生物代謝與調(diào)節(jié)物質(zhì)

關(guān)于生物代謝與調(diào)節(jié)物質(zhì)第1頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三1.掌握酶的概念、作用特點及影響酶促反應(yīng)速度的各種因素；2.熟悉酶的化學(xué)結(jié)構(gòu)，維生素與輔酶的關(guān)系、酶結(jié)構(gòu)與活性的關(guān)系；3.了解酶的命名、分類原則及應(yīng)用。學(xué)習(xí)目標(biāo)第2頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三（一)、發(fā)展史19C中葉Pasteur葡萄糖→酒精1878Kuhne酶—提出概念1926Sumner脲酶—提出酶是蛋白質(zhì)1982Thomas

核酶—打破酶是蛋白質(zhì)觀念一、酶的概述第一節(jié)酶的概述第3頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三酶是生物細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化功能的生物催化劑。生物催化劑酶：一般指化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)核酶：催化活性的RNA脫氧核酶：催化活性的DNA

（二）、酶的概念第4頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三系統(tǒng)名：包括所有底物的名稱和反應(yīng)類型，水可省略。系統(tǒng)名乳酸：NAD+氧化還原酶習(xí)慣名：只取一個較重要的底物名稱和反應(yīng)類型。習(xí)慣名乳酸脫氫酶（1961）酶學(xué)委員會乳酸丙酮酸（三）、酶的分類和命名簡單、常用、不準(zhǔn)確，一酶數(shù)名或一名數(shù)酶。嚴(yán)格，一個酶只有一個名稱一個編號。1.命名第5頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三酶的編號乳酸脫氫酶的編號是

EC1.1.1.27表示第一大類既：氧化還原酶表示第一亞類被氧化的基團(tuán)為CHOH表示第一亞亞類氫受體為NAD+

表示該酶在此亞亞類中的順序號每一個酶的編號由4個數(shù)字組成，中間以“·”隔開。第6頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三2.分類六大類

.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞的氧化還原反應(yīng)。包括脫氫酶和氧化酶。AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）如：乳酸脫氫酶(2).轉(zhuǎn)移酶：轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)。A·X+BA+B·X如：谷丙轉(zhuǎn)氨酶CH3CHCOOHNH2HOOCCH2CH2CCOOHOHOOCCH2CH2CHCOOHNH2CH3CCOOHO第7頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三(3).水解酶：水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。AB+H2OAOH+BH如：脂肪酶(4).裂解酶：催化從底物分子中移去一個基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。如：延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)HOOCCH=CHCOOHH2OHOOCCH2CHCOOHOHH2OCOOCH2CH3RRCOOHCH3CH2OH第8頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三(5).異構(gòu)酶：酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化AB如：6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化(6).合成酶：又稱為連接酶，使兩個底物結(jié)合的酶類，有ATP參與。A+B+ATPA·B+ADP+Pi如：丙酮酸羧化酶丙酮酸+CO2草酰乙酸第9頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三（四）、據(jù)酶蛋白結(jié)構(gòu)特征分類1.單體酶只有一條多肽鏈的酶2.寡聚酶由幾個或多個亞基組成的酶3.多酶復(fù)合體系由幾個酶彼此嵌合形成的復(fù)合體

單個亞基沒有催化活性。

有利于細(xì)胞中一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行。第10頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第二節(jié)酶的化學(xué)本質(zhì)一、酶的化學(xué)本質(zhì)1.大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)證據(jù)：（1）酶的結(jié)晶經(jīng)分析都是蛋白質(zhì)。（2）酶是兩性電解質(zhì)。（3）酶蛋白具有一級結(jié)構(gòu)。（4）具有膠體的性質(zhì)。（5）酶受蛋白水解酶作用喪失活性。（6）引起蛋白變性的因素，也能使酶失活。2.核酶和脫氧核酶第11頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三二、酶的組成酶單純酶結(jié)合酶蛋白部分+非蛋白部分。如氧化還原酶輔因子輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松的小分子有機(jī)物。輔基與酶蛋白結(jié)合緊密的小分子有機(jī)物。金屬離子酶的催化專一性主要決定于酶蛋白部分，輔因子通常是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體。只由氨基酸組成。如水解酶全酶=酶蛋白+輔因子第12頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第三節(jié)酶的催化特性一、酶和一般催化劑的共性1.用量少而催化效率高；2.它能夠改變化學(xué)反應(yīng)的速度，但是不能改變化學(xué)反應(yīng)平衡。3.只能催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)，在反映前后不發(fā)生改變。第13頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三二、酶催化特性4.活性可調(diào)節(jié)控制：1．高效性2．專一性3．反應(yīng)條件溫和：常溫、常壓、中性酸堿度等

