化學(xué)與生命第4章：天然含鐵

寫出15種你了解的儀器(譜學(xué))名稱以及它們的功用?第四章：天然含鐵氧載體及其模擬氧載體：在生物體系中具有儲(chǔ)存和運(yùn)輸分子氧功能的一類生物分子。血紅蛋白肌紅蛋白蚯蚓血紅蛋白血藍(lán)蛋白血礬蛋白表4-1天然氧載體的若干性質(zhì)天然氧載體血紅蛋白肌紅蛋白蚯蚓血紅蛋白血藍(lán)蛋白金屬FeFeFeCu金屬﹕O2Fe﹕O2Fe﹕O22Fe﹕O22Cu﹕O2金屬氧化態(tài)(脫氧)自旋態(tài)(脫氧)自旋態(tài)(氧合)Fe（II）HS(S=2)LS(S=0)Fe(II）HS(S=2)LS(S=0)Fe（II）HS(S=2)與溫度有關(guān)Cu（I）S=0(d10)S=0（抗磁）金屬鍵合部位卟啉卟啉蛋白質(zhì)側(cè)鏈蛋白質(zhì)側(cè)鏈亞基數(shù)目418可變相對(duì)分子質(zhì)量650001750010800(4-90)×105載氧顏色紅紅紫紅藍(lán)脫氧顏色紫紅紫紅無(wú)色無(wú)色主要生物功能輸送氧儲(chǔ)存氧輸送氧輸送氧第一節(jié)：血紅蛋白和肌紅蛋白血紅蛋白：脊椎動(dòng)物的紅細(xì)胞中。由球蛋白和亞鐵血紅素組成：四個(gè)亞單位通過(guò)靜電、氫鍵、疏水作用結(jié)合而成。每一個(gè)肽鏈連接一個(gè)亞鐵血紅素輔基。二個(gè)鏈，二個(gè)鏈。肌紅蛋白：主要存在于肌肉中。球蛋白和亞鐵血紅素輔基組成。只有一條肽鏈。血紅蛋白的結(jié)構(gòu)肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)一、血紅和肌紅蛋白的立體結(jié)構(gòu)亞鐵血紅素為輔基的蛋白：Hb和Mb都是以亞鐵血紅素為輔基的蛋白質(zhì)，他們和氧分子的可逆即結(jié)合即依靠血紅素輔基.所謂血紅素指的是一類鐵卟啉(porphyrin)配合物.根據(jù)金屬酶和金屬蛋白中卟啉環(huán)上取代基的不同卟啉可以分為以下幾種:原卟啉IX(protoporphyrinIX);血卟啉(hematoporphyrin);中卟啉(mesoporphyrinIX)等.Fe(II)亞鐵Fe(III)鐵卟啉

卟吩

原卟啉Ⅸ

α，β，γ，δ-四苯基卟啉

酞花菁

(c)Corrin(咕啉)(d)Porphyrin(卟啉)Hb：FeII：HSt2g4eg2μ＝5.44B.M順磁性

5配位（咪唑的作用）HbO2：FeIII：LSμ＝0反磁性6配位鍵合情況：*協(xié)同效應(yīng)（cooperativeeffect）→構(gòu)象變化變構(gòu)作用（allosterism）觸發(fā)機(jī)理（triggermechamism）*Bohr效應(yīng)4氧鍵合的幾種理論模型：(1)．Pauling模型：雙氧和鐵都具有偶數(shù)電子，故呈反鐵磁。Fe(II)對(duì)O2空的π軌道的反饋?zhàn)饔?，又使Fe—O鍵具有雙鍵性質(zhì)，故稱為超氧化物構(gòu)型。

O2作為簡(jiǎn)單的電子對(duì)給體，以端基(terminalgroup)與Fe(II)配位

(2)．Weissmodel模型：

O2在配位時(shí)，接受Fe(II)的電子，形成Fe(III)的超氧配合物，即:

配位后的雙氧處于二重態(tài),鐵處于低自旋,都具有單電子，S=1/2.這與生成的配合物不具有磁性相矛盾。

(3)．Griffith模型：

O2采取側(cè)基(sidegroup)配位方式，即：

故稱為過(guò)氧化物構(gòu)型,配位后的氧是單重態(tài)(S=0),Fe(II)是低自旋(LS),都是S=0.實(shí)驗(yàn)證明,脫氧血紅蛋白(deoxyHb)和氧分子(O2)都是順磁性物質(zhì),而氧合血紅蛋白(oxyHb)具有反磁性。Fe(II)，d6，HS(highspin)，t2g4eg2

