生物化學(xué)考研總結(jié)

生物化學(xué)考研總結(jié)

生物化學(xué)研究的基本內(nèi)容

1靜態(tài)生物化學(xué)：蛋白質(zhì)，核酸，酶

動態(tài)生物化學(xué)：生物氧化，三大代謝

信息代謝：DNA的復(fù)制，RNA的轉(zhuǎn)錄，蛋白質(zhì)的生物合

成

生物化學(xué)的發(fā)展簡史

課本P2-3

二蛋白質(zhì)化學(xué)

蛋白質(zhì)的概念及生物學(xué)意義

1

肽鍵連接生物大分子意義：結(jié)構(gòu)成分、催化、運(yùn)輸、

儲存、運(yùn)動、免疫、調(diào)節(jié)、遺傳、其他氨基酸

1氨基酸的基本結(jié)構(gòu)和性質(zhì)

?

NH3+H

?性質(zhì)

a）兩性解離：

H+H+

H2N—CH2—COO-H3N+—CH2—C00-

H3N+—CH2—COOH

OH-0H-

陰性離子兼性離子陽性離子

PH>PIPH=PIPH公式：中性氨基酸：

酸性氨基酸：

堿性氨基酸：

b）光學(xué)性質(zhì)：

20種氨基酸都不吸收可見光，但是、、在近紫外光區(qū)有

光吸收，因為它們的R

基團(tuán)含有。蛋白質(zhì)由于含有這些氨基酸，一般最大光

吸收在處，因此可利用

測定蛋白質(zhì)的含量。

c）化學(xué)性質(zhì)：

?黃三酮反應(yīng)：弱酸性、加熱

脯氨酸、羥脯氨酸：黃色

其他氨基酸、有游離a-氨基的肽：藍(lán)紫色

?2,4-二硝基氟苯反應(yīng)：弱堿性、暗處、室溫或40C

aa的a-氨基與DNPB反應(yīng)：黃色的DNP-AA

?異硫氧酸苯脂反應(yīng)：弱堿性、40℃

aa的a-氨基與PITC反應(yīng)：PTC-AA

?a-竣基參與反應(yīng)：成酯：與醇

成鹽：與堿

成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺

脫竣:

根據(jù)R基團(tuán)極性對20種蛋白質(zhì)氨基酸的分類及三字符

縮寫非極性aa：AlaPheLeulieVaiMet

TrpPro------------------------蛋白質(zhì)疏水核心

aa：AspGlu

極性aa堿性aa：LysArgHis蛋白質(zhì)表面

aa：GlySerThrCysTyrAsn

酶的活性中心：His、Ser

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能

1肽的概念和理化性質(zhì)

概念：氨基酸肽鍵連接

蛋白質(zhì)：肽鏈較長，通常在50個AA以上.

如胰島素51AA,目前發(fā)現(xiàn)的最大蛋白質(zhì)是肌巨蛋白,Mr

約3000kDa,相當(dāng)

于34350AA,但大多數(shù)蛋白質(zhì)通常為300-500AA。

多肽：肽鏈長度在20-50AA之間.

如胰高血糖素，促腎上腺皮質(zhì)激素；但是界限也很難劃

分。

寡肽：肽鏈長度在20個AA以下.

如徐緩激肽，具有強(qiáng)的血管擴(kuò)張作用；腦啡肽，除鎮(zhèn)

痛外，尚有調(diào)節(jié)體溫、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽

已具有活性，

如天冬酰苯丙氨酸甲酯具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬

氨酸，抗粘著的能力。

一些單個氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸

作為神經(jīng)遞質(zhì)。

?每種肽有其晶體，熔點很高。

?酸堿性質(zhì)：游離末端?-NH2、游離末端?-COOH、側(cè)鏈

上可解離基團(tuán)。

?肽等電點計算方法：以及在溶液中所帶電荷的判斷

方法與AA一致，但復(fù)雜。

?肽的化學(xué)反應(yīng)：苗三酮反應(yīng)、Sanger反應(yīng)、Edman

反應(yīng)；還可發(fā)生雙縮胭反應(yīng)。

雙縮胭反應(yīng)：雙縮胭在溶液中可與離子產(chǎn)生的絡(luò)合物。

多肽或蛋白質(zhì)中有多個肽鍵，也能與銅離子發(fā)生雙縮胭反

應(yīng)，游離氨基酸無此反應(yīng)。

蛋白質(zhì)的初級結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽連中AA的排列順序，

包括二硫鍵的位置。主要由維系。

N端：Sanger法、DNS法、苯異硫氤酸酯法、氨肽酶

法

C端：腫解法、還原法、竣肽酶法

蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)

二級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構(gòu)

象，不涉及側(cè)鏈的位置。主要由維系

?-螺旋

A.幾乎都是螺旋。

B.每圈個氨基酸殘基，高度nm。

C.每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100°,沿軸上升nm。

D.氨基酸殘基側(cè)鏈R基向外。

E.相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鏈，氫鍵的取向幾乎與中

心軸平行。

F.肽鍵上00與它前面殘基上的N-H間形成氫鍵。

R側(cè)鏈的電荷和大小決定了a-螺旋的穩(wěn)定性

?-折疊

兩個或多個幾乎完全伸展的肽鏈平行排列；

相鄰肽鏈間通過N-H與C=O形成規(guī)則的氫鍵，a-C

位于折疊頂點；

相鄰B折疊層之間的距離約為nm；

相鄰殘基的R基團(tuán)向著相反的方向；

平行式和反平行式兩種

?-轉(zhuǎn)角

肽鏈出現(xiàn)的180°回折

A.個連續(xù)的氨基酸殘基組成

B.主鏈骨架180°折疊

C.第一個氨基酸殘基的C=0與氨基酸殘基的NT形成

氫鍵。

D.多數(shù)由親水氨基酸殘基組成組合在一起，形成有規(guī)

則的、在空間上能夠辨認(rèn)

的二級結(jié)構(gòu)組合體。

基本類型：？?、？??、???

