生物化學(xué)教案

生物化學(xué)內(nèi)蒙古農(nóng)業(yè)大學(xué)2014年8月緒論教課目標(biāo)與要求：1、認(rèn)識生物化學(xué)的發(fā)展史，明確生物化學(xué)的觀點、任務(wù)；2、認(rèn)識生物化學(xué)與各學(xué)科之間的聯(lián)系及研究生物化學(xué)現(xiàn)實意義；3、認(rèn)識生物化學(xué)與其余學(xué)科的關(guān)系、應(yīng)用與遠(yuǎn)景和學(xué)習(xí)方法。教課要點：生物化學(xué)的觀點、研究對象和內(nèi)容教課難點：生物化學(xué)的研究內(nèi)容教課時數(shù)：1學(xué)時教課手段：講解法，利用多媒體與傳統(tǒng)方法的相聯(lián)合。教課內(nèi)容：一、生物化學(xué)的觀點、研究對象和內(nèi)容1、生物化學(xué)是介于生物和化學(xué)之間的一門邊沿科學(xué)，它是用化學(xué)的理論和方法作為主要手段來研究生命現(xiàn)象，進(jìn)而揭露生命的神秘。它是從分子水平來研究生物體（包含人類、動物、植物和微生物）內(nèi)基本物質(zhì)的化學(xué)構(gòu)成和生命活動所進(jìn)行的化學(xué)變化（即代謝反響）的規(guī)律及其與生理機能的關(guān)系的一門科學(xué)。生物化學(xué)的任務(wù)就是研究構(gòu)成生物體基本物質(zhì)的性質(zhì)，構(gòu)造與功能，以及這些物質(zhì)在生命活動過程中所進(jìn)行的化學(xué)變化的規(guī)律及其與生理機能的關(guān)系，進(jìn)而說明生命現(xiàn)象的實質(zhì)，并把這些知識應(yīng)用到社會實踐和生產(chǎn)實踐中去，以達(dá)到征服自然和改造自然的目的。2、生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容1）．生物體的物質(zhì)構(gòu)成、構(gòu)造與功能：高等生物體主要由蛋白質(zhì)、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等構(gòu)成，經(jīng)過對生物大分子構(gòu)造的理解，揭露構(gòu)造與功能之間的關(guān)系。2）．物質(zhì)代謝與調(diào)控：物質(zhì)代謝的基本過程主要包含三大步驟：消化、汲取→中間代謝→排泄。此中，中間代謝過程在細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行的，是最為復(fù)雜的化學(xué)變化過程，它包含合成代謝，分解代謝，物質(zhì)互變，代謝調(diào)控，能量代謝幾方面的內(nèi)容。3）．遺傳信息的傳達(dá)與表達(dá)：對生物體遺傳與生殖的分子體制的研究，也是現(xiàn)代生物化學(xué)與分子生物學(xué)研究的一個重要內(nèi)容。4）.組織與器官機能生物化學(xué)：生命有機體是一個一致協(xié)調(diào)整體。二、生物化學(xué)的發(fā)展第一階段從19世紀(jì)末到20世紀(jì)30年月，主假如靜態(tài)的描繪性階段，對生物體各樣構(gòu)成成分進(jìn)行分別、純化、構(gòu)造測定、合成及理化性質(zhì)的研究。此中菲舍爾測定了好多糖和氨基酸的構(gòu)造，確立了糖的構(gòu)型，并指出蛋白質(zhì)是以肽鍵連結(jié)的。1926年薩姆納制得了脲酶結(jié)晶，并證明它是蛋白質(zhì)。第二階段約在20世紀(jì)30～50年月，主要特色是研究生物體內(nèi)物質(zhì)的變化，即代謝門路，所以稱動向生化階段。此間突出成就是確立了糖酵解、三羧酸循環(huán)以及脂肪分解等重要的分解代謝門路。對呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(ATF)在能量變換中的要點地點有了較深入的認(rèn)識。第三階段是從20世紀(jì)50年月開始，主要特色是研究生物大分子的構(gòu)造與功能。生物化學(xué)在這一階段的發(fā)展，以及物理學(xué)、技術(shù)科學(xué)、微生物學(xué)、遺傳學(xué)、細(xì)胞學(xué)等其余學(xué)科的浸透，產(chǎn)生了分子生物學(xué)，并成為生物化學(xué)的主體。