二十種基本氨基酸簡寫符號-arg氨基酸

二十種基本氨基酸簡寫符號1、等電點:在某一特定pH值溶液時,氨基酸主要以兩性離子形式存在,凈電荷為零,在電場中不向電場得正極或負(fù)極移動,這時得溶液pH值稱為該氨基酸得等電點。糖胺聚糖等3、復(fù)合糖:糖類得還原端與蛋白質(zhì)或脂質(zhì)結(jié)合得產(chǎn)物。蛋白質(zhì)結(jié)合而成得復(fù)合。5、糖蛋白:糖蛋白就是一類復(fù)合糖或一類綴合蛋白質(zhì),糖鏈作為綴合蛋白質(zhì)得輔基,一般少于就是15個單糖單位,也稱寡糖鏈或聚糖鏈。磷脂、甘油糖脂與鞘糖脂,其中鞘磷脂與鞘糖脂又合稱為鞘脂。8、必需脂肪酸:體內(nèi)不能合成或合成速度不能滿足機體需要,必須通過食物供給。9、脂蛋白:就是由脂質(zhì)與蛋白質(zhì)以非共價鍵結(jié)合得復(fù)合體。10、活化能:指在一定溫度下,1mol底物全部進入活化態(tài)所需要得自由能11、過渡態(tài):在酶催化反應(yīng)中,酶與底物或底物類似物間瞬時生成得復(fù)合物,就是具有高自由能得不穩(wěn)定狀態(tài)。12、全酶:(1)由蛋白質(zhì)組分(即酶蛋白)與非蛋白質(zhì)組分(一般為輔酶或激活物)組成得一種結(jié)合酶。(2)含有表達全部酶活性與調(diào)節(jié)活性所需得所有亞基得一種全寡聚酶。13、反饋抑制:就是指最終產(chǎn)物抑制作用,即在合成過程中有生物合成途徑得終點產(chǎn)物對該途徑得酶得活性調(diào)節(jié),所引起得抑制作用。專一性:指酶對底物得選擇性,也稱特異性。16、誘導(dǎo)契合學(xué)說:當(dāng)?shù)孜锱c酶接觸時,可誘導(dǎo)酶分子得構(gòu)象變化,使酶活性中心得各種基團處于與底物互補契合得正確空間位置,有利于催化。17、不可逆性抑制:抑制劑(大多數(shù)毒物)與酶得結(jié)合就是共價得,不能用一般得物理方法解除抑制而使酶“復(fù)活”,必須通過特殊得化學(xué)處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。18、可逆性抑制:抑制劑與酶得結(jié)合就是非共價得、可逆得,可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑,使19、競爭性抑制:I與S結(jié)構(gòu)相似,競爭酶得活性部位,如丙二酸對琥珀酸脫氫酶得抑制。抑制:I只能與ES結(jié)合,形成IES三元復(fù)合體。I不影響酶與底物得結(jié)合,但它阻止IES生成產(chǎn)22、活性部位(活性中心):與催化作用相關(guān)得結(jié)構(gòu)特點,酶分子中直接與底物結(jié)合并起催化反空間部位。23、親核催化劑:在催化作用中,將一對電子提供給某一反應(yīng)物得催化劑24、鄰近效應(yīng):在酶促反應(yīng)中,由于酶與底物分子之間得親與性,底物分子有向酶得活性中心靠近得趨勢,最終結(jié)合到酶得活性中心,使底物在酶活性中心得有效濃度大大增加得效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。25、別構(gòu)酶:具有別構(gòu)現(xiàn)象得酶。26、共價修飾:酶蛋白分子中得某些基團可以在其她酶得催化下發(fā)生可逆共價修飾,從而導(dǎo)致酶活性得改變,稱為可逆共價修飾調(diào)節(jié)。27、酶原激活:酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性得酶得過程稱為酶原得激活。28、同工酶:催化相同得化學(xué)反應(yīng),但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)與免疫性能等方面都存在29、維生素:人類必需得一類營養(yǎng)素,就是維持機體正常生理功能所必需、機體自身又不能合成或合成量不足,必需靠外界供給得一類微量低分子有機化合物。不就是能量物質(zhì),也不就是結(jié)構(gòu)物質(zhì)BB其有很多共同特性(如都就是水溶性、都就是輔酶等)以及需要相互協(xié)同作用,因此被歸類為一31、維生素缺乏癥:生物體缺乏維生素時,物質(zhì)代謝會發(fā)生障礙。由于各種維生素得生理功能,缺乏不同得維生素發(fā)生不同得病變。這種因缺乏維生素引起得疾病稱為維生素缺乏癥。32、維生素毒性:維生素得需要量就是有一定得范圍得,如果超過需要量很多(一般10倍以上)33、維生素原:天然存在得維生素前體,在動物體內(nèi)可轉(zhuǎn)變成有生理活性維生素得物質(zhì)。34、ADE35、增色效應(yīng):核酸發(fā)生變性時,ε(P)值(摩爾磷消光系數(shù))升高,此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。