生物化學(xué) 課件 第4章 酶

第四章酶第一節(jié)概述酶是生物催化劑酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑。

化學(xué)本質(zhì)：絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。目前將生物催化劑分為兩類:酶、核酶（脫氧核酶）一、酶的概念2H2O2E酶促反應(yīng)2H2O+O2底物S產(chǎn)物P酶的活性酶的失活酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化能力的蛋白質(zhì)（少數(shù)為核酸），也稱生物催化劑。由酶催化的化學(xué)反應(yīng)稱酶促反應(yīng)，被酶催化的物質(zhì)稱為底物（S），反應(yīng)生成的物質(zhì)稱為產(chǎn)物（P）。酶催化反應(yīng)的能力稱為酶活性。酶若失去催化能力稱為酶失活。二、酶的分類與命名（一）酶的命名1.習(xí)慣命名方法——推薦名稱

命名原則——來源+底物+催化類型+酶例如：（血清）乳酸脫氫酶

尿液淀粉（水解）酶

胃蛋白（水解）酶

丙酮酸脫羧酶2.國際系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個(gè)酶字。例如：習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反應(yīng):

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸(二）酶的分類根據(jù)酶所催化的反應(yīng)類型，按照國際酶學(xué)委員會，將酶分為六大類：1.氧化還原酶類

AH2+BA+BH22.轉(zhuǎn)移酶類

AR+BA+BR3.水解酶類

AB+H2OAOH+BH4.裂合酶類

ABA+B5.異構(gòu)酶類

AB6.合成(連接)酶類

A+B+ATPAB+ADP+Pi有關(guān)概念酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng)。

底物(substrate,S)：酶作用的物質(zhì)。

產(chǎn)物(product,P)：反應(yīng)生成的物質(zhì)。

酶活力：酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力。三、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)

酶與一般的化學(xué)催化劑的共同點(diǎn)在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化只能催化熱力學(xué)上能進(jìn)行的化學(xué)反應(yīng)能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，不改變平衡點(diǎn)都能降低反應(yīng)的活化能活化能(Activationenergy)分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榛罨癄顟B(tài)所需的能量。在一定溫度下1mol底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需要的自由能。酶與一般催化劑的區(qū)別（特點(diǎn)）1.酶具有很高的催化效率

2.酶具有高度專一性3.酶具有高度不穩(wěn)定性4.酶活性的可調(diào)控性1.酶具有很高的催化效率

酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。酶促反應(yīng)活化能的改變反應(yīng)總能量改變酶促反應(yīng)活化能非催化反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物75.3648.997.12無催化劑膠態(tài)鈀過氧化氫酶活化能（kJ/mol）催化劑

不同催化劑存在下過氧化氫分解反應(yīng)的活化能

據(jù)計(jì)算，在25℃時(shí)活化能每減少4.184kJ/mol，反應(yīng)速度可增高5.4倍。2.酶具有高度專一性

根據(jù)選擇的嚴(yán)格程度不同，分為三類：絕對專一性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。相對專一性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。立體異構(gòu)專一性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。酶對其所催化底物的選擇性稱為酶的專一性。延胡索酸酶反丁烯二酸蘋果酸延胡索酸酶順丁烯二酸立體異構(gòu)專一性L-乳酸脫氫酶丙酮酸L-乳酸

D-乳酸脫氫酶丙酮酸D-乳酸專一性產(chǎn)生原因鎖－匙學(xué)說酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合假說*誘導(dǎo)契合假說酶底物復(fù)合物E+SE+PES酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。3.酶具有高度不穩(wěn)定性高溫或其它苛刻的物理或化學(xué)條件，易引起變性失活。酶的化學(xué)本質(zhì)：蛋白質(zhì)——易受環(huán)境影響4.酶活性的可調(diào)控性調(diào)節(jié)酶生成與降解量調(diào)節(jié)酶催化效力調(diào)節(jié)底物濃度……酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。