三、生物化學(xué)與其余學(xué)科的關(guān)系世紀(jì)從古人們主假如經(jīng)過生物體內(nèi)的化學(xué)變化來認(rèn)識生物體的生理機能，直到二十世紀(jì)初才發(fā)展成為一門獨立的新式學(xué)科。它是介于生物和化學(xué)之間的一門學(xué)科，它和有機化學(xué)、生理學(xué)、生物物理學(xué)和分子生物學(xué)等學(xué)科的關(guān)系極為親密。深入認(rèn)識各樣生物的生長、生殖、生理、遺傳、衰老、疾病、生命發(fā)源和演化等理解，都需要用生物化學(xué)的原理和方法進(jìn)行商討。所以，生物化學(xué)是各弟子物科學(xué)的基礎(chǔ)，特別是生理學(xué)、微生物學(xué)、遺傳學(xué)、細(xì)胞學(xué)等各科的基礎(chǔ)，在分子生物學(xué)中據(jù)有特別重要的地點。若以不一樣的生物為對象，生物化學(xué)可分為動物生化、植物生化、微生物生化、昆蟲生化、醫(yī)學(xué)生化等；若以生物體的不一樣組織或過程為研究對象，則可分為肌肉生化、神經(jīng)生化、免疫生化、生物力能學(xué)等；因研究的物質(zhì)不一樣，又可分為蛋白質(zhì)化學(xué)、核酸化學(xué)、脂化學(xué)、糖化學(xué)、酶學(xué)平分支；研究各樣天然物質(zhì)的化學(xué)稱為生物有機化學(xué)；研究各樣無機物的生物功能的學(xué)科則稱為生物無機化學(xué)或無機生物化學(xué)。四、生物化學(xué)的應(yīng)用與發(fā)展遠(yuǎn)景介紹生物化學(xué)在農(nóng)業(yè)、工業(yè)、醫(yī)藥、食品等各個領(lǐng)域的應(yīng)用。聯(lián)合實例側(cè)重介紹在農(nóng)業(yè)生產(chǎn)及科研中的應(yīng)用。本世紀(jì)與生物化學(xué)相關(guān)的最重要的領(lǐng)域主要有以下幾個方面：1）生物大分子構(gòu)造與功能的關(guān)系；（2）生物膜的構(gòu)造與功能；3）機體自己調(diào)控的分子機理；（4）生化技術(shù)的創(chuàng)新與發(fā)明；5）功能基因組、蛋白質(zhì)組、代謝組等；6）分子育種與分子農(nóng)業(yè)（工廠化農(nóng)業(yè)）；（7）生物凈化；8）生物電子學(xué)；（9）生化藥物；（10）生物能源的開發(fā)等。五、生物化學(xué)的學(xué)習(xí)方法在學(xué)習(xí)理論知識的同時，注意理論聯(lián)系實質(zhì)，重視實驗教課，掌握各學(xué)科間的交錯與聯(lián)系。思慮題：1、生物化學(xué)的觀點及研究的內(nèi)容。課后總結(jié)：本次課教課目標(biāo)明確，基礎(chǔ)知識正確，切合大綱領(lǐng)求。適合地選擇和運用教課方法，調(diào)換學(xué)生學(xué)習(xí)的踴躍性使學(xué)生對生物化學(xué)產(chǎn)生很大興趣。學(xué)生反應(yīng)很好。存在問題、改良舉措：一些學(xué)生化學(xué)基礎(chǔ)較差，需復(fù)習(xí)相關(guān)知識。第二章蛋白質(zhì)化學(xué)教課目標(biāo)與要求1、掌握蛋白質(zhì)的觀點和化學(xué)構(gòu)成；蛋白質(zhì)的基本構(gòu)造單位——氨基酸的分類及構(gòu)造；蛋白質(zhì)各級分子構(gòu)造的內(nèi)容和特色。2、熟習(xí)氨基酸、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及分別判定方法。3、認(rèn)識蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造與功能的關(guān)系。教課要點：蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造、主要性質(zhì)以及構(gòu)造與功能的關(guān)系，蛋白質(zhì)的幾種二級構(gòu)造、超二級構(gòu)造與構(gòu)造域。教課難點：蛋白質(zhì)的幾種二級構(gòu)造、超二級構(gòu)造與構(gòu)造域。