生物化學大題總結(jié)

1、簡述血氨的來源與去路血氨的來源包括：①氨基酸及胺分解產(chǎn)生的氨。②腸道吸收的氨包括腸道氨基酸被腸道細菌作用產(chǎn)生的氨和腸道尿素經(jīng)腸道細菌脲素酶水解產(chǎn)生的氨。③腎小管上皮細胞分泌的氨，是由谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺產(chǎn)生。血氨的去路有：①合成尿素。②合成非必需氨基酸。③合成其他含N化合物。2、能直接生成游離氨的氨基酸脫氨基方式有哪些?各有何特點?①氧化脫氨基作用：人體內(nèi)只有L-谷氨酸脫氫酶催化反應，其他D-氨基酸氧化酶，L-氨基酸氧化酶不起作用。②聯(lián)合脫氨基作用：轉(zhuǎn)氨基作用和L-谷氨酸氧化脫氨基同時作用，是肝臟等器官的主要作用方式。③嘌呤核苷酸循環(huán)：骨骼肌和心肌作用方式，原因是肌肉缺乏L-谷氨酸脫氫酶，而腺苷酸脫氨酶活性高，催化氨基酸脫氨基反應。3、維生素B族中有哪些成員是與氨基酸代謝有關(guān)的?請簡述之。維生素B6：組成磷酸吡哆醛輔酶形式，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶和脫羧酶輔酶，參與轉(zhuǎn)氨基等作用。維生素B12：轉(zhuǎn)甲基酶輔酶。葉酸：個別氨基酸代謝中一碳單位的載體。維生素B1，維生素B2，泛酸，葉酸，維生素PP：與氨基酸碳骨架的代謝有關(guān)。4、胰島素分子中包含A鏈和B鏈，是否代表有兩個亞基？為什么？胰素分子中的A鍵和B鏈并不代表兩個亞基。因為亞基最重要的特征是其本身具有特定的空間構(gòu)象，而胰島素的單獨的A鏈和B鏈都不具有特定的空間構(gòu)象，所以說胰島素分子中的A鏈和B鏈并不代表兩個亞基。5、蛋白質(zhì)變性后，其性質(zhì)有哪些變化？蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是特定空間結(jié)構(gòu)被破壞。蛋白質(zhì)變性后其性質(zhì)的變化為：首先是生物活性的喪失，其次是物理化學性質(zhì)的改變?nèi)缛芙舛冉档?、喪失結(jié)晶能力，易被蛋白酶消化水解。6、參與維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的力有哪些？維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力是非常復雜的，主要涉及下面幾種：①二硫鍵；②離子鍵；③配位鍵；④氫鍵；⑤疏水鍵；⑥范德華力。6、簡述胰島素原的激活過程？胰島素是在胰島β-細胞內(nèi)合成的一種多肽激素。最初合成的是一個比胰島素素分子大一倍多的單肽鍵，稱為前胰島素原，它是胰島素原的前體，而胰島素原又是胰島素的前體。胰島素原是前胰島素原去掉N末端的信號肽形成的，被運送到高爾基體儲存。當機體需要活性胰島素時，在特異的肽酶作用下，去掉C肽轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘囊葝u素，這就是胰島素原被激活的過程。7、（1）球狀蛋白質(zhì)在pH7的水溶液中折疊成一定空間結(jié)構(gòu)。這時通常非極性氨基酸殘基側(cè)鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核，極性氨基酸殘基位于分子表面形成親水面。Val、Pro、Phe和Ile是非極性氨基酸，它們的側(cè)鏈一般位于分子的內(nèi)部。Asp、Lys和His是極性氨基酸，它們的側(cè)鏈一般位于分子的表面。（2）Ser、Thr、Asn和Gln雖然是極性氨基酸，但它們常常位于球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部，為什么？Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH條件下有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們能位于球狀蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部。簡述血紅蛋白結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？