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文檔簡介

1、第一章 蛋白質的結構與功能一. 單項選擇題6. 典型的-螺旋含有幾個氨基酸殘基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.49. 蛋白質一級結構與功能關系的特點是A. 氨基酸組成不同的蛋白質,功能一定不同B. 一級結構相近的蛋白質,其功能類似可能性越大C. 一級結構中任何氨基酸的改變,其生物活性即消失D. 不同生物來源的同種蛋白質,其一級結構相同E. 以上都不對14. 測得某一蛋白質樣品的含氮量為0.40g,此樣品約含蛋白質多少克A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15. 在pH6.0的緩沖液中電泳,哪種氨基酸基本不動A.

2、 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 賴氨酸16. 天然蛋白質不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 絲氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17. 多肽鏈中主鏈骨架的組成是A. NCCNNCCNNCCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D. CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC19. 下列哪種物質從組織提取液中沉淀蛋白質而不變性 A. 硫酸 B. 硫酸銨 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N鹽酸20. 蛋白質變性后表現(xiàn)為 A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D. 生物學活性喪失 E. 易被鹽析出現(xiàn)

3、沉淀26.下列不屬于結合蛋白質的是 A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白三. 填空題1. 組成蛋白質的堿性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合適的氨基酸名稱。(1) 是帶芳香族側鏈的極性氨基酸。(2) 和 是帶芳香族側鏈的非極性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。(4) 是最小的氨基酸, 是亞氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較小的氨基酸是 ,體內還有另兩個含羥基的氨基酸分別是 和 。3. 氨基酸在等電點時,主要以 離子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以 離子形式存在,在pH<pI的溶液中,大

4、部分以 離子形式存在。4. 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產(chǎn)生 色的物質,而其他氨基酸與茚三酮反應產(chǎn)生 色的物質。5. 有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280nm處的紫外吸收,這三種氨基酸按吸收能力強弱依次為 > > 。6. 個以內的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽。16. 一般來說,球狀蛋白質的 性氨基酸側鏈位于分子內部, 性氨基酸側鏈位于分子表面。17. 維持蛋白質一級結構的化學建是 和 。18. 維持蛋白質二級結構的化學建是 。19. 維持蛋白質三、四級結構的化學建是 、 、 和 。22. 當溶液中鹽離子強度低時,增加鹽濃度可導致蛋白質溶解,這種現(xiàn)象稱為 。當鹽濃度繼續(xù)增加時,可使蛋

5、白質沉淀,這種現(xiàn)象稱 。26. 蛋白質的二級結構有 、 、 和 四種穩(wěn)定構象異構體。32. 根據(jù)蛋白質的組成成分可分為 和 33. 根據(jù)蛋白質的形狀可分為 和 四. 判斷題3. 自然界的蛋白質和多肽均有L型氨基酸組成。4. His和Arg是人體內的半必需氨基酸。8. 脯氨酸能參與-螺旋,有時在螺旋末端出現(xiàn),但決不在螺旋內部出現(xiàn)。9. 維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。10. 在具有四級結構的蛋白質中,每個亞基都有三級結構。11. 在水溶液中,蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。13. 在多肽鏈分子中只有一種共價鍵即肽鍵。16. 溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點。20. 某蛋白

6、質在pH5.8時向陽極移動,則其等電點小于5.8。21. 變性的蛋白質不一定沉淀,沉淀的蛋白質也不一定變性。22. SDS電泳、凝膠過濾和超速離心都可以測定蛋白質的分子量。24. 蛋白質和核酸中都含有較豐富的氮元素,但蛋白質根本不含有P,而核酸則含有大量的P。五. 名詞解釋1. 氨基酸的等電點(pI) 2. 蛋白質的一級結構3. 蛋白質的二級結構 5. 蛋白質的三級結構 7. 蛋白質的四級結構 8. 蛋白質的等電點9. 蛋白質的變性 11. 鹽析 14. 電泳六. 簡答題1. 用下列哪種試劑最適合完成以下工作:溴化氰、尿素、-巰基乙醇、胰蛋白酶、過甲酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L鹽

7、酸、茚三酮、苯異硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。(1)測定一段小肽的氨基酸序列。(2)鑒定小于107g肽的N端氨基酸(3)使沒有二硫鍵的蛋白質可逆變性。如有二硫鍵,應加何種試劑?(4)水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽鍵。(5)水解由Met羧基所形成的肽鍵(6)水解由堿性氨基酸羧基所形成的肽鍵。5. 扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。(1)在低pH時沉淀。(2)當離子強度從零逐漸增加時,其溶解度開始增加,然后下降,最后出現(xiàn)沉淀。(3)在一定的離子強度下,達到等電點pH值時,表現(xiàn)出最小的溶解度。(4)加熱時沉淀。(5)加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的介電常數(shù),從而導致溶解度的減少

