生物化學(xué)考研輔導(dǎo)石東里老師講

1、生物化學(xué)第三版 上、下冊（王鏡巖）考研輔導(dǎo)筆記石東里老師講目錄第一章蛋白質(zhì)化學(xué)（考研中約占30%）1第一節(jié)氨基酸（共7個大問題）11. 氨基酸的結(jié)構(gòu)11.1 蛋白質(zhì)的水解（三種水解方式）11.2 氨基酸的結(jié)構(gòu)通式（L-氨基酸）P12311.3氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)12.20種合成蛋白質(zhì)的氨基酸的分類（但很少以簡答題的的方式考）12.1 按氨基酸的酸堿性分12.2 按氨基酸所攜帶的側(cè)鏈R基分12.3 按側(cè)鏈R基的極性12.4 按氨基酸在人體內(nèi)能否自身合成可分為22.5 按轉(zhuǎn)化的產(chǎn)物分22.6 非蛋白質(zhì)氨基酸（注意以下四個即可）23.氨基酸的作用（功能）23.1作為寡肽、多肽和蛋白質(zhì)的組成單位23.2作

2、為活性物質(zhì)的前體23.3作為神經(jīng)遞質(zhì)23.4氧化分解產(chǎn)生ATP23.5作為糖異生的前體24.氨基酸的酸堿化學(xué)24.1 氨基酸為兩性離子（兼性離子）一般不考，但要理解24.2 氨基酸的兩性電解和等電點(diǎn)24.3 氨基酸的甲醛滴定34.4 氨基酸的滴定曲線（以Gly為例）P13135. 氨基酸的化學(xué)反應(yīng)35.1 -氨基參加的反應(yīng)35.2 -NH2與-COOH共同參加的反應(yīng)46. 氨基酸的光學(xué)活性與光譜性質(zhì)46.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有兩個手性碳原子46.2 紫外吸收光譜（專指 3種芳香族氨基酸 Trp、Tyr、phe ）47.氨基酸混合物的分析、分離47.1從以

3、下4各方面進(jìn)行分析47.2 電泳、層析4第二節(jié)蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)41.蛋白質(zhì)通論（小題）41.1 蛋白質(zhì)的元素組成特點(diǎn)41.2 氨基酸殘基的平均分子量約為11051.3生物學(xué)意義（了解）52. 肽52.1肽鍵52.2 肽的書寫與命名52.3 肽的理化性質(zhì)52.4 天然存在的活性肽谷胱甘肽53. 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)63.1 一級結(jié)構(gòu)的概念（了解）和主要化學(xué)鍵63.2 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定方法64. 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)64.1 蛋白質(zhì)構(gòu)象的研究方法64.2 穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力64.3 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)64.4 纖維狀蛋白75.蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域85.1 超二級結(jié)構(gòu)85.2 結(jié)構(gòu)域86.蛋

4、白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)86.1概念（理解86.2結(jié)構(gòu)特征86.3 維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力次級鍵87. 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)87.1 概念87.2 理解亞基與肽鏈的關(guān)系87.3 蛋白質(zhì)以寡聚體存在的意義（2個或2個以上亞基組成的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱寡聚體）88.蛋白質(zhì)的折疊與結(jié)構(gòu)預(yù)測88.1 折疊是一個有序的過程88.2 折疊要點(diǎn)8第四節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（大題）91.一級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)92.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系92.1同源蛋白質(zhì)與物種之間的關(guān)系92.2 不變殘基與可變殘基（氨基酸殘基）92.3 分子進(jìn)化系統(tǒng)進(jìn)化樹92.4蛋白質(zhì)分子的激活（兩個例子）92.5分子病93.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（決

5、定與被決定的關(guān)系）93.1 氧合蛋白93.2免疫球蛋白 IgG(了解)103.3 肌動、肌球蛋白（了解）肌球蛋白具有ATP酶活性10第五節(jié)蛋白質(zhì)的性質(zhì)及分離純化101.蛋白質(zhì)性質(zhì)101.1紫外吸收性質(zhì)102.蛋白質(zhì)兩性解離性質(zhì)（參考氨基酸的）103.蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)（?？迹?04.蛋白質(zhì)的沉淀105.蛋白質(zhì)的變性/復(fù)性105.1概念（掌握）105.2肽鍵未斷、分子量未變、斷的是次級鍵105.3 變性因素105.4變性本質(zhì)105.5變性后性質(zhì)變化106.蛋白質(zhì)分子量的測定107.蛋白質(zhì)分離純化的方法（原理）118.蛋白質(zhì)純度的鑒定11第二章酶11第一節(jié)酶的概念、分類、命名111.酶的概念111.

6、1 與酶有關(guān)的概念111.2酶與一般催化劑的共同點(diǎn)111.3 酶作為生物催化劑的特點(diǎn)111.4酶的專一性 P332-333112. 酶的分類122.1 蛋白類酶按其所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)分122.2 根據(jù)酶分子的組成分122.3根據(jù)酶的結(jié)構(gòu)分123.酶的命名（了解即可）12第二節(jié)酶的分子結(jié)構(gòu)與功能121.酶的化學(xué)本質(zhì)121.1酶的化學(xué)本質(zhì)121.2 核酶122.酶的活性部位或活性中心122.1 活性部位或活性中心（概念）122.2 必需基團(tuán)122.3活性部位與必需基團(tuán)的關(guān)系122.4 “活性中心”常出現(xiàn)的氨基酸殘基132.5活性部位或活性中心的特征13第三節(jié)酶的催化機(jī)制131.“化能”132.

