食品中的氨基酸多肽及蛋白類物質(zhì)

第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白類物質(zhì)6.1概述6.2蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)6.3蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性6.4食品中常見的蛋白質(zhì)6.1概述氨基酸根本的理化性質(zhì)一、根本物理學(xué)性質(zhì)包括根本溶解性、熔點(diǎn)、沸點(diǎn)、光學(xué)行為、旋光性、疏水性等。(一〕溶解性質(zhì)氨基酸在水中的溶解度〔25℃,g/L〕氨基酸溶解度氨基酸溶解度氨基酸溶解度丙氨酸(Ala)167.2精氨酸(Arg)855.6天冬酰胺(Asn)28.5天冬氨酸(Asp)5.0半胱氨酸(Cys)－谷氨酰胺(Gln)7.2(37℃)谷氨酸(Glu)8.5甘氨酸(Gly)249.9組氨酸(His)－異亮氨酸(Ile)34.5亮氨酸(Leu)21.7賴氨酸(Lys)739.0蛋氨酸(Met)56.2苯丙氨酸(Phe)27.6脯氨酸(Pro)1620.0絲氨酸(Ser)422.0蘇氨酸(Thr)13.2色氨酸(Trp)13.6酪氨酸(Tyr)0.4纈氨酸(Val)58.1據(jù)OwenR.Fennema,FoodChemistry,MarcelDekker,Inc.1996,270根據(jù)氨基酸側(cè)鏈與水相互作用的程度可將氨基酸分作幾類。含有脂肪族和芳香族側(cè)鏈的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于側(cè)鏈的疏水性，這些氨基酸在水中的溶解度均較?。粋?cè)鏈帶有電荷或極性集團(tuán)的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比較大的溶解度；但根據(jù)電荷及極性分析也有一些例外，如脯氨酸屬于帶疏水基團(tuán)的氨基酸，但在水中卻有異常高的溶解度?！捕嘲被岬氖杷园被岬氖杷裕怯绊懓被崛芙庑袨榈闹匾蛩?，也是影響蛋白質(zhì)和肽的物理化學(xué)性質(zhì)〔如結(jié)構(gòu)、溶解度、結(jié)合脂肪的能力等〕的重要因素。按照物理化學(xué)的原理，疏水性可被定義為：在相同的條件下，一種溶于水中的溶質(zhì)的自由能與溶于有機(jī)溶劑的相同溶質(zhì)的自由能相比所超過的數(shù)值。估計氨基酸側(cè)鏈的相對疏水性的最直接、最簡單的方法就是實驗測定氨基酸溶于水和溶于一種有機(jī)溶劑的自由能變化。一般用水和乙醇之間自由能變化表示氨基酸側(cè)鏈的疏水性，將此變化值標(biāo)作△G′。不同氨基酸的△G′值如下表所示。氨基酸側(cè)鏈的疏水性〔乙醇→水，kJ/mol〕氨基酸△G′氨基酸△G′氨基酸△G′丙氨酸(Ala)2.09精氨酸(Arg)－天冬酰胺(Asn)0天冬氨酸(Asp)2.09半胱氨酸(Cys)4.18谷氨酰胺(Gln)-0.42谷氨酸(Glu)2.09甘氨酸(Gly)0組氨酸(His)2.09異亮氨酸(Ile)12.54亮氨酸(Leu)9.61賴氨酸(Lys)－蛋氨酸(Met)5.43苯丙氨酸(Phe)10.45脯氨酸(Pro)10.87絲氨酸(Ser)-1.25蘇氨酸(Thr)1.67色氨酸(Trp)14.21酪氨酸(Tyr)9.61纈氨酸(Val)6.27當(dāng)氨基酸的△G′值為正時，其側(cè)鏈具有疏水性，傾向于處在蛋白分子的內(nèi)部；△G′為負(fù)時，其側(cè)鏈?zhǔn)怯H水的，傾向于處在蛋白分子的外表。需要注意的是，賴氨酸通常是蛋白質(zhì)分子中親水性的氨基酸殘基，但它的△G′是正值，這是由于它的側(cè)鏈含有優(yōu)先選擇有機(jī)環(huán)境的4個-CH2-基。〔三〕氨基酸的光學(xué)性質(zhì)氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共軛體系，因此可以吸收近紫外光。它們的最大吸收波長〔λmax)分別為260nm、275nm、278nm；在吸收最大波長光線的時候還會發(fā)出熒光。二、根本化學(xué)性質(zhì)關(guān)于氨基酸根本的化學(xué)性質(zhì)，在生物化學(xué)中已經(jīng)進(jìn)行了介紹。下面再根據(jù)OwenR.Fennema,?FoodChemistry?,作簡要介紹；其主要的線索還是氨基酸分子中所帶的官能團(tuán)。氨基酸和蛋白質(zhì)中官能團(tuán)的化學(xué)反響性官能團(tuán)及反應(yīng)試劑和條件產(chǎn)物評論A.非α氨基1.還原甲基化甲醛、NaBH4蛋白放射性標(biāo)記2.胍基化鄰甲基異脲*，pH10.6,4℃,4dLys轉(zhuǎn)換成Arg3.乙?；宜狒コ姾?.琥珀?；晁狒贚ys上引入正電荷5.巰基化硫代仲康酸**在Lys殘基引入巰基官能團(tuán)及反應(yīng)試劑及條件產(chǎn)物評價