8、。(6)如果加入一種非極性強的 溶劑,使介電常數(shù)大大地下降會導致變性。七論述題1.請你從蛋白質的一級結構與高級結構來闡述其含義、特點與化學鍵。2.試論述蛋白質的分子結構與功能的關系參考答案一. 單項選擇題1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C二. 多項選擇題1.ABD 2.CD 3.AC4.ABC5.ABCD6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD 11.BD12.AD1

9、3.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD三. 填空題1. 賴氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 組胺酸(His) 谷氨酸(Glu) 天冬氨酸(Asp)2. (1)酪氨酸(Tyr) (2)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)(3) 甲硫氨酸(Met) 半胱氨酸(Cys)(4) 甘氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)(5) 絲氨酸(Ser) 蘇氨酸(Thr) 酪氨酸(Tyr)3. 兼性離子 負 正4. 黃 藍紫5. 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe)6. 107. 催產(chǎn)素8. 上海生物化學研究所 上海有機化學研究所 北京大學9. 芐氧羰基(Cbz基) 叔丁氧羰基(Boc基)

10、聯(lián)苯異丙氧羰基(Bpoc) 芴甲氧羰基(Fmoc)10. 賴氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)11. 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe)12. 甲硫氨酸(Met)13. 巰基乙醇14. CC CN15. 3.6 0.54 0.1516. 疏水性 親水性17. 肽鍵 二硫鍵 18. 氫鍵19. 疏水作用 離子鍵(鹽鍵) 氫鍵 范德華力(Van der Waals 力)20. 吳憲21. 協(xié)同 別構(變構)22. 鹽溶 鹽析23. 1624. 透析 超濾法25. 蛋白質二級結構的基本單位相互聚集,形成有規(guī)律的二級結構的聚集體 26. 螺旋 折疊 轉角 無規(guī)卷曲27. 分子外面有水

11、化膜 帶有電荷28. 長 短 大29. 密度 形狀30. 圓二色光譜(circular dichroism,CD) 螺旋31. X射線衍射法 磁共振技術32. 單純蛋白質 結合蛋白質33. 球狀蛋白質 纖維狀蛋白質四. 判斷題1.× 2.× 3.× 4. 5. 6. 7.× 8. 9.× 10. 11. 12. 13.× 14. 15.× 16.× 17.× 18.× 19.× 20. 21. 22. 23.× 24.×五. 名詞解釋1. 氨基酸的等電點(pI):在

12、某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的pH叫氨基酸的等電點(pI)。2. 蛋白質的一級結構:在蛋白質分子中,從N端至C端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質的一級結構。3. 蛋白質的二級結構:是指蛋白質分子中,某一段肽鏈的局部空間結構,也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。4. 模體(或膜序):在許多蛋白質分子中,可發(fā)現(xiàn)二個或三個具有二 級結構的肽段,在一級結構上總有其特征性的氨基酸序列,在空間結構上可形成特殊的構象,并發(fā)揮其特殊的功能,此結構被稱為模體。 5. 蛋白質的三級結構:是指整條肽鏈中全部氨基酸殘

13、基的相對空間位置,也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。6. 結構域:分子量大的蛋白質三級結構??煞指畛?個和數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域,折疊的較為緊密,各行其功能,稱為結構域。7. 蛋白質的四級結構:蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,稱為蛋白質的四級結構。8. 蛋白質的等電點:在某一pH的溶液中,蛋白質解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的pH叫蛋白質的等電點(pI)。9. 蛋白質的變性:在某些理化因素的作用下,其特定的空間構象被破壞,也即有序的空間結構變成無序的空間結構,從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失,稱為蛋白質變性

14、。10. 鹽溶:加入少量鹽時,很易離解成帶電離子,對穩(wěn)定蛋白質所帶的電荷有利,從而增加了蛋白質的溶解度。11. 鹽析:是將鹽(中性)加入蛋白質溶液,使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞,導致蛋白質在水溶液中的穩(wěn)定性因素去除而 沉淀。12. 透析:利用半透膜原理把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法叫透析。13. 超濾法:應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜,達到濃縮蛋白質溶液的目的,稱為超濾法。14. 電泳:蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒,由于不同的蛋白質帶電的性質、數(shù)量、分子量和形狀等的不同,在電場的作用下而達到分離各種蛋白質的技術,稱為電泳。15. 等電

15、聚焦電泳:用一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性pH梯度的聚丙烯酰胺凝膠進行電泳,從而根據(jù)蛋白質不同的pI而在電場中加以分離,這種電泳稱為等電聚焦電泳。六. 簡答題 1. (1) 苯異硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素,如有二硫鍵應加-巰基乙醇使二硫鍵還原. (4) 胰凝乳蛋白酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋白酶5. (1)在低pH時,羧基質子化,這樣蛋白質分子帶有大量的凈電荷,分子內正電荷相斥使許多蛋白質變性,并隨著蛋白質分子內部疏水基團向外暴露使蛋白質溶解度下降,因而產(chǎn)生沉淀。 (2)加入少量鹽時,對穩(wěn)定帶電基團有利,增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加,鹽離子奪取了與蛋白質結合的水分子,降

