生物化學(xué)課后習(xí)題答案

提L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。3pH1pH13狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，用pI3的DNP-氨基酸（Sanger反應(yīng)；α-NH2與苯乙硫酸酯（PITC）作用形成相應(yīng)氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反應(yīng)。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑（如過甲酸）或還原劑（如巰基乙醇）斷量蛋白質(zhì)的依據(jù)。核磁（NMR）波譜技術(shù)在氨基酸和蛋白質(zhì)的化學(xué)表征方面起重要作用。習(xí)3-1]表3- 號天冬氨酸(asparticacid)Asn和/谷氨酸(glutamicacid)Gln和/異亮氨酸I蘇氨酸色氨酸W2、計(jì)算賴氨酸的εα-NH3+20%被解離時的溶液PH。解：pH=pKa+lg20% pKa=10.53(見表3-3，P133)pH=10.53+lg20%=9.833、計(jì)算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解離時的溶液pH。解：pH=pKa+lg2/3% pKa=4.25pH=4.25+0.176=4.42611.5,c)53-3中氨基酸的pKapI解：pI1/2（pKa1+pI(Ala)=1/2（2.34+9.69）=6.02pI(Cys)=1/2（1.71+10.78）=5.02pI(Glu)=1/2（2.19+4.25）=3.22pI(Ala)=1/2（9.04+12.48）=10.7661L1mol/L0.3molHClpH0.3molNaOHHCl時，pH7、將丙氨酸溶液（400ml）調(diào)節(jié)到pH8.0，然后向該溶液中加入過量的，當(dāng)所得溶液用堿反滴Ph8.00.2mol/LNaOH250ml。問起始溶液中丙氨酸的含量為多少克？[4.45g]（mol/L0.071，His02.8×10-配制1LpH6.50.2mol/L組氨酸鹽緩沖液的方法[取組氨酸鹽酸鹽41.92g(0.2mol)加入352ml1mol/LKOH1L]解：茚三酮在弱酸性溶液中與α-（P13911、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml6mol/LHCl）20cm旋光管中測得的旋光度為+1.81oL-亮氨6mol/LHCl中的比旋（[a]。[[a]=+15.1o]13AB4AB中AB之間的逆流分溶方法將甘氨酸和苯丙氨酸分開。在起始溶液中甘氨酸含100mg81mg，試回答下列問題：(1)4個分溶管組成的逆流分溶系統(tǒng)時，[（1）43（2）51.2mgGly+24mgPhe38.4mgGly+36mgPhe]Gly：KdCA/CB4q(動相)/p（靜相）p+q11/5（1/5+Phe：KdCA/CB2q(動相)/p（靜相）p+q11/32/3)（1/3故利用4個分溶管組成的分溶系統(tǒng)中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2mg Phe：8/27×81=24mg第3管：Gly：48/125×100=38.4 14、在正丁醇：醋酸：水的系統(tǒng)中進(jìn)行紙層析時，下列混合物中氨基酸的相對遷移率（假定水相的pH4.5(1)Ile,Lys;2)PheSer3)AlaValLeu;4)Pro,Val(5)Glu,Asp;6)TyrAlaSerHis.[Ile>lys；Phe,>Ser；Leu>ValAla,；Val>Pro；Glu>Asp；TyrAla>Ser≌His]P1513-2515(p=2.9)(p=5.7)(p=6.53(p=5.9)5A,Th,,Leu,ys]解：在H3A2中性氨基酸(A)>酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出順序大體上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是堿性A,T,,Leu,y。 提的，各種多肽鏈都有自己特定的氨基酸序列。蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量介于6000到 DNA生物界還存在許多游離的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶體的都很高，這說明短肽的晶體是離子（1）（2）（3）（4）（5）和（6）（7）（9）根據(jù)同蛋白的氨基序列資立起進(jìn)化樹源蛋白具有同的進(jìn)聯(lián)放大使凝塊速形成為可能血酶原和蛋白是兩個重要的凝因子。血纖蛋白白原在血酶的用下轉(zhuǎn)為白塊（血塊主要成分。