第二章酶學(xué)基本原理

第二章酶學(xué)基本原理第1頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶--催化生命第2頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第一節(jié)酶的分類、組成一、酶的命名與分類二、酶的組成第二節(jié)酶的結(jié)構(gòu)與功能

第3頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月一、酶的命名與分類

1、酶的命名(1)系統(tǒng)命名法：包括所有底物的名稱和反應(yīng)類型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化還原酶(2)習(xí)慣命名：只取一個(gè)較重要的底物名稱和反應(yīng)類型。乳酸：NAD+氧化還原酶乳酸脫氫酶對(duì)于催化水解反應(yīng)的酶一般在酶的名稱上省去反應(yīng)類型。第4頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月(3)EC命名法Eachenzymeisnowclassifiedandnamedaccordingtothetypeofchemicalreactionitcatalyzes.Soanenzymeisassignedafour-numberclassificationandatwo-partname

calledasystematicname.InadditionrecommendednameissuggestedbyIUBforeverydayuse.E.C.X.X.X.X乳酸脫氫酶EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團(tuán)CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號(hào)第5頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月2、酶的分類

1961年國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)（EnzymeCommittee,EC）根據(jù)酶所催化的反應(yīng)類型和機(jī)理，把酶分成6大類：第6頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。酶的分類1:氧化還原酶

Oxidoreductase系統(tǒng)命名：供體：受體氧化還原酶推薦命名：（1）供體脫氫酶（2）受體氧化酶第7頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上。

例如:谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)酶的分類2：轉(zhuǎn)移酶

Transferase系統(tǒng)命名：供體：受體某基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶推薦命名：受體（供體）某基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶第8頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類3:水解酶

hydrolase水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：系統(tǒng)命名：底物+化學(xué)鍵位置+水解酶推薦命名：底物+酶第9頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如:延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)酶的分類4：裂合酶

Lyase系統(tǒng)命名：底物+裂解基團(tuán)+裂合酶推薦命名：裂解底物+脫（基團(tuán)）酶第10頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過(guò)程。

例如：6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)酶的分類5：異構(gòu)酶

Isomerase推薦命名：底物+異構(gòu)酶第11頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===A-B+ADP+Pi

例如：丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2

草酰乙酸酶的分類6：合成酶

LigaseorSynthetase系統(tǒng)命名：底物：底物連接酶酶推薦命名：合成產(chǎn)物+合成酶第12頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的RNA，能夠催化RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及逆反應(yīng)。

(toRNAflase)新酶1：核酸酶

Ribozyme第13頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月抗體通過(guò)對(duì)抗原的包裹、降解等作用使抗原失活，其生物特性十分類似于酶。

（toantibodyflash）新酶2：抗體酶

Antibody第14頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月二、酶的組成：酶蛋白、輔酶（coenzyme）輔基和金屬離子根據(jù)酶的組成情況，可以將酶分為兩大類：?jiǎn)渭兊鞍酌福核鼈兊慕M成為單一蛋白質(zhì).結(jié)合蛋白酶：某些酶，例如氧化-還原酶等，其分子中除了蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白組分.結(jié)合蛋白酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分包括輔酶、輔基及金屬離子(統(tǒng)稱為輔因子cofactor)。全酶：酶蛋白與輔因子組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無(wú)催化功能.第15頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月輔因子：酶蛋白中非蛋白質(zhì)部分，它可以是無(wú)機(jī)離子也可以是有機(jī)化合物。輔因子輔酶輔基

與酶蛋白結(jié)合得緊密的小分子有機(jī)物。金屬激活劑

金屬離子作為輔助因子。

與酶蛋白結(jié)合得比較松的小分子有機(jī)物。第16頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月全酶的結(jié)構(gòu)第17頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月輔酶在酶促反應(yīng)中的作用輔酶在催化反應(yīng)過(guò)程中，直接參加了反應(yīng)。每一種輔酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一類型的反應(yīng)。同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全酶。一般來(lái)說(shuō)，全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型（反應(yīng)專一性），而酶蛋白則決定了所催化的底物類型（底物專一性）。第18頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶分子中的金屬離子根據(jù)金屬離子與酶蛋白結(jié)合程度，可分為兩類：金屬酶和金屬激酶。在金屬酶中,酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密。如Fe2+/Fe3+、Cu+/Cu3

、Zn2+、Mn2+、Co2

等。金屬酶中的金屬離子作為酶的輔助因子，在酶促反應(yīng)中傳遞電子，原子或功能團(tuán)。第19頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月金屬酶中離子催化作用

