第五章蛋白質(zhì)

制作人：陳春剛第5章蛋白質(zhì)

Proteins5.2.氨基酸的物理化學(xué)性質(zhì)5.3.蛋白質(zhì)分子構(gòu)象5.4.

蛋白質(zhì)的變性5.5.蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)5.6.

蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)5.7.

在食品加工中蛋白質(zhì)的變化

5.1.概述一、概述1蛋白質(zhì)的生理功能生命現(xiàn)象總是合蛋白質(zhì)同時存在蛋白質(zhì)還是構(gòu)成體內(nèi)的各類重要生命活性物質(zhì)血紅蛋白的運(yùn)載作用血漿蛋白的膠體滲透壓作用肌纖維蛋白的收縮作用膠原蛋白的支架作用抗體免疫作用蛋白質(zhì)參與能量代謝C：50-55%H：6-8%O：20-23%N：15-18%S：0-4%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等2蛋白質(zhì)的元素

組成含氮量:約16%----粗蛋白含量換算因子6.25結(jié)構(gòu)單位與結(jié)合鍵:氨基酸,肽鍵按分子形狀分球狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)3蛋白質(zhì)的分類按分子組成分簡單蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)簡單蛋白質(zhì):⑴清蛋白(亦稱白蛋白)清蛋白溶于水及稀鹽、稀酸、稀堿溶液，加硫酸銨至飽和時，清蛋白從溶液中沉淀出來，加熱則凝固。清蛋白普遍存在于動植物組織中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、豌豆中的豆清蛋白和小麥中的麥清蛋白等。在化學(xué)組成上含色氨基酸較多。⑵球蛋白球蛋白不溶于水，但加少量鹽、酸或堿則可溶解，加硫酸胺至半飽和時，球蛋白能從溶液中沉淀出來。動物性球蛋白遇熱則凝固，而植物性球蛋白雖加熱也不凝固。球蛋白普遍存在動植物組織中，如血清球蛋白、肌球蛋白、乳球蛋白、棉籽球蛋白、大豆球蛋白、豌豆球蛋白等。在化學(xué)組成上色氨酸含量低，而精氨酸含量較高。⑶谷蛋白谷蛋白不溶于水、鹽溶液及乙醇，但能溶于稀堿和稀酸。谷蛋白僅存在于植物組織中，例如小麥中的麥谷蛋白和大米中的米谷蛋白等。在化學(xué)組成上含谷氨酸較多。⑷醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白能溶于50～80%的乙醇中，不溶于水、鹽溶液及無水乙醇，加熱不凝固。醇溶谷蛋白僅存在于植物組織中，例如小麥醇溶谷蛋白、玉米醇溶谷蛋白、大麥醇溶谷蛋白、麥芽醇溶谷蛋白等。在化學(xué)組成上有一定特點(diǎn)，如含脯氨酸及酰胺酸較多，分子結(jié)構(gòu)中非極性側(cè)鏈較極性側(cè)鏈多。⑸組蛋白組蛋白溶于水與稀酸，能被氨水沉淀?；瘜W(xué)組成上含有大量堿性氨基酸，如精氨酸與賴氨酸較多，呈弱堿性，組蛋白在組織中與酸性物質(zhì)結(jié)合成為鹽類的形式而存在，加熱不凝固，屬于動物性蛋白質(zhì)，從腦腺和胰腺中可分離得到。⑹精蛋白精蛋白溶于水與稀酸，能被稀氨水沉淀?；瘜W(xué)組成上含堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸、組氨酸)的比例比組蛋白更高，分子呈弱堿性，加熱不凝固，分子量小于組蛋白。精蛋白屬于動物性蛋白質(zhì)，在魚精，魚卵和腦腺等組織中較多。⑺硬蛋白各種支柱組織如骨、軟骨、腱、角、毛發(fā)、絲等蛋白質(zhì)都屬于硬蛋白。其特點(diǎn)是在水、鹽類溶液及稀的酸、堿中完全不溶解，因而得以保證支柱的作用，是動物性蛋白質(zhì)。結(jié)合蛋白質(zhì):除了蛋白質(zhì)部分外，還含有非蛋白質(zhì)成分。結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子。結(jié)合蛋白質(zhì)又可按輔助因子成分分為核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血紅素蛋白、黃素蛋白、金屬蛋白等等。根據(jù)營養(yǎng)價值分類a完全蛋白質(zhì)

b不完全蛋白質(zhì)

c半完全蛋白質(zhì)動物中蛋白質(zhì)；如豬肉、魚肉、雞肉、乳植物中蛋白質(zhì)：如大豆、谷物微生物中蛋白質(zhì)：酵母4食品中蛋白質(zhì)來源

5蛋白質(zhì)的代謝蛋白質(zhì)經(jīng)過多種消化酶的作用，分解為多肽和低分子的氨基酸，然后被肝臟處理，一部分隨血液循環(huán)到各個組織器官；一部分參與代謝形成糖或脂類；一部分分解成二氧化碳和水；還有一部分合成一些激素或酶。蛋白質(zhì)是食品中三大營養(yǎng)素之一蛋白質(zhì)對食品的色、香、味及組織結(jié)構(gòu)等具有重要意義一些蛋白質(zhì)具有生物活功能，是開發(fā)功能性食品原料之一6蛋白質(zhì)在食品加工中的意義二氨基酸、小肽的物理化學(xué)性質(zhì)

PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids1）氨基酸的結(jié)構(gòu)和分類CCOOHHRNH21.氨基酸的一般性質(zhì)

GeneralPropertiesofAminoAcids結(jié)構(gòu)按R的極性分類非極性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Try,Val,Pro極性氨基酸無電荷側(cè)鏈氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly帶正電荷側(cè)鏈氨基酸:Lys,Arg,His帶負(fù)電荷側(cè)鏈氨基酸:Asp,Glu分類按在機(jī)體內(nèi)的代謝途徑分

a成糖氨基酸

b成酮氨基酸按營養(yǎng)功能分類

a必需氨基酸

b非必需氨基酸人體對必需氨基酸和非必需氨基酸的需要量：

成年人為1：4；嬰幼兒為1：1.86氨基酸在pH=7時水中存在形式RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH2不是2）氨基酸的酸堿性質(zhì)氨基酸是酸氨基酸是堿RCHCOO-

NH3+RCHCOO-

NH2+H+RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH3++H+在堿性溶液中和酸一樣解離而帶負(fù)電荷，在酸性溶液中則和堿一樣解離而帶正電荷

是指氨基酸在溶液中凈電荷為零時的pH值3）氨基酸的等電點(diǎn)

一般溶于水的大多數(shù)蛋白質(zhì)，其羧基的解離程度大于氨基的解離程度。所以，蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)一般是偏于酸性。相反，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子中氨基的解離程度大于羧基解離程度時，其等電點(diǎn)則偏于堿性。

某些蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)蛋白質(zhì)來源等電點(diǎn)酪蛋白乳4.6卵清蛋白蛋4.6明膠骨4.9乳球蛋白乳5.1肌球蛋白肉5.4谷蛋白小麥粉7.0精蛋白魚卵12.0～12.4電泳的原理由于蛋白質(zhì)分子中所含氨基酸的種類、數(shù)目、空間構(gòu)型以及其它解離基團(tuán)的不同，所以不同的蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)是不同的，因此，在同一PH值的溶液中，不同的蛋白質(zhì)所帶的電荷數(shù)目和性質(zhì)(正或負(fù))也是不相同的，于是在一定pH值溶液和一定的電場中，不同的蛋白質(zhì)的電泳速度和方向也就不相同。從而，可用電泳法把蛋白質(zhì)從混合液中分離出來。等電點(diǎn)沉淀法的基本原理當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于等電點(diǎn)時，其溶解度最小，這是由于在等電點(diǎn)時蛋白質(zhì)分子顆粒在溶液中不存在同電荷的相互排斥作用，其顆粒極易相互碰撞凝集而沉淀析出，所以這時，溶液中蛋白質(zhì)的溶解度最小。假使有兩種蛋白質(zhì)同時存在于溶液中，而且它們的等電點(diǎn)又相差較大，我們就可以將溶液pH調(diào)到其中一種蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，使其沉淀，借此可將此兩種蛋白質(zhì)分開，達(dá)到分離目的。這就是等電點(diǎn)沉淀法的基本原理。

在等電點(diǎn)時，蛋白質(zhì)溶液的粘度、滲透壓、膨脹性及導(dǎo)電能力均降為最低值。氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度（g/L）丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6賴氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）絲氨酸422.0谷氨酸8.5蘇氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6組氨酸--酪氨酸0.4異亮氨酸34.5纈氨酸58.14）氨基酸在水中的溶解度和旋光性質(zhì)氨基酸具有旋光性（除甘氨酸）立體異構(gòu)體：L、D型，天然只存在L型異構(gòu)體λ=210nm,氨基酸都有吸收峰λ=278nm,色氨酸都有最大吸收峰λ=274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰λ=260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰5）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)及光譜與茚三酮反應(yīng)與鄰苯二甲醛反應(yīng)6）氨基酸的化學(xué)反應(yīng)

與熒光胺（fluorescamine）反應(yīng)此化合物和一級胺反應(yīng)生成強(qiáng)熒光衍生物，因而，可用來快速定量測定氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。此法靈敏度高，激發(fā)波長390nm，發(fā)射波長475nm。

2肽一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫水形成一個取代的酰胺鍵，這個鍵稱為肽鍵。形成的這個化合物稱為肽。+1）肽的物理化學(xué)性質(zhì)肽的酸堿性質(zhì)肽的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈兩端游離的氨基和游離的羧基。粘度與溶解度多肽的溶解度以及吸濕性和保濕性都高于蛋白質(zhì)。

滲透壓和調(diào)節(jié)產(chǎn)品的結(jié)構(gòu)多肽的滲透壓遠(yuǎn)比氨基酸小，而大于蛋白質(zhì)的。當(dāng)一種液體的滲透壓高時，容易使周圍細(xì)胞中的水分向胃腸移動而出現(xiàn)腹瀉。因此多肽作為口服的腸道蛋白源要好與氨基酸。多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，可以調(diào)整食品的結(jié)構(gòu)肽的雙縮脲反應(yīng)

