王鏡巖《生物化學》課后習題詳細解答Word版

1、生物化學（第三版）課后習題詳細解答第三章 氨基酸提要-氨基酸是蛋白質(zhì)的構件分子，當用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。參與蛋白質(zhì)組成的基本氨基酸只有20種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質(zhì)中存在，但它們都是在蛋白質(zhì)生物合成后由相應是基本氨基酸（殘基）經(jīng)化學修飾而成。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外，還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細胞中，有的是-、-或-氨基酸，有些是D型氨基酸。氨基酸是兩性電解質(zhì)。當pH接近1時，氨基酸的可解離基團全部質(zhì)子化，當pH在13左右時，則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一pH（因不同氨基酸而異），

2、氨基酸以等電的兼性離子（H3N+CHRCOO-）狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點，用pI表示。所有的-氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應。-NH2與2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用產(chǎn)生相應的DNP-氨基酸（Sanger反應）；-NH2與苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相應氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反應）。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑（如過甲酸）或還原劑（如巰基乙醇）斷裂。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化則成二硫鍵。這幾個反應在氨基酸荷蛋白質(zhì)化學中占有重要地位。除甘氨酸外-氨基酸的-碳是一個手性碳原子，因此-氨基酸具有光學活性。比旋是-氨基酸

3、的物理常數(shù)之一，它是鑒別各種氨基酸的一種根據(jù)。參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)。核磁共振（NMR）波譜技術在氨基酸和蛋白質(zhì)的化學表征方面起重要作用。氨基酸分析分離方法主要是基于氨基酸的酸堿性質(zhì)和極性大小。常用方法有離子交換柱層析、高效液相層析（HPLC）等。習題1.寫出下列氨基酸的單字母和三字母的縮寫符號：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。見表3-1表3-1 氨基酸的簡寫符號名稱三字母符號單字母符號名稱三字母符號單字母符號丙氨酸(alanine)AlaA亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(argin

4、ine)ArgR賴氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines)AsnN甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)Met M天冬氨酸(aspartic acid)AspD苯丙氨酸(phenylalanine)PheFAsn和/或AspAsxB半胱氨酸(cysteine)CysC脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutamine)GlnQ絲氨酸(serine)SerS谷氨酸(glutamic acid)GluE蘇氨酸(threonine)ThrTGln和/或GluGlsZ甘氨酸(glycine)GlyG色氨酸(tryptophan)TrpW組氨酸(histidine)H

5、isH酪氨酸(tyrosine)TyrY異亮氨酸(isoleucine)IleI纈氨酸(valine)ValV2、計算賴氨酸的-NH3+20%被解離時的溶液PH。9.9解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (見表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.833、計算谷氨酸的-COOH三分之二被解離時的溶液pH。4.6解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25 pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、計算下列物質(zhì)0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸鹽酸鹽；(b)亮氨酸鈉鹽；(c)等電亮氨酸。(a)約1.46,(b

6、)約11.5, (c)約6.055、根據(jù)表3-3中氨基酸的pKa值，計算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。pI:6.02;5.02;3.22;10.76解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2） pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的處于等電點的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，問所得溶液的pH是多少？如果加入0.3mol NaOH以代替

7、HCl時，pH將是多少？pH：2.71；9.237、將丙氨酸溶液（400ml）調(diào)節(jié)到pH8.0，然后向該溶液中加入過量的甲醛，當所得溶液用堿反滴定至Ph8.0時，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。問起始溶液中丙氨酸的含量為多少克？4.45g8、計算0.25mol/L的組氨酸溶液在pH6.4時各種離子形式的濃度（mol/L）。His2+為1.78×10-4，His+為0.071，His0為2.8×10-49、說明用含一個結(jié)晶水的固體組氨酸鹽酸鹽（相對分子質(zhì)量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH配制1LpH6.5的0.2mol/L組氨酸鹽緩沖液

8、的方法取組氨酸鹽酸鹽41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/L KOH，用水稀釋至1L10、為什么氨基酸的茚三酮反映液能用測壓法定量氨基酸？解：茚三酮在弱酸性溶液中與-氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨脫羧反映，（其反應化學式見P139），其中，定量釋放的CO2可用測壓法測量，從而計算出參加反應的氨基酸量。11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在20cm旋光管中測得的旋光度為+1.81º。計算L-亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋（a）。a=+15.1º12、標出異亮氨酸的4個光學異構體的（R，S）構型名稱。參考圖3-1513、甘氨酸

9、在溶劑A中的溶解度為在溶劑B中的4倍，苯丙氨酸在溶劑A中的溶解度為溶劑B中的兩倍。利用在溶劑A和B之間的逆流分溶方法將甘氨酸和苯丙氨酸分開。在起始溶液中甘氨酸含量為100mg ，苯丙氨酸為81mg ，試回答下列問題：(1)利用由4個分溶管組成的逆流分溶系統(tǒng)時，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一號分溶管中含量最高？（2）在這樣的管中每種氨基酸各為多少毫克？（1）第4管和第3管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe解：根據(jù)逆流分溶原理，可得：對于Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(動相)/p（靜相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5) 4個分溶

10、管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125對于Phe：Kd = CA/CB = 2 = q(動相)/p（靜相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3) 4個分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4個分溶管組成的分溶系統(tǒng)中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg14、指出