16、低了蛋白質的水合程度,破壞了電荷和水化膜,使蛋白質沉淀。 (3)在等電點時,蛋白質分子之間的靜電斥力最小,所以溶解度最小。(4)加熱時使蛋白質變性,蛋白質內部的疏水性基團被暴露,溶解度降低,從而引起蛋白質沉淀。(5)非極性溶劑減小了表面極性基團的溶劑化作用,促使蛋白質分子之間形成氫鍵,從而取代了蛋白質分子與水之間的氫鍵。(6)介電常數(shù)的下降對暴露在溶劑中的非極性基團有穩(wěn)定作用,結果促使蛋白質肽鏈的展開而導致變性。6. Ala的pI(pK1pK2)/2(2.349.69)/2= 6.02Glu的pI(pK1pK2)/2(2.194.25)/2= 3.22Lys的pI(pK2pK3)/2(8.95

17、10.53)/2= 9.7420種氨基酸的平均分子量約為138,在蛋白質分子中以小分子量的氨基酸較多,平均分子量大約為128,又由于氨基酸在縮合時失去一分子水,因此氨基酸殘基的最終平均分子量大約為110。所以氨基酸殘基數(shù)為: 220000/110 2000, 已知螺旋構象中,每個氨基酸殘基上升的距離為0.15nm,折疊中上升0.35nm。設此多肽鏈中螺旋的氨基酸殘基數(shù)為,則折疊的氨基酸殘基數(shù)為2000。 0.150.35(2000)5.06×10-5×107 0.1570000.35560 970所以螺旋占的百分數(shù)為970/2000×100%=48.5%8. 相同

18、點:主要都含有C、H、O、N,都主要以C元素為骨架原子連接成的大分子。不同點:(1)蛋白質的含N量平均16,而核酸則不均一。 (2)蛋白質一般不含P,而核酸含大量的P。 (3)蛋白質一般含S,而核酸不含S。 (4)有些蛋白質還含有少量的金屬元素,而核酸不含金屬元素。七. 論述題1. (1) 一級結構:概念:在蛋白質分子中,從N端至C端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質的一級結構。特點:蛋白質種類及其繁多,其一級結構也各不相同;一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎;一級結構并不是決定蛋白質空間構象的唯一因素?;瘜W建: 肽鍵 二硫鍵(2)蛋白質的二級結構:概念:是指蛋白質分子中,某一段肽鏈

19、的局部空間結構,也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。特點: 是一種局部的結構 ; 僅僅是肽單元之間相互作用所形成的空間結構,而不包含氨基酸側鏈及其H原子所形成的構象,但氨基酸殘基的側鏈對二級結構的形成有影響;二級結構有較多的類型,有螺旋、折疊、轉角和無規(guī)卷曲,其中 螺旋和折疊是二級結構的主要形式,轉角通常有四個氨基酸殘基組成,而無規(guī)卷曲則是指沒有確定規(guī)律的或根本就沒有規(guī)律的一些二級結構;二級結構還可成為超二級結構,如形式、形式和形式等結構。化學建:氫鍵(3)蛋白質的三級結構:概念:是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的

20、排布位置。特點:一條多肽鏈的三維空間結構?;瘜W建:疏水鍵 鹽鍵 氫鍵范德華力。(4)蛋白質的四級結構:概念:蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,稱為蛋白質的四級結構。特點:兩條或兩條以上多肽鏈所形成的三維空間構象。 化學建:疏水鍵 鹽鍵 氫鍵 范德華力。2.(1)一級結構與功能的關系一級結構不同,生物學功能一般不同不同蛋白質和多肽具有不同的功能,根本原因是它們的一級結構各異,有時僅微小的差異就表現(xiàn)出不同的生物學功能。如催產(chǎn)素與加壓素(縮宮素)都是由垂體后葉分泌的九肽激素,它們分子中僅兩個氨基酸差異,但兩者的生理功能卻有根本區(qū)別。一級結構中“關鍵”部分相同,其功能也相同

21、 如促腎上腺皮質激素其124肽段是活性所必需的關鍵部分。一級結構“關鍵”部分的變化,其生物活性也改變多肽的結構與功能的研究表明,改變多肽中某些重要的氨基酸,常可改變其活性。一級結構的變化有時使生物學功能降低或喪失,從而可能發(fā)生疾病,或者連同這種蛋白一起在地球上消失。(2)蛋白質空間結構與功能的關系一級結構是空間結構的基礎,而空間結構則是完成生物功能的直接基礎,也就是說蛋白質分子特定的空間構象是表現(xiàn)其生物學功能或活性所必 需的。其構象如果遭到破壞,生物學功能則會立即喪失。有實驗表明即使一級結構不同,只要空間構象相同,則其功能也相同。第二章 核酸的結構與功能一單項選擇題2RNA和DNA徹底水解后的

