第1節(jié)降低化學反應活化能的酶

1、第1節(jié)降低化學反應活化能的能第1節(jié)降低化學反應活化能的酶一、教學目標 1.說明酶在細胞代謝中的作用、本質和特性。2.通過閱讀分析“關于酶本質的探索”的資料，認同科學是在不斷的探索和爭論中前進的。3.進行有關的實驗和探究，學會控制自變量，觀察和檢測因變量的變化，以及設置對照組和重復實驗。二、教學重點和難點1.教學重點酶的作用、本質和特性。2.教學難點（1）酶降低化學反應活化能的原理。（2）控制變量的科學方法。三、教學策略從教材提供的問題探討一一斯帕蘭札尼研究鷹的消化作用進入學習情境，是有趣的，并能和學生已有經(jīng)驗對消化酶的 了解結合起來。要先提出細胞代謝的概念，細胞代謝是課標明確提出的一級主題，細

2、胞代謝過程離不開降低化學反應活化能的酶。學生對酶的認識有限但對催化劑的作用比較熟悉， 教學中可以利用學 生對無機催化劑的知識基礎作為切入點， 引導學生進入新課學習?？?以介紹幾種無機催化劑的作用，讓學生說出無機催化劑催化的特點和 條件，然后讓學生思考生命活動是一系列的化學反應，這些化學反應發(fā)生的環(huán)境條件是什么？學生比較容易想到細胞內的環(huán)境是一個常溫常壓的狀態(tài)，在這種環(huán)境狀態(tài)下發(fā)生的化學反應， 應該有適合的生 物催化劑酶，由此引入酶的學習。既然學生們知道無機催化劑的作用，就讓學生通過比較實驗來認識酶的催化作用以及與無機催 化劑的差別。教師可以給學生一些具體數(shù)字，加深學生的印象，在做 實驗時感悟酶

3、作為催化劑的突出特點高效。質量分數(shù)為20%的新鮮肝臟研磨液1滴質量分數(shù)為3.5%的氯化鐵溶液 1滴生物催化劑：過氧化氫酶所含酶的相對數(shù)量：1無機催化劑：fe3+fe3+的相對數(shù)量：25萬教師在安排學生做實驗時要注意學生對實驗的理解， 落實好本節(jié)課的目標。本節(jié)課的實 驗需要設置實驗組和對照組，建議教師利用直觀的手段（繪圖或電子 幻燈等）將實驗的裝置特別是實驗組和對照組的裝置分別向學生展示，以增加學生實驗操作和討論的效率。本節(jié)課大約需要23課時完成。其中酶的作用和本質需約 12課時，酶的特性需要1課時。 關于酶的概念，課程標準要求層次為理解，這就意味著學生能夠對酶 的概念進行闡述、解釋。這就需要教

4、師在將酶的概念闡述清楚的基礎 之上，通過實驗和生活生產(chǎn)實踐中的實例讓學生體會酶的概念，落實課標的要求。本節(jié)課的標題是“降低化學反應活化能的酶”，針對這一定語，教師可以問問學生對“降低化學反應活化能”有什么認識，教師要充分利用教材上形象、直觀的圖片和文字說明，讓學生明 確催化劑可以降低化學反應的活化能， 而且與無機催化劑相比較，生 物催化劑酶有突出的優(yōu)越性。然后讓學生帶著問題進入本節(jié)課的實驗。在實驗前教師可以搜集一些數(shù)據(jù)列在黑板上，如下表。表12在20 C測得的過氧化氫分解的活化能條件 活化能/kj - mol-1沒有催化劑催化用膠態(tài)鉗催化用過氧化氫酶催化 755429在介紹酶的本質時，教材上的

5、資料分析很重要，充分利用資料中酶的發(fā)現(xiàn)歷史有助于學生加深對酶本質的認 識。在資料分析的教學中，教師可以讓學生自己閱讀資料，但這必須 建立在教師精心設置的問題之后，要盡量避免在課堂教學中學生漫無 目的、無針對性地閱讀。教師也可以利用教材上的資料精心設計教學， 帶領學生回顧酶的發(fā)現(xiàn)歷史，挖掘科學家從生活現(xiàn)象中發(fā)現(xiàn)問題、 不 斷探究、不斷進行實驗，最終揭示酶的本質的探索歷程，幫助學生理 解絕大多數(shù)酶是蛋白質的事實。共 5頁，當前第1頁12345 在學 習酶的特性時，學生對于酶已經(jīng)有了一定的認識基礎了， 在這個基礎 上讓學生判斷酶作為生物催化劑催化化學反應時應具備哪些特點。這里需要提醒學生的是，絕大多