結(jié)構(gòu)域

指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步

卷曲、折疊形成幾個相對獨立、近似球形的三維實體。

約含100-200個AA殘基，組織層次位于超二級結(jié)構(gòu)和

三級結(jié)構(gòu)之間。

三級結(jié)構(gòu)特征三維結(jié)構(gòu)。主要由和維系，也很重要。

氫鍵

范德華力：分子間及基團(tuán)間作用力

離子鍵

二硫鍵:二硫鍵不指導(dǎo)多肽鏈的折疊，但三級結(jié)構(gòu)形成

后，二硫鍵可穩(wěn)定構(gòu)象。

疏水鍵:在水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把

疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部。這一現(xiàn)象稱

為疏水相互作用。

疏水鍵，在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中起著重要作用，它是使

蛋白質(zhì)多肽鏈進(jìn)行折疊的主要驅(qū)動力。

四級結(jié)構(gòu)

多個具有三級結(jié)構(gòu)的，通過非共價鍵聚集形成的特定

構(gòu)象。

一般情況下，具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)含有的肽鏈不會

太多，故稱這類蛋白質(zhì)為寡聚蛋白。

實質(zhì)：蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)實際上研究亞基之間的相互

作用、空間排布及亞基接觸部位的空間布局。

蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)中，亞基之間的作用力主要包括：各

種非共價鍵和疏水鍵。

!注意：不包括二硫鍵！

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系

推斷預(yù)測

氨基酸序列

功能

蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

1蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量：很大，104T06之間

蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點

蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)ITOOnm,丁達(dá)爾效應(yīng)，布朗運(yùn)動，

不透過半透膜

蛋白質(zhì)的紫外吸收特性：280nm,原因

蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性

變性：一級結(jié)構(gòu)不改變，高級結(jié)構(gòu)，理化性質(zhì)，生物

功能改變

復(fù)性：變性不劇烈，除去變形因素后，高級結(jié)構(gòu)，理

化性質(zhì)，生物功能恢復(fù)

蛋白質(zhì)的分離與純化

1蛋白質(zhì)的抽提原理及方法

蛋白質(zhì)分離與純化的主要方法：電泳、層析和離心

蛋白質(zhì)的定量方法

三、核酸化學(xué)

核酸的種類和組成單位DNA：脫氧核糖核酸

RNA：核糖核酸

-------------縮合成核甘酸

A/G/C/T/U

核酸的分子結(jié)構(gòu)

1.DNA的分子結(jié)構(gòu)：

DNA的一級結(jié)構(gòu)：

1.定義：指DNA分子中脫氧核甘酸的排列順序。

2.DNA的堿基組成：

A=T,G=C即A+G=T+C

DNA的堿基組成具有種的特異性，即不同生物物種的

DNA具有自己獨特的堿基組成，但沒有組織和器官的特異性。

二級結(jié)構(gòu)：

指DNA的兩條多聚核昔酸鏈間通過氫鍵形成的雙螺旋

結(jié)構(gòu)，主要由

結(jié)構(gòu)特點：

A反平行，右手雙股螺旋，一條5'-3"另一條3'

f5'。大溝和小溝。

B位于內(nèi)側(cè)。與在外側(cè)。磷酸與脫氧核糖通過相連，堿

基平面與縱軸，糖環(huán)平面與縱軸。

C兩條核甘酸鏈依靠堿基間形成的結(jié)合在一起。配對規(guī)

律，A-T,G-C,稱為堿基互補(bǔ)。A和T之間形成

個氫鍵，G與C之間形成個氫鍵。

D螺旋橫截面的直徑約為nm,每條鏈相鄰兩個堿基平

面之間的距離為nm,每圈個核昔酸，螺旋旋轉(zhuǎn)一圈高度為

nm。

B-DNA：右手雙螺旋，典型雙螺旋DNAo相對濕度為時

的DNA鈉鹽。接近DNA在細(xì)胞中的構(gòu)象。

A-DNA：右手雙螺旋，外形粗短。相對濕度為時DNA纖

維。RNA-RNA、RNA-DNA雜交分子具有。

Z-DNA：左手雙螺旋DNA。天然B-DNA的局部區(qū)域可以

形成Z-DNAo

三級結(jié)構(gòu)

指在DNA雙螺旋二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上通過扭曲和折疊所

形成的特定構(gòu)象，包括不同二級結(jié)構(gòu)單元間相互作用、單鏈

和二級結(jié)構(gòu)單元間相互作用以及DNA的拓?fù)涮卣鳌?/p>

超螺旋是DNA三級結(jié)構(gòu)的一種類型，其拓?fù)鋵W(xué)公式:

L=T+W

L鏈環(huán)數(shù)：一條鏈以右手螺旋繞另一條鏈纏繞的次數(shù)

T扭轉(zhuǎn)數(shù)：DNA分子中的Watson-Crick螺旋數(shù)

W超螺旋數(shù)

2.RNA的分子結(jié)構(gòu)：

tRNA的結(jié)構(gòu)

1.tRNA的一級結(jié)構(gòu)：

分子量25kDa左右，大約由70—90個核甘酸組成，沉

降系數(shù)為4S左右。

分子中含有較多的修飾成分。

'-末端都具有CpCpAOH。'端多為pG,也有pC。

2.tRNA的二級結(jié)構(gòu)

tRNA的二級結(jié)構(gòu)大都呈一三葉草II形狀，一般具有

四臂四環(huán)：包括氨基酸接受臂、反密碼臂、二氫尿喀咤臂、

T?C臂和可變環(huán)。

氨基酸接受臂：包含有tRNA的3'-末端和5'-末端，'

-末端的最后3個核甘酸殘基都是CCA0H,氨基酸可與其成酯,

該區(qū)在蛋白質(zhì)合成中起攜帶氨基酸的作用。

反密碼環(huán)：與氨基酸接受區(qū)相對，一般環(huán)中含有7個

核昔酸殘基，其中環(huán)中正中的3個核昔酸殘基稱為反密碼子,

與mRNA上的密碼子反向配對。

故tRNA的功能是在蛋白質(zhì)生物合成中和。

3.tRNA的三級結(jié)構(gòu)