7、“過渡態(tài)穩(wěn)定學(xué)說”133.誘導(dǎo)契合學(xué)說13當(dāng)?shù)孜锱c酶接近到一定程度時結(jié)合底物誘導(dǎo)酶構(gòu)象改變134.與酶高效催化性有關(guān)的因素（?？迹?P388135.幾種常見酶的結(jié)構(gòu)與功能13第四節(jié)酶促反應(yīng)動力學(xué)131.酶促反應(yīng)速率的測定132.底物濃度對酶促反應(yīng)速率的影響132.1底物對酶促反應(yīng)的飽和現(xiàn)象132.2 米氏方程13v=143.酶濃度對酶反應(yīng)速率的影響14v=K·s144.溫度對酶反應(yīng)的影響144.1最適溫度144.2 溫度對酶影響的2方面145.pH對酶反應(yīng)的影響145.1 最適pH145.2 pH影響酶結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定146. 抑制劑對酶反應(yīng)的影響146.1 抑制作用147. 激活劑對酶反

8、應(yīng)的影響14第五節(jié)酶活性的調(diào)控141.酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)142.酶數(shù)量的調(diào)節(jié)15第六節(jié)酶的應(yīng)用及研究方法151.酶活力的測定151.1酶活力15151.3.比活力（計(jì)算題）151.4.酶活力測定的方法有哪些？152. 酶的分離純化152.1.注意事項(xiàng)152.2 酶的分離純化方法與分離純化蛋白質(zhì)一樣（依據(jù)）153.酶工程16第三章維生素與輔酶（無大題）16第一節(jié)概述161.維生素（概念）162. 維生素作用163.分類164.結(jié)構(gòu)16第二節(jié)水溶性維生素與輔酶17第三節(jié)脂溶性維生素17第四章核酸化學(xué)18第一節(jié)核苷酸181.堿基181.1 5種堿基結(jié)構(gòu)181.2 稀有堿基181.3 堿基性質(zhì)182.戊糖1

9、83.核苷184.核苷酸184.1 類型184.2 環(huán)化核苷酸18激素（中科院系統(tǒng)?？迹?84.3 核苷酸形成18第二節(jié)核酸一級結(jié)構(gòu)（比蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)重要）181.概念192.連接方式193.表示方法193.1 線條式193.2 字符式19第三節(jié)核酸高級結(jié)構(gòu)191.DNA的高級結(jié)構(gòu)191.1 雙螺旋結(jié)構(gòu)證據(jù)191.2 生物體中堿基組成規(guī)律191.3 DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)191.4 三級結(jié)構(gòu)192.RNA高級結(jié)構(gòu)192.1 RNA二級結(jié)構(gòu)192.2 RNA三級結(jié)構(gòu)20第四節(jié)核酸性質(zhì)和研究方法201.核酸性質(zhì)202.研究技術(shù)和方法202.1 核酸的分離、純化和定量（電泳、層析）202.2 核酸一級結(jié)構(gòu)

10、的測定20第五章生物氧化21第一節(jié)生物能學(xué)211.熱力學(xué)定律211.1自由能212.高能化合物212.1 概念212.2高能磷酸化合物21第二節(jié)生物氧化211.概念和特點(diǎn)212. CO2產(chǎn)生212.2 脫羧類型213.電子傳遞與呼吸鏈213.1 呼吸鏈（電子傳遞鏈）213.2類型與定位213.3呼吸鏈的組分213.4呼吸鏈組分的排列順序223.5 復(fù)合體、的結(jié)構(gòu)與功能223.622第三節(jié)氧化磷酸化221.定義222.簡述生物體內(nèi)生成ATP的方式223.氧化磷酸化的偶聯(lián)機(jī)制23化學(xué)偶聯(lián)假說23構(gòu)象偶聯(lián)假說23化學(xué)滲透假說（簡述）233.4 ATP合酶234.結(jié)合變化機(jī)制（?？迹?35.氧化磷酸化

11、抑制23呼吸鏈抑制劑23ATP合酶抑制劑23解偶聯(lián)抑制劑236.P/O比與氧化磷酸化（了解）237.氧化磷酸化的調(diào)節(jié)238.能荷239.線粒體外NADH的穿梭（細(xì)胞溶膠中NADH的再氧化）23-磷酸甘油穿梭24蘋果酸-天冬氨酸穿梭24機(jī)制24第六章糖代謝24第一節(jié)新陳代謝241.概念242.特征243.新陳代謝研究的主要方法24第二節(jié)糖類水解、吸收241. 糖的生理功能242.糖的降解243.糖的吸收24第三節(jié)糖分解代謝241.糖酵解（EMP途徑）241.1 定義251.2 場所251.3過程（）251.4 EMP途徑的調(diào)節(jié)261.5EMP途徑的生理意義261.6 生醇和乳酸發(fā)酵問題262.糖

12、的有氧氧化262.1定義262.2 場所262.3 過程26第三節(jié) TCA（檸檬酸or三羧酸）循環(huán)271.場所272.過程272.1循環(huán)圖272.2過程介紹272.3 TCA循環(huán)共產(chǎn)生ATP283. 主要中間代謝產(chǎn)物284. 糖異生途徑中的“Fe三角”（闡明草酰乙酸、PEP、丙酮酸之間的關(guān)系）285.TCA生理意義286. 1分子葡萄糖完全氧化共產(chǎn)生ATP？297. 1分子糖原完全氧化？298.乙醛酸循環(huán)298.1 關(guān)鍵的兩個酶298.2 乙醛酸分子可以看成2分子的乙酰-CoA1分子草酰乙酸298.3 乙醛酸循環(huán)在植物種子中有特別重要的意義299.戊糖磷酸途徑（PPP途徑）299.1定義299

13、.2場所299.3 過程299.4生理意義（常考）29第四節(jié)糖的合成代謝301.糖異生301.1定義（重要）301.2 場所301.3原料301.4動物不能用以下物質(zhì)生成糖301.5過程301.6 草酰乙酸、乙酰-CoA都不能自由出入線粒體301.7 2分子丙酮酸生成1分子葡萄糖共消耗6分子ATP302.Cori循環(huán)（乳酸循環(huán)）302.1 過程302.2 主要意義303.糖原的合成303.1 葡萄糖的活化形式303.2 向非還原端增加葡萄糖殘基313.3關(guān)鍵酶31第五章脂肪酸的分解代謝31脂類31必需脂肪酸31不飽和脂肪酸31第一節(jié)脂類的酶促降解311.脂肪的酶促降解311.1 脂肪的動員（掌