金屬離子可以和水分子的OH-結(jié)合，使水顯示出更大的親核催化性能。許多氧化-還原酶中都含有銅或鐵離子，它們作為酶的輔助因子起著傳遞電子的功能。

提高水的親核性能

第20頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月

電荷屏蔽作用電荷屏蔽作用是酶中金屬離子的一個(gè)重要功能。多種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)的底物是Mg2+－ATP復(fù)合物。

第21頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月

電子傳遞中間體

第22頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月金屬激酶中的金屬離子激酶是一種磷酸化酶類，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。其中的金屬離子與酶的結(jié)合一般較松散。在溶液中，酶與這類離子結(jié)合而被激活。如Na+、K+、Mg2+、Ca2+等。金屬離子對(duì)酶有一定的選擇性,某種金屬只對(duì)某一種或幾種酶有激活作用。第23頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第二節(jié)酶的結(jié)構(gòu)與功能

一、酶蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)二、活性中心與必需基團(tuán)三、催化機(jī)制

第三節(jié)酶動(dòng)力學(xué)第24頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月一、酶蛋白的結(jié)構(gòu)除少數(shù)核酶之外幾乎所有的酶都是蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)是由20種天然氨基酸構(gòu)成的生物大分子具有不對(duì)稱碳原子，均是L-構(gòu)型，但苷氨基酸例外酶具有蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)第25頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月1、酶蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈的氨基酸殘基的排列順序。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。每一種蛋白質(zhì)分子都有自己特有的氨基酸的組成和排列順序即一級(jí)結(jié)構(gòu)，由這種氨基酸排列順序決定它的特定的空間結(jié)構(gòu)，也就是蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的二級(jí)三級(jí)等高級(jí)結(jié)構(gòu)，這就是榮獲諾貝爾獎(jiǎng)的著名的Anfinsen原理。第26頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)及不同動(dòng)物胰島素在A鏈中的差異

胰島素（Insulin）由51個(gè)氨基酸殘基組成，分為A、B兩條鏈。A鏈21個(gè)氨基酸殘基，B鏈30個(gè)氨基酸殘基。A、B兩條鏈之間通過(guò)兩個(gè)二硫鍵聯(lián)結(jié)在一起，A鏈另有一個(gè)鏈內(nèi)二硫鍵。第27頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月2、酶的二級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈借助于氫鍵沿一維方向排列成具有周期性的結(jié)構(gòu)的構(gòu)象，是多肽鏈局部的空間結(jié)構(gòu)（構(gòu)象）二級(jí)結(jié)構(gòu)形式：α－螺旋、β－折疊、β－轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)則卷曲等第28頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月α－螺旋(α－h(huán)elix)

同一肽鏈上的每個(gè)殘基的酰胺氫原子和位于它后面的第4個(gè)殘基上的羰基氧原子之間形成氫鍵。第29頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月β－折疊(β－sheet)

可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過(guò)肽鏈間或肽段間的氫鍵維系在平行（A）和反平行（B）β－折疊片中氫鍵的排列第30頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第31頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月β－轉(zhuǎn)角(β－turn)