22、產(chǎn)物是A核糖相同,部分堿基不同 B堿基相同,核糖不同 C部分堿基不同,核糖不同 D堿基不同,核糖相同 E以上都不是3對于tRNA來說下列哪一項是錯誤的A5'端是磷酸化的 B它們是單鏈 C含有甲基化的堿基D反密碼環(huán)是完全相同的 E3'端堿基順序是-CCA4絕大多數(shù)真核生物mRNA5'端有Apoly A B帽子結構 C起始密碼 D終止密碼 EPribnow盒6核酸中核苷酸之間的連接方式是A2',3'磷酸二酯鍵 B3',5'磷酸二酯鍵 C2',5'-磷酸二酯鍵 D糖苷鍵 E氫鍵8Watson-Crick DNA分子結構模型A是一

23、個三鏈結構 BDNA雙股鏈的走向是反向平行的C堿基A和G配對 D堿基之間共價結合E磷酸戊糖主鏈位于DNA螺旋內側9下列關于B-DNA雙螺旋結構模型的敘述中哪一項是錯誤的A兩條鏈方向相反 B兩股鏈通過堿基之間的氫鍵相連維持穩(wěn)定C為右手螺旋,每個螺旋為10個堿基對D嘌呤堿和嘧啶堿位于螺旋的外側 E螺旋的直徑為20A°10在DNA的雙螺旋模型中A兩條多核苷酸鏈完全相同 B一條鏈是左手螺旋,另一條鏈是右手螺旋CA+G/C+T的比值為1 DA+T/G+C的比值為1E兩條鏈的堿基之間以共價鍵結合11下列關于核酸的敘述哪一項是錯誤的A堿基配對發(fā)生在嘧啶堿與嘌呤堿之間B鳥嘌呤與胞嘧啶之間的聯(lián)系是由兩

24、對氫鍵形成的CDNA的兩條多核苷酸鏈方向相反,一條為3'5',另一條為5'3'DDNA雙螺旋鏈中,氫鍵連接的堿基 對形成一種近似平面的結構E腺嘌呤與胸腺嘧啶之間的聯(lián)系是由兩對氫鍵形成的12核酸變性后可發(fā)生哪種效應A減色效應 B增色效應 C失去對紫外線的吸收能力 D最大吸收峰波長發(fā)生轉移 E溶液粘度增加14下列關于DNA變性的敘述哪一項是正確的A升高溫度是DNA變性的唯一原因BDNA熱變性是種漸進過程,無明顯分界線C變性必定伴隨有DNA分子中共價鍵的斷裂D核酸變性是DNA的獨有現(xiàn)象,RNA無此現(xiàn)象E凡引起DNA兩股互補鏈間氫鍵斷裂的因素,都可使其變性15下列關于D

25、NA雙螺旋結構的敘述哪一項是正確的A磷酸核糖在雙螺旋外側,堿基位于內側 B堿基平面與螺旋軸垂直C遵循堿基配對原則,但有擺動現(xiàn)象 D堿基對平面與螺旋軸平行E核糖平面與螺旋軸垂直19在下列哪一種情況下,互補的兩條DNA單鏈將會結合成DNA雙鏈 A變性 B退火 C加連接酶 D加聚合酶 E以上都不是21胸腺嘧啶與尿嘧啶在分子結構上的差別在于AC2上有NH2, C2上有O B C5上有甲基, C5上無甲基CC4上有NH2, C4上有O D C5上有羥甲基,C5上無羥甲基EC1上有羥基22DNA的二級結構是A-螺旋 B-折疊 C-轉角D超螺旋結構 E雙螺旋結構23決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關鍵部位是A

26、-XCCA 3'末端 BTC環(huán) CDHU環(huán)D額外環(huán) E反密碼環(huán) 26腺嘌呤與鳥嘌呤在分子結構上的差別是AC6上有羰基, C6上有氨基 BC6上有甲基, C6上無甲基CC6上有氨基, C6上有羰基 DC2上有氨基, C2上有羰基EC6上有氨基, C2上有氨基27組成核酸的基本結構單位是A戊糖和脫氧戊糖 B磷酸和戊糖 C含氨堿基D單核苷酸 E多聚核苷酸28將脫氧核苷酸徹底水解時產(chǎn)物中含有A脫氧核苷和核糖 B核糖、磷酸CD-核糖、磷酸、含氮堿基 DD-脫氧核糖、磷酸、尿嘧啶ED-脫氧核糖、磷酸、含氮堿基 29核酸溶液的紫外吸收峰在波長多少nm處A260nm B280nm C230nm D24

