生化-酶5年制2014下

主要內(nèi)容：第一節(jié)

酶分子結(jié)構(gòu)與功能第二節(jié)

酶的工作原理第三節(jié)

酶促反應(yīng)動力學(xué)第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)第五節(jié)

酶的分類和命名第六節(jié)

酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系概述酶的概念:

（enzyme）RNA酶的化學(xué)本質(zhì)：319Louis

Pasteur——fermentLouis

Pasteur4酶的研究簡史Edward

Büchner1897CO21907無細(xì)胞發(fā)酵的發(fā)現(xiàn)"for

his

biochemical

researches

and

his

discoveryof

cell-free

fermentation".5酶是蛋白質(zhì)的證明J.

Sumner1926J.

H.

Northrop1930~1938W.

M.

Stanley由于他們對酶學(xué)研究的突出貢獻(xiàn)而共同獲得1946年的

化學(xué)獎。67T.CechrRNA(1982)核酶的發(fā)現(xiàn)RNase

PtRNAS.

AltmanRNA(1983)化學(xué)獎"for

their

discovery

of

catalytic

properties

of

RNA"

8第一節(jié)酶分子結(jié)構(gòu)與功一、酶的能分子組成1、酶的分類單體酶：由單一亞基組成,

如溶菌酶。寡聚酶：由多個相同或不同的亞基以非共價鍵連接組成。如蛋白激酶A。多功能酶（串聯(lián)酶）：一個酶分子具有多種生物催化活性，由多酶體系在進(jìn)化中

融合形成單純酶、結(jié)合酶10conjugated

enzyme

,

holoenzymeapoenzyme,

apoprotein第一節(jié)酶分子結(jié)構(gòu)與功一、酶的能分子組成1.

酶的分類simple

enzyme(apoenzyme)結(jié)合酶,全酶(cofactor):(prosthetic

group)(coenzyme):2.結(jié)合酶的組成成分輔酶/輔基的作用特點?(TPP)α–NNNH2H3CCH2CH3O

OS CH2CH2

O

P

O

P

OHOH

OHCl-N+N+CH3NNNH2H3CCH2焦磷酸硫胺素(TPP)Cl-S CH2CH2

OH維生素B1(硫胺素)NN

NCOC

ONHOHOHOH

OCH2CHCHCHCH2OPOHOHCH3CH3CH3CH3NCOC

ONHN

N

OHOOHOHOH

OCH2CHCHCHCH2OPOCH2OH

OHNNNH2NNFMNFADFAD(黃素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黃素單核苷酸)是核黃素(維生素B2)的衍生物。它們在脫氫酶催化的氧化-還原反應(yīng)中，起著電子和質(zhì)子的傳遞體作用。核黃素(維生素B2)酶分子中的金屬離子?(metalloenzyme)Fe2+/

Fe3+

Cu+/Cu3

+Zn2+

Mn2+Co2

+?(metal-activated

enzyme)輔酶輔基與維生素及核苷酸的關(guān)系NAD+

ⅠVpp,

B5AMPN

+

ⅡCoA-SH

AB3FH4B11//B6TPPB1FADB2AMPFMN酶的不同形式單體酶(monomeric

enzyme)：僅由單一肽鏈組成的具有完全催化活性的酶。寡聚酶(oligomeric

enzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzyme

system)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctional

enzyme)或串聯(lián)酶(tandem

enzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于

的融合，多種不同催化

功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。小結(jié)小結(jié)全酶(holoenzyme)：酶蛋白與輔助因子結(jié)合在一起構(gòu)成全酶。全酶的酶蛋白和輔助因子單獨存在均無催化活性，只有全酶才具有催化作用。酶蛋白決定反應(yīng)的特異性。輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)。輔酶：與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。輔基：與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。金屬離子二、酶的方式酶11.松散排列酶2酶3酶4酶52.簇式排列酶3酶1

酶2酶6酶5

酶4二、酶的方式3.與生物膜結(jié)合酶1酶2酶4酶5酶3二、酶的方式22底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團活性中心催化基團活性中心內(nèi)的必需基團三、酶的結(jié)構(gòu)1．結(jié)合部位（Binding

site）三、酶的結(jié)構(gòu)2.催化部位（catalytic

site）3.活性部位或活性中心active

site三、酶的結(jié)構(gòu)4.調(diào)控部位

（

Regulatory

site）三、酶的結(jié)構(gòu)5.必需基團

(essential

groups)HisSerCysGlu

γ三、酶的結(jié)構(gòu)27底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團活性中心催化基團活性中心內(nèi)的必需基團小結(jié)1.2.catalytic

site

:3.4.active

site

:Regulatory

site5.essential

groups三、酶的結(jié)構(gòu)Binding

site

:四、同工酶H

HH

HH

H

H

H

H

MH

MLDH1(H4)LDH2(H3M)M

MLDH3(H2M2)M

MLDH4(HM3)M

MM

MLDH5(M4)

