生化習(xí)題資料

第一章核酸的結(jié)構(gòu)和功能

一、選擇題

B1、熱變性的DNA分子在適當(dāng)條件下可以復(fù)性，條件之一是（）

A、驟然冷卻B、緩慢冷卻C、濃縮D、加入濃的無(wú)

機(jī)鹽

D2、在適宜條件下，核酸分子兩條鏈通過(guò)雜交作用可自行形成雙螺

旋，取決于（）

A、DNA的Tm值B、序列的重復(fù)程度

C、核酸鏈的長(zhǎng)短D、堿基序列的互補(bǔ)

C3、核酸中核昔酸之間的連接方式是：（）

A、2',5'一磷酸二酯鍵B、氫鍵

C、3',5'一磷酸二酯鍵D、糖苔鍵

A4、tRNA的分子結(jié)構(gòu)特征是：（）

A、有反密碼環(huán)和3'一端有一CCA序列B、有密碼環(huán)

C、有反密碼環(huán)和5'一端有一CCA序列D、5'一端有一CCA序

列

D5、下列關(guān)于DNA分子中的堿基組成的定量關(guān)系哪個(gè)是不正確的？

（）A腺?lài)g吟C鳥(niǎo)嘿吟G胞喀唉T胸腺喀唉U尿喀咤

A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T

A6、下面關(guān)于Watson-CrickDNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的敘述中哪一項(xiàng)

是正確的？（）

A、兩條單鏈的走向是反平行的B、堿基A和G配對(duì)

C、堿基之間共價(jià)結(jié)合D、磷酸戊糖主鏈位于雙螺旋內(nèi)側(cè)

C7、具5'-CpGpGpTpAp-3'順序的單鏈DNA能與下列哪種RNA雜

交？。

A、5'-GpCpCpAp-3'B、5'-GpCpCpApUp-3'

C、5'-UpApCpCpGp-3,D、5'-TpApCpCpGp-3,

C8、RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物（）

A^核糖相同，部分堿基不同B、堿基相同，核糖不同

C、堿基不同，核糖不同D、堿基不同，核糖相同

A9、下列關(guān)于mRNA描述哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的？（）

A、原核細(xì)胞的mRNA在翻譯開(kāi)始前需加“PolyA”尾巴。

B、真核細(xì)胞mRNA在3'端有特殊的“尾巴”結(jié)構(gòu)

C、真核細(xì)胞mRNA在5'端有特殊的“帽子”結(jié)構(gòu)

B10、tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)是（）

A、三葉草葉形結(jié)構(gòu)（tRNA二級(jí)結(jié)構(gòu)）B、倒L形結(jié)構(gòu)

C、雙螺旋結(jié)構(gòu)D、發(fā)夾結(jié)構(gòu)（RNA鏈回折形成的）

C11、維系DNA雙螺旋穩(wěn)定的最主要的力是（）

A、氫鍵B、離子鍵C、堿基堆積力D范德華力

DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)是十分穩(wěn)定的，及穩(wěn)定的因素有四：（1）兩條鏈上

的堿基對(duì)之間形成的氫鍵；（2）堿基堆積力：是由同一條核酸鏈中的

相鄰堿基之間的疏水作用力和范德華力構(gòu)成的；（3）處于螺旋外側(cè)的

帶負(fù)電荷的磷酸基與帶正電荷的陽(yáng)離子之間以離子鍵結(jié)合形成鹽可

降低兩條鏈之間的靜電斥力。（4）堿基分子內(nèi)能P19~20

A12、下列關(guān)于DNA的雙螺旋二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素中哪一項(xiàng)是不正

確的？（）

A、3',5'一磷酸二酯鍵C、互補(bǔ)堿基對(duì)之間的氫鍵

B、堿基堆積力D、磷酸基團(tuán)上的負(fù)電荷與介質(zhì)中的陽(yáng)離子之間形

成的離子鍵

C13、Tm是指（）的溫度

A、雙螺旋DNA達(dá)到完全變性時(shí)B、雙螺旋DNA開(kāi)始變性時(shí)

C、雙螺旋DNA結(jié)構(gòu)失去1/2時(shí)D、雙螺旋結(jié)構(gòu)失去1/4時(shí)

C14、稀有核甘酸堿基主要見(jiàn)于（）

A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA

D15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加，提示其中含量高的是（）

A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G

B16、核酸變性后，可發(fā)生哪種效應(yīng)？（）

A、減色效應(yīng)B、增色效應(yīng)