教課時數(shù)：8學(xué)時教課方法：講解法，利用多媒體與傳統(tǒng)方法的相聯(lián)合。教課內(nèi)容2.1蛋白質(zhì)分類一、蛋白質(zhì)的化學(xué)構(gòu)成與分類1、元素構(gòu)成碳50%、氫7%、氧23%、氮16%、硫0.3%微量的磷、鐵、銅、碘、鋅、鉬凱氏定氮：均勻含氮16%，粗蛋白質(zhì)含量=蛋白氮×6.252、氨基酸構(gòu)成氨基酸是蛋白質(zhì)的基本構(gòu)成單位，蛋白質(zhì)主要由20種常有氨基酸構(gòu)成，此中有8種人體不可以合成的氨基酸一定由食品中獲取，為人體必要氨基酸，評論蛋白質(zhì)食品的營養(yǎng)價值主要要看它的必要氨基酸的含量。別的蛋白質(zhì)中還有一些罕有氨基酸，如羥基脯氨酸、賴氨酸，甲基甘氨酸、賴氨酸等，他們都是主要氨基酸的衍生物，在一些特別的蛋白及組織中發(fā)揮作用。二、蛋白質(zhì)的分類依據(jù)生物學(xué)功能分：酶、抗體、運輸?shù)鞍?、激素等蛋白質(zhì)功能的多樣性1、酶2、構(gòu)造成分（結(jié)締組織的膠原蛋白、血管和皮膚的彈性蛋白、膜蛋白）3、儲藏（卵清蛋白、種子蛋白）4、物質(zhì)運輸（血紅蛋白、Na+K+ATPase、葡萄糖運輸載體、脂蛋白、電子傳達(dá)體）5、細(xì)胞運動（肌肉縮短的肌球蛋白、肌動蛋白）6、激素功能（胰島素）7、防守（抗體、皮膚的角蛋白、血凝蛋白）8．接受、傳達(dá)信息（受體蛋白，味覺蛋白）9．調(diào)理、控制細(xì)胞生長、分化、和遺傳信息的表達(dá)（組蛋白、隔絕蛋白依據(jù)化學(xué)構(gòu)成成分分類：簡單蛋白：僅由aa構(gòu)成聯(lián)合蛋白：簡單蛋白與其余生物分子的聯(lián)合物。依據(jù)分子形狀分類：球蛋白：長/寬≤3～4，血紅蛋白纖維蛋白：長/寬>10，血纖蛋白、絲蛋白膜蛋白質(zhì)：生物膜構(gòu)成2.2蛋白質(zhì)的基本構(gòu)造單位—氨基酸蛋白質(zhì)的水解：蛋白質(zhì)能夠受酸、堿或酶的作用而水解成氨基酸。1、酸水解：用6MHCl或4MH2SO4，105℃回流20小時即可完整水解。酸水解不惹起氨基酸的消旋，但色氨酸完整被損壞，絲氨酸和蘇氨酸部分損壞，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如樣品含有雜質(zhì)，在酸水解過程中常產(chǎn)生腐黑質(zhì)，使水解液變黑。(用3mol/L對甲苯磺酸取代鹽酸，獲取色氨酸許多，可像絲氨酸和蘇氨酸同樣用外推法求其含量。)2、堿水解：用5MNaOH，水解10－20小時可水解完整。堿水解使氨基酸消旋，很多氨基酸被損壞，但色氨酸不被損壞。常用于測定色氨酸含量。(可加入淀粉以防備氧化。)3、酶水解：酶水解既不損壞氨基酸，也不惹起消旋。但酶水解時間長，反響不完整。一般用于部分水解，若要完整水解，需要用多種酶共同作用。一、氨基酸的構(gòu)造、分類氨基酸的構(gòu)造特色：都有一個氨基和一個羧基且連在同一個碳原子上。兩個例外：（1）脯氨酸和羥脯氨酸是α-亞氨基酸；（2）除甘氨酸沒有手性碳原子外，沒有旋光性，其余蛋白質(zhì)氨基酸均屬于L型。氨基酸的分類：1）依據(jù)R基團的化學(xué)構(gòu)造：脂肪族氨基酸、芬芳族氨基酸、雜環(huán)族氨基酸2）依據(jù)R基團的酸堿性分為：中性氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸3）依據(jù)R基團的帶電性質(zhì)分為：疏水性氨基酸、帶電荷極性氨基酸、不帶電荷的極性氨基酸。3.蛋白質(zhì)中氨基酸的修飾：4－羥脯氨酸4.非蛋白質(zhì)中的氨基酸：L-鳥氨酸、L－瓜氨酸不對稱碳原子：是連結(jié)四個不一樣原子或基團的碳原子。旋光異構(gòu)現(xiàn)象：當(dāng)光波經(jīng)過尼克棱鏡時，因為棱鏡的構(gòu)造經(jīng)過的不過沿某一平面振動的光波，其余都被遮斷，這類光稱為“平面偏振光”。當(dāng)它經(jīng)過擁有眩光性質(zhì)的某異構(gòu)物溶液時，則偏振面會向右或向左旋轉(zhuǎn)?！?”和“-”分別表示右旋和左旋。