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文檔簡介
1、一、蛋白質(zhì)1.蛋白質(zhì)的概念:由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素組成,N的含量為16%。2.氨基酸共有20種,分類:非極性疏水R基氨基酸、極性不帶電荷R基氨基酸、帶正電荷R基氨基酸(堿性氨基酸)、帶負(fù)電荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。3.氨基酸的紫外線吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280納米波長附近存在吸收峰 。4.氨基酸的等電點(diǎn):在某一PH值條件下,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相同,溶液中氨基酸的凈電荷為零,此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn);蛋白質(zhì)等電點(diǎn):在某一PH值下,蛋白質(zhì)的凈電荷為零,則該P(yáng)H值稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。5.氨基酸殘基:
2、氨基酸縮合成肽之后氨基酸本身不完整,稱為氨基酸殘基。6.半胱氨酸連接用二硫鍵(SS)7.肽鍵:一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸-氨基脫水縮合形成的化學(xué)鍵。8.N末端和C末端:主鏈的一端含有游離的氨基稱為氨基端或N端;另一端含有游離的羧基,稱為羧基端或C端。9.蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu):(1)一級結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸的排列順序,化學(xué)鍵為肽鍵和二硫鍵;(2)二級結(jié)構(gòu):多肽鏈主鏈的局部構(gòu)象,不涉及側(cè)鏈的空間排布,化學(xué)鍵為氫鍵,其主要形式為螺旋、折疊、 轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲;(3)三級結(jié)構(gòu):整條肽鏈中,全部氨基酸殘基的相對空間位置,即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置,化學(xué)鍵為疏水鍵、離子鍵、氫鍵及范德華力;
3、(4)四級結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。10.螺旋:(1)肽平面圍繞C旋轉(zhuǎn)盤繞形成右手螺旋結(jié)構(gòu),稱為螺旋;(2).螺旋上升一圈,大約需要3.6個氨基酸,螺距為0.54納米,螺旋的直徑為0.5納米;(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外側(cè);(4).在螺旋中,每一個肽鍵的羰基氧與從該羰基所屬氨基酸開始向后數(shù)第五個氨基酸的氨基氫形成氫鍵,從而使螺旋非常穩(wěn)定。11.模體:在許多蛋白質(zhì)分子中可發(fā)現(xiàn)兩個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段,在空間上相互接近,形成一個特殊的空間構(gòu)象,被稱為模體。12.結(jié)構(gòu)域:大分子蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)??煞指畛梢粋€或數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域,折疊得較為緊密,各
