第十章 酶動(dòng)力學(xué)_第1頁
第十章 酶動(dòng)力學(xué)_第2頁
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第十章酶動(dòng)力學(xué)班級(jí): 姓名: 學(xué)號(hào): 成績: 一、 選擇題從某組織提取液中提純一種酶,最理想的是酶制品的 答()蛋白質(zhì)含量最高; ②活力單位數(shù)最高;③比活力最高; ④Km值最低。K值是酶的特征常數(shù)之一,一般說它與酶促反應(yīng)的性質(zhì)和條件有關(guān),m但與下列因素中的哪一種? 答()底物種類; ②反應(yīng)溫度;③酶濃度; ④pH和離子強(qiáng)度3酶的競爭性抑制劑具有下列哪種動(dòng)力學(xué)影響? 答()①K①K增加,V不變;m max③K不變,V增加;m max丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用屬于①反饋抑制;③競爭性抑制;K減小,V不變;m max④K和V都減小。mmax答()阻遏抑制;④非競爭性抑制。5?酶促反應(yīng)中當(dāng)?shù)孜餄舛龋跾]<<K時(shí),v對(duì)[S]呈一級(jí)動(dòng)力學(xué),其一級(jí)速度常數(shù)為m答()①V -K-1; ②k(k);maxm Pcat③k-k-1; ④Kt。Pmm6?某酶遵循Michaelis-Menten動(dòng)力學(xué),因此在雙倒數(shù)作圖中酶對(duì)底物的米氏常數(shù)就是直線答()①折點(diǎn);②斜率;在橫軸上的截距的絕對(duì)值倒數(shù);在橫軸上的截距的絕對(duì)值。7.下列有關(guān)溫度對(duì)酶活性影響的說法,哪一個(gè)是正確的? 答()溫度從攝氏80。至90。升高10。,通常使反應(yīng)速度增加1倍;溫度升高使酶促反應(yīng)的活化能降低;溫度從攝氏25。升至35。使具有活化能的反應(yīng)物分子數(shù)增加;溫度升高不影響酶促反應(yīng)的平衡常數(shù)。二、填空題酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系一般符合米-曼氏中間復(fù)合體學(xué)說。據(jù)此學(xué)說,酶促反應(yīng)可用式子 表示,由此推導(dǎo)出的米一曼方

2?欲使某一酶促反應(yīng)的速度等于V的80%,此時(shí)的底物濃度應(yīng)是此酶的K值的—倍。maxm酶促動(dòng)力學(xué)中V不是一個(gè)常數(shù),它本身取決于 和試驗(yàn)中max的 。對(duì)生物有毒的物質(zhì)大都是酶的 有機(jī)磷殺蟲劑能高度專一性地抑制 的活性,它們是通過修飾酶分子活性部位的 殘基側(cè)鏈上的 基團(tuán)而起作用的。 抑制劑并不改變酶促反應(yīng)的Vmax值。7?磺胺藥物所以能抑制細(xì)菌生長是因?yàn)樗蔷S生素葉酸的組成成分 的結(jié)構(gòu)類似物。三、判斷題1.正常的生理pH條件下,對(duì)所有參與細(xì)胞代謝的酶來說都是處于最適pH的環(huán)境。()TOC\o"1-5"\h\z2?當(dāng)[S]〉〉K時(shí),酶促反應(yīng)初速度與底物濃度無關(guān)。 ( )m當(dāng)?shù)孜锾幱谙匏贊舛葧r(shí),酶促反應(yīng)初速度將隨時(shí)間而下降。 ( )當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡退綍r(shí),酶促反應(yīng)的速度與酶的濃度成正比。 ( )當(dāng)基團(tuán)被隔離在酶分子的疏水裂隙中時(shí),羧基的pKa下降。 ( )在酶分子中只有帶電的氨基酸殘基可以直接參與酶的催化作用。 ( )Michaelis常數(shù)K等于v=V/2時(shí)的產(chǎn)物濃度。 ( )m max當(dāng)Michaelis常數(shù)K可視為中間物ES的解離常數(shù)時(shí),則K愈小酶與底物的親和力愈大。m m()一種酶若作用于幾種底物時(shí),V/K值最大的底物是它的最適底物。 ( )maxmK值是酶的一個(gè)特征常數(shù),有的酶雖有幾種底物,但其K值總是固定不變的。m m()ax ax度之比(即[S]/[S])總是等于ax ax度之比(即[S]/[S])總是等于9,而與V和K的值無關(guān)。 ( )0.9 0.5 ax12酶的最適pH是酶的特征物理常數(shù)。 ( )13?改變酶促系統(tǒng)的pH,往往影響酶活性部位的解離狀態(tài),因此影響酶的活性。()不可逆抑制是抑制劑與酶分子發(fā)生共價(jià)結(jié)合,并因此使酶變性失活。 ( )在可逆抑制劑存在下,表現(xiàn)K值不論是增大或減小,并不反映酶分子與底物分子間的親和力有變化。 ( )只要加入足夠量的底物,即使在非競爭性抑制劑存在下,酶促反應(yīng)的正常V值也能達(dá)到。max()VrnderWaal力的鍵能很小,只比室溫下的氣體分子動(dòng)能稍大,因此,對(duì)酶與底物的結(jié)合來說,其貢獻(xiàn)可忽略不計(jì)。實(shí)際上酶的活性部位并不是與底物本身而是與其過渡態(tài)互補(bǔ)。()()19.原則上底物的過濾態(tài)類似物與酶的結(jié)合要比ES復(fù)合物中底物與酶的結(jié)合更緊密,因?yàn)樵诨钚圆课凰鹊孜锱c酶更匹配。20?酶反應(yīng)的酸堿催化主要是依靠溶液中的H+及OH-濃度。四、名詞解釋()()1.反競爭性抑制轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)自殺性底物(自殺性抑制劑)五、問答題1.有哪些因素可以影響酶促反應(yīng)速度?有機(jī)磷農(nóng)藥殺蟲的生理生化原理是什么?3.某一酶促反應(yīng)遵循米-曼氏動(dòng)力學(xué),它的Km=lHmol/L。當(dāng)?shù)孜餄舛龋跾]=0.1mol/L時(shí),反應(yīng)速度為O.lymol/min。問[S]分別為10-2mol/L,10-3mol/L和10-7mol/L時(shí)的反應(yīng)初速度是多少?

向一系列含有不同底物濃度的反應(yīng)液中加入固定量的酶,反應(yīng)初速度通過產(chǎn)物形成量來確定。實(shí)驗(yàn)結(jié)果見下表:不同底物濃度時(shí)的初速度[S](mol/L)v(^molL-1min-1)5.0x10-2255.0x10-3255.0x10-4255.0x10-5205.0x10-67.55.0x10-70.96試用數(shù)字(不用圖解)計(jì)算法回答下列問題:(a)在該酶濃度時(shí)V是多少?(b)該酶的K是多少?max m(c)當(dāng)[S]=1.0x10-6mol/L和[S]=1.0xlO-imol/L時(shí),其速度分別是多少?5.在一系列底物濃度下測(cè)得的初速度,實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)如下表所示:[S]/ymolL-1V0/^mol-L-1-min-151022392065501

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