6、數(shù)的酶是蛋白質，從蛋白質的特性上去 思考酶的特性。通過前面的實驗，學生已經(jīng)對酶的催化效率有了感性認識，讓學生接著思考酶催化反應是否應在其分子結構上有特定的活性部位，而這個活性部位恰恰就是酶具有專一性的原因。酶與底物之間具有鎖匙關系，一種酶只能催化一種或一類化學反應， 這種高度的專一性保證了生命活動有條不紊地進行。在學習影響酶活性的條件時，教師要重視教材上提供的探究活動， 要讓學生親自獲得酶的活性受到溫度和酸堿度影響的實驗證據(jù)，還可以通過定量化的探究實驗認識酶活性的范圍，當然，這是較高層次的要求。四、答案和提示 （一）問題探討1.這個實驗要解決的問題是：鳥類的胃是否只有物理性消化，沒有化學性消化

7、？2.是胃內的化學物質將肉塊分解了。3.提示：收集胃內的化學物質，看看這些物質在體外是否也能將肉塊分解。（二）實驗1.2號試管放出的氣泡多。這一現(xiàn)象說明加熱能促進過氧化氫的分解，提高反應速率。2.不能。3.說明fecl3中的fe3+和新鮮肝臟中的過氧化氫酶都能加快過氧化氫分解的速率。4.4號試管的反應速率比3號試管快得多。說明過氧化氫酶比fe3+的催化效率高得多。細胞內每時每刻都在進行 著成千上萬種化學反應，這些化學反應需要在常溫、常壓下高效率地進行，只有酶能夠滿足這樣的要求，所以說酶對于細胞內化學反應的（三）資料分析順利進行至關重要。1.巴斯德認為發(fā)酵與活細胞有關是合理的，但是認為發(fā)酵是整個

8、細胞而不是細胞中的某些物 質在起作用是不正確的；李比希認為引起發(fā)酵的是細胞中的某些物質 是合理的，但是認為這些物質只有在酵母細胞死亡并裂解后才能發(fā)揮 作用是不正確的。2.提示：巴斯德是微生物學家，特別強調生物體或細胞的作用；李比希是化學家，傾向于從化學的角度考慮問題。 他們的爭論促使后人把對酶的研究的目標集中在他們爭論的焦點上， 使科學研究更加有的放矢。3.畢希納的實驗說明，酵母細胞中的某些物質能夠在酵母細胞破碎后繼續(xù)起催化作用，就像在活酵母細胞 中一樣。4.薩姆納歷時9年用正確的科學方法，堅持不懈、百折不撓的科學精神，將酶提純出來。成功屬于不畏艱苦的人。（四）旁欄思考題絕大多數(shù)酶是蛋白質，強

9、酸、強堿、高溫等劇烈條件都會影響到蛋白質的結構，所以酶比較“嬌氣”。（五）第一小節(jié)練習 基礎題1.巴斯德：發(fā)酵與活細胞有關，發(fā)酵是整個細胞而不是細胞中的某些物質在起作用。李比希：引起發(fā)酵的是細胞中的某些物質，但是這些物質只有在酵母細胞死亡并裂解后才能發(fā) 揮作用。 畢希納：酵母細胞中的某些物質能夠在酵母細胞破碎后 繼續(xù)起催化作用，就像在活酵母細胞中一樣。薩姆納：酶是蛋白質。2.提示：（1）細胞內每時每刻都在進行著成千上萬種化學反應，這些化學反應需要高效率地進行， 酶的催化效率比無機催化劑高 得多。（2）細胞內的化學反應需要在常溫、常壓、酸堿度適中等溫和條件下進行，無機催化劑常常需要輔助以高溫、高

