膠原蛋白的結(jié)構(gòu)與特性

膠原蛋白的結(jié)構(gòu)與特性膠原蛋白的結(jié)構(gòu)類似繩索，由無數(shù)根膠原纖維束所組合而成。膠原蛋白最基本的單位為原膠原，是由三條多勝肽（polypeptides）鏈所組成的，而此三條多勝肽鏈則以平行及鏈間的氫鍵緊密地結(jié)合在一起，形成穩(wěn)定的三股螺旋結(jié)構(gòu)。由多個原膠原聚集成膠原分子，而平行排列的膠原分子形成束形的膠原蛋白微纖維，膠原蛋白微纖維再糾集成較大的纖維束。由于每一條多勝肽鏈（稱為alpha鏈）的組成相似，但不一定完全相同，所組成的膠原蛋白形式也不相同，有由三條完全相同的alpha鏈所組成的（如第二型），也有由完全不相同的alpha鏈所組成的（如第四型）。到目前為止，已發(fā)現(xiàn)的動物膠原蛋白可分成21種型式，依著組織的不同而有不同的膠原蛋白，其中以第一型膠原蛋白的含量最多，約占全部膠原蛋白含量的90%，也是用途最廣的膠原蛋白。膠原蛋白的分子量約為283,000道爾頓（daltons），長約280奈米，直徑1.5奈米，具有特別的機(jī)械性質(zhì)，例如具有方向性的膠原蛋白纖維抗拉強(qiáng)度可高達(dá)5~10公斤/毫米平方（kg/mn2），因此提供結(jié)締組織所需的張力、拉力強(qiáng)度等。在生化性質(zhì)方面，它可促使血小板凝集而催化血塊的形成，另外膠原蛋白的功用包括可控制分子通透、促進(jìn)傷口愈合與組織修復(fù)、調(diào)控細(xì)胞與組織的生理功能等。單個的I型膠原分子分子量約285kD，寬14A,長約3000A。由三條多肽鏈組成。哺乳動物個體中有30種不同的多肽鏈構(gòu)成16種不同的膠原，其中最常見的列于表13-3中。類型鏈組成分布類型鏈組成分布TypeChainCompositionDistributionI[a1(1)]2a2(l)皮膚、骨、肌腱、血管、角膜n[a1(n)]3軟骨、椎間盤[al(川)]3血管、新生兒皮膚表13-3膠原的主要類型膠原蛋白的氨基酸組成有如下特征：①甘氨酸幾乎占總氨基酸殘基的三分之一，即每隔兩個其他氨基酸殘基（X,丫）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（甘-X-Y）n來表示。②含有較多在其他蛋白質(zhì)中少見的羧脯氨酸和羧賴氨酸殘基，也有較多脯氨酸（pro）和賴氨酸。如脯氨酸（Pro）和4—羥脯氨酸（4—hydroxyproline,Hyp）含量高達(dá)1530%同時還含有少量3—羥脯氨酸（3hydroxyproline）和5—羥賴氨酸（5—hydroxylysine,Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。例如，正常膠原在39C變性，而在缺乏脯氨酸羥化酶條件下合成的膠原在24C變性成為白明膠（gelatin）。而羥賴氨酸上可結(jié)合半乳糖一葡萄糖苷，與特定組織功能相關(guān)。如在基底膜膠原（W型）中含hyl較多，含糖也較多，可能與基底膜的濾過功能有關(guān)。③膠原中缺乏色氨酸，所以它在營養(yǎng)上為不完全蛋白質(zhì)。在膠原纖維中，膠原蛋白分子單位稱為原膠原（tropocollagen）。每個原膠原分子由三條a一肽鏈組成，a一肽鏈自身為a螺旋結(jié)構(gòu)，三條a一肽鏈則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結(jié)構(gòu)（圖13-6）。肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經(jīng)過此三股螺旋中央?yún)^(qū)，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現(xiàn)一個甘氨酸的特點(diǎn)。而且三條a-肽鏈?zhǔn)墙诲e排列的，因而使三條a-肽鏈中的Gly、X、丫殘基位于同一水平上，借Gly中的N—H基與相鄰鏈X殘基上羥基形成牢固的氫鍵（圖13—7），以穩(wěn)定其分子結(jié)構(gòu)。