生物化學習題匯集(最全,答案)

1、生物化學習題匯集-2目錄第一章蛋白質(zhì)第二章酶與輔酶第三章核酸第四章激素第五章維生素第六章糖代謝第七章脂類代謝第八章生物氧化與氧化磷酸化第九章氨基酸代謝第十章核苷酸代謝第十一章物質(zhì)代謝的聯(lián)系與調(diào)節(jié)第十二章DNA的生物合成第十三章RNA的生物合成第十四章蛋白質(zhì)的生物合成第十五章基因表達調(diào)控第十六章基因重組與基因工程參考文獻前言生命科學的巨大變化源自于生物化學、分子生物學和相關(guān)學科的發(fā)展。而生物化學又是學習其他生物學科的基礎(chǔ)，今天所有學習生物學的學生都意識到良好的生物化學基礎(chǔ)對他們今后的學習與工作是多么重要。但是面對一個如此龐雜和深刻的生物化學知識體系，初學者常常感到茫然和困惑，系統(tǒng)的習題訓練可以幫

2、助和引導學生克服這種困難。因此有必要整理編排一套密切聯(lián)系和反映最新生物化學教材內(nèi)容的習題，供學習參考用。由于我們學習時采用的是沈同、王鏡巖的生物化學第三版，本習題集主要以該書為參考，同時部分參照鄭集、陳均輝編著的普通生物化學第三版的編排結(jié)構(gòu)，確定了本習題集章節(jié)內(nèi)容。在習題編排上兼顧了各種題型、各個章節(jié)內(nèi)容和多種思維的訓練，盡可能多地涵蓋了王鏡巖的生物化學第三版的主要內(nèi)容，對生物化學的學習能夠起到鞏固與強化的作用。第一章蛋白質(zhì)一、單選題1有一混合蛋白質(zhì)溶液，各種蛋白質(zhì)的pI分別為4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。電泳時欲使其中4種泳向正極，緩沖液的pH應該是(D)A5.0B4.0C6.0D

3、7.0E8.02下列蛋白質(zhì)通過凝膠過濾層析柱時最先被洗脫的是(B)血清清蛋白(分子量68500)B馬肝過氧化物酶(分子量247500)肌紅蛋白(分子量16900)D牛胰島素(分子量5700)E.牛B乳球蛋白(分子量35000)3蛋白質(zhì)分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)肽鍵B半胱氨酸的-SH基苯丙氨酸的苯環(huán)D色氨酸的吲哚環(huán)E.組氨酸的咪唑環(huán)4含芳香環(huán)的氨基酸是(B)ALysBTyrCValDIleEAsp5下列各類氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)酸性氨基酸B含硫氨基酸C.支鏈氨基酸D芳香族氨基酸E.堿性氨基6變性蛋白質(zhì)的特點是(B)黏度下降B喪失原有的生物活性C顏色反應減弱D溶解度增加

4、E.不易被胃蛋白酶水解7蛋白質(zhì)變性是由于(B)A.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)改變B蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的改變C輔基的脫落D蛋白質(zhì)水解E.以上都不是8以下哪一種氨基酸不具備不對稱碳原子(A)A.甘氨酸B絲氨酸C.半胱氨酸D.蘇氨酸E.丙氨酸9下列有關(guān)蛋白質(zhì)B折疊結(jié)構(gòu)的敘述正確的是(E)B折疊結(jié)構(gòu)為二級結(jié)構(gòu)B肽單元折疊成鋸齒狀B折疊結(jié)構(gòu)的肽鏈較伸展D若干肽鏈骨架平行或反平行排列，鏈間靠氫鍵維系E以上都正確可用于蛋白質(zhì)定量的測定方法有(B)A.鹽析法B紫外吸收法C.層析法D.透析法E.以上都可以鐮狀紅細胞貧血病患者未發(fā)生改變的是(E)A.Hb的一級結(jié)構(gòu)B.Hb的基因C.Hb的空間結(jié)構(gòu)紅細胞形態(tài)E.Hb的輔基結(jié)構(gòu)維系蛋

5、白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學鍵是(B)A.氫鍵B肽鍵C.鹽鍵D.疏水鍵E范德華力天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是(B)A.半胱氨酸B瓜氨酸C.羥脯氨酸D.蛋氨酸E絲氨酸蛋白質(zhì)多肽鏈書寫方向是(D)A.從3,端到5,端B從5端到3,端C.從C端到N端從N端到C端E以上都不是血漿蛋白質(zhì)的pI大多為pH56,它們在血液中的主要存在形式是(B)A.兼性離子B帶負電荷C.帶正電荷D.非極性分子E疏水分子蛋白質(zhì)分子中的a螺旋和B片層都屬于(B)A.級結(jié)構(gòu)B.二級結(jié)構(gòu)C.三級結(jié)構(gòu)D.域結(jié)構(gòu)E.四級結(jié)構(gòu)1011121314151617181920a螺旋每上升一圈相當于氨基酸殘基的個數(shù)是(B)A4.5B3.6C3.0D2.7

6、下列含有兩個羧基的氨基酸是(E)A.纈氨酸B色氨酸C.賴氨酸組成蛋白質(zhì)的基本單位是(A)AL-a-氨基酸BD-a-氨基酸D.L,D-a氨基酸E.D-P-氨基酸E2.5D.甘氨酸E谷氨酸C.L,B-氨基酸維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是(D)A.疏水鍵B鹽鍵C.肽鍵D.氫鍵E二硫鍵21蛋白質(zhì)分子的B轉(zhuǎn)角屬于蛋白質(zhì)的(B)A.級結(jié)構(gòu)B.二級結(jié)構(gòu)C.結(jié)構(gòu)域D.三級結(jié)構(gòu)E.四級結(jié)構(gòu)22關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述錯誤的是(A)A.具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學活性B天然蛋白質(zhì)分子均有這種結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要由次級鍵維系親水基團多聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面決定盤曲折疊的因素是氨基酸序列23有關(guān)血紅蛋白(