蛋白質(zhì)是功能性大分子。每一種蛋白質(zhì)都有特定的一級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)，這些特定的結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)行使蛋白質(zhì)功能的物質(zhì)基礎，蛋白質(zhì)的各種功能又是其結(jié)構(gòu)的表現(xiàn)。蛋白質(zhì)的任何功能都是通過其肽鏈上各種氨基酸殘基的不同功能基團來實現(xiàn)的，所以蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)一旦確定，蛋白質(zhì)的可能功能也就確定了。如血紅蛋白的β-鏈中的N末端第六位上的谷氨酸被纈氨酸取代，就會產(chǎn)生鐮刀形紅細胞貧血癥，使紅蛋白的亞基本身具有與氧結(jié)合的高親和力，而當四個亞基組成血紅蛋白后，其結(jié)合氧的能力就會隨著氧分壓及其他因素的改變而改變。這種是由于血紅蛋白分子的構(gòu)象可以發(fā)生一定程度的變化，從而影響了血紅蛋白與氧的親和力。這同時也是具有變構(gòu)作用蛋白質(zhì)的共同機制。9、什么是蛋白質(zhì)的構(gòu)象？構(gòu)象與構(gòu)型有什么異同？通常所說的蛋白質(zhì)的構(gòu)象是指蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象或立體結(jié)構(gòu)，也叫蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。構(gòu)象是指在分子中由于共價單鍵的旋轉(zhuǎn)所表現(xiàn)出的原子或基團的不同空間排布叫構(gòu)象。構(gòu)象的改變不涉及其價鍵的斷裂和重新組成，也沒有光學活性的變化，構(gòu)象形式有無數(shù)種。構(gòu)型是指在立體異構(gòu)體中的原子或取代基團的空間排列關(guān)系叫構(gòu)型。構(gòu)型不同的分子在立體化學形式上能夠區(qū)分。構(gòu)型有兩種，即D-型和L-型。構(gòu)型的改變要有共價鍵的斷裂和重新組成，從而導致光學活性的變化10、什么是別構(gòu)效應（變構(gòu)效應）？別構(gòu)效應是指生物體內(nèi)具有多個亞基的蛋白質(zhì)與別構(gòu)效應劑結(jié)合后而引起其構(gòu)象的改變，從而導致蛋白質(zhì)分子生物活性大小改變的現(xiàn)象。別構(gòu)效應是生物體代謝調(diào)節(jié)的重要方式之一。例如：血紅蛋白分子是由四個亞基（α2β2）組成的蛋白質(zhì)。脫氧血紅蛋白分子由于分子內(nèi)形成了八對鹽鍵，使其構(gòu)象受到約束，構(gòu)象穩(wěn)定，和氧的親和力較弱。當一個α-亞基與O2結(jié)合后，部分鹽鍵被破壞，某些氨基酸殘基發(fā)生位移，這時與氧的結(jié)合位點隨即暴路出來，使第二個α-亞基構(gòu)象改變，對氧的親和力增加而與氧結(jié)合。這樣又可以使兩個β-亞基依次發(fā)生構(gòu)象改變而以更高的親和力與氧結(jié)合。這時八對鹽鍵已經(jīng)全部斷裂，α1β2和α2β1之間的位移也達到7埃。血紅蛋白分子的變構(gòu)作用使得整個分子以很快的速度與全部四個氧分子完全結(jié)合，從而提高血紅蛋白分子的攜氧功能。11、你如何解釋以下現(xiàn)象：細菌調(diào)節(jié)嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸-氨甲酰轉(zhuǎn)移酶，而人類調(diào)節(jié)嘧啶核苷酸合成的酶主要是氨甲酰磷酸合成酶。氨甲酰磷酸合成酶參與兩種物質(zhì)的合成：嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成（或尿素循環(huán)）。在細胞體內(nèi)，這兩種物質(zhì)的合成發(fā)生在相同的地方（細菌無細胞器），如果調(diào)節(jié)嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的話，對嘧啶核苷酸合成的控制將會影響到精氨酸的正常合成。