C、失去對(duì)紫外線的吸收能力D、最大吸收峰波長(zhǎng)發(fā)生轉(zhuǎn)移

A17、某雙鏈DNA純樣品含15%的A,該樣品中G的含量為（）

A、35%B、15%C、30%D、20%

A+C=G+T=1/2DNAA=TC=G

二、是非題（在題后括號(hào)內(nèi)打J或X）

F1、雜交雙鏈?zhǔn)侵窪NA雙鏈分開(kāi)后兩股單鏈的重新結(jié)合。（）

F2、tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是倒L型。（）

T3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔點(diǎn)（Tm）值愈大。（）

F4、如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC,則互補(bǔ)鏈的堿基序列

為GACCTG。（）

T5、在tRNA分子中，除四種基本堿基（A、G、C、U）夕卜，還含有

稀有堿基。（）

T6、一種生物所有體細(xì)胞的DNA,其堿基組成均是相同的，這個(gè)堿

基組成可作為該類(lèi)生物種的特征。（）

T7、核酸探針是指帶有標(biāo)記的一段核酸單鏈。（）

F8、DNA是遺傳物質(zhì)，而RNA則不是。（）

三、問(wèn)答題：

1、某DNA樣品含腺喋吟15.1%（按摩爾堿基計(jì)），計(jì)算其余堿基的

百分含量。

G=C=50-15.1=34.9T=A=15.1

2、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)和功能在化學(xué)組成、分子結(jié)構(gòu)、細(xì)胞內(nèi)分布

和生理功能上的主要區(qū)別是什么？

DNA是由脫氧核昔酸的單體聚合而成的聚合體，DNA的單體稱(chēng)為脫氧

核苔酸，每一種脫氧核苔酸由三個(gè)部分所組成：一分子含氮堿基+一

分子五碳糖（脫氧核糖）+一分子磷酸根,DNA都是由C、H、0、N、P五

種元素組成的。單個(gè)的核昔酸連成一條鏈，兩條核甘酸鏈接一定的

順序排列，然后再扭成“麻花”樣，就構(gòu)成脫氧核糖核酸（DNA）的

分子結(jié)構(gòu)。原核細(xì)胞的染色體是一個(gè)長(zhǎng)DNA分子。真核細(xì)胞核中有不

止一個(gè)染色體，每個(gè)染色體也只含一個(gè)DNA分子。不過(guò)它們一般都比

原核細(xì)胞中的DNA分子大而且和蛋白質(zhì)結(jié)合在一起。DNA分子的功能

是貯存決定物種的所有蛋白質(zhì)和RNA結(jié)構(gòu)的全部遺傳信息；策劃生物

有次序地合成細(xì)胞和組織組分的時(shí)間和空間；確定生物生命周期自始

至終的活性和確定生物的個(gè)性。除染色體DNA外，有極少量結(jié)構(gòu)不同

的DNA存在于真核細(xì)胞的線粒體和葉綠體中。DNA病毒的遺傳物質(zhì)也

是DNA。

RNA其中rRNA是核糖體的組成成分，由細(xì)胞核中的核仁合成，而mRNA

tRNA在蛋白質(zhì)合成的不同階段分別執(zhí)行著不同功能。mRNA是以DNA

的一條鏈為模板，以堿基互補(bǔ)配對(duì)原則，轉(zhuǎn)錄而形成的一條單鏈，主

要功能是實(shí)現(xiàn)遺傳信息在蛋白質(zhì)上的表達(dá)，是遺傳信息傳遞過(guò)程中的

橋梁。tRNA的功能是攜帶符合要求的氨基酸，以連接成肽鏈，再經(jīng)

過(guò)加工形成蛋白質(zhì)。核糖核昔酸聚合而成的沒(méi)有分支的長(zhǎng)鏈。分子

量比DNA小，但在大多數(shù)細(xì)胞中比DNA豐富。RNA主要有3類(lèi)，即信

使RNA(mRNA),核糖體RNA(rRNA)和轉(zhuǎn)移RNA(tRNA)。這3類(lèi)RNA

分子都是單鏈，但具有不同的分子量、結(jié)構(gòu)和功能。在RNA病毒中，

RNA是遺傳物質(zhì)，植物病毒總是含RNA。近些年在植物中陸續(xù)發(fā)現(xiàn)一

些比病毒還小得多的浸染性致病因子，叫做類(lèi)病毒。類(lèi)病毒是不含蛋

白質(zhì)的閉環(huán)單鏈RNA分子，此外，真核細(xì)胞中還有兩類(lèi)RNA,即不均

一核RNA(hnRNA)和小核RNA(snRNA)?hnRNA是mRNA的前體；snRNA

參與hnRNA的剪接(一種加工過(guò)程)。除一級(jí)結(jié)構(gòu)外，RNA分子中還

有以氫鍵聯(lián)接堿基(A對(duì)U;G對(duì)C)形成的二級(jí)結(jié)構(gòu)。RNA的三級(jí)結(jié)

構(gòu)，其中研究得最清楚的是tRNAoRNA參與蛋白質(zhì)生物合成過(guò)程的

有3類(lèi)：轉(zhuǎn)移核糖核酸(tRNA)、信使核糖核酸(mRNA)和核糖體核糖

核酸（rRNA）。

■化學(xué)組成分子結(jié)構(gòu)生物學(xué)功能

（1）級(jí)結(jié)構(gòu).