7、Hb)和肌紅蛋白(Mb)的敘述不正確的是(D)A.都可以與氧結(jié)合B.Hb和Mb都含鐵都是含輔基的結(jié)合蛋白D.都具有四級結(jié)構(gòu)形式都屬于色蛋白類24具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是(E)分子中必定含有輔基四級結(jié)構(gòu)在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步折疊、盤曲形成依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性由兩條或兩條以上的多肽鏈組成25關(guān)于蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)正確的是(E)A.定有多個不同的亞基B一定有多個相同的亞基一定有種類相同，而數(shù)目不同的亞基數(shù)定有種類不同，而數(shù)目相同的亞基亞基的種類，數(shù)目都不一定相同26蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)及髙級結(jié)構(gòu)決定于(C)A.亞基B.分子中鹽鍵C.氨基酸組成和順序分子內(nèi)

8、部疏水鍵E.分子中氫27蛋白質(zhì)形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定(E)A.溶液pH大于pIB溶液pH小于pIC.溶液PH等于plD.在水溶液中溶液pH等于7.4蛋白質(zhì)的等電點是(E)A.蛋白質(zhì)溶液的pH等于7時溶液的pHB蛋白質(zhì)溶液的PH等于7.4時溶液的pHC.蛋白質(zhì)分子呈負離子狀態(tài)時溶液的pHD蛋白質(zhì)分子呈正離子狀態(tài)時溶液的pH蛋白質(zhì)的正電荷與負電荷相等時溶液的pH蛋白質(zhì)溶液的主要穩(wěn)定因素是(C)A.蛋白質(zhì)溶液的黏度大B蛋白質(zhì)在溶液中有“布朗運動”C.蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和同種電荷D蛋白質(zhì)溶液有分子擴散現(xiàn)象E.蛋白質(zhì)分子帶有電荷蛋白質(zhì)分子中存在的含巰基氨基酸是(C)A.亮氨酸B胱氨

9、酸C.蛋氨酸D.半胱氨酸E.蘇氨酸維持血漿膠體滲透壓的主要蛋白質(zhì)是(A)A.清蛋白B.Q球蛋白C.B球蛋白D.Y球蛋白E.纖維蛋白原血清在飽和硫酸銨狀態(tài)下析出的蛋白質(zhì)是(D)A.纖維蛋白原B球蛋白C.擬球蛋白D.清蛋白E.B球蛋白胰島素分子A鏈與B鏈交聯(lián)是靠(D)A.疏水鍵B鹽鍵C.氫鍵D.二硫鍵E.范德華力蛋白質(zhì)中含量恒定的元素是(A)ANBCCODHEFe下列哪項與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)？(A)A.肽鍵斷裂B氫鍵被破壞C.離子鍵被破壞D疏水鍵被破壞氨基酸在等電點時具有的特點是：(E)A.不帶正電荷B不帶負電荷C.A和BD溶解度最大2829303132333435.36.E.在電場中不泳動37.在

10、下列檢測蛋白質(zhì)的方法中，哪一種取決于完整的肽鏈？（D）A.凱氏定氮法B.雙縮尿反應C.紫外吸收法D.茚三酮法二、多選題1關(guān)于蛋白質(zhì)的組成正確的有（ABCD）A.由C,H,O,N等多種元素組成B.含氮量約為16%可水解成肽或氨基酸D.由a-氨基酸組成E.含磷量約為10%2蛋白質(zhì)在280nm波長處的最大光吸收是由下列哪些結(jié)構(gòu)引起的（BC）A.半胱氨酸的巰基B.酪氨酸的酚基C.色氨酸的吲哚基組氨酸的異吡唑基E.精氨酸的胍基3關(guān)于蛋白質(zhì)中的肽鍵哪些敘述是正確的（ABC）比一般CN單鍵短具有部分雙鍵性質(zhì)與肽鍵相連的氫原子和氧原子呈反式結(jié)構(gòu)D肽鍵可自由旋轉(zhuǎn)比一般CN單鍵長4谷胱甘肽（BCE）A.是一種低分

11、子量蛋白質(zhì)B在氨基酸吸收過程中起作用C.可進行氧化還原反應D.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸組成E.其還原型有活性5蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)（ACD）多肽鏈主鏈骨架C=O基氧原子與NH基氫原子形成氫鍵脯氨酸和甘氨酸對a螺旋的形成無影響為右手螺旋每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈側(cè)鏈R基團出現(xiàn)在螺旋圈內(nèi)6關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述正確的有（ABCD）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)親水氨基酸側(cè)鏈伸向蛋白質(zhì)分子的表面蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)由次級鍵維持D有的蛋白質(zhì)有多個不同結(jié)構(gòu)和功能的結(jié)構(gòu)域E.所有蛋白質(zhì)都有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)7關(guān)于蛋白質(zhì)變性的敘述哪些是正確的（BD）A尿素引起蛋白質(zhì)變性是由于特定的肽鍵斷裂變性是由于二硫鍵和