5.穩(wěn)定性差

酶濃度、酶活性、激素

第14頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三用-淀粉酶催化淀粉水解，1克結(jié)晶酶在65C條件下可催化2噸淀粉水解。6*106

mol/mol.S。2H2O22H2O+O2酶的催化作用可使反應(yīng)速度提高106-1012倍。例如：過氧化氫分解Fe+：6*10-4

mol/mol.S過氧化氫酶：第15頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三專一性絕對專一性相對專一性只能對一種立體異構(gòu)體起催化作用?；鶊F(tuán)專一性：除了要求A和B之間的鍵合適外，還對其所作用鍵兩端的基團(tuán)具有不同的專一性。

鍵專一性：只要求底物分子上有適合的化學(xué)鍵就可以起催化作用。除一種底物以外，其它任何物質(zhì)它都不起催化作用。立體專一性專一性：酶只催化某一類底物發(fā)生特定的反應(yīng)，產(chǎn)生一定的產(chǎn)物。第16頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第四節(jié)酶的結(jié)構(gòu)和功能一、酶的活性中心必需基團(tuán)：

與酶活性相關(guān)的基團(tuán)。如，Ser:OH,His:咪唑基,Cys:SH,Glu,Asp:COOH.

酶的活性中心：

酶分子中與底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的場所，由少數(shù)幾個氨基酸殘基構(gòu)成的。第17頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心第18頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)：活性中心外的必需基團(tuán)：非必需基團(tuán)

決定酶的專一性

酶的活性中心催化基團(tuán)：催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物決定酶的催化效率與底物相結(jié)合的基團(tuán)維持酶的空間構(gòu)象第19頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三二、酶的別構(gòu)中心概念有些酶分子除具有與底物結(jié)合的活性中心外，還具有與非底物的化合物結(jié)合的部位，這個部位叫做酶的別構(gòu)中心。

與別構(gòu)中心結(jié)合的物質(zhì)稱為調(diào)節(jié)劑或別構(gòu)劑

激活劑：使酶反應(yīng)速度增高的。抑制劑：使酶反應(yīng)速度降低的。具有別構(gòu)部位的酶稱為別構(gòu)酶（變構(gòu)酶）

第20頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三調(diào)節(jié)物與酶分子中的別構(gòu)中心結(jié)合后，引起酶蛋白構(gòu)象的變化，使酶活性中心對底物的結(jié)合和催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度及代謝過程，此效應(yīng)稱為酶的“別構(gòu)效應(yīng)”。別構(gòu)激活（正協(xié)同效應(yīng)）和別構(gòu)抑制（負(fù)協(xié)同效應(yīng)）

第21頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三酶原：沒有活性的酶的前體。三、酶原和酶原的激活酶原的激活：酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。酶原轉(zhuǎn)變成酶的過程稱為酶原的激活。本質(zhì)：酶原的激活實質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。第22頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第23頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三分子結(jié)構(gòu)不同：理化性質(zhì)和免疫學(xué)性質(zhì)不同。四、同功酶能催化同一化學(xué)反應(yīng)的一類酶?；钚灾行南嗨苹蛳嗤捍呋换瘜W(xué)反應(yīng)。乳酸脫氫酶（LDH）MHM4M3HM2H2MH3H4MMMMMMMHMMHHMHHHHHHH第24頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三五、共價修飾酶六、誘導(dǎo)酶七、核糖酶八、酶與抗體——抗體酶最常見的共價修飾形式是磷酸化與脫磷酸化。第25頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第五節(jié)酶的催化機(jī)制一、酶促反應(yīng)使反應(yīng)的活化能降低E+SP+EES能量水平反應(yīng)過程GE1E2S第26頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三[舉例]2H2O2→2H2O+O2無催化劑活化能為75348J/molPt48976J/mol過氧化氫酶8372J/mol說明：酶的催化效率極高[酶為何能降低反應(yīng)的活化能?可用中間產(chǎn)物學(xué)說來解釋。]第27頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三二、中間產(chǎn)物學(xué)說EPESSEkk+??????+21???-1kEP1ES1S1ES+??+2P2+??E

