生物化學重點總結(jié) 期末考試試題

1、【精品文檔】如有侵權(quán)，請聯(lián)系網(wǎng)站刪除，僅供學習與交流生物化學重點總結(jié) 期末考試試題.精品文檔.組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是-氨基酸。細胞;幾乎一切生活著的組織的結(jié)構(gòu)和功能單位。第一章生物化學與細胞1、原核細胞與真核細胞的概念及區(qū)別a原核細胞沒有清楚界定的細胞核，而真核細胞有一雙層膜將核與細胞其他部分分開。b原核細胞僅有一層（細胞）膜，真核細胞內(nèi)有一完善的膜系統(tǒng)。c真核細胞含有膜包被的細胞器，原核細胞沒有。d真核細胞通常比原核細胞大f原核生物是單細胞有機體，真核生物可能是單細胞，也可能是多細胞。第二章到第四章 氨基酸、多肽和蛋白質(zhì)1、-氨基酸概念-氨基酸分子中的-碳（分子中的第二個碳）結(jié)合著一個氨基和

2、一個酸性的羧基，-碳還結(jié)合著一個H原子和一個側(cè)鏈基團。2、確定氨基酸的構(gòu)型L-型D-型規(guī)則a-COO-畫在頂端，垂直畫一個氨基酸，然后與立體化學參照化合物甘油醛比較，a-氨基位于a-C左邊的是L-異構(gòu)體，位于右邊的為D-異構(gòu)體，氨基酸的一對鏡像異構(gòu)體分別為L-型D-型異構(gòu)體。3、酸堿性氨基酸的名稱及總體特點4、含有的巰基的氨基酸（含S基團的氨基酸）半胱氨酸（-氨基-巰基丙酸）側(cè)鏈上含有一個（-SH）巰基，又稱巰基丙氨酸。-SH是一個高反應性集團。因為S原子時可極化原子，巰基能與O和N形成弱的氫鍵。5、氨基酸在酸堿中的兩性電離，等電點所有氨基酸都處于電離狀態(tài)。在任意ph下， 共軛堿/ 共軛酸（

3、A-/ HA ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（ A-/ HA ）等電點：氨基酸的正負電荷相互抵消，對外表現(xiàn)凈電荷為零時的pH值。6、氨基酸的幾個特征化學反應及用途由a-氨基參加的反應（1）與亞硝酸反應 用途：Van Slyke法定量測定氨基酸的基本反應。（2）與甲醛發(fā)生羥甲基化反應 用途：可以用來直接測定氨基酸的濃度。（3）和2,4二硝基氟苯的反應 用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。（4）和丹磺酰氯的反應 用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。（5）和苯異硫氰酸酯的反應 用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。由a-氨基和羧基共同參加的反應（1）與茚三酮反應 用途：常用

4、于氨基酸的定性或定量分析。（2）成肽反應7、肽鍵：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一份子水形成的酰胺鍵。肽：兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。8、肽平面的定義肽平面又稱肽單位，使肽鏈主鏈上的重復結(jié)構(gòu)。是由參與肽鍵形成的氮原子、碳原子和它們的四個取代成分：羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的-碳原子組成的一個平面單位。9、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)概念及三種二級結(jié)構(gòu)的特點 定義:是多肽鏈借助氫鍵排列成沿一個方向具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)的分類 a-螺旋b-折疊b-轉(zhuǎn)角（1）-螺旋的特點：右手螺旋=每一圈螺旋有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54 nm；=每一個氨基酸的C=O鍵中

5、的氧和后面第四個氨基酸的N-H鍵的氫形成氫鍵；=R基指向螺旋的外部。（2）b-折疊的特點：維持-折疊的力量：鏈間的氫鍵-折疊的形狀：1)肽鏈呈現(xiàn)鋸齒狀 2)幾乎完全伸展，按層平行排列。-折疊有平行式和反平行式兩種形式。=平行式：兩條鏈的走向相同=反平行式：兩條鏈的走向相反反平行式更穩(wěn)定氨基酸殘基中的R基在折疊面的兩側(cè)交替出現(xiàn)。（3）b-轉(zhuǎn)角的特點：由四個氨基酸殘基組成;第一個氨基酸殘基的 -C=O 和第四個殘基的 N-H 之間形成氫鍵。10、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步盤繞、折疊形成的。作用力：疏水相互作用、氫鍵 、范德華力、共價

