細(xì)胞生物學(xué)資料：02期末答案

1、 中山大學(xué)生科院細(xì)胞生物學(xué)期末試卷參考答案 (九九級(jí)生物科學(xué)、生物技術(shù)、藥學(xué)專業(yè), 共167人) 2002年1月23日 姓 名 班 級(jí) 一 二 三 四 五 六 總 分一、填空題(每空0.5分，共10分)1. 一個(gè)導(dǎo)肽，兩個(gè)導(dǎo)肽。2. 微絲裝配與去裝配假說(shuō)，肌動(dòng)蛋白與肌球蛋白相互作用。3. Proton-motive 4. “START”基因；發(fā)現(xiàn)了CDK。發(fā)現(xiàn)了調(diào)節(jié)CDK的功能物質(zhì)CYCLIN.5. 把有絲分裂期間出現(xiàn)的紡錘體、中心體、星體及染色體統(tǒng)稱為有絲分裂器。6. 答：胞質(zhì)溶膠中的ATP; 跨線粒體內(nèi)膜的質(zhì)子動(dòng)力勢(shì);7. 除去葉綠素不能吸收的雜色光。8. 籠型蛋白，包被蛋白9. 答： 形

2、成紡錘體, 將染色體拉向兩極; 胞質(zhì)分裂;10. B引導(dǎo)新生蛋白進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)； 幫助蛋白質(zhì)正確裝配。11.連接兩個(gè)姊妹染色單體； 為動(dòng)力微管的裝配提供位點(diǎn)。二、判斷題(若是正確的標(biāo)號(hào)， 錯(cuò)誤的標(biāo)號(hào)，每題1分，共15分)1. 2. 3. (，Not only do plants need mitochondria to make ATP in cells that do not have chloroplasts, such as root cells, but mitochondria make most of the cytosolic ATP in all plant cells.）4. 5

3、. 答: T,錯(cuò)誤, 同源染色體間的分子重組是隨機(jī)發(fā)生的。6. 答：T, 正確。7. 答: T, 正確;8. 答：T, 錯(cuò)誤, 8個(gè)小亞基是核基因編碼;9.答: T, 錯(cuò)誤, 不一樣,亞基結(jié)合GTP后不被水解, 也不與GDP交換, 而亞基上 的GTP結(jié)合位點(diǎn)是可交換位點(diǎn);10. 答: T, 錯(cuò)誤, 中心粒中的微管是三聯(lián)管。11. 答: T, 正確;12.答:T, 錯(cuò)誤, M6P受體也位于細(xì)胞質(zhì)膜上。13. 答：T, 正確;14. 答：T, 正確;15. 錯(cuò)誤,粉末狀的染色體三、選擇題(請(qǐng)將正確答案的代號(hào)填入括號(hào)，每題1分，共15分)1.（d）2. (d)3. (b) 4. (c)5. (b)6

4、. (d)7. t( b ) 8. (b)9. ( a )10. ( d )。11. ( b )。 12. ( b ) 13. ( d ) 14. ( c ) 15. ( a )。 四、簡(jiǎn)答題(選做4題，每題5分，20分)1. Answer1:(1). If only GDP were present, microtubules would continue to shrink and eventually disappear, because tubulin dimers with GDP have very low affinity for each other and will not

5、add stably to microtubules.(2). If GTP is present but cannot be hydrolyzed, microtubules will continue to grow until all free tubulin subunits have been used up.2.Answer2. Regulated secretion occurs only in response to a signal. The proteins to be secreted are stored in special secretory vesicles. S

6、orting into the regulated secretory pathway is controlled by selective protein aggregation. Constitutive secretion appears to occur by default with secretory proteins, which do not selectively aggregate being included in transport vesicles.3. Answer 3. The protein is translocated into the ER. Its ER

7、 signal sequence is recognized as soon as it emerges from the ribosome. The ribosome then becomes bound to the ER membrane, and the growing polypeptide chain is transferred through the ER translocation channel. The nuclear localization sequence is therefore never exposed to the cytosol. It will neve