12、非共價鍵破壞引起的變性都是可逆的D變性蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)發(fā)生改變E.變性蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)并無改變8下列哪些蛋白質(zhì)含有鐵（ABCD）A.細胞色素氧化酶B.肌紅蛋白C.血紅蛋白D.過氧化酶E.卵清蛋白9下列哪些方法基于蛋白質(zhì)的帶電性質(zhì)（AC）A.電泳B.透析和超濾C.離子交換層析D.凝膠過濾E.超速離心蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)十分牢固，但如果在多肽鏈中出現(xiàn)下列哪些情況，將會妨礙a螺旋形成？（ABC）A.連續(xù)的天冬氨酸B.連續(xù)的堿性氨基酸C.脯氨酸D丙氨酸E.蘇氨酸已知卵清蛋白pI=4.6,B乳球蛋白pl=5.2，糜蛋白酶原pl=9.1,上述蛋白質(zhì)在電場中的移動情況為（BC）A.緩沖液pH為7.0時，糜蛋白

13、酶原向陽極移動，其他兩種向陰極移動B緩沖液pH為5.0時，卵清蛋白向陽極移動，其他兩種向陰極移動C.緩沖液pH為9.1時，糜蛋白酶原在原地不動，其他兩種向陽極移動D緩沖液pH為5.2時，B乳球蛋白在原地不動，卵清蛋白向陰極移動，糜蛋白酶原移向陽極E.緩沖液pH為5.0時，卵清蛋白向陰極移動，其他兩種向陽極移動12蛋白質(zhì)處于pH等于其pl的溶液時，蛋白質(zhì)分子解離狀態(tài)可為（AB）A.蛋白質(zhì)分子解離為正、負離子的趨勢相等，為兼性離子B蛋白質(zhì)的凈電荷為零C.具有相等量的正離子和負離子D蛋白質(zhì)分子處于不解離狀態(tài)E.蛋白質(zhì)分子解離帶同一種電荷組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸（AD）A.都是a-氨基酸B.都是B-氨基

14、酸C除甘氨酸外都是D系氨基酸D.除甘氨酸外都是L系氨基酸E.L系和D系氨基酸各半屬于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的有（ABCE）A.a螺旋B.B折疊C.B轉(zhuǎn)角D.亞基E.無規(guī)卷曲含羥基的氨基酸有（ABD）A.蘇氨酸B絲氨酸C.賴氨酸D.酪氨酸E.半胱氨酸三、填空題組成蛋白質(zhì)的元素有、。含量恒定的元素是其平均含量為。【C、H、0、N；N；16%】酸性氨基酸基酸有、；堿性氨基酸有、。含巰基的氨基酸是。【谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、賴氨酸、組氨酸；半胱氨酸】蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)形式有、【a-螺旋、B-折疊、B-轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲】維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的非共價鍵有、【疏水作用、鹽鍵、氫鍵、VanderWaals力）】分離純化蛋

15、白質(zhì)的方法有、等?！就肝?、超濾、鹽析、有機溶劑沉淀、層析、電泳、超速離心等任填】在蛋白質(zhì)分子中，一個氨基酸的a碳原子上的與另一個氨基酸a碳原子上的脫去一分子水形成的鍵叫，它是蛋白質(zhì)分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵。蛋白質(zhì)顆粒表面的和是蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的兩個因素。【電荷層水化膜】蛋白質(zhì)變性主要是因為破壞了維持和穩(wěn)定其空間構(gòu)象的各種鍵，使天然蛋白質(zhì)原有的與性質(zhì)改變?！敬渭夋I物理化學生物學】按照分子形狀分類，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比小于10的稱為，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比大于10的稱為按照組成分分類，分子組成中僅含氨基酸的稱，分子組成中除了蛋白質(zhì)部分還分非蛋白質(zhì)部分的稱，其中非蛋白質(zhì)部分稱【球狀蛋白質(zhì)纖維狀

16、蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)輔基】蛋白質(zhì)具有兩性電離性質(zhì)，大多數(shù)在酸性溶液中帶電荷，在堿性溶液中帶電荷。當?shù)鞍踪|(zhì)處在某一pH值溶液中時，它所帶的正負電荷數(shù)相待，此時的蛋白質(zhì)成為，該溶液的pH值稱為蛋白質(zhì)的?！菊搩尚噪x子(兼性離子)等電點】四、名詞解釋題蛋白質(zhì)的等電點(isoelectriepointofprotein)：【蛋白質(zhì)所帶正負電荷相等時的溶液pH值?！康鞍踪|(zhì)的二級結(jié)構(gòu)(secondarystruetureofprotein)【蛋白質(zhì)多肽鏈局部主鏈原子的空間排布】變構(gòu)效應(allostericeffect)【效應劑與蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)構(gòu)象改變的同時蛋白質(zhì)功能發(fā)生改變的現(xiàn)象?！繀f(xié)同效應

17、(cooperativeeffect)【一亞基結(jié)合配體后影響該寡聚體另一亞基與配體的結(jié)合能力?！康鞍踪|(zhì)的變性作用(denaturationofprotein)【在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)破壞，理化性質(zhì)改變，生物活性喪失?！縼喕?subunit)【寡聚蛋白中獨立具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈?！拷Y(jié)構(gòu)域(domain)【分子量大的蛋白中含有1到數(shù)個具有一定功能的結(jié)構(gòu)緊密區(qū)?！磕ｓw(motif)【某些蛋白質(zhì)分子中，2到3個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上互相靠近形成的特殊空間構(gòu)象。有特征性氨基酸序列?！糠肿影閭H(molecularchaperone)【細胞內(nèi)的一類促進蛋白質(zhì)折疊形成天然空間構(gòu)象的蛋白質(zhì)。