6、交聯(lián)、靜電引力。11、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實際上是具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈（亞基）以適當方式聚合所呈現(xiàn)出的三維結(jié)構(gòu)。由多條獨立肽鏈通過非共價鍵所結(jié)合形成的結(jié)構(gòu)形式。單個的肽鏈稱為亞基或亞單位。維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。多個亞基聚集成寡聚蛋白；12、疏水相互作用力概念蛋白質(zhì)中的疏水基團彼此靠近，聚集以避開水的現(xiàn)象。非極性分子之間一種弱的、非共價的相互作用。這些非極性分子在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。13、超二級結(jié)構(gòu)及結(jié)構(gòu)域的概念也稱基元，是二級結(jié)構(gòu)的組成結(jié)構(gòu)，這類結(jié)構(gòu)存在于大量的各種不同的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中具有一種特定功能或是作為大的功能單位結(jié)構(gòu)域的一部分。結(jié)構(gòu)域：三

7、級結(jié)構(gòu)內(nèi)由幾個超二級結(jié)構(gòu)單位組成的分立的，獨立折疊的結(jié)構(gòu)單位。14、抗體體內(nèi)能夠識別外來物質(zhì)的蛋白質(zhì)， 又稱為免疫球蛋白兩個最顯著的特點，一是高度特異性,二是多樣性15、蛋白質(zhì)的變性作用 環(huán)境的變化或是化學處理都會引起蛋白質(zhì)天然構(gòu)象的破壞，導致生物活性的降低或喪失 ，這一過程稱為變性 變性的本質(zhì)：變性是空間結(jié)構(gòu)的解體, 非共價鍵被破壞，肽鍵沒有被破壞生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。蛋白質(zhì)的復性作用在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)

8、象。17、波爾效應P144CO2濃度的增加降低細胞內(nèi)的ph，引起紅細胞內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降的現(xiàn)象。備注： 1、氨基酸的分類（根據(jù)R基分類）R基為非極性的氨基酸不帶電荷，不親水(甘氨酸,丙氨酸, 纈氨酸, 亮氨酸, 異亮氨酸)R基為極性、不帶電荷的氨基酸，親水，R基含有羥基、巰基、酰胺基(絲氨酸, 蘇氨酸, 酪氨酸)R基為極性、帶有電荷的氨基酸。=酸性氨基酸(天冬氨酸, 谷氨酸)=堿性氨基酸(組氨酸, 精氨酸, 賴氨酸)堿性氨基酸是極性的，在等電點以下帶有正電荷，具有強親水性。 酸性氨基酸是極性的，在等電點以下帶負電荷。含有巰基的氨基酸：半胱氨酸2、氨基酸的性質(zhì)（1）物理性質(zhì) a. 紫外吸收b

9、.立體異構(gòu)和旋光性 除了甘氨酸外，氨基酸都是立體異構(gòu)的。天然存在的氨基酸都是L-型的。旋光性：有15種是右旋的，4種是左旋的。c. 熔點 異乎尋常的高熔點：甘氨酸：232 ºC，乙酸：16.5 ºCd. 溶解性 ,溶于水而不溶于很多有機溶劑。(2).化學性質(zhì)a、兩性電離b、等電點 pH<pI pH=pI pH>pIc. 化學反應3、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的構(gòu)造 一級結(jié)構(gòu) 肽鍵連接的氨基酸序列蛋白質(zhì)的構(gòu)象 （低級）二級結(jié)構(gòu) 一級結(jié)構(gòu)盤繞折疊成有規(guī)律的二級結(jié)構(gòu) （高級）三級結(jié)構(gòu) 二級結(jié)構(gòu)進一步折疊形成更復雜的空間結(jié)構(gòu)超分子結(jié)構(gòu) 四級結(jié)構(gòu) 有2個以上成三級結(jié)構(gòu)的肽鏈組

10、成4、層析：也稱為色譜，其基本原理是分析樣品作為流動相經(jīng)過固定相時，樣品的各個成分與固相進行不同程度的相互作用，使得樣品中各個成分在固相中的遷移率產(chǎn)生差別，從而達到分離樣品的目的。（柱層析，凝膠過濾層析，離子交換層析，親和層析）定義：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以使液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。透析：通過小分子經(jīng)半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。電泳：電泳分離蛋白質(zhì)是利用帶電荷不同的蛋白質(zhì)在電場中的遷移率的差別達到分離得目的。（SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳，等電聚焦電泳，雙向電泳）第五章 酶1、酶作為催化劑的特性(相對于