6.芳基化FDNB***氨基酸序列測定TNBS****產(chǎn)物同上測定Lys殘基(367nm)7.脫氨基含1.5mol/LNaNO2的乙酸，0℃ROH+N2+H2OB.羧基1.酯化酸性甲醇RCOOCH3+H2O在pH大于6時，酯水解2.還原含氫硼化物的四氫呋喃，三氟乙酸RCH2OH3.脫羧基化酸、堿、熱處理胺僅發(fā)生在氨基酸C.巰基1.氧化過氧甲酸RCH2SO3H2.封閉氮丙環(huán)RCH2SCH2CH2NH3+避免巰基氧化碘乙酸RCH2SCH2COOH同上蘋果酸酐*****對汞代苯甲酸測定巰基含量(250nm)官能團(tuán)及反應(yīng)試劑和條件產(chǎn)物評價N-乙基馬來亞胺封閉DTNB******測定巰基含量D.羥基酯化乙酰氯E.-SCH3(Met)1.烷烴化CH3I2.β-丙醇酸三、重要的分析鑒定反響〔一〕與茚三酮的反響〔略〕〔二〕與鄰苯二甲醛的反響：在2-巰基乙醇的存在下，氨基酸與鄰苯二甲醛反響生成高熒光的衍生物，在380nm激發(fā)時，在450nm具有最高熒光發(fā)射，用來定量分析氨基酸、肽和蛋白質(zhì)?；钚灶愋桶被釘?shù)生理活性抗菌肽枯草菌素乳酸鏈球菌素LactocinS橡膠素神經(jīng)肽腦啡肽α-內(nèi)啡肽強(qiáng)啡肽韓蛙皮素激素肽及激素調(diào)節(jié)肽催產(chǎn)素促腎上腺皮質(zhì)激素加壓素Amylin免疫活性肽α-干擾素白細(xì)胞介素-2抗癌多肽腫瘤壞死因子環(huán)己肽

未知343343

5161714

939937

166-172133

157-1716

抑制革蘭氏陽性菌抑制革蘭氏陽性菌和乳酸菌抑制肉毒梭菌、李氏桿菌、金黃色葡萄球菌抑制含幾丁質(zhì)的真菌

鴉片樣生物活性神經(jīng)調(diào)節(jié)神經(jīng)條件神經(jīng)調(diào)節(jié)

平滑肌的收縮作用甾類合成的刺激作用血管肌的收縮作用胰島素拮抗

抗病毒、調(diào)節(jié)機(jī)體免疫反應(yīng)T-細(xì)胞激活

抗癌抗癌

天然活性肽舉例

昆蟲抗菌肽是一類堿性多肽，具有分子量小、水溶性好、熱穩(wěn)定性強(qiáng)、無免疫原性，不易被水解等特性；同時還具有強(qiáng)而廣譜的抗菌、抗癌、抗病毒的能力，對高等動物機(jī)體的正常細(xì)胞無損傷。根據(jù)氨基酸組成和結(jié)構(gòu)特征，可把昆蟲抗菌肽分為4類：形成兩性分子α-螺旋的抗菌肽類；有分子內(nèi)二硫橋的抗菌肽類；富含甘氨酸的抗菌肽類和富含脯氨酸的抗菌肽類。關(guān)于抗菌肽的作用機(jī)理，現(xiàn)在人們比較一致的看法是，不同的抗菌肽在其殺菌方式上可能存在一些差異。有的通過在細(xì)菌膜上形成孔道，造成細(xì)胞內(nèi)物質(zhì)泄漏進(jìn)而導(dǎo)致化學(xué)勢喪失而到達(dá)殺菌的效果；有的能夠干擾一定類型的外膜蛋白基因的轉(zhuǎn)錄，使相應(yīng)蛋白的合成量減少，從而導(dǎo)致細(xì)胞膜的通透性增加，使細(xì)菌生長受到抑制。有些還可能抑制細(xì)菌細(xì)胞壁的形成，使細(xì)菌不能維持正常的細(xì)胞形態(tài)而生長受阻，等等。感染性疾病曾一度是人類生存所面臨的最大威脅。隨著抗生素的創(chuàng)造和廣泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人類死亡的一個重要原因。據(jù)WHO報告，2000年全球死亡人數(shù)5570萬，其中1440萬由感染性疾病引起，占總死亡人數(shù)的15.9%。過去的幾十年里，耐藥性微生物的不斷產(chǎn)生和生物耐藥性問題的日益惡化，開發(fā)新的抗感染藥物已成為治療感染疾病的必由之路。昆蟲抗菌肽因其獨(dú)特的抗菌、殺菌效果和良好的應(yīng)用前景近來成為抗感染新藥開發(fā)的熱點(diǎn)。目前國外在抗菌肽臨床應(yīng)用方面進(jìn)展較快，在流行性腦脊髓炎、人幽門螺旋桿菌感染及抗真菌感染等方面的應(yīng)用已經(jīng)進(jìn)入臨床試驗階段。二、外源性活性肽以天然蛋白作為原料通過水解或酶解的方法，獲得大量的肽類，從中篩選活性肽，目前已成為擴(kuò)大功能肽研究范圍、發(fā)現(xiàn)新型多肽的有效途徑。當(dāng)然化學(xué)合成也為功能肽的獲得提供了有效的途徑，但化學(xué)合成往往需要一定的活性結(jié)構(gòu)做模型。目前已有實際應(yīng)用的外源性功能肽的制備方法有化學(xué)水解法、酶水解法、合成法等?；瘜W(xué)水解法是以天然蛋白質(zhì)為原料，在酸或堿的催化下進(jìn)行水解而獲得多肽。一般用6～10mol/L鹽酸或4mol/L硫酸在100～120℃條件下水解12～24h；也可用6mol/LNaOH或2mol/L的Ba(OH)2水解6h左右；然后經(jīng)活性炭脫色，再通過701型樹脂除去酸和鹽便可獲得混合多肽。此法工藝雖然簡單但難以控制水解程度，容易將肽鏈繼續(xù)水解為氨基酸，并且水解過程中氨基酸的結(jié)構(gòu)容易受到影響而發(fā)生構(gòu)型甚至構(gòu)造上的變化，影響肽的結(jié)構(gòu)和功能。此種影響在堿性條件下表現(xiàn)的尤為突出。利用酶解的方法由天然蛋白制備功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工藝流程為：原料蛋白→預(yù)處理→酶解→滅酶→脫苦味脫色→別離→枯燥→成品。酶種類和水解條件的選擇是制備功能肽的關(guān)鍵。目前可以使用的酶種類較多，如胰蛋白酶、胃蛋白酶、堿性蛋白酶等動物蛋白酶及菠蘿蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白酶，而比較廉價易得的還有不同種類的微生物蛋白酶。到底選擇何種，可根據(jù)酶的水解特性、原料蛋白的來源及欲得到的功能多肽類型來綜合考慮決定。

三、活性肽在食品中的應(yīng)用

營養(yǎng)學(xué)研究證明，功能肽類在人體內(nèi)的消化吸收明顯優(yōu)于蛋白質(zhì)和單個氨基酸，對人體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成無任何不良影響，而且具有促進(jìn)鈣吸收、降血壓、提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、膠凝程度減小，發(fā)泡性喪失，具有優(yōu)良的加工性能。目前在食品中已經(jīng)應(yīng)用或出現(xiàn)了應(yīng)用苗頭的功能肽主要有以下種類。

