化學與生命第4章：天然含鐵

寫出15種你了解的儀器(譜學)名稱以及它們的功用?第四章：天然含鐵氧載體及其模擬氧載體：在生物體系中具有儲存和運輸分子氧功能的一類生物分子。血紅蛋白肌紅蛋白蚯蚓血紅蛋白血藍蛋白血礬蛋白表4-1天然氧載體的若干性質天然氧載體血紅蛋白肌紅蛋白蚯蚓血紅蛋白血藍蛋白金屬FeFeFeCu金屬﹕O2Fe﹕O2Fe﹕O22Fe﹕O22Cu﹕O2金屬氧化態(tài)(脫氧)自旋態(tài)(脫氧)自旋態(tài)(氧合)Fe（II）HS(S=2)LS(S=0)Fe(II）HS(S=2)LS(S=0)Fe（II）HS(S=2)與溫度有關Cu（I）S=0(d10)S=0（抗磁）金屬鍵合部位卟啉卟啉蛋白質側鏈蛋白質側鏈亞基數目418可變相對分子質量650001750010800(4-90)×105載氧顏色紅紅紫紅藍脫氧顏色紫紅紫紅無色無色主要生物功能輸送氧儲存氧輸送氧輸送氧第一節(jié)：血紅蛋白和肌紅蛋白血紅蛋白：脊椎動物的紅細胞中。由球蛋白和亞鐵血紅素組成：四個亞單位通過靜電、氫鍵、疏水作用結合而成。每一個肽鏈連接一個亞鐵血紅素輔基。二個鏈，二個鏈。肌紅蛋白：主要存在于肌肉中。球蛋白和亞鐵血紅素輔基組成。只有一條肽鏈。血紅蛋白的結構肌紅蛋白的結構一、血紅和肌紅蛋白的立體結構亞鐵血紅素為輔基的蛋白：Hb和Mb都是以亞鐵血紅素為輔基的蛋白質，他們和氧分子的可逆即結合即依靠血紅素輔基.所謂血紅素指的是一類鐵卟啉(porphyrin)配合物.根據金屬酶和金屬蛋白中卟啉環(huán)上取代基的不同卟啉可以分為以下幾種:原卟啉IX(protoporphyrinIX);血卟啉(hematoporphyrin);中卟啉(mesoporphyrinIX)等.Fe(II)亞鐵Fe(III)鐵卟啉

卟吩

原卟啉Ⅸ

α，β，γ，δ-四苯基卟啉

酞花菁

(c)Corrin(咕啉)(d)Porphyrin(卟啉)Hb：FeII：HSt2g4eg2μ＝5.44B.M順磁性

5配位（咪唑的作用）HbO2：FeIII：LSμ＝0反磁性6配位鍵合情況：*協同效應（cooperativeeffect）→構象變化變構作用（allosterism）觸發(fā)機理（triggermechamism）*Bohr效應4氧鍵合的幾種理論模型：(1)．Pauling模型：雙氧和鐵都具有偶數電子，故呈反鐵磁。Fe(II)對O2空的π軌道的反饋作用，又使Fe—O鍵具有雙鍵性質，故稱為超氧化物構型。

O2作為簡單的電子對給體，以端基(terminalgroup)與Fe(II)配位

(2)．Weissmodel模型：

O2在配位時，接受Fe(II)的電子，形成Fe(III)的超氧配合物，即:

配位后的雙氧處于二重態(tài),鐵處于低自旋,都具有單電子，S=1/2.這與生成的配合物不具有磁性相矛盾。

(3)．Griffith模型：

O2采取側基(sidegroup)配位方式，即：

故稱為過氧化物構型,配位后的氧是單重態(tài)(S=0),Fe(II)是低自旋(LS),都是S=0.實驗證明,脫氧血紅蛋白(deoxyHb)和氧分子(O2)都是順磁性物質,而氧合血紅蛋白(oxyHb)具有反磁性。Fe(II)，d6，HS(highspin)，t2g4eg2

LS(lowspin),

t2g6eg0

而Weiss模型中，FeIII，S=1/2；O2，S=1/2，這與HbO2的反磁性矛盾。但是M?ssbauer數據支持的觀點：

Q=1.87~2.24mms(nuclearquadrupolemoment)

Q反映核周圍電荷的對稱性。LSFeII的電荷是球形對稱的，Q值較小。FeIII，LS電荷是非球形對稱的，Q值較大。

HbO2

和MbO2紅外振動光譜νO-O分別是1107cm-1和1103cm-1，與KO2的1145cm-1很接近。

Lippard認為HbO2和MbO2中Fe為+3價。玻爾效應：電荷作用pH低，氧合蛋白失氧多氫鍵作用二、載氧機理肺中吸氧組織中放養(yǎng)緊張態(tài)松弛態(tài)觸法機制O2鍵合的影響因素：

①分壓/飽和度

②pH值細胞的H+濃度是調節(jié)Hb功能的重要因素。

pH～CO2Bohreffect:pH(orCO2)對Hb結合O2能力的影響。人血漿中pH＝7.35～7.45

③小分子：

CO,NO與Hb結合力NO>CO>O2三、Fe-O2鍵的性質第二節(jié)蚯蚓血紅蛋白一、蚯蚓血紅蛋白的結構組成：不含鐵卟啉，非血紅素鐵蛋白(non-heme)，只存在于無脊椎動物中。與血紅蛋白和肌紅蛋白相比，蚯蚓血紅蛋白的研究要晚很多，其晶體結構直到20世紀90年代才見報道。8個亞單元，113aminoacidresidue,2Fe，deoxyHr無色，oxyHr紫紅色，氧合過程中FeII→FeIII,O2→O22-.FeIIandFeIIIHSFe(II)-Fe(III)Fe(II)-Fe(II)Fe(III)-Fe(III)Fe(III)-Fe(II)六、五配位結構特點：1每個亞基含有一個由兩個鐵原子組成的活性中心；2兩個鐵原子通過一個氧橋（氧合狀態(tài)）或一個羥橋（脫氧狀態(tài)）以及來自蛋白鏈中天冬氨酸和谷氨酸側鏈的羧酸根聯在一起，稱之為雙鐵活性中心；3除此之外，還與蛋白鏈中的組氨酸的咪唑氮原子配位，其中一個鐵與三個咪唑氮原子配位形成六配位八面體構型，另一個鐵只與兩個咪唑氮原子配位，為五配位，剩余一個空位被水分子占據；4現已證實，氧合作用即發(fā)生在該空位上。實際上，蚯蚓血紅蛋白至少有三種狀態(tài)：

Fe(II)Fe(II),Fe(II)Fe(III),Fe(III)Fe(III)二、蚯蚓血紅蛋白的氧合作用846cm-1825cm-1819cm-1798cm-1一、概況為了弄清生物體內結構十分復雜的氧載體與分子氧相互作用的機制，特別是活性中心與氧的成鍵情況，人們除了直接用天然載氧體作研究對象之外，還合成了許多結構簡單并能可逆載氧的模型化合物進行研究。目前，已知道Co2+,Fe2+,Mn2+,Rh+,Ir+,Ru0,Os0,Ni0,Pt0等過渡金屬的配合物具有可逆載氧性能。其中化學家最感興趣的是鐵和鈷的配合物。前者可以直接模擬血紅蛋白和肌紅蛋白，后者能提供研究金屬鍵合分子氧的較簡單和有效的模型。1852年，發(fā)現Co(II)鹽的氨水溶液在空氣中變色，1898年，證實變色的物種是[(NH3)5Co(O2)Co(NH3)