：酶S：底物ES：中間產(chǎn)物P

：產(chǎn)物第28頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三三、誘導(dǎo)契合學(xué)說第29頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三酶活性中心在結(jié)構(gòu)上有一定柔性，當(dāng)?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結(jié)合時，酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生了有利于與底物結(jié)合的變化，使反應(yīng)所需的催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)正確地排列和定向，使酶與底物成互補(bǔ)形狀而結(jié)合成中間產(chǎn)物。誘導(dǎo)契合學(xué)說

第30頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三四、

酶作用高效性的機(jī)理鄰近效應(yīng):酶與底物形成中間復(fù)合物后使底物之間、酶的催化基團(tuán)與底物之間相互靠近，提高了反應(yīng)基團(tuán)的有效濃度。

定向效應(yīng)：由于酶的構(gòu)象作用，底物的反應(yīng)基團(tuán)之間、酶與底物的反應(yīng)基團(tuán)之間正確取向的效應(yīng)。第31頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

定義：酶促反應(yīng)動力學(xué)是研究酶促反應(yīng)速度以及各種條件下對酶反應(yīng)速度的影響第六節(jié)酶促反應(yīng)動力學(xué)第32頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三一酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響當(dāng)反應(yīng)系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時，酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比。

即ν=k[E]。第33頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

在低底物濃度時,反應(yīng)速度與底物濃度成正比，為一級反應(yīng)。底物濃度增大與速度的增加不成正比,為混合級反應(yīng).

當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到一定值，幾乎所有的酶都與底物結(jié)合后，反應(yīng)速度達(dá)到最大值（Vmax），此時再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級反應(yīng)。一底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響(一)V-S曲線第34頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三第35頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三1913年，德國化學(xué)家Michaelis和Menten根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說對酶促反映的動力學(xué)進(jìn)行研究，推導(dǎo)出了表示整個反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系的著名公式，稱為米氏方程。Km—

米氏常數(shù)Vmax—

最大反應(yīng)速度（二）米氏方程第36頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三米氏方程Km即為米氏常數(shù)，Vmax為最大反應(yīng)速度當(dāng)反應(yīng)速度等于最大速度一半時,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數(shù)是反應(yīng)速度為最大值的一半時的底物濃度。因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。（三）米氏常數(shù)的意義及測定第37頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。第38頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

米氏常數(shù)的測定

基本原則：將米氏方程變化成相當(dāng)于y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km。例：雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數(shù)形式：

1Km11—=——.—+——

vVmax[S]Vmax第39頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax取米氏方程式的倒數(shù)形式：1/Vmax斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常數(shù)Km的測定：第40頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三酶的Km在實際應(yīng)用中的意義

鑒定酶：通過測定Km，可鑒別不同來源或相同來源但在不同發(fā)育階段，不同生理狀態(tài)下催化相同反應(yīng)的酶是否是屬于同一種酶。判斷酶的最適底物。（天然底物）計算一定速度下底物濃度。了解酶的底物在體內(nèi)具有的濃度水平。判斷反應(yīng)方向或趨勢。判斷抑制類型。第41頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三從米氏方程中求得：當(dāng)反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的90%，則90%V=100%V[S]/(km+[S])v=——————Vmax·[S]km+[S]即[S]=9km在進(jìn)行酶活力測定時，通常用4km的底物濃度即可。計算一定速度下底物濃度第42頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三三pH的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。第43頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三pHv最適pH（optimumpH）pH穩(wěn)定性：在一定pH范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定pH對酶作用的影響機(jī)制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團(tuán)的解離；3.影響底物的解離。第44頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三三溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。第45頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三高溫兩種不同影響：1.溫度升高，反應(yīng)速度加快；2.溫度升高，酶熱變性速度加快。Tv最適溫度低溫影響：1.溫度降低，酶活性降低

2.溫度過低,酶無活性但不變性第46頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三五激活劑對酶作用的影響凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的激活劑。如Cl-是唾液淀粉酶的激活劑。第47頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三金屬離子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+Co2+、Fe2+陰離子：