二、氨基酸的性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)取決于其分子中的羧基、氨基、側(cè)鏈基團以及這些基團的互相影響。1、一般物理性質(zhì)溶解度：水中溶解度差異較大，不溶于有機溶劑。光汲取性：可見光區(qū)無光汲取，紫外光區(qū)Phe、Thy、Trp有光汲取。旋光性：AA的物理常數(shù)，與構(gòu)造、PH值相關(guān)。味感：不一樣滋味(與構(gòu)型相關(guān)).2、兩性電離及等電點各種氨基酸的pI值范圍：中性氨基酸的等電點一般在5.0~6.5之間，酸性氨基酸為2.7~3.2，堿性氨基酸為9.5~10.7。[思慮題]為何中性氨基酸的等電點不等于7？中性氨基酸的羧基的酸式電離略大于其氨基的堿式電離，因此溶液的pH值一定達(dá)到偏酸時，才能使其兩種電離趨勢恰巧相等。3、化學(xué)性質(zhì)：1）與茚三酮的反響：Pro產(chǎn)生黃色物質(zhì)，其余為藍(lán)紫色。在570nm（藍(lán)紫色）或440nm（黃色）定量測定（幾μg）。反響后藍(lán)紫色的深度或二氧化碳的體積可作為a-氨基酸定量剖析的依照。肽類和蛋白質(zhì)也有此反響。因為反響特別敏捷，是判定氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)最快速而又簡易的方法，寬泛用于a-氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)的比色測定或紙層析與薄層層析的顯色。2）與甲醛的反響：氨基酸的甲醛滴定法3）與2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反響用于測定蛋白質(zhì)或多肽N-端氨基酸的方法，稱為二硝基苯法，簡稱為DNP法。利用此法不停降解蛋白質(zhì)或多肽，頻頻用DNFB標(biāo)志其氨基尾端，便可確立蛋白質(zhì)或多肽鏈中氨基酸的擺列次序。（4）與異硫氰酸苯酯（PITC）的反響在弱堿性條件下，氨基酸的a-氨基易于異硫氰酸酯（PITC）反響，生成苯胺基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中與酸作用而環(huán)化，生成苯乙內(nèi)酰硫脲（PTH）衍生物。蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的a-氨基也能夠與PITC發(fā)生上述反響生成OTH-肽，在酸性溶液中開釋出尾端的PTH-氨基酸和比本來少一個氨基酸殘基的多肽鏈，所得的PTH-氨基酸用層析法堅定，即可確立肽鏈N端氨基酸的種類。依據(jù)此原理設(shè)計出的蛋白質(zhì)次序測定儀，大大提升了蛋白質(zhì)測序的效率。（5）與亞硝酸反響：α-氨基酸與亞硝酸作用，可開釋氮氣。若定量測定反響中所開釋出的N2的體積，即可計算出氨基酸的含量，此種方法稱為vanSlyke氨基氮測定法，常用于氨基酸和多肽的定量剖析。（6）與熒光胺反響：依據(jù)熒光強度測定氨基酸含量（ng級）。激發(fā)波長λx=390nm，發(fā)射波長λm=475nm。（7）與5,5′-雙硫基-雙（2-硝基苯甲酸）反響：2.3肽一、肽鍵及肽肽鍵：一個氨基酸的—羧基與另一個氨基酸的—氨基縮合脫水而形成的酰胺鍵稱為肽鍵。肽鍵是蛋白質(zhì)分子中氨基酸之間的主要連結(jié)方式。肽：氨基酸經(jīng)過肽鍵連結(jié)形成的化合物稱為肽，2個氨基酸形成的肽稱為二肽，10個以下稱寡肽，10個以上稱多肽，所以蛋白質(zhì)的構(gòu)造是多肽鏈構(gòu)造。二、肽的命名及構(gòu)造介紹肽的命名原則和表示方法及構(gòu)造。含有游離的α—NH2基一端稱氨基端，或N—尾端，含有游離的α—羧基尾端稱羧基尾端，或C—尾端。三、天然存在的活性寡肽生物體中有很多游離的肽擁有生理功能。（以谷胱甘肽為例介紹谷胱甘肽(glutathione)可命名為γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。）2.4蛋白質(zhì)的分子構(gòu)造蛋白質(zhì)的構(gòu)造可分為四個層次來研究。