11、在正丁醇：醋酸：水的系統(tǒng)中進行紙層析時，下列混合物中氨基酸的相對遷移率（假定水相的pH為4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His.Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>SerHis解：根據(jù)P151 圖3-25可得結(jié)果。15將含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和賴氨酸(pI

12、=5.98)的檸檬酸緩沖液，加到預先同樣緩沖液平衡過的強陽離交換樹脂中，隨后用愛緩沖液析脫此柱，并分別收集洗出液，這5種氨基酸將按什么次序洗脫下來？Asp, Thr, Gly, Leu, Lys解：在pH3左右，氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小次序是減刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出順序大體上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是堿性氨基酸，由于氨基酸和樹脂之間還存在疏水相互作用，所以其洗脫順序為：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。第四章 蛋白質(zhì)的共價結(jié)構提要蛋白質(zhì)分子是由一條或多條肽鏈構成的生物大分子。多肽鏈是由氨基酸

13、通過肽鍵共價連接而成的，各種多肽鏈都有自己特定的氨基酸序列。蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量介于6000到1000000或更高。蛋白質(zhì)分為兩大類：單純蛋白質(zhì)和綴合蛋白質(zhì)。根據(jù)分子形狀可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白質(zhì)。此外還可按蛋白質(zhì)的生物學功能分類。為了表示蛋白質(zhì)結(jié)構的不同組織層次，經(jīng)常使用一級結(jié)構、二級結(jié)構、三級結(jié)構和四級結(jié)構這樣一些專門術語。一級結(jié)構就是共價主鏈的氨基酸序列，有時也稱化學結(jié)構。二、三和四級結(jié)構又稱空間結(jié)構（即三維結(jié)構）或高級結(jié)構。蛋白質(zhì)的生物功能決定于它的高級結(jié)構，高級結(jié)構是由一級結(jié)構即氨基酸序列決定的，二氨基酸序列是由遺傳物質(zhì)DNA的核苷酸序列規(guī)定的。肽鍵（CONH）是連接多

14、肽鏈主鏈中氨基酸殘缺的共價鍵，二硫鍵是使多肽鏈之間交聯(lián)或使多肽鏈成環(huán)的共價鍵。多肽鏈或蛋白質(zhì)當發(fā)生部分水解時，可形成長短不一的肽段。除部分水解可以產(chǎn)生小肽之外，生物界還存在許多游離的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶體的熔點都很高，這說明短肽的晶體是離子晶格、在水溶液中也是以偶極離子存在的。測定蛋白質(zhì)一級結(jié)構的策略是：（1）測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈數(shù)目；（2）拆分蛋白質(zhì)分子的多肽鏈；（3）斷開多肽鏈內(nèi)的二硫橋；（4）分析每一多肽鏈的氨基酸組成；（5）鑒定多肽鏈的N-末端和C-末端殘基；（6）斷裂多肽鏈成較小的肽段，并將它們分離開來；（7）測定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重疊肽重建完整多肽鏈的一級結(jié)構；

15、（9）確定半胱氨酸殘基形成的S-S交聯(lián)橋的位置。序列分析中的重要方法和技術有：測定N-末端基的苯異硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽鏈局部斷裂的酶裂解和CNBr化學裂解，斷裂二硫橋的巰基乙醇處理，測定肽段氨基酸序列的Edman化學降解和電噴射串聯(lián)質(zhì)譜技術，重建多肽鏈一級序列的重疊肽拼湊法以及用于二硫橋定位的對角線電泳等。在不同生物體中行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)稱同源蛋白質(zhì)。同源蛋白質(zhì)具有明顯的序列相似性(稱序列同源),兩個物種的同源蛋白質(zhì)，其序列間的氨基酸差異數(shù)目與這些物種間的系統(tǒng)發(fā)生差異是成比例的。并根據(jù)同源蛋白質(zhì)的氨基酸序列資料建立起進化樹。同源蛋白質(zhì)具有共同的進化

16、起源。在生物體內(nèi)有些蛋白質(zhì)常以前體形試合成，只有按一定方式裂解除去部分肽鏈之后才出現(xiàn)生物活性，這一現(xiàn)象稱蛋白質(zhì)的激活。血液凝固是涉及氨基酸序列斷裂的一系列酶原被激活的結(jié)果，酶促激活的級聯(lián)放大，使血凝塊迅速形成成為可能。凝血酶原和血清蛋白原是兩個最重要的血凝因子。血纖蛋白蛋白原在凝血酶的作用下轉(zhuǎn)變?yōu)檠宓鞍啄龎K（血塊的主要成分）。我國在20世紀60年代首次在世界上人工合成了蛋白質(zhì)結(jié)晶牛胰島素。近二、三十年發(fā)展起來的固相肽合成是控制合成技術上的一個巨大進步，它對分子生物學和基因工程也就具有重要影響和意義。至今利用Merrifield固相肽合成儀已成功地合成了許多肽和蛋白質(zhì)。習題1.如果一個相對分子

17、質(zhì)量為12000的蛋白質(zhì)，含10種氨基酸，并假設每種氨基酸在該蛋白質(zhì)分子中的數(shù)目相等，問這種蛋白質(zhì)有多少種可能的排列順序？10100解：1012000/120=10100 2、有一個A肽，經(jīng)酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然兩個NH3分子組成。當A肽與FDNB試劑反應后得DNP-Asp；當用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將A肽用胰蛋白酶降解時，得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4時，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val）可給除DNP-His，在pH6.4時，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時，