而人細胞有兩種氨甲酰磷酸合成酶，一種定位于線粒體內(nèi)參與尿素循環(huán)或精氨酸的合成，另一種定位于細胞質(zhì)，參與嘧啶苷酸合成。12、白血病是一種白細胞的惡性增殖。一臨床醫(yī)生在試用一種腺苷脫氨酶（ADA）的抑制劑作為治療白血病的藥物。你認為這種試劑會有效嗎？為什么？ADA的缺乏可能導致了細胞內(nèi)腺苷或脫氧腺苷的積累。而腺苷或脫氧腺苷的堆積又導致dATP的堆積。過分多的dATP可抑制NDP還原酶的所有活性。13、在什么樣的條件下，你預期HGPRT（次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核糖基轉(zhuǎn)移酶）有缺陷的細胞會影響到嘧啶核苷酸的生物合成？你如何估計動物體或人體內(nèi)嘧啶核苷酸生物合成的速率？HGPRT（次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核糖基轉(zhuǎn)移酶）有缺陷的細胞將會發(fā)生底物積累，它包括PRPP（磷酸核糖焦磷酸）。在PRPP的水平尚沒飽和乳清酸（orotate）-磷酸核糖基轉(zhuǎn)移酶時，這將提高嘧啶核苷酸的合成。計算乳清酸滲入到核苷酸庫或核酸中的能力可用來測定人體內(nèi)嘧啶核苷酸從頭生物合成的速率。已在某些噬菌體的DNA分子上發(fā)現(xiàn)了下面的堿基取代：dUMP完全取代了dTMP；5-羥甲基脫氧尿苷酸完全取代了dTMP；5-甲基脫氧胞苷酸完全取代dCMP。根據(jù)上述任何一種情況，寫出由噬菌體基因組編碼的導致上述取代反應發(fā)生的酶（1）胸苷酸合成酶的抑制蛋白和dUTPase的抑制蛋白。（2）dUMP羥甲基化酶和羥甲基胞苷酸激酶。（3）dCMP甲基化酶。15、如果讓雞服用別嘌呤醇，則會有什么現(xiàn)象發(fā)生？別嘌呤醇是黃嘌呤氧化酶的抑制劑，而黃嘌呤氧化酶是鳥類嘌呤代謝形式尿酸的關(guān)鍵酶，形成的尿酸排除體外，如果讓雞服用別嘌呤醇，尿酸將無法產(chǎn)生，將會對鳥類嘌呤的代謝帶來災難性的后果。16、在酶的純化過程中通常會丟失一些活力，但偶爾亦可能在某一純化步驟中酶活力可超過100%，產(chǎn)生這種活力增高的原因是什么？在酶的純化過程中，如果某一純化步驟中酶活力超過了100%，則很有可能是由于此酶的激活劑(包括別構(gòu)激活劑)的加入或抑制劑的丟失所造成的。這些激活劑或抑制劑你可能原先并不知道。17、試述使用酶作催化劑的優(yōu)缺點。優(yōu)點：①專一性高，副反應很少，后處理容易。②催化效率高，酶用量少。③反應條件溫和，可以在近中性的水溶液中進行反應，不需要高溫、高壓。④酶的催化活性可以進行人工控制缺點：①酶易失活，酶反應的溫度、pH、離子強度等要很好控制。②酶不易得到，價格昂貴。③酶不易保存18、試簡述Km的意義及應用。Km值是當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。首先當Km值近似等于K2/K1時，它代表了酶與底物的親和力的大??；利用酶對不同底物的不同Km值，我們可以找出酶的最適底物。其次，Km值是酶的一種特征性常數(shù)；利用它我們可以判斷區(qū)分酶的種類。最后，利用Km值可以換算[S]與υ的關(guān)系。19、當[S]=0.5Km；[S]=4Km；[S]=9Km；[S]=99Km時，計算υ占Vmax的百分比。33.3%Vmax；80%Vmax；90%Vmax；99．01%Vmax。20、某酶制劑2mL內(nèi)含脂肪10mg，糖20mg，蛋白質(zhì)25mg，其酶活力與市售酶商品（每克含2000酶活力單位）10mg相當，問酶制劑的比活力是多少？比活力=總活力/mg蛋白市售商品比活力為2000U/1000mg=2U/mg商品酶總活力為10mg×2(U/mg)=20U其比活力為：20U/25mg=0．8U/mg蛋白21、如果你從刀豆中得到了一種物質(zhì)，很可能是脲酶，你怎樣確定它是蛋白質(zhì)，如何判斷它是否是酶？第一步：首先判斷此物質(zhì)是否是蛋白質(zhì)，如用雙縮脲反應或其他蛋白質(zhì)顯色反應來進行鑒定。另外也可以用酸或堿水解，同時用甲醛滴定法來檢測水解程度(此物質(zhì)若是蛋白質(zhì)則應有蛋白質(zhì)的顯色反應，酸堿水解時游離氨基酸的含量隨時間而升高)。第二步：將此蛋白質(zhì)加入到含有尿素的緩沖體系中進行催化反應，用奈氏試劑檢測是否有氨的生成。