18、】輔基(prostheticgroup)【結(jié)合蛋白質(zhì)中與蛋白質(zhì)結(jié)合緊密的非蛋白質(zhì)部分?！课?、問答題試舉例說明什么是分子病?！居捎诨蛲蛔?，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、功能發(fā)生改變導致的疾病?！康鞍踪|(zhì)含氮量平均為多少?為何能用蛋白質(zhì)的含氮量表示蛋白質(zhì)的相對含量?如何計算?【16%。各種來源的蛋白質(zhì)含氮量基本恒定。每可樣品含氮克數(shù)X6.25X100=100克樣品蛋白質(zhì)含量（g%）】自然界中組成蛋白質(zhì)的氨基酸有多少種?如何進行分類?【20種。根據(jù)側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)分為4類：極性、中性氨基酸；酸性氨基酸堿性氨基酸非極性、疏水性氨基酸。何謂蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)?簡述蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)測定方法。【指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順

19、序。一級結(jié)構(gòu)測定方法：水解純化蛋白質(zhì)，測定各種氨基酸的百分含量；測定多肽鏈N端與C端的氨基酸；多肽鏈水解為肽段，分離純化各肽段，用Edman降解法等測定各肽段氨基酸的排列順序；經(jīng)組合排列對比得出完整肽鏈氨基酸的排列順序。】蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要有哪些形式?各有何結(jié)構(gòu)特征?【蛋白質(zhì)分子中某段肽鏈局部主鏈原子的空間排布。主要形式和特征有：a-螺旋：多肽鏈盤繞形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸殘基，螺距0.54nm,相鄰兩圈螺旋間形成氫鍵且與螺旋長軸平行B-折疊：多肽鏈相對伸展，肽單元折疊成鋸齒狀，兩條以上肽鏈順向或反向平行排列，通過氫鍵聯(lián)系成片層結(jié)構(gòu)。B-轉(zhuǎn)角：發(fā)生在多肽鏈進行180

20、度轉(zhuǎn)折處，由4個氨基酸構(gòu)成，氫鍵維系。無規(guī)卷曲；無確定規(guī)律的肽段?！?.何謂蛋白質(zhì)的三級機構(gòu)?維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的化學鍵有哪些?【多肽鏈中所有原子的空間排部。通過疏水作用、鹽鍵、氫鍵、VanderWaals力維系?！苛菊乱c總結(jié)：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個結(jié)構(gòu)水平，包括一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。一般將二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的a-氨基和另一個氨基酸的a-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整

21、個肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級結(jié)構(gòu)類型有a-螺旋結(jié)構(gòu)和B-折疊結(jié)構(gòu)，此外還有B-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手a-螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。B-折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見的二級結(jié)構(gòu)，在此結(jié)構(gòu)中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,

22、相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是介于二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次，是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中明顯分開的緊密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域。超二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結(jié)構(gòu)聚集體。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是整個多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu)，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R基團的相

23、互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級結(jié)構(gòu)的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級結(jié)構(gòu)，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間結(jié)構(gòu)）所需要的全部信息。蛋白質(zhì)

24、結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì)，由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學功能。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。2.1一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：（1）一級結(jié)構(gòu)的變異與分子病蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān)，一級結(jié)構(gòu)的變化往往導致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中B-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結(jié)構(gòu)上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（2）一級結(jié)構(gòu)與生

25、物進化研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素C的一級結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠差異越大。（3）蛋白質(zhì)的激活作用在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。2.2蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。（1）.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復核糖核酸酶是由124個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸

26、酶在8mol/L脲中用B-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂,分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去B-巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時酶活性又恢復。（2）血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與02結(jié)合，就會引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們2易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當空間構(gòu)象存在時才具有生物活性。蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩

27、性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時，蛋白質(zhì)分子帶負電荷，pH小于pI時，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于pI時，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個

28、性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的次級鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構(gòu)象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性。測定蛋白質(zhì)分子量的方法4.1凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫

29、體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標準，進行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標準洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應的分子量。SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS后，SDS與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強負電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的

30、差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對遷移率和分子質(zhì)量的對數(shù)成直線關(guān)系。以標準蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)和其相對遷移率作圖，得到標準曲線，根據(jù)所測樣品的相對遷移率，從標準曲線上便可查出其分子質(zhì)量。沉降法（超速離心法）沉降系數(shù)（S）是指單位離心場強度溶質(zhì)的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時，由于比重關(guān)系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將S帶入公式，即可計算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。第二章酶一、單選題1下列對酶的敘

31、述，哪一項是正確的（E）B所有的酶均以有機化合物作為作用物D.所有的酶對其作用物都有絕對特異性B活性易受pH、溫度影響D.催化效率極髙所有的蛋白質(zhì)都是酶所有的酶均需特異的輔助因子E.所有的酶均由活細胞產(chǎn)生以下哪項不是酶的特點（A）酶只能在細胞內(nèi)催化反應只能加速反應，不改變反應平衡點E.有髙度特異性結(jié)合酶在下列那種情況下才有活性（D）酶蛋白單獨存在B.輔酶單獨存在C.亞基單獨存在全酶形式存在E.有激活劑存在4下列哪種輔酶中不含核苷酸（C）AFADBFMNCFHDNADP+ECoA-SH4下列哪種輔酶中不含維生素（D）ACoA-SHBFADCNAD+DCoQEFMN6酶的輔助因子的作用不包括（E）