在β－轉(zhuǎn)角中第一個(gè)殘基的C=O與第四個(gè)殘基的N-H，以氫鍵鍵合形成一個(gè)緊密的環(huán)狀穩(wěn)定結(jié)構(gòu)多處在蛋白質(zhì)分子的表面,在這里改變多肽鏈方向的阻力比較小。兩種主要類型的β－轉(zhuǎn)角第32頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)第33頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月3、酶的三級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)：指整條多肽鏈由二級(jí)結(jié)構(gòu)元件構(gòu)建成的總?cè)S結(jié)構(gòu)，包括一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距遠(yuǎn)的肽段之間的幾何相互關(guān)系,骨架和側(cè)鏈在內(nèi)的所有原子的空間排列。胰島素的三級(jí)結(jié)構(gòu)第34頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月磷酸丙糖異構(gòu)酶和丙酮酸激酶的三級(jí)結(jié)構(gòu)第35頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月4、四級(jí)結(jié)構(gòu)（quaternarystructure）根據(jù)酶蛋白分子的特點(diǎn)，可將酶分為以下幾類：1.單體酶（monomericenzyme)：一般由一條多肽鏈組成，如溶菌酶；但有的單體酶是由多條肽鏈組成，肽鏈間二硫鍵相連構(gòu)成一整體。2.寡聚酶(oligomericenzyme)：由幾個(gè)或多個(gè)亞基組成，亞基牢固地聯(lián)在一起，單個(gè)亞基沒(méi)有催化活性。亞基之間以非共價(jià)鍵結(jié)合。3.多酶復(fù)合物(multienzymesystem)：幾種酶鑲嵌而成的復(fù)合物。這些酶催化將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的一系列順序反應(yīng)。第36頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月丙酮酸脫氫酶系（E.coli）：丙酮酸脫氫酶（EⅠ）、硫辛酰轉(zhuǎn)乙酰酶（EⅡ）和二氫硫辛酰脫氫酶（EⅢ）。EⅠEⅡEⅢ堿性EⅠEⅡEⅢ+EⅡEⅢ+脲第37頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月四級(jí)結(jié)構(gòu)：在亞基和亞基之間通過(guò)疏水作用等次級(jí)鍵結(jié)合成為有序排列的特定的空間結(jié)構(gòu)。四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中每個(gè)球狀蛋白質(zhì)稱為亞基,亞基通常由一條多肽鏈組成，有時(shí)含兩條以上的多肽鏈，單獨(dú)存在時(shí)一般沒(méi)有生物活性血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)第38頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月二、活性中心與必需基團(tuán)必需基團(tuán)：這些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其改變，則酶的活性喪失?；钚圆课唬好阜肿又兄苯优c底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。專一性必需基團(tuán)活性部位維持酶的空間結(jié)構(gòu)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)催化性質(zhì)第39頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月A．結(jié)合部位Bindingsite酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。1、酶分子結(jié)構(gòu)特點(diǎn)第40頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第41頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。結(jié)合部位決定酶的專一性，催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。B、催化部位catalyticsite第42頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子空間構(gòu)象的變化，對(duì)酶起激活或抑制作用。C、調(diào)控部位Regulatorysite第43頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月主要包括：親核性基團(tuán)：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。2、酶活性中心的必需基團(tuán)第44頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酸堿性基團(tuán)：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巰基等。第45頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月三、酶催化作用機(jī)制1、酶催化作用特點(diǎn)（1）高度專一性酶的專一性結(jié)構(gòu)專一性立體結(jié)構(gòu)專一性絕對(duì)專一性族的專一性鍵的專一性旋光異構(gòu)專一性幾何異構(gòu)專一性第46頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月（2）催化效率高催化轉(zhuǎn)換數(shù)：每個(gè)酶分子每分鐘催化底物轉(zhuǎn)化的分子數(shù)。酶催化的轉(zhuǎn)換數(shù)一般為103min-1左右。比非催化高108～1020；比非酶催化的反應(yīng)速度高107～1013倍。碳酸酐酶最高為3.6*107min-1（3）催化條件溫和一般在常溫、常壓及pH接近中性條件下進(jìn)行第47頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月2、酶作用專一性的機(jī)制酶分子活性部位，一般都含有多個(gè)具有催化活性的手性中心，這些手性中心對(duì)底物分子構(gòu)型取向起著誘導(dǎo)和定向的作用，使反應(yīng)可以按單一方向進(jìn)行。酶能夠區(qū)分對(duì)稱分子中等價(jià)的潛手性基團(tuán)。第48頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月A、“三點(diǎn)結(jié)合”的催化理論認(rèn)為酶與底物的結(jié)合處至少有三個(gè)點(diǎn)，而且只有一種情況是完全結(jié)合的形式。只有這種情況下，不對(duì)稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。第49頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月B、鎖鑰學(xué)說(shuō)Lock&Keytheory認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣第50頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月C、誘導(dǎo)楔合學(xué)說(shuō)酶表面并沒(méi)有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)，酶才形成了互補(bǔ)形狀.第51頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月（3）酶作用高效率的機(jī)制

*中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)

在酶催化的反應(yīng)中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復(fù)合物。當(dāng)?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學(xué)變化后中間復(fù)合物再分解成產(chǎn)物和酶。E+S====E-S

P+E

許多實(shí)驗(yàn)事實(shí)證明了E－S復(fù)合物的存在。E－S復(fù)合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。第52頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第53頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第54頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第55頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶促反應(yīng)：E+S===ES

EP

E+P反應(yīng)方向,即化學(xué)平衡方向,主要取決于反應(yīng)自由能變化

H

。而反應(yīng)速度快慢則主要取決于反應(yīng)的活化能Ea。催化劑的作用是降低反應(yīng)活化能Ea,從而起到提高反應(yīng)速度的作用

*降低活化能第56頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月反應(yīng)過(guò)程中能的變化第57頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過(guò)短程非共價(jià)力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反應(yīng)中間物。其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過(guò)渡態(tài)活化能作用。第58頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第三節(jié)酶動(dòng)力學(xué)

