酶和維生素演示文稿

酶和維生素演示文稿目前一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（優(yōu)選）酶和維生素目前二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶學(xué)研究簡史公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動的結(jié)果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。目前三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng)。被酶的催化的物質(zhì)稱為底物(substrate，S)反應(yīng)的生成物為產(chǎn)物（product，P）關(guān)鍵酶（keyenzyme）或限速酶（rate-limitingenzyme）酶所具有的催化能力稱酶的活性．酶失去催化能力稱酶的失活．目前四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

目前五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶的不同形式單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。目前六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬原子或離子小分子有機化合物全酶(holoenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)單純酶(simpleenzyme)目前七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點維生素的名稱，輔酶形式及其生化功能！P49表3-1目前八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點小分子有機化合物在催化中的作用

目前九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點輔助因子分類（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）

輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。目前十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點二、酶的活性中心必需基團(essentialgroup)酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團。目錄目前十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點或稱活性部位(activesite)，指必需基團在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間構(gòu)象的局部空間結(jié)構(gòu)，形狀如口袋或裂穴，與環(huán)境相通，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為特定的產(chǎn)物。酶的活性中心(activecenter)目前十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點活性中心內(nèi)的必需基團結(jié)合基團(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F目前十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團催化基團活性中心目錄目前十四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力.在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時間內(nèi)生成一定量的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。在特定條件下(25℃)

，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個國際單位（IU）。每秒鐘1mol1催量(kat)衡量標(biāo)準(zhǔn):酶促反應(yīng)速度的大小.三、酶活性單位酶活性目前十五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點氧、轉(zhuǎn)、水、裂、異、合酶的命名酶的分類習(xí)慣命名法系統(tǒng)命名法第二節(jié)酶的命名與分類目前十六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點國際生化協(xié)會（IUB）酶學(xué)委員會（EC）將每一大類酶分為幾個亞類，每一亞類又分為幾個亞亞類，最后，再把屬于每一個亞亞類的各種酶按順序排好，分別給一個編號排成的一個表稱為“酶表”。目前十七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點乳酸脫氫酶EC1.1.1.27第1大類氧化還原酶第1亞類氧化基團CHOH第1亞亞類H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號作用的鍵的類型作用的鍵的類型序列號目前十八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶的命名習(xí)慣命名法:根據(jù)其催化底物來命名（蛋白酶；淀粉酶）根據(jù)所催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名（水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等）結(jié)合上述兩個原則來命名（琥珀酸脫氫酶）有時在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來源或其它特點（胃蛋白酶、胰蛋白酶、堿性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。目前十九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點系統(tǒng)命名法：系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個酶字。例如：習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反應(yīng):-酮戊二酸+丙氨酸谷氨酸+丙酮酸目前二十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點第三節(jié)

酶促反應(yīng)的特點與機理

TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction

目前二十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率一、酶促反應(yīng)的特點酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。目前二十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。目前二十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?酶的特異性(specificity)（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性目前二十四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：絕對特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物

。相對特異性(relativespecificity)：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。立體結(jié)構(gòu)特異性(stereospecificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。目前二十五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（三）酶活性對環(huán)境因素的敏感性

酶是蛋白質(zhì)，對環(huán)境條件的變化很敏感。高溫高壓強酸強堿紫外線重金屬鹽都可能使酶變性失活。目前二十六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（四）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性對酶生成與降解量的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié)通過改變底物濃度對酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)。目前二十七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點二、酶促反應(yīng)的機理（一）酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合假說*誘導(dǎo)契合假說(induced-fithypothesis)酶底物復(fù)合物E+SE+PES

酶與底物相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。目前二十八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點目錄目前二十九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶的誘導(dǎo)契合動畫酶的誘導(dǎo)契合.avi目前三十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（二）酶促反應(yīng)的機理1.鄰近效應(yīng)(proximityeffect)與定向排列(orientationarrange)2.多元催化(multielementcatalysis)3.表面效應(yīng)(surfaceeffect)目前三十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點第四節(jié)酶促反應(yīng)動力學(xué)KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction目前三十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點概念研究各種因素對酶促反應(yīng)速度的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括有酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。※研究一種因素的影響時，其余各因素均恒定。目前三十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響研究前提在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。測定的速度為反應(yīng)的初速度底物總濃度遠(yuǎn)大于酶總濃度目前三十四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。[S]VVmax目錄目前三十五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。[S]VVmax目錄目前三十六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)[S]VVmax目錄目前三十七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（一）米－曼氏方程式中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說E+Sk1k2k3ESE+P酶在催化化學(xué)反應(yīng)時，酶與底物首先形成不穩(wěn)定的中間物，然后分解酶與產(chǎn)物。中間產(chǎn)物E+Sk1k2k3ESE+P目前三十八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──目前三十九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（二）Km與Vmax的意義Km值①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。②意義：a)

Km是酶的特征性常數(shù)之一；b)

Km可近似表示酶對底物的親和力；c)

同一酶對于不同底物有不同的Km值。目前四十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=K3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時，Vmax=k3[E]酶濃度對反應(yīng)速度的影響

目前四十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。三、溫度對反應(yīng)速度的影響最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度。酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

目前四十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點四、pH對反應(yīng)速度的影響最適pH(optimumpH)：酶催化活性最大時的環(huán)境pH。0酶活性pH

pH對某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶246810目前四十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點五、抑制劑對反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。目前四十四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點

抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)：競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)目前四十五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點(一)不可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結(jié)合，使酶失活。

*舉例有機磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)

目前四十六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點（二）可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制*類型目前四十七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點掌握不同類型抑制劑對酶促反應(yīng)Km和Vm的影響目前四十八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點１.競爭性抑制作用+IEIE+SE+PES反應(yīng)模式定義抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

目前四十九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點+++EESIESEIEP目前五十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點*特點抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；I與S結(jié)構(gòu)類似，競爭酶的活性中心；動力學(xué)特點：Vmax不變，表觀Km增大。目前五十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點

磺胺類藥物的抑菌機制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸目前五十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點2.非競爭性抑制*反應(yīng)模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I目前五十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點*特點抑制劑與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動力學(xué)特點：Vmax降低，表觀Km不變。目前五十四頁\總數(shù)七十頁\編于二十點３.反競爭性抑制*反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP目前五十五頁\總數(shù)七十頁\編于二十點*特點：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動力學(xué)特點：Vmax降低，表觀Km降低。目前五十六頁\總數(shù)七十頁\編于二十點各種可逆性抑制作用的比較

目前五十七頁\總數(shù)七十頁\編于二十點六、激活劑對反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。?必需激活劑(essentialactivator)?非必需激活劑(non-essentialactivator)目前五十八頁\總數(shù)七十頁\編于二十點第五節(jié)

酶活性的調(diào)節(jié)

TheRegulationofEnzyme

目前五十九頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式調(diào)節(jié)對象關(guān)鍵酶目前六十頁\總數(shù)七十頁\編于二十點一、酶原激活的本質(zhì)是形成酶的活性中心酶原(zymogen)：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時，沒有催化活性，無活性狀態(tài)的酶的前體。酶原的激活：酶原向活性的酶轉(zhuǎn)化的過程。酶原激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。目前六十一頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶原激活的機理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下目前六十二頁\總數(shù)七十頁\編于二十點賴?yán)i天天天天甘異賴?yán)i天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活過程目前六十三頁\總數(shù)七十頁\編于二十點酶原激活的生理意