一、蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造（一）蛋白質(zhì)一級構(gòu)造（介紹蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的觀點）（二）蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的測定（簡單介紹蛋白質(zhì)一級構(gòu)造測定的策略，聯(lián)合圖介紹牛胰島素和牛胰核糖核酸酶的一級構(gòu)造）二、蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造第一介紹基本觀點：蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造、構(gòu)象，并將構(gòu)象和構(gòu)型兩個觀點加以比較。（一）肽鍵的幾何學(xué)（介紹肽平面的3個特色）肽單位是一個剛性的平面；肽平面中羰基上的氧與亞氨基上的氫幾乎老是處于相反地點；3.Cα和亞氨基N及Cα與羰基C之間的鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)。（二）蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造要點介紹α—螺旋構(gòu)造和β—折疊構(gòu)造α—螺旋構(gòu)造（聯(lián)合圖介紹其構(gòu)造特色）1）α—螺旋構(gòu)造是一個近似棒狀的螺旋構(gòu)造，R在外側(cè)，右手螺旋。2）每個螺旋有3.6個氨基酸，螺距為0.54nm，氨基酸之間的軸心距為0.15nm，每個氨基酸殘基旋轉(zhuǎn)100度。（3）氫鍵是保持α—螺旋構(gòu)造穩(wěn)固的主要作使勁。β—折疊構(gòu)造（聯(lián)合圖介紹其構(gòu)造特色）（1）多肽鏈幾乎完整伸展，相鄰氨基酸之間軸心距為0.35nm；2）相鄰肽鏈主鏈上的C=O和N—H之間形成氫鍵，保持構(gòu)造的穩(wěn)固；3）肽鏈的擺列能夠是平行或反平行的。β—轉(zhuǎn)角構(gòu)造（聯(lián)合圖介紹其觀點）β—突出無規(guī)則卷曲三、超二級構(gòu)造和構(gòu)造域介紹兩個觀點。超二級構(gòu)造是二級構(gòu)造的齊集體，有不一樣種類，拜見書中的圖。構(gòu)造域是介于二級構(gòu)造和三級構(gòu)造之間的一種構(gòu)造層次（見圖）。四、蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造（一）蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造及特色介紹蛋白質(zhì)三級構(gòu)造的觀點，以肌紅蛋白為例說明蛋白質(zhì)三級構(gòu)造的特色。剖析肌紅蛋白的一級構(gòu)造、二級構(gòu)造、三級構(gòu)造，說明蛋白質(zhì)的構(gòu)造是怎樣從初級構(gòu)造發(fā)展到高級構(gòu)造的。（二）保持蛋白質(zhì)構(gòu)象的作使勁要點介紹次級鍵，包含氫鍵、離子鍵、疏水鍵和范德華力的觀點。說明次級鍵在穩(wěn)固蛋白質(zhì)空間構(gòu)象中的重要作用。五、蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造介紹蛋白質(zhì)四級構(gòu)造的觀點，以血紅蛋白為例介紹蛋白質(zhì)四級構(gòu)造的特色。剖析血紅蛋白的一級構(gòu)造、二級構(gòu)造、三級構(gòu)造、四級構(gòu)造。比較肌紅蛋白和血紅蛋白的同樣點和不一樣點及性質(zhì)的差異。2.5蛋白質(zhì)構(gòu)造與功能的關(guān)系一、蛋白質(zhì)一級構(gòu)造與功能的關(guān)系經(jīng)過以下幾個方面說明蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造與功能的關(guān)系：（一）分子病與構(gòu)造的關(guān)系（二）同源蛋白質(zhì)中氨基酸次序的種屬差異（三）蛋白質(zhì)的激活二、蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造與功能的關(guān)系從以下幾個方面說明蛋白質(zhì)空間構(gòu)造與功能之間的關(guān)系：（一）核糖核酸酶的變性與復(fù)性（二）蛋白質(zhì)的變構(gòu)現(xiàn)象經(jīng)過以上實例說明蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造和空間構(gòu)造與蛋白質(zhì)的功能有相適應(yīng)性和一致性。