定義：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。乳酸脫氫酶的同工酶生理及臨床意義

在代謝調(diào)節(jié)上起著重要的作用；

用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特征；

同工酶譜的改變有助于對疾病的

；

同工酶可以作為遺傳標(biāo)志，用于遺傳分析研究。心肌梗死和肝病3

4

5LDH同工酶譜的變化酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜1

223145酶活性酶活性ab遷移位置(a)遷移位置LDH同工酶電泳圖譜（a）正常人LDH同工酶電泳圖譜,（b）心肌梗塞(b)LDH同工酶電泳圖譜12345第二節(jié)酶的工作原理酶具有一般催化劑的特征34酶的作用特點H

+Fe2+622122227.4x10-75.0x106563.5x10710810201071013一、高效性36107

~

1013一、高效性activation

energy1二、酶促反應(yīng)的高度特異性2NH3

+

CO2NH2O

H2N—C—+

H2O脲酶3L-L-COOHCH3C

O

+

NADH

+

H

+CH3HO

C H

+

NAD+COOHLDH二、酶促反應(yīng)的高度特異性39三、高度不穩(wěn)定性四、酶活性可調(diào)性酶促反應(yīng)作用機制E

SE

+

SESE

+

P酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能中間產(chǎn)物學(xué)說?酶與底物結(jié)合有利于形成過（1）誘導(dǎo)契渡合態(tài)作用使酶和底物密切結(jié)合:相互接近、誘導(dǎo)、變形、適應(yīng)，進(jìn)而結(jié)合。AB2.鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)使底物正確定位于酶的活性中心；??3.酶的催化機制呈現(xiàn)多元催化作用:酸-堿催化作用：酶活性中心上有些基團是質(zhì)子供體（酸），有些基團是質(zhì)子受體（堿）。這些基團參與質(zhì)子的轉(zhuǎn)移，可使反應(yīng)速率提高102～105倍。共價催化：酶與底物形成瞬時共價鍵，使底物被激活，易水解形成產(chǎn)物和游離的酶。親核催化：酶活性中心的部分基團屬于親核基團，提供電子給部分帶正電荷的過渡態(tài)中間物，加速產(chǎn)物形成。444.表面效應(yīng)(surfaceeffect)：使底物分子去溶劑化，排除水分子干擾，直接密切接觸，有效催化。OHCOO-CH2HCH

NOCCH2NH+NH2CH2NArg145O+HTy

r248OHHCO_OGlu270Zn2+疏水口袋肽鏈底物小結(jié)小結(jié)誘導(dǎo)契合形成酶-底物復(fù)合物：相互誘導(dǎo)、形變鄰近效應(yīng)及定向排列多元催化：酸堿催化、共價催化（親核、親電子攻擊）表面效應(yīng)（低價電區(qū)域）：排除水分子干擾第三節(jié)

酶促反應(yīng)動力學(xué)影響因素pH酶促反應(yīng)動力學(xué)（enzyme

kinetics）足夠的底物濃度、最適pH、最適溫度、適合的緩沖液、適量的激活劑及輔助成分、去除抑制劑、適合的終止反應(yīng)及檢測方法47測定條件一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響研究前提單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示反應(yīng)速度取其初速度(Initial

rate，initial

velocity)，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以內(nèi)）時的反應(yīng)速度，反應(yīng)開始時的速度，即初速度，其大小可反映酶的活性。底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度49一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響①②③Vmax[S],v

S,[S][S],

v

[S][S]vVmaxSubstrate

Concentration在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。v1008060402000

2

4

6

8

10

12

14

16

18

20Concentration

of

Substrate(umol/L)R

a

t

e

of

R

e

a

c

t

i

o

n

(

v

)[S]當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時反應(yīng)速度與底物濃度成正比VVmax50[S]隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速VVmax51[S]當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度VVmax52（一）米-曼氏方程式(米氏方程）E

+

S

ES E

+

PMichaelis-Menten

equationV

=Vmax

[S]Km

+

[S]描述[S]與V的關(guān)系Leonor

Michaelis(1875-1949)MaudMenten(1879-1960)[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度Km：米氏常數(shù)-