將此蛋白質(zhì)加熱后再作此反應，檢測是否還有氨的生成(此蛋白質(zhì)若是脲酶則應有氨的生成。將此蛋白質(zhì)加熱后再作此反應，檢測是否還有氨的生成(此蛋白質(zhì)若是脲酶則應有氨的生成，而蛋白質(zhì)加熱后則不再有氨的生成)。22、別構(gòu)酶有何特性？①變構(gòu)酶一般都含2個以上亞基，亞基在結(jié)構(gòu)上及功能上可相同或不同。②變構(gòu)酶的分子中一般有兩種與功能相關(guān)的部位，即調(diào)節(jié)部隊位和催化部位，二者在空間上分開，可在同一亞基或不同亞基上。③每個酶分子可結(jié)合一個以上的配體（包括底物，效應劑，激活劑，抑制劑），理論上結(jié)合底物和效應劑的最大數(shù)目同分別與催化部位的調(diào)節(jié)部位數(shù)目一致。④配體和酶蛋白的不同部位相結(jié)合時，可在底物-底物，效應劑-底物和效應劑-效應劑之間發(fā)生協(xié)同效應，此效應可是正協(xié)同也可是負協(xié)同，其中同促效應以正協(xié)同居多。⑤協(xié)同效應可用動力學圖來鑒別，可用協(xié)同系數(shù)大于1、小于1或等于1表示。⑥別構(gòu)酶因其協(xié)同效應，因而動力學曲線為S線（正協(xié)同效應），而非雙曲線或是表觀雙曲線（負協(xié)同效應）不符合米氏方程。⑦別構(gòu)酶出現(xiàn)協(xié)同效應的機制，可以是酶的配體結(jié)合引起酶分子空間構(gòu)象的改變，從而增加或降低了酶和下一分子配體的親和力。22、酶定量測定中要控制哪些條件？為什么？酶量不能用重量或濃度表示，而用酶活力(單位)來表示。酶活力單位的定義是在一定條件下，一定時間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)為產(chǎn)物的酶量定為一個單位。酶活力測定可以測定底物的單位時間消耗量，更常用的是產(chǎn)物的單位時間的產(chǎn)量，測定結(jié)果是否真實反映酶活力與測定時的酶促反應條件是否適宜有關(guān)。①對pH的要求同一種酶在不同的pH下測得的反應速度不同，最適pH時酶的活力最大。pH之所以影響酶活力是因為酶是蛋白質(zhì)，過酸過堿都會使酶變性，pH既影響酶活性中心基團的解離狀態(tài)，又影響底物的解離，從而影響催化活性，最適pH能保證酶本身的穩(wěn)定性及催化活性。但酶的最適pH不是一個特征常數(shù)，它因不同的的酶、底物、反應類型及緩沖液成分而不同。②對溫度的要求酶對溫度最敏感，但一般不在酶活性最大的最適溫度下進行，這是因為測定酶活力需要一定時間，而在最適溫度下，酶的穩(wěn)定性差，很短時間內(nèi)就會變性，因此，通常在20～50℃測定，且因酶的Q10在1～2，每改變1，反應速度就差10%，所以應把溫度控制在正負0．1℃的范圍內(nèi)。③對底物濃度的要求要求底物濃度大大超過酶濃度，使酶達到飽和從而達到最大速度。④對酶濃度的要求在測定酶活力時，要求酶濃度遠小于底物濃度，從而保證酶促反應速度與酶濃度成正比，這是測定酶活力的依據(jù)。⑤對反應時間則要求測定反應初速度，測定酶活力要求時間越短越好，一般反應恰當?shù)某潭仁侵傅孜餄舛认牟怀^5%，以保證酶活力與速度成正比的直線關(guān)系。這是因為隨時間的延長產(chǎn)物積累，加速了逆反應，酶活性穩(wěn)定下降，底物濃度降低。23、何謂高能化合物？舉例說明生物體內(nèi)有哪些高能化合物？所謂高能化合物是指含有高能鍵的化合物，該高能健可隨水解反應或基團轉(zhuǎn)移反應而釋放大量自由能。生物體內(nèi)具有高能鍵的化合物是很多的，根據(jù)高能鍵的特點可以分為幾種類型：磷氧鍵型（—O～P）屬于該型的化合物較多：?；姿峄衔?，如1，3-二磷酸甘油酸。焦磷酸化合物，如無機焦磷酸。烯醇式磷酸化合物，如磷酸烯醇式丙酮酸。氮磷鍵型（—N～P）：如磷酸肌酸。（3）硫酯鍵型（—CO～S）：如磷酸輔酶A。（4）甲硫鍵型（—S～CH3）：如S-腺苷蛋氨酸24、何謂米氏常數(shù)，它的意義是什么？①米氏常數(shù)(Km值)是酶促反應動力學中間產(chǎn)物理論中的一個常數(shù)，根據(jù)中間產(chǎn)物酶促反應動力學原理，酶促反應過程可作如下表達1961年國際酶學委員會規(guī)定：修改后的米氏常數(shù)為上式三個解離常數(shù)的復合函數(shù)，即Km=(K2+K3)/K1。