起來的固相肽合成是控制合成技術(shù)上的一個巨大進(jìn)步，它對分子生物學(xué)和工程也就具有重要影Merrifield習(xí)解：2、有一個A肽，經(jīng)酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、AlaVal、Tyr忽然兩個NH3分子組解：1、N-末端分析：FDNB法得：Asp-；3ArgLysC-末端殘基的肽斷。酸水解使AsnAsp+NH4，由已知條件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn-()-()-()-Lys-()-()-Val；4、FDNB法分析N-末端得DNP-His，酸水解使Gln→Glu+NH4+由已知條件（His、Glu、Val） （33、某多肽的氨基酸序列如下：u-ayA-y-eAg-rpA-e-y-eLe-u-AaTh-y-Ag-H-e-A--y--r--u_u-y（1）（（在pH75假設(shè)Ka-OH4.0α-H36.u和Ap側(cè)鏈基40ys和g1.0；Hs側(cè)鏈基7.5ys側(cè)鏈基90yr側(cè)鏈基1.（如何判斷此肽是含有二鍵？假二17和3位上的ys（14（-25單位；4、今有一個七肽，經(jīng)分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽糜FDNB反應(yīng)不產(chǎn)生α-DNP-氨基酸。經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、SerPro、Phe、Lys、ArgFDNB反應(yīng)，可分ProPhe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結(jié)構(gòu)怎樣？[它是一個環(huán)肽，序列為：（1）NH2，即此肽為一環(huán)糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，由已知兩肽段氨基酸組成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-( （Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( （2（35、三肽LysLysLyspIpKa值，這種說法是否正確？為什（pKa=3.0，NNH（pKa≌8.03H3(a61Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-ArgArg-Val-Cys2Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當(dāng)用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫鍵）時可用（1（Alaal（2（Argro（3(g2r)（）(Cys2、Phe)。試在該天然多肽中二硫鍵的位置（結(jié)構(gòu)如下圖）ValCys12Cys之間有二硫鍵；（1（2）8Cys18Cys2Cys中（Cys2、Phe）21Cys5Cys中有二硫鍵。（1（2（3 （1）（2）Lys（3）（4）NP（5白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1pH12時攜帶-3（6）Edman降解給出下PTH（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。[Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro]（1）ABC-末端殘基為-Pro；胰蛋白酶專一斷裂Lys或Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生45、5645、89、910之間；梭菌蛋白酶專一裂解Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生一個四肽和一個六肽，溴化只斷裂由Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽后產(chǎn)生一個八肽和一個二肽Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生TrpPhe；EdmanN-末端，根據(jù)其反應(yīng)規(guī)律，可得N--NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，還原為-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此為（1（2（3（4（5解：胰蛋白酶酶專一水解LysArg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含Lys或Arg；一肽280nmPauly反應(yīng)和坂口反應(yīng)（檢測胍基的）呈陽性，說明該肽段含Tyr和Arg；溴化專一斷裂Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸，故該肽段為-Met-Pro-Tyr-Arg-Met-ProYRMP。