生物化學(xué)期末復(fù)習(xí)題-答案

生物化學(xué)(一)復(fù)習(xí)思考題一、名詞解釋1.全酶：脫輔酶與輔因子結(jié)合后所形成的復(fù)合物稱為全酶，2.維生素：是維持機體正常生理功能所必需的，但在體內(nèi)不能合成或合成量不足，必5.結(jié)構(gòu)域：又稱motif(模塊),在二級結(jié)構(gòu)及超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步卷6.鋅指蛋白：DNA結(jié)合蛋白中2個His,2個Cys結(jié)合一個Zn.7.第二信使：指在第一信使同其膜受體結(jié)合最早在新報內(nèi)側(cè)或胞漿中出現(xiàn)，僅在細胞內(nèi)部起作用的信號分子，能啟動或調(diào)節(jié)細胞內(nèi)稍晚出現(xiàn)的反應(yīng)信號應(yīng)答。8.a-磷酸甘油穿梭：該穿梭機制主要在腦及骨骼肌中，它是借助于a-磷酸甘油與磷9.底物水平磷酸化：底物轉(zhuǎn)換為產(chǎn)物的同時，伴隨著ADP的磷酸化形成ATP.10.呼吸鏈：電子從NADH到02的傳遞所經(jīng)歷的途徑形象地被稱為電子鏈，也稱呼吸鏈。11.G蛋白：是一個界面蛋白，處于細胞膜內(nèi)側(cè)，a,β,γ3個亞基組成.血紅蛋白對02的親和力，促進02釋放，反之，高濃度的02也能促進血紅蛋白釋放13.葡萄糖異生：指的是以非糖物質(zhì)作為前體合成葡萄糖的作用。14.可立氏循環(huán)：肌肉細胞內(nèi)的乳酸擴散到血液并隨著血液進入肝臟細胞，在肝細胞內(nèi)通過葡萄糖異生途徑轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟牵只氐窖弘S血流供應(yīng)肌肉和腦對葡萄糖的需要。二、填空1.維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的次級鍵主要有氫鍵。2.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)常見有a螺旋、β折疊β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲等類型。3.維持蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定性的因子主要有兩個；水化層、雙電層4.β-胡蘿卜素作為維生素A的來源，在小腸內(nèi)可被酶分解形成2分子的維生素A分5.酶對底物的催化具有高度的專一性和高效性；影響酶催化效率的因素有：底物與酶的鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)、_底物的形變和誘導(dǎo)契合、酸堿催化 共價催化。6.可逆的共價修飾是酶活性調(diào)節(jié)方式之一，具有可逆的修飾的酶通常利用以下幾種方式進ADP-核糖基化，其中磷酸化是生物體內(nèi)最常見的一種酶活性的調(diào)節(jié)方式。分布于球蛋白的表面，ValIle趨向于分布球蛋白的內(nèi)部，而GluLys則在球蛋白中的分布比較均勻。8.RNaseA催化RNA的水解，專一性地切開嘧啶核苷酸3’P-0鍵，其催化形成的產(chǎn)物是 3′嘧啶核苷酸或以3’嘧啶核苷酸結(jié)尾的寒聚核苷酸。9.羧肽酶催化肽鏈C末端的肽鍵水解，對堿性氨基酸較為敏感。10.維生素D具有調(diào)節(jié)體內(nèi)沔離子的作用，兒童缺乏會引起佝僂病，成人缺乏可引起軟骨病。11.輔酶I和II均含有煙酰胺腺嘌呤二核苷酸。19.維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的次級鍵包含；氫鍵、疏水作用、鹽鍵 、范德華力和二硫鍵等。20.糖蛋白中糖鏈的主要作用是分子識別和細胞識別。21.DNA的Cot曲線是通過測定核苷酸的摩爾濃度和時間來作圖的。22.肽鏈中的甲硫氨酸殘基被溴化氰作用后肽鏈就在Met的C端肽鍵被切斷，甲硫氨酸殘基變成高絲氨酸內(nèi)酯殘基。23.