14、握）311.2激素敏感脂肪酶311.3 在（激素敏感脂肪酶）的催化作用下：脂肪甘油三酯312.磷脂的酶促降解31第二節(jié)脂肪的分解代謝311.甘油的氧化分解311.1 1分子甘油完全氧化產(chǎn)生（）分子ATP？311.2 部位322.脂肪酸的-氧化322.1飽和偶數(shù)碳脂肪酸的氧化（三大步）322.2“飽和偶數(shù)碳脂肪酸的氧化”計(jì)算題（軟脂酸、硬脂酸、C12飽和脂肪酸與2分子G產(chǎn)能區(qū)別）322.3不飽和脂肪酸的氧化（考試很少涉及）323.脂肪酸氧化的其他途徑323.1奇數(shù)碳原子脂肪酸的氧化323.2 脂肪酸的-氧化333.3 脂肪酸的-氧化333.4 酮體的生產(chǎn)和利用（常考）33第三節(jié)脂肪的合成代謝（從

15、重要性上看，不如脂肪的分解代謝重要）331.原料332. 3-磷酸甘油（即-磷酸甘油）的生物合成33甘油3-磷酸甘油33糖分：- 磷酸二羥丙酮-磷酸甘油333. 脂肪酸的生物合成333.1從頭合成333.2脂肪酸鏈延長（部位：線粒體內(nèi)、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)）343.3不飽和脂肪酸的生物合成344.脂肪的生物合成34第四節(jié)磷脂代謝341.代謝342.腦磷脂、卵磷脂的合成代謝34原料34需要34第五節(jié)膽固醇合成代謝341.原料342.調(diào)控酶34第八章蛋白質(zhì)及氨基酸代謝34第一節(jié)蛋白質(zhì)的營養(yǎng)作用341.必需氨基酸342.蛋白質(zhì)的互補(bǔ)作用（了解）343.氮平衡34第二節(jié)蛋白質(zhì)的消化吸收34第三節(jié)氨基酸的一般代謝3

16、5分解代謝重要；合成代謝不需掌握351.氧化脫氨基作用352.轉(zhuǎn)氨基作用35概念35兩種酶35輔酶35兩種轉(zhuǎn)氨基反應(yīng)35意義353.聯(lián)合脫氨基作用35氧化脫氨基和轉(zhuǎn)氨基聯(lián)合35嘌呤核苷酸循環(huán)354.氨的去路35直接外排35轉(zhuǎn)化為酰胺35轉(zhuǎn)化為尿素355. -酮酸的代謝途徑35轉(zhuǎn)變?yōu)樘莖r 脂35徹底氧化分解提供能量35再次氨基化為新氨基酸356.氨基酸脫羧酶356.1輔酶356.2 氨基酸胺35第四節(jié)氨基酸衍生物35第九章核苷酸代謝36第一節(jié)生物體內(nèi)游離核苷酸的作用36第二節(jié)嘌呤核苷酸代謝361. 嘌呤核苷酸的合成代謝361.1從頭合成途徑361.2補(bǔ)救合成途徑361.3 嘌呤核苷酸生物合成的

17、調(diào)節(jié)362. 嘌呤核苷酸的分解代謝37第三節(jié)嘧啶核苷酸的代謝371. 嘧啶核苷酸的合成代謝371.1從頭合成途徑37定義37場所37原料37過程371.2補(bǔ)救合成途徑372. 嘧啶核苷酸的分解代謝37第四節(jié)核苷酸合成的調(diào)控371.嘌呤核苷酸合成的調(diào)節(jié)372.嘧啶核苷酸合成的調(diào)節(jié)（酶）373.脫氧核苷酸合成的調(diào)節(jié)37第十章 DNA的生物合成38第一節(jié) DNA復(fù)制381.與DNA復(fù)制有關(guān)的酶和蛋白質(zhì)381.1 DNA聚合酶（DDDP）381.2 DNA解鏈酶（解螺旋酶）381.3 SSB（單鏈結(jié)合蛋白）381.4 DNA拓?fù)洚悩?gòu)酶（旋轉(zhuǎn)酶）381.5 DNA引發(fā)酶391.6 DNA連接酶391.7

18、 真核生物中的端粒酶392.DNA復(fù)制的分子機(jī)制（了解）392.1 復(fù)制子392.2復(fù)制的機(jī)制393.DNA復(fù)制的方式394.DNA復(fù)制的一般特征395.保證DNA復(fù)制的真實(shí)性的機(jī)制（?？迹?06.DNA損傷修復(fù)40第二節(jié)逆轉(zhuǎn)錄401.逆轉(zhuǎn)錄酶403.完善中心法則、大多數(shù)為RNA病毒40第十一章 RNA的生物合成40第一節(jié)轉(zhuǎn)錄401.轉(zhuǎn)錄的定義402.轉(zhuǎn)錄的一般特征403.RNA聚合酶的結(jié)構(gòu)功能403.1 原核生物RNA聚合酶的結(jié)構(gòu)功能403.2 真核生物RNA聚合酶的結(jié)構(gòu)功能404. 轉(zhuǎn)錄機(jī)制（起始、延伸、終止）414.1原核生物轉(zhuǎn)錄機(jī)制414.2真核生物轉(zhuǎn)錄機(jī)制（一般考試不涉及）414.3

19、 順式作用元件和反式作用因子41第二節(jié)轉(zhuǎn)錄后的修飾加工411.原核生物mRNA不需要進(jìn)行加工修飾即可進(jìn)行翻譯412.真核生物mRNA前體（hnRNA）的加工修飾41第十二章蛋白質(zhì)的生物合成41第一節(jié)遺傳密碼411.密碼子411.1 1個起始密碼子411.2 3個終止密碼子422.密碼子特征423.SD序列42第二節(jié)核糖體42第三節(jié) tRNA42第四節(jié)蛋白質(zhì)生物合成的分子機(jī)制421.以原核生物為例（大題）422.簡述蛋白質(zhì)合成起始階段過程423.大亞基中的23SrRNA（核酶）轉(zhuǎn)肽、水解424.看一下原核生物和真核生物翻譯的差異425. 看一下基因調(diào)控（乳糖操縱子、Trp操縱子的作用機(jī)制）43第

