《酶工程》試題參考答案

《酶工程》試題一參考答案:一、是非題（每題1分，共10分）1（╳）2（√）3、酶活力指在一定條件下酶所催化的反應(yīng)速度，反應(yīng)速度越大，意味著酶活力越高。（√）4、液體深層發(fā)酵是目前酶發(fā)酵生產(chǎn)的主要方式。（√）5、培養(yǎng)基中的碳源，其唯一作用是能夠向細胞提供碳素化合物的營養(yǎng)物質(zhì)。（╳）6、膜分離過程中，膜的作用是選擇性地讓小于其孔徑的物質(zhì)顆粒成分或分子通過，而把大于其孔徑的顆粒截留。（√）7、在酶與底物、酶與競爭性抑制劑、酶與輔酶之間都是互配的分子對，在酶的親和層析分離中，可把分子對中的任何一方作為固定相。（√）8、角叉菜膠也是一種凝膠，在酶工程中常用于凝膠層析分離純化酶。（╳）9α（╳）10、 酶法產(chǎn)生飴糖使用α－淀粉酶和葡萄糖異構(gòu)酶協(xié)同作用。二、填空題（每空1分，共28分）1、日本稱為“酵素”的東西，中文稱為酶,英文則為Enzyme,是庫尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其實它存在于生物體的細胞內(nèi)與細胞外。21926年，薩姆納首先制得脲酶結(jié)晶，并指出酶的本質(zhì)1947諾貝爾化學(xué)獎。3、目前我國廣泛使用的高產(chǎn)糖比酶優(yōu)良菌株菌號為As3.4309,高產(chǎn)液化酶優(yōu)良菌株菌號為BF7.658。在微生物分類上，前者屬于霉菌，后者屬于細菌。41960年，查柯柏和莫洛德提出了操縱子學(xué)說，認為DNA因有四種，即操縱基因、調(diào)節(jié)基因、啟動基因和結(jié)構(gòu)基因。51961年，國際酶委會規(guī)定的酶活力單位為：在特定的條件下及底物濃度為最適宜）1催1μmol的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量為一個國際單位，即。6、酶分子修飾的主要目的是改進酶的性能，即提高酶的活力、減少抗原性，增加穩(wěn)定性。7、酶的生產(chǎn)方法有提取法，發(fā)酵法和化學(xué)合成法。8、借助雙功能試劑使酶分子之間發(fā)生交聯(lián)作用，制成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的固定化酶的方法稱為交聯(lián)法。9、酶的分離純化方法中，根據(jù)目的酶與雜質(zhì)分子大小差別有凝膠過濾法，超濾法和超離心法三種。10、 由于各種分子形成結(jié)晶條件的不同，也由于變性的蛋白質(zhì)和酶不能形成結(jié)晶，因此酶結(jié)晶既是純化手段也是純化標志。三、名詞術(shù)語的解釋與區(qū)別（每組6分，共30分）1、酶生物合成中的轉(zhuǎn)錄與翻譯酶合成中的轉(zhuǎn)錄是指以核苷三磷酸為底物，以DNA鏈為模板，在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。酶合成中的翻譯是指以氨基酸為底物，以mRNA為模板，在酶和輔助因子的共同作用下合成蛋白質(zhì)的多肽鏈。2、誘導(dǎo)與阻遏合成中止或減緩進行的過程。這些物質(zhì)分別稱為誘導(dǎo)物及阻遏物。3、酶回收率與酶純化比（純度提高比）該步驟前的比活力之比。4酶的變性是指酶分子結(jié)構(gòu)中的氫鍵、二硫鍵及范德華力被破壞，酶的空間結(jié)構(gòu)也受到破壞，原來有序、完整的結(jié)構(gòu)變（失去了與底物結(jié)合的能力。