含有D-2脫氧核糖DNA中的核甘酸序

列決定了生物體的遺傳

含有胞喳哇、胸腺喳噓a-雙螺旋

特征

鳥(niǎo)噤聆、腺?lài)g聆

在DNA的復(fù)制、轉(zhuǎn)

含有D垓糖

錄翻譯中起到一定的調(diào)

RNA含有胞喳嚏、尿喳嚏大多數(shù)為一條單鏈控作用，與細(xì)胞內(nèi)或細(xì)

胞間的一些物質(zhì)的運(yùn)輸

含有嚓吟、腺0票吟

核定位有關(guān)

3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點(diǎn)？這些特點(diǎn)能解釋哪些最

重要的生命現(xiàn)象？

a.兩條反向平行的多聚核昔酸鏈沿一個(gè)假設(shè)的中心軸右旋相互盤(pán)繞

而形成，螺旋表面有一條大溝和一條小溝。（2分）b.磷酸和脫氧核

糖單位作為不變的骨架組成位于外側(cè)，作為可變成分的堿基位于內(nèi)

側(cè)，鏈間堿基按A-T配對(duì)，之間形成2個(gè)氫鍵，G-C配對(duì)，之間形成

3個(gè)氫鍵（堿基配對(duì)原則，Chargaff定律）。（2分）c.螺旋直徑2nm,

相鄰堿基平面垂直距離0.34nm,螺旋結(jié)構(gòu)每隔10個(gè)堿基對(duì)重復(fù)一次,

間隔為3.4nm0（2分）該模型揭示了DNA作為遺傳物質(zhì)的穩(wěn)定性特征,

最有價(jià)值的是確認(rèn)了堿基配對(duì)原則，這是DNA復(fù)制、轉(zhuǎn)錄和反轉(zhuǎn)錄的

分子基礎(chǔ)，亦是遺傳信息傳遞和表達(dá)的分子基礎(chǔ)。該模型的提出是本

世紀(jì)生命科學(xué)的重大突破之一，它奠定了生物化學(xué)和分子生物學(xué)乃至

整個(gè)生命科學(xué)飛速發(fā)展的基石。（2分）

第二章蛋白質(zhì)化學(xué)

一、選擇題

C1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位

間的空間結(jié)構(gòu)稱(chēng)之謂（）

A、三級(jí)結(jié)構(gòu)B、締合現(xiàn)象C、四級(jí)結(jié)構(gòu)D、變構(gòu)現(xiàn)象

具有別構(gòu)效應(yīng)的蛋白質(zhì)通常是二條以上的肽鏈組成的寡聚蛋白質(zhì)。

（1）亞基的概念：有些球狀蛋白質(zhì)分子，含有二條或更多條的多肽鏈,

這些多肽鏈彼此以非共價(jià)鍵相連，每條多肽鏈都有自己的三級(jí)結(jié)構(gòu)，

這樣的每條多肽鏈就是該蛋白質(zhì)的亞基（Subunit）。亞基是蛋白質(zhì)分

子中的最小共價(jià)單位。

⑵亞基的表示：a、[3、y,5............等。

四級(jí)結(jié)構(gòu)概念：亞基的立體排布，亞基間的相互作用及接觸部位的布

局。但不包括亞基內(nèi)部的空間結(jié)構(gòu)。

C2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點(diǎn)是肽鍵中的四個(gè)原

子以及和它相鄰的兩個(gè)a-碳原子處于（）

A、不斷繞動(dòng)狀態(tài)B、可以相對(duì)自由旋轉(zhuǎn)

C、同一平面D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)

B3、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34,pK2=9.60，它的等電點(diǎn)（pI）

是（）

A、7.26B、5.97

C、7.14D、10.77

Pl=(2.34+9.6)/2=5.97

PI的計(jì)算：氨基酸的等電點(diǎn)相當(dāng)于該氨基酸的兩性離子狀態(tài)兩側(cè)的

基團(tuán)pK值和的一半。

一氨基一叛基AAPI=[PK(a-NH3+)+PK(a-COOH)]/2

一氨基二段基（酸性AA）PI=[PK(a-COOH)+PK(R-COOH)]/2

二氨基一期基（堿性AA）PI=[PK(a-NH3+)+PK(R-NH3+)]/2

C4、肽鏈中的肽鍵是：（）

A、順式結(jié)構(gòu)B、順式和反式共存C^反式結(jié)構(gòu)

B5、維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：（）

A、靜電作用力B、氫鍵C、疏水鍵D、范德華作力

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)主要是靠氫鯉來(lái)維持穩(wěn)定的。

B6、蛋白質(zhì)變性是由于（）

A、一級(jí)結(jié)構(gòu)改變B、空間構(gòu)象破壞C、輔基脫落D、蛋白質(zhì)水解

D7、必需氨基酸是對(duì)（）而言的。

A、植物B、動(dòng)物C、動(dòng)物和植物D、人和動(dòng)物

C8、在下列所有氮基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是

A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、絲氨酸

除脯氨酸、羥脯氨酸能溶解于乙醇或乙醛外,其它的AA都不能溶

于有機(jī)溶劑

紫外吸收性質(zhì)：在近紫外區(qū)只有色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）、

苯丙氨酸（Phe）三種AA有吸收色氨酸Xmax=280nm酪氨酸X

max=275nm苯丙氮酸入max=257nm

各種AA都能以不同的溶解度溶解于水,能溶于稀堿或稀酸中

D9、天然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)()