2）活性肽生物體內(nèi)存在著許多的活性肽，它們是新陳代謝的產(chǎn)物，在生命活動中有著重要的功能。生物活性肽的提出經(jīng)歷了很長的一個過程。傳統(tǒng)營養(yǎng)學(xué)認(rèn)為，蛋白質(zhì)的消化是從胃開始的，其在胃中由胃蛋白酶和鹽酸作用逐步分解為多肽、氨基酸等，然后與未分解的蛋白質(zhì)一起進(jìn)入小腸，在小腸中受胰蛋白酶、腸蛋白酶、肽酶等作用分解為氨基酸。蛋白質(zhì)在腸道中的最終消化產(chǎn)物主要是游離氨基酸，這些游離氨基酸被小腸絨毛上皮細(xì)胞以主動運(yùn)輸形式吸收進(jìn)入血液，然后運(yùn)送到身體各細(xì)胞內(nèi)。經(jīng)歷了半個多世紀(jì)，蛋白質(zhì)的研究始終是以蛋白質(zhì)的營養(yǎng)實際上就是氨基酸的營養(yǎng)這一理論為基礎(chǔ)的。在此基礎(chǔ)上衍生出堅實龐大的經(jīng)典蛋白質(zhì)消化吸收理論體系，并且先后產(chǎn)生了粗蛋白、必需氨基酸、可利用氨基酸及理想蛋白質(zhì)等理論模型。

但在上個世紀(jì)中葉，動物營養(yǎng)學(xué)家開始發(fā)現(xiàn)，當(dāng)合成氨基酸取代日糧蛋白達(dá)到某一水平時，其促生長的效果就會逐漸下降，甚至?xí)档蛣游锏纳a(chǎn)性能，這是傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)營養(yǎng)理論無法解釋的。所以有學(xué)者開始對傳統(tǒng)理論提出質(zhì)疑，并且對此提出了多種可能的解釋，但最終認(rèn)為，最有可能的原因是，食物中的完整蛋白或肽類的本身也是人或動物獲得最優(yōu)生長性能所必需的營養(yǎng)物質(zhì)。這直接促進(jìn)了對肽營養(yǎng)學(xué)的研究。研究發(fā)現(xiàn):人類攝食蛋白質(zhì)經(jīng)消化道的酶作用后,大多是以小肽形式消化吸收,以游離氨基酸形式吸收的比例很小,進(jìn)一步的試驗又揭示了小肽的吸收比游離氨基酸的吸收更為迅速。肽營養(yǎng)作用的另一新認(rèn)識是,蛋白質(zhì)在酶解過程中可以產(chǎn)生一些具有特殊生理調(diào)節(jié)功能的生物活性肽。

這些生物活性肽本身以非活性狀態(tài)存在于蛋白質(zhì)氨基酸序列之中,當(dāng)用適當(dāng)?shù)牡鞍酌高M(jìn)行體外水解,或在胃腸道消化過程中,以及食品加工過程中,它們就被釋放出來并發(fā)揮生理調(diào)節(jié)作用[1～4]。食物蛋白源生物活性肽是現(xiàn)代營養(yǎng)學(xué)及食品學(xué)研究的熱點(diǎn)和極具發(fā)展前景的功能因子,近年來受到廣泛重視。目前已從各種食物蛋白的不同酶解產(chǎn)物中分離鑒定出阿片肽、血管緊張素轉(zhuǎn)化酶抑制肽(降壓肽)、免疫調(diào)節(jié)肽、抗菌肽、抗血栓肽、礦物元素吸收促進(jìn)肽、降膽固醇肽等。三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其主要作用力（一）結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)：多肽鏈?？臻g結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)：主要是

-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)的肽鏈進(jìn)一步折疊、卷曲可形成復(fù)雜的三級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)大部分為球形，但也有纖維狀等其他形狀的蛋白質(zhì)。（亞基）親水性的極性R基團(tuán)位于分子表面。四級結(jié)構(gòu)：在三級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上兩條或多條多肽鏈以特殊方式結(jié)合形成的有生物活性的蛋白質(zhì)

概念是指氨基酸通過共價鍵即肽鍵連接而成的線性序列。肽鍵的結(jié)構(gòu)1蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)主鍵：肽鍵，二硫鍵一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)由遺傳信息決定+肽鍵不同于C-N單鍵和C=N雙鍵；肽鍵具有部分單鍵性質(zhì)同時又有雙鍵性質(zhì)；肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)；肽單位平面有一定的鍵長和鍵角。肽單位是剛性平面結(jié)構(gòu)；肽單位結(jié)特征

是指多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間由于氫鍵的相互作用而形成的空間關(guān)系（肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及到側(cè)鏈R基團(tuán)的構(gòu)象），指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈本身的折疊方式，主要是α-螺旋結(jié)構(gòu)β-折疊結(jié)構(gòu)和β–轉(zhuǎn)角。二級結(jié)構(gòu)類型α-螺旋結(jié)構(gòu)β-折疊結(jié)構(gòu)β–轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)概念2蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)α-螺旋結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈骨架圍繞一個軸一圈一圈地上升，從而形成一個螺旋式的構(gòu)象。α-螺旋結(jié)構(gòu)按每一圈AA殘基數(shù)分α-系螺旋γ-系螺旋非整螺旋右手螺旋左手螺旋整數(shù)螺旋按螺旋旋轉(zhuǎn)方向分按氫鍵形成方式分螺旋結(jié)構(gòu)的種類

特征每一圈包含3.6個殘基，螺距0.54nm,殘基高0.15nm,螺距半徑0.23nm;每一個φ

角為-57，每一個ψ

角為-47；相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵；氫鍵的取向與螺軸幾乎平行。α-螺旋

在多肽鏈上，連續(xù)存在帶相同電荷基團(tuán)的AA殘基，則α-螺旋不穩(wěn)定當(dāng)Gly殘基在多肽鏈上連續(xù)存在時，則α-螺旋不能形成Pro殘基和羥脯氨基酸殘基存在時，則不能形成α-螺旋結(jié)構(gòu)側(cè)鏈R對α-螺旋的影響

是一種較伸展的鋸齒形的主鏈構(gòu)象。φ=-120+45，ψ=+130+30β-折疊結(jié)構(gòu)

是指兩條或多條完全伸展的多肽鏈靠鏈間氫鍵連接而形成的鋸齒狀折疊構(gòu)象，存在于纖維狀蛋白和球狀蛋白中。β–轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)

也叫回折存在于球狀蛋白中。

指含α螺旋、β彎曲和β折疊或無規(guī)卷曲等二級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，其線性多肽鏈進(jìn)一步折疊成為緊密結(jié)構(gòu)時的三維空間排列概念3蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)亞基：是一條多肽鏈寡聚蛋白質(zhì)：由少數(shù)亞基聚合而成的蛋白質(zhì)多聚蛋白質(zhì)：由幾十個，甚至上千個亞基聚合而成的蛋白質(zhì)。4蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)

由兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈聚合而成的具有特定三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)構(gòu)象叫做蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)，其中每一條多肽鏈稱為亞基。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定疏水相互作用氫鍵范德華引力靜電相互作用二硫鍵(二)穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力離子鍵1.氫鍵

與電負(fù)性較大、原子半徑較小的X原子（如N、O等）共價結(jié)合的氫原子，還可以與另一個電負(fù)性較大、半徑較小的Y原子（如N、O等）結(jié)合，所形成的第二個較弱的化學(xué)鍵，即為氫鍵。氫鍵一般指：X-H…Y，但亦有人指：H…Y之間的結(jié)合力。氫鍵對維持蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)起主要的作用，對維持三、四級結(jié)構(gòu)亦有一定的作用。2.疏水鍵兩個或兩個以上的疏水基團(tuán)（非極性基團(tuán)），由于周圍的極性水分子對它們的排斥，而被迫彼此接近，這時，由于范德華引力而互相結(jié)合，這種結(jié)合力稱為疏水作用力。有人稱為疏水鍵。疏水鍵對維持蛋白質(zhì)分子的三、四級結(jié)構(gòu)起主要作用。

3.離子鍵（鹽鍵）離子鍵是指正離子與負(fù)離子之間的靜電作用而形成的化學(xué)鍵。離子鍵又稱為鹽鍵、鹽橋。例如：在一定條件下，蛋白質(zhì)分子中的-NH3+與-COOˉ可以形成離子鍵。在一些蛋白質(zhì)分子中，離子鍵參與維持三、四級結(jié)構(gòu)。4.二硫鍵

指兩個硫原子之間的共價鍵，又稱二硫橋、硫硫橋。在一些蛋白質(zhì)中，二硫鍵對穩(wěn)定蛋白質(zhì)分子構(gòu)象起重要的作用。5.范德華引力

范德華引力的實質(zhì)是靜電引力。它包括三種力：（1）二個極性基團(tuán)偶極之間的靜電吸引（取向力）；（2）極性基團(tuán)的偶極與非極性基團(tuán)的誘導(dǎo)偶極之間的靜電吸引（誘導(dǎo)力）；（3）二個非極性基團(tuán)瞬時偶極之間的靜電吸引（色散力）。范德華引力參與維持蛋白質(zhì)的三、四級結(jié)構(gòu)。6.配位鍵

兩個原子之間的共價鍵，如果是由一個原子單獨(dú)提供電子對而形成的，此共價鍵就是配位鍵。在金屬蛋白質(zhì)分子中，如血紅蛋白等，金屬離子與多肽鏈的連接，往往是配位鍵。配位鍵在一些蛋白質(zhì)中參與維持三、四級結(jié)構(gòu)。

四蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

蛋白質(zhì)性質(zhì)是與它們的分子大小、結(jié)構(gòu)和作為它們基本成分的氨基酸的性質(zhì)密切相關(guān)的，除了分子量比氨基酸大和結(jié)構(gòu)較復(fù)雜外，蛋白質(zhì)的許多化學(xué)性質(zhì)都與氨基酸相同。例如凡是由自由氨基和自由羧基所引起的化學(xué)性質(zhì)，蛋白質(zhì)也都具有。因為蛋白質(zhì)分子是由肽鏈組成的。至少含有一個自由氨基和一個自由羧基。1蛋白質(zhì)的滲透壓腌制魚、肉類食品時，大量的水分會從魚、肉組織的細(xì)胞內(nèi)通過細(xì)胞膜滲出？就是蛋白質(zhì)滲透壓很低的一個證據(jù)。由于蛋白質(zhì)的分子很大，其溶液的摩爾濃度一般是很小的，所以蛋白質(zhì)溶液的滲透壓很低。細(xì)菌不能在高濃度的鹽、糖溶液中生存，也是由于在糖、鹽高滲透壓下，造成細(xì)胞大量失水，從而鹽(糖)可進(jìn)入細(xì)胞的緣故。2蛋白質(zhì)的粘度粘度比一般小分子溶液大得多原因：蛋白質(zhì)分子的體積很大，而且由于水化作用會使蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜，從而更加增大了分子體積，使得蛋白質(zhì)溶液的液體流動阻力很大蛋白質(zhì)溶液的粘度除了與濃度有關(guān)外，還與蛋白質(zhì)分子的形狀和表面狀況有關(guān)。球形分子蛋白質(zhì)的溶液粘度一般低于纖維狀分子蛋白質(zhì)溶液，如果蛋白質(zhì)分子帶有電荷，會增加水化層的厚度，則溶液粘度變得更大。3透析（Dialysis）將混有小分子化合物的蛋白質(zhì)溶液置于透析裝置中，由于蛋白質(zhì)分子體積很大，不能透過半透膜，而溶液中的其它小分子物質(zhì)則能透過半透膜進(jìn)入水中，經(jīng)常換水即可將蛋白質(zhì)與小分子物質(zhì)完全分開。這個過程叫透析（Dialysis），在提取蛋白質(zhì)和酶時廣泛應(yīng)用。4蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)溶液是一種膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒直徑在1～100nm之間，它分散在溶液中與普通膠體質(zhì)點(diǎn)一樣具有布郎運(yùn)動、丁道爾現(xiàn)象、電泳、不能透過半透膜以及具有吸附能力等膠體溶液的特性。

蛋白質(zhì)為什么不易形成凝集？A蛋白質(zhì)顆粒之間由于有水化膜的存在而彼此分隔開來，不致凝集而發(fā)生沉淀。是親水膠體，其分子顆粒外面有許多親水基團(tuán)，如氨基、羧基及肽鍵等，在水溶液中皆能與水起水合作用。一克蛋白質(zhì)約可結(jié)合0.2～0.3克的水。因此蛋白質(zhì)在水溶液中每一顆粒的表面都包圍著較厚的水化膜。b蛋白質(zhì)是兩性離子，所以蛋白質(zhì)顆粒的表面都帶有電荷；在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負(fù)電荷，同性電荷互相排斥，使顆粒彼此分離，而不致凝集。這兩個因素，增強(qiáng)了蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定的膠體溶液。蛋白質(zhì)凝膠生成的過程？親水膠體(或乳膠)在某些條件下，還具有由溶膠變?yōu)槟z的特性。在蛋白質(zhì)顆粒周圍由水分子所構(gòu)成的水化膜并不是均勻的，有些部分水化作用強(qiáng)一些，而另一部分水化作用則弱一些，這種顆粒結(jié)構(gòu)的不對稱性，使得顆粒彼此以一定部位結(jié)合起來。

于是，原來在水分子中自由運(yùn)動的顆粒，彼此連結(jié)成長鏈。這些長鏈又彼此結(jié)合成復(fù)雜的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，在網(wǎng)眼中水分子被牢固地包裹起來，并且失去其活動性。在凝膠里面具有兩種不同形態(tài)的水，一種是化合態(tài)的水，它被蛋白質(zhì)膠體顆粒吸引著，另一種是游離態(tài)水，存在于膠體粒子之間的毛細(xì)管空間。因此，溶膠是蛋白質(zhì)顆粒分散在水中所形成的膠體體系，而凝膠則可以看成水分散在蛋白質(zhì)顆粒之中所形成的膠體體系。蛋白質(zhì)凝膠具有一定的形狀和彈性，具有半固體的性質(zhì)。

在生物體系內(nèi)，蛋白質(zhì)以凝膠和溶膠的混合狀態(tài)存在。在肌肉組織中，蛋白質(zhì)的凝膠狀態(tài)是肌肉能保持大量水分的主要原因，肌肉組織含有多種蛋白質(zhì)，它們以各種方式交聯(lián)在一起，形成一個高度有組織的空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。5蛋白質(zhì)的沉淀作用1)定義:蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定因素主要是由于蛋白質(zhì)的水化作用和在一定pH條件下所帶的同性電荷的作用。如果利用外界條件，設(shè)法破壞蛋白質(zhì)膠體溶液的這兩種穩(wěn)定因素，那么它就會失去其穩(wěn)定性，蛋白質(zhì)就凝聚沉淀而析出。這種作用稱為蛋白質(zhì)沉淀作用.2)蛋白質(zhì)沉淀方法a酸沉淀反應(yīng)一般蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)皆偏酸性，加酸才能達(dá)到蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，而蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)狀態(tài)時顆粒之間的靜電斥力最小，溶解度降低而沉淀。加酸的同時又加熱，則更易沉淀。濃酸可使蛋白質(zhì)成為不溶解的變性蛋白質(zhì)而沉淀。b鹽析所謂鹽析就是將中性鹽類加于蛋白質(zhì)溶液中，使其從溶液中沉淀析出。中性鹽類使蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀的原因主要是中和蛋白質(zhì)分子表面電荷，使顆粒表面的總電荷為零，這樣就使蛋白質(zhì)顆粒容易凝集而沉淀。另一作用是鹽類離子與蛋白質(zhì)顆粒競爭水分子而使蛋白質(zhì)失去外層的水化膜，這樣蛋白質(zhì)顆粒就容易凝集而沉淀。

不同種類離子對蛋白質(zhì)的鹽析能力是不同的，按鹽析能力強(qiáng)弱所排列的順序如下：Mg2+＞Ca2+＞Sr2+（鍶）＞Ba2+＞Li+＞Na+＞K+＞Rb+（銣）＞Cs+（銫）C6H5O73-（檸檬酸根）＞C4H4O63-（酒石酸根）＞SO42-＞CH3COO-＞Cl-＞NO3-

鹽析法常用的鹽類有硫酸銨與硫酸鈉等。不同蛋白質(zhì)的鹽析所需要鹽的濃度不同，這樣通過控制鹽的濃度可以達(dá)到分級分離蛋白質(zhì)的目的。例如：血漿球蛋白可在半飽和硫酸銨溶液中沉淀，而清蛋白卻只能在硫酸銨濃度達(dá)飽和時才沉淀。因此通過調(diào)節(jié)鹽的濃度則可將球蛋白與清蛋白分離開來，這種作用稱為分段鹽析。

鹽析作用是一種可逆過程，在一定條件下可以使蛋白質(zhì)沉淀重新溶解并恢復(fù)原來的生理活性。因此，鹽析方法在生化分離技術(shù)上廣泛應(yīng)用。c有機(jī)溶劑沉淀反應(yīng)酒精、丙酮等有機(jī)溶劑，其親水性大于蛋白質(zhì)分子，它們可以與大量水分子相締合，使蛋白質(zhì)顆粒表面的水化膜逐漸消失，這些物質(zhì)稱為脫水劑。當(dāng)脫水劑破壞了水化膜后，蛋白質(zhì)顆粒處于不規(guī)則的擴(kuò)散過程中，顆粒之間互相碰撞，在分子的親和力的作用下，聚合形成大顆粒，溶液先發(fā)生渾濁，然后出現(xiàn)絮狀，進(jìn)而沉淀析出。

在蛋白質(zhì)等電點(diǎn)時加入酒精或丙酮等脫水劑則更易引起沉淀，這種作用生成的沉淀在短時間內(nèi)是可逆的。若試劑濃度過高，放置時間較長則成為不可逆沉淀。d重金屬鹽沉淀反應(yīng)蛋白質(zhì)在堿性溶液種可與重金屬離子如Zn2+、Cu2+、Hg2+、Pb2+、Fe3+等作用，產(chǎn)生不溶性的重金屬蛋白鹽沉淀：重金屬鹽與細(xì)菌的蛋白質(zhì)也有結(jié)合作用，因此具有抗菌作用。由胃、腸道引起的鉛中毒或汞中毒，食用大量蛋白質(zhì)，如牛奶、豆?jié){和蛋白等，使與毒性金屬結(jié)合沉淀，嘔吐出來，從而起到解毒的作用。e生物堿沉淀劑的沉淀反應(yīng)苦味酸、磷鎢酸、磷鉬酸、鞣酸、三氯醋酸及磺酰水楊酸等生物堿試劑能使蛋白質(zhì)沉淀。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液的pH小于其等電點(diǎn)時，沉淀才易析出。因為生物堿試劑是酸性物質(zhì)，帶負(fù)電荷，而蛋自質(zhì)在酸性溶液中帶正電荷，故能與這些帶負(fù)電荷的酸根相結(jié)合，成為溶解度很小的鹽類而沉淀。在食品工業(yè)中可利用此原理除掉單寧之類的物質(zhì)。小結(jié)綜上所述，可知在多種物理的和化學(xué)因素的影響下，蛋白質(zhì)顆粒失去電荷或脫水，沉淀析出。如蛋白質(zhì)分子并未發(fā)生顯著的化學(xué)變化，將致使沉淀的因素除去時，蛋白質(zhì)沉淀能再溶解于原來的溶劑中，這種沉淀反應(yīng)，稱為可逆沉淀反應(yīng)或不變性沉淀反應(yīng)。中性鹽鹽析蛋白質(zhì)和低溫下用乙醇或丙酮短時間處理蛋白質(zhì)而使其沉淀的反應(yīng)，均為可逆沉淀反應(yīng)；而重金屬鹽、生物堿、無機(jī)鹽、光、熱、振蕩和超聲波等這些物理、化學(xué)因素可使蛋白質(zhì)發(fā)生不可逆沉淀而析出，在此反應(yīng)中，蛋白質(zhì)變性，即使去除沉淀因素，蛋白質(zhì)也不能再溶解于原來的溶劑中。6蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)由于蛋白質(zhì)分子含有肽鍵和氨基酸的各種殘余基團(tuán)，因此它能與各種不同的試劑作用，生成有色的產(chǎn)物。這些顏色反應(yīng)廣泛應(yīng)用于蛋白質(zhì)的定性和定量。1）黃色反應(yīng)在蛋白質(zhì)溶液中加入濃硝酸時，蛋白質(zhì)先沉淀析出，加熱則變成姜黃色沉淀。這是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯環(huán)的氨基酸所特有的反應(yīng)，硝酸與這些氨基酸中的苯環(huán)形成黃色的硝基化合物2）雙縮脲反應(yīng)蛋白質(zhì)溶液加入氫氧化鈉溶液后，若逐滴加入0.5%硫酸銅溶液，則出現(xiàn)紫色或紫紅色，這個反應(yīng)是由于蛋白質(zhì)含有肽鍵結(jié)構(gòu)所引起的。肽鍵越多顏色越紅。所以可用于蛋白質(zhì)的定性和定量分析中，也可以用于測定蛋白質(zhì)水解的程度。3）茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)溶液在pH5～7之間，與茚三酮丙酮溶液加熱煮沸時，即出現(xiàn)藍(lán)色，此反應(yīng)也可用于蛋白質(zhì)的定性與定量分析。

