生物化學(xué)-氨基酸、蛋白質(zhì)和酶課件

生物化學(xué)（一）

—氨基酸、蛋白質(zhì)和酶競(jìng)賽生物化學(xué)考什么蛋白質(zhì)（氨基酸、酶）核酸（中心法則）糖類（糖代謝）脂質(zhì)維生素激素生物化學(xué)怎么學(xué)1、選一份好的教材2、做一份好的筆記

3、在聯(lián)系和比較中學(xué)習(xí)4、多做題，勤查書

預(yù)科：幾個(gè)有機(jī)化學(xué)術(shù)語（2）單鍵…………一個(gè)短橫（-)雙鍵…………兩個(gè)短橫（=）叁鍵…………

第一部分

蛋白質(zhì)

生命是蛋白體的存在形式——恩格斯《反杜林論》蛋白質(zhì)由氨基酸(AA)組成

研究蛋白質(zhì)必先研究氨基酸蛋白質(zhì)氨基酸22種中學(xué)講了20種另兩種：含硒半胱氨酸吡咯賴氨酸但氨基酸總共有八十多種人體內(nèi)其它的重要氨基酸鳥氨酸(ORN)瓜氨酸（CIT)

氨基酸類別（1）蛋白質(zhì)氨基酸（20種）酸性氨基酸天冬氨酸ASP谷氨酸GLU堿性氨基酸賴氨酸LYS組氨酸HIS精氨酸ARG中性氨基酸極性氨基酸非極性氨基酸（賈府?dāng)y一本亮色餅干）絲氨酸SER蘇氨酸THR半胱氨酸CYS酪氨酸TYR天冬酰氨ASN谷氨酰胺GLU甘氨酸GLN丙氨酸ALA亮氨酸LEU異亮氨酸ILE苯丙氨酸PHE甲硫氨酸MET色氨酸TRP脯氨酸PRO頡氨酸VAL氨基酸的類別（2）含苯環(huán)的氨基酸(芳香族氨基酸）酪氨酸Tyr苯丙氨酸Phe色氨酸Trp

苯環(huán)對(duì)應(yīng)著280MM處最大的紫外吸收，以色氨酸（TRP）最強(qiáng)【例題2010年決賽】

14．在氨基酸的分類中，下面哪一個(gè)氨基酸屬于芳香族氨基酸?(1分)

A．丙氨酸B．絲氨酸C．色氨酸D．亮氨酸

氨基酸的兩性氨基酸有羧基和氨基羧基有酸性氨基有堿性@$#%^&*…。。。氨基酸的等電點(diǎn)（難點(diǎn)）等電點(diǎn)就是水溶液的一個(gè)PH值，在這個(gè)PH值下氨基酸呈中性等電點(diǎn)的計(jì)算

原理很復(fù)雜記憶不難等電點(diǎn)的計(jì)算氨基酸有兩個(gè)或三個(gè)PKA，分別是pka1Pka2pka3

酸性氨基酸（谷GLU、天冬ASP):兩個(gè)低的相加除以二堿性氨基酸（賴LYS、精ARG、組HIS)兩個(gè)高的之和除以二中性氨基酸半胱CYS和酪TYR是兩個(gè)低的之和除以二其他都只有兩個(gè)PKA，相加除以二氨基酸的化學(xué)反應(yīng)成肽（脫水縮合）茚三酮（指紋分析）茚三酮會(huì)把氨基酸染成藍(lán)紫色（579mm）但是脯氨酸（PRO）是黃色（440mm）肽鍵高中內(nèi)容我就不講了肽鍵不是肽平面！肽鍵不是單鍵一般都是反式肽鍵

肽鍵有極性！雙縮脲試劑無法檢驗(yàn)單個(gè)的肽鍵鵝肌肽尿素蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(Primarystructure)包括：

(1)組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目.(2)多肽鏈的氨基酸順序，

(3)多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。★其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有多種，常見的主要是