5、α－淀粉酶與β－淀粉酶α－淀粉酶是一種內(nèi)酶，可以跨越淀粉分子的α－1，6鍵到分子內(nèi)部進行隨機切割，所得的產(chǎn)物αα－1，622β但還原糖較快，二者的共同點在于都能水解α－1，4α－1，6四、問答題1、舉出四例，說明酶在醫(yī)學(xué)上有廣闊的用途。、β－淀粉酶、胰酶、胰蛋白酶b.消炎用酶：木瓜蛋白酶、菠蘿酶c.溶纖維酶：尿酸酶、鏈激酶、溶栓酶d.腫瘤用酶：L－天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶尿酸酶：用于檢測血液和尿液中的尿酸含量脫羧酶：由于檢測L－賴氨酸和L－谷氨酸b.蟲熒光素酶：用于檢測ATP2、試述采用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝過程及主要工藝條件。應(yīng)用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝流程及主要工藝條件如下：淀粉調(diào)漿（淀粉與水） 配料罐 除渣劑 噴射液化器90oC液化維持罐30－40min 氣液混合滅酶（加入蒸汽） 滅酶維持氣液分離罐 板式冷卻器 糖化罐 氣液混合滅酶器中和脫色罐 板框過濾機 濾清糖液貯罐 采用凝膠層析除進一步精制，干燥的固體麥芽糊精3、如何檢查一種酶的制劑是否達到了純的制劑？試用所學(xué)過的知識加以論述。要檢測酶的制劑是否達到純的制劑（即不含雜質(zhì)及雜質(zhì)酶，可以有以下幾種方法：層析法：包括紙層析、凝膠層析、柱層析及親和層析電泳法：包括SDS凝膠電泳法和聚丙烯酰胺凝膠電泳法與雜質(zhì)酶。體與酶制劑進行免疫擴散或免疫電泳，從而判斷酶的制劑是否純凈。氨基酸序列分析法：采用特定的化學(xué)物質(zhì)從酶的N基酸序列，從而也可以判斷出酶制劑是否純凈。4、今欲生產(chǎn)糖化酶結(jié)晶產(chǎn)品，試擬出合理的工藝步驟，并說明下游工程的主要工藝條件。生產(chǎn)糖化酶的結(jié)晶產(chǎn)品，可采用鹽析結(jié)晶法。得到糖化酶粗酶液后，須進行分離純化，使其達到一定的濃度和純度（﹥5％，向濃酶液中緩慢加入飽和中性鹽溶液

）

，至出現(xiàn)稍渾濁，于低溫下04o）靜置，待溶4 2 4液中有晶體析出，可向溶液中補充少量飽和鹽溶液（操作過程中保證PH4.，也可采用有機溶劑法結(jié)晶。向濃晶體。發(fā)酵生產(chǎn)糖化酶工藝流程：斜面菌種 小米三角瓶 孢子懸浮液 種子罐 發(fā)酵罐 糖化酶粗酶一、填空題（每空1分，共28分）日本稱為“酵素”的東西，中文稱為英文則為Enzyme,是庫尼（Kuhne）于1878存在于生物體的細胞內(nèi)與細胞外。1926年，薩姆納（Sumner）首先制得脲酶結(jié)晶，并指出酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)。他因這一杰出貢獻，獲1947年度諾貝爾化學(xué)獎。目前我國廣泛使用的高產(chǎn)糖比酶優(yōu)良菌株菌號為As3.4309,高產(chǎn)液化酶優(yōu)良菌株菌號為BF7.6581960年，查柯柏和莫洛德提出了操縱子學(xué)說，認為DNA的基因有四種，即操縱基因、調(diào)節(jié)基因、啟動基因和結(jié)構(gòu)基因。1961年，國際酶委會規(guī)定的酶活力單位為：在特定的條件下及底物濃度為最適宜）1分鐘內(nèi),1μmol的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量為一個國際單位，即1IU。酶分子修飾的主要目的是改進酶的性能，即提高酶的活力、減少抗原性，增加穩(wěn)定性。酶的生產(chǎn)方法有提取法，發(fā)酵法和化學(xué)合成法。