肽的理化性質(zhì)一、肽的物理性質(zhì)A、肽的兩性：與氨基酸相似，肽類物質(zhì)也具有兩性和等電點(diǎn)。例如Gly-AsppI3.63；Gly-Gly-GlypI5.58；利用多肽的等電點(diǎn)，可以進(jìn)行肽類物質(zhì)的別離。B、黏度與溶解度天然蛋白的水溶液當(dāng)其濃度超過13%時就會形成凝膠，不利于蛋白溶液的制備；而多肽即使在50%的高濃度下和在較寬的pH范圍內(nèi)仍能保持溶解狀態(tài)，同時還具有較強(qiáng)的吸濕性和保濕性，這使無法實現(xiàn)的高蛋白飲料和高蛋白果凍的生產(chǎn)成為可能。C、滲透壓和對產(chǎn)品質(zhì)構(gòu)的調(diào)節(jié)作用當(dāng)一種液體的滲透壓比體液高時，易使人體周邊組織細(xì)胞中的水分向胃腸移動而出現(xiàn)腹瀉。多肽溶液的滲透壓比氨基酸溶液要低，因此可以克服因氨基酸溶液滲透壓高而導(dǎo)致的問題。多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，可利用此性質(zhì)來調(diào)整食品的質(zhì)構(gòu)。如水產(chǎn)、肉、禽蛋白在加熱時因形成凝膠而變硬，適量參加大豆多肽，就會起到軟化的作用。二、化學(xué)性質(zhì)肽類物質(zhì)根本的化學(xué)性質(zhì)和氨基酸根本的化學(xué)性質(zhì)相同，都是由其特征性官能團(tuán)決定的。但肽和蛋白可以發(fā)生雙縮脲反響而氨基酸那么不能。6.2蛋白質(zhì)與食品相關(guān)的理化性質(zhì)與食品相關(guān)的物理性質(zhì)蛋白質(zhì)的變性作用一、蛋白質(zhì)變性的概念及監(jiān)測方法A、定義：把蛋白質(zhì)二級及其以上的高級結(jié)構(gòu)在一定條件〔加熱、酸、堿、有機(jī)溶劑、重金屬離子等〕下遭到破壞而一級結(jié)構(gòu)并未發(fā)生變化的過程叫蛋白質(zhì)的變性。B、蛋白質(zhì)變性所產(chǎn)生的影響：①溶解度降低，原因是二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，疏水基團(tuán)暴露于分子外表；②與水的結(jié)合能力降低；③生物活性〔功能〕喪失；④容易被水解；⑤黏度變大；⑥難以結(jié)晶。C、根據(jù)一系列物理性質(zhì)、光學(xué)性質(zhì)、生物功能等的改變來監(jiān)測蛋白質(zhì)的變性。如超離心沉降特性、黏度、溶解度、電泳特性、旋光色散、圓二色性、X射線衍射、紫外差示光譜、紅外光譜、熱力學(xué)性質(zhì)、免疫性質(zhì)等。二、蛋白質(zhì)變性的熱力學(xué)和動力學(xué)以下圖示意了單體球蛋白變性過程中變性程度與變性因素變化之間的關(guān)系：圖中Y代表隨蛋白質(zhì)構(gòu)象變化而變化的任何可測定的物理或化學(xué)性質(zhì),YN和YD分別代表在天然或變性狀態(tài)下的Y。由圖可以看出，大多數(shù)蛋白質(zhì)當(dāng)變性條件逐漸劇烈時〔濃度增加、溫度提高等〕，Y在開始階段保持不變，但超過一個臨界點(diǎn)后，從YN急劇變化至YD；這說明蛋白質(zhì)變性是一個協(xié)同過程，球狀蛋白分子主要以天然態(tài)和變性態(tài)存在，而以中間態(tài)很少存在；此即所謂的“兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型〞。

兩狀態(tài)之間的相互轉(zhuǎn)化可用下式表示：

動態(tài)平衡關(guān)系中的表觀平衡常數(shù)為：KD=[PD]/[PN]

由此平衡常數(shù)即可求出一系列熱力學(xué)參數(shù)：

公式中的△G0、△H0、△C0、△S0分別為標(biāo)準(zhǔn)自由能變化、恒壓條件下的焓變、恒壓下熱容變化及熵的變化；R為氣體常數(shù)，T為絕對溫度。這些熱力學(xué)常數(shù)都可以通過熱力學(xué)計算得到。分別反映了變化過程的一些特征。一般情況下，蛋白質(zhì)變性時△G0增加，表示天然態(tài)的穩(wěn)定性高于變性態(tài)；△S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。