9蜂毒明肽（apamin）CNVRAPETALCARRCOOH，已（1）[（1）兩個（2）二硫鍵的位置可1-311-151-113-151-153-11，第一種情況，用10Mernfield固相化學(xué)方法合成二肽Lys-AlaLys-Ala加入一個亮氨酸殘基使 提X射線晶體結(jié)構(gòu)分析。此外紫外差光譜、熒光和熒光偏振、圓二色性、核磁和重氫交換等被用于研究溶液中的蛋白質(zhì)構(gòu)像。20.3%旋占3.6個氨基酸殘基，每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100°，螺距為0.54nm。α-角蛋白是毛、發(fā)、甲、蹄中（鋸齒）β折疊片，每條肽鏈或肽段稱為β折或β股。肽鏈的以有平行和反平行兩種形式。平行折疊片構(gòu)象的伸展程略小于平行折片，它的重復(fù)期別為0.65nm和0.70nm大多數(shù)折β折疊片都有右手的傾向，以緩解側(cè)鏈之間的空應(yīng)力（stericstrain。蠶絲心蛋白幾完全由的反平行β折疊片構(gòu)成。膠原蛋白是動物結(jié)組織中最豐富的結(jié)構(gòu)蛋白，有若干原膠原分子-角蛋白指在一級序列上相鄰的二級結(jié)構(gòu)在三維折疊中彼此靠近并相互作用形成的組合體。超二級結(jié)構(gòu)有34常數(shù)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。變性實(shí)質(zhì)是非共價鍵破裂，天然構(gòu)象，但共價鍵未遭中存在熔球態(tài)的，并有異構(gòu)酶和伴侶蛋白質(zhì)等參加。寡聚蛋白是由兩個或多個亞基通過非共價相互作用締合而成的體。締合形成體的方式習(xí)（1）α(2)α3.6α螺旋圈數(shù)為：78÷3.6α螺旋的直徑約β0.35nm）[59%]240000÷120=2000Xα螺旋結(jié)構(gòu)，則：X=970，α970×0.15=145.5，故α-螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為：（<5kj/mol13（b）（b）3.0]α1pH=7.02pH=7.0（3）pH=7.04p=13（5pH=1.56p=7.0（1（（2（3）（7）多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個比較穩(wěn)定？為什么？[因?yàn)楦拾彼崾窃讦?碳原子上呈α（101200φ和ψ有（a）（c）作為穩(wěn)定焓的唯一來源的αmolH5kj/mol，試計(jì)算ΔH折疊（d）根（aW=00=161×160（bΔSkj（Kmol（cΔH兩個多肽鏈A和B，有著相似的三級結(jié)構(gòu)。但是在正常情況下A是以單體相識存在的，而B是以相互作用經(jīng)常起主要作用參與四聚體B4的亞基-亞基相互作用的表面可能比單體A的對應(yīng)表面具有下面的序列是一個球狀蛋白質(zhì)的一部分。利用表5-6中的數(shù)據(jù)和Chou-Faman的經(jīng)驗(yàn)規(guī)則，預(yù)測此多肽對穩(wěn)定焓（ΔH折疊）的貢獻(xiàn)要小些。]一種酶相對分子質(zhì)量為300000，在酸性環(huán)境中可解理成兩個不同組分，其中一個組分的相對分個峰（參見第7章。關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)作出什么結(jié)論？[此酶含4個亞基，兩個無活性亞基的相對分50000100000，每個催化亞基是由兩條無活性的多肽鏈今有一種植物的毒素蛋SDS凝膠電泳（見第7章它的區(qū)帶位于肌紅蛋（相對分子質(zhì)量為13370進(jìn)一步實(shí)驗(yàn)表素蛋白與FDNB反應(yīng)并酸水出游離的DNP-Gly13000個單位含α和β兩種鏈）組成的。問它的最高對稱性是什么？[（a）C4D2，C4作用締合在一起，D2是通過同種相互作用締合在一（b）C2因?yàn)槊總€αβ二聚體是一個不對稱的合物的合成，此復(fù)合物含6個相同的二聚體，每個二聚體由一個多肽A和一個B組成，多肽A和B聚體成多聚體酶，在這造過程中每次操作的錯誤頻率為10-8，假設(shè)氨基酸序列沒有錯誤的（1）6個多肽A6個多肽B（2）該復(fù)合物分3段形成：第一階段，多肽AB的合成；第二階段，AB6AB[（1）有缺陷復(fù)合物的平均頻率是6000×10-8=6×10-5][（2）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復(fù)合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)（5此 提（bHb輔基。