非競爭性抑制的酶反應(yīng)中Vmax減小.Km不變24.某細胞亞器官的膜厚度為7.5nm,存在于該膜上的蛋白質(zhì)的穿膜部分至少應(yīng)該由21個疏水氨基酸構(gòu)成.25.尿素是一種蛋白質(zhì)變性劑，其主要作用是使蛋白質(zhì)變性其作用機制為 與多肽鏈競爭氫鍵，因此破壞蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)26.為保護酶的活性，對以巰基為活性基團的酶應(yīng)添加過量的巰基化合物(還原型27.單糖的構(gòu)型只與離羰基最遠的不對稱C原子的-OH位置有關(guān)，而單糖旋光的方向和程度則由手性碳原子所決定28.葡萄糖C1上的醛基被還原后生成山梨醇,可引起人類的白內(nèi)障疾病31.異養(yǎng)生物合成作用的還原力是NADPH,主要由戊糖磷酸途徑提32.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其三級結(jié)構(gòu)是由美國Anfinsen用牛胰核糖核酸酶 的變性和復(fù)性實驗來證明的。33.a-螺旋中，形成氫鍵的環(huán)內(nèi)共有13個原子34.正常生理條件下，蛋白質(zhì)肽鏈上的Lys和Arg的側(cè)鏈幾乎完全帶正35.除去蛋白樣品種鹽分的方法一般為透析和超過濾為增色效應(yīng)37.酶動力學(xué)實驗中Vmax由底物濃度決定38.酶一共可以分成六類，其中水解酶不需要輔助因子或ATP分子的幫助。39.胰凝乳蛋白酶在PheTrp和Tyr的羧基端切斷肽鏈。40.糖的旋光性是由其結(jié)構(gòu)中的手性碳原子所決定的，而糖有無還原性是由其結(jié)構(gòu)中的醛基所決定的41.胞液中的一分子磷酸二羥丙酮經(jīng)有氧分解最多可產(chǎn)生14.5個ATP分子42.類固醇化合物都具有問合四環(huán)母核結(jié)構(gòu)，生物體內(nèi)的類固醇化合物主要包括轉(zhuǎn)酰基的維生素是B5和硫辛酸，轉(zhuǎn)移和利用一碳單位的維生素是 44.I型糖尿病是由于血糖代謝障礙引起的病變，患者先天缺乏胰島素45.胰島素分泌的激素有胰島素和胰高血糖素對糖的作用前者表現(xiàn)為降低血糖后者表現(xiàn)為升高血糖分離是由于SDS所帶的遠超過蛋白質(zhì)分子原有電荷，掩3.米氏常數(shù)Km可以近似的表示酶與底物的親和性，因此Km越大，酶對底物的親和力越7.底物的臨近和定向效應(yīng)使酶對底物的催化反應(yīng)從分子間的反應(yīng)變成了分子內(nèi)。(√)10.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(氨基酸殘基的排列順序)決定了它的的高級結(jié)構(gòu)。(√)11.天然蛋白質(zhì)中只含19種L-型氨基酸和無L/D-型之分的甘氨酸共20種氨基酸的殘基.(14.a-螺旋中Glu出現(xiàn)的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最穩(wěn)定的a-螺旋。(×)15.一種輔酶與不同酶蛋白之間可以共價和非共價兩種不同類型的結(jié)合方式(√)16.在蛋白質(zhì)的分子進化中二硫鍵的位置的到了很好的保留(√)17.DNA雙螺旋分子的變性定義為紫外吸收的增加(√)18.有機溶劑沉淀蛋白質(zhì)時，介電常數(shù)的增加使離子間的靜電作用減弱(×)20.RNA因在核苷上多一個羥基而擁有多彩的二級結(jié)構(gòu)(×)21.限制性內(nèi)切酶特制核酸堿基序列專一性水解酶(√)22.pH8條件下，蛋白質(zhì)與SDS充分結(jié)合后平均每個氨基酸所帶電荷約為0.5個負電荷(√)23.“蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破壞”這一概念是由Anfinsen提出來的(√)24.膜蛋白的二級結(jié)構(gòu)均為a-螺旋(×)25.糖對于生物體來說所起的作用就是作為能量物質(zhì)和結(jié)構(gòu)物質(zhì)(×)26.