8、r encounter nuclear import receptors, and the protein will not enter the nucleus.4. 答：加在于粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上合成的蛋白質(zhì)上的糖基可由兩種途徑連接：通過(guò)天冬氨酸殘基的N原子或通過(guò)絲氨酸和蘇氨酸殘基的O原子。N-連結(jié)糖蛋白合成的第一步在粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上進(jìn)行，糖鏈?zhǔn)菑牧姿岫噍拼嫁D(zhuǎn)移至新生肽鏈上。這種糖基化在高爾基體中繼續(xù)被修飾。O-連結(jié)的糖基化是在高爾基體中進(jìn)行的。5.答: 過(guò)氧化物酶體中的氧化酶都是利用分子氧作為氧化劑, 催化下面的化學(xué)反應(yīng): RH2 + O2 - R + H2O2這一反應(yīng)對(duì)細(xì)胞內(nèi)氧的水平有很大的影響。例

9、如在肝細(xì)胞中,有20%的氧是由過(guò)氧化物酶體消耗的,其余的在線粒體中消耗。在過(guò)氧化物酶體中氧化產(chǎn)生的能量以產(chǎn)熱的方式消耗掉, 而在線粒體中氧化產(chǎn)生的能量貯存在ATP中。線粒體與過(guò)氧化物酶體對(duì)氧的敏感性是不一樣的,線粒體氧化所需的最佳氧濃度為2%左右,增加氧濃度,并不提高線粒體的氧化能力。過(guò)氧化物酶體與線粒體不同, 它的氧化率是隨氧張力增強(qiáng)而成正比地提高(圖7-44)。因此,在低濃度氧的條件下,線粒體利用氧的能力比過(guò)氧化物酶體強(qiáng),但在高濃度氧的情況下,過(guò)氧化物酶體的氧化反應(yīng)占主導(dǎo)地位,這種特性使過(guò)氧化物酶體具有使細(xì)胞免受高濃度氧的毒性作用。五、 圖1 含有NLS信號(hào)的核蛋白從細(xì)胞質(zhì)輸入細(xì)胞核的推測(cè)

10、模型 答: 按照這一推測(cè)的模型，在細(xì)胞質(zhì)中的核運(yùn)輸?shù)鞍?、核運(yùn)輸?shù)鞍缀拓浳锏鞍祝╟argo protein）相互作用形成一個(gè)運(yùn)輸復(fù)合物，其中運(yùn)輸?shù)鞍讈喕R(shí)別并與NLS結(jié)合。而運(yùn)輸?shù)鞍讈喕c核孔復(fù)合物作用，將復(fù)合物轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞核中。在此過(guò)程中需要消耗ATP。在細(xì)胞核中，RanGTP（一種小GTP結(jié)合蛋白）與輸入蛋白亞基相互作用，導(dǎo)致貨物蛋白與復(fù)合物脫離，成為細(xì)胞核中的游離蛋白。為了進(jìn)行下一個(gè)運(yùn)輸循環(huán)，輸入蛋白亞基和輸入蛋白亞基RanGTP復(fù)合物重新回到細(xì)胞質(zhì)。細(xì)胞質(zhì)中的Ran GTP激活蛋白（RanGAP）將RanGTP轉(zhuǎn)變成RanGDP, 并使RanGDP與輸入蛋白亞基脫離，游離的輸入蛋白亞基和亞

11、基一起參與新的具有NLS信號(hào)的入核蛋白的運(yùn)輸。而RanGDP可通過(guò)核孔復(fù)合物回到細(xì)胞核中，在Ran核苷交換因子1(Ran nucleotide-exchange factor1,RCC1)的作用下，釋放GDP, 重新結(jié)合GTP。2. 圖2. 酵母MPF的活性調(diào)節(jié)答： 開始p34cdc2 蛋白激酶是無(wú)活性的, 同周期蛋白B結(jié)合后,仍然沒(méi)有活性, 但此時(shí)的復(fù)合物成為兩種激酶的底物, 一種是Weel激酶, 它使p34cdc2的靠近催化位點(diǎn)的酪氨酸殘基(Tyr15)磷酸化, 阻止了它本身的激活, 防止了Cdc2作為成熟的MPF起作用。第二種蛋白激酶是MO15, 可以使Cdc2的另外一個(gè)位點(diǎn)的蘇氨酸(T