因此Km可看作是ES形成和解離趨勢的代表。在特殊情況下，Km在數(shù)值上等于酶促反應速度達到Vmax/2時的[S]，單位mol/L。Km值在K3<<K2時，與K3涵義相同。②Km的意義：Km是酶的特征常數(shù)，即當?shù)孜镆欢?，pH溫度和離子強度等因素不變時，Km具常數(shù)意義，其值一般在10-6至10-2的數(shù)量級范圍內(nèi)，Km是一種酶針對一種底物及化學反應而言的，Km在酶學及化謝中具重要意義，可利用實驗數(shù)據(jù)對下列方面進行探討。在測酶活力時，如果要使測得的初速度基本接近Vmax，可根據(jù)已知Km求出應加入的底物的合理濃度，一般[S]至少為Km值的10倍以上，反過來，根據(jù)[S]與Km的倍數(shù)關(guān)系，可以計算出在某一底物濃度時的反應速度，如[S]=3Km時υ=0．75Vmax。Km值在特殊情況下υ=Vmax/2時，等于[S]，單位也同[S]一樣，這反映了Km的物理意義，又因酶的催化活性與酶的活性中心相一致，所以Km可視為酶的活性中心被底物占據(jù)一半時所需的[S]，當Km已知時，任何[S]時酶活性中心被底物飽和的分數(shù)fES=υ/Vmax=[S]/(Km+[S])。C。C.Km(或1/Km)大小，能反應酶與底物和親和關(guān)系，1/Km愈小，酶與底物親和力愈小，反之愈大。在一些專一性較差的酶中，常有幾個底物，也就有幾個Km，根據(jù)1/Km的大小，可判斷1/Km最大的那個底物是此酶的天然最適底物，而酶即根據(jù)天然底物命名。同理,根據(jù)Km值反映出的酶與底物的親和力，可以鑒別不同來源的同工酶是原級還是次級同工酶。次級同工酶對同一底物的Km往往是不同的，而原級同工酶對同一底物的Km常是相同的。D.了解酶的Km及其底物在細胞內(nèi)的濃度可推知該酶在細胞內(nèi)是否受到底物濃度的調(diào)節(jié)，如Km值遠低于胞內(nèi)[S]（10倍以上），說明該細胞常處于底物飽和狀態(tài)，稍變化的[S]不會引起反應速度有意義的改變，反之，Km＞[S]則酶促反應速度對[S]十分敏感。催化可逆反應的酶，對正逆反應底物的Km往往不同，Km測定差別可以推測主要催化方向及其生理意義。當一系列不同酶催化一個連鎖反應時，如已確定Km值及相應底物濃度，可有助于了解限速步驟。測定不同抑制劑對某個酶的Km及Vmax的影響，可區(qū)別抑制劑是競爭性的還是非競爭性的抑制劑。25、米氏方程的實際意義和用途是什么？它有什么局限性？①米氏方程是根據(jù)中間產(chǎn)物學說推導出酶促反應中的[S]與υ關(guān)系的數(shù)學式，它反應了[S]與υ之間的定量關(guān)系，可以根據(jù)其中的Km對酶進行一系列研究（看上題）。另外將米氏方程的1/υ對1/[S]作圖，可直接從圖中求出Vmax及Km；將米氏方程變?yōu)榱耍é?Vmax）=-υKm時，與（χ-α）(y+b)=K的典型雙曲線方程一致，因此公式推導和實驗得到的[S]對υ的曲線完全相同，給中間復合物理論一個有力的證據(jù)。②局限性：米氏方程假定形成一個中間復合物，因而其動力學只適合單底物反應，對實際存在的多底物、多產(chǎn)物的酶促反應均不適用；對體內(nèi)的多酶體系催化的反應過程也不能很好解釋；在一些變構(gòu)酶催化的反應中表現(xiàn)出的協(xié)同效應也與米氏方程表示的[S]與υ的關(guān)系不大相符。常見的呼吸鏈電子傳遞抑制劑有哪些？它們的作用機制是什么？魚藤酮（rotenone）阿米妥（amytal）殺粉蝶菌素A(piericidin-A)，它們的作用是阻斷電子由NADH向輔酶Q的傳遞。魚藤酮是從熱帶植物（Derriselliptica）的根中提取出來的化合物，它能和NADH脫氫酶牢固結(jié)合，因而能阻斷呼吸鏈的電子傳遞。魚藤酮對黃素蛋白不起作用，所以魚藤酮可以用來鑒別NADH呼吸鏈與FADH2呼吸鏈。阿米妥的作用與魚藤酮相似，但作用較弱，可用作麻醉藥。殺粉蝶菌素A是輔酶Q的結(jié)構(gòu)類似物，由此可以與輔酶Q相競爭，從而抑制電子傳遞?？姑顾谹（antimycinA）是從鏈霉菌分離出來的抗菌素，它抑制電子從細胞色素b到細胞色素c1的傳遞作用。氰化物、一氧化碳、疊氮化合物及硫化氫可以阻斷電子由細胞色素aa3向氧的傳遞作用，這也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。