第四章酶第二節(jié) 酶的分子結(jié)構(gòu)與功能一、酶的組成酶單純酶結(jié)合酶（全酶）酶蛋白

(蛋白質(zhì)部分)輔助因子

(金屬離子或小分子有機(jī)化合物)輔酶(與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法去除)輔基(與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法去除)（一）按化學(xué)組成分關(guān)系一關(guān)系二：酶蛋白與底物結(jié)合，決定反應(yīng)的專一性和高效率。輔助因子直接對電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)起傳遞作用，決定反應(yīng)的類型關(guān)系三：酶蛋白和輔助因子單獨(dú)存在時(shí)均無活性，只有全酶才有活性。輔助因子酶蛋白A酶蛋白B酶蛋白C（二）按分子特點(diǎn)分單體酶：一條肽鏈寡聚酶：兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基多酶復(fù)合體：幾種酶非共價(jià)鍵嵌合或稱活性部位，指在一級結(jié)構(gòu)上可能相距遙遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。它是酶行使催化功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。（一）酶的活性中心二、酶的分子結(jié)構(gòu)酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，含有較多疏水氨基酸殘基，形成疏水性“裂縫”或“口袋”，形成了利于酶促反應(yīng)發(fā)生的疏水環(huán)境。Bindingofasubstratetoanenzymeatthe

activesite已糖激酶的活性中心必需基團(tuán):指酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性

密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。如Ser的羥基，His

的咪唑基，Cys的巰基，

Asp、Glu的側(cè)鏈羧基等

結(jié)合基團(tuán)(與底物相結(jié)合)活性中心內(nèi)必需基團(tuán)催化基團(tuán)(催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物)活性中心外必需基團(tuán)(維持酶活性中心的空間構(gòu)象)底物活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心必需基團(tuán)酶活性中心的特點(diǎn)1.活性中心在酶分子整個(gè)體積中只占很小的一部分2.活性中心是一個(gè)三維實(shí)體3.底物通過較弱的鍵結(jié)合到酶分子上形成酶和底物的復(fù)合物（ES）（有利于產(chǎn)物形成）。4.酶的活性中心是酶分子表面的一個(gè)裂隙或裂縫(－－在所有已知結(jié)構(gòu)的酶中都是位于酶分子的表面呈裂縫狀)5.活性中心有結(jié)合底物的專一性6.酶活性中心具有柔性或可運(yùn)動(dòng)性三、酶原與酶原的激活酶原有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的激活在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。

酶原激活的機(jī)理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心

一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵斷裂，水解掉一個(gè)或幾個(gè)短肽在特定條件下賴?yán)i天天天天甘異賴?yán)i天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶活性中心胰蛋白酶原的激活過程胰蛋白酶胰蛋白酶原

酶原激活的生理意義

消化道內(nèi)的蛋白酶原：避免細(xì)胞的自身消化，使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。

凝血系統(tǒng)和纖維蛋白溶解酶：有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時(shí)，酶原適時(shí)地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。四、同工酶同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)、免疫學(xué)性能不同的一組酶。通常存在于同一種屬或者同一個(gè)體的不同組織或者細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中由不同基因或者等位基因編碼的多肽鏈。由同一基因編碼，生成不同的mRNA翻譯而來的。不包括翻譯水平修飾所形成的多分子形式。*生理及臨床意義在代謝調(diào)節(jié)上起著重要的作用；用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標(biāo)志，用于遺傳分析研究。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶*舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)人體心肝和骨骼肌LDH同工酶譜組織器官

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5

（占總LDH活性的百分比）

心

35~7028~452~160~60~5

肝

0~82~103~336~2730~8

骨骼肌

1~104~188~389~3640~97

正常血清27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.357±2.9心臟疾病LDH1↑，LDH2↑，LDH3↓，LDH5↓急性肝炎LDH5↑明顯原發(fā)性肝癌LDH3↑，LDH4↑，LDH5↑，LDH5>LDH4心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜2345五、酶的調(diào)節(jié)1.變構(gòu)酶變構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector)變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑

變構(gòu)酶(allostericenzyme)

變構(gòu)部位(allostericsite)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。變構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)變構(gòu)激活變構(gòu)抑制

變構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]V無變構(gòu)效應(yīng)劑

變構(gòu)調(diào)節(jié)的方式：變構(gòu)酶通常為代謝途徑的起始關(guān)鍵酶，而變構(gòu)劑則為代謝途徑的終產(chǎn)物。因此，變構(gòu)劑一般以反饋方式對代謝途徑的起始關(guān)鍵酶進(jìn)行調(diào)節(jié)，最常見的為負(fù)反饋調(diào)節(jié)。

變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點(diǎn)⑴酶活性的改變通過酶分子構(gòu)象的改變而實(shí)現(xiàn)；⑵酶的變構(gòu)僅涉及非共價(jià)鍵的變化；⑶調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物；⑷為一非耗能過程；⑸無放大效應(yīng)。