18、也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4時全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4時帶正電荷。問A肽的氨基酸序列如何？Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val解：1、N-末端分析：FDNB法得：Asp-； 2、C-末端分析：羧肽酶法得：-Val； 3、胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸殘基的羧基形成的肽鍵，得到的是以Arg和Lys為C-末端殘基的肽斷。酸水解使AsnAsp+ NH4+，由已知條件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-( )-( )-Val； 4、FDNB法分析N-末端得

19、DNP-His，酸水解使GlnGlu+NH4+由已知條件（His、Glu、Val）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-His-Gln-Val； 5、糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵。由題，得到的一條肽（Asp、Ala、Tyr）結(jié)合（3）、（4）可得該肽的氨基酸序列為：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val3、某多肽的氨基酸序列如下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu- Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-

20、Gly-Glu_Glu-Lys。（1）如用胰蛋白酶處理，此多肽將產(chǎn)生幾個肽？并解釋原因（假設沒有二硫鍵存在）；（2）在pH7.5時，此多肽的凈電荷是多少單位？說明理由（假設pKa值：-COOH4.0；- NH3+6.0；Glu和Asp側(cè)鏈基4.0；Lys和Arg側(cè)鏈基11.0；His側(cè)鏈基7.5；Cys側(cè)鏈基9.0；Tyr側(cè)鏈基11.0）；（3）如何判斷此多肽是否含有二硫鍵？假如有二硫鍵存在，請設計實驗確定5，17和23位上的Cys哪兩個參與形成？（1）4個肽；（2）-2.5單位；（3）如果多肽中無二硫鍵存在，經(jīng)胰蛋白酶水解后應得4個肽段；如果存在一個二硫鍵應得3個肽段并且個肽段所帶電荷不同，

21、因此可用離子交換層析、電泳等方法將肽段分開，鑒定出含二硫鍵的肽段，測定其氨基酸順序，便可確定二硫鍵的位置4、今有一個七肽，經(jīng)分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產(chǎn)生-DNP-氨基酸。經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。這兩個肽段分別與FDNB反應，可分別產(chǎn)生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽與胰蛋白酶反應能生成兩個肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結(jié)構怎樣？它是一個環(huán)肽，

22、序列為：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-解：（1）此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產(chǎn)生-DNP-氨基酸，說明此肽不含游離末端NH2，即此肽為一環(huán)肽； （2）糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，由已知兩肽段氨基酸組成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-( )-( )-Tyr-和-( )-( )-( )-Phe-； （3）由（2）得的兩肽段分別與FDNB反應，分別產(chǎn)生DNP-Ser和DNP-Lys可知該兩肽段的N-末端分別為-Ser-和-Lys-，結(jié)合（2）可得：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-( )

23、-( )-Phe-； （4）胰蛋白酶專一斷裂Arg或Lys殘基的羧基參與形成的肽鍵，由題生成的兩肽段氨基酸組成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( )-( )-( )-( )-Lys； 綜合（2）、（3）、（4）可得此肽一級結(jié)構為：-Lys-Pro-Arg-Phe-Ser-Ala-Tyr-5、三肽Lys- Lys- Lys的pI值必定大于它的任何一個個別基團的pKa值，這種說法是否正確？為什么？正確，因為此三肽處于等電點時，七解離集團所處的狀態(tài)是C-末端COO-（pKa=3.0），N末端NH2（pKa8.0），3個側(cè)鏈3（1/3- NH3+）

24、（pKa=10.53）(pKa=10.53),因此pI>最大的pKa值（10.53）6、一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg- Arg-Val-Cys；鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫鍵）時可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。試指出在該天然多肽中二硫鍵的位置。（結(jié)構如下圖）S-SAla-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg

25、-Trp-Cys-Arg-Arg-Val_Cys S S Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys解：嗜熱菌蛋白酶作用專一性較差，根據(jù)題中已知條件： （1）消化原多肽得到（Ala、Cys2、Val），說明鏈1在2位Cys 后及11位Val前發(fā)生斷裂，2位Cys與12位Cys之間有二硫鍵； （2）由鏈1序列可得該肽段序列為：-Phe-Pro-Lys-Arg-； （3）由（1）（2）可知該肽段(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)中必有一Cys來自鏈2，另一Cys為鏈1中8位Cys，即鏈1中8位Cys與鏈2中的一個Cys有二硫鍵；（4）嗜熱菌蛋白酶能水解Tyr、Phe等疏水氨基酸殘基，故此肽（Cys

26、2、Phe）來自鏈2，結(jié)合（3）中含Tyr，可知（3）中形成的二硫鍵為鏈1 8位Cys與鏈2中3位Cys與鏈2中3位Cys之間；（4）中（Cys2、Phe）說明鏈2中1位Cys與5位Cys中有二硫鍵。綜合（1）、（2）、（3）、（4）可得結(jié)果。7、一個十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物：NH4+ Asp Glu Tyr ArgMet Pro Lys Ser Phe并觀察下列事實：（1）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩各四肽和游離的Lys；（3）梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個四肽和一個六肽；（4）溴化氫處理產(chǎn)生一個八肽和一個二肽，用單字母符號表示其序列位NP；（5）胰凝乳蛋