A、全部是1_一型B、全部是D型

C、部分是1_一型，部分是D一型D、除甘氨酸外都是1_一型

COO

H3N—C—H

除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下結(jié)構(gòu)通式cR

B10、谷氨酸的pK'1(-C00H)為2.19,pK'2(-N+H3)為9.67,

Pk'3r(-C00H)為4.25,其pl是()

A、4.25B、3.22C、6.96D、5.93

Pl=(2.19+4.25)/2=3.22

D11、在生理pH情況下，下列氨基酸中哪個(gè)帶凈負(fù)電荷？()

A、ProB、LysC、HisD、GIu

帶電荷縮寫(xiě)符號(hào)單字

氨基破名彌化學(xué)結(jié)構(gòu)式

狀況狀況(三字)符號(hào)

HO—CH,—CH—COO

絲氣酸SerS

NH；

CHj—CH-CH—COO-

蘇氫融IlirTII

；

極OHNH

0

不

性天冬版膠AsnNH2N—C—CH2—CH—COO-

I

帶NH；

氨

0

電1

HN—C—CHJCHJCHCOO-

基谷氨儆胺GinQ2

荷

NH；

酸HQ-,O-CHj—CHC00'

酩氣陂T(mén)yrY

NH；

半胱疑HS^-CH,-CH—COO-

CysC

酸一NH；

*(MH；CH,CH—C(M)

帶天冬額收AspD1

負(fù)NH；

極電

■ooc-CH2-CH2-CHCOO-

荷谷我酸GhiE1

性NH；

i—rCH2—CH—coo

'瓜組氨酸HisHHNNH

帶*、NH；

正

基H,N—CH2CH2CH；—CH,—CHCOO-

賴(lài)氨酸LysK

電NH；

酸荷

H2NCNHCH2cH2cH2cHe()0

精氨酸ArgR

NHNH；

*2

HCHCOO-

H叔酸(；lv（；

非NH；

極

性CH,CH-COO

?丙氨酸AlaA

基NH；

酸

CH、CHCHCOO

墉叔酸VHIV11

CH,NH；

極性帶電荷編寫(xiě)符號(hào)單字

額￥酸名稱(chēng)化學(xué)結(jié)構(gòu)式

狀況狀況（三字）符號(hào)

CH,—CH—CH,—(二H——COO-

亮氨酸LeuL1

（白氨酸）CH,rVH；

CH?—C%—Q：H—<：H-COO

異亮氨酸UcI

非

（異白氨酸）(r

極—coo

基丙氨酸PhcF

NH

性

CHj—S—CHj一

-CH2—CH—COO-

氮甲硫腎酸（蛋氨酸）MetM1

NH；

基

H2C——<溫

牖氨限ProPH2C(2H—COO-

酸?W

H；

ZH——COO

色敘的TrnW

(Try)MH；

中性AA:Gly、Ala、VaI>Leu^IIe>Met^Cys、Ser、Thr

甘G、丙A、綴V、亮（或白）L、異亮I、

甲硫（或蛋）M、絲S、蘇T

堿性AA：Lys、Arg賴(lài)K、精R

酸性AA:Asp、Glu、Asn、GIn

天冬D、谷E、天冬酰胺N、谷氨酰胺Q(chēng)

B12、天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（）

A、半胱氨,酸B、瓜氨酸C、絲氨酸D、蛋氨酸

C13、破壞Q一螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（）

A、亮氮酸B、丙氨酸C、脯氮酸D、谷氨酸

螺旋（結(jié)構(gòu)）：a-螺旋是主鏈結(jié)構(gòu)中最常見(jiàn)、含量最豐富的二級(jí)結(jié)

構(gòu)。

特征：a-螺旋體中，AA殘基的側(cè)鏈R基團(tuán)從螺旋體的中央指向螺

旋體外部。每3.6個(gè)殘基就旋轉(zhuǎn)一圈，每圈上升的位移為0.54nm,每

個(gè)AA殘基沿螺旋體上升0.15nm。每AA殘基旋轉(zhuǎn)100o（3.6殘基正好

360o）o

螺旋體走向有右手螺旋和左手螺旋兩種。

Q-螺旋是通過(guò)鏈內(nèi)氫鍵維持其穩(wěn)定性，氫鍵的取向幾乎與中心軸平

行。氫鍵由肽鏈內(nèi)一個(gè)肽鍵的與它的第四個(gè)肽鍵的之間形成每個(gè)肽鍵

上的H和0都參與氫鍵的形成，使螺旋體達(dá)到最大的穩(wěn)定。

a-螺旋體，尤其是右手a-螺旋是蛋白質(zhì)肽鏈中最穩(wěn)定的構(gòu)象。

脯氨酸、羥脯氨酸可中斷螺旋體形成一個(gè)“結(jié)節(jié)”°

D14、當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，可使蛋白質(zhì)分子的（）

A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變

C、表面凈電荷增加D、溶解度最小

不同的蛋白質(zhì)有不同的等電點(diǎn)。蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)主要以?xún)尚噪x子存