從動力學(xué)角度分析，蛋白質(zhì)變性的速率為：反響過程的活化能Ea為：與其它化學(xué)反響的活化能相比，蛋白質(zhì)變性的Ea是比較大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和過氧化物酶熱變性的活化能分別為167、552、773kJ/mol。由于變性涉及的鍵能小，而且相差不大，只要在低的溫度或小的變性劑濃度就可以發(fā)生變性。上邊以兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型對蛋白變性的熱力學(xué)、動力學(xué)特點(diǎn)進(jìn)行了討論。但實際情況遠(yuǎn)非這么簡單，詳細(xì)考慮，蛋白質(zhì)從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的轉(zhuǎn)變是一個非常復(fù)雜的過程，中間存在著非常多的中間狀態(tài)：三、影響蛋白變性的因素〔一〕物理因素A.加熱加熱變性的根本過程：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液被逐漸的加熱并超過臨界溫度時，溶液中的蛋白質(zhì)將發(fā)生從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變。此轉(zhuǎn)變溫度被稱作熔化溫度〔Tm〕或變性溫度〔Td〕，此時蛋白質(zhì)的天然狀態(tài)和變性狀態(tài)的濃度之比為1。蛋白熱變性的一般規(guī)律：大多數(shù)蛋白質(zhì)在45～50℃時開始變性，但也有些蛋白的Td可以到達(dá)相當(dāng)高的溫度，如大豆球蛋白93℃、燕麥球蛋白108℃等。當(dāng)加熱溫度在臨界溫度以上時，每提高10℃，變性速度提高600倍。加熱使蛋白變性的本質(zhì)：提高溫度對天然蛋白質(zhì)最重要的影響是促使它們的高級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，這些變化在什么溫度出現(xiàn)和變化到怎樣的程度是由蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性決定的。一個特定蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性又由許多因素所決定，這些因素包括氨基酸的組成、蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)接觸、金屬離子及其它輔基的結(jié)合、分子內(nèi)的相互作用、蛋白濃度、水分活度、pH、離子強(qiáng)度和離子種類等等。變性作用使疏水基團(tuán)暴露并使伸展的蛋白質(zhì)分子發(fā)生聚集，伴隨出現(xiàn)蛋白質(zhì)溶解度降低和吸水能力增強(qiáng)。B.冷凍蛋白質(zhì)可以發(fā)生凍結(jié)變性。其原因一方面是由于蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)合狀態(tài)發(fā)生變化，這種變化破壞了一些維持蛋白原構(gòu)象的力，同時由于水保護(hù)層的破壞，蛋白質(zhì)的一些基團(tuán)就可以發(fā)生直接的接觸和相互作用，導(dǎo)致蛋白質(zhì)發(fā)生聚集或原來的亞基發(fā)生重排。另一方面，由于大量水形成冰后，剩余的水中無機(jī)鹽濃度大大提高，這種局部的高濃度鹽也會使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。C.流體靜壓壓力也可使蛋白變性，但一般在25℃下要求100～1200MPa的比較高的壓力。壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。雖然氨基酸殘基被緊緊地包裹在球狀在球狀蛋白分子結(jié)構(gòu)的內(nèi)部，但一些空穴仍然存在，這就導(dǎo)致蛋白分子結(jié)構(gòu)的可壓縮性。大多數(shù)纖維狀蛋白質(zhì)分子不存在空穴，因此它們對壓力作用的穩(wěn)定性高于球狀蛋白質(zhì)。壓力導(dǎo)致的蛋白〔二〕化學(xué)因素A.pH值pH是導(dǎo)致蛋白變性的重要因素，這是因為在極端pH值時，蛋白質(zhì)分子內(nèi)的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)靜電排斥作用，促使蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象發(fā)生變化。B.無機(jī)離子無機(jī)離子特別是高價態(tài)的無機(jī)離子通過改變蛋白分子的外表性質(zhì)、改變蛋白分子自身的結(jié)構(gòu)狀態(tài)而使蛋白變性。陽離子和陰離子均有這種性質(zhì)，但不同的離子要求不同的濃度。C.有機(jī)溶劑許多有機(jī)溶劑可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。親水有機(jī)溶劑通過改變蛋白分子外表性質(zhì)使蛋白分子變性，疏水有機(jī)溶劑由于進(jìn)入蛋白分子內(nèi)部而改變蛋白分子構(gòu)象，從而導(dǎo)致變性。D.有機(jī)化合物的水溶液一些有機(jī)化合物在水溶液中可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。不同種類的有機(jī)物使蛋白變性的原因不盡相同。如尿素和胍鹽能斷裂蛋白分子間或分子內(nèi)的氫鍵，打斷水分子之間的氫鍵結(jié)構(gòu)而改變水的極性，從而使蛋白發(fā)生變性；外表活性劑，如十二烷基磺酸鈉〔SDS〕是蛋白分子變性的重要因素，這類物質(zhì)使蛋白變性的原因是在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水環(huán)境之間起著媒介作用，除了可以破壞蛋白分子內(nèi)的疏水相互作用外，還促使天然蛋白質(zhì)伸展；另外外表活性劑能與蛋白質(zhì)分子強(qiáng)烈的結(jié)合，在接近中性pH值時使蛋白質(zhì)帶有大量的凈負(fù)電荷，從而增加蛋白質(zhì)內(nèi)部的斥力，使伸展趨勢增大，這也是SDS類外表活性劑能在較低濃度下使蛋白質(zhì)完全變性的原因。同時SDS類外表活性劑誘導(dǎo)的蛋白變性是不可逆的。一些具有復(fù)原能力的有機(jī)化合物，如半胱氨酸、抗壞血酸、巰基乙醇、二硫蘇糖醇等，由于可以通過復(fù)原作用導(dǎo)致蛋白分子中的二硫鍵破壞而能夠使蛋白變性。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出奉獻(xiàn)的那些物理和化學(xué)性質(zhì)。主要包括水化性質(zhì)、外表性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)和感官性質(zhì)。水合性質(zhì)蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)就是蛋白質(zhì)與水結(jié)合的能力。