36、減色效應(yīng):復(fù)性后ε(P)值又降低,這現(xiàn)象稱減色效應(yīng)。37、DNA變性:指核酸雙螺旋區(qū)得氫鍵斷裂,變成單鏈,并不涉及共價鍵得斷裂38、DNA復(fù)性:變性DNA在適當(dāng)條件下,又可使兩條彼此分開得鏈重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu),這過程稱復(fù)性二信使:由于胞外信使(第一信使)與質(zhì)膜上受體得結(jié)合而產(chǎn)生或增加得靶細胞內(nèi)物質(zhì),它們起著從質(zhì)膜到胞內(nèi)生化機構(gòu)得信息傳遞著得作用。41、植物生長調(diào)節(jié)劑:指植物細胞受特定環(huán)境信號誘導(dǎo)產(chǎn)生得、低濃度時可調(diào)節(jié)植物生理反第一章生物分子導(dǎo)論程中被選擇出來得。某些生命元素決定于環(huán)境中原料得可得性,某些元素決定于其原子或分她們之間有什么區(qū)別?生物結(jié)構(gòu)中得非共價力有:靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用①靜電相互作用:也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋,它就是發(fā)生在帶電荷基團之間得一種相互作用,在帶異種電荷基團之間為引力、帶同種電荷基團之間為斥力。②氫鍵:本質(zhì)上也就是一種靜電相互作用,由電負(fù)性較大得原子與氫共價結(jié)合得基團,如N-H,O-H,F-H。③范德華力:廣義得范德華力就是幾種靜電相互作用得總稱,例如偶極與偶極之間、偶極與誘導(dǎo)偶極之間以及瞬時偶極與誘導(dǎo)偶極之間。④疏水相互作用:就是指在介質(zhì)水中得疏水基團傾向于聚集在一起,物學(xué)認(rèn)為:目前千變?nèi)f化得生物世界,就是由億萬年前得30種原始生物分子構(gòu)件,經(jīng)過不斷進化、演變而來得,它們包括:第一類:20種氨基酸;第二類:5種堿基;第三類:2種單糖;第四類:1種醇(甘油);第五類:1種脂肪酸(棕櫚酸);第六類:1種胺(膽堿)第二章蛋白質(zhì)得構(gòu)件——氨基氨酸(pI=9、74)得PH3、0得檸檬酸緩沖液,加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過得強陽離子交換樹收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？穩(wěn)定得親水膠體？蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定得原因:1)蛋白質(zhì)顆粒大小:pr顆粒大小恰好適于水化膜:由于Pr分子表面分布許多帶電基團與極性基團,它們對水有高度親與力,在水溶液中會把水分子吸附在分子得表面形成一層較厚得水化膜。3、有機溶劑引起蛋白質(zhì)沉淀得主要原因就是什么？:加入有機溶劑會降低溶液得介電常數(shù);溶質(zhì)分子間得作用增加會使蛋白質(zhì)試述蛋白質(zhì)分離純化得一般原則:分離純化蛋白質(zhì)一般經(jīng)過:前處理、粗分級分離與細分級分離。1、前處理:破碎生物組織;選擇合適得緩沖液把蛋白質(zhì)提取出來;如果所要得蛋白質(zhì)主要集采用得方法一般有層析法;凝膠過濾法;離子交換層析法;吸附層析與親與層析,必要時選擇電泳法作進一步純化。5、在下面所指得PH條件下,下述蛋白質(zhì)在電場中向正極還就是向負(fù)GluLys-His-Gln-Val]環(huán)肽,序列為:-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-]3、一個多肽可還原為兩個肽段,它們得序列如下:鏈1為AlaCysPheProLysArgTrpCysArgArgVal-Cys;鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當(dāng)用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽(具有完整得二硫鍵)時可用下列各肽:(1)(Ala、Cys2、Val);(2)(Arg、Lys、Phe、間4、一個十肽得氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物:NH4+AspGluTyrArgMetProLysSerPhe并觀察下列事實:(1)用羧肽酶A與B處理該十肽無效;(2)胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩各四肽與游離得Lys;(3)梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個四肽與一個六肽;(4)溴化氫處理產(chǎn)生一個八肽與一個二肽,用單字母符號表示其序列位NP;(5)胰凝乳蛋白酶處理產(chǎn)生兩個三肽與一個四肽,N-末端得胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1pHEdmanPTH出該十肽得氨基酸序列。[Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro]5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)得組織層次有哪結(jié)構(gòu)組織層次:一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。介于二與三級結(jié)構(gòu)之間:超二級結(jié)構(gòu)與結(jié)構(gòu)域(1)蛋白質(zhì)得一級結(jié)構(gòu):就是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來得氨基酸得排列順序,即多肽鏈得線狀結(jié)構(gòu)。維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)得主要化學(xué)鍵為肽鍵。(2)蛋白質(zhì)得二級結(jié)構(gòu):就是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部得空間結(jié)構(gòu),但不包括與其她肽段得相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象得內(nèi)容。維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)得主要化學(xué)鍵就是氫鍵。(3)蛋白質(zhì)得三級結(jié)構(gòu):就是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子得空間排布,也就就是一條多肽鏈得完整得三維結(jié)構(gòu)。維系三級結(jié)構(gòu)得化學(xué)鍵主要就是非共價鍵(次級鍵),如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等,但也有共價鍵,如二硫鍵等。(4)蛋白質(zhì)得四級結(jié)構(gòu):就是指蛋白質(zhì)分子中亞基得立體排布,亞基間得相互作用與接觸部位(5)結(jié)構(gòu)域:在一級結(jié)構(gòu)上相距較遠得氨基酸殘基,通過三級結(jié)構(gòu)得形成,多肽鏈得彎折,彼此聚集在一起,從而形成一些在功能上相對獨立得,結(jié)構(gòu)較為緊湊得區(qū)域,稱為結(jié)構(gòu)域。6、蛋白質(zhì)①測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈得數(shù)目;②拆分蛋白質(zhì)分子得多肽鏈;③斷裂多肽鏈內(nèi)得二硫鍵;④分析每一多肽鏈得氨基酸組成;⑤鑒定多肽鏈得N－末端(C－末端)殘基;⑥裂解多肽鏈成為較小得片段;⑦測定各肽段得氨基酸序列;⑧重建完整多肽鏈得氨基酸序列;⑨確定原多肽鏈中二硫鍵得位置質(zhì)三維結(jié)構(gòu)得力主要就是非共價力(次級鍵)包括:氫鍵、范德華力、疏水力與鹽鍵(離子鍵),此外共價二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也具有重要作用。2、二級結(jié)構(gòu)原件主要有哪些？(常見得二級結(jié)構(gòu)------都由氫鍵穩(wěn)定),常見得二級結(jié)構(gòu)元件:α-螺旋與其她螺旋、β-折疊、3、什么就是超二級結(jié)構(gòu)與結(jié)構(gòu)域？超二級結(jié)構(gòu):就是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)至三級結(jié)構(gòu)層次得一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。