在三葉草型二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，突環(huán)上未配對的堿基

由于整個分子的扭曲而配成對

目前已知的tRNA的三級結(jié)構(gòu)均為倒L形。

mRNA的結(jié)構(gòu)

mRNA一級結(jié)構(gòu)

真核：單順反子，'-末端有一帽子II和非編碼區(qū)、'

-末端有polyA片段和非編碼區(qū)

原核：多順反子，5'-末端無一帽子II有非編碼區(qū)、'

-末端無polyA片段有非編碼區(qū)

順反子：mRNA上具有翻譯功能的核昔酸順序。

?極大多數(shù)真核細(xì)胞mRNA在3'-末端有一段長約20—

250核甘酸的polyAopolyA是在轉(zhuǎn)錄后經(jīng)polyA聚合酶的作

用而添加上去的。

polyA可能的功能：與mRNA從細(xì)胞核到細(xì)胞質(zhì)的轉(zhuǎn)移

有關(guān)；與mRNA的半壽期有關(guān)，新合成的RNA其polyA鏈較

長，而衰老的mRNA,polyA鏈縮短。

?“帽子”結(jié)構(gòu)：甲基化的鳥甘酸通過焦磷酸與真核

mRNA5'-末端的核昔酸以5'、'-磷酸二酯鍵相連。

三種帽子結(jié)構(gòu)：0型：1117G5'ppp5?Np

I型：1117G5'ppp5,NmpNp

H型:1117G5'ppp5'NmpNmpNp

可能功能：抵抗5'核酸外切酶降解mRNA。

為核糖體提供識別位點，使mRNA很快與核糖體結(jié)合，

促進(jìn)蛋白質(zhì)合成起始復(fù)合物的形成。

?原核mRNA無5'帽子和3'polyA,但有5'端先導(dǎo)區(qū)。

SD序列：5,端先導(dǎo)區(qū)中，有一段富含喋吟的堿基序列，

典型的為5,-AGGAGGU-3',位于起始密碼子AUG前約10核

甘酸處，此序列由Shine和Dalgarno發(fā)現(xiàn)，稱SD序列。

通過SD序列和核糖體16S的rRNA的3'末端富含喀碇

堿基的序列互補(bǔ)。

rRNA的結(jié)構(gòu)

rRNA與核糖體結(jié)合蛋白一起構(gòu)成核糖體。

大腸桿菌中有三類rRNA：5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA

真核細(xì)胞有四類rRNA：5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA>

28SrRNA

rRNA功能：

組成核糖體

23SrRNA具有催化肽鍵形成的肽基轉(zhuǎn)移酶活性

參與tRNA與mRNA的結(jié)合

核酸的理化性質(zhì)

1.核酸的一般性質(zhì)

生物化學(xué)序言Nothingisdifficulttotheman

whowilltry.

世上無難事，只要肯登攀。

Wherethereislife,thereishope.

生命不息，希望常在。

Anidleyouth,aneedyage.

少壯不努力，老大徒傷悲。

Wemustnotliedown,andcry,“Godhelpus.”

求神不如求己。Aplantmayproducenewflowers;

manisyoungbutonce.

花有重開日，人無再少年。Godhelpsthosewhohelp

themselves.

自助者，天助之。Whatmaybedoneatanytimewill

bedoneatnotime.

明日待明日，明日不再來。Allworkandnoplay

makesJackadullboy.

只工作，不玩耍，聰明孩子也變傻。Diligenceisthe

motherofsuccess.

勤奮是成功之母。

目錄索引

2-1生物大分子的結(jié)構(gòu)和功

能？?????????????????①蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性

質(zhì)；；；；；；；1997X145.2-1；1998A19.2-1；1998X143.2-1；

1999A19.2-1；2000A19.2-1；2000A20.2-1；2001A19.2-1；

001A20.2-1；2002A19.2-1；2004A19.2-1；2005A23.2-1；

2005B113.2-1；2006A23.2-1；2007A2.2-1；007A163.2-1；

2008A25.2-2；2003A19.2-2

②核酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性質(zhì)

；；；；；；；；；；；；；007A2.2~1；2008A26.2~3；

2003A20.2-2；2004A20.2-2

③酶的概念和作用

1994A10.2-1；1995A7.2-1；1996C121.2-1；

1997A27.2-1；1997X144.2-1；1998A21.2-1；1998A22.2-1；

1999A23.2-1；1999A24.2-1；2000A22.2-1；2000A23.2-1；

2001A22.2-1；2001A23.2-1；2002A21.2-1；002B97.2-1；

2003A21.2-1；2004A27.2-1；2005A25.2-1；2006A25.2-1；

2007X13.2-1；2008A27.2-1；2008A.-4；1996X144.2-2；

1997X146.2-2；2004A21.2-2

2-物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)？???????????????？？?？1①糖代

謝

2002A22.2-1；1994A.2-2；1994A7.2-2；1994A8.2-2；

1995A9,2-2；1995A10.2-2；1996A26.2-2；199A.-；

199A.-；199A1.-；199C12.-；1997A21,-2；

1997A2.2-2；1998A2.-；1998B9.-；1998X14.-；

1999A2.-2；1999A2.-2；1999C12.-；

2000A24.2-2；2000X14.2-2；2001A24.2-2；

2001X144.2-2；2002X143.2-2；2002X144.2-2；2003A22.2-2；

004A22.2-2；2004A23.2-2；2005A26.2-2；2005A28.2-2；

2006A2.2-2；2007A2.2-2；2007A3.2-2；2007X13.2-2；

2008A28.2-；2008A29.2-2

②脂肪代謝

2002A23.2-1；1994B93.2-2；1994X139.2-2；

1995A3.2-2；；；；A24.2-2；1997A22.2-2；1997A23.2-2；

1997A26.2-2；1998A24.2-2；1999A27.2-2；

1999B97.2-2；；；；；；；；001A26.2-2；2001X145.2-2；

2002A32.2-2；2003A23.2-2；2004A24.2-2；2005A29.2-2；

2005A30.2-2；；；；；；；；；；

③生物氧化

，??，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，，?