蛋白質(zhì)分子可以通過氫鍵、靜電引力、疏水作用等形式與水分子相互結(jié)合：在宏觀水平上，蛋白質(zhì)與水的結(jié)合是一個逐步進(jìn)行的過程，即首先形成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如假設(shè)條件允許，蛋白質(zhì)將進(jìn)一步水合，這時表現(xiàn)為：①蛋白質(zhì)吸收水分充分膨脹而不溶解，這種水合性質(zhì)通常叫膨潤性；②蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種特點(diǎn)的蛋白質(zhì)叫可溶性蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力：干蛋白質(zhì)與相對濕度為90～95%的空氣到達(dá)平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)。蛋白質(zhì)的水合能力可以通過相對濕度法、溶脹法、過量水法、水飽和法等方法進(jìn)行測定。影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素有多種，主要為：蛋白質(zhì)的總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加；蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)時水合性質(zhì)最差，吸水量最少；偏離等電點(diǎn)吸水量增加；隨溫度的升高，蛋白質(zhì)水合能力變差；低鹽濃度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高鹽濃度將降低蛋白分子的水化能力。蛋白質(zhì)的持水能力：蛋白質(zhì)吸收水并將水保存在蛋白組織中的能力。蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)的溶解度是衡量蛋白質(zhì)食品加工屬性的重要指標(biāo)。蛋白質(zhì)的溶解度是蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)－溶劑之間相互作用到達(dá)平衡時的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。蛋白質(zhì)的溶解性能可以用水溶性蛋白質(zhì)〔WSP〕、水可分散蛋白質(zhì)〔WDP〕、蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)〔PDI〕、氮溶解性指標(biāo)〔NSI〕來評價；其中PDI和NSI已是美國油脂化學(xué)家協(xié)會采納的法定評價方法。蛋白質(zhì)在水中的溶解度不僅與自身組成和結(jié)構(gòu)有關(guān)，也與溶液pH、離子強(qiáng)度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。蛋白質(zhì)溶液的黏度蛋白質(zhì)溶液屬于膠體溶液，通常具有一定的黏度；一種流體的黏度(viscotity)反映了它對流動的阻力，其本質(zhì)可用黏度系數(shù)(μ)來表示，其關(guān)系式為：τ＝μγ其中τ為剪切力，γ為剪切速度〔或流動速度〕。蛋白溶液不屬于牛頓流體，即不屬于恒定黏度系數(shù)的溶液，其黏度系數(shù)隨流動速度的增加而降低。這種性質(zhì)成為假塑或剪切稀釋。影響蛋白流體黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白顆粒的表觀直徑，表觀直徑越大，黏度越大；表觀直徑又取決于：①蛋白分子固有的特性，如摩爾質(zhì)量、大小、體積、結(jié)構(gòu)、電荷和易變形程度；②蛋白質(zhì)－溶劑間的相互作用，這種作用會影響蛋白質(zhì)的溶脹、溶解度和水合作用；③蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)的相互作用，它將決定聚集體的大小。對于高濃度的蛋白質(zhì)體系，這種作用起主要的作用。造成剪切稀釋的原因可以解釋為：①分子在流動的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；②蛋白質(zhì)水化球在流動的方向上變形；③氫鍵和其它弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)解體。這些因素都使蛋白質(zhì)分子或顆粒在流動方向上的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)減小。當(dāng)停止剪切處理時，原來的聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)能重新形成，那么黏度系數(shù)的降低是可逆的，這種體系稱為觸變體系，如大豆蛋白離析物和乳清蛋白濃縮物的分散體系就是觸變的。蛋白質(zhì)的膠凝作用關(guān)于蛋白在溶液中聚集形態(tài)變化的幾個概念：蛋白質(zhì)的締合(association)：指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的變化；聚合(polymerization)或聚合反響(aggregation)一般是指大的復(fù)合物的形成；沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或局部喪失而引起的聚集反響；絮凝(flocculation)：指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)那么聚集反響，這常常是因為鏈間的靜電排斥力降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象；凝結(jié)作用(coagultion)：將發(fā)生變性的無規(guī)那么聚集反響和蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)－溶劑相互作用引起的聚集反響；膠凝作用〔gelation)：變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的過程。蛋白質(zhì)的膠凝作用是蛋白質(zhì)的一種非常重要的功能性質(zhì)，在許多食品，如皮凍、豆腐、碎肉制品和魚制食品等的制備中起著主要的作用。還可發(fā)揮增稠、提高吸水性、顆粒黏結(jié)和提高乳濁液或泡沫的穩(wěn)定性。按照引起蛋白凝膠形成條件的差異，將食品蛋白凝膠可以分作以下類型：①加熱后再冷卻而形成的凝膠。這種凝膠多為熱可逆凝膠，如明膠凝膠；②在加熱下所形成的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠；③由鈣鹽等二價離子鹽形成的凝膠，如豆腐；④不加熱而經(jīng)局部水解或pH調(diào)整到等電點(diǎn)而形成的凝膠，如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中堿對蛋清蛋白的局部水解等。迄今為止，對于蛋白質(zhì)凝膠的形成機(jī)制還不十分清楚，但一般認(rèn)為蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成是由于蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)－溶劑〔水〕的相互作用以及鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力到達(dá)平衡的結(jié)果。