20、一章 蛋白質(zhì)化學(xué)（考研中約占30%）第一節(jié) 氨基酸（共7個大問題）1. 氨基酸的結(jié)構(gòu)1.1 蛋白質(zhì)的水解（三種水解方式）酸水解的特點(diǎn)：(1)Trp被水解破壞 (2)Asn被水解為Asp，Gln被水解為Glu(3)一般用HCl（水解后加熱HCl會揮發(fā)）堿水解： Trp不被水解破壞酶水解（第章要詳細(xì)講）1.2 氨基酸的結(jié)構(gòu)通式（L-氨基酸）P1231.3氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)(1)除Gly外，其他氨基酸都含有手性碳原子注：某一碳原子周圍的基團(tuán)或原子各不相同，該碳原子稱為手性碳原子；D型、L型與旋光活性（左旋、右旋）無對應(yīng)關(guān)系(2)除Pro（亞氨基酸）外，其余皆為-氨基酸含羥基（-OH）氨基酸Ser Th

21、r含硫的氨基酸含巰基（-SH）Cys 含二硫鍵（-s-s-）Met含-氨基Lys含胍基的氨基酸Arg含咪唑基的氨基酸His芳香族（含苯環(huán)）的氨基酸Phe含酚羥基Tyr含吲哚基Trp2.20種合成蛋白質(zhì)的氨基酸的分類（但很少以簡答題的的方式考）自然界有180多種，但是參與組成蛋白質(zhì)的僅有20種2.1 按氨基酸的酸堿性分酸性氨基酸：Asp、Glu堿性氨基酸：His、Arg、Lys2.2 按氨基酸所攜帶的側(cè)鏈R基分芳香族氨基酸：Phe、Trp、Tyr 雜環(huán)氨基酸 脂肪氨基酸2.3 按側(cè)鏈R基的極性分類種數(shù)詳細(xì)列舉不帶電荷的極性R基氨基酸7Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr帶正電荷

22、的R基氨基酸3His、Arg、Lys帶負(fù)電荷的R基氨基酸2Asp、Glu非極性R基氨基酸8Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Trp說明：Gly即可與認(rèn)為是不帶電荷的極性R基氨基酸，也可以認(rèn)為是非極性R基氨基酸非極性（親脂性）從大小順序：IleValLeuPheTrpTyr2.4 按氨基酸在人體內(nèi)能否自身合成可分為(1)必需氨基酸（人體自身不能合成）8種口訣甲攜來一本亮色書對應(yīng)氨基酸MetValLysIlePheLeuTrpThr(2)半必需氨基酸 2種(幼兒自身能合成，但是量不夠)Arg His(3)非必需氨基酸2.5 按轉(zhuǎn)化的產(chǎn)物分生酮氨基酸：Leu（有時候Lys也可以

23、）一個空填Leu，若兩個空填Leu、Lys生糖氨基酸生酮兼生糖氨基酸注意：并非所有的氨基酸都可以轉(zhuǎn)化為糖2.6 非蛋白質(zhì)氨基酸（注意以下四個即可）-丙氨酸-氨基丁酸 鳥氨酸 O r n 瓜氨酸 Cit3.氨基酸的作用（功能）3.1作為寡肽、多肽和蛋白質(zhì)的組成單位3.2作為活性物質(zhì)的前體Arg可轉(zhuǎn)化為信號分子NO；Tyr可轉(zhuǎn)化為甲狀腺素、黑色素、等（Tyr可作為食品添加劑）3.3作為神經(jīng)遞質(zhì)一般了解：-氨基丁酸抑制性神經(jīng)遞質(zhì)（神經(jīng)遞質(zhì)可分為抑制性和興奮性兩類，乙酰膽堿屬于興奮性神經(jīng)遞質(zhì)）3.4氧化分解產(chǎn)生ATP3.5作為糖異生的前體4.氨基酸的酸堿化學(xué)4.1 氨基酸為兩性離子（兼性離子） 一般不

24、考，但要理解氨基酸分子上帶等量的正負(fù)電荷，即凈電荷為零4.2 氨基酸的兩性電解和等電點(diǎn) 等電點(diǎn)（pI）氨基酸所帶靜電荷為零時的pH（注：不僅限于氨基酸，只要是兩性物質(zhì)即有等電點(diǎn)） 理解兩性解離理論P(yáng)134（Glu和Lys的解離）最左端帶最多正電荷 最右端帶最多負(fù)電荷注：pI是氨基酸的常數(shù)（在任何溶液中都固定） 會判斷氨基酸的帶電性（氨基酸在溶液中的帶電性由pI和溶液的pH值共同決定）P131pHpI氨基酸帶負(fù)電pHpI氨基酸帶正電pI=pI氨基酸不帶電A+ H+AoH+A 等電點(diǎn)pI是氨基酸的一個常數(shù)，氨基酸在pI 時的溶解度最低，可以利用此性質(zhì)進(jìn)行氨基酸的分離純化等電點(diǎn)的的計(jì)算 P134（對

25、于有3個可解離基團(tuán)的氨基酸例如Glu、Lys的pI的計(jì)算）石老師的結(jié)論：(1)堿性氨基酸（Arg、Lys、His）：兩個較大的pK值相加再除以2課本上P134的例題：LysA2+Ka1A+Ka2AoKa3A2.188.9510.53pI=1/2(pKa2+pKa3)=1/2(8.95+10.53)=9.74 (2)其他氨基酸的pI的計(jì)算：兩個較小的pK相加再除以2以課本上的Glu為例：A+Ka1AoKa2AKa3A22.194.259.67pI=1/2(pKa1+pKa2)=1/2(2.19+4.25)=3.22我的理解：pI、pK的實(shí)質(zhì)都是pH。從左到右 pH由小到大找到Ao（凈電荷為零的點(diǎn)

26、），然后其左右的pK相加再除以2即可4.3 氨基酸的甲醛滴定不能用酸堿滴定（因?yàn)橛盟釅A滴定，最后pH值或者很大或者很小，沒有相應(yīng)的指示劑）甲醛與-NH2結(jié)合，使之受保護(hù)。然后-COOH與滴定加入的堿進(jìn)行反應(yīng)4.4 氨基酸的滴定曲線（以Gly為例）P131a、b、c三點(diǎn)中a、c兩點(diǎn)的緩沖能力最大b點(diǎn)的緩沖能力最小cba5. 氨基酸的化學(xué)反應(yīng)5.1 -氨基參加的反應(yīng)-NH2與亞硝酸(HNO2)反應(yīng)(1) 不能與Pro發(fā)生反應(yīng)(2)釋放N2，且氮元素一半來自氨基酸，另一半來自HNO2(3)Lys的兩個氨基（-NH2和-NH2）都可以與亞硝酸進(jìn)行反應(yīng)-NH2與丹磺酰氯（DNS）的反應(yīng) 是測定N端氨基酸