④氨基酸代謝

；；；；；；；1997B99.2-2；1997C121.2-2；1998A25.2-2；

1998X145.2-2；2000A27.2-2；2001A28.2-2；

2001C125.2-2；；；；；；；007A30.2-2；2007A31.2-2；

2007B10.2-2；2008A3.-4；2008X158.2-2；2004A26.2-4

⑤核甘酸的代謝

1997A30.2-2；1998A27.2-2；1998X144.2-2；

1999A28.2-2；2000A28.2-2；2000B97.2-2；

2000X145.2-2；

2007A3.2-2；2008A4.-2；1996A29.2-3

⑥物質(zhì)代謝的聯(lián)系

2-基因信息的傳遞？????????????????？？??5①DNA

的復(fù)制和損傷修復(fù)

；；；；；；；；2000A29.2-3；2001A29.2-3；2001C123.2-3；

2002A2.2-；2002C125.2-3；2003X134.2-3；2004X134.

;;;;;;②RNA的轉(zhuǎn)錄和逆轉(zhuǎn)錄

；；；；；2001A30.2-3；2001A31.2-3；；；；；；；；.-3；

2008A6.-3；2008B129.2-3

③蛋白質(zhì)的生物合成，遺傳密碼

；；；；；；；；2001B97.2-3；2002A26.2-3；；；.2_3；；；

，??，

④基因表達(dá)調(diào)控和基因重組的概念

;;;;2001X146.2-3；；；；；；；；；；；；；；；；

007A168.-3；2008A8.13-4；2008B127.2-；2008B131.2-3；

1994X140.2-4

2-生化專題99981

①細(xì)胞信息傳導(dǎo)

1997A25.2-2；2004A30.2-2；2005A36.2-2；

1999X146.2-3；2002A31.2-3；1997A32.2-4；

2003A32.2~4；；；；；

②血漿蛋白

③紅細(xì)胞代謝，血紅素的形成

1994B95.2-4；1998A31.2-2；1999A32.2-2；

1999X143.2-2；2006X134.2-2；2000A32.2-4

④肝臟在物質(zhì)代謝中的作用和生物轉(zhuǎn)化

?，?，

⑤膽汁酸合成，膽色素的代謝

⑥維生素代謝

9*

⑦癌基因和抑癌基因

2007A3.2-4；2007B111.-4；2008X161.2-3

⑧基因的分子生物學(xué)和基因組學(xué)007A171.2-4；

2008X162.2-4

2-1生物大分子的結(jié)構(gòu)和功能

①蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)及性質(zhì)

1994A1.2-1維系蛋白質(zhì)分子中a螺旋和B片層的

化學(xué)鍵是

A.肽鍵

B.離子鍵

C.二硫鍵

D.氫鍵

E.疏水鍵

1994A1.2-1D

參閱

1994A3.2-1下列關(guān)于免疫球蛋白變性的敘述，哪項是

不正確的？

A.原有的抗體活性降低或喪失

B.溶解度增加C.易被蛋白酶

水解D.蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象破

壞E.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)無改

變

1994A3.2-1B

參閱。在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象被

破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物學(xué)活性的喪失稱

蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)的變性主要是二硫鍵和共價鍵的破

壞，不涉及一級結(jié)構(gòu)的改變。免疫球蛋白質(zhì)變性后，其溶

解度降低、原有的抗體活性降低或喪失，易被蛋白酶水解。

1995A1.2-1不出現(xiàn)于蛋白質(zhì)中的氨基酸是：

A.半胱氨酸

B.胱氨酸

C.瓜氨酸

D.精氨酸

E.賴氨酸

1995A1.2-1C

解析：

1總結(jié)：不出現(xiàn)在蛋白質(zhì)中的氨基酸是瓜氨酸記

憶：不合群則就是寡精析：其余

1995X139.2-1酶變性時的表現(xiàn)為

A.溶解度降低B.易受蛋白酶水

解

C.酶活性喪失

D.紫外線吸收增強(qiáng)

1995X139.2-1ABCD

參閱。

1995X142.2-蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中存在的構(gòu)象為

A.a螺旋

B.B螺旋

C.a轉(zhuǎn)角

D.B轉(zhuǎn)角

1995X142.2-AD解析：蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中存在

的有規(guī)律構(gòu)象包括a螺旋，B轉(zhuǎn)角，B折疊，無規(guī)

則卷曲。

1997A19.2-1含有兩個竣基的氨基酸是

A.谷氨酸

B.絲氨酸

C.酪氨酸

D.賴氨酸

E.蘇氨酸

1997A19.2-1A含有兩個竣基的氨基酸是谷氨酸、天

冬氨酸。含有兩個氨基的

氨基酸是賴氨酸。

1997A28.2-1Hb02解離曲線是S形的原因是

A.Hb含有Fe2+

B.Hb含四條肽鏈

C.Hb存在于紅細(xì)胞內(nèi)

D.Hb屬于變構(gòu)蛋白

E.由于存在有2,3DPG

1997A28.2-1D

血紅蛋白是由個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，1分子Hb可

結(jié)合分子氧。Hb能與氧可逆性結(jié)合形成氧合血紅蛋白，

HbO占總Hb的百分?jǐn)?shù)稱氧飽和度。以氧飽和度為縱坐標(biāo)，

以氧分壓為橫坐標(biāo)作圖即為氧解離曲線，它反映血液P0與

Hb氧飽和度之間的關(guān)系。氧解離曲線呈S型的原因是因為

Hb屬于變構(gòu)蛋白。S型曲線說明Hb的個亞基與0結(jié)合

時的平衡常數(shù)并不相同，而是有個不同的平衡常數(shù)。Hb第

1個亞基與0結(jié)合以后，其結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，導(dǎo)致亞基間鹽