蛋白質(zhì)的特異構(gòu)造決定了蛋白質(zhì)的特別功能。2.6蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)一、蛋白質(zhì)的兩性性質(zhì)和等電點蛋白質(zhì)是由氨基酸構(gòu)成的，所以蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，各樣蛋白質(zhì)有其特異的等電點。介紹蛋白質(zhì)等電點的觀點以及應(yīng)用。電泳：帶電顆粒在電場中挪動的現(xiàn)象。分子大小不一樣的蛋白質(zhì)所帶凈電荷密度不一樣，遷徙率即異，在電泳時能夠分開。蛋白質(zhì)在其等電點偏酸溶液中帶正電荷，在偏堿溶液中帶負(fù)電荷，在等電點pH時為兩性離子。二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)布郎運動、丁道爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象，不可以透過半透膜，擁有吸附能力蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)固的原由：1）表面形成水膜（水化層）2）帶同樣電荷。三、蛋白質(zhì)的積淀反響介紹以下觀點：蛋白質(zhì)的積淀作用、鹽析、鹽溶、分段鹽析。介紹保持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)固的原由以及蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)在生產(chǎn)和研究中的應(yīng)用。四、蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性要點介紹變性和復(fù)性的觀點以及理化性質(zhì)的改變，聯(lián)合生活和生產(chǎn)中的實例加以解說。請學(xué)生舉出生活中碰到的蛋白質(zhì)變性或復(fù)性的例子，并說明其實質(zhì)。五、蛋白質(zhì)的顏色反響P55作業(yè)與思慮題：作業(yè)：1蛋白質(zhì)構(gòu)造層次的觀點？保持蛋白質(zhì)空間構(gòu)造穩(wěn)固的作使勁有哪些？氨基酸的構(gòu)造式。教課反省建議：在學(xué)習(xí)氨基酸的構(gòu)造時聯(lián)系有機化學(xué)的羧酸構(gòu)造；在學(xué)習(xí)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)時聯(lián)系氨基酸的構(gòu)造，再將氨基酸的構(gòu)造和特征與蛋白質(zhì)的構(gòu)造和特征聯(lián)系起來。同時注意氨基酸的某些特別反響在蛋白質(zhì)的合成工作中的實質(zhì)意義，認(rèn)識蛋白質(zhì)的重要生物學(xué)意義和生產(chǎn)實踐意義。第三章核酸教課目標(biāo)與要求：掌握核酸的構(gòu)造與功能，重要的理化性質(zhì)。教課要點：核酸的種類和化學(xué)構(gòu)成，核酸的分子構(gòu)造和主要性質(zhì)，DNA的雙螺旋構(gòu)造模型和tRNA的“三葉草”構(gòu)造。教課難點：DNA的雙螺旋構(gòu)造模型教課時數(shù)：6學(xué)時教課方法：利用多媒體與傳統(tǒng)方法的相聯(lián)合教課內(nèi)容：3.1核酸的分類及構(gòu)成一、分類1．核酸是由堿基、戊糖、磷酸構(gòu)成的，按其所含的戊糖種類的不一樣分為兩大類：核糖核酸（ribonucleicacid即RNA）：戊糖為核糖脫氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid即DNA）：戊糖為脫氧核糖2．核糖核酸（RNA）按其功能的不一樣分為三大類：1）核糖體RNA(ribosomalRNAs，rRNAs)，rRNAs的功能是作為核糖體的重要構(gòu)成成分參加蛋白質(zhì)的生物合成。