27、白酶處理產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1凈電荷，在pH12時攜帶-3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro解：（1）用羧肽酶A和B處理十肽無效說明該十肽C-末端殘基為-Pro； （2）胰蛋白酶專一斷裂Lys或Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生了兩個四肽和有利的Lys，說明十肽中含Lys-或-Arg-Lys-Lys-或-Arg-Lys-Lys-Arg-Lys-四種可能的肽段，且水解位置在4與5、5與6或4

28、與5、8與9、9與10之間； （3）梭菌蛋白酶專一裂解Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生一個四肽和一個六肽，則可知該十肽第四位為-Arg-； （4）溴化氰只斷裂由Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽后產(chǎn)生一個八肽和一個二肽，說明該十肽第八位或第二位為-Met-；用單字母表示二肽為NP，即-Asn-Pro-，故該十肽第八位為-Met-； （5）胰凝乳蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽，說明該十肽第三位、第六位或第七位為Trp或Phe； （6）一輪Edman降解分析N-末端，根據(jù)其反應規(guī)律，可得N-末端氨基酸殘疾結(jié)構式為

29、：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，還原為-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此為Ser； 結(jié)合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知該十肽的氨基酸序列為：Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro8、一個四肽，經(jīng)胰蛋白酶水解得兩個片段，一個片段在280nm附近有強的光吸收，并且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性。另一片段用溴化氰處理釋放出一個與茚三酮反應呈黃色的氨基酸。寫出此四肽的氨基酸序列。YRMP解：胰蛋白酶酶專一水解Lys和Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有強

30、光吸收且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性，說明該肽段含Tyr和Arg；溴化氰專一斷裂Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應呈黃色的氨基酸，故該肽段為-Met-Pro-；所以該四肽的氨基酸組成為Tyr-Arg-Met-Pro，即YRMP。9蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個十八肽，其序列為CNVRAPETALCARRCOOH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發(fā)生反應，（1）問此肽中存在多少個二硫鍵？（2）請設計確定這些（個）二硫鍵位置的策略。（1）兩個；（2）二硫鍵的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一種情況，用胰蛋

31、白酶斷裂將產(chǎn)生兩個肽加Arg；第二種情況和第三種，將產(chǎn)生一個肽加Arg，通過二硫鍵部分氧化可以把后兩種情況區(qū)別開來。10、敘述用Mernfield固相化學方法合成二肽Lys-Ala。如果你打算向Lys-Ala加入一個亮氨酸殘基使成三肽，可能會掉進什么樣的“陷坑”？第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構提要每一種蛋白質(zhì)至少都有一種構像在生理條件下是穩(wěn)定的，并具有生物活性，這種構像稱為蛋白質(zhì)的天然構像。研究蛋白質(zhì)構像的主要方法是X射線晶體結(jié)構分析。此外紫外差光譜、熒光和熒光偏振、圓二色性、核磁共振和重氫交換等被用于研究溶液中的蛋白質(zhì)構像。穩(wěn)定蛋白質(zhì)構像的作用有氫鍵、范德華力、疏水相互作用和離子鍵。此外二硫鍵在穩(wěn)

32、定某些蛋白質(zhì)的構像種也起重要作用。多肽鏈折疊成特定的構像受到空間上的許多限制。就其主鏈而言，由于肽鏈是由多個相鄰的肽平面構成的，主鏈上只有-碳的二平面角和能自由旋轉(zhuǎn)，但也受到很大限制。某些和值是立體化學所允許的，其他值則不被允許。并因此提出了拉氏構像，它表明蛋白質(zhì)主鏈構象在圖上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。蛋白質(zhì)主鏈的折疊形成由氫鍵維系的重復性結(jié)構稱為二級結(jié)構。最常見的二級結(jié)構元件有螺旋、轉(zhuǎn)角等。螺旋是蛋白質(zhì)中最典型、含量最豐富的二級結(jié)構。螺旋結(jié)構中每個肽平面上的羰氧和酰氨氫都參與氫鍵的形成，因此這種構象是相當穩(wěn)定的。氫鍵大體上與螺旋軸平行，每圈螺旋占3.6個氨基酸殘基，每個殘

33、基繞軸旋轉(zhuǎn)100°，螺距為0.54nm。-角蛋白是毛、發(fā)、甲、蹄中的纖維狀蛋白質(zhì)，它幾乎完全由螺旋構成的多肽鏈構成。折疊片中肽鏈主鏈處于較伸展的曲折（鋸齒）形式，肽鏈之間或一條肽鏈的肽段之間借助氫鍵彼此連接成片狀結(jié)構，故稱為折疊片，每條肽鏈或肽段稱為折疊股或股。肽鏈的走向可以有平行和反平行兩種形式。平行折疊片構象的伸展程度略小于反平行折疊片，它們的重復周期分別為0.65nm和0.70nm。大多數(shù)折疊股和折疊片都有右手扭曲的傾向，以緩解側(cè)鏈之間的空間應力（steric strain）。蠶絲心蛋白幾乎完全由扭曲的反平行折疊片構成。膠原蛋白是動物結(jié)締組織中最豐富的結(jié)構蛋白，有若干原膠原分子