一、米氏方程二、抑制作用（一）可逆抑制作用（二）不可逆抑制作用

第59頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月一、米氏方程當(dāng)反應(yīng)速度等于最大速度一半時(shí),即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數(shù)是反應(yīng)速度為最大值的一半時(shí)的底物濃度，單位為mol/L。Km為米氏常數(shù)，Vmax為最大反應(yīng)速度第60頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，是酶的一個(gè)特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測(cè)定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。第61頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月米氏常數(shù)的求法：雙倒數(shù)作圖法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax第62頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月二、抑制作用

可逆性抑制：抑制劑與酶的結(jié)合是可逆的，只要

除去抑制劑，酶活即可全部或部分

恢復(fù)。酶抑制作用不可逆性抑制：抑制劑與酶結(jié)合后抑制劑難于

除去，酶活性不能恢復(fù)第63頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的可逆抑制作用競(jìng)爭(zhēng)性抑制

（competitiveinhibition）：抑制劑和底物競(jìng)爭(zhēng)與酶分子結(jié)合而引起的抑制作用。第64頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月例:丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用

競(jìng)爭(zhēng)性抑制的效果與競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的濃度、底物濃度及抑制劑和底物與酶的親和力大小有關(guān)。第65頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的特點(diǎn)：酶催化反應(yīng)的的最大Vm不變，而米氏常數(shù)Km增大第66頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月非競(jìng)爭(zhēng)性抑制（noncompetitiveinhibition）：

是指抑制劑與底物分別與酶分子上的不同位點(diǎn)結(jié)合，引起酶活性降低的抑制作用。第67頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

特點(diǎn)：反應(yīng)最大反應(yīng)速度Vm減小，米氏常數(shù)Km不變。第68頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月反競(jìng)爭(zhēng)性抑制（uncompetitiveinhibition）

在底物與酶分子結(jié)合生成中間復(fù)合物后，抑制劑再與中間復(fù)合物結(jié)合引起的抑制作用。第69頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月反競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)：反應(yīng)最大反應(yīng)速度Vm和米氏常數(shù)Km同時(shí)減小。第70頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月不可逆抑制抑制劑與酶反應(yīng)中心的活性基團(tuán)以共價(jià)形式結(jié)合，引起酶的永久性失活。如有機(jī)磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。

第71頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月第四節(jié)影響酶催化反應(yīng)的因素

一、底物濃度的影響二、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響三、溫度對(duì)酶反應(yīng)的影響四、pH五、激活劑的影響六、抑制劑的影響七、作用時(shí)間的影響八、工藝及設(shè)備

第72頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月一、底物濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響米氏方程第73頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月二、酶濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響[S]>>[E] V∝[E]條件：底物過(guò)量時(shí)，由E+S===ES---E+P得：V=k3/k2[ES]=k3[ES]=k3[E]V=k3[E]k1k3k2第74頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月三、溫度對(duì)酶反應(yīng)速度影響每種酶的催化反應(yīng)都有其最適宜的溫度溫度對(duì)酶的作用分兩個(gè)方面：a.溫度升高引起酶失活速度加快。b.溫度升高使酶反應(yīng)速度加快。第75頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月四、pH對(duì)酶反應(yīng)速度的影響酶的最適pH不是一個(gè)固定常數(shù)。它受到底物的種類、濃度;緩沖液的種類、濃度;酶的純度;反應(yīng)的溫度、時(shí)間等的影響。pH影響反應(yīng)速度的原因:a.pH影響了酶分子、底物分子和ES復(fù)合物的解離狀態(tài)。b.過(guò)高或過(guò)低的pH使得酶分子變性第76頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月五、激活劑的影響激活劑:能夠增加酶的催化活性或使酶的催化活性顯示出來(lái)的物質(zhì)。酶激活劑：a.無(wú)機(jī)離子一些金屬離子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+等。陰離子：如Cl-、Br-、I-、CN-等

氫離子b.有機(jī)分子c.具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子，如酶原可被一些蛋白酶激活，蛋白酶可看作為激活劑。第77頁(yè)，課件共84頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月六、酶抑制劑的影響酶抑制劑：能夠使酶活性降低或喪失的物質(zhì)。有些酶抑制劑是細(xì)胞正常代謝物質(zhì)，它可作為一種抑制劑在細(xì)胞代謝調(diào)節(jié)中起作用。大多數(shù)抑制劑是外源物質(zhì)主要包括：各種無(wú)機(jī)離子、小分子有機(jī)物和蛋白質(zhì)等。