27、的方法之一-NH2與2,4-二硝基氟苯（DNFB，也叫Sanger試劑）反應(yīng)(1)也是測定N端氨基酸成分的方法之一(2)Sanger用此方法測定出牛胰島素的結(jié)構(gòu)Sanger測兩次獲得諾貝爾獎：測定出牛胰島素的結(jié)構(gòu)“雙脫氧末端終止法”測定核酸的核苷酸序列-NH2與苯異硫氰酸酯（PITC，又叫Edman試劑）(1)也是測定N端氨基酸成分的方法之一(2)依據(jù)此原理發(fā)明了 蛋白質(zhì)、氨基酸順序測定儀5.2-NH2與-COOH共同參加的反應(yīng)與茚三酮反應(yīng)(1)依據(jù)此原理制成 氨基酸自動分析儀(2)Pro、羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成黃色化合物；其他氨基酸與茚三酮反應(yīng)皆生成紫色物質(zhì)。(3)利用紫外分光光度法在57

28、0nm波長定量測定各種氨基酸（pro除外）6. 氨基酸的光學(xué)活性與光譜性質(zhì)6.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有兩個手性碳原子6.2 紫外吸收光譜（專指 3種芳香族氨基酸 Trp、Tyr、phe ）(1)3種芳香族氨基酸在280nm下的吸收程度比較：TrpTyrPhe前面的知識：非極性（親脂性）從大小順序：IleValLeuPheTrpTyr(2)蛋白質(zhì)由于含有芳香族氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大吸收也在280nm處(3)芳香族氨基酸在紫外區(qū)有吸收光譜是因?yàn)镽基含有苯環(huán)共軛體系（可以認(rèn)為是單雙鍵交替的結(jié)構(gòu)）知識延伸 紫外分光光度法測物質(zhì)含量的最基本公式：A=

29、×c×l （朗伯-比爾定律）A指吸光度（A是新的表示方法，舊的表示方法為OD ） 為一常數(shù) l是比色皿的直徑7. 氨基酸混合物的分析、分離7.1從以下4各方面進(jìn)行分析1) 氨基酸的帶電性2) 氨基酸的帶電量3) 氨基酸的分子大?。ǚ肿恿浚?) 氨基酸的形狀7.2 電泳、層析第二節(jié) 蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)1.蛋白質(zhì)通論（小題）1.1 蛋白質(zhì)的元素組成特點(diǎn)C H O N S 蛋白質(zhì)含量=蛋白氮×6.251.2 氨基酸殘基的平均分子量約為1101.3生物學(xué)意義 （了解）2. 肽2.1肽鍵 概念 -NH2與-COOH脫水縮合而成的酰胺鍵肽鍵的特點(diǎn) 有部分雙鍵性質(zhì) 反式排列 與肽

30、鍵相關(guān)的6個原子處于同一個平面內(nèi)C C O N H C肽平面為一剛性平面，作為一個整體2.2 肽的書寫與命名N端C端知識延伸 生物大分子的方向性：核酸5 3 多糖 從還原端（還原端只有一個）到非還原端（非還原端有若干個）脂 有極性端 和 非極性端氨基酸數(shù)寡肽2-10多肽11-50蛋白質(zhì)51至以上2.3 肽的理化性質(zhì) 寡肽的等電點(diǎn)的計(jì)算 （此類題中pK值已給出） 先寫寡肽帶最多正電荷按pK值從小到大排列pK值小的先解離，帶負(fù)電pK值第二小的，再解離，帶負(fù)電寫到正負(fù)電荷相等時 兩邊的pK值相加除以2pI、pK的實(shí)質(zhì)都是pH。從左到右 對應(yīng)pH由小到大找到Ao（凈電荷為零的點(diǎn)），然后其左右的pK相加

31、再除以2即可找到Ao（凈電荷為零的點(diǎn)），然后其左右的pK相加再除以2即可課本P166 甘氨酰谷氨酰賴氨酰丙氨酰（Gly-Glu-Lys-Ala），求該寡肽的pIN末端C末端 NH3+Gly-Glu-Lys-AlaCOOH，其中Glu R基上的羧基為-COOH ，Lys R基上的氨基為-NH3+ 最多帶2個正電荷 表4-6 P166A2+pK1A+pK2AopK3ApK3A2-3.74.57.810.2pI=1/2（4.5+7.8）=6.15多肽的等電點(diǎn)（pI）是實(shí)驗(yàn)測出的，而不是計(jì)算出的等電聚焦法2.4 天然存在的活性肽 谷胱甘肽GSH（還原型谷胱甘肽） GSSG（氧化型谷胱甘肽） P168

32、結(jié)構(gòu)特點(diǎn) 3個氨基酸殘基組成 有-肽鍵（Glu R基上的-羧基與Cys的-氨基脫水縮合而成） 生理作用 （了解）3. 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)3.1 一級結(jié)構(gòu)的概念（了解）和主要化學(xué)鍵肽鍵 部分還有二硫鍵（-S-S-）3.2 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定方法（近幾年很少以大題的形式出現(xiàn)，往往一小題的形式考查其中的一兩步） 兩種方法：直接法（重點(diǎn)） 間接法（由核苷酸順序推導(dǎo)氨基酸順序） 純化目標(biāo)蛋白質(zhì)（蛋白質(zhì)的提純） 純度要在97%以上 拆分多肽鏈（消除次級鍵和二硫鍵）消除次級鍵 常用的蛋白質(zhì)變性劑：尿素 or 鹽酸胍 or SDS（十二烷基硫酸鈉）消除二硫鍵 (1)氧化法：過甲酸 (2)還原法：巰基乙醇 分析