2、共價(jià)修飾酶共價(jià)修飾(covalentmodification)某些酶能在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價(jià)修飾。

常見類型磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變

酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白

引起酶分子在有活性形式與無活性形式或者高活性與低活性之間進(jìn)行相互轉(zhuǎn)變。共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的特點(diǎn)⑴酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；⑵有共價(jià)鍵的變化；⑶一般為耗能過程；⑷受其他調(diào)節(jié)因素（如激素）的影響；⑸存在放大效應(yīng)。

第四章酶第三節(jié) 影響酶促反應(yīng)速度的因素研究某一因素對酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，應(yīng)保持其他因素不變，只改變被研究因素與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系。酶促反應(yīng)速度是指酶促反應(yīng)開始時(shí)（初始底物濃度被消耗5%以內(nèi)）的速度，簡稱初速度。酶的活性大小用酶促反應(yīng)速度來衡量。酶的活性用國際單位（IU或U）來表示。酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是酶促反應(yīng)速度及其影響因素。影響酶促反應(yīng)速度的因素底物濃度的影響酶濃度的影響溫度的影響pH的影響激活劑的影響抑制劑的影響一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響

研究前提：單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)反應(yīng)速度取其初速度，即反應(yīng)剛剛開始，產(chǎn)物的生成量極少，逆反應(yīng)可不予考慮底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度E+Sk1k2k3ESE+P

在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲線反應(yīng)速度與底物濃度成正比反應(yīng)速度不再成正比例加速反應(yīng)速度不再增加,達(dá)最大速度當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)：反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。隨著底物濃度的增高：反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度：反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說

k1k3E+SESE+Pk2k4中間產(chǎn)物1.米－曼氏方程式

※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度Ｋm：米氏常數(shù)ＶVmax[S]Km+[S]＝──米氏常數(shù)(Km

)

概念：

Km：當(dāng)酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半時(shí)的底物濃度，單位mol/L。即：

意義：(1)Km是酶的特征性常數(shù)之一；

Km只與酶的性質(zhì)有關(guān),

與酶的濃度無關(guān)(2)Km可近似表示酶對底物的親和力（反比）(3)同一酶對于不同底物有不同的Km值。

測定Km值可以確定最合適底物或天然底物。雙倒數(shù)作圖法二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。0V

[E]

[S]>>[E]酶濃度對反應(yīng)速度的影響

三、溫度對反應(yīng)速度的影響雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；溫度升高10oC,反應(yīng)速度增加一倍由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

三、溫度對反應(yīng)速度的影響酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度稱為最適溫度人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適溫度為35~40℃酶的最適溫度不是一個(gè)固定不變的常數(shù)酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

最適溫度TaqDNA聚合酶：70～75℃，可耐受100℃高溫，是從水生棲熱菌ThermusAquaticus（Taq）中分離出的熱穩(wěn)定性DNA聚合酶，用于PCR反應(yīng)。低溫的作用:貯存生物制品、菌種等

低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目減少，反應(yīng)速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復(fù)臨床上的低溫麻醉減少組織細(xì)胞的代謝程度，使機(jī)體耐受手術(shù)時(shí)氧和營養(yǎng)物質(zhì)的缺乏高溫的作用：消毒殺菌高溫使酶蛋白變性失活應(yīng)用四、pH對反應(yīng)速度的影響解離狀態(tài)：蛋白質(zhì)的極性基團(tuán)輔助因子的荷電狀態(tài)底物的解離狀態(tài)

而不同的解離狀態(tài)或直接影響酶與底物的誘導(dǎo)結(jié)合,或影響酶的空間結(jié)構(gòu),從而改變酶的活力pH對酶作用的影響機(jī)制環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活最適pH：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。多數(shù)酶：7.0左右胃蛋白酶：1.8肝精氨酸酶：9.8最適pH不是酶的特征常數(shù)，只在一定條件下有意義0酶活性pHpH對某些酶活性的影響胃蛋白酶246810選擇合適的緩沖液可以保持酶的相對穩(wěn)定和保持高活性胰蛋白酶最適pH最適pH激活劑(activator):使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)都稱之為該酶的激活劑。五、激活劑對反應(yīng)速度的影響激活劑無機(jī)離子大多為金屬離子:如K+,Na+,Ca2+,Mg2+,Zn2+,Fe2+等少數(shù)為陰離子:如Cl-,Br-,I-,CN-,PO43-等小分子有機(jī)物：如Vc,Cys,GSH,膽汁酸鹽等生物大分子：如蛋白激酶，激活酶原的蛋白酶等六、抑制劑對反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor，I)凡能使酶的催化活性下降或喪失，而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。根據(jù)酶與抑制劑結(jié)合的方式不同：不可逆性抑制（irreversibleinhibition）