肽類、氨基酸及其它伯胺類化合物等具有自由氨基的化合物對茚三酮反應(yīng)均呈陽性反應(yīng)。4）乙醛酸反應(yīng)蛋白質(zhì)中的色氨酸的吲哚基，當(dāng)有強(qiáng)酸存在時，可與乙醛酸縮合成紅紫色化合物。7蛋白質(zhì)氧化-還原反應(yīng)蛋白質(zhì)分子中對于氧化作用最靈敏的基團(tuán)是半胱氨酸的-SH基。即使只有溫和的氧化劑存在時也能發(fā)生下列反應(yīng)：R-SH＋HS-R`R-S-S-R`此反應(yīng)一般是可逆的，還原劑能使生成的二硫鍵斷開。二硫鍵可以產(chǎn)生在同一蛋白質(zhì)分子中，也可發(fā)生在兩個不同的蛋白質(zhì)分子間。小麥谷蛋白和麥醇谷蛋白質(zhì)中的二硫鍵經(jīng)還原作用后，肽鏈展開：當(dāng)遇到空氣中的氧，即被氧化形成分子間結(jié)合的二硫鍵。二硫鍵的形成和裂解對蛋白質(zhì)的溶解度、粘性、彈性和伸長性均有較大的影響。如在磨制小麥面粉時為了增加其粘彈性，在磨制成粉后，必須放置適當(dāng)時間，使其氧化達(dá)到成熟。原因：這是由于小麥蛋白質(zhì)中的-SH基被氧化，在分子間形成-S-S-橋，因而粘性增加;如果面團(tuán)捏和時間過久，其粘彈性則逐漸減弱，即發(fā)生所謂崩潰。崩潰可能由于分子間結(jié)合的-S-S-，轉(zhuǎn)變?yōu)榉肿觾?nèi)結(jié)合的-S-S-因此在面粉中添加氧化劑能使面粉的粘性增強(qiáng)，添加還原劑則使其彈性降低。在烘烤面包，烹煮肉類時蛋白質(zhì)的機(jī)械強(qiáng)廢增大是與二硫鍵的形成有關(guān)。五蛋白質(zhì)的變性ProteinDenaturation1蛋白質(zhì)變性的概念概念：蛋白質(zhì)受某些物理因素和化學(xué)因素的作用，空間結(jié)構(gòu)改變，生理活性改變或喪失。本質(zhì)變化：蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的變化，而并不包括一級結(jié)構(gòu)肽鏈的破壞。2性質(zhì)變化：（1）由于疏水基團(tuán)大量暴露在分子表面，從而降低了蛋白質(zhì)的溶解度；（2）改變了對水的結(jié)合能力；（3）由于變性后的蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)破壞，很難保持原有的生物活性；（4）發(fā)生絮集，形成不可逆的凝膠；（5）由于肽鍵暴露，特別容易受到蛋白酶的攻擊，從而提高對蛋白酶水解的敏感性；（6）黏度增加；（7）不能形成結(jié)晶等。物理性質(zhì)的改變凝集、沉淀流動雙折射粘度增加旋光值改變紫外、熒光光譜發(fā)生變化化學(xué)性質(zhì)的改變酶水解速度增加分子內(nèi)部基團(tuán)暴露生物性能的改變抗原性改變生物功能喪失蛋白質(zhì)變性現(xiàn)象復(fù)性：天然蛋白質(zhì)的變性可以是可逆或不可逆的。當(dāng)變性因素解除以后，蛋白質(zhì)恢復(fù)原狀的變化稱為復(fù)性。如果變性時二硫鍵等較強(qiáng)的鍵合力被破壞，往往就不能完全復(fù)性。除去變性因素之后，在適當(dāng)?shù)臈l件下蛋白質(zhì)構(gòu)象可以由變性態(tài)恢復(fù)到天然態(tài)。不可逆變性除去變性因素之后，在適當(dāng)?shù)臈l件下蛋白質(zhì)構(gòu)象由變性態(tài)不能恢復(fù)到天然態(tài)?？赡孀冃?/p>

對食品的影響：在食品加工和儲藏中，有控制的和適度的蛋白質(zhì)變性，可能有利于發(fā)揮蛋白質(zhì)的營養(yǎng)屬性和功能性質(zhì)；強(qiáng)烈的變性則會破壞蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)，給食品的性狀帶來不利。測定蛋白質(zhì)的比活性以天然蛋白質(zhì)作對照，測定蛋白質(zhì)物理性質(zhì)的變化。測定蛋白質(zhì)化學(xué)性質(zhì)的變化觀察蛋白質(zhì)的溶解度變化測定蛋白質(zhì)的抗原性是否改變3蛋白質(zhì)變性測定方法物理因素化學(xué)因素4影響蛋白質(zhì)變性的因素1熱蛋白質(zhì)加熱變性是最常見的變性現(xiàn)象。蛋清在加熱時凝固，瘦肉在烹調(diào)時收縮變硬等都是因加熱引起蛋白質(zhì)變性造成的。這種變化統(tǒng)稱為熱變性。蛋白質(zhì)可察覺的變性所需溫度與蛋白質(zhì)本質(zhì)有關(guān)，也與蛋白質(zhì)的純度和溶液的pH值有關(guān)。蛋白質(zhì)受熱變性的機(jī)理是因為在較高的溫度下，保持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的那些副鍵斷裂，破壞了肽鏈的特定排列，原來在分子內(nèi)部的一些非極性基團(tuán)暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白質(zhì)的溶解度，促進(jìn)了蛋白質(zhì)分子之間相互結(jié)合而凝聚，形成不可逆的凝膠而凝固。一般在45℃～50℃時，已可察覺到變性，到55℃時變性進(jìn)行得較快。若溫度較高，或長時間處在較高的溫度下，蛋白質(zhì)的變性將是不可逆的，反之，若溫度較低，時間較短，變性將是可逆的。

在某些蛋白質(zhì)中，熱變性能使二硫鍵斷裂，特別是在堿性條件下容易發(fā)生，但是一般來說，熱變性僅僅涉及非共價鍵的變化。蛋白質(zhì)熱變性后發(fā)生凝聚而凝固與下列因素有關(guān)。(1)組成蛋白質(zhì)的氨基酸的種類一般認(rèn)為蛋白質(zhì)分子中-SH的含量與變性蛋白質(zhì)在水中凝固作用成正比。在蛋白質(zhì)分子中含有大量的胱氨酸或半胱氨酸時容易以硫氫鍵交聯(lián)結(jié)合成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，從而發(fā)生凝固。蛋白質(zhì)分子中如果含有大量脯氨酸或羥脯氨酸，它們能阻礙蛋白質(zhì)分子彼此形成交聯(lián)作用，使蛋白質(zhì)變性后不易凝固。含有疏水性基團(tuán)的不容易變性如大豆蛋白質(zhì)中有88%以上大豆球蛋白(大豆球蛋白含硫氨基酸較少)和醇溶谷蛋白(脯氨酸和羥脯氨酸含量較多)，因此10%濃度的豆?jié){在熱變性時，凝固現(xiàn)象不明顯。(2)溫度蛋白質(zhì)凝固的溫度因其種類而不同，一般是在50～70℃之間，在變性后而容易凝固的蛋白質(zhì)有可溶性清蛋白和球蛋白。卵清蛋白的凝固溫度56℃，血清清蛋白67℃，乳清清蛋白72℃，β-乳球蛋白70～75℃，酪蛋白160～200℃。牛乳中主要含有酪蛋白，只有少量乳清蛋白，所以牛乳在一般加熱的情況下，不會凝固。(3)水蛋白質(zhì)變性凝固溫度還與水分有關(guān)，如表4-2所示，卵清蛋白水分愈少所需變性凝固的溫度愈高。水分含量變性凝固溫度℃卵清蛋白＋50%H2O56

卵清蛋白＋25%H2O78～80

卵清蛋白＋18%H2O80～90

卵清蛋白＋6%H2O145

卵清蛋白160～170(4)電解質(zhì)蛋白質(zhì)凝固溫度，因電解質(zhì)的存在(氯化鈉、硫酸鹽、醋酸鹽、乳酸鹽)而降低，其反應(yīng)速度則增加。原子價較大的離子，易使蛋白質(zhì)凝固。例如制造豆腐時，豆?jié){中的球蛋白僅加熱是不會凝固的，但在70℃以上添加氯化鎂或硫酸鈣即可凝固。(5)氫離子濃度蛋白質(zhì)凝固溫度，亦受氫離子濃度的影響，一般在等電點(diǎn)范圍內(nèi)，最易凝固。主要是一些酶在冷凍條件下失活，如L-蘇氨酸脫氨酶在室溫下穩(wěn)定，而在零度時不穩(wěn)定另外凍結(jié)使蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)合狀態(tài)發(fā)生變化，從而破壞了維持蛋白質(zhì)的構(gòu)象的力。第三是，大量的水結(jié)成冰后，使得剩余水中的無機(jī)鹽濃度大大提高，局部高濃度的鹽也會使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。2冷凍大多數(shù)蛋白質(zhì)在100－1200Mpa下會發(fā)生變性主要原因是蛋白質(zhì)是柔性的和可壓縮的。3

流體靜壓和蛋白質(zhì)變性剪切速度越大，蛋白質(zhì)變性程度越大4剪切

在加工面包或其他類型的食品面團(tuán)時，因采用機(jī)械處理，如揉捏或滾壓，會由于產(chǎn)生剪切力而導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性。反復(fù)拉伸而導(dǎo)致

-螺旋的破壞將致使蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)發(fā)生變化。輻射對蛋白質(zhì)的影響因波長和能量的大小而異。5

輻射原因：空氣泡的并入使蛋白質(zhì)分子吸附在氣液界面。氣液界面的能量高于主體相的能量，處于高能態(tài)，能與蛋白質(zhì)發(fā)生相互作用，破壞許多蛋白質(zhì)間的氫鍵，使吸附在界面的蛋白質(zhì)發(fā)生了變性，并且是不可逆變性。本質(zhì)是蛋白質(zhì)在界面附近經(jīng)歷構(gòu)象的變化。6界面