天然葡萄糖只能以一種構(gòu)型存在，因此也只有一種旋光度(×)27.維生素除主要由食物攝取外，人類自身也可以合成一定種類和數(shù)量的維生素(√)28.激素是人體自身分泌的一直存在于人體內(nèi)的一類調(diào)節(jié)代謝的微量有機物(√)29.甲狀腺素能夠提高BMR(基礎(chǔ)代謝率)的機理是通過促進氧化磷酸化實現(xiàn)的(√)30.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一個電子通過呼吸鏈傳遞到氧所產(chǎn)生ATP的個數(shù)(×)31.人體內(nèi)所有糖分解代謝的中間產(chǎn)物都可以成為糖原異生的前體物質(zhì)(×)37.DTT為強烈的蛋白質(zhì)變性劑(x)39.任何一個蛋白質(zhì)的紫外吸收的峰值都在280nm附近(×)40.限制性內(nèi)切酶是一種堿基序列識別專一性的內(nèi)切核酸酶(√)41.Km值由酶和底物的相互關(guān)系決定(√)43.Pauling提出了蛋白質(zhì)變性為氫鍵的破壞所致(×)45.人體中氨基酸只有20種。(×)46、膠原蛋白不含色氨酸，在280nm處沒有特征吸收峰。(×)47、有些生物能用D氨基酸合成多肽。(√)48、所有結(jié)構(gòu)基因的起始密碼子必須是ATG。(×)49、必須氨基酸的種類因動物不同而不同。(√)51、溶液的pH值與酶的PI值一致時酶的活性最高。(×)52、蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破壞這一概念是由Anfinsen提出的。(√)53、一般而言親水性氨基酸殘基不會分布在球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部。(√)56、糖無論是有氧分解還是無氧分解都必須經(jīng)歷酵解階段。(√)57、大氣中的氮是所有生物中含氮物質(zhì)的最初來源。(√)1.與凝血相關(guān)及體內(nèi)可以自己合成的脂溶性維生素是什么?2.與一碳單位代謝有關(guān)的維生素有哪些?3.胰凝乳蛋白酶活性中心的His殘基發(fā)揮什么作用?答：RSPME電泳法，即十二烷基硫酸鈉1.在蛋白質(zhì)混合樣品中各蛋白質(zhì)組分的遷移率主要取決于分子大小和形狀以及所帶電荷多少到電泳系統(tǒng)中能使蛋白質(zhì)的氫鍵和疏水鍵打開，并結(jié)合到蛋白質(zhì)分子上(在一定條件下，大多數(shù)蛋白質(zhì)與SB的結(jié)合比為1.4gSDS/1g蛋白質(zhì)),使各種蛋白質(zhì)—SB復(fù)合物都帶上相同密度的負電荷，其數(shù)量遠遠超過了蛋白質(zhì)分子原有的電荷量，從而掩蓋了不同種類蛋白質(zhì)間原有的電荷差別。此時，蛋白質(zhì)分子的電泳遷移率主要取決于它的分子量大小，而其它因素對電泳遷移率的影響幾乎可以忽略不計。5.唾液淀粉酶經(jīng)過透析后，水解淀粉酶的活性顯著降低是為什么?6.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的種類和各種類的要點是什么?上升一圈是3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm;③相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；④側(cè)排列成片；②所有肽鍵的C=0和N—H形成鏈間氫鍵；③側(cè)鏈基團分別交替位于片層的上、下方。(3)β-轉(zhuǎn)角：多肽鏈180°回折部分，通常由四個氨基酸殘基構(gòu)成，借1、4殘基之7.蛋白質(zhì)中常見的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)式和三字母縮寫?答：見書125-1268.說明競爭性抑制劑的特點和實際利用價值.