影響蛋白凝膠形成的因素很多，掌握這些因素及影響的規(guī)律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝膠形成的程度和質(zhì)量。黏著性質(zhì)；面筋蛋白中還含有較多的非極性氨基酸，這對水化面筋蛋白質(zhì)的聚集作用、粘彈性和與脂肪的有效結(jié)合有關(guān)；面筋蛋白質(zhì)中還含有眾多的二硫鍵，這是面團(tuán)物質(zhì)產(chǎn)生堅韌性的原因。具體到其中的兩類主要蛋白，麥谷蛋白決定著面團(tuán)的彈性、黏合性和擴(kuò)張強(qiáng)度；麥溶蛋白具有促進(jìn)面團(tuán)流動性、伸展性和膨脹性的作用。面團(tuán)形成的過程為當(dāng)面粉和水混合并被揉搓時，面筋蛋白開始水化、定向排列和局部展開，促進(jìn)了分子內(nèi)和分子間二硫鍵的交換反響及增強(qiáng)了疏水的相互作用，當(dāng)最初面筋蛋白質(zhì)顆粒變成薄膜時，二硫鍵也使水化面筋形成了黏彈性的三維蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓過程中網(wǎng)絡(luò)的形成可通過參加半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽等復(fù)原劑破壞二硫鍵、參加溴酸鹽等氧化劑促使二硫鍵形成，從而降低面團(tuán)的黏彈性或促進(jìn)黏彈性而得到證明。蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)一、蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)及其本質(zhì)蛋白質(zhì)可以促進(jìn)乳濁液形成及穩(wěn)定的性質(zhì)，稱為蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)；蛋白質(zhì)具有乳化性質(zhì)的原因是其具有兩親性，即既親水也親油的性質(zhì)；其促進(jìn)乳濁液形成并穩(wěn)定的本質(zhì)是在油水體系中，蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移到油－水界面和氣水界面，到達(dá)界面后，疏水基定向到油相和氣相而親水基定向到水相并廣泛展開和擴(kuò)散，在界面形成一種蛋白質(zhì)吸附層，從而起到穩(wěn)定乳濁液的作用。二、影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素很多，主要有以下幾個方面：a.蛋白質(zhì)的疏水性和界面存在形式：蛋白質(zhì)的疏水性越強(qiáng)，在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高，界面張力越低，乳濁液越穩(wěn)定；蛋白質(zhì)在界面上以列車狀、圈狀、尾狀等形式存在，列車狀有利于外表張力的降低和乳濁液的穩(wěn)定。蛋白質(zhì)的溶解度與其乳化容量或乳狀液的穩(wěn)定性呈正相關(guān)關(guān)系，不溶解的蛋白質(zhì)對乳化作用的奉獻(xiàn)很小，但不溶性的蛋白質(zhì)顆粒常常能夠在已經(jīng)形成的乳狀液中起到加強(qiáng)穩(wěn)定作用。b.pH對蛋白質(zhì)乳化作用有明顯的影響。如果蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)時仍有較大的溶解度，這種蛋白具有優(yōu)良的乳化性能，如在等電點(diǎn)時溶解度較小，那么乳化性能較差。c.加熱使蛋白的乳化性能減弱；d.參加小分子的外表活性劑也使蛋白的乳化性能降低。蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)一、食品泡沫的形成與破壞泡沫型食品是食品中的重要類型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在這些食品的生產(chǎn)中往往要形成穩(wěn)定而細(xì)膩的泡沫；而在有些食品的生產(chǎn)中必須防止泡沫的形成或破壞已經(jīng)形成的泡沫。泡沫通常指氣泡分散在含有外表活性劑的連續(xù)液相或半固相的分散體系。泡沫的根本單位是液膜包圍的氣泡，氣泡的直徑從1μm到數(shù)cm不等。液膜和氣泡間的界面上吸附著外表活性劑，起著降低外表張力和穩(wěn)定氣泡的作用。蛋白質(zhì)的食品生產(chǎn)中可以作為起泡劑使用。這是應(yīng)為蛋白質(zhì)具有外表活性劑的性質(zhì)和成膜性。例如雞蛋清中的水溶性蛋白在雞蛋液攪打時可被吸附到氣泡外表來降低外表張力，又因為攪打過程中的變性，逐漸凝固在氣液界面間形成有一定剛性和彈性的薄膜，從而使泡沫穩(wěn)定。良好的食品泡沫應(yīng)該具有以下特點(diǎn)：①含有大量的氣泡；②在氣相和連續(xù)液相之間要有較大的外表積；③要有能脹大，且有剛性或半剛性并有彈性的膜或壁；④溶質(zhì)的濃度在外表較高；⑤有可反射的光，看起來不透明。在食品生產(chǎn)中可以通過不同方法形成蛋白泡沫：一種是將氣體通過一個多孔分散器鼓入低濃度的蛋白溶液中；第二種是在大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫；第三中方法是將一個預(yù)先給加壓的氣體溶于要生產(chǎn)泡沫的蛋白質(zhì)溶液中，突然減壓，系統(tǒng)中的氣體那么會膨脹而形成泡沫。由于泡沫是介穩(wěn)的氣體分散體系，因此借助于一些條件改變或施加作用，可以使泡沫破壞。①在重力、氣泡內(nèi)外壓力差和蒸發(fā)的作用下，通過液膜排水使泡沫破壞；②氣泡從小泡向大泡擴(kuò)散會導(dǎo)致泡沫破壞；③受機(jī)械剪切力、氣泡碰撞力和超聲振蕩的作用，氣泡液膜也會破裂。二、蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的評價評價蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)，可以用泡沫密度、泡沫強(qiáng)度、氣泡平均直徑和直徑分布、起泡能力、泡沫穩(wěn)定性等指標(biāo)表示。常用的是起泡力和泡沫穩(wěn)定性。測定蛋白質(zhì)起泡力的方法：將一定濃度和體積的蛋白質(zhì)溶液參加帶有刻度的容器內(nèi)，用一定的方法使其起泡，測定泡沫的最大體積，分別計算泡沫的膨脹率(overrun)和起泡力(foamability)。泡沫膨脹率＝[(總分散體系體積－原來液體體積)/原來液體體積]×100起泡力＝[泡沫中氣體的體積/泡沫中液體的體積]×100測定泡沫穩(wěn)定性的方法：①在起泡完成后，迅速測定泡沫體積，然后在一定條件下放置一段時間〔通常為30min〕后再測定泡沫體積，計算泡沫穩(wěn)定性：泡沫穩(wěn)定性＝[放置30min后的體積/泡沫的初體積]×100；②測定液膜排水或1/2排水所需的時間。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃儀器中直接起泡，然后觀察排水過程和測量1/2排水所需時間；如果攪打起泡，測定應(yīng)在特制的不銹鋼儀器中進(jìn)行，該儀器有專門的下水裝置收集排水，可連續(xù)測量排水過程和排水時間。