界面：凡在水和空氣、水和非水溶液或水和固相等界面上吸附的蛋白質(zhì)分子，一般會發(fā)生不可逆變性。由于蛋白質(zhì)可作為界面活性劑，許多蛋白質(zhì)傾向于向界面遷移及被吸附，吸附速率受天然蛋白質(zhì)向界面擴(kuò)散速率的控制。在分散系中，水以不同能量水平存在1）遠(yuǎn)離界面的那些水分子處于低能態(tài)，它們不僅同其他水分子，而且同蛋白質(zhì)的離子和極性部位相互作用，2）靠近界面的水分子處于高能態(tài)，它們主要與其他水分子相互作用。蛋白質(zhì)向界面擴(kuò)散過程中，蛋白質(zhì)可能同高能量的水分子相互作用，許多蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)氫鍵可能同時遭到破壞，并且發(fā)生結(jié)構(gòu)的“微伸展”，因而許多疏水基團(tuán)和水相接觸，使部分伸展的蛋白質(zhì)更加不穩(wěn)定，最后蛋白質(zhì)在界面進(jìn)一步伸展和擴(kuò)展，親水和疏水殘基力圖分別在水溶液和非水相中取向，導(dǎo)致被吸附在界面上的蛋白質(zhì)發(fā)生變性。1）pH大多數(shù)蛋白質(zhì)在pH4-10比較穩(wěn)定。超過這個范圍就會發(fā)生變性。蛋白質(zhì)變性化學(xué)因素

原因：在極端pH時，分子內(nèi)離子基團(tuán)會產(chǎn)生強(qiáng)烈的靜電排斥，這將促使蛋白質(zhì)分子伸展（變性）。然而，在某些情況下，當(dāng)pH調(diào)節(jié)到最初穩(wěn)定范圍時，蛋白質(zhì)可以恢復(fù)原有的結(jié)構(gòu)。

加酸、堿還可以加速熱變性的進(jìn)行。一般水果罐頭殺菌的溫度較蔬菜罐頭低，這和水果罐頭中含有機(jī)酸較多(pH值較低)，加熱時容易引起細(xì)菌原生質(zhì)蛋白質(zhì)變性有關(guān)。A堿金屬只能有限度的與蛋白質(zhì)起作用，Ca2＋、Mg2＋略強(qiáng)些，過渡金屬易與蛋白質(zhì)發(fā)生相互作用。B低濃度的鹽穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，高濃度的鹽對蛋白質(zhì)的影響不利。2）金屬和鹽大多數(shù)有機(jī)溶劑是蛋白質(zhì)的變性劑。3）有機(jī)溶劑原因：A降低溶劑（水）與蛋白質(zhì)的作用，改變介質(zhì)的介電常數(shù)，從而改變了有助于蛋白質(zhì)穩(wěn)定的靜電作用力，B非極性有機(jī)溶劑能夠滲入疏水區(qū)，破壞疏水相互作用，因而促使蛋白質(zhì)變性。這類溶劑的變性作用也可能是它們同水彼此間產(chǎn)生的相互作用而引起的。2-氯乙醇能使

-螺旋構(gòu)象占優(yōu)勢，這種作用也可認(rèn)為是一種變性，例如卵清蛋白在水溶液介質(zhì)中有31%的

-螺旋，而在2-氯乙醇中為85%。某些有機(jī)化合物例如尿素和胍鹽的高濃度(4～8mol/L)水溶液能斷裂氫鍵，從而使蛋白質(zhì)發(fā)生不同程度的變性。同時，還可通過增大疏水氨基酸殘基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。還原劑（半胱氨酸、抗壞血酸、β-巰基乙醇、二硫蘇糖醇）可以還原二硫交聯(lián)鍵，因而能改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象。

4）有機(jī)化合物的水溶液

蛋白質(zhì)的變性在食品工業(yè)中應(yīng)用例如:蛋白質(zhì)的提純，可以利用加熱除去對熱特別敏感的那些蛋白質(zhì)，而達(dá)到純化的目的；乳粉及罐頭工藝中，利用蛋白質(zhì)變性具有較高的溫度系數(shù)，采用高溫短時間進(jìn)行殺菌，以盡量保持罐頭食品的原有風(fēng)味和外形；大豆蛋白質(zhì)變性，其結(jié)構(gòu)由球狀變成纖維，可利用來制造"人造肉"等等。六蛋白質(zhì)的水解作用

酸、堿以及蛋白質(zhì)水解酶都能破壞蛋白質(zhì)的肽健，使蛋白質(zhì)發(fā)生水解并經(jīng)過一系列的中間產(chǎn)物，最后生成氨基酸。這些中間產(chǎn)物主要為多肽等。水解方法有多種，如酸水解法，堿水解法和酶水解法等。1酸水解法通常將蛋白質(zhì)用6N鹽酸煮沸(110℃回流10～24小時或加壓于120℃水解12小時)。用鹽酸水解的優(yōu)點(diǎn)是:鹽酸本身可用加熱的辦法蒸發(fā)除去，水解徹底，能全部轉(zhuǎn)變?yōu)榘被?，不會引起氨基酸的?gòu)型變化，水解所得的氨基酸仍為L-型。缺點(diǎn)：是營養(yǎng)價值較高的色氨酸幾乎全部被破壞，與含羰基化合物(如糖)作用生成一種黑色的物質(zhì)，使溶液呈黑色；此外，含羥基的絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸也部分被破壞。此法常用于蛋白質(zhì)的氨基酸分析與制取，例如精氨酸就是用鹽酸水解明膠來制取的。2堿水解法將蛋白質(zhì)用6N氫氧化鈉煮沸6小時即可全部水解成氨基酸。其優(yōu)點(diǎn)是色氨酸不被破壞，水解液清澈。嚴(yán)重缺點(diǎn)是氨基酸構(gòu)型發(fā)生變化。產(chǎn)物有L-型和D-型兩種氨基酸。D-型氨基酸對人體無用，因而營養(yǎng)作用減半；此外絲氨酸、蘇氨酸、精氨酸、賴氨酸、胱氨酸等大部分被破壞，并放出氨和硫化氫等，所以一般極少采用。3蛋白酶水解法用酶水解蛋白質(zhì)時通常用胰酶制品、胰漿或微生物的蛋白酶制劑等。其優(yōu)點(diǎn)：是在常溫常壓(30～60℃，pH2～8)下即可進(jìn)行，所得氨基酸完全不被破壞，不發(fā)生構(gòu)型變化等。缺點(diǎn)：是時間較長而且不易水解完全，中間產(chǎn)物較多(如肽類等)。但由于條件溫和，設(shè)備簡單，符合食品衛(wèi)生要求，所以目前廣泛應(yīng)用于食品工業(yè)。七蛋白質(zhì)功能性質(zhì)

FunctionalPropertiesofProteins

質(zhì)構(gòu)、風(fēng)味、色澤和外表等感官品質(zhì)是人們?nèi)∩崾称返闹饕罁?jù)。一種食品的感官品質(zhì)是食品中各種主要的和次要的組分之間復(fù)雜的相互作用的凈結(jié)果。蛋白質(zhì)對食品的感官品質(zhì)一般具有重要的影響。例如，焙烤食品的感官性質(zhì)與小麥面筋蛋白質(zhì)的粘彈性質(zhì)和面團(tuán)形成性質(zhì)有關(guān)；肉類產(chǎn)品的質(zhì)構(gòu)和多汁特征主要取決于肌肉蛋白質(zhì)(肌動蛋白、肌球蛋白、肌動球蛋白和一些水溶性的肉類蛋白質(zhì))；乳制品的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)和凝乳塊形成性質(zhì)取決于酪蛋白膠團(tuán)獨(dú)特的膠體結(jié)構(gòu)；一些蛋糕的結(jié)構(gòu)和一些甜食的攪打起泡性質(zhì)取決于蛋清蛋白的性質(zhì)?？蓪⑹称返鞍踪|(zhì)的“功能性質(zhì)”（Functionality）定義如下:在食品加工、保藏、制備和消費(fèi)期間影響蛋白質(zhì)在食品體系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)。其他成分蛋白質(zhì)

相互作用食品色澤食品風(fēng)味食品外形食品質(zhì)構(gòu)糖脂肪構(gòu)成食品品質(zhì)貢獻(xiàn)多大？在食品加工、制備、保藏和消費(fèi)過程中影響蛋白質(zhì)對食品需宜特征作出貢獻(xiàn)的哪些物理和化學(xué)性質(zhì)。。

蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)概念

各種食品對蛋白質(zhì)功能特性的要求是不一樣的

蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)的種類食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)分為四大類：（1）水合性質(zhì)，包括水的吸收和保持、濕潤性、溶脹性、黏附性、分散性、溶解度和黏度等，這一類性質(zhì)主要取決于蛋白質(zhì)

水的相互作用；（2）蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)相互作用的有關(guān)性質(zhì)，包括沉淀、膠凝和形成其他各種結(jié)構(gòu)時起作用的性質(zhì)；（3）表面性質(zhì)：包括蛋白質(zhì)的表面張力、乳化作用和蛋白質(zhì)的發(fā)泡性等。這些性質(zhì)之間不是絕然分開的，是互相關(guān)聯(lián)的。例如，黏度和溶解度取決于蛋白質(zhì)

水和蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)的相互作用；凝膠作用不僅包括蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)相互作用，而且還有蛋白質(zhì)

水相互作用。（4）感觀性質(zhì)

顏色、氣味、口味、咀嚼性等功能食品蛋白質(zhì)類型溶解性飲料乳清蛋白粘度湯、調(diào)味汁明膠持水性香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘結(jié)-粘合肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風(fēng)味的結(jié)合油炸面圈谷物蛋白食品蛋白質(zhì)在食品體系中的功能作用蛋白質(zhì)的許多功能性質(zhì)，像分散性、潤濕性、溶解性、增稠、粘度、持水能力、膠凝作用、凝結(jié)、乳化和起泡等，都取決于水-蛋白質(zhì)相互作用。（一）蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)PropertiesHydrationofProteins蛋白質(zhì)分子表面分布著各種不同的極性基團(tuán)，由于這些極性基團(tuán)同水分子間的吸引力，使水溶液中的蛋白質(zhì)分子成為高度水化的分子。直接吸附在蛋白質(zhì)分子表面的水分子同蛋白質(zhì)結(jié)合的最牢固，常稱作束縛水或結(jié)合水，它們與自由的水分子相比在性質(zhì)上有很大的差異。距離較遠(yuǎn)的水分子同蛋白質(zhì)分子的結(jié)合比較松散，距離更遠(yuǎn)的水分子則是完全自由的。實際上，蛋白質(zhì)分子的形狀并非那樣的有規(guī)則，極性基團(tuán)在表面的分布也不均勻。在極性基團(tuán)較集中的表面吸附著較多的水分子，反之，則吸附的水分子較少。氨基酸殘基水合能力/（molH2O/mol殘基)極性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Try2Asp(非離子化）2