[S]<<

Km[S]

[S]

>>Kmv=(Vmax/Km)

[S],

vv=Vmax[S]vV

=Vmax

[S]mK

+

[S]①②③vVmax[S]55（二）Km的意義當(dāng)V=1/2·Vmax時：Vmax

[S]Vmax/2=Km

+

[S]1/2

=[S]Km

+[S]Km

=

[S]V

=Vmax

[S]Km

+[S]1

Km,mol/L[S]VVmax1/2?VmaxKm56KmpH2、Km值可以表示酶與底物的親和力KmKm3、Km值是酶的特征性常數(shù)4、可根據(jù)Km值判

謝途徑的關(guān)鍵酶或最適底物A

D

E(1)B

(2)

C

(3)

(4)

VmVmax=K3

[E]VmaxK3(turnover

number):Vm的意義（三）Km和Vmax的測定如何測定Km和Vmax?V

=Vmax

[S]Km

+

[S]581/[S]1/V1/Vmax-1/KmKmVmax雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk作圖法，林-貝氏作圖法）V

=Vmax

[S]Km

+

[S][S]Vmax

1

+

1=

1VKmVmaxy

=

ax

+

b591/[S]1/V1/Vmax-1/KmKmVmax[S]Km

?

1

+

1Vmax=

1VVmaxy

=

ax

+

b60橫軸截距當(dāng)y=0時，x=?1/[S]=-1/Km縱軸截距當(dāng)x=0時，y=?1/V=

1/Vmax二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響[E][S]＞＞[E]V

=

K3

[E]V61酶活性指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力。在適宜的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量表示。酶的活性單位62國際單位（IU）：在特定條件下，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。（國際生化學(xué)會IUB，1976）催量單位（katal）：在特定條件下，每秒鐘使1mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。（國際生化學(xué)會IUB，1979）1kat

=6

107

IU三、溫度對反應(yīng)速度的影響VT(℃)T

<T

>TTTaq

DNA100℃37~40

oC70

75℃ThermusAquaticus

TaqDNAPCR(optimum

temperature)63溫度對酶反應(yīng)速度影響的應(yīng)用64四、pH對反應(yīng)速度的影響pHvpH1.5pH9.8pH1.57.09.8pHpH65五、激活劑對反應(yīng)速度的影響activatorMg

2+

K+

Mn

2+————66(inhibitor)??六、抑制劑對反應(yīng)速度的影響67（一）不可逆性抑制

irreversible

inhibition這類抑制劑通常與酶活性中心內(nèi)、外的必需基團共價結(jié)合，使酶失活。此類抑制劑不能用透析、超濾等方法去除。均為劇毒物質(zhì)有機磷、重金屬離子（Hg2+,Ag+,Pb2+）、As3+6970（二）可逆性抑制reversible

inhibition這類抑制劑以非共價鍵與酶結(jié)合，使酶活性降低或喪失。采用透析或超濾等方法可以去除，由它引起的抑制作用稱可逆抑制作用。分類：競爭性抑制(competitive

inhibition)非競爭性抑制（反競爭性抑制（petitive

inhibition）petitive

inhibition）EI不能轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物Ki：EI的解離常數(shù)，抑制常數(shù)1.競爭性抑制

competitive

inhibition抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，與底物分子競爭結(jié)合酶的活性中心。E

+

PEIE

+

S

ES+Iki71抑制程度取決于[I]/[S]

值=琥珀酸脫氫酶HOOC

—

CHHC

—

COOHCOOHCH2COOH72丙二酸例：COOHCH2CH2COOH琥珀酸延胡索酸

1v

1[S]1/Vmax動力學(xué)特點:Vmax不變，Km增加73Km

[I]--------- (1+

------)Vmax

Ki1/v=1

1-----

+

----------[S]

Vmax-1/Km-1/Km(1+[I]/Ki)應(yīng)用：磺胺類藥物作用機理NH2NH2COOH（對氨基苯甲酸，

二氫葉酸的底物）SO2

NHR

（磺胺類藥物）細(xì)菌對氨基苯甲酸二氫葉酸酶二氫葉酸參與核苷酸磺胺類藥物可從食物攝取葉酸，核酸的不受磺胺藥物影響。742.非競爭性抑制75petitive

inhibitionE

+

PES+IE

+

S+IKiKiEI +S

ESI非競爭性抑制的特點抑制劑與酶活性中心外必需基團結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶與底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合。抑制程度與[I]有關(guān)76Km[I]11[I]1/V=---------Vmax(1+

------)Ki-----[S]+----------（1

+Vmax------）Ki動力學(xué)特點：Vmax減小，Km不變-1/Km1/[S]1/V(1+[I]/Ki)/Vmax1/Vmax773.反競爭性抑制78petitiveinhibition79特點：抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合，不與游離酶結(jié)合。動力學(xué)：斜率不變，V

max減小，Km

減小E

+

SE

+

P1

+

1

(

1

+

[I]

)Vmax

Ki1

=

Km

.V

Vmax

[S]3.