鍵斷裂，彼此間的束縛力減小，使Hb分子構(gòu)象逐漸由緊湊

型轉(zhuǎn)變?yōu)樗缮顟B(tài)，從而促進(jìn)第二、第三個亞基與0的結(jié)

合，當(dāng)?shù)趥€亞基與0結(jié)合后，又大大促進(jìn)第個亞基與0

的結(jié)合，這種效應(yīng)為正協(xié)同效應(yīng)。

2001浙江大學(xué)生物化學(xué)試題

一是非題1/30

1酶反應(yīng)的專一性取決于其輔助因子的結(jié)構(gòu)

肽酰轉(zhuǎn)移酶在蛋白質(zhì)合成中催化肽鍵的生成和酯鍵的

水解

E.coli連接酶摧化兩條游離單鏈DNA分子形成磷酸二

酯鍵

通過檸檬酸途徑將乙酰輔酶A轉(zhuǎn)移至胞液中，同時可使

NADH上的氫傳遞給NADP+生成NADPH

亮氨酸的疏水性比繳氨酸強(qiáng)

必需氨基酸是指合成蛋白質(zhì)必不可少的一些氨基酸

脯氨酸是a螺旋破壞者

維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵

在DNA變性過程中總是G-C對豐富區(qū)先解鏈

10真核細(xì)胞中DNA只存在于細(xì)胞核中

11DNA雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的

1酶影響其催化反應(yīng)的平衡

1酶促反應(yīng)的米氏常數(shù)與催化的底物無關(guān)

1維生素E是一種天然的抗氧化劑

1維生素Bl的輔酶形式是TPP

1ATP是體內(nèi)能量的儲存形式

1糖酵解過程無需氧氣的參與

1膽固醇是生物膜的主要成分,可調(diào)節(jié)生物膜的流動性

1蛋白質(zhì)的生理價值主要取決于必需氨基酸的種類，數(shù)

量和比例

20磷酸毗哆醛只作為轉(zhuǎn)氨酶的輔酶起作用

21DNA復(fù)制時，后滯鏈需多個引物

2絕緣子和增強(qiáng)子一樣都屬于順式作用元件

2PCR是包括變性,復(fù)性和延伸三個步驟的循環(huán)反應(yīng)

2Sanger曾兩獲諾貝爾獎

2核糖體上有三個與tRNA有關(guān)的位點:A位點,P位點,E

位點

2生長激素釋放抑制因子是一個14肽

2脂肪酸合成酶催化的反應(yīng)是脂肪酸氧化反應(yīng)的逆

反應(yīng)

2鐮刀型貧血癥患者血紅蛋白與正常人的血紅蛋白在

氨基酸組成上只有2個殘基有差別

2地球上所有生物中存在的蛋白質(zhì)和核酸的種類總數(shù)

都超過1億種0中國科學(xué)家在今年完成了人類基因組1%的

測序任務(wù)

二寫出下列物質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)式

1Thr

D-核糖

A

GSH

尼克酰胺

丙酮酸

三名詞解釋4/24

1反密碼子操縱基因多肽核酸

折疊酶共價調(diào)節(jié)HumenGenomeProject

四綜合題10/40

1試表述Glu經(jīng)脫氨基,有氧氧化等途徑徹底分解成NH,

C02,和H20時的代謝路線，要求用箭頭表示所經(jīng)過的主要

中間產(chǎn)物.計算1摩爾Glu共可產(chǎn)生多少摩爾的NH3,C02,ATP?

以血紅蛋白為例說明蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的含義，比較血

紅蛋白與肌紅蛋白結(jié)構(gòu)和功能的異同

請對中心法則加以闡述

凝膠過濾是分離蛋白質(zhì)混合物最有效的方法之一，請

說明其工作原理并簡述用該法分離蛋白質(zhì)的實驗操作步驟

2002年浙江大學(xué)生物化學(xué)

一是非題1/20

1所謂肽單位就是指組成蛋白質(zhì)的氨基酸殘基

2在競爭性抑制劑存在的情況下，即使加入足夠量的底

物,酶仍不能達(dá)到其催化的最大反應(yīng)速度

一級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)，所以蛋白質(zhì)合成中新生肽鏈

的折疊無須其他蛋白質(zhì)的幫助.

Sanger反應(yīng)用以鑒定多肽鏈竣基末端氨基酸,而Edman

反應(yīng)則用以鑒定多肽鏈氨基末端氨基酸.

與膽固醇的化學(xué)結(jié)構(gòu)最相近的維生素是維生素B12.

在某些生物中,RNA也可以是遺傳信息的基本攜帶者

生長激素釋放抑制因子是一個14肽

維生素B1的輔酶形式是TPP

地球上所有生物中存在的蛋白質(zhì)和核酸的種類總數(shù)都

超過1億種

10腎上腺素和胰高血糖素都通過cAMP很快地對機(jī)體

組織發(fā)揮作用

11呼吸鏈電子載體是按照其標(biāo)準(zhǔn)勢能逐步下降而氧

化還原電勢逐步增加的方向排列的

1C0對氧化磷酸化的影響主要是抑制ATP的形成過程，

但不抑制電子傳遞過程1花生四烯酸廣泛存在與植物中，

它是哺乳動物的必需脂肪酸

1即使在饑餓狀態(tài)下,肝臟也不利用酮體作為燃料分子,

而大腦組織在血糖供應(yīng)不足時會利用酮體作為燃料分子供

能

1不同生物對氨基氮的排泄方式不同，如魚類以氨的形

式直接將氨基氮排出體外；鳥類以尿酸形式，植物和動物以

尿素形式將氨基氮排出體外

1紫外輻射引起的DNA損傷可通過光復(fù)活作用修復(fù).光

復(fù)活酶雖然在生物界分布很廣，從低等單細(xì)胞生物直到鳥類

都有，但高等哺乳類中卻沒有

1逆轉(zhuǎn)錄酶存在與所有RNA病毒中，在RNA病毒復(fù)制中

起作用

1遺傳密碼字典在生物界并非完全通用,像原生動物纖

毛蟲就有例外

1糖基化是真核生物蛋白質(zhì)修飾的一種重要方式，內(nèi)質(zhì)