在。蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)最不穩(wěn)定，易沉淀析出

C15、蛋白質(zhì)分子中-S-S-斷裂的方法是（）

A、加尿素B、透析法C、加過(guò)甲酸D、加重金屬鹽

二、是非題（在題后括號(hào)內(nèi)打J或X）

F1、一氨基一疑基氨基酸的pl為中性，因?yàn)?COOH和-NH+3的解離

度相等。（）

pH>pl時(shí)，蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷

pH<pl時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷

pH=pl時(shí)，蛋白質(zhì)的凈電荷為零

T2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價(jià)健的破壞和新的共價(jià)鍵的形成，而

構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（）

F3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（）

F4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)。（）

T5、用短肽酶A水解一個(gè)肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu,其次是Gly,

據(jù)此可斷定，此肽的C端序列是Gly-Leu。（）

T6蛋白質(zhì)分子中個(gè)別氨基酸的取代未必會(huì)引起蛋白質(zhì)活性的改變。

T7、集刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由

于正常血打蛋白分子中的一個(gè)谷氨酸賤基被綴氨酸賤基所置換。

F8、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅

蛋白的代謝發(fā)生障礙。（）

F9、在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價(jià)鍵，即肽

鍵。（）

肽鍵由一個(gè)氨基酸的照基和另一個(gè)氨基酸的氨基共同脫去一分子水

而形成的共價(jià)鍵。

T10從熱力學(xué)上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時(shí)的構(gòu)象。

F11、天然氨基酸都有一個(gè)不對(duì)稱(chēng)a-碳原子。（）

F12、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。（）

變性定義：蛋白質(zhì)在一定條件下處理時(shí)，肽鏈不斷裂（即一級(jí)結(jié)構(gòu)不

變）特定構(gòu)象改變，失去生物活性的過(guò)程。

①變性的主要特征：生物活性的喪失。

②變性的實(shí)質(zhì)：蛋白質(zhì)分子構(gòu)象（空間結(jié)構(gòu)）的改變或破壞。

③蛋白質(zhì)變性的一些其它特征：

溶解度顯著減小，不溶于水，在中性溶液中容易沉淀，但可溶于

稀酸或稀堿中。

粘度增高，一些反應(yīng)基團(tuán)如一SH、一S—S一、一0H等數(shù)目增加。

變性蛋白質(zhì)易被酶水解（因此熟食易被消化）。

T13、蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)凈電荷為零，溶解度最小。（）

三、問(wèn)答題和計(jì)算題：

1、為什么說(shuō)蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)最重要的物質(zhì)基礎(chǔ)？

有生命的東西離開(kāi)了蛋白質(zhì)就不能生存。生命是物質(zhì)運(yùn)動(dòng)的高級(jí)形

式，這種運(yùn)動(dòng)方式是通過(guò)蛋白質(zhì)來(lái)實(shí)現(xiàn)的，蛋白質(zhì)是決定生命最重要

的物質(zhì)基礎(chǔ)，所以蛋白質(zhì)有極其重要的生物學(xué)意義。人體的生長(zhǎng)、發(fā)

育、運(yùn)動(dòng)、遺傳、繁殖等一切生命活動(dòng)都離不開(kāi)蛋白質(zhì)。生命運(yùn)動(dòng)需

要蛋白質(zhì)，也離不開(kāi)蛋白質(zhì)。如果蛋白質(zhì)長(zhǎng)時(shí)間地?cái)z入不足，正常代

謝和生長(zhǎng)發(fā)育便會(huì)無(wú)法進(jìn)行，輕者發(fā)生疾病，重者甚至可以導(dǎo)致死亡。

蛋白質(zhì)是一種化學(xué)結(jié)構(gòu)非常復(fù)雜的有機(jī)化學(xué)物。通俗易懂些說(shuō)，它就

是構(gòu)成人體組織器官的支架和主要物質(zhì)它是由碳、氫、氧、氮等元素

組成的，有的蛋白質(zhì)還含有硫、磷、鐵等元素，這些成分中的氮，是

蛋白質(zhì)構(gòu)造的特征，是糖和脂肪中所沒(méi)有的，故蛋白質(zhì)不能為其它營(yíng)

養(yǎng)素所代替。

2、試比較較Gly、Pro與其它常見(jiàn)氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對(duì)多肽鏈

二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有何影響？

3、為什么說(shuō)蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？

⑴蛋白質(zhì)顆粒帶有極性基團(tuán)，如一NH3+、一C00-、一0H、一SH、一C0NH2

等和水有高度親和性。蛋白質(zhì)與水相遇時(shí)，就很容易在表面形成一層

水膜（又稱(chēng)水化膜）。

⑵蛋白質(zhì)在非等電點(diǎn)狀態(tài)時(shí)，帶有相同的電荷，使蛋白質(zhì)顆粒之間

相互排斥不致相互聚集沉淀。

4、試舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)