10、壓、強酸、 強堿等劇烈條件才能有較高的催化效率。共 5頁，當前第2頁12345 3.d。拓展題 1.提示：可用第2章中學過的鑒定蛋白質的方法。在薩姆納之前，之所以很難鑒定酶的本質，主要是因為細胞中酶的提 取和純化非常困難。2.提示：（1）如四膜蟲的rrna前體具有催化活性。（2）目前已有發(fā)現(xiàn)具催化活性的dna的報道。（六）第二小節(jié)練習基礎題1.b。2.b。3.提示：這個模型中a代表某類酶，b代表反應底物，c和d代表反應產(chǎn)物。這個模型的含義是： 酶a與底物b專一性結合，催化反應的發(fā)生，產(chǎn)生了產(chǎn)物 c和d。這 個模型揭示了酶的專一性。拓展題 1. （1） a點：隨著反應底物濃度的增加，反應速率加快

11、。b點：反應速率在此時達到最高。c 點：反應速率不再隨反應底物濃度的增加而升高，維持在相對穩(wěn)定的水平。（2）如果a點時溫度升高10 C,曲線上升的幅度變小。因為圖中原曲線表示在最適溫度下催化速率隨底物濃度的變化。溫度高于或低于最適溫度，反應速率都會變慢。（3）該曲線表明，b點的反應底物的濃度足夠大，是酶的數(shù)量限制了反應速率的提高， 這時加入少量的酶，會使反應速率加快（圖略）。五、參考資料1.什么是活化能？在一個化學反應體系中，反應開始時，反應物分子的平均能量水平較低，為“初態(tài)”。在反應的任何一瞬間反應物中都有一部分分子具有了比初態(tài)更高一些的能量， 高出的這一部分能量 稱為“活化能”。活化能的定

12、義是，在一定溫度下一摩爾底物全部進 入活化態(tài)所需要的自由能，單位是焦/摩爾，單位符號是j/mol。2.酶催化作用的特點生物體內的各種化學反應，幾乎都是由酶催化的。酶所催化的反應叫酶促反應。酶促反應中被酶作用的物質叫做底 物。經(jīng)反應生成的物質叫做產(chǎn)物。酶作為生物催化劑，與一般催化劑 有相同之處，也有其自身的特點。相同點：（1）改變化學反應速率，本身不被消耗；（2）只能催化熱力學允許進行的反應；（3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；（4）降低活化能，使速率加快。不同點：（1）高效性，指催化效率很高，使得反應速率很快；（2）專一性，任何一種酶只作用于一種或幾種相 關的化合物，這就

13、是酶對底物的專一性；（3）多樣性，指生物體內具有種類繁多的酶；（4）易變性，由于大多數(shù)酶是蛋白質，因而會被高 溫、強酸、強堿等破壞；（5）反應條件的溫和性，酶促反應在常溫、 常壓、生理ph條件下進行；（6）酶的催化活性受到調節(jié)、控制；（7）有些酶的催化活性與輔因子有關。3.酶的化學本質及其組成酶的化學本質除了具有催化活性的 rna之外幾乎都是蛋白質。但是， 不能說所有的蛋白質都是酶，只是具有催化作用的蛋白質，才稱為酶。證明酶的化學本質是蛋白質的證據(jù)有以下幾條。（1）酶經(jīng)酸堿水解后的最終產(chǎn)物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。（2）酶是具有空間結構的生物大分子，凡使蛋白質變性的因素都可使酶變性失活

14、。（3）酶是兩性電解質，在不同ph值下呈現(xiàn)不同的離子狀態(tài)，在電場中向某一電極泳動，各自具有特定的等電點。（4）酶和蛋白質一樣，具有不能通過半透膜等膠體性質。（5）酶也有蛋白質所具有的化學呈色反應。（6）與蛋白質的分子量相似，結構相似。（7）在物理、化學因素作用下，也可變性沉淀。（8）做元素分析，與蛋白質的元素含量相似，可以用氨基酸人工合成。共5頁，當前第3頁12345 按照酶的化學組成可以將酶分為以下兩類。（1）單純蛋白質酶 有些酶只是多肽鏈，除了氨基酸不含任何其他化學物質，也就是說有些酶是單純蛋白質，如胰臟的核糖核酸酶、淀粉酶等。（2）結合蛋白質酶 有些酶除了蛋白質外，還含有一些對熱穩(wěn)定的非