33、各單鏈氨基酸的組成 末端氨基酸殘基的測定 N末端DNS（丹磺酰氯）法 DNFB（2,4-二硝基氟苯）法，又叫 Sanger法PITC（苯異硫氰酸酯）法，又叫Edman法 氨肽酶法（一般不用）C末端 方法一： 羧肽酶法（羧肽酶A、B） XY（Y代表C末端氨基酸，酶作用于X-Y，將Y水解下）羧肽酶A：作用于-Y是除Pro、Lys、Arg以外的氨基酸羧肽酶B：該酶只作用于-Y是Arg、Lys的情況若-Y是Pro,羧肽酶A、B都不能作用方法二：還原法 硼氫化鋰方法三：肼解法 將肽鏈切成小的片斷，測定各小片段的氨基酸序列 根據(jù)PITC設(shè)計(jì)的序列測定儀（50個氨基酸以內(nèi)）胰蛋白酶 只作用于Arg、Lys的

34、COOH形成的肽鍵。胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶） 專門作用于芳香族氨基酸（Phe、Trp、Tyr）的COOH形成的肽鍵。CNBr（溴化氫） Met的COOH形成的肽鍵 根據(jù)片段重疊法推斷肽鏈的全序列 課本P179確定-S-S-的位置 （小簡答題）P179步驟一胃蛋白酶處理（特異性低，切點(diǎn)多）步驟二過甲酸處理（-S-S-斷裂）步驟三對角線電泳4. 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)4.1 蛋白質(zhì)構(gòu)象的研究方法X-射線衍射法、核磁共振法4.2 穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力共價鍵二硫鍵次級鍵氫鍵（穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要作用力）鹽鍵（離子鍵）范德華力疏水作用（生物內(nèi)分子為避開水而聚在一起形成的力）4.3 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

35、二級結(jié)構(gòu)（本質(zhì)） 主鏈 局部（一段） 二級結(jié)構(gòu)的類型-螺旋折疊轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲 維持二級結(jié)構(gòu)的主要力 氫鍵-螺旋.1 -螺旋的結(jié)構(gòu)要點(diǎn)P2071) 右手螺旋2) 轉(zhuǎn)一圈（每圈螺旋）占3.6個氨基酸殘基3) 螺距 （每圈螺旋沿螺旋軸方向上升的距離）為 0.54nm4) 氫鍵形成的方式 n=3由氫鍵封閉的環(huán)是13元環(huán)全為-螺旋氨基酸殘基數(shù)n肽鍵數(shù)n1氫鍵數(shù)n4后3個氨基酸不形成氫鍵4.3.4.2 -螺旋的表示方法3.613含義：.3影響-螺旋穩(wěn)定的因素1) Pro（亞氨基酸） 是-螺旋的破壞者2) Gly亦為-螺旋的破壞者3) 肽鏈中連續(xù)存在帶有相同電荷的氨基酸影響-螺旋的穩(wěn)定4) 肽鏈中連續(xù)存在帶有

36、側(cè)鏈分支的氨基酸殘基時會影響-螺旋的穩(wěn)定 Ile等.4 -螺旋的分類分類特點(diǎn)實(shí)例極性-螺旋氨基酸殘基絕大多數(shù)為極性氨基酸非極性-螺旋氨基酸殘基絕大多數(shù)為非極性氨基酸兩性-螺旋-螺旋一側(cè)為極性氨基酸，另一側(cè)為非極性氨基酸孔蛋白折疊 定義理解即可，不用記 兩種類型：平行式 反平行式（反平行式較為穩(wěn)定）反平行式中 每個氨基酸殘基的長度為0.35nm轉(zhuǎn)角1需4個氨基酸殘基2第一個氨基酸的-COOH與相隔2個氨基酸的氨基酸（即第四個氨基酸）的-NH2形成氫鍵3第二個氨基酸殘基常為Pro 第四個氨基酸殘基常為Gly注：與-螺旋中氫鍵相區(qū)別4.4 纖維狀蛋白1) -角蛋白 3股右手-螺旋再左旋成一個結(jié)構(gòu)單位

37、2) 角蛋白 全是折疊 ，組成特點(diǎn)：Gly-Ser（Ala）-3) 膠原蛋白 組成特點(diǎn)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)重復(fù)結(jié)構(gòu)為 Gly-Pro-X-X為羥基化的氨基酸（常為羥脯氨酸）3股左旋的-螺旋再右旋成一個結(jié)構(gòu)單位5.蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域5.1 超二級結(jié)構(gòu) 概念 只要理解即可（二級結(jié)構(gòu)元件 組合） 超二級結(jié)構(gòu)形式 Rossman 卷曲概念：型超二級結(jié)構(gòu)（2個亞單位進(jìn)一步組合）模體屬于蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)，由2個或2個以上具有二級結(jié)構(gòu)的的肽段，在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構(gòu)象，并發(fā)揮專一的功能。一種類型的模體總有其特征性的氨基酸序列。5.2 結(jié)構(gòu)域概念 （掌握） 致密的球狀區(qū)域6.蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)6.1

38、概念（理解） 所有原子（二級結(jié)構(gòu)+側(cè)鏈）6.2結(jié)構(gòu)特征球形蛋白（表面分布極性氨基酸，內(nèi)部分布非極性氨基酸）6.3 維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力次級鍵7. 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)7.1 概念 （只需理解即可）亞基 空間排布7.2 理解亞基與肽鏈的關(guān)系一個亞基一般是一條肽鏈但是一條多肽鏈不一定是一個亞基注：胰島素含有2條多肽鏈，但不能說含有2個亞基 （亞基是獨(dú)立的結(jié)構(gòu)）7.3 蛋白質(zhì)以寡聚體存在的意義（2個或2個以上亞基組成的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱寡聚體）1降低 表面積與體積之比2利于形成活性中心、活性部位3便于發(fā)揮協(xié)同效應(yīng)4遺傳上的經(jīng)濟(jì)原則8. 蛋白質(zhì)的折疊與結(jié)構(gòu)預(yù)測8.1 折疊是一個有序的過程8.2 折疊要點(diǎn)

39、4) 一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)5) 折疊伴隨份子自由能的降低（但是不會降到最低）6) 蛋白質(zhì)折疊是協(xié)同和有序的過程7) 大多數(shù)蛋白質(zhì)折疊有分子伴侶來幫助8) 泛素（在真核細(xì)胞中存在的一個小的高度保守的蛋白質(zhì)。通過與蛋白質(zhì)的賴氨酸殘基連接，形成多聚泛素，導(dǎo)致被結(jié)合的蛋白質(zhì)被細(xì)胞溶膠中的蛋白酶體所識別并降解之）給被降解的蛋白質(zhì)打上標(biāo)記第四節(jié) 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 （大題）1.一級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)2.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系2.1同源蛋白質(zhì)與物種之間的關(guān)系同源蛋白質(zhì)：進(jìn)化上相關(guān)的蛋白質(zhì)（不同生物中執(zhí)行相同功能的蛋白質(zhì)屬于同源蛋白）2.2 不變殘基與可變殘基（氨基酸殘基）細(xì)胞色素C的蛋白質(zhì)差異在可變殘

