驗(yàn)組相互對(duì)照;(4)條件對(duì)照:如驗(yàn)證甲狀腺激素促進(jìn)幼小動(dòng)物發(fā)育的實(shí)驗(yàn)中,實(shí)驗(yàn)組飼喂甲狀腺激素,空白對(duì)照組不進(jìn)行任何處理,條件對(duì)照組飼喂甲狀腺激素抑制劑平行重復(fù)原則對(duì)所做實(shí)驗(yàn)進(jìn)行足夠次數(shù)的重復(fù)(至少3次),求得多個(gè)實(shí)驗(yàn)結(jié)果的平均值,排除偶然因素對(duì)實(shí)驗(yàn)結(jié)果的影響,使實(shí)驗(yàn)結(jié)果更加準(zhǔn)確實(shí)驗(yàn)結(jié)果與結(jié)論驗(yàn)證性實(shí)驗(yàn)結(jié)果和結(jié)論是唯一的,依據(jù)自變量與因變量的關(guān)系,用逆推法由結(jié)論推出相應(yīng)的結(jié)果探究性實(shí)驗(yàn)結(jié)果和結(jié)論是不確定的,應(yīng)先把自變量與因變量所對(duì)應(yīng)的各種關(guān)系都考慮到,然后描述出各種可能出現(xiàn)的結(jié)果易混易錯(cuò)

對(duì)照組、實(shí)驗(yàn)組與模型組(1)對(duì)照組通常是未經(jīng)實(shí)驗(yàn)因素處理的一組。(2)實(shí)驗(yàn)組則是在對(duì)照組的基礎(chǔ)上,遵循加法原理或減法原理而設(shè)計(jì)的。(3)模型組:給藥劑讓正常動(dòng)物發(fā)病或者出現(xiàn)某種狀況,如糖尿病模型組、癌癥模型

組。通過對(duì)比模型組及實(shí)驗(yàn)組(造模后再治療),可以讓實(shí)驗(yàn)結(jié)論更加可靠。項(xiàng)目說明舉例加法原理與常態(tài)比較,人為增加某種影響因素在“比較過氧化氫在不同條件下的分解”實(shí)驗(yàn)中,與對(duì)照組相比,實(shí)驗(yàn)組分別作加溫、滴加FeCl3溶液、滴加肝臟研磨液的處理減法原理與常態(tài)比較,人為去除某種影響因素在艾弗里的肺炎鏈球菌轉(zhuǎn)化實(shí)驗(yàn)中,每個(gè)實(shí)驗(yàn)組特異性地去除了一種物質(zhì),從而鑒定出DNA是遺傳物質(zhì)2.自變量控制中的“加法原理”和“減法原理”例

(2022全國(guó)乙,4,6分)某種酶P由RNA和蛋白質(zhì)組成,可催化底物轉(zhuǎn)化為相應(yīng)的產(chǎn)

物。為探究該酶不同組分催化反應(yīng)所需的條件,某同學(xué)進(jìn)行了下列5組實(shí)驗(yàn)(表中

“+”表示有,“-”表示無)。實(shí)驗(yàn)組①②③④⑤底物+++++RNA組分++-+-蛋白質(zhì)組分+-+-+低濃度Mg2++++--高濃度Mg2+---++產(chǎn)物+--+-根據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果可以得出的結(jié)論是

(

)A.酶P必須在高濃度Mg2+條件下才具有催化活性B.蛋白質(zhì)組分的催化活性隨Mg2+濃度升高而升高C.在高濃度Mg2+條件下RNA組分具有催化活性D.在高濃度Mg2+條件下蛋白質(zhì)組分具有催化活性

解析

答案

C考法3磷酸化和去磷酸化項(xiàng)目蛋白質(zhì)磷酸化蛋白質(zhì)去磷酸化過程在蛋白激酶催化下,將ATP末端的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到蛋白質(zhì)特定位點(diǎn)的氨基酸殘基上在蛋白磷酸酶催化下,磷酸化的蛋白質(zhì)上的磷酸基團(tuán)脫落條件蛋白激酶、消耗ATP蛋白磷酸酶等項(xiàng)目蛋白質(zhì)磷酸化蛋白質(zhì)去磷酸化圖示過程結(jié)果蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)改變→蛋白質(zhì)活性改變蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)恢復(fù)實(shí)例細(xì)胞內(nèi)許多蛋白質(zhì)(如信號(hào)蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白、酶和膜通道蛋白)的活性變化都是通過蛋白激酶/蛋白磷酸酶開關(guān)調(diào)節(jié)的,并具有靶蛋白特異性。如Ca2+經(jīng)主動(dòng)運(yùn)輸轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞外的過程例

(2024屆山東省實(shí)驗(yàn)中學(xué)一診,13)當(dāng)細(xì)胞中有錯(cuò)誤折疊蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)聚集時(shí),無活

性BiP-PERK復(fù)合物發(fā)生解離,形成游離的BiP蛋白與PERK蛋白。BiP可以識(shí)別錯(cuò)誤折

疊的蛋白質(zhì),促進(jìn)它們重新正確折疊并運(yùn)出。PERK解離后被磷酸化激酶催化發(fā)生磷

酸化,一方面抑制多肽鏈進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng),另一方面促進(jìn)BiP表達(dá)量增加。下列說法錯(cuò)誤的

是

(

)A.當(dāng)BiP-PERK復(fù)合物存在時(shí),多肽鏈進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)折疊和加工B.當(dāng)PERK以游離狀態(tài)存在時(shí),內(nèi)質(zhì)網(wǎng)不能產(chǎn)生包裹蛋白質(zhì)的囊泡C.提高磷酸化激酶活性可促進(jìn)異常蛋白積累的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)恢復(fù)正常D.PERK磷酸化導(dǎo)致其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,這一過程伴隨著能量的轉(zhuǎn)移

解析

根據(jù)“當(dāng)細(xì)胞中有錯(cuò)誤折疊蛋白……發(fā)生解離”可知,當(dāng)BiP-PERK復(fù)合物存在時(shí),細(xì)胞中沒有錯(cuò)誤折疊的蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)