與功能的關(guān)系）。

（1）蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)是其執(zhí)行生物功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)

（2）蛋白質(zhì)的別構(gòu)效應(yīng)：別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)：是指蛋白質(zhì)在執(zhí)行功

能過(guò)程中，其構(gòu)象發(fā)生改變，從而提高或降低分子的生物活性，這

就叫別構(gòu)效應(yīng)。具有別構(gòu)效應(yīng)的蛋白質(zhì)稱(chēng)為別構(gòu)蛋白質(zhì)。具有別構(gòu)

效應(yīng)的蛋白質(zhì)通常是二條以上的肽鏈組成的寡聚蛋白質(zhì)。別構(gòu)效應(yīng)

廣泛存在，它是調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)生物功能的重要方式。

5、什么是蛋白質(zhì)的變性？變性的機(jī)制是什么？舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)變性

在實(shí)踐中的應(yīng)用。

蛋白質(zhì)受理化因素的作用時(shí)，次級(jí)鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞,

使蛋白質(zhì)的生物活性喪失的現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)變性。（2分）

變性的實(shí)質(zhì)：蛋白質(zhì)分子構(gòu)象（空間結(jié)構(gòu)）的改變或破壞。物理因素有:

熱、紫外線、X射線、超聲波、高壓、攪拌、據(jù)烈振蕩、研磨等；化

學(xué)因素有：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑、

去污劑等。（3分）

應(yīng)用：（1）雞蛋、肉類(lèi)等經(jīng)加溫后蛋白質(zhì)變性，熟后更易消化。

（2）細(xì)菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質(zhì)變性而

滅活（滅菌、消毒）。（3）動(dòng)物、昆蟲(chóng)標(biāo)本固定保存、防腐。

（4）很多毒素是動(dòng)物蛋白質(zhì)，加甲醛固定，減毒、封閉毒性堿

基團(tuán)作類(lèi)毒素抗原，制作抗毒素。（5）制革，使皮革成形。（60

蠶絲是由蛋白質(zhì)變性而成。（7）用于蛋白質(zhì)的沉淀。從血液中提

分離、提純激素，制藥。（8）臨床上外科凝血，止血。尿中管型

診斷腎臟疾病。（9）酶類(lèi)分解各種蛋白質(zhì)，以利于腸壁對(duì)營(yíng)養(yǎng)物

質(zhì)的吸取。（100加入電解質(zhì)使蛋白質(zhì)凝聚脫水如做豆腐。（11）

改變蛋白質(zhì)分子表面性質(zhì)進(jìn)行鹽析，層析分離提純蛋白質(zhì)，如核

酸的提純、DNA測(cè)定。（12）大分子的破碎，基因重整合。（13）

蛋白質(zhì)分子結(jié)合重金屬而解毒。（14）蛋白質(zhì)分子與某些金屬結(jié)

合出現(xiàn)顯色反應(yīng)，如雙縮腺反應(yīng)可測(cè)定含量。

6、聚賴(lài)氨酸（polyLys）在pH7時(shí)呈無(wú)規(guī)則線團(tuán)，在pH10時(shí)則呈a

一螺旋；聚谷氨酸(polyGlu)在pH7時(shí)呈無(wú)規(guī)則線團(tuán)，在pH4時(shí)則

呈a-螺旋，為什么？

7、多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于a-螺旋的

形成，為什么？

8、已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是a-螺旋，而另一些節(jié)段是b-

折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240000,其分子長(zhǎng)5.06T0-5,求分子中

a-螺旋和b-折疊的百分率.(蛋白質(zhì)中一個(gè)氨基酸的平均分子量為

120,每個(gè)氨基酸殘基在a-螺旋中的長(zhǎng)度0.15nm,在b-折疊中的長(zhǎng)

度為0.36nm)。

四、名詞解釋

1、等電點(diǎn)(pl):當(dāng)溶液濃度為某一pH值時(shí)，氨基酸分子中所帶正

電荷和負(fù)電荷數(shù)目正好相等，凈電荷為1這一pH值即為氮基酸的

等電點(diǎn)，簡(jiǎn)稱(chēng)pl。

2、肽平面及二面角：肽鍵中的四個(gè)原子(C、H、0、N)和它相鄰

的兩個(gè)a-碳原子都處在同一平面上，這一平面稱(chēng)之為肽平面。二面

角P45

3、肽鍵和肽鏈：肽鍵由一個(gè)氨基酸的痰基和另一個(gè)氨基酸的氨基共同

COO-

+I

H3N—C—H

脫去一分子水而形成的共價(jià)鍵。肽鍵包括R這四個(gè)原子.