27、何謂氧化磷酸化作用？NADH呼吸鏈中有幾個氧化磷酸化偶聯(lián)部位？在線粒體內(nèi)伴隨著電子在呼吸鏈傳遞過程中所發(fā)生的ADP磷酸化生成ATP的過程稱為氧化磷酸化作用。在NADH呼吸鏈中有三個偶聯(lián)部位，第一個偶聯(lián)部位是在NADH→CoQ之間；第二個偶聯(lián)部位是在細胞色素b→細胞色素c之間；第三個偶聯(lián)部位是在細胞色素aa3→O2之間。26、何謂呼吸鏈？其排列順序可用哪些實驗方法來確定？線粒體內(nèi)膜的最基本功能是將代謝物脫下的成對氫原子或電子通過多種酶和輔酶所組成的連鎖反應的逐步傳遞，使之最終與氧結(jié)合生成水。這種由遞氫體和遞電子體按一定順序排列構(gòu)成的傳遞體系稱為呼吸鏈或電子傳遞鏈。確定呼吸鏈中各遞氫體或遞電子體的排列順序的實驗方法有多種，如：A.測定各種電子傳遞體的標準氧化還原電位的數(shù)值越低，則該物質(zhì)失去電子的傾向越大，也就越容易成為還原劑而處于呼吸鏈的前面。各種電子傳遞體的經(jīng)測定為：NADH→[FMN·Fe·S]→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2－0.32－0.12+0.10+0.04+0.32+0.25+0.29+0.82B.用分離出的電子傳遞體進行體外重組實驗。NADH可使NADH脫氫酶還原，但是不能直接使細胞色素b、細胞色素c及細胞色素aa3還原。同樣，還原型NADH脫氫酶不能直接與細胞色素c起作用，必須經(jīng)過輔酶Q和細胞色素b和細胞色素c1后才能再與細胞色素c起作用。C.利用呼吸鏈的特殊阻斷抑制劑，阻斷鏈中某些特定的電子傳遞環(huán)節(jié)。若加入某種抑制劑后，則在阻斷環(huán)節(jié)的負電性側(cè)遞電子體因不能再氧化而大多處于還原狀態(tài)；但是，在阻斷環(huán)節(jié)的正電性側(cè)，遞電子體不能被還原而大多處于氧化狀態(tài)，以此可以確定各遞電子體的排列順序。D.最直接的證據(jù)是用分光光度法通過吸收光譜的變化來測定完整線粒體中呼吸鏈的各個電子傳遞體的氧化還原狀態(tài)。當某個電子傳遞體處于還原狀態(tài)時，以氧化態(tài)作對照，就可用靈敏的分光光度計測出呼吸光譜的變化。測定結(jié)果表明：在呼吸鏈的NAD+一端，電子傳遞體的還原性最強。而在靠近氧的一端，電子傳遞體的（如細胞色素aa3）幾乎全部處于氧化狀態(tài)。如將氧氣供給完全處于還原狀態(tài)的電子傳遞體時，細胞色素aa3首先被氧化，其次是細胞色素c，再其次是細胞色素b，依次往前推，直到使NADH氧化為止。27、何謂解偶聯(lián)作用？如何證明2，4-二硝基酚是典型的解偶聯(lián)劑？A.某種物質(zhì)，如2，4-二硝基苯酚，對呼吸鏈的電子傳遞沒有抑制作用，但可以抑制ADP磷酸化生成ATP的作用使電子傳遞過程中產(chǎn)生的能量不能用于ATP合成，把這種電子傳遞過程與儲能過程分開現(xiàn)象稱為解偶聯(lián)作用。B.因ADP對呼吸鏈攝取氧有刺激作用，當線粒體內(nèi)的ADP濃度增加時，細胞呼吸加強，而ATP對呼吸鏈攝取氧化有抑制作用，當線粒體內(nèi)的ATP濃度增加時，細胞呼吸減弱，這樣有利于節(jié)約能源。當將ADP加到含有緩沖液、底物、磷酸、Mg2+的呼吸線粒中,則線粒體攝取氧的速度立即增加，再加入解偶聯(lián)劑2，4-二硝基苯酚后，可觀察到線粒體內(nèi)的攝取氧的速度比加入ADP時更強。這個簡單的實驗說明：①2，4-二硝基苯酚不抑制呼吸鏈中電子的傳遞。②由于2，4-二硝基苯酚能使線粒體內(nèi)膜對H+的通透性增高，降低或消除了H+的跨膜梯度，從而抑制了ADP磷酸化生成ATP。③2，4-二硝基苯酚還具有刺激線粒體內(nèi)ATP酶的作用，使線粒體內(nèi)的ATP大量水解生成ADP和無機磷酸，后兩者對呼吸鏈攝取氧有強烈的刺激作用，所以線粒體的呼吸速度更為增強。由此可見，2，4-二硝基苯酚是一個典型的解偶聯(lián)劑。28、氰化物為什么能引起細胞窒息死亡？其解救機制是什么？線粒體內(nèi)膜上呼吸鏈中各個電子傳遞體，除細胞色素aa3外，其余的細胞所含的亞鐵血紅素所能形成的六個鍵，都與卟啉環(huán)和蛋白質(zhì)形成配位鍵，所以它們不能再與O2、CO、CN–結(jié)合。