它是一個取代的卟啉，在其有一個鐵原子。亞鐵（2+）態(tài)的血紅素能結(jié)合氧，但高鐵75%是α螺旋，共分八個螺旋段。一個亞鐵血紅素即位于疏水的空穴內(nèi)，它可以保護(hù)鐵不被HisHis（H8）5置。第6個配位位置是O2的結(jié)合部位。在此附近的遠(yuǎn)側(cè)His（E7）降低在氧結(jié)合部位上CO的結(jié)合，2體濃度的雙曲線函數(shù)，如Mb的氧集合曲線。血紅蛋白由4個亞基（多肽鏈）組成，每個亞基都有一個血紅素基。HbAα2β2的亞基結(jié)構(gòu)。四聚體血紅蛋白中出現(xiàn)了單構(gòu)象態(tài)存在，稱T（緊張）和R（松弛）態(tài)。T態(tài)是通過幾個鹽橋穩(wěn)定的。無氧結(jié)合時達(dá)到最穩(wěn)定。TR2基相互作用所介導(dǎo)的，它導(dǎo)致血紅蛋白出現(xiàn)別構(gòu)現(xiàn)象。Hb呈現(xiàn)3種別構(gòu)效應(yīng)。第一，血紅蛋白的氧2其他血紅素結(jié)合。第二，H+2

2222OOH+COH+、CO2222O2的結(jié)合之間的別構(gòu)聯(lián)系稱為BohrO223（BPG）調(diào)節(jié)，BPGBPG合。因此，BPG是降低血紅蛋白對氧的親和力的。血紅蛋白（α2β2）比成年人的血紅蛋白導(dǎo)致一個蛋白質(zhì)中氨基酸改變的突變能產(chǎn)生所謂分子病，這是一種遺傳病。了解最清楚的的Glu倍置換乘Val。這一改變在血紅蛋白表面上產(chǎn)生一個疏水小區(qū)，因而導(dǎo)致血紅蛋白成不溶性的纖維束，并引起紅細(xì)胞鐮刀狀化和輸氧能力降低。純合子的出現(xiàn)慢性貧血而。地中棉衣反映是由特化的白細(xì)胞——淋巴細(xì)胞和巨噬細(xì)胞及其相關(guān)的蛋白質(zhì)之間的相互作用介導(dǎo)TTBMC蛋（自我（）肽。助T的BTTT由4條多肽鏈組成，兩條重鏈，兩條輕鏈，通過二硫鍵連接成Y形結(jié)構(gòu)的分子?？拷黋的兩“臂”并具有高度特異性，它成為許多分析和生化方法的，如酶聯(lián)免疫吸附測定（ELISA子在肉中倍織成粗G-動蛋是一種單由它成纖狀的F肌動蛋白ATPFF-肌G2G2+與肌鈣蛋結(jié)合導(dǎo)肌鈣蛋白原肌球白復(fù)體構(gòu)象變化肌蛋白-肌蛋白0相互用習(xí)d 蛋白質(zhì)AB各有一個配體X的結(jié)合部位，前者的解離常數(shù)K10-6mol/L（a）哪個蛋白質(zhì)對配體X的親和力更高？（b）將這兩個蛋白質(zhì)的Kd轉(zhuǎn)換為結(jié)合常數(shù)Ka。[（a）蛋白質(zhì)B（b）蛋AK=106(mol/L)-1BK10-9d 7.2（b）（cBPG（a）（b）（c）（a）（b）（c）%飽和度肺中[100torrp（O2）]結(jié)合的氧有百分之多少輸送給組織[30torr（a（1）9%（）58（b40%（）（a）（c）pH7.06-17可知：96%-46%=50%Pn，可利用方程（6-15）Y/（1-Y）p（O）/

度P50=26torr，n=2.8，計(jì)算肺（p（O2）=100torr）Y（=40torr）Y。在這些條件下輸氧效率（YY=ΔY）n=1.0Y=0.98，Y=0.77，所以，ΔY=0.21，n=1.0，Y=0.79，Y=0.61，所以，ΔY=0.18，兩ΔY0.21-0.18=0.03p（O2）<40torr，6-15] Y肺Y毛/（1-Y毛）=[40/26]2.8 Y毛=0.77 Y毛 如果不采取措施，相當(dāng)時間的血，2.3-BPG的含量會下降。如果這樣的血用于輸血可能會產(chǎn)生什么？[過時的紅血球經(jīng)酵解途徑代謝BPG。BPG濃度下降，Hb對O2的親和力增加，致使不能給組織供氧。接受這種BPG濃度低的輸血，可能被窒息。]HbA能抑制HbS形成細(xì)長纖維和紅細(xì)胞在脫氧后的鐮刀狀化什么HbA具有這一效應(yīng)？[去氧HbAGF-肌動蛋白時被埋藏的那部分結(jié)構(gòu)。]原的速度常數(shù)為120S-1。結(jié)合的速度常數(shù)是多少？此說明在結(jié)合半抗原時抗體中的結(jié)構(gòu)變化是大還06-1L（c）接近于小分子與蛋白質(zhì)相遇（結(jié)合）的擴(kuò)散控制限制（108109mol-1S-1L）]有n個結(jié)合部位，且各結(jié)合部位的結(jié)合常數(shù)Ka值是相同的，則可證明當(dāng)游離抗原濃度為[L]時，結(jié)合到抗體上的抗原濃度[Lp]與抗體的總濃度[Pr]之比值，N=[Lp]/[Pr]=(nKa[L])/(1+Ka[L])N實(shí)際N/[L]=Kan-Ka[L] [L]（b）

