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文檔簡介
.,1,第二節(jié)酶的結構與功能,.,2,第一節(jié)酶的分子結構與功能,一、酶的分子組成酶的本質(zhì)具有蛋白質(zhì)的一切物理化學性質(zhì)。1.按化學組成分單純酶(simpleenzyme)完全由氨基酸組成,活性由蛋白質(zhì)結構決定。如:蛋白酶、脂酶、淀粉酶,核糖核酸酶結合酶(全酶)(conjugatedenzyme),.,3,一、酶的分子組成,酶(蛋白質(zhì))的化學性質(zhì),水解產(chǎn)物是氨基酸具有蛋白質(zhì)的呈色反應具有電泳特征具有蛋白質(zhì)沉淀反應蛋白質(zhì)變性,.,4,一、酶的分子組成,酶蛋白和輔助因子單獨存在均無催化活性,只有二者結合為全酶才有催化活性。酶蛋白決定酶催化專一性,輔助因子通常是作為電子、原子或某些化學基團的載體決定反應的性質(zhì)。,全酶=酶蛋白+輔助因子,.,5,2.輔助因子分類(按其與酶蛋白結合的緊密程度),.,6,一、酶的分子組成,無機金屬離子在結合酶中的作用參與組成酶的活性中心。在酶與底物之間起橋梁作用。維持酶分子發(fā)揮作用所必須的構象,穩(wěn)定構象。中和陰離子、降低反應中的靜電斥力。,.,7,一、酶的分子組成,一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合成一種特異的酶。一種輔助因子可以與不同的酶蛋白結合構成多種不同的特異酶。,.,8,二、酶的活性中心(activecenter),1.必需基團一小部分與酶的活性密切相關的基團稱為酶的必需基團(essentialgroup)。催化基團(catalyticgroup)必需基團結合基團(bindinggroup),催化基團影響底物分子中某些化學鍵的穩(wěn)定性,促進底物轉化為產(chǎn)物。結合基團與底物結合生成酶-底物復合物。,.,9,常見的必需基團,主要包括:絲氨酸的羥基半胱氨酸的巰基谷氨酸的羧基組氨酸的咪唑基。,二、酶的活性中心(activecenter),.,10,2.酶的活性中心存在于酶分子中的必需基團,空間上彼此靠近形成一定的空間結構區(qū)域,這個區(qū)域能與底物特異結合并將底物轉化為產(chǎn)物,起催化作用的空間區(qū)域,稱為酶的活性中心。,二、酶的活性中心(activecenter),.,11,底物,活性中心以外的必需基團,結合基團,催化基團,活性中心,.,12,*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團;,*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結合基團;,*AF為底物多糖鏈的糖基,位于酶的活性中心形成的裂隙中。,溶菌酶的活性中心,.,13,3.活性中心以外的其余結構,二、酶的活性中心(activecenter),維系活性中心的三維結構骨架。與底物結合,釋放能量,推動反應進行。決定酶促反應的特異性。調(diào)控酶的活性(調(diào)節(jié)區(qū))。,不同酶分子的活性中心結構不同,只能結合與之適應的底物,發(fā)生一定的化學反應。-酶催化專一性,酶蛋白變性或活性中心被破壞,酶就失去活性。,.,14,三、酶原及酶原激活,1.酶原:沒有催化能力的酶的前體。2.酶原的激活:酶原在一定條件下轉變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。酶原的激活的實質(zhì)是酶的活性中心形成和暴露的過程。,.,15,在腸激酶的作用下切除N末端的六肽,形成酶的活性中心。,胰蛋白酶原的激活,.,16,胰蛋白酶的激活過程,.,17,3.酶原的自身催化作用有些酶對其自身的酶原有激活作用,稱為酶原的自身催化作用。,.,18,四、同工酶,1.概念催化同一化學反應,但酶蛋白的分子結構,理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。例:乳酸脫氫酶(LDH)。LDH是由兩型亞基組成的四聚體酶:骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。,.,19,乳酸脫氫酶同工酶形成示意圖,多肽,亞基,mRNA,四聚體,結構基因,ab,.,20,不同組織中LDH同工酶的電泳圖譜,.,21,不同患者中LDH同工酶譜,.,22,2.同工酶在各學科中的應用,(1)遺傳學和分類學:提供了一種精良的判別遺傳標志的工具。,(2)發(fā)育學:有效地標志細胞類型及細胞在不同條件下的分化情況,以及個體發(fā)育和系統(tǒng)發(fā)育的關系。,(3)生物化學和生理學:根據(jù)不同器官組織中同工酶的動力學、底物專一性、輔助因子專一性、酶
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