答：競爭性抑制劑的特點：(1)抑制劑以非共價鍵與酶結(jié)合，用超濾、透析等物理方法能夠解除抑制；(2)抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭酶的活性中心；(3)抑制劑使反應(yīng)速度降低，Am值增大，但對Vmax并無影響，(4)增加底物濃度可競爭性抑制作用的原理可用來闡明某些藥物的作用原理和指導(dǎo)新藥合成。例如某些細菌以對氨基苯甲酸、二氫喋呤啶及谷氨酸為原料合成二氫葉酸，進一步生成四氫葉酸，四氫葉酸是細菌核酸合成的輔酶?；前匪幬锱c是細菌二氫葉酸合成酶的競爭性抑制劑。它通過降低菌體內(nèi)四氫葉酸的合成能力，阻礙核酸的生物合成，抑制細菌的繁殖，達到抑菌的作用?；谆?10.(1)當Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His在pH=3.9進行紙電泳，哪些氨基酸移向正極?哪些氨基酸移向負極?紙電泳帶有相同點和的氨基酸能夠分開的原理是什么?電泳時若氨基酸帶有相同電荷則相對分子質(zhì)量大的比相對分子質(zhì)量小的移動的11.血紅蛋白結(jié)合0?有哪些效應(yīng)?這些效應(yīng)有哪些生理意義?答：協(xié)同效應(yīng)，別構(gòu)效應(yīng)，波爾效應(yīng)。這些效應(yīng)使血紅蛋白的12.舉例2-3例說明蛋白質(zhì)變性在生活中的利用，并解析其變性的原因。答：雞蛋的煮熟。原因是加熱使蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化從而使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。Pb中毒時，需要喝大量的雞蛋清或豆?jié){。原因是雞蛋清和豆?jié){內(nèi)含有大量的蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)的巰基與Pb結(jié)合，從而使蛋白質(zhì)變性。答：如果反應(yīng)條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)變化不大，這時除去變性因素，在適當?shù)臈l件下變性蛋白質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種需在轉(zhuǎn)太薄的作用下，才能交互聯(lián)結(jié)形成網(wǎng)絡(luò)狀結(jié)構(gòu)包繞著整個細菌，青霉素的化學(xué)結(jié)構(gòu)與合成粘肽的前體物的結(jié)構(gòu)部分相似，競爭地與轉(zhuǎn)肽酶結(jié)合，使該酶的活性降低，粘肽合答：別構(gòu)效應(yīng)又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象.別構(gòu)效應(yīng)(allostericeffect)某種不直接涉及蛋白質(zhì)活性的物質(zhì)，結(jié)合于蛋白質(zhì)活性部位以外的其他部位(別構(gòu)部位),引起蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象變化，而16.什么是反競爭性抑制作用答：抑制劑只與酶-答：抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合，而不與游離酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制作用使得Vmax,Km都變小，但Vmax/Km比值不變。答：多酶復(fù)合體是由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成。所有反應(yīng)依次連接，有利于一18.什么是疏水作用?答：水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部。這一現(xiàn)象19.什么是真核生物mRNA的加帽和加尾?帽子的類型有哪些，區(qū)別在哪里?