11、其他催化劑) 效率高：比非生物催化劑高1031017倍 具有特異性 對環(huán)境敏感 條件溫和：室溫、常壓、溫和的pH 2、酶的命名和分類 =習慣名稱。例：谷丙轉(zhuǎn)氨酶；葡萄糖氧化酶根據(jù)酶催化的反應、作用的底物、酶的來源命名。=系統(tǒng)名稱。例：L-谷氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶；-D-葡萄糖氧氧化酶=EC編號。 例：EC2.6.1.1；EC1.1.3.4 按照所催化的反應分類 氧化還原酶,轉(zhuǎn)移酶,水解酶,裂合酶,異構(gòu)酶、連接酶3、比活的概念和計算：每毫克蛋白含有的酶單位數(shù)。量度酶純度 比活力=總活力單位/總蛋白mg數(shù)= U(或IU) mg蛋白4、酶的活性部位酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨

12、基酸殘基的部分。活性部位通常都位于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或事蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠的很近的一些氨基酸殘基組成的。概念：活性部位（又稱活性中心） 1) 與酶的催化作用直接相關(guān)的區(qū)域稱為活性部位。 2) 包括：催化中心和結(jié)合中心?；钚圆课坏奶攸c:在整個酶分子中占的比例很小 酶分子內(nèi)部的固定形狀的孔洞或者縫隙 是有空間結(jié)構(gòu)的三維實體 具有柔性或可運動性 5、米氏方程數(shù)字意義：米氏常數(shù)Km為反應速度達到最大速度vmax的一半時的底物濃度。 米氏常數(shù)Km的特點和意義： Km與酶和任何反應物的濃度無關(guān)。 Km受反應條件影響，例如底物種類、溫度、pH值等等。 Km的化學意義：

13、可以反映酶和底物的親和力。 6可逆抑制的分類及對反應常數(shù)的影響 競爭性抑制劑 非競爭性抑制劑 反競爭性抑制劑(1) 競爭性抑制作用 抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭酶的活性部位，阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物。抑制程度取決于：抑制劑與酶的相對親和力和與底物濃度的相對比例. 本質(zhì)底物和抑制劑的“競爭”?？梢酝ㄟ^增大底物濃度來消除。競爭性抑制劑對酶促反應動力學的影響(2)非競爭性抑制作用 抑制劑與酶活性部位外的必需基團結(jié)合,底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系,但酶-底物-抑制劑復合物（ESI）不能進一步釋放出產(chǎn)物。特點：不能通過增大底物濃度來消除非競爭性抑制劑對酶促反應動力學的影響(3)反競爭性抑制作

14、用 抑制劑僅與酶和底物形成的ES結(jié)合，使ES的量下降。既減少從ES轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的量，也同時減少從ES解離出E和S的量。反競爭性抑制對酶促反應動力學的影響7、酶原：通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。酶原的激活：酶原經(jīng)過一級結(jié)構(gòu)的變化變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。8、酶催化反應的機制a酸堿催化 b共價催化 c靠近與定向效應 d底物變形多催化基團協(xié)同作用 金屬離子協(xié)同作用第六章 輔酶和維生素1在代謝中起關(guān)鍵作用的維生素（1）尼克酸和尼克酰胺(維生素PP) 尼克酸和尼克酰胺，在體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)檩o酶I和輔酶II（或稱NAD+和NADP+）。能維持神經(jīng)組織的健康。缺乏時表現(xiàn)出神經(jīng)營養(yǎng)障礙，出現(xiàn)糙皮病

15、（又稱癩皮病或神經(jīng)性皮炎）。 維生素PP和NAD+ 和NADP+NAD+ (煙酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又稱為輔酶I) 和NADP+(煙酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又稱為輔酶II )是維生素煙酰胺的衍生物(2) 核黃素（維生素B2) 核黃素(維生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基異咯嗪兩部分組成。缺乏時組織呼吸減弱，代謝強度降低。主要癥狀為口腔發(fā)炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。多種重要脫氫酶的輔酶=核黃素和 FAD和FMNFAD(黃素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黃素單核苷酸)是核黃素(維生素B2)的衍生物，功能：在脫氫酶催化的氧化-還原反應中，起著電子和質(zhì)子的傳遞體作用。(3) 泛酸和輔酶A(CoA) 維生