=2.2×10-4 7.5nm，問一次收縮中每個肌動蛋白纖維需[（a）0.75nm（b）67（a）（1+1）- （1+1）- （b（3- 提RHpHpHpHpH沉降系數(shù)（s）的定義是單位離心場強(qiáng)度的沉降速度。s也常用來近似地描述生物大分子的大小。凝Mr的方法。SDS-聚丙乙酰胺凝膠電泳（PAEG）用于測定單體蛋白Mr。（1）（2）（3）（4）（5）層析都已成功地用于分離蛋白質(zhì)混合物。等電點(diǎn)沉淀、鹽析和分級分離等方法常用于蛋白用于蛋白質(zhì)的分離純化。HPLC和親和層析法是十分有效的分離純化方法。PAGE、等電聚焦、毛細(xì)血管HPLC等。如果制品是純的，在這些分析的圖譜上只呈現(xiàn)一個峰或一條帶。必須習(xí)（1）（2）亮氨酸和異亮氨酸的分子質(zhì)量都是131Da，根據(jù)兩種氨基酸的含量來看，異亮氨酸：亮氨 （1）（2）a（3）[（1）ω=6070.7rad/s（2a=2.28×108cm/s23）a=23306g]（1）ω58000×π/60=670.7rads

（aKd=1；（Keff（capacity5000400000；肌紅蛋白、過氧化氫酶、細(xì)胞色素C、肌球蛋白、胰凝乳蛋白酶原和清蛋白（它們的Mr見表7-4[肌球蛋白、過氧化氫酶、清蛋白、胰凝乳蛋白酶原、肌紅蛋白、細(xì)胞色素C]由第5題所述的，從分子排阻層析柱上洗脫細(xì)胞色素C、β-乳球蛋白和紅蛋白時，其洗脫體積分別為、、24ml，Mr（1），pH5.（）β-7.0（3）（2）（3）（1）βpI=5.2，pH=5.0<5.2帶正電，向負(fù)極移動；pH=7.0>5.2pH=9.1=pI凈電荷為零，不移動；pH=11>9.1帶負(fù)電，向正極移動；8.（1）當(dāng)Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合物在pH3.9進(jìn)行紙電泳時，哪些氨基酸移與Leu分開，試說明為什么？（3）設(shè)Ala、Val、Glu、Lys和Thr的混合物pH為6.0，試紙電PI：Ala：6.02Ser：5.68Phe：5.48Leu：5.98Arg：10.76Asp：2.97His：7.59（2）配制一系列牛清蛋白（BSA）稀釋液，每一種溶液取0.1ml進(jìn)行Bradford法測定。對適當(dāng)?shù)?95nm（A595。結(jié)果如下表所示：解：標(biāo)準(zhǔn)曲線略。由標(biāo)準(zhǔn)曲線可知，當(dāng)A5950.84時，BSA0.85mg/ml 提NA質(zhì)是由表現(xiàn)酶的脫酶及輔包括輔輔基某些屬離兩分組成。脫輔酶部分決定酶催化的專一性，而輔酶（或輔基在酶催化作用中通常起傳遞電子、原子或某些專一性已們所接受。法純化酶，不過要注意選擇合適的材料，操作條件要溫和。在酶的過程中，沒一步都要測定酶的和比，以了解酶的回收率及提純倍數(shù)，以便判斷提純的效果。酶是指在一定條件下酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力，可用反應(yīng)初速率來表示。測定酶及測酶反應(yīng)的初速率。酶大2080年代初，CechAltmsnRNA（ribozyme研究的新領(lǐng)域，提出了生命的新概念。根據(jù)發(fā)夾狀或錘頭狀二級結(jié)構(gòu)原理，可以設(shè)計(jì)出各種人有力的驗(yàn)而且抗酶將會到泛的應(yīng)用。酶工程是將酶學(xué)原理與化學(xué)工程技術(shù)及重組技術(shù)有機(jī)結(jié)合而形成的新型應(yīng)用技術(shù)，是生物工程的支柱。根據(jù)研究和解決問題的不同將酶工程分為化學(xué)酶工程和生物酶工程。隨著化學(xué)工程技術(shù)及工程技術(shù)的發(fā)展，酶工程發(fā)展更為迅速，必將成為一個很大的生物技術(shù)產(chǎn)業(yè)。習(xí)；2通過激素調(diào)節(jié)酶活性、激素通過與細(xì)胞膜或細(xì)胞內(nèi)受體相結(jié)合而引起一系列生物學(xué)效，細(xì)胞色氧化酶的鐵卟啉酶中的黃腺嘌呤核苷（FD都屬輔基，1、2、3、4、5、6：1.1.3CHOH分為若干亞類，每一個亞類又按順序變成1、2、3……等數(shù)字；每一個亞基可再分類，仍用1、EC（EnzymeCommision什么叫酶的和比？測定酶應(yīng)注意什么？為什么測定酶時以測定初速率為宜，并答：酶指酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力，其大小可用在一定條件下所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的的酶單位數(shù)表示。或激活作用以及隨時間的延長引起酶本身部分分子失活等，酶促反應(yīng)速率降低，因此測定，應(yīng)底物濃度太低時，5%以下的底物濃度變化實(shí)驗(yàn)上不易測準(zhǔn)，所以在測定酶的時，往往使第功能的生物分子。因此很可能RNA早于蛋白質(zhì)和DNA，是生命中首先出現(xiàn)的生物大分子，而一和生命的新概念，無疑促進(jìn)對生物進(jìn)化和生命的研究。