網(wǎng)和高爾基體兩種亞細(xì)胞器都能對蛋白質(zhì)進(jìn)行糖基化修飾

20真核生物中同一轉(zhuǎn)錄單位可以通過不同的拼接而

產(chǎn)生不同的蛋白質(zhì)合成模板mRNA

二用化學(xué)結(jié)構(gòu)式完成下列酶促反應(yīng)4/20

1異檸檬酸裂解酶丙酮酸竣化酶磷酸戊糖異構(gòu)酶

烯脂酰輔酶A水化酶丙氨酰tRNA合成酶

三綜合題10/60

1什么是蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)？穩(wěn)定二級結(jié)構(gòu)的主要作

用力是什么？多肽鏈中存在的脯氨酸對a螺旋的形成有何影

響，為什么？哪種蛋白質(zhì)完全由a螺旋構(gòu)成？電泳是分離生

物大分子的主要方法之一,簡述其原理;SDS聚丙烯酰胺凝膠

電泳可以測定蛋白質(zhì)的分子量，其原理是什么？分子量不同

的蛋白質(zhì)在SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳中的遷移率與其分子量

有什么關(guān)系？

何謂酶促反應(yīng)動力學(xué)?底物濃度,溫度和PH值對酶促反

應(yīng)速度各有什么影響？試分析之.如果希望反應(yīng)初速度達(dá)到

其最大速度的90%,底物濃度應(yīng)為多大？何謂核酸變性？引

起核酸變性的因素有哪些?何謂DNA的熔解溫度?其大小與哪

些因素有關(guān)？

5從結(jié)構(gòu)和功能兩大方面比較E.coliDNA聚合酶IH

和RNA聚合酶

Jacob和Monod在上個世紀(jì)60年代初提出乳糖操

縱子模型，開創(chuàng)了基因表達(dá)調(diào)節(jié)研究的新領(lǐng)域，具有劃時代

意義.請你試述乳糖操縱子理論.

2003年浙江大學(xué)生物化學(xué)

一是非題1/20

1氧化磷酸化作用是ATP的生成基于與相偶聯(lián)的磷酸

化作用.

酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì).

多肽鏈結(jié)構(gòu)中,一個氨基酸殘基就是一個肽單位.

FMN和FAD的組成中有核黃素.

在細(xì)菌的復(fù)制中起主要作用的是DNA聚合酶I

DNA變性后其粘度增大

7乙醛酸循環(huán)在所有的高等植物中都存在.

EMP途徑本身只產(chǎn)生還原劑,而不產(chǎn)生高能中間產(chǎn)物.

9酶促反應(yīng)的能量效應(yīng)是降低反應(yīng)的活化能.

10與膽固醇的化學(xué)結(jié)構(gòu)最相近的維生素是維生素B12.

11CoQ只能作為電子傳遞的中間載體.

1DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要來自堿基對之間的氫鍵

1組成蛋白質(zhì)的所有氨基酸中，由于含有的碳原子

屬于不對稱碳原子，因此都具有旋光性.

ImRNA的3'端polyA結(jié)構(gòu)是由DNA的非編碼區(qū)轉(zhuǎn)錄的.

1糖酵解的限速酶為丙酮酸激酶.

1乙酰輔酶A是進(jìn)入TCA循環(huán)還是生成酮體,主要由草

酰乙酸濃度調(diào)控.lE.coliRNA聚合酶的。亞基與轉(zhuǎn)錄的

終止識別有關(guān).

1氧化還原電對中，電子從電勢較低的電對流向電勢較

高的電對,這是自由能降低的現(xiàn)象.

1葡萄糖和果糖都具有還原性.

20如果加入足夠量的底物，即使有競爭性抑制劑存在,

酶催化的最大反應(yīng)速度Vmax是可以達(dá)到的

二寫出下列物質(zhì)的結(jié)構(gòu)式2/10

1SerU草酰乙酸ATPD-glucose

三寫出下列酶催化的生化反應(yīng)式3/301磷酸果糖激

酶磷酸甘油變位酶丙酮酸脫氫酶系順烏頭酸酶

異檸檬酸裂解酶脂酰輔酶A脫氫酶谷丙轉(zhuǎn)氨酶鳥氨

酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶

DNA合成酶10氨酰tRNA合成酶

四綜合題15/90

1簡述SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳的基本原理，你使用該

技術(shù)分離和檢測過何種物質(zhì)?主要操作步驟有哪些？

質(zhì)粒是基因工程中最常用的載體,為獲得某質(zhì)粒DNA,

請你設(shè)計一個簡單的實驗過程.

談?wù)勀闼私獾纳锘瘜W(xué)近年來的新進(jìn)展.

DNA雙螺旋模型是哪年由誰提出的？簡述其基本內(nèi)容.

為什么說該模型的提出是分子生物學(xué)發(fā)展史上的里程碑，具

有劃時代的貢獻(xiàn)？

何謂變性,那些因素可以引起蛋白質(zhì)的變性?何謂別構(gòu)?