惟有細胞色素aa3分子中所含的血紅素A中的鐵原子是形成了五個配位鍵，還空著一個配位鍵能與O2、CO、CN–結(jié)合。當氰化物進入體內(nèi)時，CN–就可與細胞色素aa3的Fe3+結(jié)合成氰化高鐵細胞色素aa3，使其喪失傳遞電子的能力，結(jié)果呼吸鏈中斷，細胞因窒息而死亡。其過程如下：CN–+Cytaa3·Fe3+→Cytaa3·Fe3+－CN（失去傳遞電子的能力）解救時首先給中毒者吸入亞硝酸異戊酯和注射亞硝酸鈉，使部分血紅蛋白氧化成高鐵血紅蛋白，當高鐵血紅蛋白含量達到20%～30%時，就能成功地奪取已與細胞色素aa3結(jié)合CN–，使細胞色素aa3的活力恢復。但生成的氰化高鐵血紅蛋白在數(shù)分鐘后又能逐漸解離而放出CN–，此時再注射硫代硫酸鈉，在肝臟的硫代硫酸–氰轉(zhuǎn)硫酶的催化下可將CN–轉(zhuǎn)變成為無毒的硫氰化物，經(jīng)腎臟隨尿排出體外。解釋氧化磷酸作用機制的化學滲透學說的主要論點是什么？在幾種學說中，為什么它能得到公認？化學滲透學說是由英國化學家P.Mitchell于1961年提出來的，他認為：呼吸鏈中遞氫體和遞電子體是間隔交替排列的，并且在內(nèi)膜中都有特定的位置，它們催化的反應是定向的。當遞氫體從內(nèi)膜內(nèi)側(cè)接受從底物傳來的氫后，可將其中的電子傳給其后的電子傳遞體，而將兩個質(zhì)子泵到內(nèi)膜外側(cè)，即遞氫體具有“氫泵”的作用。因H+不能自由回到內(nèi)膜內(nèi)側(cè)，致使內(nèi)膜外側(cè)的H+濃度高于內(nèi)側(cè)，造成H+濃度差跨膜梯度。此H+濃度差使膜外側(cè)的pH較內(nèi)側(cè)低1.0單位左右，從而使原有的外正內(nèi)負的跨膜電位增高。這個電位差中包含著電子傳遞過程中所釋放的能量。線粒體內(nèi)膜中有傳遞能量的中間物X–和IO–存在（X和I為假定的偶聯(lián)因子），二者能與被泵出的的H+結(jié)合酸式中間物XH及IOH，進而脫水生成X～I，其結(jié)合鍵中含有自H+濃度差的能量，其反應位于與內(nèi)膜外側(cè)相接觸的三分子的基底部。這個學說之所以能得到公認是因為許多實驗結(jié)果與學說的論點相符合。首先現(xiàn)在已經(jīng)發(fā)現(xiàn)氧化磷酸化作用確實需要線粒體膜保持完整狀態(tài)；線粒體內(nèi)膜對H+沒有通透性；已經(jīng)證明電子傳遞鏈確能將H+排到內(nèi)膜外，而且ATP的形成又伴隨著H+向膜內(nèi)的轉(zhuǎn)移運動。其次，解偶聯(lián)劑如2，4-二硝基苯酚能使H+通過線粒體內(nèi)膜，并使由電子傳遞產(chǎn)生的質(zhì)子梯度破壞，因而使ATP的形成受到抑制。寡霉素既抑制三分子頭部的ATP合成酶，又抑制三分子柄部高能中間物的傳遞，從而抑制ATP的合成。最后，人工造成的內(nèi)外膜外翻的亞線粒體膜泡，當電子傳遞到氧時，這種內(nèi)膜外翻的膜泡是從外部介質(zhì)中吸取H+，而完整的未翻轉(zhuǎn)的線粒體卻是將H+注入到外部介質(zhì)中去的，這表明線粒體膜確實對H+的轉(zhuǎn)移具有方向性。為什么說三羧酸循環(huán)是糖、脂和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝的共同通路?三羧酸循環(huán)是乙酰CoA最終氧化生成CO2和H2O的途徑。糖代謝產(chǎn)生的碳骨架最終進入三羧酸循環(huán)氧化。(3)脂肪分解產(chǎn)生的甘油可通過糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)氧化，脂肪酸經(jīng)β氧化產(chǎn)生乙酰CoA可進入三羧酸循環(huán)氧化。蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生的氨基酸經(jīng)脫氨后碳骨架可進入糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)，同時，三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物可作為氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸所以，三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)共同通路。