原核生物中主要有5SrRNAs、16SrRNAs和23SrRNAs三種，真核生物中主要有5SrRNAs、5.8SrRNAs、18SrRNAs和28SrRNAs四種。2）信使RNA（messengerRNAs，mRNAs）。mRNAs是以DNA為模板合成的，又是蛋白質(zhì)合成的模板。3）轉(zhuǎn)移RNAs(transferRNAs，tRNAs)。tRNAs是最小的RNA分子。它的主要功能是在蛋白質(zhì)生物合成過程中把mRNA的信息正確地翻譯成蛋白質(zhì)中氨基酸次序的適配器（adapter）分子，擁有轉(zhuǎn)運氨基酸的作用。4）別的，在細(xì)胞中還含有其余的RNA，如真核細(xì)胞中還有少許核內(nèi)小RNA（smallnuclearRNA，縮寫成snRNA）、染色體RNA（chRNA）。二、散布（一）DNA的散布核酸寬泛散布于各種生物細(xì)胞中。在真核細(xì)胞中，95%～98%的DNA散布于細(xì)胞核中，在原核細(xì)胞中，DNA存在于細(xì)胞質(zhì)中的核質(zhì)區(qū)。（二）RNA的散布RNA主要存在于細(xì)胞質(zhì)中，約占總量的90%，細(xì)胞核中也有少許的存在，約占總量的10%。上述兩大類核酸在細(xì)胞內(nèi)的散布狀況是與它們的功能相一致的。細(xì)胞中的DNA起著儲存和傳達(dá)遺傳信息的作用。細(xì)胞質(zhì)中的RNA在核內(nèi)接受了DNA的“指令”，到細(xì)胞質(zhì)指導(dǎo)并直接參加蛋白質(zhì)的合成。三、核酸的化學(xué)構(gòu)成核酸的基本構(gòu)造單位是核苷酸（nucleotide）。部分水解可產(chǎn)生核苷酸，如經(jīng)完整水解則產(chǎn)生磷酸、堿基和戊糖。一、堿基核酸中的堿基有兩類：嘌呤堿（pyrimidine）和嘧啶堿（purine）。它們是含氮的雜環(huán)化合物，稱為堿基，也稱含氮堿。（一）嘌呤堿聯(lián)合教材中嘌呤堿的構(gòu)造分子式，介紹DNA和RNA中含有的兩種同樣的主要嘌呤堿：腺嘌呤和鳥嘌呤，分別用A和G表示。（二）嘧啶堿聯(lián)合教材中嘧啶堿的構(gòu)造分子式，介紹核酸中的三種嘧啶堿，即胞嘧啶cytosine）、尿嘧啶（uracil）和胸腺嘧啶（thymine），分別用C、U和T表示。RNA中含有的是胞嘧啶和尿嘧啶，DNA含有胞嘧啶和胸腺嘧啶。二、戊糖核酸是按其所含戊糖不一樣而分為兩大類的。DNA所含的戊糖是D-2'-脫氧核糖，RNA所含的戊糖是D-核糖。三、磷酸任何核酸都含有磷酸，參加形成3',5'-磷酸二酯鍵，使核酸連成多核苷酸鏈。四、核苷核苷（由戊糖和堿基縮合而成，并以N-C糖苷鍵連結(jié)。核苷能夠分紅核糖核苷與脫氧核糖核苷兩大類。五、核苷酸核苷中的戊糖羥基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核苷酸分紅核糖核苷酸與脫氧核糖核苷酸兩大類。生物體內(nèi)存在的游離核苷酸多是5'-核苷酸。用堿水解RNA時，可獲取2'-核糖核苷酸與3'-核糖核苷酸的混淆物。六、細(xì)胞中的游離核苷酸及其衍生物生物體細(xì)胞中還有一些以游離形式存在的核苷酸。如腺嘌呤核苷二磷酸（ADP）和腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）。別的，在生物細(xì)胞中，還存在著環(huán)化核苷酸，此中研究得最多的是3',5'-環(huán)腺苷酸（cAMP）。3.2脫氧核糖核酸的構(gòu)造一、DNA的堿基構(gòu)成Chargaff定章：1950年1．全部DNA中[A]=[T]；[G]=[C]。所以，[A]+[G]=[C]+[T]。2．DNA的堿基構(gòu)成擁有種的特異性，即不一樣生物種的DNA擁有自己獨到的堿基組成比率（又稱不對稱率dissymmetryratio）。同一種生物DNA的堿基構(gòu)成沒有組織和器官的特異性。年紀(jì)、營養(yǎng)狀況、環(huán)境等要素不影響DNA的堿基構(gòu)成。二、DNA的一級構(gòu)造核酸構(gòu)造依據(jù)一級、二級、三級分級議論。核酸的一級構(gòu)造是它的共價構(gòu)造和核苷酸次序，是由數(shù)目極其宏大的四種脫氧核糖核苷酸，經(jīng)過3',5'-磷酸二酯鍵連結(jié)起來的直線形或環(huán)形多聚體。