α螺旋β折疊β轉(zhuǎn)角自由回轉(zhuǎn)……

左手旋和右手旋在生化中有很多螺旋，注意區(qū)分“左手”和“右手”螺旋左手和右手螺旋

（2）-折疊-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒樁折疊構(gòu)象。①在-折疊中，兩個(gè)氨基酸之間的軸心距為0.35nm.②-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。③-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。盡管以反平行為主，但也有正平行3,蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(QuaternaryStructure)是指由多條各自具有一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價(jià)鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個(gè)亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關(guān)系。維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水力。由多個(gè)亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；例題（易錯(cuò)題）胰島素由兩條肽鏈組成，那么胰島素有木有四級(jí)結(jié)構(gòu)例題（易錯(cuò)題）胰島素由兩條肽鏈組成，那么胰島素有木有四級(jí)結(jié)構(gòu)答案（沒。。。）解析：胰島素由兩條肽鏈組成，但是兩條肽鏈由三個(gè)-s-s-（二硫鍵）連接。二硫鍵是共價(jià)鍵??！蛋白質(zhì)各級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力肽鍵二硫鍵疏水鍵離子鍵范德華力氫鍵一級(jí)+

+————————二級(jí)——________________+三級(jí)——____++++四級(jí)——____+++（1)離子鍵

生物大分子表面的帶電基團(tuán)可以與藥物或底物分子的帶電基團(tuán)形成離子鍵。這種鍵可以解離。2)，氫鍵

氫鍵的形成氫鍵是由兩個(gè)負(fù)電性原子對(duì)氫原子的靜電引力所形成，是一種特殊形式的偶極—偶極鍵。它是質(zhì)子給予體X-H和質(zhì)子接受體Y之間的一種特殊類型的相互作用。氫鍵的大小和方向氫鍵的鍵能比共價(jià)鍵弱，比范德華力強(qiáng)，在生物體系中為8.4～33.4kj/mol(2-8kcal/mol)。鍵長(zhǎng)為0.25～0.31nm，比共價(jià)鍵短。氫鍵的方向用鍵角表示，是指X—H與H…Y之間的夾角，一般為180～250。3).范德華力

這是一種普遍存在的作用力，是一個(gè)原子的原子核吸引另一個(gè)原子外圍電子所產(chǎn)生的作用力。它是一種比較弱的、非特異性的作用力。這種作用力非常依賴原子間的距離，當(dāng)相互靠近到大約0.4～0.6nm(4～6A)時(shí)，這種力就表現(xiàn)出較大的集合性質(zhì)。范德華力包括引力和排斥力，其中作用勢(shì)能與1/R6成正比的三種作用力（靜電力、誘導(dǎo)力和色散力）通稱為范德華引力。4),疏水作用

疏水作用是指極性基團(tuán)間的靜電力和氫鍵使極性基團(tuán)傾向于聚集在一起，因而排斥疏水基團(tuán)，使疏水基團(tuán)相互聚集所產(chǎn)生的能量效應(yīng)和熵效應(yīng)。蛋白質(zhì)和酶的表面通常具有極性鏈或區(qū)域，這是由構(gòu)成它們的氨基酸側(cè)鏈上的烷基鏈或苯環(huán)在空間上相互接近時(shí)形成的。高分子的蛋白質(zhì)可形成分子內(nèi)疏水鏈、疏水腔或疏水縫隙，可以穩(wěn)定生物大分子的高級(jí)結(jié)構(gòu)。