LS(lowspin),

t2g6eg0

而Weiss模型中，F(xiàn)eIII，S=1/2；O2，S=1/2，這與HbO2的反磁性矛盾。但是M?ssbauer數(shù)據(jù)支持的觀點(diǎn)：

Q=1.87~2.24mms(nuclearquadrupolemoment)

Q反映核周圍電荷的對(duì)稱性。LSFeII的電荷是球形對(duì)稱的，Q值較小。FeIII，LS電荷是非球形對(duì)稱的，Q值較大。

HbO2

和MbO2紅外振動(dòng)光譜νO-O分別是1107cm-1和1103cm-1，與KO2的1145cm-1很接近。

Lippard認(rèn)為HbO2和MbO2中Fe為+3價(jià)。玻爾效應(yīng)：電荷作用pH低，氧合蛋白失氧多氫鍵作用二、載氧機(jī)理肺中吸氧組織中放養(yǎng)緊張態(tài)松弛態(tài)觸法機(jī)制O2鍵合的影響因素：

①分壓/飽和度

②pH值細(xì)胞的H+濃度是調(diào)節(jié)Hb功能的重要因素。

pH～CO2Bohreffect:pH(orCO2)對(duì)Hb結(jié)合O2能力的影響。人血漿中pH＝7.35～7.45

③小分子：

CO,NO與Hb結(jié)合力NO>CO>O2三、Fe-O2鍵的性質(zhì)第二節(jié)蚯蚓血紅蛋白一、蚯蚓血紅蛋白的結(jié)構(gòu)組成：不含鐵卟啉，非血紅素鐵蛋白(non-heme)，只存在于無(wú)脊椎動(dòng)物中。與血紅蛋白和肌紅蛋白相比，蚯蚓血紅蛋白的研究要晚很多，其晶體結(jié)構(gòu)直到20世紀(jì)90年代才見(jiàn)報(bào)道。8個(gè)亞單元，113aminoacidresidue,2Fe，deoxyHr無(wú)色，oxyHr紫紅色，氧合過(guò)程中FeII→FeIII,O2→O22-.FeIIandFeIIIHSFe(II)-Fe(III)Fe(II)-Fe(II)Fe(III)-Fe(III)Fe(III)-Fe(II)六、五配位結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：1每個(gè)亞基含有一個(gè)由兩個(gè)鐵原子組成的活性中心；2兩個(gè)鐵原子通過(guò)一個(gè)氧橋（氧合狀態(tài)）或一個(gè)羥橋（脫氧狀態(tài)）以及來(lái)自蛋白鏈中天冬氨酸和谷氨酸側(cè)鏈的羧酸根聯(lián)在一起，稱之為雙鐵活性中心；3除此之外，還與蛋白鏈中的組氨酸的咪唑氮原子配位，其中一個(gè)鐵與三個(gè)咪唑氮原子配位形成六配位八面體構(gòu)型，另一個(gè)鐵只與兩個(gè)咪唑氮原子配位，為五配位，剩余一個(gè)空位被水分子占據(jù)；4現(xiàn)已證實(shí)，氧合作用即發(fā)生在該空位上。實(shí)際上，蚯蚓血紅蛋白至少有三種狀態(tài)：

Fe(II)Fe(II),Fe(II)Fe(III),Fe(III)Fe(III)二、蚯蚓血紅蛋白的氧合作用846cm-1825cm-1819cm-1798cm-1一、概況為了弄清生物體內(nèi)結(jié)構(gòu)十分復(fù)雜的氧載體與分子氧相互作用的機(jī)制，特別是活性中心與氧的成鍵情況，人們除了直接用天然載氧體作研究對(duì)象之外，還合成了許多結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)單并能可逆載氧的模型化合物進(jìn)行研究。目前，已知道Co2+,Fe2+,Mn2+,Rh+,Ir+,Ru0,Os0,Ni0,Pt0等過(guò)渡金屬的配合物具有可逆載氧性能。其中化學(xué)家最感興趣的是鐵和鈷的配合物。前者可以直接模擬血紅蛋白和肌紅蛋白，后者能提供研究金屬鍵合分子氧的較簡(jiǎn)單和有效的模型。1852年，發(fā)現(xiàn)Co(II)鹽的氨水溶液在空氣中變色，1898年，證實(shí)變色的物種是[(NH3)5Co(O2)Co(NH3)