34、組成。原膠原是一種右手超螺旋結(jié)構，稱三股螺旋。彈性蛋白是結(jié)締組織中另一主要的結(jié)構蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)按其外形和溶解度可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白。-角蛋白、絲心蛋白（-角蛋白）、教員蛋白和彈性蛋白是不溶性纖維狀蛋白質(zhì)；肌球蛋白和原肌球蛋白是可溶性纖維狀蛋白質(zhì)，是肌纖維中最豐富的蛋白質(zhì)。球狀蛋白質(zhì)是一類可溶性的功能蛋白，如酶、抗體、轉(zhuǎn)運蛋白、蛋白質(zhì)激素等，膜蛋白是一類與膜結(jié)構和功能緊密相關的蛋白質(zhì)，它們又可分為膜內(nèi)在蛋白質(zhì)、脂錨定蛋白質(zhì)以及膜周邊蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)結(jié)構一般被分為4個組織層次（折疊層次），一級、二級、三級和四級結(jié)構。細分時可在二、三級和四級結(jié)構。細分時可在二、三級之間增加超二級結(jié)構

35、和結(jié)構域兩個層次。超二級結(jié)構是指在一級序列上相鄰的二級結(jié)構在三維折疊中彼此靠近并相互作用形成的組合體。超二級結(jié)構有3中基本形式：（螺旋束）、（如Rossman折疊）、（曲折和希臘鑰匙拓撲結(jié)構）。結(jié)構域是在二級結(jié)構和超二級結(jié)構的基礎上形成并相對獨立的三級結(jié)構局部折疊區(qū)。結(jié)構域常常也就是功能域。結(jié)構域的基本類型有：全平行螺旋結(jié)構域、平行或混合型折疊片結(jié)構域、反平行折疊片結(jié)構域和富含金屬或二硫鍵結(jié)構域等4類。球狀蛋白質(zhì)可根據(jù)它們的結(jié)構分為全-結(jié)構蛋白質(zhì)、-結(jié)構蛋白質(zhì)、全-結(jié)構蛋白質(zhì)和富含金屬或二硫鍵蛋白質(zhì)等。球狀蛋白質(zhì)有些是單亞基的，稱單體蛋白質(zhì)，有些是多亞基的，稱寡聚或多聚蛋白質(zhì)。亞基一般是一條多

36、胎鏈。亞基（包括單體蛋白質(zhì)）的總?cè)S結(jié)構稱三級結(jié)構。球狀蛋白質(zhì)種類很多，結(jié)構也很復雜，各有自己獨特的三維結(jié)構。但球狀蛋白質(zhì)分子仍有某些共同的結(jié)構特征：一種分子可含多種二級結(jié)構元件，具有明顯的折疊層次，緊密折疊成球狀或橢球狀結(jié)構，疏水測鏈埋藏在分子內(nèi)部，親水基團暴露在分子表面，分子表面往往有一個空穴（活性部位）。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性丟失，溶解度降低以及其他的物理化學常數(shù)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。變性實質(zhì)是非共價鍵破裂，天然構象解體，但共價鍵未遭破裂。有些變性是可逆的。蛋白質(zhì)變性和復性實驗表明，一級結(jié)構規(guī)定它的三維結(jié)構。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)天然構象所具有的性

37、質(zhì)。天然構象是在生理條件下熱力學上最穩(wěn)定的即自由能最低的三維結(jié)構。蛋白質(zhì)折疊不是通過隨機搜索找到自由能最低構象的。折疊動力學研究表明，多肽鏈折疊過程中存在熔球態(tài)的中間體，并有異構酶和伴侶蛋白質(zhì)等參加。寡聚蛋白是由兩個或多個亞基通過非共價相互作用締合而成的聚集體。締合形成聚集體的方式構成蛋白質(zhì)的四級結(jié)構，它涉及亞級在聚集體中的空間排列（對稱性）以及亞基之間的接觸位點（結(jié)構互補）和作用力（非共價相互作用的類型）。習題1.（1）計算一個含有78個氨基酸的螺旋的軸長。（2）此多肽的螺旋完全伸展時多長？11.7nm；28.08nm解：（1）螺旋中每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100°，沿軸上升0.15nm，

38、故該螺旋的軸長為：78×0.15nm=11.7nm (2) 螺旋每圈螺旋占3.6個氨基酸殘基，故該螺旋圈數(shù)為：78÷3.6圈；螺旋的直徑約為0.5nm，故每圈軸長為0.5nm。完全伸展的螺旋長度約為：0.5×（78÷3.6）34.01nm。2.某一蛋白質(zhì)的多肽鏈除一些區(qū)段為螺旋構想外，其他區(qū)段均為折疊片構象。該蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量為240000，多肽鏈外姓的長度為5.06×10-5cm。試計算：螺旋占該多肽鏈的百分數(shù)。（假設折疊構象中每氨基酸殘疾的長度為0.35nm）59%解：一般來講氨基酸的平均分子量為120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為240000

39、Da，所以氨基酸殘基數(shù)為240000÷120=2000個。設有X個氨基酸殘基呈螺旋結(jié)構，則：X·0.15+（2000-X）×0.35=5.06×10-5×107=506nm解之得X=970，螺旋的長度為970×0.15=145.5，故-螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為：145.5/536×100%=29%3.雖然在真空中氫鍵鍵能約為20kj/mol，但在折疊的蛋白質(zhì)中它對蛋白質(zhì)的桅頂焓貢獻卻要小得多（<5kj/mol）。試解釋這種差別的原因。在伸展的蛋白質(zhì)中大多數(shù)氫鍵的共體和接納體都與水形成氫鍵。折舊時氫鍵能量對穩(wěn)定焓貢獻