12、hr167)磷酸化, 這種磷酸化最大限度地激活了MPF的活性, 但是, 只要酪氨酸殘基也是磷酸化的,Cdc2-周期蛋白復(fù)合物就沒(méi)有活性, 這種無(wú)活性的MPF稱為前MPF(Pre-MPF)。要使MPF具有活性，需要要靠第二種蛋白, 在酵母中是Cdc25蛋白將磷酸化的酪氨酸殘基去磷酸化從而被激活, 誘導(dǎo)細(xì)胞從G2進(jìn)入M期。不過(guò)，Wee1和Cdc25是相互競(jìng)爭(zhēng)的，如果細(xì)胞生長(zhǎng)得不夠大，Wee1的活性就強(qiáng)，有利于MPF的磷酸化，若細(xì)胞生長(zhǎng)得夠大，就有利于脫磷酸，促進(jìn)細(xì)胞進(jìn)入M期。六、綜合題(共20分) 關(guān)于膜的合成，曾提出兩個(gè)模型:一個(gè)自裝配模型(spontaneous self-assembly),

13、 即膜是理由蛋白、脂和糖自動(dòng)組裝的, 但與體外實(shí)驗(yàn)結(jié)果不符。因?yàn)橛眉兓闹偷鞍自隗w外裝配時(shí)總是形成脂質(zhì)體，這種脂質(zhì)體與活細(xì)胞膜的一個(gè)根本區(qū)別是:脂質(zhì)體的結(jié)構(gòu)總是對(duì)稱的, 而活細(xì)胞中膜結(jié)構(gòu)則是不對(duì)稱的。第二個(gè)是不斷更新模型, 該模型認(rèn)為膜的合成通過(guò)不斷地將脂和蛋白插入已有的膜，即由已有膜的生長(zhǎng)而來(lái)。這一模型比較符合細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的動(dòng)態(tài)性質(zhì), 由于細(xì)胞的胞吞和胞吐作用以及小泡運(yùn)輸,使膜處于動(dòng)態(tài)平衡狀態(tài), 這樣膜也就不必重新合成,而是在原有的基礎(chǔ)上不斷更新。 膜的合成涉及脂、蛋白和糖的來(lái)源問(wèn)題。 膜脂有兩種來(lái)源:通過(guò)磷脂轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白,如線粒體、葉綠體、過(guò)氧化物酶體等細(xì)胞器膜中的脂就是靠這種方式運(yùn)送的。通過(guò)

14、出芽和膜融合,如ER通過(guò)出芽形成分泌小泡運(yùn)送蛋白質(zhì)時(shí),膜脂也隨之運(yùn)送到高爾基體,并通過(guò)高爾基體形成分泌小泡將膜脂運(yùn)送到細(xì)胞質(zhì)膜。由于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)與核膜相連, 通過(guò)細(xì)胞分裂和核膜重建,ER上合成的膜脂也就轉(zhuǎn)移到核膜。原核生物沒(méi)有內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，它的磷脂是在質(zhì)膜上合成并由類似于真核生物的轉(zhuǎn)位蛋白調(diào)整磷脂在膜上的分布。 關(guān)于膜脂的不對(duì)稱性分布，有幾種可能的方式一種是磷脂交換蛋白對(duì)磷脂的運(yùn)輸和插入是選擇性的；第二種解釋是熱動(dòng)力學(xué)驅(qū)使磷脂的不對(duì)稱分布，因?yàn)槟蓚?cè)的環(huán)境不同。另外在ER膜中有翻轉(zhuǎn)酶(flippase),在新的磷脂合成之后,通過(guò)翻轉(zhuǎn)酶的作用也會(huì)造成磷脂的不對(duì)稱分布。膜蛋白有整合蛋白和外周蛋白。用水泡性口炎