Glu(非離子化）2Tyr3Arg(非離子化）3Lys(非離子化）4氨基酸殘基的水合能力

氨基酸殘基水合能力/（molH2O/mol殘基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非極性殘基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1當(dāng)干蛋白質(zhì)粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽達(dá)到平衡時每克蛋白質(zhì)所結(jié)合的水的克數(shù)。蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力

蛋白質(zhì)水合能力/(gH2O/g蛋白質(zhì)）純蛋白質(zhì)肌紅蛋白0.44血清清蛋白0.33血紅蛋白0.62膠原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商業(yè)蛋白質(zhì)產(chǎn)品乳清濃縮蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各種蛋白質(zhì)的水合能力蛋白質(zhì)結(jié)合水溫度pH鹽的種類離子強(qiáng)度影響蛋白質(zhì)結(jié)合水的環(huán)境因素水化時間pro濃度1）溫度蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般隨溫度升高而降低，這是因為：a降低了氫鍵的締合，同時蛋白質(zhì)加熱時發(fā)生變性和聚集，導(dǎo)致減少蛋白質(zhì)的表面積和降低極性側(cè)鏈對水結(jié)合的有效性。b另一方面，結(jié)構(gòu)很緊密的蛋白質(zhì)在加熱時，由于發(fā)生解離和伸展，使原來被掩蔽的肽鍵和極性側(cè)鏈暴露在表面，從而提高了極性側(cè)鏈結(jié)合水的能力。例如乳清蛋白質(zhì)加熱時，可發(fā)生不可逆膠凝，如果將凝膠干燥，可增加不溶性蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)內(nèi)的毛細(xì)管作用，因而使蛋白質(zhì)的吸水能力顯著增強(qiáng)。在等電點(diǎn)pH時，蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用最強(qiáng)，蛋白質(zhì)的水合作用的溶脹最小。例如，宰后僵直前的生牛肉（或牛肉勻漿）pH從6.5下降至接近5.0（等電點(diǎn)），其持水容量顯著減少（圖5-23），并導(dǎo)致肉的汁液減少和嫩度降低。低于或高于蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)pH時，由于凈電荷和排斥力的增加導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶脹并結(jié)合更多的水。在pH9～10時，許多蛋白質(zhì)結(jié)合的水量均大于其他任何pH值的情況，這是由于疏水基和酪氨酸殘基離子化的結(jié)果，當(dāng)pH＞10時賴氨酸殘基的ε-氨基上的正電荷丟失，從而使蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力下降。2）pH

離子的種類和濃度對蛋白質(zhì)的吸水性、溶脹和溶解度也有很大影響。鹽類和氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)通常同水發(fā)生競爭性結(jié)合。在低鹽濃度（＜0.2mol/L）時，蛋白質(zhì)的水合作用增強(qiáng)，產(chǎn)生鹽溶效應(yīng)。高鹽濃度時，會產(chǎn)生鹽析效應(yīng)。3）離子的種類和濃度蛋白質(zhì)的持水能力比其結(jié)合水的能力更重要。持水能力是指蛋白質(zhì)吸收水并將水保留(對抗重力)在蛋白質(zhì)組織(例如蛋白質(zhì)凝膠、牛肉和魚肌肉)中的能力。被保留的水是指結(jié)合水、流體動力學(xué)水和物理截留水的總和。物理截留水對持水能力的貢獻(xiàn)遠(yuǎn)大于結(jié)合水和流體動力學(xué)水。然而，研究工作表明，蛋白質(zhì)的持水能力與結(jié)合水能力是正相關(guān)的。蛋白質(zhì)截留水的能力與絞碎肉制品的多汁和嫩度有關(guān)，也與焙烤食品和其他凝膠類食品的期望質(zhì)構(gòu)相關(guān)。4）蛋白質(zhì)的持水能力蛋白質(zhì)的總含水量隨濃度的增加而增加。5）蛋白質(zhì)濃度

蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)往往受蛋白質(zhì)溶解度的影響，其中最受影響的功能性質(zhì)是增稠、起泡、乳化和膠凝作用。不溶性蛋白質(zhì)在食品中的應(yīng)用是非常有限的（二）溶解性蛋白質(zhì)----蛋白質(zhì)+溶劑---溶劑蛋白質(zhì)----溶劑實質(zhì)疏水相互作用離子相互作用蛋白質(zhì)的溶解度大小+

蛋白質(zhì)的溶解度是在蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)-溶劑相互作用之間平衡的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。影響蛋白質(zhì)溶解性質(zhì)的主要的相互作用具有疏水相互作用和離子相互作用。疏水相互作用促進(jìn)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用，使蛋白質(zhì)溶解度降低；而離子相互作用促進(jìn)蛋白質(zhì)-水相互作用，使蛋白質(zhì)溶解度增加。氨基酸殘基平均疏水性的大小電荷頻率高低蛋白質(zhì)溶解度決定決定Bigelow的蛋白質(zhì)溶解度理論

蛋白質(zhì)的溶解性是蛋白質(zhì)的固定性質(zhì)之一，它隨pH、離子強(qiáng)度、溫度和蛋白質(zhì)濃度等因素的不同而改變。但水溶性蛋白質(zhì)是否能夠維持其水溶性，對決定其以后的實用價值是重要的。如果經(jīng)加熱或其他處理后蛋白質(zhì)的水溶性降低，則其膠凝性、乳化性、發(fā)泡性等其他許多功能性質(zhì)也會下降。因此，溶解度也是評價蛋白質(zhì)飲料的一個主要特征。根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解性質(zhì)可將蛋白質(zhì)分成四類:清蛋白：能溶于pH6.6的水。例如，血清清蛋白、卵清蛋白和α-乳清蛋白都是屬于這類蛋白質(zhì)；球蛋白：能溶于pH7.0的稀鹽溶液，例如大豆球蛋白、菜豆球蛋白和β-乳球蛋白都是屬于這類蛋白質(zhì);谷蛋白：僅能溶于酸(PH2)和堿(PHl2)溶液，小麥谷蛋白是屬于這類蛋白質(zhì);醇溶谷蛋白：能溶于70%乙醇，玉米醇溶蛋白和麥醇溶蛋白。谷蛋白和醇溶谷蛋白都是高疏水性蛋白質(zhì)。影響蛋白質(zhì)溶解度的因素pH和溶解度

大多數(shù)的蛋白質(zhì)在

pH8－9范圍內(nèi)是高

度溶解的，在4.5-4.8

處溶解度很小。蛋白質(zhì)在近等電點(diǎn)pH具有最低溶解度是由于缺乏靜電推斥作用，因而疏水相互作用導(dǎo)致蛋白質(zhì)的聚集和沉淀。一些食品蛋白質(zhì)，像β-乳球蛋白(PI5.2)和牛血清清蛋白(PI4.8)即使在它們的等電點(diǎn)仍然是高度溶解的，這是因為在這些蛋白質(zhì)分子中表面親水性殘基的數(shù)量遠(yuǎn)高于表面疏水性殘基數(shù)量。特別說明：蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時即使是電中性的，然而它仍然帶有電荷，只是在分子表面上的正電荷和負(fù)電荷相等而已。如果由這些帶電殘基產(chǎn)生的親水性和水合作用推斥力大于蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)疏水相互作用，那么蛋白質(zhì)在PI仍然是溶解的。

由于大多數(shù)蛋白質(zhì)在堿性pH(8-9)是高度溶解的，因此總是在此pH范圍從植物資源像脫脂大豆粉，提取蛋白質(zhì)，然后在pH4.5-4.8采用等電點(diǎn)沉淀法從提取液回收蛋白質(zhì)。2)離子強(qiáng)度和溶解度

1：計算2說明在低離子強(qiáng)度(<0.5)，鹽的離子中和蛋白質(zhì)表面的電荷，從而產(chǎn)生了電荷屏蔽效應(yīng)。此電荷屏蔽效應(yīng)以兩種不同的方式影響蛋白質(zhì)的溶解度，這取決于蛋白質(zhì)表面的性質(zhì)。如果蛋白質(zhì)含有高比例的非極性區(qū)域，那么此電荷屏蔽效應(yīng)使它的溶解度下降；反之，溶解度提高。當(dāng)離子強(qiáng)度大于1.0時，鹽對蛋白質(zhì)溶解度具有特異的離子效應(yīng)。此時，硫酸鹽和氟化物（鹽）逐漸降低蛋白質(zhì)的溶解度（鹽析），硫氰酸鹽和過氯酸鹽逐漸提高蛋白質(zhì)的溶解度（鹽溶）。T<40℃溫度升高溶解度增大T>40℃溫度升高溶解度減少3)溫度和溶解度

在恒定的pH和離子強(qiáng)度，大多數(shù)蛋白質(zhì)的溶解度在0℃～40℃范圍內(nèi)隨溫度的升高而提高。然而，一些高疏水性蛋白質(zhì)，像β-酪蛋白和一些谷類蛋白質(zhì)，屬例外，它們的溶解度和溫度呈負(fù)相關(guān)。當(dāng)溫度超過40℃時，由于熱動能的增加導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的展開（變性），于是原先埋藏在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)內(nèi)部的非極性基團(tuán)暴露，促進(jìn)了聚集和沉淀作用，使蛋白質(zhì)的溶解度下降。4)有機(jī)溶劑