三、影響蛋白質(zhì)起泡的因素a.蛋白質(zhì)性質(zhì)：氣－水界面的自由能顯著地高于油－水界面的自由能，作為起泡劑的蛋白質(zhì)必須具有快速地分散至氣－水界面的能力，并隨即將界面張力降到低水平。界面張力的降低取決于蛋白質(zhì)分子在界面上快速展開、重排和暴露疏水基團(tuán)的能力，因此蛋白質(zhì)的疏水性、在界面上的柔性、水溶性、缺乏二級和三級結(jié)構(gòu)等對蛋白質(zhì)的起泡力有重要的作用。泡沫穩(wěn)定要求蛋白質(zhì)能在第一個起泡周圍形成具有一定厚度、剛性、黏性和彈性的連續(xù)和氣體不能滲透的吸附膜，因此需要分子質(zhì)量較大、分子間較易發(fā)生相互結(jié)合或黏合的蛋白質(zhì)；為了適應(yīng)界面變形，為了自身和吸引的水分子穩(wěn)定地保持在氣/水界面上，起泡蛋白還必須具有較理性分布的親水和疏水區(qū)，即是說泡沫的穩(wěn)定性取決于蛋白質(zhì)膜的流變性質(zhì)，因此，往往具有良好起泡能力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往不具有良好的起泡力。b.蛋白溶液濃度：蛋白質(zhì)要發(fā)揮起泡性，其在溶液中必須有一定的濃度，一般這種濃度為2%～8%，由此濃度開始增加那么起泡能力增加，但濃度過大〔一般超過10%〕那么會由于蛋白質(zhì)溶解度下降而導(dǎo)致氣泡變小，泡沫變硬。c.溫度：氣泡前適當(dāng)加熱可提高多數(shù)蛋白的起泡能力，但當(dāng)加熱過度那么會損害蛋白的起泡能力，起到破壞泡沫的作用。d.pH值：溶液的pH硬性著蛋白質(zhì)的荷電狀態(tài)，因而改變其溶解度、相互作用力及持水力，也就改變了蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)和泡沫的穩(wěn)定性。e.鹽類物質(zhì)種類和濃度：鹽類不僅影響蛋白質(zhì)的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改變其起泡性質(zhì)，這取決于鹽的種類、濃度和蛋白質(zhì)的性質(zhì)。如食鹽通常能增大泡沫膨脹力和降低泡沫穩(wěn)定性；鈣離子能與蛋白質(zhì)的羧基形成橋鍵而使泡沫穩(wěn)定性提高等。f.糖類物質(zhì)的存在：小分子糖可以提高泡沫的穩(wěn)定性但卻降低蛋白質(zhì)的起泡能力。提高泡沫穩(wěn)定性的原因主要是由于提高了體相的黏度，從而降低了泡沫結(jié)果中薄層液體的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)比較穩(wěn)定，當(dāng)其吸附到界面上時較難展開，這樣就降低了蛋白質(zhì)在攪打時產(chǎn)生大的界面面積和泡沫體積的能力。g.脂類物質(zhì)的存在：脂類物質(zhì)，由其是磷脂類物質(zhì)具有比蛋白質(zhì)更大的外表活性，可以競爭的方式取代界面上的蛋白質(zhì)，于是減少了膜的厚度和黏合性并最終因膜的削弱而導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性下降。h.攪打：攪打或攪拌的時間和強(qiáng)度明顯影響蛋白質(zhì)的起泡能力；但既要足夠也要適當(dāng)，過度攪打?qū)⑵茐呐菽５鞍踪|(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合指蛋白質(zhì)通過某種形式與一些氣味性物質(zhì)結(jié)合而將這些物質(zhì)固定的性質(zhì)。這種性質(zhì)在食品加工中有重要的用途。蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合通過弱鍵進(jìn)行，主要有物理吸附和化學(xué)吸附，前者為范德華結(jié)合和毛細(xì)管吸附，后者包括靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價結(jié)合。蛋白質(zhì)通過分子中的基團(tuán)或鏈段與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合。極性風(fēng)味物質(zhì)可以與極性氨基酸殘基形成氫鍵；弱極性的風(fēng)味物質(zhì)可以與弱極性氨基酸的脂溶性殘基或蛋白質(zhì)的疏水區(qū)結(jié)合；蛋白質(zhì)中的一些部位還可以與一些風(fēng)味物質(zhì)發(fā)生蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性即指通過采用物理、化學(xué)、酶學(xué)或基因的方法是蛋白質(zhì)的組成、大小、所帶基團(tuán)及分子的結(jié)構(gòu)〔包括高級結(jié)構(gòu)〕發(fā)生變化，從而改變蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物活性的過程。蛋白質(zhì)改性的目的是擴(kuò)大蛋白資源范圍，為食品加工提供可利用的蛋白原料。蛋白質(zhì)改性較常用的方法包括化學(xué)改性和酶法改性。一、化學(xué)改性a.酸或堿的有限水解：利用酸或堿的催化作用將蛋白質(zhì)局部水解，可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，從而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高人體的吸收利用程度。b.磷酸化：蛋白質(zhì)的磷酸化可以通過POCl3或三聚磷酸鈉與蛋白質(zhì)的反響而實現(xiàn)。蛋白質(zhì)分子鏈上所帶的羥基、氨基、羧基可以與反響物發(fā)生酯化反響而帶上磷酸基或發(fā)生交聯(lián)。經(jīng)過磷酸化處理后的蛋白質(zhì)可能發(fā)生兩個方面的性質(zhì)變化，當(dāng)分子中增加了自由的磷酸基時，蛋白質(zhì)的溶解性能會發(fā)生變化，親水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善；當(dāng)交聯(lián)程度增加時，改變了蛋白質(zhì)的荷電特性，會增加蛋白質(zhì)的凝膠特性，增加黏彈性等。c.酰基化：利用乙酸酐、琥珀酸酐等物質(zhì)與蛋白質(zhì)反響，可以將?；Y(jié)合于蛋白分子中的羥基、氨基、巰基等基團(tuán)上而導(dǎo)致?；．?dāng)在蛋白質(zhì)分子中引入乙?；蜱牾；?，會導(dǎo)致蛋白分子伸展、亞基間解離的趨勢增加，從而導(dǎo)致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。蛋白質(zhì)的?；€可除去一些抗?fàn)I養(yǎng)因子，如豆類食物中的植酸，主要由蛋白質(zhì)帶入體內(nèi)。而將豆類中的蛋白分子?；?，可以大大降低與植酸的結(jié)合能力，使植酸游離而形成植酸鈣而去除。二、酶法改性a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以對不同來源的蛋白質(zhì)進(jìn)行水解。