27、0nm E220nm30DNA的堿基組成規(guī)律哪一項是錯誤的?A分子中A=C,G=T B分子中A+G=C+TC人與兔DNA堿基組成可有不同D同一個體不同組織器官其DNA堿基組成相同E年齡、營養(yǎng)狀態(tài)及環(huán)境的改變不影響DNA的堿基組成32DNA兩鏈間氫鍵是AG-C間為兩對 BG-C間為三對 CA-T間為三對DG-C不形成氫鍵 EA-C間為三對33tRNA的分子結構特征是A有密碼環(huán) B有反密碼環(huán)和3'-端C-C-AC3'-端有多聚A D5'-端有C-C-AE有反密碼環(huán)和5'-端C-C-A34DNA變性是指A分子中3',5'-磷酸二酯鍵斷裂 B核苷酸游離于

28、溶液中C鏈間氫鍵斷裂、雙螺旋結構解開 D消光系數(shù)值降低E粘度增加35DNA雙螺旋的每一螺距(以B-DNA為例)為A4.46nm B4.5nm C5.4nm D3.4nm E0.34nm36B-DNA的雙螺旋結構中,螺旋每旋轉一周包括A10個核苷酸 B11個核苷酸 C12個核苷酸D13個核苷酸 E14個核苷酸三填空題1.在典型的DNA雙螺旋結構中,由磷酸戊糖構成的主鏈位于雙螺旋的 ,堿基位于雙螺旋的 。2.tRNA均具有 二級結構和 的共同三級結構。4.DNA的基本功能是 和 。5.Tm值與DNA的 和所含堿基中的 成正比。8.嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有 ,因此在 有較強吸收。9. 和核糖或脫氧核糖通

29、過 鍵形成核苷。四判斷題1核苷酸由三種成分組成:一個堿基、一個戊糖和一個或多個磷酸基。3核苷酸去除磷酸基稱為核苷。4脫氧核糖核苷在它的戊糖環(huán)3-位置上不帶羥基。5 RNA鏈5末端核苷酸的3-羥基與倒數(shù)第二個核苷酸的5-羥基參與磷酸二酯鍵的形成。6DNA雙螺旋一經(jīng)變性,分子內氫鍵斷裂,兩股鏈則彼此分離。10鳥嘌呤和胞嘧啶之間聯(lián)系是由兩對氫鍵形成。11如果DNA雙螺旋的一股鏈的一小段脫氧核苷酸順序是pGpApCpCpTpG,那 么這一段的對立股的互補順序就是pCpTpGpGpApC。12如果來自物種A的DNA其Tm值比物種B的Tm值高,則物種A所含的AT堿基對的比例比物種B的低。13. 在原核細胞

30、和真核細胞中,染色體DNA都與組蛋白形成復合體。五名詞解釋1核苷 2核苷酸 3核酸 4核酸的變性 5DNA復性或退火 6DNA一級結構 9核酸的雜交 10堿基對六簡答題3 試述DNA雙螺旋(B結構)的要點?穩(wěn)定DNA雙螺旋結構主要作用力是什么,它的生物學意義是什么。4RNA分哪幾類?各類RNA的結構特點和生物功能是什么。5什么是DNA的變性? 什么是DNA的復性?它們與分子雜交的關系。參考答案一單項選擇題1.B 2.C 3.D 4B 5B 6B 7E 8B 9D 10C 11B 12.B 13.C 14.E 15.A 16B 17D 18C 19B 20B 21B 22.E 23.E 24C

31、25A 26C 27D 28E 29.A 30A 31.C 32.B 33.B 34.C 35.D 36.A 37.A 38.D三填空題1. 外側 內側 2. 三葉草型 倒L型3. 5-末端的帽 3-末端的多聚A尾4. 以基因的形式荷載遺傳信息 作為基因復制和轉錄的模板5. 分子大小 G和C所占比例6. 兩條鏈互補堿基間的氫鍵 堿基平面間的疏水性堆積力7. 前一位核苷酸的3-OH 下一位核苷酸的5-位磷酸基之間8. 共軛雙鍵 260nm的紫外波段9. 堿基 糖苷10. 嚴格的方向性 堿基結構四判斷題1. 2.× 3. 4.× 5.× 6. 7. 8.×

32、9. 10.× 11.× 12. 13.× 14.五名詞解釋1核苷:戊糖與堿基靠糖苷鍵縮合而成的化合物。2核苷酸:核苷分子中戊糖的羥基與一分子磷酸以磷酸酯鍵相連而成的化合物。3核酸:許多單核苷酸通過磷酸二酯鍵連接而成的高分子化合物。4核酸的變性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氫鍵斷裂,雙螺旋結構松散分開,理化性質改變,失去原有的生物學活性。5DNA復性或退火:變性DNA在適當條件下,兩條互補鏈可重新配對,恢復天然的雙螺旋構象,這一現(xiàn)象稱為復性。熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后即可復性,這一過程稱為退火。6DNA的一級結構:組成DNA的脫氧多核苷酸鏈中單核苷酸的種類、