加入有機(jī)溶劑，像能與水互溶的乙醇和丙酮，降低了水介質(zhì)的介電常數(shù)，提高了分子內(nèi)和分子間的靜電作用力(推斥和吸引)。分子內(nèi)的靜電推斥相互作用導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的展開。在此展開狀態(tài)，介電常數(shù)的降低能促進(jìn)暴露的肽基團(tuán)之間的分子間氫鍵的形成和帶相反電荷的基團(tuán)之間的分子間靜電相互吸引作用。這些分子間的極性相互作用導(dǎo)致蛋白質(zhì)在有機(jī)溶劑-水體系中溶解度下降或沉淀。在有機(jī)溶劑-水體系中的疏水相互作用在導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀方面的作用是最低的，這是因為有機(jī)溶劑對非極性殘基具有增溶的效果。膠凝用概念變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)過程稱為凝膠作用（gelformation）。凝膠的結(jié)構(gòu)為立體網(wǎng)絡(luò)，其中含有大量水。凝膠的特征是粘度、可塑性、彈性均較高。蛋白質(zhì)凝膠形成后，不但是水的載體，而且還是風(fēng)味劑及其它食品配料的載體。這種性質(zhì)是許多蛋白質(zhì)食品的重要依賴因素。皮凍、奶酪、豆腐、碎肉制品等都發(fā)揮了蛋白質(zhì)的凝膠作用。（三）膠凝作用（Gelation)食品蛋白質(zhì)凝膠分類：⑴加熱后冷卻產(chǎn)生的凝膠，這種凝膠多為熱可逆凝膠。例如：明膠溶液加熱后冷卻形成凝膠；⑵加熱狀態(tài)下產(chǎn)生的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是非可逆凝膠。例如：蛋清蛋白在煮蛋時形成的凝膠；⑶由鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠。例如：大豆蛋白形成豆腐；⑷不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點(diǎn)而產(chǎn)生的凝膠。例如：凝膠酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋等生產(chǎn)中的堿對蛋清蛋白的部分水解等。凝膠產(chǎn)生機(jī)理熱可逆凝膠主要依賴于蛋白質(zhì)自身間形成氫鍵、離子鍵和疏水鍵。加熱是為了使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)展開。加熱凝膠則可能是通過蛋白質(zhì)間的二硫鍵的生成為主而形成的，加熱是二硫鍵形成所必需的。鈣交聯(lián)凝膠以鈣橋為重要連接鍵。而最后一種凝膠多依賴于多重次級鍵和鹽橋的復(fù)合作用而產(chǎn)生。凝膠結(jié)合水的原因凝膠能結(jié)合大量水，一方面是由于網(wǎng)格中大量空穴通過毛細(xì)管作用保持水另一方面是因為網(wǎng)格上的CO和NH（肽鍵上重要的親水基團(tuán)）能與大量水發(fā)生作用形成多層吸附水。凝膠生成的是否均勻，這和凝膠生成的速度有關(guān)，如果條件控制不當(dāng)，使蛋白質(zhì)在局部相互結(jié)合過快，凝膠就較粗糙不勻。凝膠的透明度和要形成凝膠的蛋白質(zhì)粒子的大小有關(guān)，如果蛋白質(zhì)粒子或分子的表觀分子量大，形成的凝膠就較不透明。加熱溶液的pH蛋白質(zhì)的濃度金屬離子蛋白質(zhì)凝膠化作用在食品加工中的應(yīng)用果凍豆腐香腸奶酪重組肉制品影響蛋白質(zhì)凝膠化作用的因素（四）乳化性質(zhì)EmulsifyingProperties許多食品屬于乳膠體（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黃油、干酪、蛋黃醬和肉餡），蛋白質(zhì)成分在穩(wěn)定這些膠態(tài)體系中通常起著重要的作用。

原因是：蛋白質(zhì)是天然的兩親物質(zhì)，具有乳化性質(zhì)。因此，一般乳化劑的分子結(jié)構(gòu)都兼有疏水性和親水性，會自動吸附在界面上，從而減少界面張力。以水為外在相的乳化液中，乳化劑的親水部分通常都帶有電荷，因此球滴內(nèi)在相便會相互排斥，難以結(jié)聚，由此可見乳化劑的乳化能力和其穩(wěn)定乳化液的能力是相關(guān)而非完全對等的性質(zhì)。乳狀液乳狀液(emulsion)是指兩種原本不相混溶的液體在攪和后，其中一種液體(不連續(xù)相或內(nèi)在相)呈現(xiàn)為小球滴或小球狀散布在另一種液體中(連續(xù)相或外在相)。這時乳狀液會擁有大部分外在相的性質(zhì)。乳狀液的形成使食品具有期望的口感，有助于包和油溶性和水溶性的配料，并能掩蔽不期望有的風(fēng)味。例如:當(dāng)外在相為水時，乳化液就能以水稀釋，當(dāng)外在相為油的乳化液就需要以油稀釋。因此，成分相同的乳化液就可能因不同的外在相而有不同的性質(zhì)。蛋白質(zhì)一般對水/油(W/O)型乳膠液的穩(wěn)定性較差。這可能是因為大多數(shù)蛋白質(zhì)的強(qiáng)親水性使大量被吸附的蛋白質(zhì)分子位于界面的水相一側(cè)。影響蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的因素1溶解度的影響蛋白質(zhì)溶解度和乳化容量或乳濁液穩(wěn)定性之間通常存在正相關(guān)，不溶性蛋白質(zhì)對乳化作用的貢獻(xiàn)很小。因此蛋白質(zhì)具有一定程度的溶解度是必需的。在肉餡膠體中(pH4～8)有氯化鈉(0.5～１mol/L)存在時，可提高蛋白質(zhì)的乳化容量。這種現(xiàn)象很可能是因為肌原纖維蛋白質(zhì)發(fā)生鹽溶，其溶解度和伸展性兩者都增大所致。商業(yè)大豆分離蛋白質(zhì)由于在加工過程中經(jīng)受熱處理而是它們的溶解度降低，并導(dǎo)致它們的乳化性質(zhì)很差。2pH值的影響

pH值影響蛋白質(zhì)乳狀液的形成和穩(wěn)定。在等電點(diǎn)具有高溶解度的蛋白質(zhì)（例如，血清清蛋白、明膠和蛋清蛋白）在此pH具有最高的乳化活力和乳化能力，在等電點(diǎn)時缺乏凈電荷和靜電推遲相互作用，兩者都有助于乳狀液的穩(wěn)定性。然而由于大多數(shù)食品蛋白質(zhì)（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白）在它們的等電點(diǎn)pH時是微溶的和缺乏靜電斥力的，因此在此pH它們一般不是良好的乳化劑。然而，這些蛋白質(zhì)在遠(yuǎn)離它們的等電點(diǎn)PH時可能是有效的乳化劑。3·疏水作用的影響

可溶性蛋白質(zhì)乳化作用最重要的特征是其向油/水界面擴(kuò)散和在界面吸附的能力。蛋白質(zhì)的疏水性愈大，界面的蛋白質(zhì)濃度也愈大，使界面張力更小，乳濁液更穩(wěn)定。（四）結(jié)構(gòu)的影響結(jié)構(gòu)穩(wěn)定和表面疏水性大的球形蛋白質(zhì)（例如卵清蛋白、溶菌酶和乳清蛋白）不是好的乳化劑。相比之下，酪蛋白是一種較好的乳化劑，因為它們除了溶解度高外，還具有解離的和伸展的結(jié)構(gòu)(無規(guī)則卷曲)，總疏水性也較大，而且多肽鏈的高度疏水區(qū)和高度親水區(qū)隔開。酪蛋白(微膠束)和脫脂奶粉、肌動球蛋白(肉和魚肉蛋白)、大豆蛋白(特別是大豆離析物)以及血液的血漿和珠蛋白都具有很好的乳化性質(zhì)。乳化活性指數(shù)乳化能力測定乳化性質(zhì)的方法乳狀液穩(wěn)定性蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)是指它汽---液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡并入和穩(wěn)定的能力。蛋白質(zhì)能作為起泡劑主要決定于蛋白質(zhì)的表面活性和成膜性。(五)起泡性

FoaningProperties

食品的泡沫通常是氣泡在連續(xù)的液相或含可溶性表面活性劑的半固相中形成的分散體。大多數(shù)情況下，氣體是空氣或CO2，連續(xù)的液相是含蛋白質(zhì)的水溶液或懸濁液。泡沫中，薄液層連續(xù)相(薄片)使氣泡分散。為了防止氣泡聚集，通常需降抵氣/液界面張力，使氣泡之間形成有彈性的保護(hù)層。蛋白質(zhì)的泡沫性質(zhì)有利于蛋白質(zhì)在氣/液界面吸附形成保護(hù)膜。蛋白質(zhì)的泡沫性質(zhì)主要和蛋白質(zhì)具有表面活性劑的功能有關(guān)。可溶性蛋白質(zhì)向空氣/水界面擴(kuò)散、伸展、濃集和快速擴(kuò)展，使氣/液界面張力降低。蛋白質(zhì)的表面疏水性與其降低表面和界面張力的能力之間存在著直接相關(guān)性。具有良好發(fā)泡性質(zhì)的蛋白質(zhì)包括卵清蛋白、血紅蛋白的珠蛋白部分、牛血清蛋白、明膠、乳清蛋白、酪蛋白膠囊、β-酪蛋白、小麥蛋白（特別是麥谷蛋白）、大豆蛋白和某些蛋白質(zhì)的低度水解產(chǎn)物。蛋白質(zhì)濃度：提高泡沫的穩(wěn)定性溫度：降低pH：在等電點(diǎn)處最穩(wěn)定糖：損害蛋白質(zhì)的氣泡能量但增加穩(wěn)定性脂：降低鹽：大多數(shù)隨NaCl濃度的增加而增加攪打：增強(qiáng)，高速攪，降低（1）影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的環(huán)境因素：1）溶液pH的影響雖然蛋白質(zhì)溶解度大是發(fā)泡能力大和泡沫穩(wěn)定性高的必要條件，但蛋白質(zhì)溶液中的不溶性蛋白質(zhì)微粒對泡沫穩(wěn)定能起到有利作用。一般在蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)pH值時，泡沫膨脹量不大，但泡沫的穩(wěn)定性常常是相當(dāng)好的。如球蛋白（PH5～6），谷蛋白(pH6.5～7.5)和乳清蛋白(pH4～5)都具有這種特性。這種現(xiàn)象表明在等電點(diǎn)時，分子間的靜電吸引力作用，使被吸附在空氣/水界面的蛋白質(zhì)膜的厚度和剛性增大。2）鹽類的影響鹽對由蛋白質(zhì)形成的泡沫的影響取決于鹽的濃度在低濃度時，鹽提高了蛋白質(zhì)的溶解度，在高濃度時產(chǎn)生鹽析效應(yīng)，這兩種效應(yīng)都會影響蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)和泡沫穩(wěn)定性。乳清蛋白質(zhì)的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性隨NaCl濃度的提高而降低。二價陽離子像Ca2+和Mg2+，在0.02～0.4mol/L濃度能顯著地改進(jìn)蛋白質(zhì)起泡能力和泡沫穩(wěn)定性，這主要?dú)w之于蛋白質(zhì)分子的交聯(lián)和形成了具有較好粘彈性質(zhì)的膜。3）糖蔗糖、乳糖和其他糖加人至蛋白質(zhì)溶液往往會損害蛋白質(zhì)的起泡能力，卻改進(jìn)了泡沫的穩(wěn)定性。糖對泡沫穩(wěn)定性的正效應(yīng)是由于它提高了體相的粘度從而降低了泡沫結(jié)構(gòu)中薄層液體的排出速度。泡沫膨脹率的降低主要是由于在糖溶液中蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)較為穩(wěn)定，于是當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子吸附在界面上時較難展開，這樣就降低了蛋白質(zhì)在攪打時產(chǎn)生大的界面面積和泡沫體積的能力。在加工蛋白甜餅、蛋奶酥和蛋糕等含糖泡沫型甜食產(chǎn)品時，如有可能在攪打后加入糖，why？這樣做能使蛋白質(zhì)吸附、展開和形成穩(wěn)定的膜，而隨后加入的糖通過增加泡沫結(jié)構(gòu)中薄層液體的粘度提高泡沫的穩(wěn)定性。4）脂脂類物質(zhì)，尤其是磷脂，具有比蛋白質(zhì)更大的表面活性，它們以競爭的方式在界面上取代蛋白質(zhì)。于是，減少了膜的厚度和粘合性并最終因膜的削弱而導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性下降。從牛乳分離得到的泡沫抑制劑含有蛋白質(zhì)和脂肪，它能完全抑制雞蛋清、酪蛋白或乳清泡沫，而不含脂肪的乳清濃縮蛋白、乳清分離蛋白、大豆蛋白和雞蛋蛋白在加入蛋黃后起泡性質(zhì)變差。5）蛋白質(zhì)濃度蛋白質(zhì)濃度影響著泡沫的一些性質(zhì)。蛋白質(zhì)濃度愈高，泡沫愈堅硬。高蛋白質(zhì)濃度提高了粘度有助于在界面形成多層的粘合蛋白質(zhì)膜。起泡能力一般隨蛋白質(zhì)濃度的提高在某一濃度值達(dá)到最高值。一些蛋白質(zhì)，像血清清蛋白在1%蛋白質(zhì)濃度時能形成穩(wěn)定的泡沫。而另一些蛋白質(zhì)，像乳清分離蛋白和大豆伴清蛋白需要2%～5%濃度才能形成比較穩(wěn)定的泡沫。一般地說，大多數(shù)蛋白質(zhì)在濃度2%～8%范圍內(nèi)顯示最高的起泡能力。（2）蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的評價泡沫密度泡沫強(qiáng)度氣泡平均直徑和直徑分布蛋白質(zhì)的起泡能力泡沫的穩(wěn)定性