提供了有力的實(shí)驗(yàn)，而且抗體酶將會得到廣泛的應(yīng)用?？梢酝ㄟ^與一些能引起光吸收變化的酶反映偶聯(lián)使第一個酶反映的產(chǎn)物轉(zhuǎn)變成第二個酶的具有光吸變化的物來進(jìn)量。（1）（1）11.1g406×104min-1（假80%，并且全部在細(xì)胞內(nèi)。[8.33×10-7mol/L]解：1/6×104×40÷（1×80%×103）=[8.33×10-7的Vmax為2800U/mg酶。它的一個單位規(guī)定為：在標(biāo)準(zhǔn)測定條件下，37℃、15min內(nèi)水解10μ（1）每mg酶中有多少mol的活性部位（假設(shè)每個亞基上有一個活性部位）？[5×10-8mol活性中心（3）酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是多少？[622s-1622mol（s·mol）酶活性中心]（1）280×10/1×1/（6×16）×1=.11×1-（2）1×10-3/120×103×6=5×10-8稱取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，從中取出0.1ml酶液，以酪蛋白為底物，用Folin-酚（1）1ml（1）0.×6.25（2×2525）=0.25mg（3）0.625÷（1×25/25）×1×103=0.625×103mg=0.625g有1g淀粉酶酶制劑用水溶解成1000ml，從中取出1ml測定淀粉酶測知每5min分解0.25g時分解1g淀粉的酶量稱為1個單位）解體積蛋白質(zhì)（NH4）2SO454（1）81/4.5=18U/mg 提過正的第一步是生成酶-底物中間產(chǎn)物，Michaelis-Menten該呢舉中間產(chǎn)物學(xué)說的理論推導(dǎo)出酶反應(yīng)動力學(xué)方程式，即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。Km是酶的一個特征常數(shù)，以濃度為單位，Km有多單位為s-1，kcat值越大，表示酶的催化速率越高。kcat/Km常用來比較酶催化效率的參數(shù)。酶促反度而解除，其動力學(xué)常數(shù)Kˊm變大，Vmax不變；非競爭性抑制Km不變，Vˊmax變小；反競爭性抑Ks型及kct闡謝徑以及計(jì)新藥的重要。適的激活劑。在研究酶促反應(yīng)速率及測定酶的時，都應(yīng)選擇酶的最適反應(yīng)條件。習(xí)Vmax80%Km[S]之間有何關(guān)系？[Km=0.25[S]]Km2.5×10-2mol/L，100mol/L解：f=[S]/（Km+[S]）=100×10-3/(2.5×10-2+100×10- 當(dāng)[S]=5×10-5mol/L[50.0nmolL-1min-若[S]=5×10-5mol/LV100nmolL-1min-V10minV（1）15=Vmax·6.25×10-6/(Km+6.25×10-6)……① 由①、②得：Km=2.5×10-5，Vmax=75nmolL-1min-1（3）50×2=100nmolL-1min-（1）（2）（3）1（4）13.54μmolL-1min-1，24%（2）6.68μmolL-1min-1，62.5%（3）7.57μmolL-1min-1，57.5%]（1）代入數(shù)據(jù)得：V=13.54μmolL-1min-1代入數(shù)據(jù)得：V=6.68μmolL-1min-1代入數(shù)據(jù)得：V=7.57μmolL-1min-1“Eadie-Hofstee”方程式，用圖解法求出Km值及Vmax值。這種作圖法與Lineweaver-Burk作圖法比較有何優(yōu)點(diǎn)？[Vmax=160μmolL-1min-1,Km=8.0×10-5molL-1] -Km，Vmax=160μmolL-1min-1,Km=8.0×10-5molL-優(yōu)點(diǎn)：實(shí)驗(yàn)點(diǎn)相對集中于直線上，KmVmax解：根據(jù)米氏方程可得：V=Vmax[S]/Km(1+[I]/Ki)+[S]),其中[S]=Km，[I]=KiV=VmaxKm/(Km(1+Ki/Ki)+Km)=1/3Vmax（1）×10-5molL-1，Vmax=50μmolL-1min-1，有抑制劑時：Km=3.1×10-5molL-1，Vmax=50μmolL-1min-1]（2）EI復(fù)合物的解理常數(shù)Ki。[Ki=1.10×10-3molL-1]有抑制劑（2.0×10-3molL-（1對表中數(shù)據(jù)用V對[S]作圖，求Km值，可判斷有抑制劑時，Km值明顯增大，故該抑制劑應(yīng)為競爭性抑制劑。據(jù)V=Vmax[S]/(Km(1+[I]/Ki)+[S])以及Vmax不變的性質(zhì)可得，此時Vmax=45.1μmolL-1min-1，Km=3.1×10-5molL-1，Ki=1.10×10-3molL-1從速率對底物濃度作圖9-31中，求出下列參數(shù)（反應(yīng)混合物中酶量為10-3μmol（1）Km（2）Vmax（3kcat/Km(4解今有一酶反應(yīng)，它符合Michaelis-Menten動力Km1×10-6molL-1。