舉一例說明.試述三較酸循環(huán)是如何溝通糖類,脂類和蛋

白質(zhì)三大有機(jī)物的代謝的？

2004年浙江大學(xué)生物化學(xué)

1、名詞解釋

1）埃德曼降解

抗體

誘導(dǎo)契合學(xué)說

熱力學(xué)第二定律

補(bǔ)救途徑

荷爾蒙

競爭性抑制

細(xì)胞膜

DNA聚合酶

基因表達(dá)

2、回答

在這里先奉勸各位，如果你真想把賭注壓在考研

上，那么，你必須拋開一切干擾，否則難如你愿！

言歸正傳，繼續(xù)討論我的心得?？

第二遍正式復(fù)習(xí)已經(jīng)到了9月中旬了，已沒有我過多

的時間去細(xì)看了。我開始以做課后練習(xí)為主的復(fù)習(xí)方式。那

時我已向院里申請校外租房了，我從圖書館借了好幾本生化

習(xí)題集和參考書，主要有中科院幾個版本的習(xí)題集、各院校

聯(lián)合出版的一本習(xí)題集以及各版本的生化書、分子生物學(xué)

書，習(xí)題集主要是幫助我確定答案，參考書是幫助我深入了

解。習(xí)題集不是每個題目都做，有些只是粗略看一下；參考

書不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻來看

看。另外，在租的房子里牽了根網(wǎng)線，不時從網(wǎng)上找找資料。

也就是那時結(jié)識了共享天下?？

第二遍復(fù)習(xí)的日子是我最艱苦的一段日子，每天幾乎

只睡4—5個小時，上午5點半左右起床，上午主要是練習(xí)

英語，中午沒有午休，看普通生物學(xué)，下午3點開始復(fù)習(xí)生

化，一直到凌晨，有時候是凌晨3點。曾經(jīng)創(chuàng)下過連續(xù)奮戰(zhàn)

兩天兩夜的記錄，因為要保證在規(guī)定的時間內(nèi)完成計戈卜

每周3-5章。也就是在兩個半月內(nèi)以做課后習(xí)題的形式仔

細(xì)的復(fù)習(xí)一遍。

在那段日子，為了保持高度興奮，我花了不少銀子購

咖啡，也就在那段日子，我開始了熏煙?？

當(dāng)我把第二遍復(fù)習(xí)搞定，一本5萬余字的課后練習(xí)詳

細(xì)解答也騰空出世！當(dāng)時特有成就感！同時發(fā)現(xiàn)自己已經(jīng)胡

子拉渣的老了許多一樣，滿屋子的復(fù)習(xí)資料??我看了看電腦

桌面的倒記時，哈，已經(jīng)只剩下不到20天了！有天在網(wǎng)上

碰到幾個一起考研的同學(xué)，聊聊才發(fā)現(xiàn)他們的專業(yè)課第3遍

都已經(jīng)搞完了?！

不過我并不著急，謀事在人，成事在天！

我沒有用這最后的十幾天去“放松心情、調(diào)整心態(tài)”，

而是繼續(xù)，一如繼往開始我的第三遍復(fù)習(xí)——迅速瀏覽回

顧。一是看我做的課后練習(xí)，二是在書上挑重點看，并做些

筆記，我個人認(rèn)為重點有：氨基酸與蛋白質(zhì)、檸檬酸循環(huán)及

酶學(xué)。常見氨基酸的結(jié)構(gòu)及特點必須掌握，蛋白質(zhì)

考研備考：生物化學(xué)知識點總結(jié)

21世紀(jì)被稱為生物世紀(jì)，可見生物學(xué)技術(shù)對人類的影

響是巨大的。生物學(xué)技術(shù)滲透于社會生活的眾多領(lǐng)域，食品

生產(chǎn)中的轉(zhuǎn)基因大豆、啤酒用于制衣的優(yōu)質(zhì)棉料和動物皮

革，醫(yī)學(xué)上疫苗、藥品的生產(chǎn)和開發(fā)以及試管嬰兒技術(shù)的應(yīng)

用，逐漸流行推廣起來的生物能源如沼氣、乙醇等，都包含

生物學(xué)技術(shù)的應(yīng)用。生物學(xué)的最新研究成果都會引起世人的

注意，如此新興和前景廣闊的專業(yè)自然吸引了廣大同學(xué)的考

研興趣。為此，針對生物學(xué)專業(yè)課基礎(chǔ)階段的復(fù)習(xí)，專業(yè)課

考研輔導(dǎo)專家們對生物化學(xué)各章節(jié)知識點做了如下總結(jié)：

第一章糖類化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：糖的概念、分類以及單糖、二糖和多糖的

化學(xué)結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。重點掌握典型單糖的結(jié)構(gòu)與構(gòu)型：鏈狀結(jié)

構(gòu)、環(huán)狀結(jié)構(gòu)、椅適合船式構(gòu)象;D-型及L-型；a-及型;

單糖的物理和化學(xué)性質(zhì)。以及二糖和多糖的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，包

括淀粉、糖原、細(xì)菌多糖、復(fù)合糖等，以及多糖的提取、純

化和鑒定。

第二章脂類化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：一、重要概念水解和皂化、氫化和鹵化、

氧化和酸敗、乙酰化、磷脂酰膽堿二、單脂和復(fù)脂的組分、

結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。磷脂，糖脂和固醇彼此間的異同。

第三章蛋白質(zhì)化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：蛋白質(zhì)的化學(xué)組成，20種氨基酸的簡寫符

號、氨基酸的理化性質(zhì)及化學(xué)反應(yīng)、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)、蛋

白質(zhì)的理化性質(zhì)及分離純化和純度鑒定的方法、了解氨基

酸、肽的分類、掌握氨基酸與蛋白質(zhì)的物理性質(zhì)和化學(xué)性質(zhì)、

掌握蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定方法、理解氨基酸的通式與結(jié)

構(gòu)、理解蛋白質(zhì)二級和三級結(jié)構(gòu)的類型及特點，四級結(jié)構(gòu)的

概念及亞基、掌握肽鍵的特點、掌握蛋白質(zhì)的變性作用、掌

握蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

第四章核酸化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：核酸的基本化學(xué)組成及分類、核甘酸的結(jié)

構(gòu)、DNA和RNA一級結(jié)構(gòu)的概念和二級結(jié)構(gòu)特點;DNA的三級

結(jié)構(gòu)、RNA的分類及各類RNA的生物學(xué)功能、核酸的主要理

化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的組成、結(jié)構(gòu)、結(jié)

構(gòu)單位以及掌握核酸的性質(zhì);全面了解核昔酸組成、結(jié)構(gòu)、

結(jié)構(gòu)單位以及掌握核甘酸的性質(zhì);掌握DNA的二級結(jié)構(gòu)模型

和核酸雜交技術(shù)。

第五章激素化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：激素的分類;激素的化學(xué)本質(zhì);激素的合成