40、小的原因。4.多聚甘氨酸是一個簡單的多肽，能形成一個具有=-80°=+120°的螺旋，根據(jù)拉氏構象圖（圖5-13），描述該螺旋的（a）手性；（b）每圈的堿基數(shù)。（a）左手；（b）3.0解：據(jù)P206圖5-13拉氏構象圖， =-80°=+120°時可知該螺旋為左手性，每圈殘基數(shù)為3.0。5.螺旋的穩(wěn)定性不僅取決于肽鏈間的氫鍵形成，而且還取決于肽鏈的氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)。試預測在室溫下的溶液中下列多聚氨基酸那些種將形成螺旋，那些種形成其他的有規(guī)則的結(jié)構，那些種不能形成有規(guī)則的結(jié)構？并說明理由。（1）多聚亮氨酸，pH=7.0；（2）多聚異亮氨酸，pH=7.0；（3

41、）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚蘇氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0；（1）（4）和（5）能形成螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有規(guī)則的結(jié)構；（7）有規(guī)則，但不是螺旋6. 多聚甘氨酸的右手或左手螺旋中哪一個比較穩(wěn)定？為什么？因為甘氨酸是在-碳原子上呈對稱的特殊氨基酸，因此可以預料多聚甘氨酸的左右手螺旋（他們是對映體）在能量上是相當?shù)?，因而也是同等穩(wěn)定的。7.考慮一個小的含101殘基的蛋白質(zhì)。該蛋白質(zhì)將有200個可旋轉(zhuǎn)的鍵。并假設對每個鍵和有亮個定向。問：（a）這個蛋白質(zhì)可能有多種隨機構象（W）？（b）根據(jù)（a

42、）的答案計算在當使1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構想的結(jié)構時構想熵的變化（S折疊）；（c）如果蛋白質(zhì)完全折疊成由H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來源的螺旋，并且每mol H鍵對焓的貢獻為-5kj/mol，試計算H折疊；（d）根據(jù)逆的（b）和（c）的答案，計算25時蛋白質(zhì)的G折疊。該蛋白質(zhì)的折疊形式在25時是否穩(wěn)定？（a）W=2200=1.61×1060；（b）S折疊=1.15 kj/（K·mol）（c）H折疊100×（-5 kj/mol）=-500 kj/mol；注意，這里我們沒有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實，但考慮與否差別很小。（d）G折疊=-157.3 kj/

43、mol.由于在25時G折疊<0，因此折疊的蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的。8.兩個多肽鏈A和B，有著相似的三級結(jié)構。但是在正常情況下A是以單體相識存在的，而B是以四聚體（B4）形式存在的，問A和B的氨基酸組成可能有什么差別。在亞基-亞基相互作用中疏水相互作用經(jīng)常起主要作用，參與四聚體B4的亞基-亞基相互作用的表面可能比單體A的對應表面具有較多的疏水殘基。9.下面的序列是一個球狀蛋白質(zhì)的一部分。利用表5-6中的數(shù)據(jù)和Chou-Faman的經(jīng)驗規(guī)則，預測此區(qū)域的二級結(jié)構。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH殘基4-11是一個螺旋，殘基14-19和24-30是折疊片。殘基20-23很可

44、能形成轉(zhuǎn)角10.從熱力學考慮，完全暴露在水環(huán)境中和完全埋藏在蛋白質(zhì)分子非極性內(nèi)部的兩種多肽片段，哪一種更容易形成螺旋？為什么？埋藏在蛋白質(zhì)的非極性內(nèi)部時更容易形成螺旋。因為在水環(huán)境中多肽對穩(wěn)定焓（H折疊）的貢獻要小些。11.一種酶相對分子質(zhì)量為300000，在酸性環(huán)境中可解理成兩個不同組分，其中一個組分的相對分子質(zhì)量為100000，另一個為50000。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二，具有催化活性。用-巰基乙醇（能還原二硫橋）處理時，大的失去催化能力，并且它的沉降速度減小，但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個峰（參見第7章）。關于該酶的結(jié)構作出什么結(jié)論？此酶含4個亞基，兩個無活性亞基的相對分子質(zhì)量為50000，

45、兩個催化亞基的相對分子質(zhì)量為100000，每個催化亞基是由兩條無活性的多肽鏈（相對分子質(zhì)量為50000）組成。彼此間由二硫鍵交聯(lián)在一起。12.今有一種植物的毒素蛋白，直接用SDS凝膠電泳分析（見第7章）時，它的區(qū)帶位于肌紅蛋白（相對分子質(zhì)量為16900）和-乳球蛋白（相對分子質(zhì)量37100）良種蛋白之間，當這個毒素蛋白用-巰基乙醇和碘乙酸處理后，在SDS凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶，但其位置靠近標記蛋白細胞素（相對分子質(zhì)量為13370），進一步實驗表明，該毒素蛋白與FDNB反應并酸水解后，釋放出游離的DNP-Gly和DNP-Tyr。關于此蛋白的結(jié)構，你能做出什么結(jié)論？該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通