蛋白質(zhì)電泳蛋白質(zhì)與多肽一樣，能夠發(fā)生兩性離解，也有等電點(diǎn)。在等電點(diǎn)時(shí)(IsoelectricpointpI)，蛋白質(zhì)的溶解度最小，在電場(chǎng)中不移動(dòng)。在不同的pH環(huán)境下，蛋白質(zhì)的電學(xué)性質(zhì)不同。在等電點(diǎn)偏酸性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶負(fù)電荷，在電場(chǎng)中向正極移動(dòng)；在等電點(diǎn)偏堿性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶正電荷，在電場(chǎng)中向負(fù)極移動(dòng)。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)電泳(Electrophoresis)。蛋白質(zhì)的沉淀在溫和條件下，通過改變?nèi)芤旱膒H或電荷狀況，使蛋白質(zhì)從膠體溶液中沉淀分離。在沉淀過程中，結(jié)構(gòu)和性質(zhì)都沒有發(fā)生變化，在適當(dāng)?shù)臈l件下，可以重新溶解形成溶液，所以這種沉淀又稱為非變性沉淀?？赡娉恋硎欠蛛x和純化蛋白質(zhì)的基本方法，如等電點(diǎn)沉淀法、鹽析法和有機(jī)溶劑沉淀法。蛋白質(zhì)的變性變性蛋白質(zhì)通常都是固體狀態(tài)物質(zhì)，不溶于水和其它溶劑，也不可能恢復(fù)原有蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)。所以，蛋白質(zhì)的變性通常都伴隨著不可逆沉淀。引起變性的主要因素是熱、紫外光、激烈的攪拌以及強(qiáng)酸和強(qiáng)堿等。幾種重要的蛋白質(zhì)血紅蛋白免疫球蛋白膠原蛋白血紅蛋白血紅蛋白是脊椎動(dòng)物紅細(xì)胞主要組成部分，它的主要功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳。（不僅有血紅蛋白，還有血藍(lán)蛋白）血紅蛋白中，血紅素Fe原子的第六配價(jià)鍵可以與不同的分子結(jié)合：無氧存在時(shí)，與水結(jié)合，生成去氧血紅蛋白(Hb)；有氧存在時(shí)，能夠與氧結(jié)合形成氧合血紅蛋白(HbO2)。血紅蛋白與氧的結(jié)合不牢固，容易離解。HbO2的形成和離解受氧的分壓和pH等因素的影響，氧的分壓和pH較高時(shí)，有利于血紅蛋白與氧的結(jié)合，反之，則有利于離解。

煤氣中毒的機(jī)制一氧化碳（CO）也能與血紅素Fe原子結(jié)合。由于CO與血紅蛋白結(jié)合的能力是O2的200倍，因此，人體吸入少量的CO即可完全抑制血紅蛋白與O2的結(jié)合，從而造成缺氧死亡。急救方法是盡快將病人轉(zhuǎn)移到富含O2的環(huán)境中（如新鮮空氣、純氧氣或高壓氧氣），使與血紅素結(jié)合的CO被O2置換出來。

免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)（Y形）抗原某些低分子量的物質(zhì)可以與抗體結(jié)合，但它們本身不能刺激抗體的產(chǎn)生。幾乎所有外來的蛋白質(zhì)都是抗原，并且每種蛋白質(zhì)都能誘導(dǎo)特異抗體的產(chǎn)生。一個(gè)人得體內(nèi)在任一個(gè)給定時(shí)刻大約有10000種抗體存在。

抗體的特點(diǎn)抗體具有兩個(gè)最顯著的特點(diǎn)，一是高度特異性，二是多樣性。高度特異性就是一種抗體一般只能與引起它產(chǎn)生的相應(yīng)抗原發(fā)生反應(yīng)?？乖贵w復(fù)合物往往是不溶的，因此常從溶液中沉淀出來，此即“沉淀反應(yīng)”。在體外，沉淀反應(yīng)已被廣泛用于研究抗原—抗體反應(yīng)，并成為免疫學(xué)的基礎(chǔ)。多樣性就是它們可以和成千上萬的各種抗原(天然的和人工的)起反應(yīng)。膠原蛋白膠原蛋白或稱膠原(collagen)是很多脊椎動(dòng)物和無脊椎動(dòng)物體內(nèi)含量最豐富的蛋白質(zhì)，它也屬于結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，使骨、腱、軟骨和皮膚具有機(jī)械強(qiáng)度。膠原蛋白至少包括四種類型，稱膠原蛋白I、H、HI和IV。膠原蛋白吃下去以后很難消化。這是什么？毛發(fā)醬油（我也覺得很惡心。。）三鹿奶粉為什么要加三聚氰胺？三聚氰胺（C6H6N6)的分子中氮含量很高蛋白質(zhì)含量的測(cè)定凱氏定氮法雙羧脲法：樣品量0.2-1.7mg/LFolin-Lowry法：在堿性條件下磷鉬酸、磷鎢酸混合試劑與酪氨酸上的酚發(fā)生反應(yīng)，生成藍(lán)色化合物，將其與雙羧脲法結(jié)合起來，蛋白質(zhì)形成兩種顏色的混合物老綠色，在650nm具有特定的吸收。靈敏度較高25g-250g/ml.考馬斯亮藍(lán)法（Bradford法）