15、病毒(vesicular stomatitis virus,VSV)作為模式系統(tǒng)研究了細(xì)胞膜整合蛋白和外周蛋白的形成途徑, 發(fā)現(xiàn)膜整合蛋白是通過(guò)內(nèi)膜系統(tǒng)經(jīng)小泡轉(zhuǎn)運(yùn)到質(zhì)膜上的, 而外周蛋白則是在游離核糖體上合成,并以可溶的形式釋放到胞質(zhì)溶膠中。然后再與細(xì)胞質(zhì)膜的胞質(zhì)溶膠面結(jié)合,成為外周蛋白。糖則是在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體腔中通過(guò)對(duì)蛋白的修飾添加的。最后在與質(zhì)膜融合時(shí),通過(guò)外翻,糖的部分位于細(xì)胞質(zhì)膜的外側(cè)。這就是為何幾乎所有質(zhì)膜上的糖蛋白的糖都是朝向細(xì)胞外的原因。脂錨定蛋白的形成有幾種可能的機(jī)制:糖脂錨定的膜蛋白是在粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上合成,然后在ER腔中被連接到ER膜的GPI上，隨后通過(guò)小泡運(yùn)輸,經(jīng)高爾基體出

16、芽形成小泡,最后與質(zhì)膜融合,含糖的一面外翻朝向細(xì)胞外側(cè)。脂肪酸錨定膜蛋白是水溶性的,在游離核糖體合成后釋放到胞質(zhì)溶膠中,然后與包埋在質(zhì)膜中的脂肪酸共價(jià)結(jié)合。連接的脂肪酸包括豆蔻酸(myristic acid, 一種14碳的飽和脂肪酸)和棕櫚酸(palmitic acid,一種16碳的飽和脂肪酸)。七、1. 答：看起來(lái)，細(xì)胞核并不直接參與蛋白質(zhì)的合成，但是它卻控制著蛋白質(zhì)合成的兩個(gè)關(guān)鍵元件，即mRNA的合成和核糖體的裝配?？刂浦兄颂求w的合成就等于控制中蛋白質(zhì)合成的裝配線，有利于控制生命的節(jié)奏。因此，為求得安定，必要的花費(fèi)是值得的。 如果核糖體亞基的裝配在胞質(zhì)溶膠中，不僅極大地削弱了細(xì)胞核對(duì)蛋白

17、質(zhì)合成的控制力，還會(huì)發(fā)生一些細(xì)胞核不良后果。由于核糖體的空間構(gòu)型復(fù)雜，裝配過(guò)程長(zhǎng)。如果mRNA同正在裝配中的未成熟的核糖體亞基結(jié)合的話，會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)合成的不正常。由于組成核糖體的蛋白質(zhì)種類多，數(shù)量大，并且胞質(zhì)溶膠中代謝途徑多，會(huì)影響核糖體的裝配，從而影響其他的生化過(guò)程，最終影響細(xì)胞的正常聲明活動(dòng)。2.（5分） Answer2:A. The problem is that vesicles having two different kinds of v-SNAREs in their membrane could dock on either of two different membranes

18、. B. The answer to this puzzle is presently not known, but we can predict that cells must have ways of turning the docking ability of SNAREs on and off. This may be achieved through other proteins that are, for example, copackaged in the ER with SNAREs into transport vesicles and facilitate the inte

19、ractions of the correct v-SNARE with the t-SNARE in the cis Golgi network.3 （10分）。 Answer3. Membrane proteins are sorted to either the apical or basolateral domains by several different mechanisms. One mechanism for targeting proteins to the appropriate domain of the plasma membrane involves sorting

20、 in the trans-Golgi network. Except for the GPI anchor, which acts as an apical or basolateral targeting signal, no unique sequences have been identified that target proteins to the apical or basolateral domain. Another mechanism operates in bepatocytes where all newly made apical and basolateral pr

21、oteins are first delivered together from the trans-Golgi network to the basolateral membrane. From there, both apical and basolateral proteins are endocyto-sed to the same vesicles. Within endosomes, there is then sorting and transport to the appropriate domain. The attachment of integral membrane p

22、roteins to the cytoskeleton serves as a retention signal and may assist in the apicai-basolateral sorting of some proteins. Hence, depending on cell type, at least three different mechanisms for api-cal-basolateral sorting are possible.4.(5分) Answer4. Normally, cells divide only when they have grown to a certain size. This size control is clearly defective in the two mut