46、過鏈間二硫鍵交聯(lián)而成，每條多肽鏈的相對分子質(zhì)量各在13000左右。13.一種蛋白質(zhì)是由相同亞基組成的四聚體。（a）對該分子說出來年各種可能的對稱性。穩(wěn)定締合的是哪種類型的相互作用（同種或異種）？（b）假設四聚體，如血紅蛋白，是由兩個相同的單位（每個單位含和兩種鏈）組成的。問它的最高對稱性是什么？（a）C4和D2，C4是通過異種相互作用締合在一起，D2是通過同種相互作用締合在一起，（b）C2因為每個二聚體是一個不對稱的原聚體14.證明一個多階段裝配過程比一個單階段裝配過程更容易控制蛋白質(zhì)的質(zhì)量?？紤]一個多聚體酶復合物的合成，此復合物含6個相同的二聚體，每個二聚體由一個多肽A和一個B組成，多肽A和

47、B的長度分別為300個和700個氨基酸殘基。假設從氨基酸合成多肽鏈，多肽鏈組成二聚體，再從二聚體聚集成多聚體酶，在這一建造過程中每次操作的錯誤頻率為10-8，假設氨基酸序列沒有錯誤的話，多肽的折疊總是正確的，并假設在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結(jié)構效率為100%，試比較在下列情況下有缺陷復合物的頻率：（1）該復合物以一條6000個氨基酸連續(xù)的多肽鏈一步合成，鏈內(nèi)含有6個多肽A和6個多肽B。（2）該復合物分3個階段形成：第一階段，多肽A和B的合成；第二階段，AB二聚體的形成；第三階段，6個AB二聚體裝配成復合物。（1）有缺陷復合物的平均頻率是6000×10-8=6×10-5（2

48、）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)（5此操作裝配6個亞基）乘以錯誤頻率，即：5×10-8。因此它比一步合成所產(chǎn)生的缺陷頻率約低1000倍。第六章 蛋白質(zhì)結(jié)構與功能的關系提要肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）是脊椎動物中的載氧蛋白質(zhì)。肌紅蛋白便于氧在肌肉中轉(zhuǎn)運，并作為氧的可逆性貯庫。而血紅蛋白是血液中的氧載體。這些蛋白質(zhì)含有一個結(jié)合得很緊的血紅素輔基。它是一個取代的卟啉，在其中央有一個鐵原子。亞鐵（Fe2+）態(tài)的血紅素能結(jié)合氧，但高鐵（+3）態(tài)的不能結(jié)合氧。紅血素中的鐵原子還能結(jié)合其他小分子如CO、NO等。肌紅蛋白是一個單一的多肽鏈，含153個

49、殘基，外形緊湊。Mb內(nèi)部幾乎都是非極性殘基。多肽鏈中約75%是螺旋，共分八個螺旋段。一個亞鐵血紅素即位于疏水的空穴內(nèi)，它可以保護鐵不被氧化成高鐵。血紅素鐵離子直接與一個His側(cè)鏈的氮原子結(jié)合。此近側(cè)His（H8）占據(jù)5個配位位置。第6個配位位置是O2的結(jié)合部位。在此附近的遠側(cè)His（E7）降低在氧結(jié)合部位上CO的結(jié)合，并抑制血紅素氧化或高鐵態(tài)。氧與Mb結(jié)合是可逆的。對單體蛋白質(zhì)如Mb來說，被配體（如）O2占據(jù)的結(jié)合部位的分數(shù)是配體濃度的雙曲線函數(shù)，如Mb的氧集合曲線。血紅蛋白由4個亞基（多肽鏈）組成，每個亞基都有一個血紅素基。Hb A是成人中主要的血紅蛋白，具有22的亞基結(jié)構。四聚體血紅蛋白中

50、出現(xiàn)了單體血紅蛋白所不具有的新性質(zhì)，Hb除運載氧外還能轉(zhuǎn)運H+和CO2。血紅蛋白以兩種可以相互轉(zhuǎn)化的構象態(tài)存在，稱T（緊張）和R（松弛）態(tài)。T態(tài)是通過幾個鹽橋穩(wěn)定的。無氧結(jié)合時達到最穩(wěn)定。氧的結(jié)合促進T態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)镽態(tài)。氧與血紅蛋白的結(jié)合是別構結(jié)合行為的一個典型例證。T態(tài)和R態(tài)之間的構象變化是由亞基-亞基相互作用所介導的，它導致血紅蛋白出現(xiàn)別構現(xiàn)象。Hb呈現(xiàn)3種別構效應。第一，血紅蛋白的氧結(jié)合曲線是S形的，這以為著氧的結(jié)合是協(xié)同性的。氧與一個血紅素結(jié)合有助于氧與同一分子中的其他血紅素結(jié)合。第二，H+和CO2促進O2從血紅蛋白中釋放，這是生理上的一個重要效應，它提高O2在代謝活躍的組織如肌肉的釋放。

51、相反的，O2促進H+和CO2在肺泡毛細血管中的釋放。H+、CO2和O2的結(jié)合之間的別構聯(lián)系稱為Bohr效應。第三，血紅蛋白對O2的親和力還受2、3-二磷酸甘油酸（BPG）調(diào)節(jié)，BPG是一個負電荷密度很高的小分子。BPG能與去氧血紅蛋白結(jié)合，但不能與氧合血紅蛋白結(jié)合。因此，BPG是降低血紅蛋白對氧的親和力的。胎兒血紅蛋白（22）比成年人的血紅蛋白 （22）有較高的氧親和力，就是因為它結(jié)合BPG較少。導致一個蛋白質(zhì)中氨基酸改變的基因突變能產(chǎn)生所謂分子病，這是一種遺傳病。了解最清楚的分子病是鐮刀狀細胞貧血病。這種病人的步正常血紅蛋白稱為Hb S，它只是在兩條鏈第六位置上的Glu倍置換乘Val。這一改