反競爭性抑制

petitive

inhibition1/[s]ES+IKiESI1/V1/Vmax-1/Km各種可逆性抑制作用的比較作用特征無抑制劑競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制與I

結(jié)合的組分EE、ESES動力學(xué)參數(shù)表觀KmKm增大不變減小最大速度Vmax不變降低降低林-貝氏作圖斜率Km/Vmax增大增大不變縱軸截距1/Vmax不變增大增大橫軸截距-1/Km變小不變增大80V=Vmax

[S]K

m

+

[S]小結(jié)一、底物濃度的影響1、一種現(xiàn)象：酶被底物飽和2、一種假說：酶-底物復(fù)合物中間產(chǎn)物學(xué)說3、米氏方程：（1）v-[S]曲線：近似雙曲線（2）[s]<<Km([S]很小時)，v與[s]成正比（3）[s]>>Km([S]很大時)，v＝Vm，酶被底物飽和（4）v＝(1/2)Vm時，[s]＝Km小結(jié)米氏常數(shù)Km：酶的特征性常數(shù)；物理意義：反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度；近似等于酶-底物復(fù)合物的解離常數(shù)；可用作酶與底物親和能力的度量指標(biāo)：Km越大、親和力越??；Km越小、親和力越大二、酶濃度的影響：正比三、溫度影響：最適溫度四、pH值影響：最適pH五、激活劑的影響六、抑制劑的影響

1、不可逆抑制劑2、可逆抑制劑競爭性抑制：丙二酸；磺胺藥，等非競爭性抑制反競爭性抑制小結(jié)非競爭性抑制1/v競爭性抑制反競爭性抑制無抑制1/[S]競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制結(jié)合部位抑制劑結(jié)合組分活性中心E增加底物濃度

消除抑制對Vm的影響

不變對Km的影響

增加活性中心以外

活性中心以外E、ES

ES不能消除抑制

不能消除抑制降低

降低不變

降低小結(jié)第四節(jié)酶的調(diào)節(jié)調(diào)節(jié)對象：關(guān)鍵酶酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式酶數(shù)量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）酶位置的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）86一、酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）（一）別構(gòu)酶（變構(gòu)酶）與變構(gòu)調(diào)節(jié)（二）酶的共價修飾調(diào)節(jié)（三）酶原和酶原的激活（一）別構(gòu)酶（變構(gòu)酶）與變構(gòu)調(diào)節(jié)

變構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector)

變構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric

regulation)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。

變構(gòu)酶(allostericenzyme)：能通過變構(gòu)調(diào)節(jié)改變活性的酶。多亞基組成，反應(yīng)動力學(xué)曲線成S型。

變構(gòu)部位(allostericsite)：酶分子與別構(gòu)效應(yīng)劑結(jié)合的部位。變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑v[S]變構(gòu)酶的S形曲線ATP、檸檬酸（--）AMP、2,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸果糖(+)6-磷酸果糖激酶-1的變構(gòu)調(diào)節(jié)A(

)A(

)cAMPCCCCRRRR蛋白激酶A的激活（二）酶的共價修飾調(diào)節(jié)共價修飾(covalent

modification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學(xué)基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。常見類型磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙酰化和脫乙?；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATP蛋白激酶ThrSerTyr-O-3PO

2-酶蛋白（三）酶原和酶原的激活(zymogen),

酶原激活的機理:酶原在特定條件下一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或

出酶的活性中心纈天天天天賴SS組46纈異甘組絲SS腸激酶

胰蛋白酶纈天天天天賴異纈甘絲183S

S活性中心S

S胰蛋白酶原的激活過程胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽+彈性蛋白酶原彈性蛋白酶+碎片胰凝乳蛋白酶原α-胰凝乳蛋白酶+二肽羧基肽酶原A羧基肽酶A+碎片腸激酶自身催化腸激酶啟動的酶原激活97急性胰腺炎的發(fā)病機理胰腺