多核苷酸的幾種縮寫法：因為DNA鏈?zhǔn)怯袠O性的，書寫堿基的次序是從5'-端到3'-端。三、DNA的空間構(gòu)造DNA分子雙螺旋構(gòu)造模型：（一）B-DNA的構(gòu)造依據(jù)Watson和Crick所提出的模型（拜見圖3-14），B-DNA擁有以下特色：1．兩條反向平行的多核苷酸鏈環(huán)繞同一中心軸互相環(huán)繞。2．嘌呤堿基與嘧啶堿基位于雙螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸與核糖在外側(cè)，相互經(jīng)過3',5'-磷酸二酯鍵相連結(jié)，形成DNA分子的骨架。3．雙螺旋的均勻直徑為2nm，兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即堿基聚積距離為0.34nm，兩個核苷酸之間的夾角為36°。所以，沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周有10個核苷酸。每一圈的高度（即螺距）為3.4nm。4．兩條核苷酸鏈依賴相互堿基之間形成的氫鍵相連而聯(lián)合在一同。A與T相當(dāng)對；G與C相當(dāng)對，稱為堿基互補。DNA復(fù)制、轉(zhuǎn)錄、反轉(zhuǎn)錄等的分子基礎(chǔ)都是堿基互補配對。對某些重要特征的議論：1.DNA分子的長度；2.DNA分子構(gòu)造中的堿基互變異構(gòu)體；3.DNA分子的穩(wěn)固性：主要要素是堿基聚積力、范德華引力。DNA分子的可塑性（二）A-DNA的構(gòu)造A-DNA是當(dāng)降低濕度或在水溶液中加入乙醇，可使B-DNA轉(zhuǎn)變?yōu)锳-DNA。（三）Z-DNA分子的構(gòu)造除了A-DNA和B-DNA之外，自然界中還發(fā)現(xiàn)有一種Z-DNA。四、DNA的三級構(gòu)造環(huán)狀DNA構(gòu)造進(jìn)一步歪曲成為更復(fù)雜的三級構(gòu)造。包含線狀DNA形成的紐結(jié)、超螺旋和多重螺旋以及環(huán)狀DNA形成的結(jié)、超螺旋和連環(huán)等多種種類，此中超螺旋是最常有的，所以，DNA的三級構(gòu)造主假如指雙螺旋進(jìn)一步歪曲形成的超螺旋。超螺旋意味著在螺旋的基礎(chǔ)上再螺旋。DNA超螺旋的性質(zhì)是能夠定量的，這類量化的研究可引用拓?fù)鋵W(xué)知識，以加深對DNA分子構(gòu)象和功能的認(rèn)識。議論環(huán)形DNA的一些重要的拓?fù)鋵W(xué)特征。介紹連環(huán)數(shù)（L）、環(huán)繞數(shù)（T）、超螺旋周數(shù)或歪曲數(shù)（W）的觀點；介紹L、T、W三者之間的關(guān)系為:L=T+W。3.3核糖核酸一、RNA的構(gòu)造RNA是細(xì)胞內(nèi)核酸的第二種主要種類，它在把DNA中的遺傳信息變?yōu)楣δ苄缘鞍椎倪^程中起中介作用。構(gòu)成RNA的核苷酸也是以3',5'-磷酸二酯鍵相互連結(jié)起來的。天然RNA只有局部地區(qū)為雙螺旋構(gòu)造，稱為莖環(huán)構(gòu)造。二、分別議論三類主要的RNA分子構(gòu)造。（一）tRNA1.tRNA的一級構(gòu)造（tRNA的一級構(gòu)造有五個特色）。（第二次課達(dá)成以上內(nèi)容，要點講解相關(guān)DNA一級構(gòu)造的觀點；B-DNA二級構(gòu)造的觀點及特色，保持二級構(gòu)造的作使勁）課后要求：①掌握核酸的構(gòu)成，比較DNA與RNA核苷、核苷酸的差異。②掌握DNA一級構(gòu)造的縮寫法；描繪B-DNA二級構(gòu)造的特色及保持構(gòu)造的穩(wěn)固要素，簡單描繪Z-DNA、A-DNA的突出特色。③分清DNA雙螺旋與超螺旋的關(guān)系。④聯(lián)合習(xí)題集，練習(xí)相關(guān)DNA構(gòu)造的習(xí)題。tRNA的二級構(gòu)造聯(lián)合教材的圖解，介紹tRNA的二級構(gòu)造（呈三葉草形）的四個基本特色。3．tRNA的三級構(gòu)造tRNA三級構(gòu)造的形狀象一個倒寫的L字母。（二）mRNAmRNA是以DNA為模板合成的。