52、變在血紅蛋白表面上產(chǎn)生一個疏水小區(qū)，因而導致血紅蛋白聚集成不溶性的纖維束，并引起紅細胞鐮刀狀化和輸氧能力降低。純合子的病人出現(xiàn)慢性貧血而死亡。地中海貧血是由于缺失一個或多個編碼血紅蛋白鏈的基因造成的。棉衣反映是由特化的白細胞淋巴細胞和巨噬細胞及其相關的蛋白質(zhì)之間的相互作用介導的。T淋巴細胞產(chǎn)生T細胞受體，B淋巴細胞產(chǎn)生免疫球蛋白，即抗體。所有的細胞都能產(chǎn)生MHC蛋白，它們在細胞表面展示宿主（自我）肽或抗原（非自我）肽。助T細胞誘導那些產(chǎn)生免疫球蛋白的B細胞和產(chǎn)生T細胞受體的胞毒T細胞 增殖。免疫球蛋白或T細胞受體能與特異的抗原結(jié)合。一個特定的祖先細胞通過刺激繁殖，產(chǎn)生一個具有同樣免疫能力的細胞

53、群的過程稱為克隆選擇。人類具有5個類別的免疫球蛋白，每一類別的生物學功能都是不同的。最豐富的是IgG類，它由4條多肽鏈組成，兩條重鏈，兩條輕鏈，通過二硫鍵連接成Y形結(jié)構的分子。靠近Y的兩“臂”頂端的結(jié)構域是多變區(qū)，形成來年各個抗原結(jié)合部位。一個給頂?shù)拿庖咔虻鞍滓话阒唤Y(jié)合一個大抗原分子的一部分，稱為表位。結(jié)合經(jīng)常涉及IgG的構象變化，以便域抗原誘導契合。由于抗體容易制取并具有高度特異性，它成為許多分析和制備生化方法的核心，如酶聯(lián)免疫吸附測定（ELISA）、Western印跡和單克隆抗體技術等都得到廣泛應用。在發(fā)動機蛋白質(zhì)中蛋白質(zhì)-配體相互作用上空間和時間的組織達到相當完善的程度。肌肉收縮是由于肌

54、球蛋白和肌動蛋白“精心安排”的相互作用的結(jié)果。肌球蛋白是由纖維狀的尾和球狀的頭組成的棒狀分子，在肌肉中倍組織成粗絲。G-肌動蛋白是一種單體，由它聚集成纖維狀的F-肌動蛋白，后者是細絲的主體。由粗絲和細絲構成肌肉收縮單位肌節(jié)。肌球蛋白上的ATP水解與肌球蛋白頭片的系列構象變化相偶聯(lián)，引起肌球蛋白頭從 F-肌動蛋白亞基上解離并與細絲前方的另一F-肌動蛋白亞基再結(jié)合。因此肌球蛋白沿肌動蛋白細絲滑動。肌肉收縮受從肌質(zhì)網(wǎng)釋放的Ga2+刺激。Ga2+與肌鈣蛋白結(jié)合導致肌鈣蛋白-原肌球蛋白復合體的構象變化，引發(fā)肌動蛋白-肌球蛋白0相互作用的循環(huán)發(fā)生。習題1.蛋白質(zhì)A和B各有一個配體X的結(jié)合部位，前者的解離常

55、數(shù)Kd為10-6mol/L。（a）哪個蛋白質(zhì)對配體X的親和力更高？（b）將這兩個蛋白質(zhì)的Kd轉(zhuǎn)換為結(jié)合常數(shù)Ka。（a）蛋白質(zhì)B；（b）蛋白質(zhì)A的Ka=106(mol/L)-1，蛋白質(zhì)B的Ka=10-9(mol/L)-12.下列變化對肌紅蛋白和血紅蛋白的O2親和力有什么影響？（a）血漿的pH從7.4降到7.2；（b）肺中CO2分壓從45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）BPG水平從4.5mmol/L（海平面）增至7.5mmol（高空）。對肌紅蛋白：（a）無；（b）無；（c）無。對血紅蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低3.在37，pH7.4，CO2分壓40 torr和BPG正常

56、勝利水平（4.5mmol/L血）條件下，人全血的氧結(jié)合測定給出下列數(shù)據(jù)：p（O2）%飽和度（=100×Y）10.61019.53027.45037.57050.48577.39692.398（a） 根據(jù)這些數(shù)據(jù)，繪制氧結(jié)合曲線；估算在（1）100torr p（O2）(肺中)和（2）30 torr p（O2）（靜脈血中）下血的氧百分飽和度。（b） 肺中100 torr p（O2）結(jié)合的氧有百分之多少輸送給組織30 torr p（O2）？（c） 如果在毛細血管中pH降到7.0，利用圖6-17數(shù)據(jù)重新估算（b）部分。（a）（1）98%，（2）58%；（b）約40%；（c）約50%解：（a）圖略，從圖中克知分別為98%和58%； （b）98%-58%=40%，故約40%； （c）當pH降到7.0時，據(jù)圖6-17可知：96%-46%