就是指若干相鄰得二級結(jié)構(gòu)中得構(gòu)象單元(α-螺旋,β-折疊)彼此相互作用,形成有規(guī)則得,在空間上能辨認(rèn)得二級結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域:就是在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)得基礎(chǔ)上形成三級結(jié)構(gòu)得局部折疊區(qū),一條多肽鏈在這個域范圍內(nèi)來回折疊,但相鄰得域常①球狀蛋白質(zhì)分子含多種二級結(jié)構(gòu)元件;②球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)具有明顯得折疊層次;③球狀蛋白質(zhì)分子就是緊密得球狀或橢球狀實體;④球狀蛋白質(zhì)疏水側(cè)鏈埋藏在分子內(nèi)部,親水側(cè)鏈暴露在分子表面;⑤球狀蛋白質(zhì)分子得表面有一個空穴(也稱裂溝、凹槽或口袋)。5、四級締1、增強結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性:亞基締合得優(yōu)點就是蛋白質(zhì)分子表面積與體積比降低。蛋白質(zhì)得表面常含有極性基團,極性基團與溶劑水得相互作用常不利于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)得穩(wěn)定,降低表面積與體積得比值,有利于增強蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)得穩(wěn)定性;2、提高遺傳上得經(jīng)濟性與有效性;3、亞基匯集形成①生物體結(jié)構(gòu)成分;②生物體內(nèi)主要能源物質(zhì);③在生物體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌镔|(zhì);④細胞識別得信息分子3、分布在動物組織中一類很重要得起結(jié)構(gòu)作用得多糖就是什么？它們在組成得結(jié)構(gòu)上有什糖胺聚糖或蛋白聚糖,它們在組成得結(jié)構(gòu)上得特點:含有大量羥基與帶電荷基團,故鏈伸展,能結(jié)合大量水,與水高度親與,使組織保持粘彈性等。4、許多細菌表面有蛋白多糖,推測其功(1)糖鏈結(jié)構(gòu)分析得一般步驟:①糖蛋白得純化;②從糖蛋白中釋放出完整得寡糖;③寡糖得純化;④寡糖得單糖組成測定;⑤寡糖得測序寡糖順序降解;酶法:外切糖苷酶、內(nèi)切糖苷酶;儀器測定方法:紅外光譜IR、激光拉曼光譜、質(zhì)譜MS、核磁共振NMB;第八章脂質(zhì)與生物2、給定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、長鏈醇與糖。試問(1)哪兩個成分在蠟與鞘磷脂中都存在？(2)哪兩個成分在脂肪與磷脂酰膽堿中都存在？(3)哪些(個)成分只在神經(jīng)節(jié)苷脂載脂蛋白:①作為疏水脂質(zhì)得增溶劑;②在脂蛋白轉(zhuǎn)化方面起重要作用;③作為細胞膜上脂蛋白受體得識別部位(細胞導(dǎo)向)1、酶與非生物催化劑得共同點就是什么？酶作為生物催化劑有哪些特點？催化效率高,用高:酶催化得反應(yīng)速率比非酶催化反應(yīng)得速率高108~1020倍,比一般催化劑高107~1013倍。②專一性高:被酶作用得物質(zhì)叫酶得底物(S),一種酶往往只能作用于一種或一類底物,催化一種或一類反應(yīng)。③酶活力受多種因素調(diào)節(jié):酶得調(diào)節(jié)包括酶活性得調(diào)節(jié)與酶量得調(diào)節(jié)。酶降低反應(yīng)得活化自由能可從熵與焓兩個方面來考慮:熵因子方面:鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng),鄰近:雙分子酶促反應(yīng)中兩個底物分子被束縛在酶分子得表面使之彼此接近;定向:兩底物反應(yīng)基團之間與底物反應(yīng)基團與酶催化基團之間得正確定位取向。鄰近與定向得效果相當(dāng)于增加了局部底物濃度與有效碰撞概率。焓因子方面:底物形變與誘導(dǎo)契合;對多數(shù)反應(yīng)來說,底物進人過渡態(tài)時都會發(fā)生形變,反應(yīng)鍵被拉長、扭曲,處于電子應(yīng)變或電子張力狀態(tài)。底物與酶結(jié)合得同時,通常酶分子也發(fā)生形變或構(gòu)象變化,以速率得1010倍。這表明在進化得最初階,RNA能自我復(fù)制,無需蛋白質(zhì)得參與。這提示我們,在地球上很可能先出現(xiàn)RNA催化劑,后來才有更完善得蛋白質(zhì)催化劑。5、為什么測定酶活力時要測定酶促反應(yīng)得初速率？應(yīng)如何選擇底物濃度？引起酶促反應(yīng)速率隨時間延長而降低得原因很多,如底物濃度降低,產(chǎn)物濃度增加加速了逆反應(yīng)進行,產(chǎn)物對酶得抑制等等。因此,測定酶活力,應(yīng)該測定酶促反應(yīng)得出速率,從而避免上述種種復(fù)雜因素對反應(yīng)速率得影響。