Cl-、Br有機(jī)分子還原劑：抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽金屬螯合劑：EDTA-

這些離子可與酶分子上的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)結(jié)合，可能是酶活性部位的組成部分，也可能作為輔酶或輔基的一個組成部分起作用第48頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三一般情況下，一種激活劑對某種酶是激活劑，而對另一種酶則起抑制作用；對于同一種酶，不同激活劑濃度會產(chǎn)生不同的作用。應(yīng)用激活劑時應(yīng)注意第49頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三六抑制劑對酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點：a.在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶以非共價或共價的方式形成比較穩(wěn)定的復(fù)合體或結(jié)合物。第50頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三抑制劑類型和特點

競爭性抑制劑可逆抑制劑非競爭性抑制劑反競爭性抑制劑

非專一性不可逆抑制劑不可逆抑制劑專一性不可逆抑制劑第51頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價鍵結(jié)合，引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活。（一）不可逆抑制第52頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三1、非專一性不可逆抑制劑

抑制劑作用于酶分子中的一類或幾類基團(tuán)，這些基團(tuán)中包含了必需基團(tuán)，因而引起酶失活。類型：第53頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三2、專一性不可逆抑制劑

這類抑制劑選擇性很強(qiáng)，它只能專一性地與酶活性中心的某些基團(tuán)不可逆結(jié)合，引起酶的活性喪失。第54頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三（二）可逆抑制抑制劑與酶蛋白以非共價方式結(jié)合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為三類第55頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三1競爭性抑制某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。第56頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

+IEIESP+EE+S競爭性抑制作用

實例：磺胺藥物的藥用機(jī)理H2N--SO2NH2對氨基苯磺酰胺H2N--COOH對氨基苯甲酸對氨基苯甲酸谷氨酸蝶呤葉酸第57頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三競爭性抑制作用特點：1）競爭性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似，二者競爭酶的結(jié)合部位。[S]vV/2km2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。km′無I有I3）可以通過增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。第58頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三2非競爭性抑制酶可同時與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)至酶活性下降。抑制劑與活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，不與底物競爭美的活性中心，所以稱為非競爭性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的-SH基團(tuán)作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競爭性抑制。第59頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三非競爭性抑制作用

+IEI+SESIESP+EE+S+I實例：重金屬離子（Cu2+、Hg2+、Ag+、Pb2+）金屬絡(luò)合劑（EDTA、F-、CN-、N3-）第60頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三非競爭性抑制特點：1）、抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似，抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合。2）、非竟?fàn)幮砸种撇荒芡ㄟ^增大底物濃度的方法來消除。非競爭性抑制可用下式表示：第61頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三

3、反競爭性抑制作用

酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，引起酶活性下降。ESIESP+EE+S+I第62頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三反競爭性抑制特點：1）抑制劑與酶和底物的復(fù)合物結(jié)合。2）底物濃度增加，抑制作用加強(qiáng)。反競爭性抑制：第63頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三練習(xí)題一、名詞解釋

酶的活性中心酶原活力單位比活力Km誘導(dǎo)契合學(xué)說

變構(gòu)效應(yīng)輔酶和輔基同工酶競爭性抑制作用鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)二、填空題1.全酶由______和_____組成，在催化反應(yīng)時，二者所起的作用不同，其中_____決定酶的專一性和高效率，_____起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。2.酶是由______產(chǎn)生的，具有催化能力的________。3.酶的活性中心包括_______和______兩個功能部位，其中______直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，_______是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。第64頁，講稿共68頁，2023年5月2日，星期三三、選擇題

1、酶反應(yīng)速度對底物濃度作圖，當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)一定程度時，得到的是零級反應(yīng)，對此最恰當(dāng)?shù)慕忉屖牵?)

A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合B、酶與未形變底物形成復(fù)合物C、酶的活性部位為底物所飽和D、過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應(yīng)的結(jié)合

2、米氏常數(shù)Km是一個用來度量()

A、酶和底物親和力大小的常數(shù)B、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù)C、酶被底物飽和程度的常數(shù)D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)

3、酶催化的反應(yīng)與無催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：()

A.提高反應(yīng)所需活化能B、降低反應(yīng)所需活化能C、促使正向反應(yīng)速度提高，但逆向反應(yīng)速度不變或減小

4、輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為()A、緊B、松C