4、行使其功能,稱為結(jié)構(gòu)域。13.變構(gòu)效應(yīng):蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的改變伴隨其功能的變化,稱為變構(gòu)效應(yīng)。14.蛋白質(zhì)膠體結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定因素:顆粒表面電荷與水化膜。15.什么是蛋白質(zhì)的變性、復(fù)性、沉淀?變性與沉淀關(guān)系如何?導(dǎo)致蛋白質(zhì)的變性因素?舉例說明實際工作中應(yīng)用和避免蛋白質(zhì)變性的例子?蛋白質(zhì)的變性:在理化因素的作用下,蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象受到破壞,其理化性質(zhì)發(fā)生改變,生物活性喪失,其實質(zhì)是蛋白質(zhì)的次級斷裂,一級結(jié)構(gòu)并不破壞。蛋白質(zhì)的復(fù)性:當(dāng)變性程度較輕時,如果除去變性因素,蛋白質(zhì)仍能恢復(fù)或部分恢復(fù)其原來的構(gòu)象及功能,這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。蛋白質(zhì)沉淀:蛋白質(zhì)分子從溶液中析出的現(xiàn)象。變性與沉淀關(guān)系:變性的蛋白質(zhì)
5、易于沉淀,有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀并不發(fā)生變性。導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的因素物理因素:高溫、高壓、振蕩、紫外線和超聲波等;化學(xué)因素:強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、乙醇、丙酮、尿素、重金屬鹽和去污劑。變性和沉淀在實際工作中應(yīng)用:可采用酒精、加熱、紫外線照射等方法進(jìn)行消毒、滅菌,利用鎢酸、三氯醋酸等方法使其變性,沉淀去除血清蛋白質(zhì)。避免蛋白質(zhì)變性的例子:化驗室檢測,制備酶、疫苗、免疫血清等蛋白質(zhì)制劑時,應(yīng)選用不引起變性的沉淀劑,并在低溫等適當(dāng)條件下保存。16.分子病:由基因突變造成蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)或合成量異常而導(dǎo)致的疾病。17.瘋牛?。焊腥倦貌《竞?,以螺旋為主的PrPc構(gòu)象被以螺旋為主的PrPsc構(gòu)象轉(zhuǎn)變成PrPsc構(gòu)象,瘋牛病形成與
6、此有關(guān)。18.鐮刀形紅細(xì)胞貧血(鐮狀細(xì)胞病)形成原因:是由血紅蛋白分子結(jié)構(gòu)異常而導(dǎo)致的分子病。鐮狀細(xì)胞病患者的血紅蛋白是HbS而非HbA,即N端6號為谷氨酸而非纈氨酸。谷氨酸帶一個負(fù)電荷,而纈氨酸的R基不帶電荷,則HbS比HbA少兩個負(fù)電荷,極性低。因此,HbS的溶解度降低,在脫氧狀態(tài)下能形成棒狀復(fù)合體,使紅細(xì)胞扭曲成鐮狀,這一過程會損害細(xì)胞膜,使其極易被脾臟清除,發(fā)生溶血性貧血。二、核酸1.核酸:以核苷酸為基本組成單位的攜帶和傳遞遺傳信息的生物大分子,包括核糖核酸和脫氧核糖核酸,主要元素為C、H、O、N、P,由堿基、戊糖、磷酸組成2.核苷之間通過糖苷鍵連接,核苷酸之間通過3,5-磷酸二酯鍵連
7、接。3.核苷酸結(jié)構(gòu):磷酸酯鍵、糖苷鍵、酸酐鍵。4.核苷的種類:AR、GR 、UR、CR;脫氧核苷的種類:dAR、 dGR、 dTR、 dCR 。5.核酸的分子結(jié)構(gòu):(1)一級結(jié)構(gòu):核酸的核苷酸序列;(2)二級結(jié)構(gòu):DNA雙螺旋結(jié)構(gòu);(3)三級結(jié)構(gòu):在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,DNA雙螺旋進(jìn)一步盤曲,形成更加復(fù)雜的結(jié)構(gòu),稱為DNA的三級結(jié)構(gòu),又叫超螺旋結(jié)構(gòu)。6.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu):(1)DNA是由兩條鏈互補(bǔ)構(gòu)成的雙鏈結(jié)構(gòu),在該結(jié)構(gòu)中,由脫氧核糖與磷酸交替構(gòu)成的親水骨架(DNA主鏈)位于外側(cè),堿基位于內(nèi)測,堿基之間形成氫鍵,而將兩條鏈結(jié)合在一起,由于受結(jié)構(gòu)限制,氫鍵形成于特定的堿基對之間,A=T、GC,(2