原膠原分子平行排列成束，通過共價交聯(lián)，可形成穩(wěn)定的膠原微纖維（microfibvil），進(jìn)一步行聚集成束，形成膠原纖維。膠原分子通過分子內(nèi)或分子間的交聯(lián)成為不溶性的纖維。因膠原分子氨基酸組成中缺乏半胱氨酸，不可能象角蛋白那樣以二硫鍵相聯(lián)，而是通過組氨酸與賴氨酸間的共價交聯(lián)，一般發(fā)生在膠原分子的C一或N末端之間。膠原纖維在不同組織中的排列方式與其功能相關(guān)。如在肌腱、皮膚及軟骨，要分別在一維、二維和三維方向承受張力，因而其膠原纖維排列分別為平行束狀，多角的纖維片層及不規(guī)則排列等方式。（表13-4）表13-4膠原纖維在不同組織中的排列組織|排列肌腱平行束

皮膚多角的纖維片層軟骨無規(guī)則排列角膜交叉排布的光滑片層使光的散身最小化皮膚多角的纖維片層軟骨膠原蛋白簡介、組成及結(jié)構(gòu)（添加日期：2008-2-29:09）膠原蛋白是一種生物性高分子物質(zhì)，在動物細(xì)胞中扮演結(jié)合組織的角色。為生物科技產(chǎn)業(yè)最具關(guān)鍵性的原材料之一，也是需求量十分龐大的最佳生醫(yī)材料。其應(yīng)用領(lǐng)域包括生醫(yī)材料、化妝品、食品工業(yè)、研究用途等。膠原蛋白的組成膠原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18種氨基酸，其中維持人體生長所必需的氨基酸有7種。膠原蛋白中的甘氨酸占30%.脯氨酸和羥脯氨酸共占約25%，是各種蛋白質(zhì)中含量最高的，丙氨酸、谷氨酸的含量也比較高?同時還含有在一般蛋白中少見的羥脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白質(zhì)幾乎不存在的羥基賴氨酸。所以膠原蛋白的營養(yǎng)十分豐富。膠原蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)膠原蛋白是細(xì)胞外基質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，其分子在細(xì)胞外基質(zhì)中聚集為超分子結(jié)構(gòu)。分子量為300ku。膠原蛋白最普遍的結(jié)構(gòu)特征是三螺旋結(jié)構(gòu)。其由3條a鏈多肽組成，每一條膠原鏈都是左手螺旋構(gòu)型。3條左手螺旋鏈叉相互纏繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)，即超螺旋結(jié)構(gòu)閉膠原蛋白獨(dú)特的三重螺旋結(jié)構(gòu)，使其分子結(jié)構(gòu)非常穩(wěn)定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。結(jié)構(gòu)決定性質(zhì)，性質(zhì)決定用途，膠原蛋白的結(jié)構(gòu)的多樣性和復(fù)雜性決定其在許多領(lǐng)域的重要地位。膠原蛋白產(chǎn)品具有良好的應(yīng)用前景。人體之所以能夠活動自如，就是因為有關(guān)節(jié)的結(jié)構(gòu)，大部分的關(guān)節(jié)，不但是提供人體活動之需，并經(jīng)由軟骨保護(hù)骨頭避免磨損，軟骨當(dāng)中有65濟(jì)80%是由水所組成，其它則有醣蛋白、膠原蛋白及軟骨細(xì)胞，這些提供了軟骨健康營養(yǎng)及功能保護(hù)。事實(shí)上，軟骨本身是一多孔結(jié)構(gòu)，膠原蛋白是一條條細(xì)長纖維形成的網(wǎng)套，醣蛋白則是具有彈性的球體，水分則填塞其中，這些組成都必須完整，才可使軟骨負(fù)荷重力，若膠原蛋白變少，會使醣蛋白與膠原蛋白的網(wǎng)套連接松弛，或是醣蛋白內(nèi)含物減少，會使醣蛋白不再具有彈性，都會導(dǎo)致關(guān)節(jié)受力時容易變加速磨損，隨著患者年齡增長，造成這些材質(zhì)「自然消失」或「功能退化」，就形成所謂的退化性關(guān)節(jié)炎。