底物濃度為0.1molL-1時，反應(yīng)初速度為0.1μmolL-1min-1。試問：底物濃度分別為10-2molL-1、10-3molL-1和10-6molL-1時的反應(yīng)初速率是多少？[1×10-7molL-1min-1，5×10-8molL-1min-1]解：∵Km=1×10-6molL-1《[S]=0.1molL-1∴V=Vmax=0.1μmolL-1min-1 V2=0.09998V3=1/2·Vmax=0.05×10-5molL- Vi/Vo=1/4→Vo=4Vi……①由①②③得：Ki=2×10-4/（4·Vˊmax/Vmax-1） Vˊmax=VmaxKi=6.66×10-5molL-1 Vi/Vo=1/4→Vo=4Vi……① ∴[I]=3.7×10-Kskcat白酶要求催化的底物具有一個帶正電荷的側(cè)鏈，如Lys、Arg側(cè)鏈。對甲苯磺酰-Lβ-鹵代-D-Ala（AR）的不可逆抑制劑，屬于磷酸吡哆醛類的性底物。 提有：酶分子側(cè)鏈基團(tuán)的化學(xué)修飾法，動力學(xué)參數(shù)測定法，X射線晶體結(jié)構(gòu)分析法和定點(diǎn)誘變法，這8例如ATCase[S]對S（正協(xié)同（負(fù)協(xié)同，兩者均不符合米氏方程。ATCaseAD-核糖基化等。組酶。同工酶是研究代謝調(diào)節(jié)、分子遺傳、生物進(jìn)化、發(fā)育、細(xì)胞分化和的有力工具，在酶學(xué)、生物學(xué)及醫(yī)學(xué)研究中占有重要地位。LDH同工酶研究的比較清楚，是由良種不同亞基組成的5習(xí)研究酶活性部位的方法有：酶分子側(cè)鏈基團(tuán)的化學(xué)修飾法、動力學(xué)參數(shù)測定法、XRnaseA用化學(xué)修飾法研究RnaseA活性的必須氨基酸殘pH5.5摩爾碘乙酸處理RnaseA，羧甲基化的His119是主要產(chǎn)物，而羧甲基化的His12產(chǎn)物較少。RnaseA中其他組氨酸對這個試劑性的必需。2，4二硝基氨苯可選擇地同酶Lysε-NH2反應(yīng)，酶引起失活。該結(jié)果表明Lys41也是His119、His12、Lys41RnaseA7（（2）（3）pHH+濃度很低，但金屬離子卻容易維持一定濃度。金屬離子通過電荷的促進(jìn)反應(yīng)。金屬離子通過水的離子化促進(jìn)親核（G：NM（2）G-M（3）M-（1）（2）哪種酶只含一條多肽鏈？（3）DFP（4）哪種酶是由酶原激活成的？（1）A（2（3）（4）上題4種酶的催化機(jī)制中是否有從酶到底物的質(zhì)子轉(zhuǎn)移過程？若有請它們的質(zhì)子供體是什

的-COOHH+A

的-COOHH+

提供一個H+

、

Arg和LysPe和TyrAs89Arg和LysThr和alATCase是一種別構(gòu)酶，其活性部位與別構(gòu)效應(yīng)物結(jié)合部位分別處于不同亞基之上，有可能設(shè)想對于ATCase來說，琥珀酸起著Asp（兩個底物中的一個）的競爭抑制作用。υ對[Asp]的依賴關(guān)10-71A（假設(shè)這些實(shí)驗(yàn)中第二種底物是過量的并可忽略10-71BAsp]維持在低水（（1）Zn2+的活化水。 羧肽酶A——（2（5）

提A、DE、K1、2、6、1C維生素A11A還D，25維生素3EEKCB（TPP，是αα-裂ααFN和FADAD和NAD+6oA和AP，CoAACPα-和β，β-和γ-消除作用，消旋作用和醛醇裂解反應(yīng)生物素幾種羧酶的輔包括酰CoA酶和羧化酶與C2的定作用維生素B2存在5ˊTHF，進(jìn)行一碳單位的傳遞，參與甲硫氨酸核核苷酸的成硫辛酸一種酰載體作酸氫酶核α-戊二酸氫酶的酶參與代謝習(xí)答：水溶性維生素包括維生素BCBB1、B2、PP、B6B12等。B泛酸是輔酶AAC物重排，-CH2-從一個碳原子移動到另一個碳原子，隨后氫原子從5ˊ-脫氧腺苷是甲基轉(zhuǎn)移，5ˊ-蛋清可防止蛋黃的，將雞蛋在冰箱4-6周不。而分離的蛋黃（沒有蛋清）甚至在冷（1）是什么引起的（2）你如何解釋觀察到的蛋清存在下防止蛋黃？腎營養(yǎng)不良（renalosleodystrophy）也叫腎軟骨病，是和骨的廣泛脫礦物質(zhì)作用相聯(lián)系的一種答：1，25D3能誘導(dǎo)鈣結(jié)合蛋白（CaBP）的合成和促進(jìn)Ca-ATP利于Ca2+的吸收。它也能促進(jìn)磷的吸收；促進(jìn)鈣鹽的更新及新骨的生成；促進(jìn)腎小管細(xì)胞對鈣磷的1，25D3 提1868MiescherDNA。Altmann繼續(xù)Miescher的研究1889建立從動物組織和酵母細(xì)胞不含蛋白質(zhì)的核酸的方法。