8、)DNA通過堿基堆積力進(jìn)一步形成右手螺旋結(jié)構(gòu),雙螺旋直徑2納米,每一螺旋含十個堿基對,螺距3.4納米,相鄰堿基對之間的軸向距離0.34納米;氫鍵(橫向)和堿基堆積力(縱向)維系DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。氫鍵維持橫向穩(wěn)定性;堿基堆積力維持縱向穩(wěn)定性。7.核小體:由DNA與組蛋白組成。8.mRNA的結(jié)構(gòu)特點(diǎn):帽子和A尾。9.tRNA的二級結(jié)構(gòu)特點(diǎn):三葉草形,四臂三環(huán)(氨基酸臂,反密碼子臂,反密碼子環(huán),TfaiC臂,TfaiC環(huán),二氫尿嘧啶臂(D臂),二氫尿嘧啶環(huán)(D環(huán)))。三級結(jié)構(gòu):倒“L”型。10.DNA變性:在某些理化因素作用下,DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程。11.DNA復(fù)性:緩慢降低溫度,
9、恢復(fù)生理條件,變性DNA單鏈會自發(fā)互補(bǔ) 結(jié)合,重新形成原來的雙螺旋結(jié)構(gòu),稱為DNA復(fù)性,也稱為退火。12.OD260的應(yīng)用:判斷核酸樣品純度;DNA純品;OD260 /OD280 = 1.8;RNA純品OD260 /OD280=2.0 13.Tm(解鏈溫度)變性是在一個相當(dāng)窄的溫度范圍內(nèi)完成的,在這一范圍內(nèi),紫外光吸收值達(dá)到最大值的50%時的溫度,稱為Tm,又稱熔解溫度,其大小與G+C含量成正比。14.增色效應(yīng):DNA變性導(dǎo)致其紫外吸收增加,稱為增色效應(yīng)。15.分子雜交:不同來源的核酸鏈因存在互補(bǔ)序列而形成互補(bǔ)雙鏈結(jié)構(gòu),這一過程稱為核酸分子雜交。三、酶1.全酶為脫輔基酶蛋白和輔助因子;輔酶與脫
10、輔基酶蛋白結(jié)合牢固,可以用透析或超濾的方法除去;輔基與脫輔基酶蛋白結(jié)合牢固,不可以用透析或超濾的方法除去。2.根據(jù)分子組成分為單純酶、結(jié)合酶。3.必需基團(tuán):與酶活性密切相關(guān)的基團(tuán),分為兩類,一類位于活性中心外,另一類位于活性中心內(nèi)。位于活性中心內(nèi)的分為結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)。4.酶的活性中心:又稱活性部位,是酶蛋白構(gòu)象的一個特定區(qū)域,能與底物特異結(jié)合,并催化底物發(fā)生反應(yīng),生成產(chǎn)物。5.酶促反應(yīng)特點(diǎn):催化效率極高、特異性高、酶蛋白易失活、酶活性可以調(diào)節(jié)。6.酶促反應(yīng)的機(jī)理:酶促反應(yīng)特異性的機(jī)制、酶促反應(yīng)高效率的機(jī)制(鄰近效應(yīng)與定向排列、表面效應(yīng)、多元催化)。7.酶促反應(yīng)的影響因素:酶濃度、底物濃度、
11、溫度、PH值、抑制劑、激活劑。8.誘導(dǎo)契合假說:酶的活性中心在結(jié)構(gòu)上是柔性的,即具有可塑性和彈性,當(dāng)?shù)孜锱c活性中心接觸時,酶蛋白的構(gòu)象會發(fā)生變化,這種變化使活性中心的必需基團(tuán)正確地排列和定向,適宜與底物結(jié)合并催化反應(yīng)。9.米氏方程:V=VmaxS/(Km+S)10.米氏常數(shù)的意義:(1)是反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度;(2)是酶的特征常數(shù);(3)反應(yīng)酶與底物的親和力;(4)同一酶對不同的底物有不同的Km值。(Km,親和力)11.酶的抑制劑:(1)不可逆抑制作用舉例:(2)可逆抑制作用:(1)競爭性抑制作用-特點(diǎn):a.抑制劑結(jié)構(gòu)和底物相似;b.競爭性抑制的強(qiáng)弱取決于抑制劑和底物的相對濃