的胰蛋白酶原被就地激活。凝血酶原的激活生理情況下，血液中的凝血酶原不被激活，保證血流暢通；血管破損時，凝血酶原被激活，產(chǎn)生血凝塊，大量失血。例：二、酶含量的調(diào)節(jié)

酶蛋白

可被誘導(dǎo)或阻遏某些底物、產(chǎn)物、激素、生長因子及某些藥物等可以在轉(zhuǎn)錄水平上影響酶蛋白的生物

。例如，胰島素可誘導(dǎo)

HMG-CoA還原酶，促進(jìn)體內(nèi)膽固醇

，而膽固醇則阻遏HMG-CoA還原酶的二、酶含量的調(diào)節(jié)酶的降解：①組織蛋白降解的溶酶體途徑（非ATP依賴性蛋白質(zhì)降解途徑），由溶酶體內(nèi)的組織蛋白酶非選擇性催化分解一些膜結(jié)合蛋白、長半壽期蛋白和細(xì)胞外的蛋白；②組織蛋白降解的胞液途徑（ATP依賴性泛素介導(dǎo)的蛋白降解途徑），主要降解異?；驌p傷的蛋白質(zhì)，以及幾乎所有短半壽期（10

min~2

h）的蛋白質(zhì)。小結(jié)一、酶活性調(diào)節(jié)（一）別構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric

regulation)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性。多數(shù)為寡聚蛋白，具有多個亞基調(diào)節(jié)物多為小分子動力學(xué)特點：不符合米氏方程，v-[S]曲線為S形調(diào)節(jié)部位多為代謝途徑的第一步或交匯點（二）共價修飾調(diào)節(jié)：磷酸化與去磷酸化（三）酶原(zymogen；proenzyme)激活活性的酶前體轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。二、酶含量調(diào)節(jié)第五節(jié)酶的分類與命名酶的分類及命名一、酶的分類

1961ECEnzyme

Committee,61oxidoredue2transferase3hydrolase4lyase5isomerase6syntheaseligase--?(dehydrogenase)(Oxidase)(Lactate)CH3CHCOOH

NAD+OHH+CH3CCOOHONADHAH2

+

B（O2）

A

+

BH2（H2O2，H2O）1.-(Oxidoredu

e)1脫氫酶類：催化直接從底物上脫氫的反應(yīng)AH2

+B

A+BH2（需輔酶Ⅰ或輔酶Ⅱ）氧化酶類2①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2

+O2

A+H2O2（需FAD或FMN）②催化底物脫氫，氧化生成H2O：2A

+

2H2O2AH2

+

O2（3）過氧化物酶ROO

+

H2O2RO

+

H2O

+

O21.

-

(Oxidoredu

e)2O

+

O

H

OHC=OC=O（4）加氧酶（雙加氧酶和單加氧酶）OH（順，順-已二烯二酸）OHRH

+O2

+

還原型輔助因子

ROH

+

H2O

+

氧化型輔助因子（又稱羥化酶）1.

-

(Oxidoredue)2.(Transferase)CH3CHCOOH

HOOCCH2CH2CCOOHNH2

OCH3CCOOH

HOOCCH2CH2CHCOOHO

NH2A·X

+

BA

+B·X3.(hydrolase)H2OR

COOCH2CH3RCOOHCH3CH2OHAB

+

H2OAOH

+

BH4.(

Lyase)HOOCCH=CHCOOH

H2OHOOCCH2CHCOOHOH5.(Isomerase)OCH2OHOHOHOHOHOCH2OHOHCH2OHOHOHAB?C-C

C-OC-SC-NATP+

CO2

6.(

Ligase

or

Synthetase)A

+

B

+

ATPA·B

++Pi?RNARNA7(

ribozyme)3'3'5'5'5'5'5'5'3'P5'5'5'5'BBB3'BBPP3'P+POH3'PPBBBB3'P3'P3'PPB3'P二、酶名酶的分類及命名

二、酶名酶的分類及命名

系統(tǒng)名：包括所有底物的名稱和反應(yīng)類型。乳酸

+NAD+

酸

+

NADH

+

H+乳酸：NAD+氧化還原酶

慣用名：只取較重要的底物名稱和反應(yīng)類型。乳酸：NAD+氧化還原酶

乳酸脫氫酶對于催化水解反應(yīng)的酶一般在酶的名稱上省去反應(yīng)類型。乳酸脫氫酶EC1.

1.

1.

27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團CHOH第1

類，H受體為NAD+該酶在

類中的流水小結(jié)一、酶的分類1oxidoredue2transferase3hydrolase4lyase5isomerase6syntheaseligase二、酶名1961+E.C.+123