最后,酶量與反應(yīng)初速率呈線性關(guān)系,所以可以用初速率來測定制劑中得酶含量。在一般得酶促反應(yīng)體系中,底物往往就是過量得。1、影響酶促反應(yīng)得因素？底物濃度,pH,溫度,激活劑2、米氏方程及米-曼氏動力學(xué)參數(shù)得意義？KM得意義:真實解離常數(shù)與表觀解離常數(shù);Kcat得意義:催化常數(shù)或轉(zhuǎn)換數(shù);Kact/KM得意義:催化效率指數(shù)或?qū)Ｒ恍猿?shù)3、抑制作用得類型？不可逆抑制作用,可逆抑制作用4、競爭性抑制,非競爭性抑制,反競爭性抑制得動力學(xué)特點？競爭:Vmax不變,表觀KM增大;非:表觀Vmax減小,KM不變;反:表觀Vmax、KM值都降低,且確定酶活性部位主要采用哪些方法？酶分子側(cè)鏈基團得化學(xué)修飾法;親與標(biāo)記測定法;X射線晶體結(jié)構(gòu)分析法。2、試解釋為什么胰凝乳蛋白酶無法斷裂arg15羧基端肽鍵,故無法自我激活;而胰蛋白酶專一斷裂堿性氨基酸lys基端肽鍵而自我激活。3、關(guān)于同工酶得下列說法,哪一項錯誤？A。在診斷心肌梗塞中就是重要得B。在診斷肝病STHGKRTln有酶都有同工性-----------------------D4、基元催化得分子機制？酶就是最復(fù)雜得催化劑,它得催化作用包括若干基元催化?；呋褪怯赡承┗鶊F或小分這些小分子催化劑或催化基(1)底物與酶得鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)在酶促反應(yīng)中,由于酶與底物分子之間得親與性,底物分子有向酶得活性中心靠近得趨勢,最終結(jié)合到酶得活性中心,使底物在酶活性中心得有效濃度大大增加得效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。定向效應(yīng):當(dāng)專一性底物向酶活性中心靠近時,會誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生改變,使酶活性中心得相關(guān)基團與底物得反應(yīng)基團正確定向排列,同時使反應(yīng)基團之間得分子軌道以正確方向嚴(yán)格定位,使酶促反應(yīng)易于進行。以上兩種效應(yīng)使酶具有高效率與專一性特點(2)誘導(dǎo)契合與底物得變酶-底物復(fù)合物形成時,酶分子構(gòu)象發(fā)生變化,底物分子也常常受到酶得作用而發(fā)生變化,甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形,從而使底物分子某些鍵得鍵能減弱,產(chǎn)生鍵扭曲,有助于過度態(tài)得TPP作為丙酮酸或&--酮戊二酸氧化脫羧反應(yīng)酶得輔酶,又稱脫羧輔酶,丙酮酸在丙酮酸脫氫酶系催化下經(jīng)脫羧脫氫,生成乙酰COA進入三羧酸循環(huán),在反應(yīng)過程中,除TPP外,還需要硫辛酸,COASH,NAD+與FAD等多種輔酶參加。2、黃素輔酶在代謝中起什么作用?為什么？能得關(guān)系？?；D(zhuǎn)移酶輔酶,在代謝過程中作為?；d體起傳遞?；米饔?可充當(dāng)多種酶得輔酶參加酰化反應(yīng)及氧化脫羧等反應(yīng),輔酶A參與體內(nèi)一些重要物質(zhì)如乙酰膽堿,膽固醇得合成,并能調(diào)節(jié)血漿脂蛋白與膽固醇得含量,在脂類與糖類代謝中起重要得作用4、NAD+與NADP+就是何種維生素得衍生物？可作為什么酶類得輔酶？在催化反應(yīng)中起什么作用(用簡式表示)？NAD+與NADP+就是維生素pp得衍生物,可作為各種脫氫酶得輔酶,在氧化還原反應(yīng)中作為氫與電子得供體或受體,起遞氫,遞電子得作用。5、維生素B6族包括哪些成員？它們得輔酶形式就是什么？該輔酶為什么具有化學(xué)多能B酸吡哆醛,磷酸吡哆胺形消旋作用得輔酶,在氨基酸核酸分為脫氧核糖核酸與核糖核酸。脫氧核糖核酸90%以上分布于細胞核,其余分布于核外么就是遺傳物質(zhì),為什么遺傳物質(zhì)即親代與子代之間傳遞遺傳信息得物質(zhì)。只有極少數(shù)病毒得遺傳物質(zhì)就是RNA,絕大多數(shù)病毒及其她生物得遺傳物質(zhì)均就是DNA。所以DNA就是主要得遺傳物質(zhì)。3、參與rRNA就是裝配者病起催化作用將DNA得遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地——核糖核蛋白譯作用。4、如何瞧待RNA得多樣性,它得核心作用就是什么？答:RNA得功能主要有①控制蛋白質(zhì)得合成;②作用于RNA轉(zhuǎn)錄后得加工與修飾;③基因表達與細胞功能得調(diào)節(jié);④生物催化與其她細胞持家功能;⑤遺傳信息得