12、度以及它們與酶的相對親和力;c.動力學(xué)特點(diǎn):Vmax降低,表觀Km不變;(2)非競爭性抑制作用特點(diǎn):a.抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合,底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系;b.抑制程度取決于抑制劑濃度;c.動力學(xué)特點(diǎn):Vmax降低,表觀km不變;(3)反競爭性抑制作用特點(diǎn):a.抑制劑只與酶底物復(fù)合物結(jié)合;b.抑制程度取決于抑制劑濃度及底物濃度;(3)動力學(xué)特點(diǎn):Vmax降低,表觀Km降低。12.磺胺類藥物的抑菌機(jī)制:細(xì)菌由二氫葉酸合成酶催化,利用對氨基苯甲酸合成二氫葉酸;二氫葉酸有二氫葉酸還原酶催化還原成四氫葉酸;磺胺類藥物與對氨基苯甲酸結(jié)構(gòu)類似,能與二氫葉酸合成酶結(jié)合,抑制二氫葉酸的合成;磺胺增
13、效劑與二氫葉酸結(jié)構(gòu)相似,能與二氫葉酸還原酶結(jié)合,抑制二氫葉酸還原成四氫葉酸;四氫葉酸是一碳單位代謝不可缺少的輔助因子,沒有了四氫葉酸,細(xì)菌的一碳單位代謝受到影響,其核酸和蛋白質(zhì)的合成受到阻抑;如果單獨(dú)使用磺胺類藥物或磺胺增效劑,它們只是抑制細(xì)菌的生長繁殖,但如果聯(lián)合應(yīng)用,它們就可以通過雙重抑制作用殺死細(xì)菌。13.酶原:酶的無活性前體。14.酶原激活:酶原向酶轉(zhuǎn)化的過程。15.同工酶:是指能催化相同的化學(xué)反應(yīng),但酶蛋白的分子組成、分子結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)和電泳行為都不相同的一組酶。四、維生素1.維生素:機(jī)體維持正常功能所必需,在體內(nèi)不能合成或合成量很少必須由食物供給的一組低分子量有機(jī)物質(zhì)
14、,分為水溶性維生素和脂溶性維生素。2.脂溶性維生素維生素A維生素D(又稱扛佝僂病維生素)維生素E維生素K化學(xué)本質(zhì)與性質(zhì)天然形式:A1、A2;活性形式:視黃醇、視黃醛、視黃酸;維生素A原:胡蘿卜素。種類:維生素D2、維生素D3。維生素D3原:7脫氫膽固醇;維生素D2原:麥角固醇;維生素D3的活性形式:1,25(OH)2D3。種類:生育酚、生育三烯酚;易自身氧化,能保護(hù)其他物質(zhì)。天然形式:K1、K2;人工合成:K3、K4。生化作用構(gòu)成視覺細(xì)胞的感光成分,維持上皮組織結(jié)構(gòu)的完整性,參與類固醇的合成,有一定的抗腫瘤作用。作用于小腸粘膜、腎及腎小管,增加骨對鈣、磷的吸收,有利于新骨的形成、鈣化??寡趸?/p>
15、用、維持生殖機(jī)能、促進(jìn)血紅素代謝。維持凝血因子的正常水平、參與凝血作用。缺乏癥夜盲癥、干眼病,影響生長、發(fā)育、繁殖兒童:佝僂病 成人:軟骨病-易出血3.水溶性維生素維生素C維生素B1(硫胺素)維生素B2(核黃素)維生素PP化學(xué)本質(zhì)與性質(zhì)又稱抗壞血酸活性形式:焦磷酸硫氨酸?;钚孕问剑狐S素單核苷酸(FMN)、黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)尼克酸和尼克酰胺。活性形式:尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。生化作用參與氧化還原反反應(yīng),參與體內(nèi)羥化反應(yīng),促進(jìn)膠原蛋白的合成。TPP是酮酸氧化脫羧酶的輔酶,也是轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶,在神經(jīng)傳導(dǎo)中起一定的作用,抑制膽堿酯酶的活性。FMN及FAD是體內(nèi)氧化
16、還原酶的輔基,主要起氫傳遞體的作用。是體內(nèi)多種脫氫酶的輔酶、起傳遞氫的作用。缺乏癥壞血病腳氣病、末梢神經(jīng)炎唇炎、口角炎、陰囊炎癩皮病4.巨幼紅細(xì)胞性貧血的機(jī)理:缺乏葉酸時,DNA復(fù)制及細(xì)胞分裂受阻,細(xì)胞變大,造成巨幼紅細(xì)胞貧血。五、生物氧化1.生物氧化:物質(zhì)在生物體內(nèi)進(jìn)行氧化,叫生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白質(zhì)等在體內(nèi)分解時逐步釋放能量,最終生成二氧化碳和水的過程。2.呼吸鏈:代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞,最終與氧結(jié)合生成水,這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈,又稱電子傳遞鏈。3.呼吸鏈組成:NADH氧化呼吸鏈:NADH FMN/Fe-S CoQ Cytb Cytc1