肽鏈：氮基酸通過(guò)期基和氨基脫水后，縮合而成的呈現(xiàn)一維伸展形式

的產(chǎn)物。

4、一級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中多肽鏈上AA殘基序列。一級(jí)結(jié)構(gòu)中AA

序列是由DNA決定的。一級(jí)結(jié)構(gòu)的書(shū)寫(xiě)與肽的書(shū)寫(xiě)方法相同，由N

端。C端書(shū)寫(xiě)

5、二級(jí)結(jié)構(gòu)：主鏈原子的局部空間排列，不包括側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容。

6、三級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，但不包括

亞基間或分子間的空間排列關(guān)系。

7、四級(jí)結(jié)構(gòu)：亞基的立體排布，亞基間的相互作用及接觸部位的布

局。但不包括亞基內(nèi)部的空間結(jié)構(gòu)。

8、超二級(jí)結(jié)構(gòu)：二級(jí)結(jié)構(gòu)相鄰部位上的優(yōu)勢(shì)聚集

9、結(jié)構(gòu)域：由一串超二級(jí)結(jié)構(gòu)組成空間上彼此分開(kāi)的各個(gè)功能區(qū)域。

（又稱(chēng)結(jié)構(gòu)轄區(qū)）

10、蛋白質(zhì)變性與復(fù)性：變性：蛋白質(zhì)在一定條件下處理時(shí)，肽鏈不

斷裂（即一級(jí)結(jié)構(gòu)不變）特定構(gòu)象改變，失去生物活性的過(guò)程。

蛋白質(zhì)的復(fù)性：如果變性條件劇烈持久，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的。

如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說(shuō)明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部

結(jié)構(gòu)的變化不大。這時(shí)，如果除去變性因素，在適當(dāng)條件下變性蛋白

質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的復(fù)性

11分子病鹽析法：向蛋白質(zhì)溶液中加入大量的中性鹽如硫酸鈉、

氯化鈉使蛋白質(zhì)脫去水化層同時(shí)可中和電荷而聚集沉淀，這種加鹽而

使Pr沉淀稱(chēng)為鹽析法。常用的鹽析試劑是（NH4）2S04。

12、分段鹽析：鹽析法沉淀Pr是一種可逆的沉淀，用透析方法除鹽，

沉淀又重新溶解。一般不引起蛋白質(zhì)變性。

第三章酶

一、選擇題

C1、酶反應(yīng)速度對(duì)底物濃度作圖，當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)一定程度時(shí)，得到

的是零級(jí)反應(yīng)，對(duì)此最恰當(dāng)?shù)慕忉屖牵海ǎ?/p>

A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合B、酶與未形變底物形成復(fù)合物

C、酶的活性部位為底物所飽和

D、過(guò)多底物與酶發(fā)生不利于催化反應(yīng)的結(jié)合

A2、米氏常數(shù)Km是一個(gè)用來(lái)度量（）

A、酶和底物親和力大小的常數(shù)B、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù)

C、酶被底物飽和程度的常數(shù)D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)

B3、酶催化的反應(yīng)與無(wú)催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：（）

A.提高反應(yīng)所需活化能B、降低反應(yīng)所需活化能

C、促使正向反應(yīng)速度提高，但逆向反應(yīng)速度不變或減小

B4、輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為（）

A、緊B、松C、專(zhuān)一

D5、下列關(guān)于輔基的敘述哪項(xiàng)是正確的？（）

A、是一種結(jié)合蛋白質(zhì)C、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松

B,只決定酶■的專(zhuān)一性，不參與化學(xué)基因的傳遞

D、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開(kāi)

A6、酶促反應(yīng)中決定酶專(zhuān)一性的部分是（）

A、酶蛋白B、底物C、輔酶或輔基D、催化基團(tuán)

C7、重金屬Hg、Ag是一類(lèi)（）

A、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑B、不可逆抑制劑

C、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑D、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑

D8、全酶是指什么？（）

A、酶的輔助因子以外的部分B、酶的無(wú)活性前體

C、一種酶一抑制劑復(fù)合物

D、一種需要輔助因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。

D9、根據(jù)米氏方程，有關(guān)［s］與Km之間關(guān)系的說(shuō)法不正確的是（）

A、當(dāng)［s］<<Km時(shí),V與［s］成正比;

B、當(dāng)［s］=Km時(shí)，V=1/2Vmax

C、當(dāng)［s］>>Km時(shí)，反應(yīng)速度與底物濃度無(wú)關(guān)。

D、當(dāng)［s］=2/3Km時(shí)，V=25%Vmax

A10,已知某酶■的Km值為0.05mol.LT,要使此疇所催化的反應(yīng)

速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的80%時(shí)底物的濃度應(yīng)為多少？（）

A、0.2mol.L-1B、0.4mol.L-1

C、0.1mol.L-1D、0.05mol.L-1

D11、某酶今有4種底物（S）,其Km值如下，該酶的最適底物為（

A、S1:Km=5X10-5MB、S2:Km=1X10-5M

C、S3:Km=10X10-5MD、S4:Km=O.1X10-5M

C12、酶促反應(yīng)速度為其最大反應(yīng)速度的80%時(shí)，Km等于（）

A、[S]B、1/2[S]C、1/4[S]D.0.4[S]