16、素(B3)-泛酸是由a，g-二羥基-b-二甲基丁酸和一分子b- 丙氨酸縮合而成。輔酶A是生物體內(nèi)代謝反應中乙?；傅妮o酶，它的前體是泛酸，又稱維生素B3。功能：是傳遞?；?，是形成代謝中間產(chǎn)物的重要輔酶。(4) 葉酸和四氫葉酸(FH4或THFA)四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前體是葉酸(又稱為蝶酰谷氨酸，維生素B11)。四氫葉酸的主要作用是作為一碳基團，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的載體，參與多種生物合成過程。(5) 硫胺素硫胺素(維生素B1)在體內(nèi)以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏時表現(xiàn)出多發(fā)性神經(jīng)炎、皮膚麻木、心力衰竭、四肢無力、下肢水腫，俗稱“腳氣病”。硫胺素和焦磷酸硫胺素(T

17、PP)焦磷酸硫胺素是脫羧酶的輔酶，它的前體是硫胺素(維生素B1)。功能：是催化酮酸的脫羧反應(6)吡哆素（維生素B6）吡哆素(維生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。吡哆素和磷酸吡哆素磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡多素是轉(zhuǎn)氨酶的輔酶，轉(zhuǎn)氨酶通過磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互轉(zhuǎn)換，起轉(zhuǎn)移氨基的作用。(7) 生物素生物素是羧化酶的輔酶，它本身就是一種B族維生素B7。生物素的功能是作為CO2的遞體，在生物合成中起傳遞和固定CO2的作用。(8) 維生素B12輔酶 維生素B12又稱為鈷胺素。維生素B12分子中與Co+相連的CN基被5-脫氧腺苷所取代，形成維生素B12輔酶。維生素B12輔

18、酶的主要功能是作為變位酶的輔酶，催化底物分子內(nèi)基團(主要為甲基)的變位反應。（9）硫辛酸硫辛酸是少數(shù)不屬于維生素的輔酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有兩種形式，即硫辛酸（氧化型）和二氫硫辛酸（還原型）.（10）維生素C在體內(nèi)參與氧化還原反應，羥化反應。人體不能合成。（11）四種脂溶性維生素ADEK第七章 糖類1、單糖:有3個或更多碳原子組成，具有經(jīng)驗公式（CH2O）的 不能水解的最簡單糖類，是多羥基醛或酮或其衍生物。一般分為醛糖和酮糖兩類。例如果糖、葡萄糖、半乳糖寡糖: 由220個分子單糖通過糖苷鍵連接，縮合形成的單糖聚合物，水解后產(chǎn)生單糖。例如蔗糖、麥芽糖。多糖(包括:同聚多糖,雜聚多糖,糖復

19、合物):20個以上的單糖通過糖苷鍵鏈接形成的聚合物。由多分子單糖或其衍生物所組成，水解后產(chǎn)生原來的單糖或其衍生物。例如淀粉、纖維素2、對構(gòu)型異構(gòu)體的命名的傳統(tǒng)方法如下： 碳原子從碳鏈中最靠近氧化性最高的基團的一端開始編號，這一端的碳原子為1號碳原子 (C-1);符號 D- 和 L- 指的是離醛基或酮基最遠的不對稱碳原子的構(gòu)型。該不對稱碳原子上凡羥基在右邊的為D-型，凡羥基在左邊的為L-型。（確定D-L-的規(guī)則）3、糖苷的形成 半縮醛羥基或半縮酮羥基與另一化合物中的羥基反應，產(chǎn)生糖苷。4、幾種常見的寡糖和多糖寡糖:麥芽糖,蔗糖,乳糖,環(huán)糊精多糖:淀粉(分為直鏈淀粉和支鏈淀粉）,糖原,纖維素(透明

20、質(zhì)酸,細胞壁多糖)，幾丁質(zhì)第八章 脂和生物膜1、脂肪酸概念,數(shù)字符號的表達式脂肪酸由一條不分支的脂肪族碳氫鏈 和 末端的羧基組成。 大多數(shù)脂肪酸都具有偶數(shù)數(shù)目的碳原子。分為：飽和脂肪酸,不飽和脂肪酸。脂肪酸是最簡單的一種脂。通式：RCOOH表示方法：雙鍵位置用符號表示，上標N表示每個雙鍵的最低編號碳原子，用 : 隔開兩個數(shù)字，第一個數(shù)字表示脂肪酸的碳數(shù)，第二個表示碳碳雙鍵數(shù)。2、皂化與皂化數(shù)皂化專門指甘油三酯在堿的作用下水解的反應，因為反應生成脂肪酸鹽（肥皂的主要成分）。皂化后，通過用標準酸滴定，測定未反應的堿量，計算出對給定的脂肪進行皂化所需要的堿量，通常用皂化數(shù)表示。（返滴定法）皂化數(shù)定義