----I與E共價(jià)結(jié)合可逆性抑制（reversibleinhibition）

----I與E非共價(jià)結(jié)合(一)不可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。不能用透析、超濾等方法去除。

*舉例有機(jī)磷化合物

羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物

巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)

（二）可逆性抑制作用

概念：抑制劑與酶和（或）酶－底物復(fù)合物以非共價(jià)鍵疏松地結(jié)合而引起酶活性的降低或喪失。結(jié)合可逆，迅速達(dá)到平衡，能用透析，超濾等辦法除去抑制劑而使酶復(fù)活。

區(qū)別在于抑制劑與酶的結(jié)合方式競爭性抑制（competitiveinhibition）非競爭性抑制（non-competitiveinhibition）反競爭性抑制（uncompetitiveinhibition）１.競爭性抑制作用抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙底物與酶的結(jié)合，減少了酶的作用機(jī)會，降低了酶的活性，這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

例:丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用

競爭性抑制曲線

特點(diǎn)：①抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似；②I與S競爭同一種酶的活性中心結(jié)合（非共價(jià)）；③抑制程序取決于［I］/［S］的比例；④Vm不變，Km增加。所以可以用增加底物濃度的方法來解除這種抑制。對氨基苯甲酸二氫蝶啶谷氨酸四氫葉酸二氫葉酸核酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸還原酶磺胺藥磺胺藥的化學(xué)結(jié)構(gòu)與對氨基苯甲酸十分相似，故能與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶的活性中心，造成該酶活性抑制，進(jìn)而減少四氫葉酸和核酸的合成，最終導(dǎo)致細(xì)菌繁殖生長停止。人體細(xì)胞的葉酸可由食物獲得，不受磺胺類藥物的抑制。對氨基苯甲酸H2NCOOHH2NCO2NHR對氨基苯甲酸(PABA)磺胺藥(R為各種取代基)磺胺類藥物的抑菌機(jī)制(與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶)2.非競爭性抑制作用抑制原因：I與酶的活性中心外的位點(diǎn)結(jié)合,I與S沒有競爭關(guān)系。非競爭性抑制曲線特點(diǎn)：①I與S結(jié)構(gòu)不相似；②I與E在活性中心外的部位結(jié)合；③抑制取決于抑制劑的絕對濃度，不管底物濃度有多高，不能用增加底物的方法去除抑制；④Vm降低，Km不變。所以不能用增加底物濃度的方法來解除這種抑制。３.反競爭性抑制E+SE+PES+IESI++ESESESIEP

抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)合物結(jié)合反競爭性抑制曲線

抑制類型與I結(jié)合的成分VmaxKm競爭性抑制E不變增大非競爭性抑制E及ES減小不變反競爭性抑制ES減小減小三種可逆性抑制作用的比較

第四章酶第四節(jié)酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系一、酶與疾病發(fā)生

二、酶與疾病診斷

三、酶與疾病治療（一）酶與疾病的發(fā)生研究表明，許多疾病的發(fā)病機(jī)制或病理生理變化，都直接或間接地與酶相關(guān)，由于各種先天或后天的原因?qū)е旅傅馁|(zhì)和量的異常、酶活性改變所引起。（二）酶與疾病的診斷1．酶活性的改變與疾病的診斷：如丙氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶（ALT）、天冬氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶（AST）、乳酸脫氫酶（LDH）、肌酸激酶（CK）、堿性磷酸酶（ALP）等等。

2．酶可以作為試劑工具，應(yīng)用于一些常見疾病的指標(biāo)測定。3．同工酶在疾病診斷中的價(jià)值：如乳酸脫氫酶同工酶譜改變可以協(xié)助診斷肝臟或心肌等方面的疾病。

（三）酶與疾病的治療常用酶類藥物酶主要來源用途淀粉酶胰、麥芽、微生物治療消化不良、食欲不振溶菌酶蛋清、細(xì)菌治療各