33、數(shù)量、排列順序及連接方式稱DNA的一級結構。也可認為是脫氧多核苷酸鏈中堿基的排列順序。7解鏈溫度、熔解溫度或Tm:DNA的變性從開始解鏈到完全解鏈,是在一個相當窄的溫度內完成的。在這一范圍內,紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為DNA的解鏈溫度。由于這一現(xiàn)象和結晶體的融解過程類似,又稱融解溫度。8稀有堿基:是指除A、G、C、U外的一些堿基,包括雙氫尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等微量不常見的堿基。9核酸的雜交:不同來源的DNA單鏈與DNA或RNA鏈彼此可有互補的堿基順序,可通過變性、復性以形成局部雙鏈,即所謂雜化雙鏈,這個過程稱為核酸的雜交。10堿基對:核酸分子中腺嘌呤與胸腺嘧

34、啶、鳥嘌呤與胞嘧啶總是通過氫鍵相連形成固定的堿基配對關系,因此堿基對,也稱為堿基互補。六簡答題1.增色效應是指與天然DNA相比,變性DNA因其雙螺旋破壞,使堿基充分外露,因此紫外吸收增加,這種現(xiàn)象叫增色效應。減色效應是指若變性DNA復性形成雙螺旋結構后,其紫外吸收會降低,這種現(xiàn)象叫減色效應。2. 分子雜交:兩條來源不同但有堿基互補關系的DNA單鏈分子,或DNA單鏈分子與RNA分子,在去掉變性條件后互補的區(qū)段能夠退火復性形成雙鏈DNA分子或DNARNA異質雙鏈分子,這一過程叫分子雜交。3.DNA雙螺旋(B結構)的要點及穩(wěn)定DNA雙螺旋結構主要作用力是:兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸形成右

35、手雙螺旋;磷酸和脫氧核糖形成的主鏈在外側,嘌呤堿和嘧啶堿在雙螺旋的內側,堿基平面垂直于中軸,糖環(huán)平面平行于中軸;雙螺旋的直徑2nm,螺距3.4nm,沿中心軸每上升一周包含10個堿基對,相鄰堿基間距034nm,之間旋轉角度36°;沿中心軸方向觀察,有兩條螺形凹槽,大溝(寬12nm,深085nm)和小溝(寬06nm,深075nm);兩條多核苷酸鏈之間按堿基互補配對原則進行配對,兩條鏈依靠彼此堿基之間形成的氫健和堿基堆積力而結合在一起。 意義:第一次提出了遺傳信息的貯存方式以及DNA的復制機理,揭開了生物學研究的序幕,為分子遺傳學的研究奠定了基礎。4 信使RNA(mRNA)的結構特點和功能

36、:不同分子大小差異大,原核生物mRNA為多順反子,真核生物mRNA為:單順反子,并且在3端有一段多聚腺苷酸,即polyA,在5端有一個“冒子”結構,即m7G5PPP5Nm,在蛋白質合成中起決定氨基酸順序的模板作用。 轉移RNA(tRNA)的結構和功能:tRNA分子一般含7090核苷酸,各種tRNA分子結構相似,二級結構都呈三葉草型,三級結構象個倒寫的“L”字母,在蛋白質合成中主要起攜帶活化的氨基酸以及識別mRNA上密碼子的作用。 核糖體RNA(rRNA)的結構特點和功能:rRNA存在于核糖體中與蛋白質結合。構象不固定受各種因子的影響,原核生物有23S、16S、5S三種rRNA,真核生物有28S

37、、18S、5S,有的還含有5.5SrRNA。功能是與蛋白質結合,組成蛋白質合成的場所一核糖體。5.DNA變性是指在變性因素(加熱、酸堿度改變等)存在條件下,DNA雙螺旋區(qū)的氫鍵發(fā)生斷裂,變成單鏈,并不涉及共價鍵(3,5一磷酸二酯鍵)的斷裂。 DNA的復性是指在適當條件下;使兩條彼此分開的鏈重新締合成雙螺旋的過程。由于DNA變性后,控制條件又可以復性,按照堿基互補配對的原則,利用DNA變性復性的相互轉變,引入具有堿基互補關系的異源DNA或RNA,通過復性過程中,分子間的重新組合產(chǎn)生雜交分子。分子雜交技術是核酸研究領域中應用極為廣泛的重要方法。分子雜交是建立在核酸變性、復性理論基礎上的。 第三章

38、酶一. 單項選擇題3. 酶的競爭性抑制劑可以使A. Vmax減小,Km減小 B. Vmax增加,Km增加 C. Vmax不變,Km增加 D. Vmax不變,Km減小 E. Vmax 減小,Km,增加4. 下列常見抑制劑中,哪個屬于可逆抑制劑 A. 有機磷化合物 B. 有機汞化合物 C. 有機砷化合物 D. 氰化物 E. 磺胺類藥物12. 下列哪一項不是輔酶的功能A. 轉移基團 B. 傳遞氫 C. 傳遞電子 D. 某些物質分解代謝時的載體 E. 決定酶的專一性 13. 酶共價修飾調節(jié)的主要方式是A. 甲基化與去甲基 B. 乙?;c去乙酰基 C. 磷酸化與去磷酸D. 聚合與解聚 E. 酶