40、基上2.3 分子進(jìn)化 系統(tǒng)進(jìn)化樹2.4蛋白質(zhì)分子的激活（兩個例子）2.4.1 血栓（了解）胰島素（?？迹┣耙葝u素原（切除信號肽）胰島素原（切除C肽）胰島素2.5分子病例子鐮刀型貧血病 不變殘基GluVal概念 （了解）氨基酸順序與正常的不同，引起病變2.5.3蛋白質(zhì)病 錯誤折疊3.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（決定與被決定的關(guān)系）3.1 氧合蛋白Hb血紅蛋白氧合曲線“S”形有四級結(jié)構(gòu)Mb肌紅蛋白雙曲線只有三級結(jié)構(gòu) 協(xié)同效應(yīng)與變構(gòu)效應(yīng)協(xié)同效應(yīng)變（別）構(gòu)效應(yīng)一個亞基與配體結(jié)合后，影響其他亞基與配體結(jié)合的現(xiàn)象執(zhí)行功能時構(gòu)象變只有寡聚蛋白（由多個亞基組成）才有協(xié)同效應(yīng)Hb執(zhí)行功能時既有變構(gòu)效應(yīng)又有協(xié)同效

41、應(yīng)（Mb執(zhí)行功能時沒有協(xié)同效應(yīng)）結(jié)合氧的過程和釋放氧的過程都是協(xié)同效應(yīng)Hb到肺部，氧分壓高。一個亞基（一般為-亞基）先與O2結(jié)合，亞基間存在次級鍵，導(dǎo)致其他亞基易于與O2結(jié)合。一個Hb可攜帶4個O2 H+、CO2、BPG對Hb結(jié)合氧的影響B(tài)ohr效應(yīng)（概念?？迹﹥煞N表述pH?。ㄋ岫却螅┑沫h(huán)境，促使Hb釋放O2pH降低，促使氧合曲線右移CO2+H2O=HCO3-+H+肺 CO2提高酸度（H+）促進(jìn)釋放O2BPG（2,3-二磷酸甘油酸） 降低Hb對O2的親和力帶5個負(fù)電荷與帶正電荷的亞基形成鹽鍵促使Hb釋放O2 胎兒的血紅蛋白（HbF）Hb亞基組成區(qū)別結(jié)構(gòu)特點(diǎn)母親HbA（主）22鏈第143位是Hi

42、s結(jié)構(gòu)緊湊胎兒HbF22鏈第143位是Ser結(jié)構(gòu)松散，結(jié)合氧的能力強(qiáng)3.2免疫球蛋白 IgG(了解)3.3 肌動、肌球蛋白 （了解）肌球蛋白具有ATP酶活性第五節(jié) 蛋白質(zhì)的性質(zhì)及分離純化1.蛋白質(zhì)性質(zhì)1.1紫外吸收性質(zhì) 吸收峰280nm （核酸吸收峰260nm ）A260/A280 可以鑒定得到的核酸純度是否符合要求（A為Abs，吸光度）1.82.0比較純<1.8有雜質(zhì)，不純>2.0有RNA雙鏈DNA A260=1，濃度為50g/mL單鏈DNA A260=1，濃度為30g/mL2.蛋白質(zhì)兩性解離性質(zhì) （參考氨基酸的）3.蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)（常考）穩(wěn)定因素：水化膜同種電荷的排斥作用4.

43、蛋白質(zhì)的沉淀方法鹽析概念：加中性鹽蛋白質(zhì)析出中性鹽一般是硫酸銨 （NH4）2SO4鹽析得到的蛋白質(zhì)未變性分段鹽析（理解）：不同蛋白質(zhì)需中性鹽濃度不同注：鹽溶（理解）中性鹽濃度很低時，蛋白質(zhì)溶解度增大有機(jī)溶劑沉淀蛋白質(zhì)破壞水化膜重金屬沉淀蛋白質(zhì)重金屬離子帶正電，與帶負(fù)電的蛋白質(zhì)（pH大于等電點(diǎn)時，蛋白質(zhì)帶負(fù)電）結(jié)合生物堿試劑和某些酸類pH小于等電點(diǎn)時，蛋白質(zhì)帶正電，與生物堿試劑和酸根負(fù)離子生成沉淀5.蛋白質(zhì)的變性/復(fù)性5.1概念 （掌握）5.2肽鍵未斷、分子量未變、斷的是次級鍵5.3 變性因素 物理因素和化學(xué)因素5.4變性本質(zhì) 生物活性的喪失5.5變性后性質(zhì)變化1生物活性喪失2溶解度降低3黏度增

44、加黏度與分子形狀有關(guān)（線性>無規(guī)線團(tuán)>球形分子）6.蛋白質(zhì)分子量的測定1根據(jù)化學(xué)組成測定蛋白質(zhì)（最低分子量）2沉降法（超速離心法）單位：S3凝膠過濾（分子篩）法4SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS-PAGE法）7.蛋白質(zhì)分離純化的方法（原理）1根據(jù)分子大小的不同來分離純化蛋白質(zhì)透析法半透膜超過濾密度梯度離心法驗(yàn)證DNA分子半保留復(fù)制使用的方法凝膠過濾法洗脫時分子量大的先流出2根據(jù)溶解度的差異等電點(diǎn)沉淀法3根據(jù)所帶電荷的不同電泳法先判斷帶電性在判斷帶電量（帶電量多，跑得快）再考慮分子量（分子量大，跑得慢）最后考慮形狀離子交換層析陰離子交換層析、陽離子交換層析例：陽離子交換層析分離（