見(jiàn)第九題算式

1/0.8Vmax=（Km/Vmax）*（1/[S]）+1/Vmax

D13、下列關(guān)于酶特性的敘述哪個(gè)是錯(cuò)誤的？（）

A、催化效率高B、專(zhuān)一性強(qiáng)

C、作用條件溫和D、都有輔因子參與催化反應(yīng)

A14、酶具有高度催化能力的原因是（）

A、酶能降低反應(yīng)的活化能B、酶能催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)

C、酶能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)D、酶能提高反應(yīng)物分子的活化能

D15、酶的非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的影響是：（）

A、Vmax不變，Km增大B、Vmax不變，Km減小

C、Vmax增大，Km不變D、Vmax減小，Km不變

B16、目前公認(rèn)的酶與底物結(jié)合的學(xué)說(shuō)是（）

A、活性中心說(shuō)B、誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)C、鎖匙學(xué)說(shuō)D、中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)

B17,變構(gòu)酶是一種（）

A、單體酶B、寡聚酶C、多酶復(fù)合體D、米氏酶

B18、具有生物催化劑特征的核酶（ribozyme）其化學(xué)本質(zhì)是（）

A、蛋白質(zhì)B、RNAC、DNAD、糖蛋白

A19、下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的的。（）

A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有輔酶

C酶的活性中心都含有金屬離子D所有抑制劑都作用于酶活性中心

D20、乳酸脫氫酶（LDH）是一個(gè)由兩種不同的亞基組成的四聚體。

假定這些亞基隨機(jī)結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（）

A、兩種B、三種C、四種D、五種

同工酶：是指酶蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)有差異，但能催化同一反應(yīng)的一組

酶?；蛘咧v，具有同樣的專(zhuān)一性而結(jié)構(gòu)不同，比如具有不同的反應(yīng)

動(dòng)力學(xué)常數(shù)，不同的代謝調(diào)控，因而在代謝中起著不同的功能

乳酸脫氫酶（LactatedehydrogenaseLDH）是一個(gè)四聚體，從不同

組織可分離到5種LDHo這些同功酶是由兩種類(lèi)型的亞基組裝成的，

一種是在心肌中占優(yōu)勢(shì)H型亞基，另一種是在骨骼肌中占優(yōu)勢(shì)的M型

亞基，5種同功酶本是由這兩種亞基按不同比例組裝成的四聚體，即

H4（心肌中）、H3M、H2M2、HM3和M4（骨骼肌中）,它們都催化丙酮

酸還原成乳酸或其逆反應(yīng)。

C21、丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用，按抑制類(lèi)型應(yīng)屬于（）

A、反饋抑制B、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制C、競(jìng)爭(zhēng)性抑制D、底物抑制

競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：有些抑制劑和底物結(jié)構(gòu)極為相似，可和底物競(jìng)爭(zhēng)與

酶的結(jié)合，當(dāng)抑制劑與酶■結(jié)合后，就妨礙了底物與酶的結(jié)合，減少了

酶的作用機(jī)會(huì)，因而降低了酶的活力。在競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用中，抑制劑

I只與未配位的酶分子結(jié)合。當(dāng)一個(gè)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶結(jié)合后，就阻

止了底物與酶的結(jié)合；反之底物與酶的結(jié)合也阻止了制劑與酶的結(jié)

合，就是說(shuō)S和I與酶的結(jié)合是競(jìng)爭(zhēng)性的。當(dāng)S和I都存在于溶液中

時(shí)，酶能夠形成ES的比例取決于S和I的相對(duì)濃度和酶對(duì)它們的親

和性。

非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑既可與E結(jié)合，也可與ES結(jié)合，生成的EI和ESI都

是失活形式的復(fù)合物。這樣的抑制作用稱(chēng)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。

(a)I

E+SES——>E+P

++

M

叩/年/^Control

EI+SESI

Purenoncompetitiveinhibition

(屈=Kj,nochangein

0^00-0

①11①l①

▲?圓非競(jìng)爭(zhēng)

JN反競(jìng)爭(zhēng)

E+SES——>E+P

+_L/7】

I

山.

Control

ESI

1

(S)

反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑只與ES結(jié)合而不與游離悔結(jié)合。在反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作

用中，某些酶分子轉(zhuǎn)換為非活性形式ESI,Vmax減小了（1/Vmax增

大）。因?yàn)镋S復(fù)合物結(jié)合I,所以加入再多的底物也不能扭轉(zhuǎn)Vmax

減小。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用也使Km減?。?/Km的絕對(duì)值增大），這

是由于ES和ESI形成的平衡傾向于結(jié)合I的復(fù)合物的形成。上圖給

出了反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的雙倒數(shù)圖，從圖中可以看出，無(wú)論反競(jìng)爭(zhēng)性

抑制劑的濃度如何變化，但畫(huà)出的速度直線的斜率都是一樣的，表明

Km和Vmax值都是按同樣比例減小。這種抑制作用通常只出現(xiàn)在多

底物的反應(yīng)中

不同類(lèi)型抑制作用的速度方程和常數(shù)

類(lèi)型速度方程V心，

a-V[S]