泡沫體積-起始液體的體積膨脹率=-----------------------------------------------×100%

起始液體的體積

泡沫中氣體的體積起泡力=---------------------------------×100%

泡沫中液體的體積蛋白質(zhì)的起泡力

是指蛋白質(zhì)能產(chǎn)生的界面面積的量

蛋白質(zhì)起泡力牛血清清蛋白280乳清分離蛋白600雞蛋蛋清240卵清蛋白40牛血漿260β-乳球蛋白480血纖維蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明膠（酸法加工豬皮明膠）760不同蛋白質(zhì)溶液的起泡力泡沫的穩(wěn)定性

泡沫放置30min后的體積X100泡沫的穩(wěn)定性＝泡沫的初體積必須快速地吸附至氣----水界面必須易在界面上展開和重排必須在界面上形成一層粘合性膜蛋白質(zhì)作為起泡劑的必要條件

粘度反映了它對流動的阻力。蛋白質(zhì)溶液流體特征假塑性流體r=mr.n蛋白質(zhì)切變稀釋的原因分子朝著流動方向逐漸取向，使磨擦阻力減少。蛋白質(zhì)的水合范圍沿著流動方向形變。氫鍵和其他續(xù)鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的解離。（六）粘度蛋白質(zhì)被分散的分子或顆粒的表觀直徑。蛋白質(zhì)----溶劑的相互作用。蛋白質(zhì)----蛋白質(zhì)相互作用。影響蛋白質(zhì)流體粘度特性因素

蛋白質(zhì)風(fēng)味蛋白質(zhì)----風(fēng)味+有利良好風(fēng)味載體不有利與不良風(fēng)味結(jié)合（七）與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合包括物理吸附和化學(xué)吸附。物理吸附：范德化力和毛細(xì)管吸附化學(xué)吸附：靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價結(jié)合范德華力氫鍵靜電物理截留蛋白質(zhì)與風(fēng)味之間的相互作用非極性配位體與蛋白質(zhì)表面的疏水性小區(qū)相互作用通過氫鍵相互作用靜電相互作用醛類化合物通過共價鍵結(jié)合至賴氨酸殘基上液態(tài)或高水分食品中蛋白質(zhì)

風(fēng)味物質(zhì)和蛋白質(zhì)的結(jié)合，蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生了變化。如：進(jìn)入蛋白質(zhì)內(nèi)部破壞蛋白質(zhì)的疏水相互作用；醛類化合物能與賴氨酸殘基結(jié)合等。所以，任何能夠影響蛋白質(zhì)構(gòu)象的因素都將影響到與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合。水：能促進(jìn)與極性揮發(fā)物的結(jié)合而對非極性揮發(fā)物沒影響。熱：蛋白質(zhì)熱變性一般導(dǎo)致對揮發(fā)性物質(zhì)的結(jié)合增強(qiáng)

鹽：鹽溶類鹽由于使疏水相互作用去穩(wěn)定，降低風(fēng)味結(jié)合，而鹽析類鹽提高風(fēng)味結(jié)合。

pH：堿性效果一般優(yōu)于酸性溫度：溫度對風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合影響非常小，這是因為結(jié)合過程是熵驅(qū)動，而不是焓驅(qū)動。酶：蛋白質(zhì)經(jīng)酶徹底水解將會降低它對揮發(fā)性物質(zhì)的結(jié)合，

影響蛋白質(zhì)與風(fēng)味結(jié)合的因素

八蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)大豆火腿腸含有豐富的蛋白質(zhì)誰最好？消化吸收率氨基酸的構(gòu)成

蛋白質(zhì)的含量蛋白質(zhì)的利用率5.6.1.判斷蛋白質(zhì)的質(zhì)量

蛋白質(zhì)的構(gòu)象抗?fàn)I養(yǎng)因子加工條件5.6.2影響食品消化率的因素

九在食品加工中蛋白質(zhì)的物理、

化學(xué)和營養(yǎng)變化

蛋白質(zhì)的一些功能性質(zhì)發(fā)生變化破壞食品組織中酶有利食品的品質(zhì)促進(jìn)蛋白質(zhì)消化，提高消化率破壞抗?fàn)I養(yǎng)因子引起氨基酸脫硫脫酰胺異構(gòu)化有氧存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞T>200℃，堿性條件下，色氨酸發(fā)生異構(gòu)化劇烈熱處理引起蛋白質(zhì)生成環(huán)狀衍生物1.加熱處理對蛋白質(zhì)的影響加熱對蛋白質(zhì)影響取決于熱處理時間、溫度、濕度、有無氧化還原性物質(zhì)存在等。有利：營養(yǎng)價值提高原因是蛋白質(zhì)變性，易于消化使一些酶失活，延長食品貨架期大豆中蛋白中含有胰凝乳蛋白酶抑制劑和外源凝集素，加熱失活后，提高pro的消化率。不利：氨基酸脫硫、脫酰胺、異構(gòu)化甚至毒素產(chǎn)生。如：（1）在100℃發(fā)生脫酰胺作用釋放出氨（2）pro在115攝氏度加熱27h，產(chǎn)生硫化氫（3）在150度以上，賴氨酸的NH2與天冬氨酸和谷氨酸間形成新的酰胺鍵。（4）在200度以上時，pro生成環(huán)狀衍生物具有強(qiáng)致突變作用（5）200°以上時L型變成D型氨基酸。（6）在熱處理過程中，還會和糖類、脂類污染物或食品添加劑反應(yīng)（7）羰氨反應(yīng)降低蛋白質(zhì)含量（8）三氯化氮曾用作面粉的成熟劑，但其余蛋氨酸殘基反應(yīng)生成有毒物質(zhì)（9）溴甲烷與賴氨酸殘基發(fā)生甲基化反應(yīng)，生成N—甲基化衍生物（10）魚體表面細(xì)菌繁殖產(chǎn)生甲醛，甲醛與賴氨酸殘基發(fā)生縮合反應(yīng)，生成有毒化合物。該反應(yīng)被認(rèn)為是魚在冷藏中變硬的原因。2.低溫處理下的變化食品的低溫儲藏可延緩或阻止微生物的生長并抑制酶的活性及化學(xué)變化。低溫處理有方式有：冷卻和冷凍冷凍變性的原因是由于蛋白質(zhì)質(zhì)點(diǎn)分散密度的變化引起的。溫度下降，冰晶形成，蛋白質(zhì)的水化膜減弱，pro側(cè)鏈暴露，蛋白質(zhì)質(zhì)點(diǎn)相互靠近而結(jié)合，產(chǎn)生沉淀?？焖倮鋬鲆嚷倮鋬鲂Ч脡A處理下的變化生成新的氨基酸，但生成的新的氨基酸營養(yǎng)價值降低。發(fā)生異構(gòu)化改變蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)

氧化處理下的變化蛋白質(zhì)分手中對于氧化作用最靈敏的基團(tuán)是半胱氨酸的-SH基。即使只有溫和的氧化劑存在時也能發(fā)生下列反應(yīng)：

R-SH＋HS-R`R-S-S-R`此反應(yīng)一般是可逆的，還原劑能使生成的二硫鍵斷開。二硫鍵可以產(chǎn)生在同一蛋白質(zhì)分子中，也可發(fā)生在兩個不同的蛋白質(zhì)分子間。小麥谷蛋白和麥醇谷蛋白質(zhì)中的二硫鍵經(jīng)還原作用后，肽鏈展開當(dāng)遇到空氣中的氧，即被氧化形成分子間結(jié)合的二硫鍵。二硫鍵的形成和裂解對蛋白質(zhì)的溶解度、粘性、彈性和伸長性均有較大的影響，如在磨制小麥面粉時為了增加其粘彈性，在磨制成粉后，必須放置適當(dāng)時間，使其氧化達(dá)到成熟。這是由于小麥蛋白質(zhì)中的-SH基被氧化，在分子間形成-S-S-橋，因而粘性增加;如果面團(tuán)捏和時間過久，其粘彈性則逐漸減弱，即發(fā)