所以銀發(fā)族、更年期婦女、運(yùn)動過度者、骨折者或關(guān)節(jié)容易酸痛者應(yīng)多補(bǔ)充富含膠原蛋白之食物。膠原蛋白的分類與存在膠原蛋白是一類蛋白質(zhì)家族。現(xiàn)已至少發(fā)現(xiàn)了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因。可以形成16種以上的膠原蛋白分子。根據(jù)它們在體內(nèi)的分布和功能特點(diǎn)。目前將膠原分成間質(zhì)膠原、基底膜膠原和細(xì)胞外周膠原，間質(zhì)型膠原蛋白分子占整個機(jī)體膠原的絕大部分。包括I、U、川型膠原蛋白分子，其主要分布于皮膚、肌腱，等組織，其中U型膠原蛋白由軟骨細(xì)胞產(chǎn)生；基底膜膠原蛋白通常是指W型膠原蛋白.其主要分布于基底膜；細(xì)胞周膠原蛋白通常中指V型膠原蛋白。在結(jié)締組織中大量存在.膝原蛋白膝原蛋白是人醴的一豐重非常重要的蛋白^,主要存在於備散帝鮑金戢中。它具有很弓魚的伸接能力，是朝帶和肌爭建的主要成份，月蓼原蛋白遢是備田胞外基^的主要鮑成成分。它使皮唐保持強(qiáng)性，而膝原蛋白的老化，則使皮唐出現(xiàn)破^。月蓼原蛋白亦是眼睛角膜的主要成份，但以各吉晶形式鮑成。橫成膝原的肽金速，其胺基酸序列非常有特色。首先，它富含甘氨酸和脯氨酸殛基，前者的含量建到#息胺基酸殛基的1/3彳菱者則接近1/4;其次，序列中含有不由DNA育成基三聊密碼子褊石焉的理賴氨酸和饕脯氨酸，逼雨環(huán)重胺基酸是在蛋白^一級冬吉橫序列形成之彳爰由特定的酶作用於序列中的賴氨酸和脯氨酸形成的；最彳爰，它的序列中只含有很少的酪氨酸殛基；業(yè)且不含有色氨酸和半胱氨酸殛基。月蓼原蛋白一級冬吉橫的另一侗特果占是它的胺基酸的排列。逼些胺基酸一般以-甘氨酸-脯氨酸-饕脯氨酸-三聊交替出現(xiàn)的J嗔序排列。只有很少的蛋白^有逼檬規(guī)則的胺基酸排列。在空^冬吉橫上，月蓼原蛋白^示出特殊的三股螺旋^^的備吉橫，三4條相互猾立的月蓼原蛋白肽金這依靠甘氨酸之^形成的氫爭建金隹繁三股螺旋相互^^的備吉橫。月蓼原蛋白肽^的三股螺旋冬吉橫不同於普通的a螺旋冬吉橫，它的螺距更大，但每一圈螺旋所包含的胺基酸殛基敷劄很小，彳堇舄3.3侗，因此月寥原蛋白的三股螺旋^得會田而畏，螺旋中^的空^很小，僮能容納一彳固氫原子，只有甘氨酸能豹媵任逼侗位置。另外脯氨酸所特有的肽平面夾角也是形成逼豐重特殊螺旋結(jié)橫的必硝因素。逼也是月寥原蛋白肽^中-甘氨酸-脯氨酸-理脯氨酸-三聊序列交替出現(xiàn)的原因。月蓼原蛋白逼豐重特殊的三股螺旋備吉橫保言登了它的檄械弓魚度。逼椒三股螺旋被稍舄原月蓼原。若斡固原月蓼原橫向堆稹，序列中所含有的彝賴氨酸和彝脯氨酸側(cè)金速在酶作用下氧化生成醛，相互之前畿生饕醛編合反雁形成原膝原之^的共＜?^，MW^W被稍舄膝原微^隹。言午多月蓼原微^隹橫向堆稹，以相同的方式通遏共僵^速結(jié)，形成膝原^隹。月蓼原^隹是膝原蛋白行使生理作用的基本形憩，在生物醴內(nèi)膝原^隹交會戢成富有檄械弓魚度合弓罩性的^^^W成舄結(jié)帝鮑^最基本的鮑成成分。目前膝原蛋白是非常受到戳迎的保健美容品，使用簸圉以整型＞^.1*?助品、保餐品舄三大主流，也就是以注射、口服、擦拭舄雁用。而其中以注射效果最好但僵格昂貴，擦拭則因分子量太大而照法吸收，因此目前段舄熟乃的是水解遏的口服膝原蛋白，不但僵格遒中且效果好，市面上知名的有臺獸、珍寰三旺、芳珂、金牌、白藤氏，注射的則有燮美等蔽商。事^上口服的月蓼原蛋白畬受到胃酸破壤，照法吸收，所以口服的月寥原蛋白其^堊寸於皮唐的常助不大，想要皮唐能豹走生月蓼原蛋白的言舌，就必硝要刺激皮唐表面，^身醴自行生成膝原蛋白，才畬有效，目前來就，壅抹左旋C是副作用最小的方式。