RNA的研究開始于19世紀(jì)末，Hammars于1894年證明酵母核酸KosselLevene理論研究的重大發(fā)展往往首先從技術(shù)上的突破20世紀(jì)40年代新的核酸研究技術(shù)證明DNA和RNA都是細(xì)胞重要組成成分，并且是特異的大分子。其時，Chargaff等揭示了DNA的堿基配對規(guī)律。最初是Astbury，隨后Franklin和Wilkins用X射線衍射法研究DNA分子結(jié)構(gòu)，得到清晰衍射圖。Watson和Crick在此基礎(chǔ)上于1953年提出DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型，說明了結(jié)構(gòu)、信息和功能三者之間的關(guān)系，奠定了分子生物學(xué)基礎(chǔ)。DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型得到廣泛的實(shí)驗(yàn)支持。Crick于1958年提出“中心法則DNA研究的成功帶動了RNA研究出現(xiàn)一個新的20世紀(jì)60年代Holley測定了酵母丙氨酸t(yī)RNA的核苷酸序列；Nirenberg等被破譯了遺傳；闡明了3類DNA參與蛋白在DNADA改造、改造物種，統(tǒng)稱之為工程或遺傳工。與此同時出現(xiàn)了各種生物工程。技術(shù)改變了分子物學(xué)的貌并推了生物術(shù)產(chǎn)業(yè)起在此背下RNA究出現(xiàn)第二個，RNA人類組計(jì)劃是生物學(xué)有史以來最偉大的科學(xué)工程。這一計(jì)劃準(zhǔn)備用15年時間（1990-2005年，投資30億，完成人類單倍體組DNA3×109bp全部序列的測定。它首先在啟動，并得到國際科學(xué)界的高度重視，英國、、法國、德國和中國科學(xué)家先后加入了這項(xiàng)國際合作計(jì)劃。由于技術(shù)的改進(jìn)，人類組計(jì)劃被大大提前完成，生命科學(xué)進(jìn)入了后時代，研究重點(diǎn)已從轉(zhuǎn)向?qū)M功能的研究。功能組學(xué)需要從產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)研究入手，因此產(chǎn)生了DNA是主要的遺傳物質(zhì)，分布在原核細(xì)胞的核區(qū)，真核細(xì)胞的核核細(xì)胞器以及許多中也含DNA。DNA通常是雙鏈分子。原核細(xì)胞的DNA、質(zhì)粒DNA、真核細(xì)胞的細(xì)胞器DNA以及某些病生物機(jī)體通過DNA而將遺傳信息由親代傳遞給子代；通過RNA轉(zhuǎn)錄和翻譯而使遺傳信息在子代得以表達(dá)。DNA具有的所有屬性，也就是DNA的一個片段。的功能最終需由蛋白質(zhì)來執(zhí)行，RNA控制著蛋白質(zhì)的合成。參與蛋白質(zhì)合成的DNA有三類：rRNA器裝配和催化作用；tRNA攜帶氨基酸并識別子；mRNA攜帶DNA的遺傳信息并作為蛋白質(zhì)合成的模板。除參與蛋白質(zhì)合成外，RNA還有多種功能，幾乎涉及細(xì)胞功能的所有方面，歸根結(jié)底與遺傳信息的表達(dá)和表達(dá)調(diào)控有習(xí)答：1868年青年科學(xué)家F.Mescher由膿細(xì)胞分離得到細(xì)胞核，并從中提取出一種含磷量很核酸中的堿基大部分由Kossel等所鑒定。1910年因其在核酸化學(xué)研究中的成就授予他 依據(jù)已知核酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)知E.Chargaff發(fā)現(xiàn)的DNA堿基組成M.Wilkins和R.Franklin得到的DNAX射線衍射結(jié)果。此外，W.T.Astbury對DNA衍射圖的研究以及L.Pauling提出蛋白質(zhì)2．為什么科學(xué)界將Watson和Crick提出DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型20世紀(jì)自然科學(xué)最偉大的成就之答：DNADNADNADNA物技術(shù)產(chǎn)業(yè)群的興起，所以被認(rèn)為是分子生物學(xué)的第二次/1990答：由于技術(shù)上的突破“人類組計(jì)劃”進(jìn)度一再提前，全序列的測定現(xiàn)已進(jìn)入后組時原核細(xì)胞中DNA集中在核區(qū)，其核細(xì)胞DNA分布在核內(nèi)，只含DNA或只含RNA，RNA存在于原核生物、真核生物或部分RNA中。答：用35S和32P標(biāo)記的噬菌體T2大腸桿菌，結(jié)果發(fā)現(xiàn)只有32P標(biāo)記的DNA進(jìn)入大腸桿菌細(xì)胞內(nèi)，而35S標(biāo)記的蛋白質(zhì)仍留在細(xì)胞外，由此證明：噬菌體DNA攜帶了噬菌體的全部遺傳信息，DNA答：RNA有5類功能：①控制蛋白質(zhì)合成