借助雙功能試劑使酶分子之間發(fā)生交聯(lián)作用，制成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的固定化酶的方法稱為交聯(lián)法。酶的分離純化方法中，根據(jù)目的酶與雜質(zhì)分子大小差別有凝膠過濾法，超濾法和超離心法三種。由于各種分子形成結(jié)晶條件的不同，也由于變性的蛋白質(zhì)和酶不能形成結(jié)晶，因此酶結(jié)晶既是純化手段也是純化標志。術(shù)語的解釋與區(qū)別（630分1酶合成中的轉(zhuǎn)錄是指以核苷三磷酸為底物，以DNA鏈為模板，在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。酶合成中的翻譯是指以氨基酸為底物，以mRNA為模板，在酶和輔助因子的共同作用下合成蛋白質(zhì)的多肽鏈。2、誘導(dǎo)與阻遏合成中止或減緩進行的過程。這些物質(zhì)分別稱為誘導(dǎo)物及阻遏物。3、酶回收率與酶純化比（純度提高比）該步驟前的比活力之比。4酶的變性是指酶分子結(jié)構(gòu)中的氫鍵、二硫鍵及范德華力被破壞，酶的空間結(jié)構(gòu)也受到破壞，原來有序、完整的結(jié)構(gòu)變（失去了與底物結(jié)合的能力。5、α－淀粉酶與β－淀粉酶α－淀粉酶是一種內(nèi)酶，可以跨越淀粉分子的α－1，6鍵到分子內(nèi)部進行隨機切割，所得的產(chǎn)物αα－1，622β但還原糖較快，二者的共同點在于都能水解α－1，4α－1，6問答題1、固定化細胞發(fā)酵有哪些優(yōu)點？細胞流失少，使用壽命長，提高設(shè)備利用率細胞密度大，產(chǎn)量大由于載體的保護，細胞的耐受性增強便于條件控制，簡化操作，易于自動化生產(chǎn)催化產(chǎn)物少了細胞的干擾，易于分離提純由于使用周期延長，使成本降低。2、舉出四例，說明酶在醫(yī)學(xué)上有廣闊的用途。、β－淀粉酶、胰酶、胰蛋白酶b.消炎用酶：木瓜蛋白酶、菠蘿酶c.溶纖維酶：尿酸酶、鏈激酶、溶栓酶d.腫瘤用酶：L－天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶尿酸酶：用于檢測血液和尿液中的尿酸含量脫羧酶：由于檢測L－賴氨酸和L－谷氨酸b.蟲熒光素酶：用于檢測ATP3、用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝過程及主要工藝條件。應(yīng)用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝流程及主要工藝條件如下：淀粉調(diào)漿（淀粉與水） 配料罐 除渣劑 噴射液化器90oC液化維持罐30－40min 氣液混合滅酶（加入蒸汽） 滅酶維持氣液分離罐 板式冷卻器 糖化罐 氣液混合滅酶器中和脫色罐 板框過濾機 濾清糖液貯罐 采用凝膠層析除進一步精制，干燥的固體麥芽糊精4、如何檢查一種酶的制劑是否達到了純的制劑？試用所學(xué)過的知識加以論述。要檢測酶的制劑是否達到純的制劑（即不含雜質(zhì)及雜質(zhì)酶，可以有以下幾種方法：層析法：包括紙層析、凝膠層析、柱層析及親和層析電泳法：包括SDS凝膠電泳法和聚丙烯酰胺凝膠電泳法與雜質(zhì)酶。體與酶制劑進行免疫擴散或免疫電泳，從而判斷酶的制劑是否純凈。氨基酸序列分析法：采用特定的化學(xué)物質(zhì)從酶的N基酸序列，從而也可以判斷出酶制劑是否純凈。一、填空題（每空1分，共28分）日本稱為“酵素”的東西，中文稱為英文則為Enzyme,是庫尼（Kuhne）于1878存在于生物體的細胞內(nèi)與細胞外。1926年，薩姆納（Sumner）首先制得脲酶結(jié)晶，并指出酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)。