32、穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象B.參與構(gòu)成酶的活性中心在酶與作用物的結(jié)合中起橋梁作用D.傳遞電子、質(zhì)子決定酶的特異性7酶的必需基團是指（B）維持酶一級結(jié)構(gòu)所必需的基團位于活性中心以內(nèi)或以外，與酶活性密切相關(guān)的基團酶的亞基聚合所必需的基團維持酶分子構(gòu)象的所有基團構(gòu)成全酶分子的所有基團8酶分子中使作用物轉(zhuǎn)為變?yōu)楫a(chǎn)物的基團稱為(B)結(jié)合基團B.催化基團C.堿性基團D.酸性基團E.疏水基團9有關(guān)同工酶的正確敘述是(A)A.不同組織中同工酶譜不同B同工酶對同種作用物親和力相同同工酶的基因相同D.組成同工酶的亞基一定相同E.同工酶是同一多肽鏈經(jīng)翻譯后加工產(chǎn)生的10含LDH豐富的組織是(A)5A.肝組織B心肌C.紅細胞D

33、腎組織E.腦組織11關(guān)于酶原激活，正確的是(B)A.酶原與酶一級結(jié)構(gòu)相同B.酶原與酶空間結(jié)構(gòu)不同C.所有酶都由酶原生成D.酶原有活性中心E.激活劑使酶原激活12關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點的錯誤敘述是(D)A.常有多個亞基組成B.有與作用物結(jié)合的部位C.有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位D.催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上E.催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上13關(guān)于變構(gòu)劑的錯誤敘述是(B)A.可與酶分子上別構(gòu)部位結(jié)合B.可使酶蛋白與輔基結(jié)合可使酶與作用物親和力降低D.可使酶分子的空間構(gòu)象改變E.有激活或抑制作用14國際酶學委員會將酶分為六大類的主要根據(jù)是(D)A.酶的來源B.酶的結(jié)構(gòu)C.酶的

34、理化性質(zhì)酶促反應性質(zhì)E.酶催化的作用物結(jié)構(gòu)15關(guān)于酶促反應特點的錯誤描述是(B)A.酶能加速化學反應B.酶在生物體內(nèi)催化的反應都是不可逆的C.酶在反應前后無質(zhì)和量的變化D.酶對所催化的反應有選擇性能縮短化學反應到達反應平衡的時間16關(guān)于誘導契合學正確的是（E）B發(fā)生在變構(gòu)調(diào)節(jié)時D.誘導契合時僅發(fā)生底物構(gòu)象改變A.發(fā)生在酶原激活時C.誘導契合時僅發(fā)生酶構(gòu)象改變E.誘導契合有利于形成酶與底物復合物17其他因素不變，改變作用物的濃度時（A）A.在低底物濃度下反應速度與底物濃度成正比B反應速度隨底物濃度增加而下降反應速度隨底物濃度增加持續(xù)增加反應速度先慢后快反應速度不變18在酶濃度不變的條件下，以反應

35、速度v-對作用物】S作圖，其圖象為（C）A.直線B.S形曲線C.矩形雙曲線D.拋物線E.鐘罩形曲線19作用物濃度達到飽和后，再增加作用物濃度（C）A.反應速度隨作用物增加而加快C.反應速度不再增加E.形成酶-作用物復合體增加Michaelis-Menten方程式是（C）A.u=_Km+SVmax+SC.u=VmaxSKm+SE.u二KmSVmax+SKm是（D）隨著作用物濃度的增加酶逐漸失活如增加抑制劑反應速度反而加快u=Vmax+SKm+SD.u=Km+SVmaxS作用物濃度飽和時的反應速度是最大反應速度時的作用物濃度作用物濃度達50%飽和時的反應速度反應速度達最大反應速度50%時的作用物濃

36、度降低反應速度一半時的作用物濃度22酶的Km值大小與（A）A.酶性質(zhì)有關(guān)B酶濃度有關(guān)C.酶作用溫度有關(guān)D.酶作用時間有關(guān)E.酶的最適pH有關(guān)23己糖激酶以葡萄糖為作用物時，Km=l/2S,其反應速度u是V的(A)A67%B50%C33%D15%E9%24酶促反應速度u達到最大反應速度V的80%時，作用物濃度S為(D)A1KmB2KmC3KmD4KmE5Km25.為了防止酶失活，酶制劑存放最好(A)A.在低溫B.在室溫C.最適溫度D.加入抑制劑E.不避光26含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后，水解淀粉的能力顯著降解，其原因是(B)A.酶變性失活B.失去激活劑C.酶一級結(jié)構(gòu)破壞D.失去輔酶E.失去酶蛋白2

37、7能使唾液淀粉酶活性增強的離子是(A)A.氯離子B.鋅離子C.碳酸氫根離子D.銅離子E.錳離子28各種酶都具有最適pH,其特點是(B)最適pH一般即為該酶的等電點最適pH時酶的活性中心的可解離基團都處于最適反應狀態(tài)最適pH時酶分子的活性通常較低大多數(shù)酶活性的最適pH曲線為拋物線形在生理條件下同一個體酶的最適pH均相同29屬于不可逆性抑制作用的抑制劑是(B)丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用有機磷化合物對膽堿酯酶的抑制作用磺胺藥類對細菌二氫葉酸還原酶的抑制作用ATP對糖酵解的抑制作用E.反應產(chǎn)物對酶的反饋抑制30對可逆性抑制劑的描述，哪項是正確的(C)A.使酶變性失活的抑制劑B抑制劑與酶是共價鍵相結(jié)

38、合抑制劑與酶是非共價鍵結(jié)合抑制劑與酶結(jié)合后用透析等物理方法不能解除抑制可逆性抑制劑即指競爭性抑制31丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用是屬于(C)A.反饋抑制B.非競爭抑制C.競爭性抑制非特異性抑制E.反競爭性抑制32反競爭性抑制劑具有下列哪一種動力學效應(E)A.使Km值升髙，V不變B.使Km值降低，V不變使Km值不變，V升髙D.使Km值不變，V降低使Km值和V均降低33存在下列那種物質(zhì)的情況下，酶促反應速度不變、Km值減少(D)A.無抑制劑存在B有競爭性抑制劑存在有反競爭性抑制劑存在D.有非競爭性抑制劑存在E有不可逆抑制劑存在34純化酶制劑時，酶純度的主要指標是(D)A.蛋白質(zhì)濃度B.酶量C.