21、為使一克脂肪皂化所需要的KOH的mg數(shù)。計算：取兩份堿 一份直接用酸滴定 V總一份先皂化剩余的用酸滴定 V剩余（V總- V剩余）*M酸=皂化用堿量（KOH=56.1）3、甘油磷酯的概念，兩親性特點甘油磷酯是兩性分子，是生物膜中主要脂成分。有一個極性頭部和長的、非極性尾部。極性頭部是指磷脂分子中磷酸和與磷酸相連接的其他帶電荷基團，非極性尾部指兩個長鏈脂?；?、類固醇的結(jié)構(gòu)及特點類固醇是真核生物中常見的第三類膜脂，是環(huán)戊烷多氫菲的衍生物，有A，B，C，D四個稠環(huán)組成環(huán)形核，其中3個環(huán)是6碳環(huán)（ABC），一個環(huán)是5碳環(huán)（D環(huán)）5、生物膜的組成及結(jié)構(gòu) 生物膜主要由脂雙層構(gòu)成，磷脂的極性頭部出現(xiàn)在膜的

22、兩個面上，膜蛋白和另外一些膜脂插入脂雙層中。膜結(jié)構(gòu)的流動鑲嵌模型解釋膜脂和膜蛋白的流動性，膜脂和膜蛋白有一定程度的側(cè)向運動。脂在雙層膜中側(cè)向擴散很快，但從一層向另一層的橫向擴散很慢。膜的基本結(jié)構(gòu)脂雙層一個典型的生物膜含有磷脂、糖鞘脂和膽固醇（在一些真核細胞中）。磷脂和糖鞘脂在一定條件下，可以形成單層膜、微團、脂雙層。 典型脂雙層厚度約為5到6nm。脂雙層的脂分子疏水尾部指向雙層內(nèi)部，親水頭部與每一面的水相接處，磷脂中帶正電荷和負電荷的頭部基團為脂雙層提供雙層離子表面，雙層的內(nèi)部是高度非極性的。脂雙層傾向于形成閉合的球形結(jié)構(gòu)，這一特性可減少脂雙層疏水邊界與水相之間的不利接觸。膜蛋白直接參與跨膜的

23、分子轉(zhuǎn)運、信號傳導以及質(zhì)膜和細胞骨架之間的相互作用。1972年，桑格（S. J. Singer）和尼克森（G. Nicolson）總結(jié)了當時有關(guān)膜結(jié)構(gòu)模型及各種研究新技術(shù)的成就，提出了生物膜的流動鑲嵌模型。7、膜蛋白生物膜中有3種膜蛋白內(nèi)在膜蛋白、外周膜蛋白、脂連膜蛋白。內(nèi)在膜蛋白：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。也成內(nèi)嵌膜蛋白，含有嵌入脂雙層疏水部位的疏水區(qū)，有些內(nèi)在膜蛋白橫跨脂雙層，一般具有跨膜多肽區(qū)的內(nèi)在膜蛋白稱為除按摩蛋白，這是參與跨膜轉(zhuǎn)運和信號傳遞的蛋白質(zhì)所必須的特征。外周膜蛋白：通過與膜脂的極性頭部或膜內(nèi)在蛋白的離子相互作用和形成氫鍵，與膜的內(nèi)或外表面弱結(jié)合的膜蛋白。與

24、膜作用比內(nèi)在膜蛋白弱，通過離子鍵和氫鍵與膜脂的極性頭部或與內(nèi)在膜蛋白結(jié)合。由于外周膜蛋白沒有共價鍵鏈接在雙脂層上也沒有嵌入在脂基質(zhì)中，所以不用切斷共價鍵和破壞膜，只要改變離子強度或PH，就可將外周蛋白從膜上分離。脂連膜蛋白：有些膜蛋白含有共價鍵鏈接的脂，通過脂將蛋白錨定在膜上。6、膜流動性的特點包括膜脂的流動性和膜蛋白的流動性。膜脂的流動性主要指膜脂的側(cè)向運動，而不是跨膜的翻轉(zhuǎn)。雙層膜中脂的分子運動：側(cè)向擴散（在雙層中每層平面內(nèi)的脂運動，快。）橫向擴散，也稱翻轉(zhuǎn)（雙層中的某一層內(nèi)的脂過度到另一層，慢。慢的原因：生物膜的內(nèi)層膜和外層膜具有不同的脂組成）流動性的原因;脂雙層中的脂處于恒定的運動中；