39、蛋白的合成與降解 14. 下列關于別構酶的敘述,哪一項是錯誤的A. 所有別構酶都是寡聚體,而且亞基數(shù)目往往是偶數(shù)B. 別構酶除了活性部位外,還含有調節(jié)部位C. 亞基與底物結合的親和力因亞基構象不同而變化D. 亞基構象改變時,要發(fā)生肽鍵斷裂的反應E. 酶構象改變后,酶活力可能升高也可能降低16. 酶不可逆抑制的機制是A. 使酶蛋白變性 B. 與酶的活性中心上的必需基團以共價鍵結合C. 與酶的調節(jié)部位結合 D. 與活性中心的次級鍵結合E. 與酶表面的極性基團結合 17含B族維生素的輔酶在酶促反應中的作用是A傳遞電子,原子和化學基因的作用 B. 穩(wěn)定酶蛋白的構象C. 作為酶活性中

40、心的一部分 D. 決定酶的專一性 E. 提高酶的催化活性 19. 酶的競爭性抑制作用特點是指抑制劑 A. 與酶的底物競爭酶的活性中心 B. 與酶的產(chǎn)物競爭酶的活性中心C. 與酶的底物競爭非必需基團 D. 與酶的底物競爭輔酶E. 與其他抑制劑競爭酶的活性中心20.在存在下列哪種物質的情況下,酶促反應速度和km值都變小A. 無抑制劑存在 B.有競爭性抑制劑存在C. 有反競爭性抑制劑存在 D. 有非競爭性抑制劑存在E. 有不可逆抑制劑存在 三填空題1. 酶是由 產(chǎn)生的,具有催化能力的 、 和 。 2. 酶活力的調節(jié)包括 的調節(jié)和酶 的調節(jié)。3. 全酶由 和 組成的,在催化反應中,

41、 決定酶的專一性和高效性, 起傳遞電子、原子或化學基團的作用。4. 酶的輔助因子包括 、 和 。5. 酶的輔助因子可根據(jù)與酶蛋白結合的緊密程度來分為兩種,結合緊密的為 ;結合疏松的為 ,可用 的方法除去。8. 酶的活性中心包括 和 兩個功能部位,其中 直接與底物結合,決定酶的專一性, 是發(fā)生化學變化的部位,決定反應的性質。9. 酶活力是指 ,一般用一定條件下,酶催化某一化學反應的反應速度表示。26. 根據(jù)抑制劑與酶結合的緊密程度不同,酶的抑制作用分為 和 。29. 使酶從無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|稱為 。四判斷題2. 酶的誘導契合假說很好地說明了酶的高效性。3. 在酶促反應中,酶濃度

42、與反應速度成正比。4. Km值是酶的特征性常數(shù),與酶的作用的底物和反應條件無關。五名詞解釋2. 酶7. 單純酶 8. 金屬酶9. 金屬激活酶 10. 酶的活性中心13. 誘導契合假說 15. 不可逆性抑制作用 16. 可逆性抑制作用17. 競爭性抑制作用 18.非競爭性抑制作用19. 反競爭性抑制作用 20. 酶的活性單位26. 酶原的激活27. 變構酶 28. 酶的共價修飾(化學修飾)六簡答題2. 金屬輔助因子在酶催化過程中起到什么作用。3. 酶作為生物催化劑,為什么具有極高的催化活性。14. 簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性。參考答案一. 單項選擇題1.E 2.B 3.C

43、 4.E 5.B 6.C 7.A 8.B 9.B 10.E 11.C 12.E 13.C 14.D 15.B 16.B 17.A 18.C 19.A 20.C三. 填空題1. 活細胞 蛋白質 RNA DNA 2. 量 活性 3. 酶蛋白 輔助因子 酶蛋白 輔助因子4. 金屬離子 小分子有機化合物 蛋白類輔酶5. 輔基 輔酶 透析 6. 國際酶學委員會 六大類中的那一類 那一亞類 亞-亞類 亞-亞類中的排序7. 絕對 相對 立體異構 8. 催化部位 結合部位 結合部位 催化部位9. 酶催化化學反應的能力10. 初速度 11. 別構酶 共價調節(jié)酶12. 穩(wěn)定性好 可反復使用 易于與反應液分離 13

44、. LDH1 LDH5 14. LDH2 LDH1 LDH1 LDH2 LDH515. M型(肌型) B型(腦型)16. CK2(MB型) 17. 底物分子的解離狀態(tài) 酶分子的解離狀態(tài) 中間復合物的解離狀態(tài)18. 溫度升高,可使反應加快 溫度太高,會使酶變性而失活19. 脲 琥珀酸脫氫酶 絕對20. 相對21. 立體異構22. 1/Km 1/Vmax23. 二氫葉酸合成酶 競爭性抑制作用24. 脲酶 25. 核酶 脫氧核酶26. 不可逆性抑制 可逆性抑制27. 羥基酶 二巰基丙醇28. 膽堿酯酶29. 酶的激活劑30. 賴氨酸 (Lys) 異亮氨酸(Ile)31. 磷酸化修飾四. 判斷題1.