39、酶的總活性酶的比活性E.酶的理化性質(zhì)35有關(guān)酶的以下描述哪項是正確的(E)A.同工酶是一組功能與結(jié)構(gòu)相同的酶B誘導酶是指細胞中固有而含量又多的酶在酶的活性中心中只有側(cè)鏈帶電荷的氨基酸直接參與酶的催化反應酶催化反應處速度取決于酶的濃度競爭性抑制劑只能改變Km值，而不改變Vmax36組織損傷后，血漿特異酶的活性變化主要依賴于(D)A.損傷前酶在該組織中的濃度B損傷前酶在血液中的濃度損傷前酶在組織中的合成速率D損傷時損害的面積與程度損傷后采集血標本的時間37.下列關(guān)于ribzyme的敘述哪一個是正確的(C)A.即核酸酶B本質(zhì)是蛋白質(zhì)C.本質(zhì)是核糖核酸最早發(fā)現(xiàn)的一種酶E.其輔酶是輔酶A二、多選題1關(guān)于

40、酶的敘述哪些是正確的(ABCD)A.酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)B所有的酶都是催化劑C.酶可以降低反應活化能D.酶能加速反應速度，不改變平衡點酶與一般催化劑相比有以下特點（ACD）A.反應條件溫和，可在常溫，常壓下進行B加速化學反應速度，可改變反應平衡點專一性強，一種酶只作用一種或一類物質(zhì)，產(chǎn)生一定的產(chǎn)物酶的催化效率極髙證明多數(shù)酶是蛋白質(zhì)的證據(jù)是（ABCD）A.水解產(chǎn)物是氨基酸B有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應C.可被蛋白酶水解D.可使蛋白質(zhì)變性的因素，也使酶變性蛋白與輔酶（輔基）的關(guān)系有（ABCD）A.種酶只有一種輔酶（輔基）B.不同的酶可有相同的輔酶（輔基）C.只有全酶才有活性D.酶蛋白決定特異性，輔酶參

41、與反應對全酶的正確描述指（BD）A.所有的酶都有全酶和蛋白質(zhì)兩種形式B.由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)部分構(gòu)成C.酶蛋白-輔酶-激動劑-作用物聚合物D.由酶蛋白和輔酶（輔基）組成的酶酶的輔助因子可以是（ABC）A.金屬離子B.某些小分子有機化合物C.維生素或其衍生物D各種有機和無機化合物可提供酶必需基團的氨基酸有（ABC）A.絲氨酸B.半胱氨酸C.組氨酸D.甘氨酸一種酶的活性有賴于酶蛋白的巰基，能有效地保護這種酶，防止氧化的物質(zhì)是（ABC）A.維生素CB.維生素EC.還原型谷胱甘肽D.過氧化氫成酶活性中心的功能基團，常見的有（ABC）A.COOHB.SH及OHC咪唑基D甲基酶分子上必需基團的作用是（ABC

42、）A.與作用物結(jié)合B.參與作用物進行化學反應C.維持酶分子空間構(gòu)象D.決定酶結(jié)構(gòu)變構(gòu)酶的動力學特點是（AD）A.u對S作圖呈S型B.u對S作圖呈拋物線型C.u對S作圖呈距形雙曲線D表明有協(xié)同效應12.pH對酶促反應速度影響主要是由于（ABCD）A.影響酶必需基團的游離狀態(tài)B.影響酶活性中心的空間構(gòu)象C.影響輔酶的游離狀態(tài)D影響底物分子的解離狀態(tài)13不可逆性抑制劑（ACD）A.是使酶變性失活的抑制劑B是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法不能除去的抑制劑C.是特異的與酶活性中心結(jié)合的抑制劑D是與酶分子以共價鍵結(jié)合的抑制劑14非競爭性抑制作用中，抑制劑的作用方式是（I：抑制劑E：酶S：作用物）（ACD）A

43、.E+I一EIB.I+SSIC.T+SEISES+IESI15競爭性抑制劑存在時：（BD）A.Km降低BKm增加CVmax降低DVmax不變?nèi)⑻羁疹}1酶促反應的特點有、。【高效率催化活性、高度特異性、可調(diào)節(jié)性】列輔基（酶）分別含維生素是NAD；CoA；TPP；FAD；FH。4【PP；泛酸；B1；B2；葉酸】響酶促反應的因素有、?！久笣舛取⒌孜餄舛?、溫度、pH、激活劑和抑制劑）的特異性有、三類?！窘^對特異性、相對特異性、立體異構(gòu)特異性】逆性抑制作用的類型可分為、三種?！靖偁幮砸种啤⒎歉偁幮砸种啤⒎锤偁幮砸种?。】單位時間內(nèi)作用物的消耗量，或產(chǎn)物的生成量表示；在標準條件下，在1分鐘內(nèi)能催化1.0微