與分泌;常見激素的結(jié)構(gòu)和功能;激素作用機(jī)理。了解激素的

類型、特點；理解激素的化學(xué)本質(zhì)和作用機(jī)制；理解第二信使

學(xué)說。

第六章維生素化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：維生素的分類及性質(zhì);各種維生素的活性形

式、生理功能。了解水溶性維生素的結(jié)構(gòu)特點、生理功能和

缺乏??；了解脂溶性維生素的結(jié)構(gòu)特點和功能。

第七章酶化學(xué)

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：酶的作用特點；酶的作用機(jī)理;影響酶促反

應(yīng)的因素；酶的提純與活力鑒定的基本方法；熟悉酶的國際

分類和命名；了解抗體酶、核酶和固定化酶的基本概念和應(yīng)

用。了解酶的概念;掌握酶活性調(diào)節(jié)的因素、酶的作用機(jī)制;

了解酶的分離提純基本方

法；了解特殊酶，如溶菌酶、絲氨酸蛋白酶催化反

應(yīng)機(jī)制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測定方法

第八章生物膜與細(xì)胞器

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：生物膜的化學(xué)組成和結(jié)構(gòu)，“流體鑲嵌模

型”的要點；原核細(xì)胞和真核細(xì)胞的顯微結(jié)構(gòu)差異和生物膜

概念;細(xì)胞膜和細(xì)胞器的組分、結(jié)構(gòu)和功能;膜脂和膜蛋白的

特征和定位。

第九章糖代謝

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：糖的代謝途徑，包括物質(zhì)代謝、能量代謝

和有關(guān)的酶;糖的無氧分解、有氧氧化的概念、部位和過程;

糖異生作用的概念、場所、原料及主要途徑;糖原合成作用

的概念、反應(yīng)步驟及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脫竣和

三竣酸循環(huán)的反應(yīng)過程及催化反應(yīng)的關(guān)鍵酶及其限速酶調(diào)

控位點；掌握磷酸戊糖途徑及其限速酶調(diào)控位點;光合作用

的概況;光呼吸和C4途徑;理解光反應(yīng)過程和暗反應(yīng)過程;了

解單糖、蔗糖和淀粉的形成過程。

第十章脂代謝

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：脂肪代謝的概念、限速酶;甘油代謝;脂肪

酸的氧化過程及其能量的計算；酮體的生成和利用；膽固醇

合成的部位、原料及膽固醇的轉(zhuǎn)化及排泄;血脂及血漿脂蛋

白；理解脂肪酸的生物合成途徑；了解磷脂和膽固醇的代謝;

掌握脂肪酸氧化過程及能量生成的計算第十一章蛋

白質(zhì)代謝

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：蛋白質(zhì)和氨基酸的一般代謝途徑;個別氨基

酸的代謝途徑;蛋白質(zhì)的生物合成和分解;蛋白質(zhì)代謝的調(diào)

節(jié)及蛋白質(zhì)代謝與糖、脂代謝間的相互關(guān)系。

第十二章核酸代謝

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：喋吟、喀咤核昔酸的分解代謝與合成代謝

的途徑;外源核酸的消化和吸收;堿基的分解;核甘酸的生物

合成；常見輔酶核甘酸的結(jié)構(gòu)和作用；DNA復(fù)制的一般規(guī)

律;DNA復(fù)制的基本過程;真核生物與原核生物DNA復(fù)制的比

較;轉(zhuǎn)錄的基本概念;參與轉(zhuǎn)錄的酶及有關(guān)因；原核生物的轉(zhuǎn)

錄過程;RNA轉(zhuǎn)錄后加工的意義;mRNA、tRNA、rRNA的轉(zhuǎn)錄后

加工過程;逆轉(zhuǎn)錄的過程;逆轉(zhuǎn)錄病毒的生活周期;RNA的復(fù)

制：單鏈RNA病毒的RNA復(fù)制,雙鏈RNA病毒的RNA復(fù)制;RNA

傳遞加工遺傳信息；核酸代謝調(diào)節(jié)。

第十三章生物氧化

學(xué)習(xí)指導(dǎo)：新陳代謝的概念、類型及其特點;ATP與高

能磷酸化合物;ATP的生物學(xué)功能；電子傳遞過程與ATP的生

成;呼吸鏈的組分、呼吸鏈中傳遞體的排列順序;掌握氧化磷

酸化偶聯(lián)機(jī)制。生物氧化與能量的產(chǎn)生和轉(zhuǎn)移。

凱程教育張老師整理了幾個節(jié)約時間的準(zhǔn)則：一是要

早做決定，趁早備考;二是要有計劃，按計劃前進(jìn);三是要跟

時間賽跑，爭分奪秒?？傊?，考研是一場“時間戰(zhàn)”，誰懂

得抓緊時間，利用好時間，誰就是最后的勝利者。

1.制定詳細(xì)周密的學(xué)習(xí)計戈I」。

這里所說的計?劃，不僅僅包括總的復(fù)習(xí)計戈IJ,還應(yīng)該

包括月計戈h周計劃，甚至是日計戈h努力做到這一點是十

分困難的，但卻是非常必要的。我們要把學(xué)習(xí)計劃精確到每

一天，這樣才能利用好每一天的時間。當(dāng)然，總復(fù)習(xí)計劃是

從備考的第一天就應(yīng)該指定的；月計劃可以在每一輪復(fù)習(xí)開

始之前，制定未來三個月的學(xué)習(xí)計劃。以此類推，具體到周

計劃就是要在每個月的月初安排一月四周的學(xué)習(xí)進(jìn)程。那

么，具體到每一天，可以在每周的星期一安排好周一到周五

的學(xué)習(xí)內(nèi)容，或者是在每一天晚上做好第二天的學(xué)習(xí)計劃。

并且，要在每一天睡覺之前檢查一下是否完成當(dāng)日的學(xué)習(xí)任

務(wù)，時時刻刻督促自己按時完成計劃。