中專生物化學車浩龍版第三章酶課件

第三章酶

主要內(nèi)容：介紹酶的概念、作用特點和分類、命名，討論酶的結構特征和催化功能以及酶原以及酶原的激活，進而討論影響酶作用的主要因素。對酶工程和酶的應用作一般介紹。返回第一節(jié)酶的概述一、酶及生物催化劑概念

極高的催化效率高度的專一性

酶活性的不穩(wěn)定性二、酶作用的特點一、酶的概念酶是由活細胞產(chǎn)生的能夠在體內(nèi)外起催化作用的生物催化劑。絕大多數(shù)酶的化學本質是蛋白質。酶所催化的化學反應稱為酶促反應。酶促反應中S為底物，P為產(chǎn)物，酶本身用E表示，所以酶促反應表示為SPE二、酶促反應的特點1酶的催化效率高酶的催化效率通常比非催化反應高10e8～10e20倍，比一般催化劑高10e7～10e13倍。酶加速反應的機理是降低反應的活化能(activationenergy)。2

酶的高度專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種選擇性稱為酶的特異性或專一性.3酶活性的不穩(wěn)定性

絕大多數(shù)的酶是蛋白質，會受到理化因素的影響而變性失活。所以酶反應時要求一定PH、溫度等條件。絕對專一性和相對專一性

絕對專一性

有的酶對底物的化學結構要求非常嚴格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質。

相對專一性有的酶對底物的化學結構要求比上述絕對專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一種化學鍵。1）鍵專一性有的酶只作用于一定的鍵，而對鍵兩端的基團并無嚴格要求。2）基團專一性另一些酶，除要求作用于一定的鍵以外，對鍵兩端的基團還有一定要求，往往是對其中一個基團要求嚴格，對另一個基團則要求不嚴格。絕對專一性酶只作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產(chǎn)物

。如：立體結構專一性酶僅作用于立體異構體中的一種。第二節(jié)酶的結構和功能

結合酶

(conjugatedenzyme)單純酶

(simpleenzyme)酶蛋白

(apoenzyme)輔助因子(cofactor)全酶(holoenzyme)決定反應的特異性決定反應的種類與性質一、酶的分子組成

完全由氨基酸組成輔助因子按其與酶蛋白結合的緊密程度分為

輔酶

(coenzyme):與酶蛋白結合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基

(prostheticgroup):與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。二、酶的活性中心必需基團(essentialgroup)酶分子中，一些與酶活性密切相關的基團。酶的活性中心(activecenter)指必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異結合并將底物轉化為產(chǎn)物。溶菌酶的活性中心活性中心內(nèi)的必需基團結合基團(bindinggroup)與底物相結合催化基團(catalyticgroup)催化底物轉變成產(chǎn)物維持酶活性中心應有的空間構象所必需?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F構成酶活性中心的常見基團：

His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。63酶專一性的“鎖鑰學說”

ZnZn羧肽酶結合底物前后構象變化

三、酶原的激活

一些酶在細胞內(nèi)合成和分泌時，沒有催化活性。這個不具活性的蛋白質稱為酶原（zymogen或proenzyme）。在合適的條件和特定部位，無活性的酶原轉變?yōu)橛谢钚缘拿福@個過程稱為酶原的激活。

其本質是酶的活性中心形成或暴露的過程。實例：消化系統(tǒng)蛋白酶原的激活

胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶活性中心胰蛋白酶原的激活示意圖

胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶胰蛋白酶對各種胰臟蛋白酶的激活作用

胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶五、酶的多種分子形式——同工酶

概念：存在于同一種屬或不同種屬，同一個體的不同組織或同一組織、同一細胞，具有不同分子形式但卻能催化相同的化學反應的一組酶，稱之為同工酶（isoenzyme）。乳酸脫氫酶是研究的最多的同工酶。生物學功能：遺傳的標志

和個體發(fā)育及組織分化密切相關

適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同需要

在各學科中的應用不同組織中LDH同工酶的電泳圖譜LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌腎肝骨骼肌血清-+原點單分子酶促反應的米氏方程及Km推導原則：從酶被底物飽和的現(xiàn)象出發(fā)，按照“穩(wěn)態(tài)平衡”假說的設想進行推導。米氏方程:米氏常數(shù):一、酶濃度對反應速度的影響當[S]＞＞[E]，反應速度與酶濃度成正比。0V[E]關系式為：V=K3[E]二、底物濃度對反應速度的影響矩形雙曲線三、pH對酶反應速度的影響過酸過堿導致酶蛋白變性影響底物分子解離狀態(tài)影響酶分子解離狀態(tài)影響酶的活性中心構象pH最適pHv四、溫度與酶反應速度的關系在達到最適溫度以前，反應速度隨溫度升高而加快酶是蛋白質，其變性速度亦隨溫度上升而加快酶的最適溫度不是一個固定不變的常數(shù)v溫度最適溫度五、激活劑對酶作用的影響類別金屬離子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+、Co2+、Fe2+陰離子：

Cl-、Br-

有機分子還原劑：抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽金屬螯合劑：EDTA凡是能提高酶活性的物質，稱為酶的激活劑（activator）

六、抑制劑對酶作用的影響

凡是能降低酶活性但不能使酶變性的物質，叫酶的抑制劑（inhibitor）。

類型：可逆抑制劑不可逆抑制劑

應用：研制殺蟲劑、藥物研究酶的作用機理，確定代謝途徑抑制劑類型和特點

競爭性抑制劑可逆抑制劑

非競爭性抑制劑

不可逆抑制劑(一)不可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合，使酶失活，不能用透析、超濾等方法予以除去。

*舉例有機磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)

有機磷化合物對羥基酶的抑制失活的酶BAL巰基酶BAL與砷劑結合物（二）可逆性抑制作用*概念抑制劑以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制非競爭性抑制

*類型

+IEIESP+EE+S競爭性抑制作用

實例：磺胺藥物的藥用機理H2N--SO2NH2對氨基苯磺酰胺H2N--COOH對氨基苯甲酸對氨基苯甲