15、蛋白質類小分子物質或金屬離子， 即由蛋白質部分和非蛋白質部分組成。結合蛋白質酶的蛋白質部分稱為脫輔酶， 非蛋白質部分稱為輔因子。脫輔酶與輔因子結合后所形成的復合物稱為 “全酶”，即全酶二脫輔酶+輔因子。在酶催化時，一定要有脫輔酶和輔因子同時存在才起作用，二者各自單獨存在時，均無催化作用。脫 輔酶部分決定酶催化的專一性，輔酶（輔基）在酶催化中通常是起著 電子、原子或某些化學基團的傳遞作用，大部分輔酶是維生素或維生 素的衍生物。4.酶的簡單分類國際酶學委員會（i. e. c）規(guī)定，按酶促反應的性質，可把酶分成六大類。（1）氧化還原酶類 指催化氧化還原反應的酶類，又可分為氧化酶和脫氫酶兩類，如乳酸脫

16、 氫酶、琥珀酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶等。（2）轉移酶類 指催化化合物某些基團的轉移，即將一種分子上的某一基 團轉移到另一種分子上的酶類，如轉甲基酶、轉氨酶、己糖激酶、磷 酸化酶等。（3）水解酶類 指催化底物發(fā)生水解反應的酶類，如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。（4）裂合酶類 指催化從底物移去一個基團而形成雙鍵的反應及其逆反應的酶類，如檸檬酸合 成酶、醛縮酶等。（5）異構酶類指催化各種同分異構體之間相互轉化的酶類，如磷酸丙糖異構酶、消旋酶等。（6）連接酶類 指5.催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時還必須偶聯(lián)有atp的磷酸 鍵斷裂的酶類，如谷氨酰胺合成酶、氨基酸一trna連接酶等

17、。酶的作用機理酶催化反應的某些獨特性質為許多酶促反應所共有，可概括如下。（1）酶反應可分為兩類，一類反應僅僅涉及到電子的轉移，另一類反應涉及到電子和質子兩者或者其他基團的轉 移，大部分反應屬于第二類。（2）酶的催化作用是由氨基酸側鏈上的功能基團和輔酶為媒介的。（3）酶催化反應的最適 ph范圍通常是狹小的。（4）與底物相比較，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。這是因為在大多數(shù)情況下，只有活性部 位圍著底物。止匕外，一個巨大的酶結構對穩(wěn)定活性部位的構象是必要 的。（5）酶除了具有進行催化反應所必需的活性基團外，還有別的特性，使酶促反應的進行更有利，并使更復雜的多底物反應按一 定途徑進行，

18、這些已超過了較簡單的催化劑的范疇。 酶的復雜的折疊 結構使這些作用成為可能。6.影響酶作用的因素酶的催化活性的強弱以單位時間（每分）內底物減少量或產(chǎn)物生成量來表示。研 究某一因素對酶促反應速率的影響時，應在保持其他因素不變的情況 下，單獨改變研究的因素。影響酶促反應的因素常有：酶的濃度、底物濃度、ph值、溫度、抑制劑、激活劑等。具變化規(guī)律有以下特 點。（1）酶濃度對酶促反應的影響在底物足夠，其他條件固定的條件下，反應系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質及其他不利于酶發(fā)揮11來源網(wǎng)絡整理，僅供供參考作用的因素時，酶促反應的速率與酶濃度成正比。（2）底物濃度對酶促反應的影響在底物濃度較低時，反應速率隨底物

19、濃度增加而 加快，反應速率與底物濃度近乎成正比；在底物濃度較高時，底物濃 度增加，反應速率也隨之加快，但不顯著；當?shù)孜餄舛群艽?，且達到 一定限度時，反應速率就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度， 反應速率幾乎不再改變。共5頁，當前第4頁12345（3） ph對酶促反應的影響每一種酶只能在一定限度的 ph范圍內才表現(xiàn)活性， 超過這個范圍酶就會失去活性。在一定條件下，每一種酶在某一個ph時活力最大，這個ph稱為這種酶的最適pho（4）溫度對酶促反應的影響酶促反應在一定溫度范圍內反應速率隨溫度的升高而 加快；但當溫度升高到一定限度時，酶促反應速率不僅不再加快反而 隨著溫度的升高而下降。在一定條件