考馬斯亮藍(lán)G250是一種帶有負(fù)電荷的染料，在酸性條件下，可與蛋白質(zhì)上的正電荷結(jié)合，形成藍(lán)色化合物，在595nm具有特定吸收，反應(yīng)簡(jiǎn)便、快速、靈敏度高，5-50g/ml.紫外吸收法由于核酸在260nm具有光吸收，對(duì)測(cè)定干擾較大，可采用280nm、260nm同測(cè)法。

酶學(xué).酶的概念

酶是一類由活性細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用和高度專一性的特殊蛋白質(zhì)（？？？）。簡(jiǎn)單說，酶是一類由活性細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑酶單成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。雙成份酶酶蛋白輔因子（簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)）（結(jié)合蛋白質(zhì)）（apoenzyme）（cofacter)輔酶（coenzyme)輔基(prostheticgroup)全酶(holoenzyme）=酶蛋白+輔因子2.酶的組成核酶核酶主要組分是RNA但并不是說有RNA的酶都是核酶特殊的含RNA的酶它也是核酶（2010年初賽試題）其他：端粒酶哲學(xué)問題：先有蛋or先有雞答案：先有蛋生物學(xué)上類似的問題：先有蛋白質(zhì)or先有核酸

酶的進(jìn)化完全由RNA構(gòu)成的酶以RNA為主，蛋白質(zhì)為輔的酶以蛋白質(zhì)為主，RNA為輔的酶含輔酶or輔基的酶全部由蛋白質(zhì)組成的酶1、酶的輔因子（暫時(shí)不用記??！講糖代謝和核酸的時(shí)候有幾個(gè)很重要?。。。?/p>

酶的輔因子是酶的對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)部分，其主要作用是作為電子、原子或某些基團(tuán)的載體參與反應(yīng)并促進(jìn)整個(gè)催化過程。(1)傳遞電子體：如卟啉鐵、鐵硫簇；(2)傳遞氫（遞氫體）：如FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；(3)傳遞?；w：如C0A、TPP、硫辛酸；(4)傳遞一碳基團(tuán)：如四氫葉酸；(5)傳遞磷酸基：如ATP，GTP；(6)其它作用：轉(zhuǎn)氨基，如VB6；傳遞CO2，如生物素。2.酶的分類氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。反應(yīng)通式：AH2+BA+BH2如，乳酸(Lactate)脫氫酶(EC１．１．１．２７）催化乳酸的脫氫反應(yīng)。(１)氧化-還原酶Oxidoreductase2.酶的分類轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上。

例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶(EC2.6.1.2)催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。

反應(yīng)通式：AR+BA+BR(２)轉(zhuǎn)移酶Transferase2.酶的分類水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：(３)水解酶hydrolase2.酶的分類裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。反應(yīng)通式：ＡＢＡ＋Ｂ例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。(4)裂合酶Lyase2.酶的分類異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。

反應(yīng)通式：ＡＢ例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。（ＥＣ５．３．１．９）(5)異構(gòu)酶Isomerase2.酶的分類合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2草酰乙酸(6)合成酶LigaseorSynthetase酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。結(jié)合部位決定酶的專一性，催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。催化部位catalyticsite酶的“中心”活性中心（戰(zhàn)斗部隊(duì)）結(jié)合基團(tuán)（誘餌）催化基團(tuán)（主力軍）活性中心外必須基團(tuán)（后勤部隊(duì)）木瓜蛋白酶木瓜蛋白酶是改造后的胰蛋白酶1.酶催化作用的本質(zhì)：降低反應(yīng)活化能2.酶催化作用的中間產(chǎn)（絡(luò)合）物學(xué)說在酶催化的反應(yīng)中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復(fù)合物。當(dāng)?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學(xué)變化后，中間復(fù)合物再分解成產(chǎn)物和酶。E+S====E-SP+E許多實(shí)驗(yàn)事實(shí)證明了E－S復(fù)合物的存在。E－S復(fù)合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。四、酶作用的機(jī)制3.酶與底物結(jié)合形成中間絡(luò)合物的方式（理論）(1)鎖鑰假說(lockandkeyhypothesis)：認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣(2)誘導(dǎo)契合假說（induced–fithypothesis):該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.4.使酶具有高效催化的因素(1)臨近定向效應(yīng)：在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度；另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團(tuán)的誘導(dǎo)和定向作用，使底物分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點(diǎn)。(2)“張力”和“形變”：底物與酶結(jié)合誘導(dǎo)酶的分子構(gòu)象變化，變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變”，從而促使酶－底物中間產(chǎn)物進(jìn)入過渡態(tài)。米氏方程1913年，德國(guó)化學(xué)家Michaelis和Menten根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說對(duì)酶促反映的動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，推導(dǎo)出了表示整個(gè)反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系的著名公式，稱為米氏方程。Km—