答：多數(shù)真核生物信使核糖核酸(mRNA)及某些病毒RN的5’端有帽子結(jié)構(gòu)，由7-甲基鳥嘌呤通過5′,5′-三磷酸酯鍵與初始轉(zhuǎn)錄物的第一個核苷酸殘基相連接，隨后的第一個或第二個核苷酸殘基可能形成2-0-甲基基團，如果第一個核苷酸是腺嘌呤苷酸，也可形成6-N-甲基基團。帽結(jié)構(gòu)能保護的5’端不被磷酸酶和核酸酶破壞，尾不是由DNA編碼的，而是轉(zhuǎn)錄后的前mRNA以ATP為前體，由RNA末端腺苷酸轉(zhuǎn)移酶，即Ploy(A)聚合酶催化聚合到3’末端。加尾並非加在轉(zhuǎn)錄終止的3’末端，而是在轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物的Poly(A)尾巴，如果這一識別信號發(fā)生突變，則切除作用和多聚腺苷酸化作用均顯著降低。21.琥珀酸脫氫酶的輔基FAD與酶蛋白之間如何結(jié)合?答：以共價鍵相互連接，他們是酶與輔基的關(guān)系。而且這個輔基是一種修飾形式，其第8a位碳原子與酶的組氨酸殘基相連。22.糖酵解過程在有氧還是無氧條件下進行?23.戊糖磷酸途徑中轉(zhuǎn)酮酶的輔助因子是什么?轉(zhuǎn)移的基團是什么?該途徑的生物學(xué)意義?24.組成蛋白質(zhì)分子的堿性氨基酸有哪些?酸性氨基酸有哪些?破壞，使得堿基充分外露，因此紫外吸收增加，這種現(xiàn)象叫增色效應(yīng)減色效應(yīng)是指若變性DNA復(fù)性形成雙螺旋結(jié)構(gòu)后，因紫外吸收會降低，這種現(xiàn)象叫減色效應(yīng)26.糖酵解抑制劑碘乙酸主要作用于什么酶，氟化物主要作用于什么酶?答：碘乙酸：甘油酸-3-磷酸脫氫酶；氟化物：烯醇化酶27.磺胺類藥物可以抑制什么酶?28.纖維素的組成，單體的連接方式?答：單體葡萄糖通過B(1-4)糖苷鍵相連接29.化學(xué)滲透學(xué)說主要論點有哪些?1)呼吸鏈中的電子傳遞體在線粒體內(nèi)膜中有著特定的不對稱分布，遞氫體和電子傳遞2)在電子傳遞過程中，復(fù)合物I,III和IV的傳氫體起質(zhì)子泵的作用，將H+從線粒體內(nèi)膜基質(zhì)側(cè)定向地泵至內(nèi)膜外側(cè)空間將電子傳給其后的電子傳遞體。3)線粒體內(nèi)膜對質(zhì)子具有不可自由透過的性質(zhì)，泵到外側(cè)的H+不能自由返回。結(jié)果形成內(nèi)膜內(nèi)外的電化學(xué)勢梯度(由質(zhì)子濃度差產(chǎn)生的電位梯度)。4)線粒體FI-FO-ATPase復(fù)合物能利用ATP水解能量將質(zhì)子泵出內(nèi)膜，但當存在足夠高的跨膜質(zhì)子電化學(xué)梯度時，強大的質(zhì)子流通過Fl-FO-ATPasc進入線粒體基質(zhì)時，釋放的30.NADH-H+穿梭進入線粒體的方法和機制?a-磷酸甘油脫氫酶的催化下，將胞液中NADH的氫尿子帶入線粒體中，交給FAD,再沿琥珀酸氧化呼吸催進行氧化磷酸化。因此，如NADH通過此穿梭系統(tǒng)帶一對氫原子進入線粒體，則只得到2分子ATP。2.蘋果酸穿梭系統(tǒng)：此系統(tǒng)以蘋果酸和天冬氨酸為載體，在蘋果酸脫氫酶和谷草轉(zhuǎn)氨酶的催化下。將胞液中NADH的氫原子帶入線粒體交給NAD+,再沿NADH氧化呼吸鏈進行氧化磷酸化。因此，經(jīng)此穿梭系統(tǒng)帶入一對氫原子可生成3分子ATP)31.tRNA的三級結(jié)構(gòu)形狀?答：倒L型33.酶的專一性有哪幾種?答：1.結(jié)構(gòu)專一性2.立體異構(gòu)專一性：a.旋光異構(gòu)專一性b.幾何異構(gòu)專一性34.丙二酸是琥珀酸脫氫酶的什么類型抑制劑?35.有機磷農(nóng)藥致中毒機理?答：這些有機磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，與酶分子活性部位的絲氨酸羥基共價結(jié)合，從而使酶失活。這類化合物強烈地抑制對神經(jīng)傳導(dǎo)有關(guān)的膽堿酯酶活力，使乙酰膽堿不能分解為乙酸和膽堿，引起乙酰膽堿的積累，使一些以乙酰膽堿為傳導(dǎo)介質(zhì)的36.Sanger試劑是指什么?37.