20、下，每一種酶在某一溫度時活力 最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。（5）激活劑對酶促反應的影響激活劑可以提高酶活性， 但不是酶活性所必需的。激活劑大 致分兩類：無機離子和小分子化合物。（6）抑制劑對酶促反應的影響抑制劑使酶活性下降，但不使酶變性。抑制劑作用機制分兩種： 可逆的抑制作用和不可逆的抑制作用。7.酶研究的歷史與現(xiàn)狀新陳代謝是生命活動的基礎，是生命活動最重要的特征。而構成新陳代謝的許多復雜而有規(guī)律的物質變化和能量變化，都是在酶催化下進行的。生物的生長發(fā)育、繁殖、遺傳、運動、神經(jīng)傳導等生命活動都 與酶的催化過程緊密相關，可以說，沒有酶的參加，生命活動一刻也 不能進行。因此，從酶作用的分子

21、水平上研究生命活動的本質及其規(guī) 律無疑是十分重要的。人們對酶的認識起源于生產(chǎn)和生活實踐。我國人民在八千年以前就開始利用酶。約公元前21世紀夏禹時代，人們就會釀酒。公元前12世紀周代已能制作飴糖和醬。2 000多年前， 春秋戰(zhàn)國時期已知用曲治療消化不良的疾病。凡此種種情況都說明， 雖然我們祖先并不知道酶為何物，也無法了解其性質，但根據(jù)生產(chǎn)和生活經(jīng)驗的積累，已把酶利用到相當廣泛的程度。西方國家19世紀對釀酒發(fā)酵過程進行大量研究。18xx年j.gaylussac發(fā)現(xiàn)酵母可將糖類 轉化為酒精。1857年微生物學家pasteur等人提出酒精發(fā)酵是酵母細 胞活動的結果，他認為只有活的酵母才能進行發(fā)酵。li

22、ebig反對這種觀點，他認為發(fā)酵現(xiàn)象是由溶解于酵母溶液中的酶引起的。直到1897年，buchner兄弟用石英砂磨碎酵母細胞，制備了不含酵母細胞的提 取液，并證明此不含細胞的酵母提取液也能使糖類發(fā)酵，說明發(fā)酵與細胞的活動無關，發(fā)酵是酶在起作用，從而獲得了19xx年諾貝爾化學獎。1833年payen和persoz從麥芽的水抽提物中，用酒精沉淀得到了 一種對熱不穩(wěn)定的物質，它可使淀粉水解為可溶性糖。他們把這 種物質稱為淀粉酶制劑，其意思是“分離”，表示可以從淀粉中分離 出可溶性糖來。盡管當時它還是一個很粗的酶制劑，但由于他們采用了最簡單的提純方法，得到了一個無細胞制劑，并指出了它的催化特 性和熱不穩(wěn)

23、定性，涉及到酶的一些本質性問題，所以人們認為payen和persoz首先發(fā)現(xiàn)了酶。1878年kuhne才給酶一個統(tǒng)一的名詞，叫 enzyme,這個字來自希臘文，其意思是“在酵母中”。1835年至1837 年，berzelius提出了催化作用的概念，該概念的產(chǎn)生對酶學和化學的 發(fā)展都是十分重要的。可見，對于酶的認識一開始就與它具有催化作 用的能力聯(lián)系在一起。1894年fisher提出了酶與底物作用的“鎖與鑰 匙”學說，用以解釋酶作用的專一性。19xx年henri提出了酶與底物 作用的中間復合物學說。19xx年michalis和menten根據(jù)中間復合物學說，導出了米氏方程，對酶反應機制的研究是一個重要突破。1925年briggs和handane對米氏方程作了一個重要修正，提出了穩(wěn)態(tài)學說。 1926年美國化學家sumner從刀豆提取出了月尿酶并獲得結晶， 證明月尿 酶具有蛋白質性質。直到1930年至1936年間，northrop和kunitz得 到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶結晶，并用相應方法證實酶 是一種蛋白質后，酶是蛋白質的屬