米氏常數(shù)Vmax—

最大反應(yīng)速度例題有關(guān)米氏常數(shù)米氏常數(shù)的單位是（）【2011年初賽題】A.、mol/LBmlCmolDmol/s

例題有關(guān)米氏常數(shù)米氏常數(shù)的單位是（）【2011年初賽題】A.、mol/LBmlCmolDmol/s解答：米氏常數(shù)是“當(dāng)反應(yīng)速度等于最大反應(yīng)速度一半時(shí),即V=1/2Vmax,Km=[S]”因此它是濃度,選A

抑制劑對(duì)酶反應(yīng)的影響有些物質(zhì)能與酶分子上某些必須基團(tuán)結(jié)合（作用),使酶的活性中心的化學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變，導(dǎo)致酶活力下降或喪失，這種現(xiàn)象稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑（inhibitor)。酶的抑制劑一般具備兩個(gè)方面的特點(diǎn)：a.在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶的活性中心以非共價(jià)或共價(jià)的方式形成比較穩(wěn)定的復(fù)合體或結(jié)合物。抑制作用的類型：(1)不可逆抑制作用：抑制劑與酶反應(yīng)中心的活性基團(tuán)以共價(jià)形式結(jié)合，引起酶的永久性失活。如有機(jī)磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。（例：農(nóng)藥的進(jìn)化、砒霜?dú)⑷耍?/p>

(2)可逆抑制作用：抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為三類：競(jìng)爭(zhēng)性抑制：某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。竟?fàn)幮砸种仆ǔ？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競(jìng)爭(zhēng)能力來消除。競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示：有反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí)，Km和V值均減小(1+[I]/Ki)倍，且都隨[I]的增高而降低。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，引起酶活性下降。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示：反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的速度方程：5.溫度對(duì)酶反應(yīng)的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。（例：淀粉酶、taq酶）最適溫度6.pH對(duì)酶反應(yīng)的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。7.酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)：由于效應(yīng)物的存在，而引起酶的結(jié)構(gòu)（構(gòu)象）變化。別構(gòu)酶(Allostericenzyme)的特點(diǎn)：一般是寡聚酶，由多亞基組成，包括催化部位和調(diào)節(jié)（別構(gòu)）部位；具有別構(gòu)效應(yīng)。指酶和一個(gè)配體（底物，調(diào)節(jié)物）結(jié)合后可以影響酶和另一個(gè)配體（底物）的結(jié)合能力。相同（均為底物）：同促效應(yīng)（homotropiceffect）不同（效應(yīng)調(diào)節(jié)物）：異促效應(yīng)（heterotropiceffect）根據(jù)配體結(jié)合后對(duì)后繼配體的影響根據(jù)配體性質(zhì)正協(xié)同效應(yīng)（positivecooperativeeffect）負(fù)協(xié)同效應(yīng)（negativecooperativeeffect）

動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：不符合米曼方程雙曲線。8.固定化酶固定化酶是通過吸附、耦聯(lián)、交聯(lián)和包埋等物理或化學(xué)的方法把酶連接到某種載體上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。作用特點(diǎn)：穩(wěn)定性提高，易分離，可反復(fù)使用，提高操作的機(jī)械強(qiáng)度。（詳情參閱選修一）生物化學(xué)

習(xí)題

天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（）

A、半胱氨酸

B、瓜氨酸

C、絲氨酸

D、蛋氨酸天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（B）

A、半胱氨酸

B、瓜氨酸

C、絲氨酸

D、蛋氨酸形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點(diǎn)是肽鍵中的四個(gè)原子以及和它相鄰的兩個(gè)α-碳原子處于()

A、不斷繞動(dòng)狀態(tài)

B、可以相對(duì)自由旋轉(zhuǎn)

C、同一平面

D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常