25、脂酰鏈的鏈內(nèi)轉(zhuǎn)和它們的屈伸能力。7、被動轉(zhuǎn)運主動轉(zhuǎn)運的特點被動轉(zhuǎn)運不需要能量驅(qū)動，也稱易化擴散。小分子和離子跨膜運輸主要借助膜孔蛋白和通道蛋白、載體蛋白以及離子載體。=通道蛋白和膜孔蛋白=載體蛋白=離子載體主動轉(zhuǎn)運是溶質(zhì)延濃度梯度降低方向的轉(zhuǎn)運，不需要能量；與被動轉(zhuǎn)運相反，主動轉(zhuǎn)運可以逆濃度梯度轉(zhuǎn)運，需能量。8、胞吞胞吐概念與特點蛋白質(zhì)和某些其他的大的物質(zhì)被質(zhì)膜吞入并帶入細胞內(nèi)（以脂囊泡形勢）。受體介導的胞吞開始時大分子與細胞的質(zhì)膜上的受體蛋白結(jié)合，膜凹陷，含有輸入大分子的脂囊泡（也城內(nèi)吞囊泡）出現(xiàn)在細胞內(nèi)。在胞內(nèi)的囊泡與胞內(nèi)題融合，然后，再與溶酶體融合，胞吞的物質(zhì)被釋放。在胞吐中，細胞要分泌

26、的蛋白質(zhì)被包裹在囊泡內(nèi)，然后與質(zhì)膜融合，最后就愛那個囊泡內(nèi)的包容物釋放到細胞外介質(zhì)中。降解酶的酶原就是通過這種方式從胰腺細胞轉(zhuǎn)運出去的。胞吞：物質(zhì)被質(zhì)膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形勢（物質(zhì)在囊泡內(nèi)）被帶入到細胞內(nèi)的過程。胞吐：分泌的物質(zhì)被包裹在脂囊泡內(nèi)，與質(zhì)膜融合，然后將物質(zhì)釋放細胞外空間的過程。第九章 核酸1、核酸的結(jié)構(gòu)層次（名稱及符號）核酸分為兩大類： 脫氧核糖核酸 （DNA） 核糖核酸（RNA）2、核苷中戊糖的編號3、堿基組成及查格夫法則（1）. 嘌呤（腺嘌呤，鳥嘌呤）（2）. 嘧啶（尿嘧啶，胞嘧啶，胸腺嘧啶）查格夫法則所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等，（nAnT），鳥嘌呤和胞嘧

27、啶的摩爾含量相等（nGnC），即嘌呤的總含量與嘧啶的總含量相等（nAnGnTnC）。DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。4、DNA的雙螺旋模型雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點主鏈兩條反向平行的多核苷酸鏈繞同一主軸旋轉(zhuǎn)。堿基配對兩條核苷酸鏈依靠堿基之間的氫鍵結(jié)合在一起。螺旋表面 有大溝和小溝5、核酸的變性、復性（1）變性 DNA由雙鏈結(jié)構(gòu)變成單鏈結(jié)構(gòu)。核酸的一級結(jié)構(gòu)(堿基順序)保持不變。變性表現(xiàn)：生物活性部分喪失，粘度下降， 紫外吸收增加（增色效應）。變性因素： pH（>11.3或<5.0）， 變性劑（脲、甲酰

28、胺、甲醛）， 低離子強度，加熱（2）熱變性和Tm突變的性質(zhì)，在很窄的溫度區(qū)間內(nèi)完成。將紫外吸收的增加量達最大量一半時的溫度稱熔解溫度，用Tm表示。DNA的Tm值與分子中的G和C的含量有關(guān)。 G和C的含量高，則Tm值高。（3）核酸的復性變性核酸的互補鏈在適當?shù)臈l件下，重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程稱為復性。將熱變性的DNA驟然冷卻至低溫時，DNA不可能復性。變性的DNA緩慢冷卻時可復性，因此又稱為“退火”。 退火溫度Tm25復性影響因素： 片段濃度， 片段大小 ，片段復雜性（重復序列數(shù)目）， 溶液離子強度 第十章 DNA復制1、半保留復制的概念 DNA復制的一種方式。每條鏈都可用作合成互補鏈的模板