他因這一杰出貢獻，獲1947年度諾貝爾化學(xué)獎。目前我國廣泛使用的高產(chǎn)糖比酶優(yōu)良菌株菌號為As3.4309,高產(chǎn)液化酶優(yōu)良菌株菌號為BF7.6581960年，查柯柏和莫洛德提出了操縱子學(xué)說，認為DNA的基因有四種，即操縱基因、調(diào)節(jié)基因、啟動基因和結(jié)構(gòu)基因。1961年，國際酶委會規(guī)定的酶活力單位為：在特定的條件下及底物濃度為最適宜）每1,催化1μmol的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量為一個國際單位，即1IU。酶的生產(chǎn)方法有提取法，發(fā)酵法和化學(xué)合成法。借助雙功能試劑使酶分子之間發(fā)生交聯(lián)作用，制成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的固定化酶的方法稱為交聯(lián)法。酶的分離純化方法中，根據(jù)目的酶與雜質(zhì)分子大小差別有凝膠過濾法，超濾法和超離心法三種。由于各種分子形成結(jié)晶條件的不同，也由于變性的蛋白質(zhì)和酶不能形成結(jié)晶，因此酶結(jié)晶既是純化手段也是純化標志。酶分子修飾的主要目的是改進酶的性能，即提高酶的活力、減少抗原性，增加穩(wěn)定性。術(shù)語的解釋與區(qū)別（630分6酶合成中的轉(zhuǎn)錄是指以核苷三磷酸為底物，以DNA鏈為模板，在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。酶合成中的翻譯是指以氨基酸為底物，以mRNA為模板，在酶和輔助因子的共同作用下合成蛋白質(zhì)的多肽鏈。7、誘導(dǎo)與阻遏合成中止或減緩進行的過程。這些物質(zhì)分別稱為誘導(dǎo)物及阻遏物。8、酶的變性與酶的失活酶的變性是指酶分子結(jié)構(gòu)中的氫鍵、二硫鍵及范德華力被破壞，酶的空間結(jié)構(gòu)也受到破壞，原來有序、完整的結(jié)構(gòu)變（失去了與底物結(jié)合的能力。9、α－淀粉酶與β－淀粉酶α－淀粉酶是一種內(nèi)酶，可以跨越淀粉分子的α－1，6鍵到分子內(nèi)部進行隨機切割，所得的產(chǎn)物αα－1，622β但還原糖較快，二者的共同點在于都能水解α－1，4α－1，610、 酶回收率與酶純化比（純度提高比）該步驟前的比活力之比。問答題5、固定化細胞發(fā)酵有哪些優(yōu)點？細胞流失少，使用壽命長，提高設(shè)備利用率細胞密度大，產(chǎn)量大由于載體的保護，細胞的耐受性增強便于條件控制，簡化操作，易于自動化生產(chǎn)催化產(chǎn)物少了細胞的干擾，易于分離提純由于使用周期延長，使成本降低。6、舉出四例，說明酶在醫(yī)學(xué)上有廣闊的用途。、β－淀粉酶、胰酶、胰蛋白酶b.消炎用酶：木瓜蛋白酶、菠蘿酶c.溶纖維酶：尿酸酶、鏈激酶、溶栓酶d.腫瘤用酶：L－天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶尿酸酶：用于檢測血液和尿液中的尿酸含量脫羧酶：由于檢測L－賴氨酸和L－谷氨酸b.蟲熒光素酶：用于檢測ATP7、用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝過程及主要工藝條件。應(yīng)用雙酶法生產(chǎn)固體麥芽糊精的工藝流程及主要工藝條件如下：淀粉調(diào)漿（淀粉與水） 配料罐 除渣劑 噴射液化器液化維持罐30－40min 氣液混合滅酶（加入蒸汽） 滅酶維持氣液分離罐 板式冷