參與EMP途徑激酶有哪些?比如葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶38.糖原中一個糖基轉(zhuǎn)變?yōu)?分子乳酸，可凈得幾分子ATP?答：2分子ATP39.多核苷酸之間的連接方式如何?答：通過3′5′磷酸二酯鍵相連40.酶的特異性是指什么?41.競爭性可逆抑制劑、非競爭性可逆抑制劑、不可逆抑制劑和反競爭性可逆抑制劑的作用示意圖?答：圖見P370,P37342.利用穩(wěn)態(tài)法推導(dǎo)米氏方程時，引入了的假設(shè)是什么?快速平衡法呢?43.作為乙酰CoA羧化酶的輔酶的維生素是哪個?45.TCA循環(huán)中發(fā)生底物水平磷酸化的化合物有哪些?46.米氏方程是什么?告訴你底物濃度，反應(yīng)速度等如何求Km或Vmax?答：v=(Vmax×[s])/(Ks+[s])或者(Vmax×[s])/(Km+[s47.蛋白質(zhì)a螺旋要點?DNA雙螺旋要點?氫鍵在穩(wěn)定①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構(gòu)成，螺圈間距(螺距)為0.54mm;②螺旋結(jié)構(gòu)被規(guī)則排布的氫鍵所穩(wěn)定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側(cè)相間三個氨基酸殘基的C=0形成氫鍵。這樣構(gòu)成的由一個氫鍵閉合的環(huán)，包含13個原子。因此，a-螺旋常被準確地表示螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉(zhuǎn)和左手旋轉(zhuǎn)，在蛋白質(zhì)分子中實際存在的是右手螺1.兩條反向平行的多核苷酸圍繞同一中心軸相互纏2.嘌呤與嘧啶堿位于雙螺旋的內(nèi)測。磷酸與核糖在外側(cè)，彼此通過3′,5′-磷酸二酯鍵酸鏈的方向取決于核苷酸間磷酸二酯鍵的走向，習(xí)慣上以C′3→C5為正向。兩條鏈配對3.雙螺旋的平均直徑為2nm,兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即堿基堆積距離為0.34nm,兩個核苷酸之間的夾角為36度。因此，沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周有10個核苷酸。每一轉(zhuǎn)的高度為3.4nm.4.兩條核苷酸鏈依靠彼此堿基之間形成的氫鍵相聯(lián)系而結(jié)合在一起。A只能與T相配對，48.谷胱甘肽和酪氨酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)式?49.還原型谷胱廿肽及巰基乙醇與二硫鍵反應(yīng)的比例關(guān)系?50.已知DNA的260/280值為1.8,RNA的260/280為2.0.今有一不含蛋白等雜質(zhì)的核酸純氨基酸為Pro;carboxy-peptidase52.舉出三種蛋白質(zhì)分離方法，原理、應(yīng)答：1.1、透析與超濾。透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質(zhì)分開。常用的半透膜是玻璃紙，火棉紙(celloidinpaper)和其它改型纖維素材料。超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質(zhì)分子通過半透膜，而蛋白質(zhì)留在膜上，可選擇2.凝膠過濾法。是根據(jù)分子大小分離蛋白質(zhì)混合物最有效的方法之一。蛋白質(zhì)溶液加于柱之頂部，任其往下滲漏，小分子蛋白質(zhì)進入孔內(nèi)，因而在柱中滯留時間較長，大分子蛋白質(zhì)不能進入孔內(nèi)而徑直流出，因此不同大小的蛋白質(zhì)得以分離。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠(Sephadexgel)和瓊脂糖凝膠(agarosegel)。