31、為什么說成熟紅細胞的糖代謝特點是90％以上的糖進入糖酵解途徑?磷酸戊糖途徑的主要生理意義是什么?(1)成熟紅細胞沒有線粒體等亞細胞器，故能量來源主要是糖酵解，不消耗氧。(2)成熟紅細胞中需要還原型遞氫體提供足夠的NADPH和NADH，使細胞內(nèi)膜蛋白、酶和Fe2＋處于還原狀態(tài)，其中NADH可來源于糖酵解，NADPH則來源于磷酸戊糖途徑。請指出血糖的來源與去路。為什么說肝臟是維持血糖濃度的重要器官?血糖的來源有糖異生、食物糖的吸收和肝糖原分解。血糖的去路有氧化分解，合成肌、肝糖原，合成脂肪，非必需氨基酸及其他如核糖等物質(zhì)。肝臟是維持血糖濃度的主要器官：①調(diào)節(jié)肝糖原的合成與分解；②饑餓時是糖異生的重要器官。32、為什么說肌糖原不能直接補充血糖?請說明肌糖原是如何轉(zhuǎn)變?yōu)檠堑摹＜∪馊狈ζ咸烟恰?—磷酸酶。肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后，經(jīng)糖酵解途徑產(chǎn)生乳酸，乳酸進入血液循環(huán)到肝臟，以乳酸為原料經(jīng)糖異生作用轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟牵⑨尫湃搜a充血糖。33、何謂糖酵解?糖異生與糖酵解代謝途徑有哪些差異?(1)糖酵解指無氧條件下葡萄糖或糖原分解為乳酸過程。(2)糖酵解與糖異生的差別是糖酵解過程的三個關(guān)鍵酶由糖異生的四個關(guān)鍵酶代替催化反應。作用部位：糖異生在胞液和線粒體，糖酵解則全部在胞液中進行。為什么說6—磷酸葡萄糖是各個糖代謝途徑的交叉點?各種糖的氧化代謝，包括糖酵解，磷酸戊糖途徑，糖有氧氧化，糖原合成和分解，糖異生途徑均有6—磷酸葡萄糖中間產(chǎn)物生成。糖代謝與脂肪代謝是通過哪些反應聯(lián)系起來的?糖酵解過程中產(chǎn)生的磷酸二羥丙酮可轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿岣视?，可作為脂肪合成中甘油的原料。糖有氧氧化過程中產(chǎn)生的乙酰CoA是脂肪酸和酮體的合成原料。脂肪酸分解產(chǎn)生的乙酰CoA最終進入三羧酸循環(huán)氧化。酮體氧化產(chǎn)生的乙酰CoA最終進入三羧酸循環(huán)。甘油經(jīng)磷酸甘油激酶作用后轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿岫u丙酮進入糖酵解或糖有氧氧化。維生素的特點是什么?維生素是一類維持機體正常生命活動所必不可少的低相對分子質(zhì)量有機化合物。機體對其需要量很少。但由于機體不能合成或合成量不足，所以必須從食物中攝取。維生素分類的依據(jù)是什么?每類包含哪些維生素?根據(jù)它們的溶解性質(zhì)將其分為脂溶性維生素和水溶性維生素兩大類。脂溶性維生素溶于非極性溶劑，包括維生素A、維生素D、維生素E、維生素K。水溶性維生素溶于極性溶劑，包括B族維生素和維生素C。有人說維生素D是一個激素原，對嗎?為什么?對?，F(xiàn)已知的維生素D有四種，其中以維生素D2和D3較為重要。維生素D3在肝臟中經(jīng)羥化酶系作用，轉(zhuǎn)變成25—羥D3(25—羥膽鈣化醇)，到腎臟再被羥化為1，25-二羥D1(1，25-二羥膽鈣化醇)。1，25-二羥D3是一個由腎臟產(chǎn)生的調(diào)節(jié)Ca2+和PO43-代謝的激素。39、試述磺胺類藥物抗菌的作用原理?；前奉愃幬锱c葉酸的組成成分對—氨基苯甲酸的化學結(jié)構(gòu)類似。因此，磺胺類藥物可與對-氨基苯甲酸競爭細菌體內(nèi)的二氫葉酸合成酶，從而競爭性地抑制該酶活性，使對于磺胺類敏感的細菌很難利用對-氨基苯甲酸合成細菌生長所必需的二氫葉酸，最終抑制了細菌的生長、繁殖。人體所必需的葉酸是從食物中獲得的(人體不合成葉酸)。所以人體服用磺胺類藥物只是影響了磺胺類敏感細菌的生長繁殖，而對于人體的影響很小，達到治病的目的(另外，現(xiàn)在常見的增效磺胺類藥物還附加了一些二氫葉酸還原酶的抑制劑，使細菌體內(nèi)的四氫葉酸含量幾乎是零，從而增加治療效果)。40、長期食用