29、，合成出兩分子的雙鏈DNA，每個分子都是由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。2、DNA聚合酶的特點此酶最早在大腸桿菌中發(fā)現(xiàn)，以后陸續(xù)在其他原核生物及微生物中找到。酶需要四種脫氧核苷三磷酸dNTP(dATP dGTP dCTP dTTP)以及鎂離子，一每條DNA鏈為模板課合成一條互補的、反平行的鏈。由于需要DNA為模板，所以這樣的酶叫DNA指導的DNA聚合酶，建成DNA聚合酶。聚合酶需要一個游離的3-OH，催化的反應機制涉及到通過生長著的DNA鏈的3-OH對底物核苷三磷酸dNTP的磷酸進行親核攻擊，形成磷酸酯鍵，同時釋放出焦磷酸。結(jié)果在3末端加上一個新的核苷酸。焦磷酸進一步唄焦磷酸酶水解釋放能量驅(qū)

30、動聚合反應進行，將這種聚合模式稱為5-3方向生長，即鏈的延伸有5末端到3末端。3、半不連續(xù)復制：DNA復制過程中，一條鏈連續(xù)復制，另一條鏈是不連續(xù)復制的現(xiàn)象。前導鏈：鏈的延長方向5-3，與解旋方向相同，為連續(xù)復制滯后鏈：鏈的延長方向5-3，與解旋方向相反，為不連續(xù)復制有了RNA引物，聚合酶以3-5鏈為模板可以合成新的5-3互補鏈前導鏈。前導鏈合成只需一個RNA引物。岡崎片段：滯后鏈上不連續(xù)合成時先合成的片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。4、前導鏈，滯后鏈的特點有了RNA引物，聚合酶以3-5鏈為模板可以合成新的5-3互補鏈前導鏈。前導鏈合成只需一個RNA引物。滯后鏈合成是先合成許

31、多岡崎片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。第十一章RNA合成1、 RNA轉(zhuǎn)錄DNA復制的相同異同處同：以DNA為模板，遵循堿基配對原則，都需依賴DNA聚合酶，聚合過程都是生成磷酸二酯鍵，新鏈合成方向為5-3異： 模板 合成方式 原料 引物 堿基配對DNA 兩股鏈均復制 半保留復制 dNTP 需要（RNA） A-T，G-C RNA 模板鏈轉(zhuǎn)錄 不對稱轉(zhuǎn)錄 NTP 不需要 （從頭合成） A-U，T-A，G-C第十二章 蛋白質(zhì)合成1、遺傳密碼，密碼子的概念及遺傳密碼的特點遺傳密碼：核酸中的核苷酸殘基序列與蛋白質(zhì)中的氨基酸殘基序列之間的對應關(guān)系。連續(xù)的3個核苷酸殘疾序列為一個密碼子，特指

32、一個氨基酸。標準的遺傳密碼是由64個密碼子組成的，幾乎為所有生物通用。密碼子：mrna（或DNA）上的三聯(lián)體核苷酸殘基序列。該序列編碼著一個指定的氨基酸，trna的反密碼子與mrna的密碼子互補。2、“擺動假說”266頁處于密碼子3端的堿基和與之互補的反密碼子5端的堿基之間的堿基配對有一定的寬容性，即處于反密碼子5端的堿基（也成為擺動位置），例如I可以與密碼子上3端的U、C、A配對。由于存在擺動現(xiàn)象，所以使得一個trna反密碼子可以和一個以上的mrna密碼子結(jié)合。堿基擺動配對的能力是： 反密碼子中 密碼子中 5位堿基 3位堿基 G與之配對的是 C或U C與之配對的是 G A與之配對的是 U U與之配對的是 A或G 與之配對的是 A，U或C3.tRNA,mRNA,核糖體在蛋白質(zhì)合成中各起的作用mRNA是以DNA的一條鏈為模板，以堿基互補配對原則，轉(zhuǎn)錄而形成的一條單鏈，主要功能是實現(xiàn)遺傳信息在蛋白質(zhì)上的表達，是遺傳信息傳遞過程中的橋梁 直接將來自DNA得信息轉(zhuǎn)移給蛋白質(zhì)。tRNA