蛋白經(jīng)過水解后，可以提高溶解性能，增加體內(nèi)的吸收；也可以降低蛋白的乳化性和起泡性；還可以得到多種具有特殊作用的功能肽類物質(zhì)。b.胃合蛋白反響胃合蛋白(plastein)指蛋白質(zhì)局部水解后，再經(jīng)木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白6.3蛋白質(zhì)的食品加工學(xué)特性蛋白質(zhì)在熱處理中的變化蛋白質(zhì)經(jīng)過熱處理會發(fā)生一系列的物理和化學(xué)變化，有些對于食品品質(zhì)和加工過程是有利的，有些會降低蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值和加工性能。熱處理的有利影響：經(jīng)過適當(dāng)?shù)臒崽幚?，絕大多數(shù)蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值會得到提高。這是因為在適宜的加熱條件下，蛋白質(zhì)發(fā)生變性以后，原有的卷曲甚至成球狀的肽鏈?zhǔn)軣?、弱鍵斷裂，使原來折疊局部的肽鏈松散，容易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效性。適度的熱處理也能使食品中的大多數(shù)酶由于變性而失活，保證食品在貯藏期間不發(fā)生酸敗、變色或質(zhì)構(gòu)變化。還有，豆類和油料種子中常含有一些消化酶〔如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等〕的抑制劑，這些抑制劑通過對消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能導(dǎo)致血紅細(xì)胞凝集；加熱處理可以使這些物質(zhì)失活，使它們不會發(fā)生不利于營養(yǎng)物質(zhì)消化吸收或其它不利的作用。熱處理的不利影響：熱處理的不利影響主要表現(xiàn)在氨基酸結(jié)構(gòu)〔殘基〕發(fā)生變化，導(dǎo)致營養(yǎng)價值降低。氨基酸結(jié)構(gòu)的變化隨著加熱溫度的不同而不同，如下邊的例子：在115℃下加熱27h，將有50%～60%的半胱氨酸被破壞并產(chǎn)生H2S氣體：在劇烈加熱下，蛋白質(zhì)多肽鏈還可發(fā)生環(huán)化反響而形成雜環(huán)衍生物，這些物質(zhì)中的一些已經(jīng)證明具有強(qiáng)的致突變作用。如果在200℃以上加熱，會導(dǎo)致氨基酸的異構(gòu)化，從L-氨基酸變?yōu)镈-氨基酸。由于大多數(shù)D-氨基酸不具有營養(yǎng)價值，因此該變化使?fàn)I養(yǎng)價值降低約50%。另外，某些D-氨基酸還具有毒性。另外，在加熱的條件下，蛋白質(zhì)還可以與食品中的其它成分如糖類、脂類、食品添加劑等物質(zhì)發(fā)生反響，產(chǎn)生各種有利和不利的反響。低溫處理下的變化一般食品中的蛋白類物質(zhì)在冷藏或冷凍〔-18℃)條件下不會發(fā)生大的變化，但如經(jīng)歷冷凍、解凍的過程，那么蛋白的質(zhì)地及口感會發(fā)生一些變化。當(dāng)肉類食品經(jīng)冷凍、解凍后，細(xì)胞及細(xì)胞膜被破壞，酶被釋放出來，隨著溫度的升高，酶活性的增強(qiáng)，可導(dǎo)致蛋白質(zhì)降解。而且蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)之間的不可逆結(jié)合，代替了水和蛋白質(zhì)間的結(jié)合，使蛋白質(zhì)的質(zhì)地發(fā)生變化，保水性降低，但對蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值影響很小。魚蛋白質(zhì)很不穩(wěn)定，經(jīng)冷凍和冷藏后，肌球蛋白變性，然后與肌動蛋白反響，使肌肉變硬，持水性降低，因此解凍后魚肉變得干而強(qiáng)韌，而且魚中的脂肪在凍藏期間仍會進(jìn)行自動氧化反響，生產(chǎn)過氧化物和自由基，再與肌肉蛋白作用使蛋白聚合，氨基酸破壞。蛋黃能冷凍并貯于-6℃，解凍后呈膠狀結(jié)構(gòu)，黏度也增大，假設(shè)在冷凍前加10%的糖或鹽那么可防止此現(xiàn)象。堿處理下的變化對蛋白質(zhì)來說，堿性是一種比較苛刻、敏感的條件。在堿的存在下，蛋白質(zhì)可以發(fā)生多種變化，導(dǎo)致氨基酸種類、構(gòu)型發(fā)生變化。導(dǎo)致氨基酸種類發(fā)生變化的堿處理反響首先由于半胱氨酸或磷酸絲氨酸經(jīng)消化反響形成丙烯酸〔DHA)殘基而引發(fā)：丙烯酸殘基是一種非常活潑的中間產(chǎn)物，能夠與末端帶氨基或巰基的氨基酸發(fā)生反響，如：這種反響的本質(zhì)是親核加成反響。反響的結(jié)果不僅是賴氨酸、半胱氨酸的結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化，而且也使原先彼此沒有關(guān)系的蛋白多肽鏈發(fā)生交聯(lián)而結(jié)合到了一起。除了賴氨酸、半胱氨酸殘基外，其它氨基酸殘基也可與DHA發(fā)生反響，如精氨酸、組氨酸、蘇氨酸、絲氨酸、酪氨酸、色氨酸等殘基可通過縮合反響生成不常見的衍生物。在堿性處理下，蛋白質(zhì)中的氨基酸也容易發(fā)生構(gòu)型的轉(zhuǎn)化，營養(yǎng)價值降低。6.3.4氧化劑處理下的變化食品加工貯藏中常見的氧化條件：1.漂白、殺菌中使用的氧化劑，如過氧化氫、過氧乙酸、過氧化苯甲酰等；2.食品中脂類或其它物質(zhì)氧化的中間產(chǎn)物，如脂氧化中間產(chǎn)物氫過氧化物、過氧自由基及活性羰基類化合物等；多酚氧化得到的醌類等；3.熱加工中的氧氣。存在于蛋白質(zhì)中或游離的氨基酸其種類不同，被氧化的活性不同：容易被氧化的主要是含硫氨基酸和芳香族氨基酸；其氧化的容易程度為蛋氨酸＞半胱氨酸＞胱氨酸、色氨酸。如：食品中蛋白質(zhì)在輻射作用下主要發(fā)生兩種形式的變化：(1)交聯(lián)：受γ射線作用時，主要從氨基酸殘基的α-C開始變化。(2)分解：比較容易受輻射影響而發(fā)生分解的是多肽鏈中的含硫氨基酸和芳香族氨基酸；也能使多肽鏈發(fā)生斷裂分解。6.3.7機(jī)械處理下的變化〔略〕6.4食品中常見的蛋白質(zhì)〔自學(xué)內(nèi)容〕練習(xí)與思考一、選擇題1.由于幾種氨基酸具有吸收紫外光的能力，所以可用測定280nm左右紫外光吸光度的方法來測定蛋白質(zhì)的含量。以下氨基酸中，在280nm左右不產(chǎn)生光吸收的氨基酸是〔〕。a.酪氨酸b.苯丙氨酸c.色氨酸d.異亮氨酸2.蛋白質(zhì)分子和水之間有比較強(qiáng)的結(jié)合能力，導(dǎo)致蛋白質(zhì)和水結(jié)合的力有幾種。下面幾種結(jié)合力中與蛋白質(zhì)結(jié)合水的過程無關(guān)的是〔〕。a.氫鍵b.共價結(jié)合c.靜電引力d.范德華力3.氨基酸在水中的溶解度，與結(jié)構(gòu)中疏水基團(tuán)的種類和大小有關(guān)。試判斷以下四種氨基酸中在水中溶解度最大的是〔〕。a.丙氨酸b.甘氨酸c.異亮氨酸d.苯丙氨酸4.阿斯巴甜是目前已經(jīng)在食品中推廣實用的甜味劑。從物質(zhì)類型上分，此甜味劑屬于〔〕。a.糖類化合物b.甙類化合物c.肽類化合物d.黃酮類化合物