44、摩爾的作用物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的酶量為。【酶的反應速度；1個國際單位IU】酶的活性中心包括和兩個功能部位，其中直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，是發(fā)生化學變化的部位，決定催化反應的性質(zhì)。【結(jié)合部位；催化部位；結(jié)合部位；催化部位】酶活力是指，一般用表示。【酶催化化學反應的能力；一定條件下，酶催化某一化學反應的反應速度】通常討論酶促反應的反應速度時，指的是反應的速度，即時測得的反應速度?！境酰坏孜锵牧?%】解釋別構(gòu)酶作用機理的假說有模型和模型兩種?！君R變；序變】TOC o 1-5 h z固定化酶的優(yōu)點包括，等?！痉€(wěn)定性好；可反復使用；易于與反應液分離】pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響，影響，影

45、響-【底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài);溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面，另一方面?！緶囟壬{，可使反應速度加快；溫度太髙，會使酶蛋白變性而失活】丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的抑制劑。【競爭性】變構(gòu)酶的特點是：(1)，(2)，它不符合一般的，當以v對s作圖時，它表現(xiàn)出型曲線，而非曲線。它是酶?！居啥鄠€亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；米氏方程；S；雙；寡聚酶】轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為即維生素。其有三種形式，分別為、，其中在氨基酸代謝中非常重要，是、和的輔酶。【磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉(zhuǎn)氨酶；脫羧酶；消旋酶】B葉酸以其起輔酶的作用，它有和兩種還原形

46、式，后者的功能作為載體?！具€原性產(chǎn)物;DHFA；THFA；碳單位】全酶由和組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其決定酶的專一性和融率起傳遞電子、原子或化學基團的作用?！久傅鞍字蜃?；酶蛋白；輔助因子】輔助因子包括、和等。其中與酶蛋白結(jié)合緊密，需要除去，與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用除去?！据o酶；輔基；金屬離子;輔基；化學方法處理；輔酶；透析法】T.R.Cech和S.Alman因各自發(fā)現(xiàn)了而共同獲得1989年的諾貝爾獎(化學獎)?！竞嗣?具有催化能力的RNA)】四、名詞解釋題1變構(gòu)酶2抗體酶3酶的特異性4活性中心5酶原激活6同工酶7最適溫度8可逆抑制9激活劑10Km【由于變構(gòu)調(diào)節(jié)物在酶上結(jié)合的位點

47、，有別于作用物在酶上結(jié)合的位點;且當變構(gòu)調(diào)節(jié)物與酶結(jié)合時，酶的構(gòu)象變化，故稱為別構(gòu)酶(allostericenzyme)或變構(gòu)酶?！俊疽活愊竺敢粯泳哂写呋钚缘目贵w。】【一種酶只作用于一種或一類化合物，進行一種類型的化學反應，以得到一定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性(specificity)?！俊久阜肿又杏杀匦杌鶊F構(gòu)成特定的特定空間結(jié)構(gòu)，是發(fā)揮酶其催化作用的關(guān)鍵部位?！俊居蔁o活性的酶原變成活性酶的過程稱為酶原激活?！俊揪哂邢嗤δ?，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)各不相同的一組酶稱之為同工酶(isozyme)。】【反應進行的速度最快，此時的溫度即為酶的最適溫度。溫血動物組織中，酶的

48、最適溫度一般約在37C至40C之間。】【與酶結(jié)合得較牢固，不能用簡單的透析、稀釋等方法除去的一類抑制劑稱為不可逆抑制劑?！俊灸茉鰪娒富钚缘奈镔|(zhì)，稱為酶的激活劑(activator)。激活劑大多為金屬離子，少數(shù)為陰離子?！俊颈硎痉磻俣葹樽畲蠓磻俣纫话霑r的S。Km為酶的特征性常數(shù)，其單位為mmol/L?！课濉柎痤}以乳酸脫氫酶(LDH)為例，說明同工酶的生理及病理意義?！救樗崦摎涿赣蒑、H兩種共4個亞基組成，。存在于心肌中的LDH主要由4個H亞基構(gòu)成(LDH)；存在于骨烙肌及肝中者則主要由4個M亞基構(gòu)成的M(LDH)。其它不同的組織中145所存在的LDH，其H亞基及M亞基的組成比例各有不同，可

49、組成H(LDH)、HM(LDH)、HM(LDH)、HM(LDH)及M(LDH)五種LDH同工酶。這五種同工酶在各器官中的分布和含量不同，各器官組織都有其各自特定的分布酶譜。心肌富含H，故當急性心肌梗塞時或心4肌細胞損傷時，細胞內(nèi)的LDH釋入血中，從同工酶譜的分析中鑒定為H4增髙，則有助于該病的診斷?！吭囀霾豢赡嫘砸种谱饔煤涂赡嫘砸种谱饔玫闹饕獏^(qū)別是什么？【不可逆抑制劑與酶結(jié)合得較牢固，不能用簡單的透析、稀釋等方法除去；可逆性抑制劑與酶結(jié)合得不牢固，可用簡單的透析、稀釋等物理方法除去?！棵概c一般催化劑相比有何異同？【相同點：酶遵守一般催化劑的共同規(guī)律。如它只促進熱力學上允許進行的反應，而不能違反

50、之。即酶只能促進能量（自由能）由髙向低轉(zhuǎn)變的化學反應，而不能反其道而行之，除非外加能量。酶的作用只能使反應加速達到平衡點，而不能改變平衡點。酶雖參與反應，但在反應前后酶的質(zhì)量不變。不同點：酶也具有與一般催化劑不同的特點。酶的催化效率極，髙比一般催化劑髙106-1012倍。酶有髙度特異性：一般催化劑常可催化同一類型的許多種化學反應，對作用物的結(jié)構(gòu)要求不甚嚴格，其反應產(chǎn)物也常多種多樣。酶促反應對作用物的要求有一定的專一性，其所催化的反應通常也只限于一種特定類型，生成特定的產(chǎn)物，無副反應，無副產(chǎn)品。酶促反應有可調(diào)節(jié)性?！颗e例說明酶的三種特異性?！窘^對特異性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的作用物，進行一種專一的