3.離子交換層析法。離子交換劑有陽離子交換劑(如：羧甲基纖維素；CM-纖維素)和陰離子交換劑(二乙氨基乙基纖維素；DEAE等，當被分離的蛋白質(zhì)溶液流經(jīng)離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質(zhì)被吸附在離子交換劑上，隨后用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質(zhì)洗脫下來。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層答：G蛋白偶聯(lián)型受體，如a2與β腎上腺素受體，毒蕈堿型乙酰膽堿受體(mAchR)和視網(wǎng)膜視紫紅質(zhì)(Rh)受體等，與G蛋白偶聯(lián)后產(chǎn)生胞內(nèi)信使如cAMP,cGMP,DG,IP3,G蛋白偶聯(lián)受體的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑由四部分組成：a細胞膜受體bG蛋白c第二信使d效應(yīng)激素配體與G蛋白偶聯(lián)受體結(jié)合后導(dǎo)致受體構(gòu)象改變，其上與Gs結(jié)合位點暴露，受體與Gs在膜上擴散導(dǎo)致兩者結(jié)合，形成受體-Gs復(fù)合體后，Gsa亞基構(gòu)象改變 (PKA)的調(diào)節(jié)亞基結(jié)合，并使PKA的調(diào)節(jié)亞基和催化亞基分離，活化催化亞基，催化亞基將代謝途徑中的一些靶蛋白中的絲氨酸或蘇氨酸殘基磷酸化，將其激活或鈍化。這些被磷酸化共價修飾的靶蛋白往往是一些關(guān)鍵調(diào)節(jié)酶或重要功能蛋白，因而可以介導(dǎo)胞外信號，54.乙酰輔酶A代謝中的來源、去路。55.能荷的公式是什么?一般細胞的能荷狀態(tài)?56.有ATP緩沖劑之稱的物質(zhì)是什么?400米跑依靠什么方式供能?100米呢?答：ATP緩沖劑之稱的物質(zhì)是磷酸肌酸，400米跑依靠糖酵解供能，100米靠磷酸肌酸57.紅細胞中的BPG產(chǎn)生主要由糖酵解哪個步驟?它的生理意義是什么?臨床血液的保存通答：3-磷酸甘油酸在磷酸甘油酸變位酶的作用下形成2-磷酸甘油酸，其中間過程會形臨床血液的保存通常會添加肌苷，因為肌苷能通過紅細胞膜并在胞內(nèi)經(jīng)一系列反應(yīng)可58.氧化磷酸化抑制劑和解偶聯(lián)劑的區(qū)別和聯(lián)系?并舉例說明?答：解偶聯(lián)劑：這類試劑的作用是使電子傳遞和ATP形成兩個過程分離，失掉它們的緊密聯(lián)系。它只抑制ATP的形成過程，不抑制電子傳遞過程，使電子傳遞產(chǎn)生的自由能都變?yōu)闊崮堋Ｒ驗檫@種試劑使電子傳遞失去正常的控制，亦即不能形成離子梯度。造成過分的利用氧和燃料底物而能量得不到貯存。典型的解偶聯(lián)劑是弱酸性親脂試劑2.4二硝基苯酚。在酸性環(huán)境中2,4二硝基苯酚接收質(zhì)子后成為不解離的形式而變?yōu)橹苄缘模瑥亩菀椎耐高^膜，同時將一個質(zhì)子帶入膜內(nèi)。解偶聯(lián)劑使內(nèi)膜對H+的通透性增加。親脂的膜能氧化磷酸化抑制劑：這類試劑的作用特點是抑制氧的利用又抑制電子傳遞鏈上的載體的作用。氧化磷酸化抑制劑的作用是直接干擾ATP的生成過程。由于它干擾了由電子傳遞的高能狀態(tài)形成ATP的過程結(jié)果也使電子傳遞不能進行。寡霉素就屬于這類抑制劑。寡霉素與2,4二硝基苯酚作用不同，當在線粒體懸浮液中加入寡霉素后，再加入ADP,不見有刺激呼吸的作用發(fā)生，這時若加入DNP解偶聯(lián)劑，則可看到呼吸作用立即加快，表明寡霉59.糖原合成與分解的關(guān)鍵調(diào)控酶分別是什么?答：糖原合成的關(guān)鍵調(diào)控酶是糖原合酶，糖原分解的60.乙醛酸循環(huán)在植物種子中的意義?61.蔗糖是否具有還原性?為什么?答：不具有，蔗糖分子中的葡萄糖殘基與果糖殘基是通過兩個異頭碳被鏈接的。62.糖肽連鍵的類型?分別