45、2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12.五. 名詞解釋1. 同工酶:是指催化的化學反應相同,酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。2. 酶:由活細胞所產(chǎn)生的,具有催化能力的大分子,大多數(shù)是蛋白質,個別是核酸或脫氧核酸。3. 單體酶:僅具有三級結構的酶,即僅有一條肽鏈所形成的酶稱為單體酶。4. 寡聚酶: 由多個(至少是兩個)相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶稱為寡聚酶。5. 多功能酶(串聯(lián)酶):具有多個催化功能的一條多肽鏈所形成的酶稱為多功能酶。6. 結合酶:由蛋白質和非蛋白質部分所組成的酶。7. 單純酶:僅有氨基酸所組成的酶,沒有非蛋白質的部分。

46、8. 金屬酶:在以金屬離子為輔助因子的結合酶中,輔酶與酶蛋白結合緊密,提取過程中不易丟失的這類酶稱為金屬酶。9. 金屬激活酶: 在以金屬離子為輔酶的結合酶中,雖金屬離子為酶的活性所必需,但與酶蛋白的結合不緊密,這類酶稱為金屬激活酶。10. 酶的活性中心:與酶的活性密切相關一些化學基團在一級結構上可能相距甚遠,但在空間結構上相互靠近,組成具有特定空間結構的區(qū)域,能與底物特異的結合并將底物轉化為產(chǎn)物。這一區(qū)域稱為酶的活性中心或活性部位。11. 絕對特異性:有的酶只能作用于特定結構的底物,進行一種專一的反應,生成一種特定結構的產(chǎn)物。12. 相對特異性:有的酶作用于一類化合物或一種化學建,這種不太嚴格

47、的選擇性稱為相對特異性。13. 誘導契合假說:酶在與底物密切結合前,必需與底物相互靠近,相互誘導、相互變形和相互適應,進而相互結合。這一過程稱為酶底物結合的誘導契合假說。14. 酶促反應動力學:酶促反應動力學就是研究酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑和激活劑等理化因素對酶促反應速度的影響及其變化規(guī)律的。15. 不可逆性抑制作用:就是指抑制劑通常與酶的活性中心上的必需基團以共價鍵相結合,使酶失活,不能用透析、超濾等方法予以去除的抑制作用叫不可逆性抑制作用。16. 可逆性抑制作用:就是指抑制劑通過非共價鍵與酶和(或)酶-底物復合物可逆性結合,使酶活性降低或消失,采用透析、超濾等方法可將抑制劑除去

48、,這種抑制作用叫可逆性抑制作用。17. 競爭性抑制作用:有些抑制劑與酶的底物結構相似,可與底物競爭酶的活性中心,從而阻礙酶與底物結合成中間產(chǎn)物。這種抑制作用叫競爭性抑制作用。18. 非競爭性抑制作用:有些抑制劑與酶活性中心以外的必需基團結合,不影響酶與底物的結合,酶和底物的結合也不影響與抑制劑的結合,但酶-底物-抑制劑復合物不能進一步釋放出產(chǎn)物,這種抑制作用叫非競爭性抑制作用。19. 反競爭性抑制作用:抑制劑只能與酶-底物復合物結合,使中間產(chǎn)物的量下降,從而起到抑制作用。這種抑制作用叫反競爭性抑制作用。20. 必需激活劑:有了這種激活劑酶有活性,沒有這種激活劑酶就沒活性,這類激活劑叫必需激活劑

49、。21. 非必需激活劑:有些激活劑不存在時,酶仍有一定的催化活性,這類激活劑叫非必需激活劑。22. 酶的活性單位:是衡量酶活力大小的尺度,它反應在規(guī)定條件下,酶促反應在單位時間內生成一定量的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。23. 酶的國際單位:在特定條件下,每分鐘催化1µmol底物轉化為產(chǎn)物所需要的酶量為一個國際單位(IU)。24. 催量:在特定條件下,每秒鐘催化1mol底物轉化為產(chǎn)物所需要的酶量為一個催量單位(kat)。25. 酶原的激活:酶原向酶的轉化過程稱為酶原的激活,酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。26. 變構酶:變構效應劑與酶分子活性中心以外的部位可逆的結合,使酶分子發(fā)生構象改變,從而改變了催化活性的酶稱為變構酶。27. 酶的共價修飾(化學修飾):酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某些化學基團發(fā)生可逆的共價結合,從而改

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