51、反應，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物，稱之為，如脲酶只能催化尿素水解為CO和NH。23相對特異性:特異性較差，可作用于結(jié)構(gòu)類同的一類化合物或化學鍵，如磷酸酶對一般的磷酸酯都能水解，不論是甘油磷酸酯，葡萄糖磷酸酯或酚磷酸酯;當然其水解速度會有所差別。立體異構(gòu)特異性:只能催化一種立體異構(gòu)體進行反應，或其催化的結(jié)果只能生成一種立體異構(gòu)體。如體內(nèi)合成蛋白質(zhì)的氨基酸均為L型，所以體內(nèi)代謝氨基酸的酶，絕大多數(shù)均只能作用于L型氨基酸，而不能作用于D型氨基酸?！亢喪鯧m和Vmax的意義?！綤m的意義：Km表示反應速度為最大反應速度一半時的S。Km為酶的特征性常數(shù)，其單位為mmol/L。當SKm時，反應速度達到最大反應

52、速度V。當SKm時，反應速度v與作用物濃度S成正比。這是利用酶的催化作用以測定作用物濃度的條件。k2很小時，Km方可代表Ks,反映了酶與作用物親和力的大小。同工酶的Km值不同，可借Km以鑒別當。Vm的意義：Vm最大速度，底物飽和時的反應速度。】說明溫度對酶促反應速度的影響及其使用價值?！?1)溫度對酶促反應有雙重影響。若自低溫開始，逐漸增高溫度，則酶反應速度也隨之增加。但到達一定限度后，繼續(xù)增加溫度、酶反應速度反而下降。高溫條件酶變性失活。低溫條件下酶活性降低甚至無活性，但不破壞酶。酶促反應速度最快時的溫度為最適溫度。體外測定酶活性時要保持溫度恒定。要在低溫下保存酶制劑。發(fā)熱病人消耗多，應及時

53、采取降溫措施。】說明酶原與酶原激活的意義。【酶原激活具有重要的生理意義，一方面保證合成酶的細胞本身的蛋白質(zhì)不受蛋白酶的水解破壞；另一方面保證合成的酶在特定部位和環(huán)境中發(fā)揮其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是為了幫助腸中食物蛋白質(zhì)的消化水解，設(shè)想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，豈非使胰腺本身的組織蛋白均遭破壞。急性胰腺炎就是因為存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等，就地被激活所致。又如，血液中雖存在有凝血酶原，但卻不會在血管中引起大量凝血。只有當出血時，血管內(nèi)皮損傷暴露的膠原纖維所含的負電荷，活化了凝血因子XII，進而將凝血酶原激活成凝血酶，乃使血液凝固，以防止大量出血。】對活細胞的實驗測定

54、表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大髙于K或大大低于K呢？mm【據(jù)VS的米氏曲線，當?shù)孜餄舛却蟠蟮陀贙值時，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經(jīng)濟；當?shù)孜餄舛却蟠篌{于K：值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應速度變化不大，不利于反應速度的調(diào)節(jié)；當?shù)孜餄舛仍贙m值附近時，反應速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應速度的調(diào)節(jié)?！吭诤芏嗝傅幕钚灾行木蠬is殘基參與，請解釋？【酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪唑基pK值為6.07.0,在生理條件下，一半解離，一半不解離，因此既可以作為質(zhì)子供體(不解離部分)，又可以作為質(zhì)子受體(解離部分)，既是

55、酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應，因此常參與構(gòu)成酶的活性中心】計算：(1)對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=K時，若V=35umol/min,Vmmax是多少umol/min?當S=2X10-5mo/L，V=40umol/min，這個酶的K是多少？若I表示競爭性抑制劑，K=4X10-5mol/L，當S=3X10-2mol/L和l=3X10-5mol/L時，v是多少？1若I是非競爭性抑制劑，在K、S和I條件與(3)中相同時，V是多少？計算S=1.0X10-6mol/L和s=1.0X10-imol/L時的v?計算S=2.0X10-3mol/L或S=2.0X10-6mol/L時最初5mi

56、n內(nèi)的產(chǎn)物總量？假如每一個反應體系中酶濃度增加到4倍時，Km，Vmax是多少【(1)當S二K時，V=1/2V，則V=2X35=70umol/min；因為V=V/(1+K/s)，所以K=(V/V-1)s=1.5X10-5mol/L；因為SK,I，所以V=V=70umOl/min；mmaxV=V/(1+I/Ki)=40umol/min。】六本章要點總結(jié)：在生物體的活細胞中每分每秒都進行著成千上萬的大量生物化學反應，而這些反應卻能有條不紊地進行且速度非?？?，使細胞能同時進行各種降解代謝及合成代謝，以滿足生命活動的需要。生物細胞之所以能在常溫常壓下以極高的速度和很大的專一性進行化學反應，這是由于生物細胞中存在著生物催化劑酶。酶是生物體活細胞產(chǎn)生的具有特殊催化能力的蛋白質(zhì)。酶作為一種生物催化劑不同于一般的催化劑，它具有條件溫和、催化效率高、高度專一性和酶活可調(diào)控性等催化特點。酶可分為氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構(gòu)酶類和合成酶