45、已知組分的pI、pH）先判斷帶電性帶正電的交換，吸附在柱上流出順序：先出的是帶負(fù)電多的，其次是帶負(fù)電少的，再次是不帶電的，最后是帶正電的SDS-PAGE法SDS是變性劑使蛋白質(zhì) “短桿狀、帶負(fù)電”一條寡聚蛋白（含2條or以上亞基）用此法會出現(xiàn)2條或2條以上的帶，并不能說明含雜質(zhì)等電點(diǎn)聚焦法4利用對配體的特異性親和層析8.蛋白質(zhì)純度的鑒定1電泳法2化學(xué)法測N端、側(cè)C端3儀器法HPLC（高效液相色譜法）第二章 酶第一節(jié) 酶的概念、分類、命名1. 酶的概念1.1 與酶有關(guān)的概念酶了解胞內(nèi)酶胞外酶組成酶微生物體內(nèi)本來存在的酶，進(jìn)行正常生命活動所必需適應(yīng)酶誘導(dǎo)酶阻遏酶1.2酶與一般催化劑的共同點(diǎn) （了解

46、）1.3 酶作為生物催化劑的特點(diǎn)高效專一活性受調(diào)節(jié)條件溫和1.4 酶的專一性 P332-3331.4.1 專一性（理解）1.4.2 類型 結(jié)構(gòu)專一性相對專一絕對專一立體異構(gòu)專一性旋光異構(gòu)專一性手性幾何異構(gòu)專一性例：琥珀酸脫氫酶催化琥珀酸只能生成延胡索酸（而不能生成順丁烯二酸）前手性專一性例1：甘油激酶 例2：檸檬酸變成異檸檬酸*前手性分子（了解）：具有潛在 與不對稱活性中心 進(jìn)行不對稱反應(yīng)能力的 有機(jī)分子2. 酶的分類2.1 蛋白類酶按其所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)分1氧化還原酶類4裂合酶類2轉(zhuǎn)移酶類5異構(gòu)酶類3水解酶類6連接酶（合成酶）2.2 根據(jù)酶分子的組成分單純酶完全由氨基酸組成的酶結(jié)合酶 （

47、全酶）酶蛋白（脫輔酶）決定全酶所參加反應(yīng)的專一性輔因子只決定反應(yīng)類型小分子有機(jī)化合物輔酶（可用透析方法除去）輔基（不能用透析方法除去）金屬離子金屬離子的作用：1穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象4作為酶與底物間橋梁2參與酶的活性中心5中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力3傳遞電子、原子等2.3根據(jù)酶的結(jié)構(gòu)分1單體酶一條多肽鏈單體酶中的特例雙功能酶一條肽鏈含2個or以上酶活性 如：DNA聚合酶多功能酶2寡聚酶2條or以上多肽鏈3多酶復(fù)合體幾種酶靠非共價鍵嵌合成（酶系）3.酶的命名（了解即可）第二節(jié) 酶的分子結(jié)構(gòu)與功能1.酶的化學(xué)本質(zhì)1.1酶的化學(xué)本質(zhì) 絕大多數(shù)為蛋白質(zhì)，少數(shù)為核酸1.2 核酶 擁有催化活性的RNA 例

48、子：四膜蟲26S RNA原核生物的核糖體23S RNA2.酶的活性部位或活性中心 P3842.1 活性部位或活性中心（概念）由必需基團(tuán)組成的，具有一定空間結(jié)構(gòu)的，直接與底物結(jié)合，并與酶催化作用直接相關(guān)的結(jié)構(gòu)區(qū)域2.2 必需基團(tuán)2.3活性部位與必需基團(tuán)的關(guān)系必需基團(tuán)可位于活性中心之外維持 酶擁有活性 所需的結(jié)構(gòu)亦可位于活性中心之內(nèi)催化基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)決定酶的專一性2.4 “活性中心”常出現(xiàn)的氨基酸殘基（一般不考）幾率：His > Cys > Asp > Arg > GluHis20種氨基酸中pI最接近7的氨基酸His結(jié)構(gòu)：側(cè)鏈中有咪唑基。即能接收H+，又能提供H+2.5活性部

49、位或活性中心的特征1三維實(shí)體4與底物結(jié)合為多重次級鍵2只占酶總體積的很小一部分5活性部位與底物存在結(jié)構(gòu)上的互補(bǔ)性3酶活性部位 位于酶分子表面的縫隙6活性部位結(jié)構(gòu)具有一定柔性第三節(jié) 酶的催化機(jī)制1.“化能” 理解2.“過渡態(tài)穩(wěn)定學(xué)說” 類似過去的“中間產(chǎn)物學(xué)說 P355”一步化能高的反應(yīng)變?yōu)閮刹交艿偷姆磻?yīng)3.誘導(dǎo)契合學(xué)說 P334、389當(dāng)?shù)孜锱c酶接近到一定程度時結(jié)合底物誘導(dǎo)酶構(gòu)象改變4.與酶高效催化性有關(guān)的因素（?？迹?P3881底物和酶的鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)4共價催化2底物的形變（張力與形變）和誘導(dǎo)契合5金屬離子催化3廣義的酸堿催化（除水之外的其他基團(tuán)作為質(zhì)子供體or受體）6靜電催化5.幾種

50、常見酶的結(jié)構(gòu)與功能1溶菌酶2蛋白酶類絲氨酸蛋白酶類該家族包括胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等共性：有催化三元體（His、Asp、Ser）天冬氨酸蛋白酶類該家族 有催化二元體（由2個Asp組成）金屬蛋白酶類羧肽酶A、B巰基蛋白酶類3核糖核酸酶A單體酶變性/復(fù)性尿素（破壞次級鍵）另外：巰基乙醇二硫鍵同時也證明一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)注：蛋白質(zhì)變性實(shí)質(zhì)是次級鍵的破壞，不涉及共價鍵（肽鍵、二硫鍵）的破裂，一級結(jié)構(gòu)保持完好P233第四節(jié) 酶促反應(yīng)動力學(xué)1.酶促反應(yīng)速率的測定測定 初v （不利因素少） 通常用單位時間的產(chǎn)物生成量2.底物濃度對酶促反應(yīng)速率的影響2.1底物對酶促反應(yīng)的飽和現(xiàn)象 P355區(qū)分：一級反應(yīng)、二級反應(yīng)（混合級反應(yīng)）、零級反應(yīng)2.2 米氏方程 （看一下推導(dǎo)過程） 掌握v=Vmax×S/（Km+S)2.2