17、 Cytc Cytaa3 O2琥珀酸氧化呼吸鏈:琥珀酸 FAD/Fe-S CoQ Cytb Cytc1 Cytc Cytaa3 O24.名稱酶名稱輔基功能復(fù)合體NADH-泛醌還原酶FMN、Fe-S將氫從NADH傳遞給泛醌復(fù)合體琥珀酸-泛醌還原酶FAD、Fe-S將氫從琥珀酸傳遞給泛醌復(fù)合體泛醌-細(xì)胞色素C還原酶鐵卟啉、Fe-S將電子從泛醌傳遞給細(xì)胞色素C復(fù)合體細(xì)胞色素C氧化酶鐵卟啉、Cu將電子從細(xì)胞色素C傳遞給氧5.遞氫體:NAD、FMN、FAD、Q;遞電子體:Fe-S、Cyta、Cytb、Cytc6.呼吸鏈抑制劑:魚藤酮、粉蝶霉素A、異戊巴比妥;抗霉素A、二巰基丙醇;氰化物(CN-)、疊氮化物
18、(N3-)、CO、H2S。7.氧化磷酸化:在呼吸鏈電子傳遞過程中,偶聯(lián)ADP磷酸化生成ATP,又稱為偶聯(lián)磷酸化;底物水平磷酸化:是底物分子內(nèi)部能量重新分布,生成高能鍵,使ADP磷酸化生成ATP的過程。氧化磷酸化的影響因素:(1)抑制劑(呼吸鏈抑制劑、解偶聯(lián)劑、氧化磷酸化抑制劑);(2)ADT的作用;(3)甲狀腺激素的作用;(4)線粒體DNA突變。8.高能化合物:含有高能鍵的化合物。9.ATP的兩個來源:氧化磷酸化、底物水平磷酸化。10.跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)制:3磷酸甘油穿梭、蘋果酸天冬氨酸穿梭。11.磷/氧比值:物質(zhì)氧化時,每消耗一摩爾原子氧所消耗的無機(jī)磷的摩爾數(shù),稱為該物質(zhì)的磷/氧比值。12.化學(xué)滲透
19、假說:電子進(jìn)行呼吸鏈傳遞時,可將質(zhì)子(H+)從線粒體內(nèi)膜的基質(zhì)側(cè)泵到內(nèi)膜胞漿側(cè),產(chǎn)生膜內(nèi)外質(zhì)子電化學(xué)梯度,以此儲存能量。當(dāng)質(zhì)子順濃度梯度回流時,驅(qū)動ATP合酶,利用ADP和Pi合成ATP。六、糖代謝1.糖的生理功能:氧化供能(主要功能)、提供合成體內(nèi)其他物質(zhì)的原料、作為機(jī)體組織細(xì)胞的組成成分。2.糖的吸收機(jī)制:Na+依賴型葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)體。3.血糖的來源:(1)食物消化吸收;(2)肝糖原分解;(3)非糖物質(zhì)糖異生。血糖的去路:(1)氧化供能;(2)合成肝糖原、肌糖原;(3)轉(zhuǎn)化成核糖、脂肪、氨基酸;(4)過高時隨尿液排出。4.乳酸循環(huán)生理意義:(1)乳酸再利用,避免乳酸損失;(2)防止乳酸堆積,引
20、起酸中毒。5.糖的有氧氧化:在機(jī)體氧供充足時,葡萄糖徹底氧化成水和二氧化碳,并釋放出能量的過程,是機(jī)體主要供能方式。在胞液及線粒體中發(fā)生,過程為糖酵解途徑、酮酸的氧化脫羧、三羧酸循環(huán)、氧化磷酸化。6.糖酵解:在缺氧情況下葡萄糖生成乳酸的過程;產(chǎn)能方式:底物水平磷酸化;代謝途徑:生理意義:(1)機(jī)體在缺氧情況下,獲取能量的一種有效方式;(2)是某些細(xì)胞在氧供應(yīng)正常情況下的重要功能途徑。7.三羧酸循環(huán):乙酰輔酶A的氧化分解從乙酰輔酶A和草酰乙酸縮合生成含三個羧基的檸檬酸開始,經(jīng)一系列反應(yīng)又轉(zhuǎn)變成草酰乙酸的循環(huán)。在線粒體中發(fā)生,關(guān)鍵酶為檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、-酮戊二酸脫氫酶系。反應(yīng)特點(diǎn):一次底
21、物水平磷酸化,兩次脫羧生成兩分子二氧化碳,三個關(guān)鍵酶,四次脫氫,一次交給FAD、三次交給NAD+,反應(yīng)不可逆。生理意義:(1)是糖類、脂類和蛋白質(zhì)分解代謝的共同途徑:(2)是糖類、脂類和蛋白質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐;(3)為其他物質(zhì)代謝提供小分子前提;(4)為呼吸鏈提供H+和電子。8丙酮酸脫氫酶復(fù)合體的輔酶:亞基丙酮酸脫氫酶硫辛酸乙酰轉(zhuǎn)移酶二氫硫辛酸脫氫酶輔基TPP(硫胺素)硫辛酸FAD(核黃素)輔酶-CoASH(泛酸)NAD+(尼克酰胺)9.磷酸戊糖途徑:由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH和H+,前者進(jìn)一步轉(zhuǎn)變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。生理意義:(1)為核苷酸的生成提供核糖;(2)提供NADPH
22、作為供氫體,參與多種代謝反應(yīng)a.NADPH是體內(nèi)脂肪、膽固醇、類固醇激素合成代謝的供氫體;b.NADPH參與體內(nèi)羥化反應(yīng),與生物合成或生物轉(zhuǎn)化有關(guān);c.NADPH可維持GSH(還原型谷胱甘肽)的還原性。10.糖原分解:即肝糖原分解成葡萄糖的過程。肌肉組織中不存在葡萄糖6磷酸酶,無法生成葡萄糖,其關(guān)鍵酶為糖原磷酸化酶;糖原合成的關(guān)鍵酶為糖原合酶。11.活性葡萄糖:UDPG(尿苷二磷酸葡萄糖)。12.糖異生:由非糖物質(zhì)合成葡萄糖或糖原的過程,在肝腎細(xì)胞的胞漿及線粒體中發(fā)生,原料為氨基酸、甘油和有機(jī)酸。關(guān)鍵酶為丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶、果糖1,6二磷酸酶、葡萄糖6磷酸酶。途徑:(1)丙酮
23、酸羧化支路;(2)1,6二磷酸果糖水解生成6磷酸果糖;(3)6磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖。13.6磷酸果糖(G6P)代謝去路:14.草酰乙酸轉(zhuǎn)運(yùn)出線粒體的方式:15.葡萄糖有氧氧化生成的ATP計算:七、脂類代謝1.脂肪動員:存儲在脂肪細(xì)胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解為脂肪酸及甘油并釋放入血,以供其他組織氧化利用的過程,關(guān)鍵酶為激素敏感性甘油三酯脂肪酶。2.三種必須脂肪酸:亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸。3.脂肪酸的氧化:脫氫、加水、再脫氫、硫解;在線粒體中,關(guān)鍵酶為肉堿酯酰轉(zhuǎn)移酶。4.乙酰輔酶A的來源:糖的有氧氧化、脂肪酸的氧化、某些氨基酸的分解代謝、酮體的氧化分解。去路:進(jìn)入三羧酸循環(huán)被徹底氧化、在肝
24、臟合成酮體、合成脂肪酸和膽固醇、參與乙?;磻?yīng)。5.脂肪酸氧化的能量生成:6.酮體:包括乙酰乙酸,羥丁酸和丙酮。代謝定位:肝臟生成、肝外利用。7.酮體的生成和利用:8.酮體代謝的生理意義:是肝臟輸出能源的一種形式,并且酮體可通過血腦屏障,是腦組織的重要能源;酮體利用增加可減少糖的利用,有利于維持血糖水平恒定,節(jié)省蛋白質(zhì)消耗。八、蛋白質(zhì)的分解代謝1.必需氨基酸:苯丙氨酸、甲硫氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、色氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸。(笨蛋來宿舍晾一晾鞋)2.氨基酸的吸收方式:氨基酸寡肽和二肽。3.氨基酸代謝庫:分布于全身的游離氨基酸。4.氨基酸脫氨基作用的方式:轉(zhuǎn)氨基反應(yīng)、氧化脫氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用(主要)、其他非氧化脫氨基作用。5.生酮氨基酸:賴氨酸和亮氨酸,生糖兼生酮氨基酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸。6.氨基酸的代謝來源:食物蛋白消化吸收、組
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